高级生物化学复习重点--wo
新高一生物化学知识点总结
新高一生物化学知识点总结高中生物化学知识点总结生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内化学反应的原理和机制。
对于高中生而言，学习生物化学可以帮助他们更好地理解生命的基本原理和身体的功能机制。
本文将就高一生物化学课程中的一些重要知识点进行总结和归纳。
1. 有机化合物有机化合物是生命中最基本的化学物质，由碳、氢、氧、氮、磷和硫等元素构成。
碳原子的四个化学键容易形成碳链和碳环，使得有机物的种类多样且复杂。
常见的有机化合物有脂肪、糖类、蛋白质和核酸等。
2. 糖类糖类是生命体内储存和供能的主要物质，常见的糖类有单糖、双糖和多糖。
葡萄糖是最常见的单糖，它参与细胞呼吸和光合作用，提供能量给细胞。
葡萄糖还可以与其他葡萄糖分子通过缩合反应形成多糖，如淀粉和纤维素。
3. 脂类脂类是生命体内重要的能量来源和结构组成物。
常见的脂类有甘油三酯、磷脂和类固醇。
甘油三酯是脂肪酸和甘油通过酯键结合而成，它的主要功能是储存能量。
磷脂是细胞膜的重要组成部分，它具有疏水性的脂肪酸烃链和亲水性的磷酸酯基团。
类固醇在生命体内有多种功能，如合成激素和构建细胞膜。
4. 蛋白质蛋白质是生命体内最重要的功能性分子，是生命起源和维持的基础。
它由氨基酸通过肽键连接而成，具有多样化的结构和功能。
蛋白质可以作为酶参与生物体内的化学反应、作为结构蛋白构建细胞和组织、以及作为激素传递信号等。
5. 核酸核酸是生物体内存储遗传信息的分子，包括DNA和RNA。
DNA 是双螺旋结构的大分子，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳞状嘧啶）组成。
RNA在细胞中参与基因转录和翻译过程，用来合成蛋白质。
6. 酶酶是生命体内催化化学反应的蛋白质分子。
它能够降低反应所需的能量，加快化学反应速度。
酶与底物结合形成酶-底物复合物，通过降低活化能使化学反应发生，酶在反应过程中不被消耗，可以多次反复使用。
7. 细胞呼吸细胞呼吸是生物体内将有机物转化为能量的过程。
它包括糖类的有氧呼吸和无氧呼吸。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
高级生物化学复习资料
高级生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的数目、组成及其排列顺序（N-端→C-端），即由共价键维系的多肽链的一维（线性）结构，不涉及空间排列。
蛋白质的二级结构：是多肽链主链在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。
蛋白质的三级结构：则指整个肽链的氨基酸残基侧链基团互相作用以及与环境间的相互作用下形成的三维结构。
蛋白质的四级结构：球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起，形成的聚集体，称为蛋白质的四级结构。
超二级结构：相邻的二级结构往往形成某种有规律的、空间上可辩认的、更高层次的折叠单元，称为超二级结构或折叠单元，主要涉及这些构象元件在空间上如何聚集。
（若干相邻的二级结构元件（主要是α-螺旋和β-折叠）以及它们之间的联接片段组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。
）结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立近似球形的组装体，是蛋白质三级结构的基本单位，其为独立的结构、功能和折叠单位。
卷曲密码：多肽链中氨基酸序列包含着决定其三维结构的信息，称为蛋白质卷曲密码或立体化学密码，至今尚未完全破译。
肽平面：由于肽键具有部分双键的性质，肽键两端有关原子（羰基C、羰基O、羰基C连接的Cα、氨基N、氨基H和氨基N连接的Cα）必须处于同一平面，称为肽平面。
拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。
天然无序蛋白：有些天然蛋白完全没有或仅有很小一部分形成规正的二级结构元件，整体呈现出伸展、灵活的无序状态，被称为天然无序蛋白质、天然无结构蛋白或天生的变性/去折叠蛋白质。
生物化学知识点高三
生物化学知识点高三生物化学知识点生物化学是生物学与化学交叉的学科，研究生物体中化学物质的组成、性质和变化过程，以及与生命活动密切相关的化学反应和能量转化。
在高三生物学学习中，生物化学知识是非常重要的一部分。
本文将就高三生物化学知识点进行全面叙述。
一、碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量供应和储存物质，主要分为单糖、双糖和多糖。
常见的单糖有葡萄糖、果糖和半乳糖等，它们通过光合作用合成。
双糖是由两个单糖分子通过脱水缩合反应生成的，如蔗糖和乳糖。
多糖是由多个单糖分子通过脱水缩合反应生成的，如淀粉、糖原和纤维素等。
此外，碳水化合物还参与细胞膜的结构和识别功能。
二、脂类脂类是生物体内的重要能量储存物质和结构物质，主要包括甘油三酯、磷脂和类固醇。
甘油三酯是由甘油与三个脂肪酸分子通过酯化反应生成的，它们是动物脂肪和植物油的主要成分，用于能量储存。
磷脂是磷酸和酸或醇结合形成，具有亲水性和疏水性，是细胞膜的主要组分，起着细胞识别和物质传递的作用。
类固醇是由四个脂环组成，包括胆固醇、类固醇激素等，其调节细胞的生长和代谢。
三、蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子有机物，是构成细胞的基本物质和参与生命活动的关键分子。
蛋白质由氨基酸通过肽键结合而成，不同种类和序列的氨基酸导致了不同的蛋白质结构和功能。
蛋白质参与构建细胞骨架、酶的催化作用、免疫防御和物质运输等功能。
四、核酸核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
主要包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA是存在于细胞核内的遗传物质，由脱氧核糖苷酸经焦磷酸化反应而成。
RNA在细胞质内起着转录和翻译的作用，参与蛋白质的合成。
五、酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，它能够降低反应活化能，加速化学反应的进行。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
酶在生物体内起着重要的调节作用，如消化酶、代谢酶等。
六、能量代谢生物体内能量转化是生物化学的重要内容。
主要包括有氧呼吸和无氧呼吸两种代谢途径。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化）产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
高级生物化学复习资料
高级生物化学复习资料生物化学作为生命科学领域的重要基础学科，对于深入理解生命现象和生物过程具有至关重要的作用。
高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步拓展和深化了相关知识，涵盖了更多复杂和前沿的内容。
以下是为您精心整理的高级生物化学复习资料，希望能对您的学习和复习有所帮助。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构与功能的关系是高级生物化学中的重点内容。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。
通过肽键连接的氨基酸序列决定了蛋白质的基本性质和潜在功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等。
α螺旋是常见的结构，每个氨基酸残基沿中心轴旋转 100°，上升 015nm，每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基。
β折叠则是通过链间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条多肽链的三维构象，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持其稳定。
例如，肌红蛋白就是具有典型三级结构的蛋白质。
四级结构是指多个亚基聚合形成的蛋白质复合物。
血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
例如，酶的催化活性依赖于其活性中心的特定结构；抗体通过其可变区的结构与抗原特异性结合。
二、核酸的结构与功能核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
A 与 T 配对，G 与 C 配对。
这种碱基互补配对原则是 DNA 复制和遗传信息传递的基础。
RNA 有多种类型，如信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质的合成；tRNA 则在蛋白质合成过程中转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成成分。
核酸在生命活动中具有重要的功能，如遗传信息的储存、传递和表达。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶的催化特点包括高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
高三划重点生物化学知识点
高三划重点生物化学知识点随着高三学习的逐渐深入，学生们常常会感到知识点繁多且复杂。
为了帮助大家更好地备战高考，本文将重点介绍高三生物和化学中的一些重要知识点。
一、生物1. 细胞和组织学生物学的基础是细胞学，它研究生物体的基本结构和功能，了解生物体组织的构成和功能。
在细胞学中，需要重点掌握细胞的基本组成和结构，如细胞膜、细胞质、细胞核等。
此外，还应了解细胞的生物合成、能量转化和代谢过程。
2. 分子遗传学分子遗传学是现代生物学发展的重要分支，它研究基因的结构、功能和调控机理。
在高三生物中，需要重点掌握DNA的结构和功能，理解基因的遗传规律和表达调控。
此外，还需要了解DNA复制、转录和翻译等重要过程。
3. 生物进化和分类学了解生物的演化历程对于理解生物学原理和生态学具有重要意义。
在高三生物中，要熟悉进化论的基本概念和证据，理解物种的形成和演化过程。
同时，对生物的分类学也需要有一定的了解，包括生物分类的原则和分类阶元。
4. 生态学生态学是研究生物与环境之间相互关系的科学，它关注生物与环境的相互作用、能量流动和物质循环。
在高三生物中，需要重点掌握生态系统的结构和功能，了解种群数量动态、营养网络和生态管理等内容。
二、化学1. 有机化学有机化学是研究有机物（含碳的化合物）的构造、性质和反应的学科。
在高三化学中，要重点掌握有机化合物的命名规则、结构和化学反应。
此外，还需要理解有机化学在生活和工业中的应用，如合成有机化合物和制药等。
2. 无机化学无机化学是研究无机物（不含碳的化合物）的构造、性质和反应的学科。
在高三化学中，要了解元素周期表的基本规律和无机化合物的命名。
同时，需要掌握无机化学反应的类型和平衡等知识。
3. 配位化学配位化学是研究配位化合物的结构和性质的学科。
在高三化学中，要了解配位化合物的命名规则和配合物的结构。
同时，还需要掌握配位反应和金属络合物的性质及应用等内容。
4. 化学反应和能量化学反应和能量是化学领域的重要基础知识。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体及其组成部分的化学性质和化学过程的科学，它主要关注生物大分子的组成、结构和功能以及生物体内的各种化学反应。
以下是生物化学的重点知识点总结：1.生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它是组成细胞和组织的基本结构单元，参与几乎所有的生物功能。
核酸是存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的长链聚合物，如淀粉和纤维素。
脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子，它们在细胞膜的构建和能量的储存中起重要作用。
2.生物大分子的结构和功能：生物大分子的结构决定了它们的功能。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的，二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是蛋白质的立体构象，四级结构是由多个蛋白质亚基组成的复合物的空间结构。
核酸的结构包括双螺旋的DNA和单链的RNA。
多糖的结构包括淀粉的分支链和纤维素的线性链。
脂类的结构包括单酰甘油、双酰甘油和磷脂。
3.生物体内的化学反应：生物体内的化学反应包括代谢途径和信号传导。
代谢途径包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的合成和降解过程。
信号传导是细胞内外信息传递的过程，包括细胞膜受体介导的信号转导、细胞内信号分子的产生和调控。
4.酶和酶动力学：酶是催化生物体内化学反应的蛋白质，它们可以提高反应速率。
酶的催化机理包括亲和性和瞬态稳定性理论。
酶动力学研究酶的催化速率和底物浓度的关系，包括酶的速率方程、酶的底物浓度和酶的浓度对速率的影响。
5.代谢途径和调控：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括能量代谢途径和物质代谢途径。
能量代谢途径包括糖酵解、细胞呼吸和光合作用。
物质代谢途径包括核酸合成、脂类合成和蛋白质合成。
代谢途径的调控通过正反馈和负反馈机制来维持生物体内化学平衡，包括酶的合成和降解、调控基因表达和细胞信号传导。
6. 遗传信息的传递和表达：遗传信息通过DNA的复制和转录转化为RNA，再经过翻译转化为蛋白质。
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2011级高级生化2班复习资料第一章蛋白质结构与功能关系蛋白质的二级结构（secondary structure）指多肽链主链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象，包括依靠氢键维系的有规则构象和多肽链主链中的无规卷曲以及非氢键维系的规则结构，不涉及侧链结构和整个肽链的空间排布。
1、螺旋：多肽链主链Cα-C-N的重复排列，使它容易形成有规律的卷曲构型，即螺旋，分为α-螺旋（3.613R，即每圈约3.6个残基，每个肽键N上的H与后面第四个残基肽键羰基O之间形成氢键，其间包括13个原子，右手螺旋，是球蛋白中最常见的结构）、310R螺旋、π-螺旋等。
2、β-片层：两股或多股几乎完全伸展的肽链并列聚集，靠主肽链N上的H与相邻链羰基C上的O原子间规律的氢键，形成β-折叠片，β-折叠片有的是平行的，有的是反平行的。
3、环肽链（loop）（1）回折：肽链要折叠成坚实的球形，必须以多种方式多次改变其方向，如同一肽链形成的β-折叠股之间的连接肽。
3~4个氨基酸残基通过特殊的氢键系统使肽链走向改变180°成为回折或转角，分为β-回折和γ-回折。
①β-回折：由4个氨基酸残基组成，即第一个残基的羰基O与第四个氨基酸残基α-氨基上的H之间形成氢键。
②γ-回折：由3个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基O与第三个残基的α-氨基H原子间形成氢键，常出现在反平行β-折叠股之间。
（2）β发夹与β凸起：β发夹：通过一段短的环链将两条相邻的β链连接在一起的结构，称为β发夹或发夹（hairpins）结构，犹如一弯折的发卡，故名。
4、Ω环：多肽链中由6~16个氨基酸残基组成的环状片段，两端距离小于0.1nm，状似Ω字形，因此得名。
Ω环形成一个内部空腔，被环上残基的侧链基团包裹，成为致密的球状构象。
以亲水残基为主，几乎总是位于蛋白质分子表面，与生物活性有关。
5、连接条带：伸展的肽链条带连接在结构元件之间，它们的长度、走向颇不规则，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中具有明确的结构作用。
6、无规则卷曲：蛋白质分子中存在空间结构不确定的区域，这种无序结构因其不断运动，或是具有不同的构象，因而得不到X-射线衍射图像超二级结构（super-secondary structure）：相互邻近的二级结构单元相互聚集，形成更高一级的有规律的结构，称超二级结构，主要涉及这些构象元件在空间上如何聚集，超二级结构的形成主要是氨基酸残基侧链基团间相互作用的结果。
结构域（structural domain）二级结构和结构模体以特定的方式组织连接，在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体，是三级结构的基本单位，结构域是相对稳定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，是独立的结构单位、独立的功能单位和独立的折叠单位。
锌指结构(Zine Finger,ZF)：一种DNA结合蛋白中的结构基元，由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成，中间的X4-20形成指状凸出。
锌指蛋白与DNA相互作用时，锌指部分嵌入主槽，识别特定别特定的碱基序列，每个锌指大约识别5个碱基对。
亮氨酸拉链（Leucine Zipper,LZ）：LZ结构的C端为螺旋区，靠近N端一侧的一段螺旋富含碱性氨基酸残基，其后的一段螺旋每隔6个残基就有一个Leu，每个这样的螺旋不少于4个Leu，且都处于螺旋的同一侧，这样，当含有LZ的蛋白形成同源或异源二聚体时，LZ结构中的Leu残基借助疏水作用彼此靠拢，形同拉链。
EF手（EF-hand）：由两个α螺旋（E和F）与连接它们的环组成，E螺旋含9个残基，用右手食指表示；与Ca2+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；F螺旋含18个残基，用拇指表示。
蛋白质组学：通过直接研究某一物种、个体、器官、组织及细胞中全部蛋白质，获得整个体系内所有蛋白质组分的生物学和理化参数，从而揭示生命活动规律的科学。
分子伴侣（molecular chaperone）：结合并稳定靶蛋白的不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合与释放，推动其在活体内正确折叠、组装、运输到位，或控制其在活化与钝化构象之间转换，但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。
热激蛋白（heat shock protein，Hsp）：广泛存在于原核细胞和真核细胞中的一类在生物体受到高温等逆境刺激后大量表达的保守性蛋白质家族，是多基因族编码产物，有组成型和胁迫诱导的，具有分子伴侣功能，参与蛋白质新生肽链的折叠和组装。
可分Hsp70、Hsp60、Hsp90、Hsp110等亚类。
热激蛋白的分子伴侣功能：1、Hsp70的分子伴侣功能：大肠杆菌的Hsp70帮助前体蛋白维持转位能力，防止变性蛋白质进一步变性和聚集。
Hsp70在线粒体前体蛋白的跨膜运输中发挥重要作用，Hsp70与其结合可保持其松弛状态，以便能通过线粒体膜上的转位酶通道。
在细胞受到热胁迫时，Hsp70可与局部变性的蛋白结合，防止其聚集，消除后，则解离，并帮助其复性。
2、监护蛋白是帮助蛋白质折叠的分子伴侣3、LMWHsp形成的热激颗粒为变性蛋白提供一个结合表面4、Hsp90是具有调节功能的分子伴侣：Hsp90是高度保守的热激蛋白家族，通过参与许多激酶、受体、转录因子的折叠、组装、解聚或构象改变调节其活性。
5、Hsp104是帮助聚集物解聚的分子伴侣：其以一种依赖ATP的方式帮助在严重的热冲击条件下形成的聚集体解聚。
肌红蛋白的结构与功能关系蛋白质的功能与其特殊的结构有着十分密切的联系，结构是特定功能的内在依据，功能则是特定结构的外在表现。
下面以肌红蛋白和血红蛋白加以说明：肌红蛋白为球蛋白，其分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，多肽链中75%-80%处于α-螺旋中，其余为无规则卷曲，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，螺旋间的连接肽为无规卷曲，在侧链基团相互作用下盘曲形成扁园的球体。
绝大多数亲水残基分布在分子表面，使肌红蛋白可溶于水；疏水残基则埋藏于分子内部，肌红蛋白分子表面有一狭缝，E螺旋和F螺旋位于狭缝两侧，形成一个疏水环境，肌红蛋白的辅基血红素结合于这个狭缝内。
肌红蛋白的功能主要是贮存氧，在细胞代谢需要氧时放出氧，氧合曲线为双曲线，适合于通过组织从血液结合氧气将它储藏在细胞内。
血红素在水中可以短暂地与氧结合，然后形成血红素-O2-血红素夹层中间物，很快产生不能氧合的高铁血红素，虽然肌红蛋白中真正与氧结合的是血红素，但是肽链起围篱作用。
由于血红素结合在肽链围绕的疏水夹缝中，远侧组氨酸的位阻效应防止了夹层复合物的形成，避免了Fe2+氧化或流失，同时阻碍CO的结合降低其亲和力，使血红素能够长时间的可逆氧合-放氧，完成O2载体的使命。
另外它还降低了血红素的水溶性，和蛋白质结合后溶解度增大，结合O2的能力增强。
脱氧肌红蛋白中α-螺旋含量约60%，三维结构比较松散，稳定性下降。
与血红素结合后，构象发生变化，α-螺旋含量恢复至75%，分子结构比较紧凑，稳定性也明显提高。
这说明血红素辅基对肽链折叠也有影响。
血红蛋白的结构与功能关系Hb具有四个亚基组成的四级结构（α2β2），每个亚基含一条多肽链和1个血红素辅基，可携带一个血红素并携带一分子氧，因此1分子Hb共结合四分子氧。
Hb各亚基的三级结构与Mb极为相似，血红蛋白结合部位非常保守。
血红蛋白的四个亚基按四面体排布，中心形成空穴。
Hb从肺泡到组织的氧气运输，氧合曲线为S型，血红蛋白和氧气结合存在协同效应，即先结合的氧气影响同一分子中空闲的氧气结合部位对后续氧气的亲和力。
当氧和血红素结合时，亚铁离子外层电子重排，从顺时变成反时，直径缩小13%，卟啉平面变成扁平，铁移入卟啉平面中央小孔，触发了血红蛋白亚基构象改变，改变了原来非共价键，形成了新的非共价键，导致其他单个没有与氧结合的亚基发生变化，导致局部的氧合部位构象改变，对氧的亲和力提高，出现S 型曲线。
Hb 与Mb 一样能可逆地与O2结合， Hb 与O2结合后称为氧合Hb 。
Mb 是单体，Hb 是四聚体，其结构与功能相适应，在氧分压较低的时候，Mb 对O2的亲和力远大于Hb 。
第二章 酶的结构与功能乒乓反应：是双底物双产物酶促反应中的一种，在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。
竞争性抑制作用：一些物质是酶的底物类似物，通常与底物结合于同一部位，还有些物质与底物共用一部分结合位点，或因抑制剂结合部位与底物结合部位在空间上重叠，发生空间位阻，从而可降低酶的催化活性，这种抑制酶催化活性的作用称竞争性抑制作用。
其Km 增加，Vmax 不变。
酶的催化机制诱导契合机制：酶与底物靠近→定向→酶与底物相互诱导变形→契合成中间产物→产物脱离（1）底物的邻近效应与定向效应底物的邻近效应(proximity)是指酶与底物通过专一的相互识别，形成中间络合物，把底物分子间的反应转变为络合物分子内的反应。
定向效应(orientation)则是指在酶底物中间络合物内，底物的反应基团与酶的催化基团的正确取向。
通过邻近效应和定向效应，是酶的活性中心底物浓度大大增加，ES 平均寿命延长，从而极大的增加了发生反应的几率。
（2）底物的变形(distortion)和诱导契合(induced fit)酶在底物的诱导下构象改变，转变为高活力构象，同时，底物分子在酶的诱导下发生各类扭曲和去稳定作用，底物比较接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。
（3）广义酸碱催化(acid-base catalysis)：广义酸提供H+促进过渡态络合物的形成，降低反应活化能，从而加速反应的进行。
（4）共价催化(covalent catalysis)：酶活性中心亲电/亲核基团参与S 敏感键断裂，形成的中间产物不稳定，易断裂而形成产物，酶复原。
（5）金属离子催化：需要金属离子的酶分为金属酶（含紧密结合的金属离子）和金属激活酶（含松散结合的金属离子），金属离子可以参与底物反应的定向、通过价态改变参与电子转移、通过静电稳定或者屏蔽负电荷。
（6）多元催化和协同效应：多元催化是指几个基团反应协同作用结果，活性中心是由多个基团共同构成；（7）活性部位微环境的影响：活性中心周围为非极性环境，即低介电环境，酶催化基团和底物分子的敏感键之间有很大反应力，有助于加速酶促反应。
别构酶活性调节模型：别构酶是一种活性受到结合在活性部位以外部位的其他分子调节的酶。
配体与寡聚蛋白中的一个原体结合，使该原体发生构象改变，并通过四级结构的相互联系引起其余原体的构象变化，从而影响后续配体的结合。
先结合的配体使后续配体更易结合成为正协同，反之为负协同。
先结合的配体影响同种配体与同种空闲部位结合，称为同促效应，影响异种配体与异种空闲部位结合称为异促效应。