氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
chapt-19-氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
4、若干分子堆叠形成 n根纤维蛋白链扭成股，n股又扭成绳状
n根链累在一起形成球状
二、蛋白质的性质：
1、
等电点 ： （ 分子中仍存在游离NH2、COOH、OH、
SH及其他酸性或碱性的基团）
胶体性质: 分子颗粒直径在0.1－0.001um(胶粒幅度内)
表面带电,同电排斥，隔开不粘合。
C6H5CH2OCONHCHCONHCHCOOCH2C6H5
R
R'
H2, Pd/C
+
NH C NH
O
NH2CHCONHCHCOOH
R
R'
4 多肽的固相合成
H2, Pd/C
R
+ HO
NaOH NHBoc
Cl O
R
O
NH2
O
R'
A NHBoc
O
RO
O
N
OH
NHBoc
R'
R O NHBoc
O
A=羧 基 活 化 剂
R'
R
多次重复，连续检测 断下来的氨基酸 (5-6个可靠 ）
只有 靠近游离羧基一端 的肽键被水解
二、多肽的合成：
要求：
氨基酸按一定的次序连接起来 达到一定分子量 不外消旋化
氨基酸 A 和 B
A－A，B－B，A－B 和 B－A
要得到 A－B:
保护 A 的NH2和 B 的COOH
1. COOH的保护
H2O，OH H COOCH3 COOC2H5H2O，OH H
OH OH
腺苷 O
NH
CH2OH O
N
O
OH OH 尿苷
生物化学部分名词解释
生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科，通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究，揭示生命现象的化学基础。
本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释，帮助读者更好地理解这一学科。
1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，是生物体内最基本的有机大分子。
它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。
蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。
2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子，包括DNA（脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。
DNA是构成基因的主要材料，携带了生物个体的遗传信息。
RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。
3. 酶（Enzyme）酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质，其作用方式是降低反应的活化能，加快反应速率。
酶在生物体内参与了各种代谢过程，如消化、呼吸和免疫等，是维持生命活动的重要催化剂。
4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内化学反应的总体称谓，包括物质的合成和分解过程。
代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的，能够提供细胞所需的能量和营养物质。
5. 糖（Carbohydrate）糖是生物体内最常见的一种有机化合物，主要功能是提供能量和构建细胞壁等。
糖可以分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。
6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物，包括脂肪和脂类。
脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。
7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是包围细胞的一层薄膜，由磷脂双层和蛋白质构成。
细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用，是维持细胞内稳态的重要结构。
8. 酸碱平衡（Acid-Base Balance）酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。
生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行，而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
真核生物蛋白质合成能量计算
真核生物蛋白质合成能量计算有关蛋白质和核酸计算注：肽链数（m）；氨基酸总数（n）；氨基酸平均分子量（a）；氨基酸平均分子量（b）；核苷酸总数（c）；核苷酸平均分子量（d）。
1．蛋白质（和多肽）：氨基酸经脱水聚合形成多肽，各种元素的质量守衡，其中H、O参与脱水。
每个氨基酸至少1个氨基和1个羧基，多余的氨基和羧基来自R基。
①氨基酸各原子数计算：C原子数＝R基上C原子数＋2；H原子数＝R基上H原子数＋4；O原子数＝R基上O原子数＋2；N原子数＝R基上N原子数＋1。
②每条肽链游离氨基和羧基至少：各1个；m条肽链蛋白质游离氨基和羧基至少：各m个；③肽键数＝脱水数（得失水数）＝氨基酸数－肽链数＝n-m；④蛋白质由m条多肽链组成：N原子总数＝肽键总数＋m个氨基数（端）＋R基上氨基数；肽键总数＋氨基总数≥肽键总数＋m个氨基数（端）；O原子总数＝肽键总数＋2（m个羧基数（端）＋R基上羧基数）；肽键总数＋2×羧基总数≥肽键总数＋2m个羧基数（端）；⑤蛋白质分子量＝氨基酸总分子量—脱水总分子量（—脱氢总原子量）＝na—18（n—m）；2．蛋白质中氨基酸数目与双链DNA（基因）、mRNA碱基数的计算：①DNA基因的碱基数（至少）：mRNA的碱基数（至少）：蛋白质中氨基酸的数目＝6：3：1；②肽键数（得失水数）＋肽链数＝氨基酸数＝mRNA碱基数/3＝（DNA）基因碱基数/6；③DNA脱水数＝核苷酸总数—DNA双链数＝c—2；mRNA脱水数＝核苷酸总数—mRNA单链数＝c—1；④DNA分子量＝核苷酸总分子量—DNA脱水总分子量＝（6n）d—18（c—2）。
mRNA分子量＝核苷酸总分子量—mRNA脱水总分子量＝（3n）d—18（c—1）。
⑤真核细胞基因：外显子碱基对占整个基因中比例＝编码的氨基酸数×3÷该基因总碱基数×100%；编码的氨基酸数×6≤真核细胞基因中外显子碱基数≤（编码的氨基酸数＋1）×6。
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
生命科学中的蛋白质与核酸相互作用机制研究
生命科学中的蛋白质与核酸相互作用机制研究生命科学是一门研究生物体及其生命现象的学科，其中的蛋白质与核酸相互作用机制研究属于其中的重要领域。
蛋白质与核酸是生命体系中最为基础和常见的大分子，两者之间的相互作用可谓是生命功能调控的基础。
本文将从以下几个方面进行介绍与探讨。
一、蛋白质与核酸的概念及其结构蛋白质和核酸都是生命体系中最为重要的分子。
蛋白质是由氨基酸组成的多肽，它们在体内担任着各种结构、传递、催化以及调控功能的重任。
而核酸是生命体系中的遗传物质，形成了DNA和RNA两种不同类型的核酸，DNA负责存储遗传信息，而RNA负责将遗传信息转化为具体的功能。
蛋白质与核酸的结构也是二者相互作用的基础。
蛋白质的结构分为四个层次：一级结构指蛋白质中氨基酸的化学序列，二级结构指蛋白质在局部呈现的空间结构，常见的包括a-螺旋和b-片层，三级结构指蛋白质整体的空间结构，包括局部折叠和全局折叠，四级结构指由多个蛋白质组成的复合物。
核酸的结构也具有大的类似性。
DNA分子大部分呈现出螺旋形状，通过镶嵌在螺旋内的氢键和VanderWaals力来保持稳定。
RNA的结构则有更多的变化，可以是线性或环形结构，提供了诸如催化反应和调控遗传信息等功能。
二、蛋白质与核酸的相互作用在生命系统中，蛋白质与核酸之间的相互作用可以体现出多种生物过程，如DNA复制、转录和翻译、RNA修饰、RNA剪切以及蛋白质的折叠和降解等。
其中，DNA复制是生命系统中最为基础和重要的过程之一，它需要依靠DNA聚合酶和其他辅助因子来实现。
在DNA复制过程中，DNA聚合酶能够在模板链上识别特定的配对碱基并合成新的链，一旦出现错配会被修复酶进行纠错。
复制完成后，两个完全相同的双链DNA分子得以产生。
RNA转录也是生命系统中非常重要的过程，它可以从DNA模板中复制一份RNA分子，并且有着诸多的调控机制。
转录过程中，RNA聚合酶沿着DNA模板链滑动，在核酸序列上拼接RNA，以此形成RNA多肽序列。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
生化类药物概述
生化药物的概述一、生化药物的定义：生化药物一般是系指从动物、植物及微生物提取的，亦可用生物-化学半合成或用现代生物技术制得的生命基本物质，如氨基酸、多肽、蛋白质、酶、辅酶、多糖、核苷酸、脂和生物胺等，以及其衍生物、降解物及大分子的结构修饰物等。
二、生化药物的种类：1、氨基酸类药物（1）单氨基酸白氨酸、组氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、异白氨酸、丝氨酸、色氨酸、丙氨酸、赖氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸、门冬氨酸、精氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、胱氨酸、酪氨酸、谷氨酸。
（2）氨基酸衍生物N-乙酰-L-半胱氨酸、L-半胱氨酸乙酯盐酸盐、S-氨基甲酰半胱氨酸、S-甲基半胱氨酸、谷胺酰胺、S-羟色氨酸、二羟基苯丙氨酸。
（3）复合氨基酸注射液有3S、6S、9S、11S、13S、14S、15S、17S、18S 复合氨基酸注射液。
S代表氨基酸的种类。
2、多肽类药物（1）垂体多肽促肾上腺皮质激素（39肽）、促胃液素（5肽）、加压素（9肽）、催产素（9肽）、α-促黑素（13肽）、-促黑素（18肽）、人-促黑素（22肽）。
（2）消化道多肽促胰液素（胰泌素，27肽）、胃泌素（14肽，17肽和34肽三种）、胆囊收缩素（33肽和39肽、另外还有4肽和8肽）、抑胃肽（43肽）、血管活性肠肽（28肽）、胰多肽（36肽）、神经降压肽（13肽）、蛙皮肽（10肽和14肽）。
（3）下丘脑多肽促甲状腺素释放激素（3肽）、促性腺激素释放激素（10肽）、生长激素抑制激素（14肽和28肽）、生长激素释放激素（10肽）、促黑细胞激素抑制激素（3肽和5肽）。
（4）脑多肽由人及动物脑和脑脊液中分离出来的多肽、蛋氨酸脑啡肽和亮氨酸脑啡肽（均为5肽），由猪或牛垂体、下丘脑、十二指肠得到系列与脑啡肽相关的多肽，有新啡肽（25肽），-内啡肽（31肽），脑活素（由二个肽以上组成的复合物）等。
（5）激肽类血管紧张肽I（10肽）II（8肽）、III（7肽）等活性肽。
（6）其它肽类谷脱甘肽（3肽）、降钙素（32肽）、睡眠肽（9肽）、松果肽（3肽）、素高捷疗（分子量为3000的肽为主成分，亦称血活素），胸腺素（肽）有：a1胸腺素（28肽）、胸腺生长肽2（49肽）、循环胸腺因子（9肽）、胸腺体液因子（31肽）。
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OH O N
OO 紫色
第三节 氨基酸的合成
氨基酸的来源：（1）天然产物酸性水解 （2） 微生物发酵法 （3） 化学合成法
一 α-卤代酸的氨化 二 丙二酸酯法 三 斯瑞克合成法--醛的氨氰化法 四 盖布瑞尔法
一 α-卤代酸的氨化
RCH2COOH
Br2 P
RCHCOOH
Br
二 丙二酸酯法
NH3
在封管或高 压釜内进行
RCHCOOH NH2
COOEt CH2 COOEt
+ O=N-OH
COOEt C=N-OH COOEt
H2/Pt 醋酸
COOEt H-C-NHCOCH 3
COOEt
COOEt H-C-NHCOCH 3
COOEt
+ NC-CH=CH2
COOEt NCCH2CH2-C-NHCOCH 3
COOEt
H2/催
CH3 R
R'
3. 碳二亚胺法接肽 ★
N=C=N
dicyclohexylcarbodimide (DCC)
ZNHCHCOOH + DCC + NH2CHCOOCH 2C6H5
R
R'
接肽
O
O
ZNHCHCN HCHCOCH2C6H5
NH3
+
二 分类
按氨基与羧基的相对位置分：α-氨基酸，β-氨基酸 按氨基与羧基的数目来分：
中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸
三 氨基酸的构型★和存在形式
构型（用D、L表示）
R-CH-COOH
COOH
COOH
CHO
NH2
H2N
HH
NH2 HO
H
R
R
CH3
-氨基酸通式
L型-氨基酸
D型-氨基酸
醛 除甘氨酸，天然-氨基酸都是有旋光的，而且都是L型的。
NH2
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基 NH2
A
接肽
H3+O 去保护基
OR
R'CHCHNCHCOOBu-t
NH2
使用的酸为：CF3COOH HBr / HOAc
A代表：
R'CHCOOH
NH2
三 侧链的保护
当氨基酸的侧链带有某些官能团时，在合成多肽时，有 时也需要加以保护，保护的方法，要视具体情况而定。
色氨酸Trp
第二节 氨基酸的性质
一 酸碱性 二 等电点 三 化学性质
一 酸碱性
氨基酸中的氨基是碱性的，羧基是酸性的，由于二者相互影响，它 们的酸碱性与单纯的羧酸或胺相比要低得多。
氨基酸在固态或水溶液中形成内盐-两性离子。 氨基酸遇酸生成铵盐，遇碱生成羧酸盐。
O
R-CH-C-OH
NH2
O R-CH-C-O-
COO-
-
COO
HCl
O NH-CC-OCOH-2CH2SCH3
COOH3N+-CH-CH2CH2SCH3
蛋氨酸（ 50%）
三 斯瑞克（strecker）合成法--醛的氨氰化
法
RCHO + HCN +NH3
H3+O
RCHCOO-
NH3 _+
+
RCHCN
NH2 _+
改进方法： 用NH4CN or NH4Cl+KCN代替HCN+NH3
三结 构
1. 肽键和肽的几何形状
H O H RH O
NCCNC CNCC
HR H
2. 二硫键
OH R
CH2SH
+
CHNH 3
COO-
空气氧化 Na +液NH3
CH2S
+
CHNH 3
COO-
SCH2
+
CHNH 3 COO-
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly •NH2
例如：
HSCH2 C6H5CH2Cl + ZNHCHCOOR
上保护基
CH2SCH2C6H5 ZNHCHCOOR
Na, NH3(l)
去保护基
CH2SH ZNHCHCOOR
空气中氧化
CH2S ZNHCHCOOR
SCH2 ZNHCHCOOR
巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。
四 接肽的方法
*2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。
RCHCOON+ H3
二 羧基的保护
HCl CH3OH
上保护基
R
A
H2NCHCOOCH3 接肽
OR R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
CH3
SO3H RCHCOOCH2
CH2OH NH2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RCHCOBu-t
物理性质
大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度； 氨基酸不溶于乙醚等非质子溶剂； 氨基酸多为白色晶体、熔点高，熔融易分解； 氨基酸有较大的偶极矩； 每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。
五 八个必需氨基酸
(CH3)2CHCH(NH2)COOH (CH3)2CHCH2CH(NH2)COOH
缬氨酸 Val
亮氨酸Leu
+
NH3
二 等电点 isoelectric point
在某一pH值下，氨基酸中羧基与氨基的离子化程度相等时，氨基酸溶液中的 正、负离子的浓度完全相等，氨基酸分子的净电荷为零（分子净迁移为零）。或者 说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。用pI 表示 660页
R-CH-COONH2
接肽
H2/Pd-C
O CH2C6H5 ZNHCHCN HCHCOOH
CH3
O CH2C6H5 N+ H3CHCNHCHCOO-
CH3
2 活泼酯法
O (CH3)3COCCl + N+ H3CHCOO -
O
HO
NO2
(CH3)3COCNHCHCOOH
CH3 O (CH3)3COCNHCHCOO
H3N+CHCOO-
H+
O
O
C6H5CH2OC-NHCH2CCl
+NH3CH2CO2-,
OH-
接肽
H+
（1mol）
O
O
C6H5CH2OC-NHCH2C-NHCH2COOH
SOCl2
去保护基
H2 Pd/C CF3COOH
O C6H5CH3 + CO2 + H3N+CH2C-NHCH 2COO-
O [C6H5CH2OCOOH] + H3N+CH2C-NHCH 2COO-
麦克尔加成 碱
H3+O
加热 -CO2
H2NCH2CH2CH2CHCOOH NH2
溴代丙二酸酯法合成
O
NK
CH2(COOEt)2 Br2 CCl4
BrCH(COOEt)2
O
O N-CH(COOEt)2
O
ClCH2CH2SCH3 Na
烷基化
O COOEt
N-C-CH2CH2SCH3 COOEt
O
NaOH
L-甘油
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在，具有内盐结构。
甘氨酸
CH2 COON+H3
CH3-CH-COO
NH3
+
丙氨酸
PhCH2 CH
COO-
HO2C(CH2)2-CH-COO
谷氨酸
N+H3
NH3
+
苯丙氨酸
CH2-CH-COO
N
写出它们的构型式
N
NH3
+
组氨酸
H
四 名称和物理性质
名称
氨基酸的碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。 其构型的表示方法与糖一样，用D或L表示。 每个氨基酸都有俗名，并都用一个缩写符号表示。658页
中性氨基酸的等电点：pI=6.2~6.8 酸性氨基酸的等电点：pI=2.8~3.2 碱性氨基酸的等电点：pI=7.6~10.8
三 -氨基酸的反应
1 羧基的反应-酯化
C6H5CH2CHCO2- + CH3OH + HCl
+NH3
C6H5CH2CHCOOCH3
2 氨基的反应-酰化
+NH3Cl-
O R-CH-C-O-
S
S
牛催产素
第五节 多肽的合成 ★
一 氨基的保护
二 羧基的保护
三 侧链的保护
四 接肽方法
酯法、 相接肽
1 混合酸酐法 3 碳二亚胺法
2 活泼 4固
多肽合成必须解决下面四个问题 1.氨基保护 2. 羧基保护 3. 侧链保护
4. 接肽方法
保护基必须具备的条件 （1）易在预定的部位引入 （2）在某特定的条件下，保护基很易除去 （3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位
不会受到影响，特别是已接好的肽键。
一 氨基的保护
1. 用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护
C6H5CH2OH+COCl2（光气)
O C6H5CH2OCCl
Benzoxycarbonyl（简写Z）
反应过程：
+NH3CH2CO2-
O
O
C6H5CH2OCCl
OH- 上保护基
C6H5CH2OC-NHCH2COO-
第一节 氨基酸的结构、名称和物性