蛋白质的结构与功能
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系
方面一：蛋白质的三级结构与其功能相关。
例如，酶蛋白质通常具有特定的活性中心，该中心由二级结构和三级结构共同组成，用于催化化学反应。
方面二：蛋白质的二级结构与其功能相关。
例如，蛋白质的二级结构可能是螺旋、角蛋白或环状结构，这些结构可能导致蛋白质的互相作用或与配体的作用。
方面三：蛋白质的一级结构与其功能相关。
例如，蛋白质的氨基酸序列可能导致其互相作用或与配体的作用。
方面四：蛋白质的多肽结构与其功能相关。
例如，多肽可能具有抗原性或抗体性，用于免疫反应。
方面五: 蛋白质的翻译后修饰与其功能相关。
例如，蛋白质翻译后可能经过糖基化、乙酰化、甲基化等修饰，这些修饰可能影响蛋白质的稳定性和互相作用。
方面六: 蛋白质的组装与其功能相关。
例如，蛋白质可能需要组装成复合物才能发挥功能，例如DNA复制酶和RNA聚合酶。
方面七: 蛋白质的位置与其功能相关。
例如，蛋白质可能需要在特定的细胞器内才能发挥功能，例如线粒体内的蛋白质。
总之，蛋白质的结构和功能是密切相关的，不同的结构水平导致蛋白质具有不同的功能。
蛋白质的结构研究可以帮助我们了解蛋白质的功能和其在生物体中的作用。
蛋白质结构与功能
蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内最基础且重要的分子之一，它们在维持生命活动中扮演着关键角色。
蛋白质的结构决定了其功能和活性。
本文将深入探讨蛋白质的结构特征以及与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是蛋白质的线性序列，由氨基酸组成。
氨基酸的顺序和类型决定了蛋白质的终极结构和功能。
共有20种常见氨基酸，它们的排列方式多种多样，因此不同的蛋白质具有不同的氨基酸序列。
2. 二级结构：二级结构是由蛋白质内部氨基酸间的氢键相互作用所形成的局部结构特征。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由蛋白质链的某一片段呈螺旋形式排列而成，而β-折叠则是由链的不同片段呈折叠形式排列而成。
二级结构的形成大大增强了蛋白质的稳定性。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质空间结构的进一步折叠排列。
蛋白质通过各种原子间的相互作用，如疏水作用、静电作用和氢键等，形成特定的三维折叠结构。
这种结构的稳定性非常重要，因为它决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构指的是由多个蛋白质聚合体组成的复合物。
多个蛋白质单体通过静电作用、亲水作用或共价键连接在一起，形成更复杂的分子结构。
例如，人体中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的复合物。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构和功能密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
1. 结构蛋白质：结构蛋白质是组成细胞和组织的重要组成部分，它们提供了细胞和组织的形态支持。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管的重要组成成分，使它们具有机械强度和韧性。
2. 功能蛋白质：功能蛋白质是参与生物化学反应和调节生理过程的蛋白质。
例如，酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
激素是一类能够在体内传递信号的蛋白质，例如胰岛素可以调节血糖水平。
3. 运输蛋白质：运输蛋白质能够帮助物质在细胞和体液中进行运输。
例如，血红蛋白能够携带氧气从肺部到组织器官，维持正常的呼吸和新陈代谢。
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述蛋白质是生物体中非常重要的分子，它在维持生物体的正常功能和结构中起着重要的作用。
蛋白质的结构与其功能之间存在着密切的关系。
下面将从四个方面举例，说明蛋白质的结构与功能之间的关系。
这四个方面分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
首先，一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
不同的蛋白质的氨基酸序列不同，这导致了它们具有不同的功能。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它们在生物体中催化各种化学反应。
不同的酶催化不同的反应，这是由其一级结构决定的。
比如，糖解酶主要催化糖的分解，其氨基酸序列特定的结构使得它们能够具有这种特定的催化活性。
其次，二级结构是指氨基酸在空间上的规则排列方式。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
这些二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
例如，α-螺旋结构中隐藏着氢键和范德华力，这种结构使得蛋白质具有强大的稳定性。
而β-折叠结构可以形成蛋白质的拓扑结构，起到支持和连接蛋白质的各个部位的作用。
因此，二级结构对于蛋白质的功能发挥起着非常重要的作用。
第三，三级结构是指蛋白质在空间上的整体折叠结构。
蛋白质的三级结构决定了其功能和生物活性。
例如，抗体是一类具有高度专一性和亲和力的蛋白质，其功能在很大程度上依赖于其特定的三级结构。
抗体的结构有两个重要的特点：可变区和恒定区。
可变区的结构决定了抗体与抗原的结合，从而决定了抗体的特异性。
恒定区的结构决定了抗体的一些基本性质，如抗体的类别、亲和力和激活效应。
因此，蛋白质的特定三级结构决定了其特定的功能。
最后，四级结构是指一些蛋白质由多个多肽链相互组合而成的结构。
多肽链的相互组合可以进一步扩展蛋白质的功能和稳定性。
例如，胶原蛋白是一种结构蛋白质，它由三个左旋螺旋结构的多肽链相互缠结而成。
这种三肽链的缠结使得胶原蛋白具有高度的稳定性和拉力。
胶原蛋白主要存在于结缔组织中，能够提供组织的结构和弹性。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命活动中必不可少的分子，它们在细胞中起着各种各样的生物学功能。
不同的蛋白质拥有不同的结构，这些结构在很大程度上决定了蛋白质的功能。
因此，探究蛋白质结构与功能关系是非常重要的。
本文将从蛋白质结构入手，探讨蛋白质结构与功能关系。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸构成的链状分子，它们通过肽键连接在一起。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构是指蛋白质的氨基酸序列；二级结构是指蛋白质中的局部结构，如α-螺旋、β-折叠等；三级结构是指整个蛋白质的三维结构；而四级结构是由两个或多个蛋白质互相作用形成的复合物结构。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物界中具有极其重要的功能，如酶、结构蛋白、激素、抗体等。
其中，酶是最为重要的一种蛋白质，它们可作为催化剂促进生物反应的进行。
结构蛋白是构成生物体内各种细胞器的基本支架，它们起到维持细胞形态稳定性的作用。
激素则是控制体内各种生理功能的化学信使，它们通过细胞膜上的受体与细胞相互作用。
抗体则是免疫系统的主要组成部分之一，它们能够与入侵的病原体结合并激活免疫反应。
三、蛋白质的结构与功能关系蛋白质的结构与功能密切相关。
一方面，蛋白质的结构为它们的功能提供了基础。
不同的蛋白质拥有不同的结构，因此它们能够发挥不同的生物学功能。
例如，酶具有特定的空间位形，这些空间位形使得它们对特定底物具有高度的专一性。
而抗体则通过特定的抗原结合位点来识别入侵的病原体。
这些结构的差异直接决定了蛋白质的功能。
另一方面，蛋白质的功能对其结构产生影响。
例如，在酶的催化作用中，底物与酶结构之间存在互动作用，这种互动作用通过构象变化使底物转化为产物。
此外，在蛋白质折叠过程中，不同区域之间的相互作用也会影响蛋白质的稳定性和功能。
这些变化都会直接影响到蛋白质的结构。
四、蛋白质结构与疾病蛋白质结构与疾病也密切相关。
某些病理学变化常常表现为蛋白质空间结构的改变。
蛋白质的结构与功能
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。 (３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
（三）β－转角(β－turn)
1.概念
以氨基末端开始→羧基末端结束，依次编1、
2、3………
蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
人胰岛素的一级结构
二、蛋白质二级结构
概念：
是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空
蛋白质的二级结构类型
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋，β-折 迭，β-转角及无规卷曲等
（一）α －螺旋 (α －helix)
1.概念 由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α －螺旋的结构特征 (1)以肽键平面为 单位,以α －碳原 子为转折盘旋形成 右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行
*类型
全a-螺旋、全β-折叠、
无规卷曲
由这些结构域缔合成具有三级结构的分 子或亚基
蛋白质三级结构的意义： 蛋白质的三级结构决定了蛋白质的
生物学功能。
维持三级结构稳定的键
侧链基团之 间形的 氢 键、 离子键、 疏水作用、 分子引力、 二硫键
维系蛋白质分子结构的作用力
1. 肽键 共价键
维系蛋白质一级结构
第二节
蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构—基本结构
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质结构的作用
蛋白质结构的作用
蛋白质结构的作用主要体现在以下几个方面：
1.功能作用：蛋白质是生物体内最重要的功能分子之一，它们参与生物体的生长、发育、代谢等各个方面。
蛋白质的结构决定了其功能，不同的结构域承担着不同的生物学功能。
例如，酶的结构域决定了其催化反应的活性位点，抗体结构域决定了其识别抗原的能力。
2.结构稳定作用：蛋白质的结构稳定是其功能发挥的基础。
蛋白质结构的稳定性取决于氨基酸序列、空间构象和相互作用力。
稳定的结构有利于蛋白质在生物体内的存活和发挥作用。
3.分子识别与相互作用：蛋白质结构中的氨基酸序列和空间构象决定了其与其他分子的相互作用方式。
这种相互作用对于细胞信号传导、细胞黏附、免疫应答等过程至关重要。
4.酶促反应：许多酶蛋白具有特定的三维结构，这使得它们能够与底物结合并催化化学反应。
酶的结构与其催化活性密切相关，改变蛋白质结构可以调节酶的活性和稳定性。
5.基因表达调控：部分蛋白质作为转录因子或染色质重塑因子，参与基因表达的调控。
它们的结构决定了它们对DNA的结合能力和转录调控能力。
6.免疫应答：抗体蛋白的结构决定了其抗原识别能力，从而参与免疫应答过程。
抗体的结构和功能使其能够特异性地识别并
结合病原体或其他外来物质，激活免疫细胞进行清除和清除感染。
总之，蛋白质结构在生物体内发挥着多种重要作用，包括功能发挥、分子识别与相互作用、酶促反应、基因表达调控以及免疫应答等。
这些作用使得蛋白质成为生命活动中不可或缺的组成部分。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体内最重要的分子之一，它们在细胞的结构、功能和调控中起着关键作用。
蛋白质的结构与功能密不可分，不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系，并介绍一些常见的蛋白质结构。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，它由20种不同的氨基酸组成。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，氨基酸通过氢键相互连接；β-折叠是一种折叠状的结构，氨基酸通过氢键连接在一起形成平行或反平行的β链。
三级结构是指多肽链在空间中的整体折叠方式，包括α-螺旋和β-折叠的组合。
四级结构是指多个多肽链之间的相互作用，形成一个完整的蛋白质分子。
蛋白质的结构决定了它的功能。
例如，酶是一类具有催化作用的蛋白质，它们能够加速化学反应的进行。
酶的活性部位通常位于蛋白质的表面，具有特定的结构和氨基酸序列，能够与底物结合并催化反应。
另外，抗体是一类用于免疫防御的蛋白质，它们能够识别和结合外来抗原，从而引发免疫反应。
抗体的结构包括两个重链和两个轻链，它们通过二硫键连接在一起形成Y形结构，其中的变异区域决定了抗体的特异性。
除了上述的功能蛋白质，还有一类结构蛋白质，它们主要起到维持细胞结构和形态的作用。
例如，细胞骨架蛋白质能够形成细胞内的支架，维持细胞的形状和稳定性。
细胞骨架蛋白质包括微丝、中间丝和微管，它们通过不同的相互作用方式形成复杂的网络结构。
此外，蛋白质还能够参与信号传导、运输物质和调节基因表达等生物过程。
蛋白质的结构和功能之间存在着密切的联系。
蛋白质的结构决定了它的功能，而蛋白质的功能也会影响其结构。
例如，当蛋白质受到外界环境的影响时，它的结构可能发生变化，从而影响其功能。
此外，蛋白质的结构也可以通过突变或修饰发生改变，从而导致功能的变化。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
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多肽链
（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 结构: 结构:
• 谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 • 谷氨酸的γ-羧基形成肽键 谷氨酸的γ 羧基 羧基形成肽键 • －SH为活性基团 为活性基团 • 为酸性肽 • 是体内重要的还原剂 是体内重要的还原剂
肽单元
H
O
肽单元
R
H
N C Cα α Cα α N
ψ
φ
C
H
R
H
O
蛋白质二级结构的主要形式
• α-螺旋 ( α -helix ) 螺旋 • β-折叠 ( β-pleated sheet ) 折叠 • β-转角 ( β-turn ) 转角 • 无规卷曲 ( random coil )
（二） α-螺旋 螺旋 结构要点: 结构要点
二、蛋白质的基本单位――氨基酸 蛋白质的基本单位 氨基酸
• 蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物。 是由氨基酸组成的大分子化合物。
• 存在于自然界的氨基酸有 存在于自然界的氨基酸有300多种，但组成 多种， 多种 人体蛋白质的氨基酸只有20种 人体蛋白质的氨基酸只有 种。 • 1.氨基酸的结构通式： 氨基酸的结构通式： 氨基酸的结构通式 • 氨酸外，均为L-α-氨基酸） 氨基酸） （除甘氨酸外，均为 氨基酸
2. 肽类激素及神经肽
•肽类激素：如促甲状腺素释放激素（TRH） 肽类激素：如促甲状腺素释放激素（ 肽类激素 ）
•神经肽 神经肽(neuropeptide) 神经肽
第 二 节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括： 蛋白质的分子结构包括：
β-转角： 转角：
3、蛋白质的三级结构 、
定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 稳定因素： 稳定因素： 疏水键、离子键、 Waals力等 力等。 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
血红蛋白（ ） 血红蛋白（Hb）的四级结构
第 三 节
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
天然状态， 天然状态， 有催化活性 去除尿素、 去除尿素、 β-巯基乙醇
尿素、β-巯基乙醇 尿素、
非折叠状态， 非折叠状态，无活性
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 称为“分子病” 称为“分子病”。
蛋白质空间结构与功能的关系
（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构
（二）血红蛋白的构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与 2结合， Hb与O2 与 一样能可逆地与 结合， 一样能可逆地与O 与 结合后称为氧合 。 氧合Hb占总 的百分数 结合后称为 氧合Hb。 氧合 占总Hb的百分数 氧合 占总 浓度变化而改变。 （称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 百分饱和度）
（二）一级结构与功能的关系
例：镰刀形红细胞贫血 HbA β 肽 链
N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Glu · Glu · · · · ·C(146)
HbS β 肽链
N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Val · Glu · · · · ·C(146)
第二章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 是由许多氨基酸 蛋白质 (amino acids) 通 过 肽 键 (peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 相连形成的高分子含氮化合物。 相连形成的高分子含氮化合物
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂 ） 2）代谢调节作用 ） 3）免疫保护作用 ） 4）物质的转运和存储 ） 5）运动与支持作用 ） 6）参与细胞间信息传递 ）
3. 氧化供能
第 一 节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质构象病的机理： 蛋白质构象病的机理：有些蛋白质错误折 叠后相互聚集， 叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样 纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀 纤维沉淀，产生毒性而致病， 粉样纤维沉淀的病理改变。 粉样纤维沉淀的病理改变。 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老 年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 ：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 ：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。 ：可形成二硫键。
CH 2 NH 2 + CH 2 CH 2 CHCOO -
二 硫键
COOH COOH CH CH2 S S CH2 2H NH2 NH2 CH COOH
2 CH CH2 SH
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式： 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
含氮量( 蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量 g % ) × 6.25
计算样品中蛋白质含量的公式：
• 每克样品中含 克数×6.25×100%＝样品 每克样品中含N克数× 克数 × ＝ 中所含Pr.的百分比 中所含 的百分比 • 例：某一含蛋白质的样品 某一含蛋白质的样品150克，测得其含 克 N量为 克，问该样品的蛋白质含量是多少？ 量为4克 问该样品的蛋白质含量是多少？ 量为 • 答案：4/150×6.25×100%＝17%
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端 N端
4.蛋白质的四级结构 4.蛋白质的四级结构
定义： 定义：
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基之 间接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的
四级结构
主要化学键：
各亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是 氢键和离子键
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure) 高级结构
一、蛋白质的一级结构
定义： 定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的 排列顺序。 排列顺序。 主要化学键： 主要化学键：肽键 二硫键的位置属于一级结构研究范畴。 二硫键的位置属于一级结构研究范畴。 的位置属于一级结构研究范畴
①多肽链主链围绕中心轴形成 右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 伸向螺旋外侧 个氨基酸， ②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为 每圈螺旋含 个氨基酸 螺距为0.54nm。 。 ③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形 成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平 成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平 行。
2、蛋白质的二级结构
定义： 定义： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空 间结构， 即该段肽链主链骨架原子的相 间结构， 对空间位置， 对空间位置 ， 并不涉及氨基酸残基侧链 的构象 。 稳定因素： 氢键
（一）肽单元 (peptide unit) 参与组成肽键的6个原子位于同一平面， 参与组成肽键的 个原子位于同一平面， 个原子位于同一平面 又叫酰胺平面或肽键平面。 又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构 象的基本结构单位。 象的基本结构单位。
一、蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 主要有 、 、 、 和 。 有些蛋白质含有少量P或金属元素 、 有些蛋白质含有少量 或金属元素Fe、 或金属元素 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 、 、 、 、 ， 含有 I 。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量为13%—19%，平均为16％。 ，平均为 蛋白质的含氮量为
（四）β-转角和无规卷曲
β-转角： 转角： 肽链内形成180 回折。 180º ① 肽链内形成180º回折。 ②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与 个氨基酸残基， 第四个形成氢键。 第四个形成氢键。 第二个氨基酸残基常为Pro Pro。 ③ 第二个氨基酸残基常为Pro。 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。
肌红蛋白(Mb)和血红蛋白 和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 肌红蛋白 和血红蛋白 的氧解离曲线
蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象病： 蛋白质构象病 ： 若蛋白质的折叠发生错 误 ， 尽管其一级结构不变 ， 但蛋白质的构象 尽管其一级结构不变， 发生改变， 仍可影响其功能， 发生改变 ， 仍可影响其功能 ， 严重时可导致 疾病发生。 疾病发生。
NH2
Cys
胱氨 酸
修饰氨基酸： 修饰氨基酸： 蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基 没有相应的编码。 胱氨酸、 酸。没有相应的编码。如：胱氨酸、羟脯氨 ）、羟赖氨酸 酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。 ）、羟赖氨酸（ ）。 非生蛋白氨基酸： 非生蛋白氨基酸： 蛋白质中不存在的氨基酸。 蛋白质中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、 瓜氨酸、 鸟氨酸、同型半胱氨酸， 鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生 的。
COO
+
CH3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式 氨基酸的通式
2、氨基酸的分类 1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
习惯分类方法
1.芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 芳香族氨基酸： 芳香族氨基酸 、 、 2.含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 含羟基氨基酸： 含羟基氨基酸 、 、 3.含硫氨基酸：Cys、Met 含硫氨基酸： 含硫氨基酸 、 4.杂环族氨基酸：His 杂环族氨基酸： 杂环族氨基酸 5.杂环族亚氨基酸：Pro 杂环族亚氨基酸： 杂环族亚氨基酸 6.支链氨基酸：Val、Leu、Ile 支链氨基酸： 、 支链氨基酸 、