生物化学复习资料
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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
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生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。
以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。
2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。
了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。
3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。
多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。
二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。
了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。
2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。
了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。
三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。
了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。
2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。
了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。
四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
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生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
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⽣物化学复习资料⽣物化学复习题⼀、基本概念1、离⼦泵（K-Na泵和功能）：（P49）由ATP酶驱动使膜内ATP⽔解并产⽣阴离⼦ADP-和阳离⼦H+。
H+释放到膜外，ADP-留在膜内，因⽽产⽣跨膜的质⼦梯度和电位差⽽引起对其他离⼦的吸收。
Na-K泵存在于动、植物细胞质膜上，它有⼤⼩两个亚基，⼤亚基催化ATP⽔解，⼩亚基是⼀个糖蛋⽩。
⼤亚基以亲Na+态结合Na+后，触发⽔解ATP。
每⽔解⼀个ATP释放的能量输送3个Na+到胞外，同时摄取2个K+⼊胞，造成跨膜梯度和电位差，这对神经冲动传导尤其重要，Na+-K+泵造成的膜电位差约占整个神经膜电压的80％。
2、新陈代谢：（P1）营养物质在⽣物体内所经历的由酶催化的⼀切化学变化的总称为新陈代谢，代谢特点：①连续的⼀系列单元反应组成②⽣化反应具体过程（TCA）③特定部位，特定终产物④包括物质代谢和能量代谢3、亲核反应：有机反应的⼀类，电负性⾼的亲核基团向反应底物中的带正电的部分进攻⽽使反应发⽣，这种反应为亲核反应。
与之相对的为亲电反应。
4、半保留复制与半不连续复制：半保留复制是双链DNA 的复制⽅式，其中亲代链分离，每⼀⼦代DNA 分⼦由⼀条亲代链和⼀条新合成的链组成。
（P407）半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后滞链上是不连续的，故称为半不连续复制5、异构化反应：（P11）⽣物化学中的异构化反应指的是⼀个氢原⼦在分⼦内迁移，即质⼦从⼀个碳原⼦脱离，转移到另⼀个碳原⼦上，由此发⽣了双键位置的改变。
代谢中最多的是醛糖-酮糖异构化互变反应6、分⼦重排反应：（P11）重排是Ｃ－Ｃ键断裂，⼜重新形成的反应。
其结果碳⾻架发⽣了变化。
7、克莱森酯缩合反应：（P13）克莱森（酯）缩合反应是含有α-活泼氢的酯类在醇钠、三苯甲基钠等碱性试剂的作⽤下，发⽣缩合反应形成β-酮酸酯类化合物，称为克莱森(脂)缩合反应，反应可在不同的酯之间进⾏，称为交叉酯缩合8、标准⽣成⾃由能：（P30）由标准状态下的稳定单质⽣成标准状态下1mol的化合物所引起的⾃由能的改变称为该化合物的标准摩尔⽣成吉布斯⾃由能。
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生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。
在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。
一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。
中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。
在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。
可以根据等电点分离氨基酸的混合物。
第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。
蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
特点：是蛋白质最基本的结构。
第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。
a-螺旋、b-折叠、b-转角。
特点:有周期性，有规则。
类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。
在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。
L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
（2）b-折叠：是一种重复性的结构。
可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。
折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。
（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。
多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。
是比较稳定的结构。
（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。
（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。
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第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
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生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）××100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。
此时环境的pH 值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。
pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。
✧氨基酸的紫外吸收性质✓吸收波长：280nm✓结构特点：分子中含有共轭双键✓光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸✧呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。
肽的相关概念✧寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。
✧多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。
✧氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
✧肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。
✧肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
三、蛋白质分子结构特点见表1-1。
表1-1 蛋白质分子结构的比较✧模体：蛋白质分子中，由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象并发挥特定的作用。
✧锌指结构：是一个典型的模体，由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。
✧分子伴侣：能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质，也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用。
四、蛋白质一级结构与空间结构的关系✧一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也相似。
✧分子病：由于蛋白质分子一级结构发生改变，导致其功能改变而产生的疾病。
五、蛋白质空间结构与功能的关系✧蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
✧血红蛋白（Hb）由四个亚基组成，两个α亚基，两个β亚基。
记忆要点如下：✓血红蛋白分子存着紧张态（T）和松弛态（R）两种不同的空间构象。
✓T型和氧分子亲和力低，R型与氧分子的亲和力强，四个亚基与氧分子结合的能力不一样。
✓第一个亚基与氧分子结合后，使Hb分子空间构象发生变化，引起后一个亚基与氧分子结合能力加强(正协同效应)。
✓肌红蛋白分子只有一个亚基，不存在变构效应✧协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中的另一个亚基与配体的结合能力。
促进作用则为正协同效应；反之为负协同效应。
✧变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象。
✧结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
疯牛病：是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变，具有传染性、遗传性或散在发病的特点。
生物体内含有正常的α-螺旋形式的PrPc，转变为异常的β-折叠形式的PrPSc具有致病性。
六、蛋白质重要的理化性质及相关概念✧蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
✓体内的蛋白质等电点各不相同，大多数接近于✓碱性蛋白质：鱼精蛋白、组蛋白酸性蛋白质：胃蛋白酶、丝蛋白✓蛋白质处于大于其等电点的pH值溶液中时，蛋白质颗粒带负电荷。
反之则带有正电荷。
✧蛋白质胶体溶液稳定的两个因素：水化膜、表面电荷。
✧蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
✓变性的本质：二硫键与非共价键的破坏，不涉及肽键的断裂✓变性后特点：生物学活性丧失、溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解✓变性的因素：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等✓蛋白质复性：变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能✓蛋白质的凝固作用：蛋白质经强酸或强碱变性后，仍能溶解于该溶液中。
若调节pH值至其等电点时，变性蛋白质呈絮状析出，再加热，形成坚固的凝块。
蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
✧蛋白质的紫外吸收：含有具有共轭双键的三种芳香族氨基酸，于280nm波长处有特征吸收峰。
✧蛋白质的呈色反应：✓茚三酮反应：蛋白质水解后可产生游离的氨基酸，原理同前✓双缩脲反应：肽键与碱性硫酸铜共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应，当蛋白质不断水解时，氨基酸浓度上升，其双缩脲呈色浓度逐渐下降，因此可以检测蛋白质的水解程度。
七、蛋白质的分离纯化✧透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
✧超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜的方法。
✧丙酮沉淀：0-4℃低温；丙酮的体积10倍于被沉淀蛋白质；蛋白质沉淀后应迅速分离。
✧盐析：硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐放入蛋白质溶液中，破坏水化膜并中和表面电荷，导致蛋白质胶体的稳定因素去除而沉淀。
✧免疫沉淀法：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，形成抗原抗体复合物，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白的方法。
✧电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中，受到电场力的作用向正极或负极泳动。
✓SDS-PAGE电泳：加入负电荷较多的SDS（十二烷基磺酸钠），导致蛋白质分子间的电荷差异消失，此时蛋白质在电场中的泳动速率只和蛋白质颗粒大小有关，用于蛋白质分子量的测定。
✓等电聚焦电泳：在电场中形成一个连续而稳定的线性pH梯度，电泳时被分离的蛋白质泳动至其等电点相等的pH值区域时，净电荷为零不再受电场力移动，该法用于根据蛋白质等电点的差异进行分离。
✧层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
✓阴离子交换层析：负电量小的蛋白质首先被洗脱✓凝胶过滤：分子量大的蛋白质最先洗脱✧超速离心：既可分离纯化蛋白质也可测定蛋白质的分子量；✓对于球形蛋白质而言，沉降系数S大体上和分子量成正比关系✓S（未知）/S（标准）＝｛Mr（未知）/Mr（标准）｝2/3八、多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称氨基酸序列分析✧步骤一：分析已纯化蛋白质的氨基酸组成✧步骤二：测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸。
以前用二硝基氟苯，现多用丹酰氯✧步骤三：将肽链水解成片段（表1-2）。
表1-2 三种肽链水解方式的比较✧步骤四：测定各肽段的氨基酸排列顺序，采用Edman降解法，试剂为异硫氰酸苯酯✧步骤五：统计学分析，组合排列对比，得到完整肽链氨基酸排列顺序通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列的步骤：✧步骤一：分离编码蛋白质的基因✧步骤二：测定DNA序列✧步骤三：排列出mRNA序列✧步骤四：按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列蛋白质空间结构测定蛋白质二级结构含量测定：圆二色光谱法，测α-螺旋较多的蛋白质时，结果较为准确。
蛋白质三维空间结构测定：X射线衍射法和磁共振技术。
第二章一、核酸的分类、细胞分布、核酸元素组成特点及碱基、核苷、核苷酸的化学结构✧核酸是生物遗传的物质基础，是一切生物体所含有的最重要的生物大分子之一。
天然存在的核酸根据其分子的物质组成不同分为两大类：DNA与RNA。
✧核酸的元素组成：主要由碳、氢、氧、氮、磷组成，磷的含量较为稳定，占核酸总量的9-10%。
✧基本组成：核酸的基本组成是核苷酸。
二、核苷酸间的连接方式3’,5’-磷酸二酯键；5’末端是指在DNA或RNA链中末端为5’-磷酸基，未形成磷酸二酯键的一端；3’末端是指在DNA或RNA链中末端为3’-OH，未被酯化的一端；各种简化式书写时都是5’→3’，其读向都是从左到右，所表示的碱基序列也都是从5’端到3’端。
三、两类核酸（DNA与RNA）性质的异同详见表2-1。
表2-1 DNA与RNA性质的比较四、DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律，了解DNA的高级结构形式详见表2-2。
表2-2 DNA 分子结构的比较五、mRNA 、tRNA 二级结构特点及rRNA的类型和其它小分子RNAmRNA 、tRNA 、rRNA 结构特点见表2-3。
其它小分子RNA 种类及功能见表2-4。
表2-3 三种常见RNA 的比较表2-4 其它小分子RNA种类及功能六、DNA（热）变性、复性及分子杂交的概念。
✧DNA变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。
✓DNA变性只改变其二级结构，不改变核苷酸排列顺序。
✓DNA的增色效应：DNA变性过程中，在紫外区260nm处的OD值增加，并与解链程度有一定比例的关系。