组成蛋白质的氨基酸的结构特点
蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋白质结构与功能-----氨基酸蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。
在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D．碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。
甘氨酸(Gly G )结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1.甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。
2.由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3.甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸(Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
蛋白质的结构与功能
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 tryptophan serine threonine tyrosine Try Ser Thr Try Cys Met W S T Y C M N Q
22
迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分 子内的基团是紧密堆积的。这表明。 子内的基团是紧密堆积的。这表明。在蛋白质分 子内无疑存在着范德华力。 子内无疑存在着范德华力。 作用：对维持和稳定蛋白质的三、 作用：对维持和稳定蛋白质的三、四级结构具有 一定的贡献。 一定的贡献。
23
离子键(盐键、盐桥或静电作用力) 四、离子键(盐键、盐桥或静电作用力)
胱氨酸
胱 氨 酸
酸性AA（ 特点： 酸性AA（共2种）特点： AA 除α－C上有一个羧基（COO-) 上有一个羧基（ 它们的R 外，它们的R基上都还具有一 个羧基. 个羧基.
碱性AA （共3种）特点： 碱性 种 特点： 基都含有碱性基团。 R基都含有碱性基团。
胍 基咪 唑 基源自以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。 以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。 20种由基因编码的AA称为编码氨基酸 在蛋白质分子中还有非编码氨基酸 在蛋白质分子中还有非编码氨基酸— 非编码氨基酸 是在蛋白质生物合成后经乙酰化 磷酸化、羟基化或 乙酰化、 是在蛋白质生物合成后经乙酰化、磷酸化、羟基化或甲基 等修饰形成的。 化等修饰形成的。如：
广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化， 广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化， Pr中的丝氨酸 在细胞信号传递系统中起重要作用; 在细胞信号传递系统中起重要作用; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 羧化; 凝血酶原中谷氨酸的γ-羧化; 某些蛋白质N 端氨基酸的乙酰化或C 端氨基酸的酰胺化； 某些蛋白质N-端氨基酸的乙酰化或C-端氨基酸的酰胺化； 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化，使其亲水或疏水性增大。 AA的糖基化或脂质化 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化，使其亲水或疏水性增大。
蛋白质化学
蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。
自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mg Pr=mg N×6.25 此外还有：C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子，没有旋光性；Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构：Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与？ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中有多少种氨基酸？ EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AＡ甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸Ｃ甲硫氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ组氨酸★单选根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 AＡ胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基Ｂ赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸Ｃ酪氨酸和苯丙氨酸含苯环Ｄ酪氨酸和丝氨酸含羟基Ｅ亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BＡ胱氨酸Ｂ精氨酸Ｃ脯氨酸Ｄ色氨酸Ｅ丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基，该十肽可能含有 AＡ谷氨酸Ｂ精氨酸Ｃ赖氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。
生物化学考试
生化第一章蛋白质结构与功能一、名词解释1.蛋白质的二级结构2.肽键3.肽单元4.蛋白质的一级结构5.蛋白质等电点(pI)6.蛋白质的变性7.蛋白质的复性二、填空1.组成蛋白质的基本单位是氨基酸，它们均属为，它们之间靠键彼此连。
2.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带电荷，因此，氨基酸是电解质。
当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的。
3.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的构象，常见的二级结构形式包括，，和。
4.维持蛋白质二级结构的化学键是，稳定蛋白质三级结构的次级键包括，，和等。
5.构成蛋自质的氨基酸有种，除外都有旋光性。
其中碱性氨基酸有，，。
酸性氨基酸有，。
6.在pH>pI的溶液中，蛋白质大部分以离子形式存在，在pH<pI时，大部分以离子形式存在。
7.维持蛋白质胶体稳定的两个因素包括和。
8.由于蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在分子结构中含有双键，所以在波长处有特征性吸收峰，该特点称为蛋白质的性质。
9.蛋白质的变性是指在理化因素影响下引起蛋白质的受到破坏，导致改变，丧失，没有的断裂。
10.蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。
在每条链的两端有游离的_氨基和游离的_ ，这两端分别称为该链的_ _末端和_ 末端。
11.蛋白质的四级结构是两个或两个以上的聚合。
它们的结合力主要靠和。
12.蛋白质的α螺旋中，每_ 个氨基酸残基上升一圈,螺距为_ 。
13.根据氨基酸侧链结构和性质不同可分为_ 、、、。
三、判断1.所有的蛋白质均有一、二、三和四级结构。
2.所有氨基酸在280nm处都有最大吸收。
3.蛋白质溶液在260nm波长处有最大吸收峰，利用这一点可对蛋白质进行定量分析。
4.蛋白质一级结构改变，其空间结构一定会发生改变。
5.稳定蛋白质二级结构的力主要是氢键。
6.出现脯氨酸往往会使α-螺旋和β折叠终止。
7.蛋白质变性本质为空间结构和一级结构均发生了破坏。
蛋白质的结构组成氨基酸的结构特点：数量、结构中心
该化合物叫___________
(5)、一个80肽化合物，至少有____个氨基和_____个
羧基，有_____个肽键，有_____个氨基酸，最多有
___种氨基酸，至少失去整_理_课_件__个水分子数
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核酸
• 核酸有两类：脱氧核糖核酸（DNA） 核糖核酸 （RNA）
• 核酸的基本组成单位：核苷酸 • 核苷酸：五碳糖 + 含氮碱基 + 磷酸 • 核苷酸有两类：脱氧核苷酸、核糖核苷酸
蛋白质的结构组成 1、氨基酸的结构特点：数量、结构（中心Ｃ） 2、多肽链： 肽键来源（与氨基酸） 肽键的结构 水的来源 肽链的结构特点 数量、结构（肽键）
影响因素蛋白质的多样性： 肽链：氨基酸的数量、种类、氨基酸 肽链：空间构象 物理：温度 化学：ＰＨ、重金属、化学键 实例：运动员、蒸煮后蛋白质变化
整理课件
13
核
脱
糖氧核核苷 Nhomakorabea苷
脱
核
氧
糖
核
核
苷
苷
酸
整理课件
1酸4
核酸
（１）组成元素: Ｃ、Ｈ、Ｏ、Ｎ、Ｐ （２）分子量：很大，几十万－－几百万 （３）基本单位：核苷酸
整理课件
15
图:脱氧核糖核酸
整理课件
18
核酸
（４）核酸的种类和分布：
脱氧核糖核酸（ＤＮＡ）：主要存在于细胞核中 核糖核酸（ＲＮＡ）：主要存在于细胞质中
整理课件
5
蛋白质的形成：氨基酸的缩合反应
若N个氨基酸形成一条肽链，发生了几次缩合反应、
脱去几分子水、形成几个肽键、构成几肽化合物，
肽链至少有几个羧基和氨整理基课件？
6
脱水缩合反应的５大考点
氨基酸和蛋白质结构和功能
氨基酸和蛋白质结构和功能一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
（注意与实验一结合）三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
氨基酸的结构和功能
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸 • 包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲 硫氨酸和脯氨酸。 • 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。
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(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
中文名 英文名
缩写 符号
含脂肪烃侧链的氨基酸
甘氨酸 Glycine Gly
G
丙氨酸 Alanine Ala
甲硫氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
天冬氨酸
神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸循环
酪氨酸
黑色素
组氨酸
脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
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非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称
功能
瓜氨酸、鸟氨酸 参加体内尿素合成
同型半胱氨酸 转甲基作用的产物
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氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
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（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能 体内氨基酸化学反应