生化生物化学重点知识总结
生化考研知识点归纳总结
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
生化重点知识资料
生化重点知识资料生物化学是研究生物体内化学反应和生物分子结构与功能的学科，是生命科学中的重要分支。
本文将介绍生化学中的几个重点知识。
1. 生物大分子：生物大分子是构成生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸组成，具有多种功能，如酶催化、结构支持和信号传导等。
核酸是存储和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成，如淀粉和纤维素。
脂类是由甘油和脂肪酸组成，具有能量储存和细胞膜组成的功能。
2. 酶的作用：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，能够降低反应的活化能，加速反应速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，在酶活性中心发生催化作用，使底物转化为产物。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
3. 代谢途径：代谢是生物体内所有化学反应的总称。
代谢途径包括有氧呼吸、无氧呼吸和光合作用等。
有氧呼吸是指利用氧气将有机物完全氧化为二氧化碳和水，并释放能量。
无氧呼吸是在缺氧条件下进行的代谢途径，能够通过发酵产生能量。
光合作用是植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物，并释放氧气。
4. 酸碱平衡：生物体内的酸碱平衡是指维持体内pH值稳定的能力。
细胞内外的酸碱平衡由多种缓冲系统、呼吸和肾脏调节。
细胞内主要的缓冲系统是碳酸氢盐/二氧化碳系统和磷酸盐系统。
呼吸通过调节呼出二氧化碳的量，影响血液中的碳酸氢盐浓度。
肾脏通过排泄酸性或碱性尿液，调节体内酸碱平衡。
5. 遗传信息的传递：遗传信息的传递是指基因在生物体内的复制和转录、翻译过程。
DNA是存储遗传信息的分子，通过复制过程使得每个细胞都具有相同的基因信息。
转录是将DNA上的基因信息转化为RNA分子的过程。
翻译是将RNA上的信息翻译成蛋白质的过程。
这个过程中，遵循着三联密码子与氨基酸的配对规则。
本文简要介绍了生化学中的几个重点知识，包括生物大分子、酶的作用、代谢途径、酸碱平衡和遗传信息的传递。
生化知识点总结大全
生化知识点总结大全生物化学是研究生物分子、细胞和组织等生物学基本单位在化学层面上的结构、功能和相互关系的一门学科。
生物化学知识的掌握对于理解生物体内各种生理过程以及疾病的发生、发展和治疗都具有重要意义。
下面将对生化知识点进行总结，包括生物大分子、酶和代谢、细胞信号传导、遗传信息的传递和表达等内容。
一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子，是生物体内最重要的大分子之一。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，分别代表了氨基酸序列、局部结构、全局结构和蛋白质的组装形式。
蛋白质在生物体内担任着结构、酶、携氧等多种重要功能。
2. 核酸核酸是构成生物体遗传信息的重要大分子。
核酸包括DNA和RNA两类，其中DNA是生物体内遗传信息的主要携带者，而RNA则参与了蛋白质的合成过程。
核酸的结构包括磷酸、核糖和碱基，它们通过磷酸二酯键相连而形成长链状结构。
3. 脂类脂类是一类绝缘性物质，其分子结构包含甘油酯和磷脂，具有水、油双亲性，是细胞膜的主要构成成分。
脂类还包括胆固醇和脂蛋白，它们在人体内参与了能量储存、细胞膜形成、传递体内信息等多种生理活动。
二、酶和代谢1. 酶的分类和特性酶是一类生物催化剂，可以加速生物体内的化学反应。
酶根据其作用的基质可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶等多种类型；根据作用反应的特点还可以分为氧化酶、脱氢酶、水合酶等。
酶的活性受到PH值、温度、离子浓度等因素的影响。
2. 代谢途径代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化等步骤。
常见的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。
这些代谢途径通过调控酶的活性来维持生物体内各种代谢物质的平衡。
三、细胞信号传导1. 受体的结构和功能受体是细胞膜上的一类蛋白质，可以感知外界信号并将其转化为细胞内信号传导的起始物质。
受体的结构包括外部配体结合区、跨膜区和细胞内信号传递区，它可以通过配体结合激活下游信号分子，从而引发细胞内的生理反应。
生化生物化学名词解释问答重点知识总结
第一章蛋白质的结构和功能★蛋白质元素组成：碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒。
基本组成单位：氨基酸。
★氨基酸的三字母英文缩写：甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro；色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr；天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu；赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His。
★氨基酸的通式：，氨基酸的连接方式：肽腱。
★氨基酸的分类：非极性、疏水性氨基酸: 甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro极性、中性氨基酸: 色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr极性、酸性氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu极性、碱性氨基酸：赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His分子量最小的氨基酸：甘氨酸Gly分子量最小的具有旋光性的氨基酸：丙氨酸Ala支链氨基酸：缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phr；色氨酸Trp；酪氨酸Tyr杂环氨基酸：脯氨酸Pro；色氨酸Trp；组氨酸His羟基氨基酸：丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；苏氨酸Thr含酰胺基氨基酸：天冬酰胺Asn；谷氨酰胺Gln含硫氨基酸：半胱氨酸Cys；甲硫氨酸Met亚氨基酸：脯氨酸Pro★谷胱甘肽（GSH）由哪三个氨基酸残基构成？有何生理功能？GSH是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
GSH的巯基具有还原性。
★等电点（Isoelectric point( pI)）：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
★紫外吸收性质：由于蛋白质分子中含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp, Tyr ，因此在280nm 波长附近有特征性吸收峰。
生化所有重点知识点总结-个人精心整理
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
生化复习知识点总结
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
医疗生化知识点总结
医疗生化知识点总结一、生物分子基础1. 蛋白质蛋白质是生物体的重要组成成分，是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多肽亚单位的组合）。
蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。
2. 糖类糖类是生物体内重要的能量来源，包括单糖、双糖、多糖等。
糖类在生物体内参与能量代谢、细胞信号传导等生理过程。
3. 脂类脂类是生物体内的重要结构成分，包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。
脂类在细胞膜结构、能量储备、信号传导等方面发挥重要作用。
4. 核酸核酸包括DNA和RNA，是生物体内遗传信息的载体。
DNA包括双链DNA和单链DNA，RNA包括mRNA、tRNA、rRNA等。
核酸在遗传信息传递、蛋白质合成等生理过程中起重要作用。
二、细胞生物化学1. 细胞膜结构细胞膜由磷脂双分子层和蛋白质组成，具有选择性通透性。
细胞膜在维持细胞内外环境平衡、细胞信号传导等方面发挥重要作用。
2. 能量代谢能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程，是细胞内产生能量的重要途径。
这些过程产生的ATP是细胞内的能量储备。
3. 细胞信号传导细胞信号传导包括细胞外信号（激素、生长因子等）通过受体与细胞内信号传导蛋白（G蛋白、酶联受体等）相互作用，最终调节细胞内的生理过程。
4. 细胞凋亡细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，参与机体发育、免疫调节等生理过程。
细胞凋亡与肿瘤、神经退行性疾病等疾病的发生发展密切相关。
三、临床生化检测1. 血清生化指标血清生化指标包括血糖、血脂、肝功能指标、肾功能指标、电解质等，可以反映机体的代谢、排泄、内分泌等状况。
2. 酶学指标酶学指标包括丙氨酸氨基转移酶（ALT）、谷草转氨酶（AST）、碱性磷酸酶（ALP）、γ-谷氨酰转移酶（GGT）等，可以反映肝脏、心肌等组织损伤的程度。
3. 肿瘤标志物肿瘤标志物是一些特异性蛋白质，可以通过血清或尿液检测来辅助肿瘤的诊断、疗效评价和预后判断。
生化常识知识点总结
生化常识知识点总结1. 细胞结构与功能细胞是生命的基本单位，它们在维持生物体的正常功能和生存过程中发挥着重要作用。
细胞包含许多重要的结构组成，如细胞膜、细胞质、细胞核等。
细胞膜是细胞的外围结构，它通过选择性透性调节物质的进出。
细胞质是细胞内的液体部分，含有细胞器和细胞骨架。
细胞核含有DNA和RNA等遗传物质，控制细胞的生长、分裂和代谢等生理功能。
2. 生物分子生物分子是构成细胞和生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它们在细胞器和细胞膜上发挥着关键作用。
核酸是DNA 和RNA的组成部分，储存和传递遗传信息。
碳水化合物是细胞内的主要能量来源，也是细胞膜的重要组成成分。
脂类是细胞膜的主要成分，还参与了许多代谢和信号传导过程。
3. 酶和代谢酶是生物体内的催化剂，它们在调节细胞内化学反应速率、能量转化和物质代谢中发挥着关键作用。
酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和抑制剂等。
代谢是细胞内所有化学反应的总称，包括有氧代谢和无氧代谢两种方式，通过代谢可以产生能量和合成细胞需要的物质。
4. 遗传学遗传学是研究遗传现象和遗传变异的科学，包括遗传物质的结构和功能、遗传基因的表达和调控等方面。
遗传物质主要由DNA和RNA组成，它们携带了生物体遗传信息，控制生物体的发育、生长和性状。
遗传基因的表达和调控包括DNA复制、转录和翻译等过程，它们决定了生物体的遗传特征和性状。
5. 免疫学免疫系统是生物体内的一种防御系统，它能够识别和清除外来病原体，保护生物体免受感染和疾病。
免疫系统包括先天免疫和获得免疫两种方式，通过免疫细胞和抗体等进行免疫应答。
免疫系统的异常会导致免疫缺陷和自身免疫疾病等疾病的发生。
6. 能量和物质代谢生物体需要能量来维持生命活动和生长发育，能量主要来源于食物和光合作用。
物质代谢是生物体内分子的合成和降解过程，包括有氧代谢、无氧代谢和光合作用等各种代谢途径。
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人体机能学生化部分重点整理一、选择*SAM是活性甲基供体；PAPS是活性硫酸根供体；UDPG是活性葡萄糖供体蛋白质1.100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 (凯式定氮法)2.20种编码氨基酸：蛋白质由20种L-α-氨基酸组成3.氨基酸的分类：非极性脂肪族氨基酸；酸性氨基酸；芳香族氨基酸；极性中性氨基酸；碱性氨基酸（p10-11）4.营养必需氨基酸:体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸甲硫氨酸;色氨酸;赖氨酸;缬氨酸;异亮氨酸;亮氨酸;苯丙氨酸;苏氨酸(假设来写一两本书)5.紫外吸收最大吸收峰在280 nm 附近6.肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键7.蛋白质变性的应用：高温、高压灭菌、低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性8.谷胱甘肽：GSH 缺少GSH可致“蚕豆病”功能：①体内重要的还原剂，保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处于活性状态。
②谷胱甘肽的巯基作用，可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。
酶1.酶促反应的特点:（1）极高的催化效率；（2）高度的特异性；（3）酶活性的可调节性2.酶原激活的生理意义：1）避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化；2）保证酶在特定的部位和环境中发挥作用；3）酶原可以视为酶的储存形式3.酶的抑制作用：⑴不可逆性抑制作用：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活①抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物②抑制程度取决于抑制剂与底物浓度比，如加大底物浓度可减弱或解除抑制作用氨基酸代谢⒈氨基酸的脱氨基作用：①转氨基作用；②氧化脱氨基作用；③联合脱氨基作用：是体内氨基酸脱氨基的主要方式；④非氧化脱氨基作用⒉血氨的去路：在肝内合成尿素，这是最主要的去路⒊尿素循环：⑴部位：肝细胞线粒体、胞液⑵关键酶：精氨酸代琥珀酸裂解酶，氨基甲酰磷酸合成酶⑶与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸⒋⑴高血氨症：肝功能严重损伤，尿素合成障碍,血氨浓度升高⑵肝昏迷：脑内α—酮戊二酸减少导致脑供养不足⒌牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分⒍苯丙氨酸转变为酪氨酸：苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏----苯丙酮酸尿症蛋白质内质网定位合成核蛋白体RNA 信使RNA转运RNA核内不均一RNA核内小RNA胞浆小RNA 细胞核和胞液线粒体功能rRNA mRNA mt rRNA tRNA mt mRNA mt tRNA HnRNA SnRNA SnoRNA scRNA/7SL-RNA核蛋白体组分蛋白质合成模板转运氨基酸成熟mRNA 的前体参与hnRNA 的剪接、转运rRNA 的加工、修饰的信号识别体的组分核仁小RNA核酸⒈核苷酸是核酸的基本组成单位。
⒉真核mRNA 的结构：5’-末端的帽子结构；3’-末端的polyA 结构⒊tRNA 的功能：参与转运氨基酸，解译mRNA 的密码。
3’段是CCA 就有方向性⒋紫外吸收：260nm 有特别吸收峰核 苷 酸 代 谢1、嘌呤碱合成的元素来源：头顶二氧碳；2、8一碳团；甘氨中间坐； 3、9谷酰胺；天冬一边站； 合成嘌呤环。
2、嘌呤核苷酸的从头合成首先合成的是次黄嘌呤核苷酸3、脱氧核糖核苷酸是在其二磷酸核苷水平上进行还原4、嘧啶核苷酸的从头合成:组织器官:主要在肝脏；部位：胞液5、嘧啶碱合成的原子的来源：氨基甲酰磷酸和天冬氨酸(既参与嘌呤碱的合成又参与嘧啶碱的合成)嘌呤和嘧啶分解代谢的区别糖代谢⒈糖酵解的关键反应：⑴葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（己糖激酶）⑵ 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖（6-磷酸果糖激酶-1）⑶磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP（丙酮酸激酶）2.产能的方式和数量：方式：底物水平磷酸化净生成ATP数量：从G(葡萄糖)开始:2×2-2= 2ATP ；从Gn(糖原)开始：2×2-1= 3ATP3.糖酵解生理意义：①在于迅速提供能量。
②缺氧条件下获取能量的重要途径。
③无线粒体的红细胞以及依赖酵解供能的白细胞、骨髓等组织获能的重要途径。
④酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段4.有氧氧化的生理意义：供能5.磷酸戊糖途径的生理意义：①为核苷酸的生成提供核糖②提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应6.糖原的合成：组织定位：主要在肝脏、肌肉；细胞定位：胞浆7.糖原分解：亚细胞定位：胞浆⑴肌糖元的分解：由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，所以生成的6-磷酸葡萄糖不能转变成葡萄糖释放入血，提供血糖，而只能进入酵解途径进一步代谢。
8.糖异生的生理意义：①维持血糖浓度恒定；②补充肝糖原；③调节酸碱平衡9.胰岛素是体内唯一降低血糖水平的激素脂类代谢1.脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤，甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶2.脂酸的β-氧化的步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解。
3.酮体生成的生理意义：“肝内生成，肝外利用”4.胆固醇：合成部位：胞液及光面内质网合成原料：乙酰CoA（合成胆固醇的唯一碳源）；ATP；NADPH + H+5.胆固醇转变为胆汁酸，这是胆固醇在体内代谢的最主要去路。
6.血浆脂蛋白超速离心法：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）DNA复制1.DNA 复制的化学本质是生成3’, 5’-磷酸二酯键。
2.顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。
另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。
复制中的不连续片段称为岡崎片段。
转录1、复制和转录的区别2、转录和复制的相同点⑴都以DNA 为模板;⑵都需要依赖DNA 的聚合酶⑶都从5’至3’方向延伸新链⑷聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键;⑸都遵从碱基配对规律3、生物的转录过程有起始、延长、终止三步蛋白质 逆转录中心法则：基因表达调控1、基因调控是在转录起始水平上2、起始密码子：AUG；终止密码子：UAA UAG UGA蛋白质的生物合成1、遗传密码的特点：方向性；连续性；简并性；摆动性；通用性2、核蛋白体结构模式:P位：肽酰位；A位：氨基酰位；E位：排出位3、起始肽链合成的氨基酰-tRNA：真核生物： Met-tRNAiMet原核生物： fMet-tRNAifMet二、名词解释和简答题蛋白质1.蛋白质的变性：在某些理化因素（加热、有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子等）作用下，蛋白质空间构象破坏，其理化性质也改变，生物学活性丧失，溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化，称为蛋白质变性。
破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构.。
2.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点3.蛋白质的结构：（1）蛋白质的一级结构：蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。
主要化学键是肽键，有的包含二硫键。
是蛋白质最基本的结构。
（2）蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。
主要化学键：氢键。
种类有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规卷曲。
*α-螺旋：①以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。
②螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm③氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
④螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
⑶蛋白质的三级结构:指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。
也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。
稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。
某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。
⑷蛋白质的四级结构 :二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。
其中，每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
主要稳定因素：氢键、离子键酶2、酶的活性中心：在酶蛋白一级结构上相距远，在空间结构上近，形成一定空间结构，与底物结合发挥催化作用的部位。
酶的必需基团：结合基团:与底物结合的基团；催化基团:催化底物转变为产物的基团3、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时是无活性的酶的前体，此前体物质称为酶原。
4、酶原激活：在一定条件下，酶原水解去掉一个或几个特定的肽段，使酶蛋白分子构象改变，呈现酶的活性的过程。
实质是酶活性中心的暴露或形成。
氨基酸代谢⒈转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。
⒉一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团。
体内的一碳单位：甲基（–CH3）、甲烯基（–CH2–）、甲炔基（–CH=）、甲酰基（–CHO）、亚胺甲基（–CH=NH）。
CO2不是一碳单位，一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合。
核酸⒈DNA变性：在某些因素的作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松散，形成无规则线团状分子的过程。
2. DNA复性:变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
3.DNA的双螺旋结构：①两条反向平行的脱氧核苷酸链绕同一中心轴，形成右手螺旋的结构。
②磷酸-戊糖骨架位于外侧，两条链上的碱基以A=T、G=C相连，构成碱基平面，位于螺旋内侧。
③螺距为3.4nm，旋转一周为10个碱基对。
螺旋直径为2.0nm，存在一个大沟和一个小沟。
④氢键：维持双螺旋横向稳定；碱基堆砌力：维持纵向稳定核苷酸代谢⒈嘌呤核苷酸的从头合成：是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的途径。
合成部位：肝、小肠和胸腺⒉补救合成：是指体内有些组织（脑、骨髓等）缺乏从头合成的酶，只能利用现成的嘌呤碱或嘌呤核苷为原料合成嘌呤核苷酸的过程。
组织器官：脑、骨髓；部位：胞液糖代谢⒈糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程。
反应部位：胞浆，糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径；第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸⒉糖的有氧氧化在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
反应部位：胞液及线粒体3.磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
细胞定位：胞液。
反应过程可分为二个阶段：第一阶段：氧化反应；第二阶段则是非氧化反应4.糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。