组蛋白翻译后修饰的类型
组蛋白的翻译后修饰的研究
组蛋白的翻译后修饰的研究组蛋白是蛋白质的一类，是精细结构的主要成分，也是细胞内基因表达的重要组成部分。
组蛋白的翻译后修饰是调控基因表达和细胞分化的重要机制之一，在该领域的研究不断深入，为新药研发和治疗疾病提供了新思路。
组蛋白后转移酶催化组蛋白修饰形成，而这些修饰形式——如酰化、甲基化、泛素化等——对组蛋白DNA相互作用及相互之间的纤维结构产生影响。
这些修饰还能与其他蛋白质诸如转录因子相互作用修饰，从而影响基因的表达和内部信号传递。
对于组蛋白的翻译后修饰，近年来研究者通过多种高通量技术如质谱和DNA测序等进行了广泛研究。
一些实验表明，糖基化修饰似乎是组蛋白修饰领域最新的研究热点之一。
该修饰是利用异硫氰酸酯偶联方法使组蛋白与糖基修饰剂发生偶联，获得糖基化修饰的组蛋白样品。
研究人员还发现，与不同组织或正常和异常状态相关的组蛋白与修饰不同。
在病理学研究领域，组蛋白的修饰变化和多种癌症的发生相关联，如乳腺癌和肝癌等。
这些变化有时是可逆的，并有可能是深层次修饰物的调控产物。
组蛋白翻译后修饰数据的处理和分析，伴随着革命性的Next Generation Sequencing技术的迅猛发展，也被强化，并且变得更加准确。
一系列分析工具包括FindPeaks、MACS、HOMER、ChIPseeker等已经被开发出来处理这些数据，便于特定修饰及其在基因表达调控机制中的作用的探知。
在多学科合作的前景下，以表观遗传学、分子生物学、细胞生物学等领域为基础的组蛋白修饰研究将不断深入发展，这些研究将为制定新的治疗策略和新药物发现提供支持。
例如，再生医学领域的研究者使用组蛋白的后修饰来促进干细胞分化成不同种类的细胞。
此外，还可应用组蛋白修饰在脑科学中，研究人员可以利用特定修饰来破解记忆的形成和调控机制。
总之，组蛋白翻译后修饰的研究在生物医学领域中具有重要的地位，对于深入了解基因表达和细胞分化的调控在疾病治疗中的应用，具有十分重要作用和意义。
蛋白质翻译后修饰对蛋白质功能的影响
蛋白质翻译后修饰对蛋白质功能的影响蛋白质是细胞内最重要的分子之一，其定制化的结构和功能使其成为生命体系的关键组成部分。
蛋白质在翻译过程中会经历多种修饰，这些修饰可以影响蛋白质的功能和稳定性。
本文将介绍蛋白质翻译后修饰对蛋白质功能的影响。
一、翻译后修饰的种类蛋白质翻译后修饰的种类非常多，其中包括磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化等。
这些修饰方式都是通过特定的酶对蛋白质上的氨基酸进行化学修饰而实现的。
修饰可以改变蛋白质的电性、亲水性、空间结构和化学属性等，在调节蛋白质的表现、功能和交互中起关键作用。
例如，磷酸化是最常见的修饰方式之一。
磷酸化可以改变蛋白质的电性和空间结构，从而调节蛋白质的活性和亲和性。
其他的修饰方式如乙酰化和泛素化则可以改变蛋白质的稳定性，防止其在细胞内被降解。
二、修饰对蛋白质功能的影响各种修饰方式对蛋白质功能的影响差异很大，且不同类型的修饰方式可以影响同一种蛋白质的不同功能。
下面将介绍几种常见的修饰方式及其影响。
1. 磷酸化磷酸化是最常见的修饰方式之一。
它可以改变蛋白质的电性和空间结构，使蛋白质发生构象变化，从而调节蛋白质的活性和亲和性。
例如，磷酸化可以激活一些酶类蛋白质，使其在反应中起催化作用。
而在细胞凋亡时，磷酸化则会促进蛋白质的降解和促进细胞死亡。
2. 乙酰化乙酰化是增加蛋白质稳定性的一种修饰方式。
这种修饰方式可以改变蛋白质的电性和化学属性，从而防止蛋白质在细胞内被降解。
例如组蛋白就在乙酰化反应中，从而增加它们在染色质结构中的稳定性。
3. 泛素化泛素化是被修饰的蛋白质被细胞内泛素酰化酶附加于肽链末端，使泛素与蛋白质共价结合的过程。
这个修饰过程不仅使被修饰蛋白质被自身细胞降解，而且还通过信号通路影响其它细胞过程。
这个修饰方式特别重要，因为它们是负责调控蛋白质降解的主要机制。
例如，某些蛋白质的泛素化可以促进其在细胞中的降解，从而减少不必要的代谢产物的堆积。
三、总结蛋白质翻译后的修饰对蛋白质的功能起着关键作用，不同类型的修饰方式对蛋白质功能的影响也不同。
蛋白组学翻译后修饰
先用糖苷内切酶消化，再用蛋白酶消化，通过 分析糖苷酶作用前后MS发生位移的肽段，即 可确定含糖基化的肽段 结合串联质谱，可进一步分析糖基化肽段的氨 基酸序列，从而发现糖基化位点
核糖核酸酶B中糖基化位点的分析
糖苷键酶F作用前
糖苷键酶F作用后 剩一个GlcNAc
氨基酸序列的测定
m/z=4792.23
翻译后化学修饰的生物学效应
泛素化对于细胞分化与凋亡、DNA 修复、免疫应 答和应激反应等生理过程起着重要作用; 磷酸化涉及细胞信号转导、神经活动、肌肉收缩 以及细胞的增殖、发育和分化等生理病理过程; 糖基化在许多生物过程中如免疫保护、病毒的复 制、细胞生长、炎症的产生等起着重要的作用; 脂基化对于生物体内的信号转导过程起着非常关 键的作用; 组蛋白上的甲基化和乙酰化与转录调节有关。
TSAASSSNYCNQM
RQHMDSSTSAASSSNYCNQ MMKSRNLTKDRCKPVNTF VHE
糖基化类型的分析
糖蛋白进行蛋白酶切，得到含糖肽段，对肽段直接 进行ESI-MS/MS，以及MALDI-TOF-MS的PSD， 可以直接得到单糖碎片，从而确定糖链结构。
凝集素在糖蛋白研究中的作用
真核生物的Ser，Thr，Tyr 残基. 原核生物的His，Asp，Glu
蛋白质组学在磷酸化分析中的困难
磷酸化蛋白质在细胞内的蛋白质中是相对较 低丰度的； 即使我们找到一种磷酸化蛋白质，也不能排 除有该蛋白质的其他磷酸化形式存在； 细胞内有很多磷酸酯酶，在样品处理时，这 些酶很容易将磷酸基团脱掉； 磷酸化蛋白质酶解后的磷酸化肽段，因为其 化学性质的负电性，在质谱技术中面临着难 以质子化的困难。
组蛋白的修饰及其在基因调控中的作用
组蛋白的修饰及其在基因调控中的作用组蛋白是染色体结构的重要组成部分，它们能够与DNA分子形成核小体。
组蛋白能够通过一系列的化学修饰来调节染色体结构和功能，影响DNA的转录和表达。
在这篇文章中，我们将探讨组蛋白的修饰以及它在基因调控中的作用。
一、组蛋白的修饰组蛋白的修饰主要包括翻译后修饰和核糖体蛋白（histone variant）替代。
翻译后修饰是指组蛋白通过化学修饰改变蛋白质的性质，包括乙酰化、甲基化、泛素化、磷酸化和丝氨酸/苏氨酸磷酸化等。
这些化学修饰能够改变组蛋白的电荷、结构和亲和力，调节染色体的结构和功能。
乙酰化是最常见的一种组蛋白修饰方式。
乙酰化改变组蛋白的电荷，使其变得更为亲水性，从而影响组蛋白的结构和功能。
甲基化则是另一种重要的修饰方式，它通过添加甲基基团改变组蛋白的结构和电子表现。
甲基化能够产生不同的效应，包括启动基因转录、沉默基因表达、维持基因沉默等。
除了翻译后修饰，核糖体蛋白（histone variant）替代也是组蛋白修饰的一种方式。
核糖体蛋白与核小体结构紧密相关，由于它们的不同序列和独特的性质，它们能够影响染色体的结构和功能。
二、组蛋白的修饰对基因调控的作用组蛋白的修饰对基因调控有着重要的作用。
在 DNA 转录和表达过程中，组蛋白修饰是一个重要的关键步骤。
不同的组蛋白修饰方式会对基因的转录和表达产生不同的影响。
例如，乙酰化能够促进染色体开放，使 RNA聚合酶更容易接触到需要转录的 DNA和核小体。
相反，去乙酰化能够使染色体更加紧密，阻碍基因的表达。
这就是为什么组蛋白乙酰化和去乙酰化在细胞增殖、凋亡和分化过程中发挥关键作用的原因之一。
组蛋白的甲基化是另一个影响基因调控的重要因素。
高度甲基化的组蛋白通常与基因沉默有关，而低度甲基化则通常与基因启动有关。
甲基化水平的变化可以调节基因表达的程度，影响细胞的分化和功能。
最近有研究表明，组蛋白衍生物在恶性肿瘤和其他疾病的发展中起着重要的作用。
生物大分子理论201年 硕士生课程 蛋白质翻译后修饰
真核生物蛋白质功能的一种主要调节机制。
特点及其意义
蛋白质翻译后修饰是调节蛋白质生物活性的重 要方式
蛋白质翻译后修饰异常导致人类众多的疾病 蛋白质翻译后修饰是蛋白质组研究的一个重要
内容
1、蛋白质翻译后修饰是调节蛋白生物活性的 重要方式
• MAPK信号通路介导的转录调控
• NF-κB信号通路
• 膜系统-胞核间的信号传导 JAKs and STATs
CREB的转录激活
Protein kinase A and DNA结合蛋白
MAPK信号通路介导的转录调控
MAPK信号通路介导的转录调控
膜系统-胞核间的信号传导 JAKs and STATs
• 组蛋白修饰种类
乙酰化--组蛋白乙酰化能选择性的使某些染色 质区域的结构从紧密变得松散，开放某些基因 的转录，增强其表达水平 。
甲基化-- 发生在H3、H4的 Lys 和 Arg 残基 上，可以与基因抑制有关，也可以与基因的激 活相关，这往往取决于被修饰的位置和程度。
磷酸化-- 发生在Ser 残基，一般与有丝分裂和 凋亡相关。
• 在老年痴呆和其它TAU异常导致的相关疾病中,各种因素(遗传因素、 代谢异常等）导致细胞内信号传导通路异常，磷酸化－去磷酸化之间 的动态平衡被打破，即大脑中某些的磷酸酶如PP2A蛋白水平下调，
继而导致TAU蛋白磷酸化水平升高，称为TAU的超磷酸化 （hyperphosphorylation）；大脑葡萄糖摄取和代谢异常亦可导致
• 全美国约有四百万人被诊断为患有AD 。阿尔茨海默氏病 最常发生在 65 岁以上的人身上；但是，更年轻的人士也 可能患此病。当年龄超过 65 岁后，失智症患者的人数迅 速增加。2019 年，患有中度或重度记忆损伤的人数在 65 至 69 岁人群中为 4%，而在 85 岁以上的老年人中，该比 例则为 36%。在导致 65 岁以上老人死亡的原因中，AD 位居第九。
蛋白翻译后修饰
凋亡,从而最终发展成为癌细胞 .
2.5 磷酸化
DNA新陈代谢的研究中：细胞中DNA损伤可导致人的复制蛋 白 A(RPA)32 kD 亚基 N 端的过度磷酸化, 这有助于调控 DNA 的新陈代谢, 促进DNA 修复. 有数据显示, 过度磷酸化会 导致 RPA 构象改变 , 降低 DNA 复制的活性 , 但不会影响
泛素-蛋白酶系统是存在于所有真核生物细胞的调控
系统。降解过程中需要三种酶的参与: 泛素激活酶(E1)、
泛素结合酶(E2)和泛素蛋白质连接酶(E3)。泛素化降解
蛋白的过程中对蛋白的特异性识别依赖 E3. 由 E2s 和 E3s 介导的泛素化过程可以被去泛素化酶(DUBs)逆转.。
2.4 泛素化
目前发现的 DUBs 可分为两大类 : 泛素碳端水解酶 (ubiquitin C-terminal hydrolases,UCHs)和泛素特异性
DNA 的修复。
2.6 SUMO 化
SUMO为小泛素相关修饰物 (small ubiquitin- related modifier，SUMO)分子，是一种近年发现的泛素样分子，也参与 蛋白质翻译后修饰，但是不介导靶蛋白的蛋白酶体降解， 而 是可逆性修饰靶蛋白，参与靶蛋白的定位及功能调节过程。
3 研究方法及关键技术
蛋白酶 (ubiquitin-spicific processing proteases,
UBPs) ，两者都是半胱氨酸水解酶。泛素化降解蛋白 的过程中对蛋白的特异性识别依赖E3. 由E2s 和E3s 介导的泛素化过程可以被去泛素化酶 (DUBs)逆转通常 情况下, UCHs 主要水解羰基端的酯和泛素的氨基键,
2.3 糖基化
发生在高尔基体上：起始于丝氨酸和苏氨酸羟基 上连接N-乙酰半乳糖胺、N-乙酰葡萄糖胺、甘露糖及
蛋白质的翻译后修饰
蛋白质的翻译后修饰蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，其功能与结构多种多样，而这些功能与结构的多样性与蛋白质的翻译后修饰密切相关。
在蛋白质翻译过程结束后，细胞内往往还需要对蛋白质进行进一步的后修饰，以实现其功能的发挥。
这些后修饰包括糖基化、磷酸化、乙酰化等，它们能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。
一、糖基化修饰糖基化修饰是指在蛋白质分子上附加糖基的过程。
这种修饰可以发生在蛋白质的Asn残基上，形成N-糖基化，也可以发生在蛋白质的Ser或Thr残基上，形成O-糖基化。
糖基化修饰能够调节蛋白质的稳定性、可溶性和定位，还可以影响蛋白质与其他分子的相互作用。
例如，MUC1蛋白质的糖基化修饰在肿瘤细胞的侵袭和转移中起到重要的调节作用。
二、磷酸化修饰磷酸化修饰是指在蛋白质分子上附加磷酸基团的过程。
磷酸化修饰通过蛋白激酶的作用来实现，它能够调节蛋白质的活性、稳定性和相互作用，影响蛋白质的信号传导、细胞周期和调控等生理过程。
例如，磷酸化修饰能够激活转录因子NF-κB，参与细胞对炎症和免疫反应的应答。
三、乙酰化修饰乙酰化修饰是指在蛋白质分子上附加乙酰基的过程。
这种修饰通常发生在蛋白质的赖氨酸残基上，通过乙酰转移酶来实现。
乙酰化修饰能够调节蛋白质的稳定性、DNA结合能力和转录调控活性，对细胞发育、增殖和分化等过程具有重要作用。
例如，乙酰化修饰通过调控组蛋白交换和染色质结构的紧凑性，影响基因的表达。
四、其他修饰形式除了糖基化、磷酸化和乙酰化修饰外，蛋白质的翻译后修饰还包括甲基化、泛素化、酰化等多种形式。
这些修饰过程能够进一步改变蛋白质的结构与功能，从而参与调控细胞内的生物学过程。
例如，泛素化修饰能够调节蛋白质的降解和稳定性，参与细胞凋亡和细胞周期控制。
总结蛋白质的翻译后修饰是细胞内多种生物学过程的关键环节，它能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。
糖基化、磷酸化、乙酰化以及其他形式的修饰能够改变蛋白质的特性，对细胞信号传导、基因表达和细胞周期等起到调控作用。
研究蛋白质翻译后修饰的机制和功能
研究蛋白质翻译后修饰的机制和功能蛋白质是构成生物体细胞的基本组成部分，其功能多种多样，包括参与代谢、传递信号、构建细胞结构等。
蛋白质的功能受到其修饰状态的影响，而这种修饰过程往往发生在翻译后的蛋白质分子上。
蛋白质翻译后修饰是指在蛋白质合成完成后，通过化学反应或酶催化等方式对蛋白质进行特定区域的修饰，从而改变蛋白质的结构和功能。
本文将从蛋白质翻译后修饰的机制和功能两方面对其进行深入探讨。
蛋白质翻译后修饰的机制是指蛋白质合成完成后，通过不同的修饰途径和机制对蛋白质进行特定的化学变化。
蛋白质翻译后修饰可以分为多种类型，包括磷酸化、甲基化、醋酰化、糖基化等。
其中，磷酸化是最常见的一种修饰方式，通常通过激酶催化蛋白质上的氨基酸残基与磷酸基团发生配位作用，从而改变蛋白质的结构和功能。
磷酸化修饰可以调节蛋白质的活性、稳定性和亚细胞定位，是细胞信号传导网络中重要的调控机制之一。
除了磷酸化修饰外，甲基化修饰也是一种常见的蛋白质翻译后修饰方式。
甲基化修饰通常通过甲基转移酶催化，将甲基基团添加到蛋白质的氨基酸残基上。
甲基化修饰可以影响蛋白质的稳定性、亚细胞定位以及与其他蛋白质的相互作用，从而调节蛋白质的功能。
研究表明，甲基化修饰在基因表达调控、染色质结构调节以及细胞周期调控等生命活动中发挥重要作用。
另外，醋酰化修饰也是一种重要的蛋白质翻译后修饰方式。
醋酰化修饰通常通过组蛋白脱乙酰酶催化，将乙酰基团添加到组蛋白的赖氨酸残基上。
醋酰化修饰可以调节染色质的结构和稳定性，影响基因的表达和染色质复制，从而在细胞发育和疾病发生中发挥作用。
研究表明，异常的组蛋白醋酰化修饰与癌症、心血管疾病等疾病的发生和发展密切相关，为相关疾病的治疗提供了新的靶点。
此外，糖基化修饰也是一种重要的蛋白质翻译后修饰方式。
糖基化修饰通常通过糖化酶催化，将糖基团添加到蛋白质的氨基酸残基上。
糖基化修饰可以调节蛋白质的生物活性、稳定性以及与其他分子的相互作用，影响蛋白质的功能和细胞信号传导。
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组蛋白翻译后修饰的类型
组蛋白和组蛋白翻译后修饰通过影响染色质的结构来调控基因的表达，目前已成为表观遗传学研究的焦点之一。
染色质是一系列核小体相互连接成的念珠状结构。
核小体的核心是由组蛋白H2A 、H2B、H3 、H4各两个分子构成的八聚体, 在八聚体的表面缠绕有圈的双螺旋DNA。
相邻的两个核小体之间由DNA连接, 称为纤丝(fiber), 在纤丝部位结合有组蛋白分子H1。
在组蛋白H1存在时,核小体之间紧密接触,形成直径为10nm的纤维状结构。
这就是染色体构型变化的一级结构。
在染色质中, DNA 和组蛋白是染色质的稳定成分,组蛋白与DNA的含量之比接近 1∶1 。
组蛋白是染色质的主要蛋白质成分,通过带正电荷的氨基末端区域与带负电荷的DNA骨架相互作用, 对基因的表达有重要调控作用。
染色体活性调控的一个重要的机制是组蛋白的可逆共价修饰，通常容易发生在组蛋白
H3和H4的N端尾部，组蛋白H2A和H2B的N和C末端，包括甲基化，乙酰化，磷酸化，ADP-核糖基化，泛素化和小分子类泛素化修饰，这些翻译后修饰可改变组蛋白与DNA之间的相互作用，影响调控复合物与染色质结合的能力及染色质重塑，进而影响着细胞的多种功能。
⒈甲基化
组蛋白甲基化是由组蛋白甲基化转移酶（histonemethyltransferase，HMT）完成的。
甲基化可发生在组蛋白的赖氨酸和精氨酸残基上，而且赖氨酸残基能够发生单、双、三甲基化，而精氨酸残基能够单、双甲基化，这些不同程度的甲基化极大地增加了组蛋白修饰和调节基因表达的复杂性。
甲基化的作用位点在赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）的侧链N原子上。
组蛋白H3的第4、9、27和36位，H4的第20位Lys，H3的第2、l7、26位及H4的第3位Arg都是甲基化的常见位点。
研究表明·，组蛋白精氨酸甲基化是一种相对动态的标记，精氨酸甲基化与基因激活相关，而H3和H4精氨酸的甲基化丢失与基因沉默相关。
相反，赖氨酸甲基化似乎是基因表达调控中一种较为稳定的标记。
例如，H3第4位的赖氨酸残基甲基化与基因激活相关，而第9位和第27位赖氨酸甲基化与基因沉默相关。
此外，H4—K20的甲基化与基因沉默相关，H3—K36和H3—K79的甲基化与基因激活有关。
但应当注意的是，甲基化个数与基因沉默和激活的程度相关。
⒉乙酰化
组蛋白乙酰化主要发生在H3、H4的N端比较保守的赖氨酸位置上，是由组蛋白乙酰转移酶和组蛋白去乙酰化酶协调进行。
组蛋白乙酰化呈多样性，核小体上有多个位点可提供乙酰化位点，但特定基因部位的组蛋白乙酰化和去乙酰化是以一种非随机的、位置特异的方式进行。
乙酰化可能通过对组蛋白电荷以及相互作用蛋白的影响，来调节基因转录。
早期对染色质及其特征性组分进行归类划分时就有人总结指出：异染色质结构域组蛋白呈低乙酰化，常染色质结构域组蛋白呈高乙酰化。
最近有研究发现，某些HAT复合物含有一些常见的转录因子，某些HDAC复合物含有已被证实的阻遏蛋白。
这些发现支持了高乙酰化与激活基因表达、低乙酰化与抑制基因表达有关的看法。
3.磷酸化
组蛋白H3在有丝分裂过程中，两个丝氨酸残基Ser10和Ser28发生了磷酸化作用。
Ser10磷酸化组蛋白H3首先出现在G2晚期的核周缘，Ser28磷酸化组蛋白H3紧随其后出现，两个位点的磷酸化在中期到达高峰，并扩展到染色体的所有部分。
当细胞有丝分裂进入后期和末期，组蛋白H3Ser28的磷酸化逐渐消退，而组蛋白H3Ser10磷酸化的荧光信号也逐渐从染色体上消失，此时在纺锤体中央部位出现Ser10磷酸化H3.研究结果表明，组蛋白H3Ser10和Ser28的磷酸化与细胞有丝分裂染色体的凝集和解凝集过程有着时间和空间上的相关性。
Ser10和Ser28这两个位点发生磷酸化作用，可使组蛋白H3氨基末端的正电荷数降低，改变了组蛋白一DNA间的相互作用，这可能是导致染色质变构凝集的原因之一。
根据激光共聚
焦显微分析表明，在有丝分裂后期和末期，Ser10磷酸化组蛋白H3的荧光信号出现在中体位置，在纺锤体中央形成梯状区带，随后凝集成点状成直线排列，和分开的两套染色体形成“三明治”样结构。
4.泛素化
组蛋白H2A在1975年被首次发现有泛素化修饰, 其泛素化修饰位点是高度保守的赖氨酸残基119 (K119)位点。
研究发现在大量高等真核生物中H2A总量的5%~15%被泛素化,除了在芽殖酵母中没有发现泛素化的组蛋白H2A(ubiquitinated-H2A,uH2A)以外, 在许多组织
和细胞中都发现有多聚泛素化(polyubiquitination)的H2A。
研究还发现, 组蛋白H2A的泛素化能够促进组蛋白H1与核小体的结合,促进多聚梳群蛋白(polycomb group protein)的沉默,还在X染色体失活的起始过程中有重要作用。
除了H2A以外,组蛋白H2B也可以被泛素化修饰。
尽管染色质中泛素化的组蛋白H2B量并不多,约占1%~2%,但是在从芽殖酵母到人类的真核生物中广泛分布。
研究还发现H2B的123位赖氨酸的泛素化还能影响H3的79位赖氨酸的甲基化。
5.组蛋白的其他修饰方式
相对而言，组蛋白的甲基化修饰方式是最稳定的，所以最适合作为稳定的表观遗传信息。
而乙酰化修饰具有较高的动态，另外还有其他不稳定的修饰方式，如腺苷酸化、ADP核糖基化等等。
这些修饰更为灵活的影响染色质的结构与功能，通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。
所以有人称这些能被专识别的修饰信息为组蛋白密码。
这些组蛋白密码组合变化非常多，因此组蛋白共价修饰可能是更为精细的基因表达方式。
另外，研究发现H2B的泛素化可以影响H3K4和H3K79的甲基化，这也提示了各种修饰间也存在着相互的关联。