氨基酸代谢

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详述哺乳动物氨基酸的分解代谢过程

详述哺乳动物氨基酸的分解代谢过程

详述哺乳动物氨基酸的分解代谢过程
哺乳动物氨基酸的分解代谢是指在生物体内,氨基酸被分解为α-酮
戊二酸、丙酮酸以及部分能量和有机酸的产生。

氨基酸是组成蛋白质的基
本单位,其分解代谢过程发生在细胞质和线粒体。

氨基酸的分解代谢主要经历以下几个过程:氨基团转移、α-氧酸分解、丙酮酸分解、蹲素分解。

α-氧酸分解是指分解出α-酮戊二酸和其他产物。

α-酮戊二酸是一
个重要的代谢中间产物,可通过一些途径进入TCA循环供能。

α-酮戊二
酸分解的产物还包括能量、有机酸以及其他氨基酸。

丙酮酸分解是指丙酮酸与其中一种氨基酸(甲硡胺或赤名胺)反应后,生成氨代丙酮酸和一种酮置。

氨代丙酮酸可进入TCA循环供能,而酮置则
可进一步代谢为乙酸,并进入脂肪合成途径。

腺嘌呤与氨基酸都可以在氨基酸代谢中被分解。

脱氨作用是指腺嘌呤
通过一系列反应后,释放出氨基基团和一个碳链。

同样,氨基酸在腺嘌呤
代谢途径中也可发生脱氨作用。

除了以上过程外,氨基酸的代谢还包括氨青霉素酸途径(氨基酸发生
转化生成新的氨基酸)、支链氨基酸和芳香族氨基酸的氧酸转化(使支链
氨基酸和芳香族氨基酸能够代谢)等。

总的来说,哺乳动物氨基酸的分解代谢过程是一个复杂的过程,涉及
多个酶的参与以及多种代谢途径的相互作用。

这一过程不仅能够提供能量,还能提供有机酸和其他重要代谢产物,对于维持生物体的正常生理功能至
关重要。

简述氨基酸的脱氨基代谢的几种方式及其特点。

简述氨基酸的脱氨基代谢的几种方式及其特点。

简述氨基酸的脱氨基代谢的几种方式及其特点。

氨基酸脱氨基代谢是一种重要的生物化学反应,它发生在生物体内,将氨基酸中的氨基团去除,生成其他代谢产物。

以下是几种常见的氨基酸脱氨基代谢方式及其特点:
1. 转氨作用:氨基酸的氨基团与α-酮酸结合,形成新的氨基酸和新的α-酮酸。

这种方式通常发生在肝脏和其他组织中,其中最常
见的是天冬氨酸和谷氨酸的转氨作用。

2. 氨基酸氧化:氨基酸的氨基团被转化为氨气和尿素,这是生
物体内最重要的氮排泄途径。

这种方式通常发生在肝脏中,其中最常见的是谷氨酸的氧化。

3. 反硫化作用:氨基酸的硫基团被去除,生成新的代谢产物。

这种方式通常发生在肝脏中,其中最常见的是蛋氨酸的反硫化作用。

4. 羧基还原作用:氨基酸的羧基被还原,生成新的代谢产物。

这种方式通常发生在心肌和其他组织中,其中最常见的是丙氨酸的羧基还原作用。

以上是几种常见的氨基酸脱氨基代谢方式及其特点,它们的共同作用是维持生物体内氮平衡,并为其他代谢途径提供必要的代谢产物。

- 1 -。

氨基酸的一般代谢

氨基酸的一般代谢
(CH2)2 CHNH2 +
COOH CH2 C=O
COOH
COOH
谷氨酸
草酰乙酸
AST
COOH COOH
(CH2)2 C=O
+
Байду номын сангаас
CH2 CHNH2
COOH
COOH
α -酮戊二酸 天冬氨酸
2. 各种转氨酶都具有相同的辅基和作用机制
• 转氨酶的辅基:维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛 • 作用机制
(二)L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库
(二)氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素

酮体
α -酮酸
氧化供能
组织蛋白质
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
分解 合成
氨基酸 代谢库
脱羧基作用

胺类
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
三、氨基酸分解代谢首先脱氨基
(一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
第二节
氨基酸的一般代谢
(General Metabolism of Amino Acids)
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
• 成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解 • 蛋白质降解产生的氨基酸,大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质
(一)蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期(half-life):蛋白质浓度减少到开始值50%所需要的时间
H2O2 FMN
O2 FMNH2
R
+H2O
R
NH4+
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
(一)α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 (二)α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 (三)α -酮酸可转变成糖和脂类化合物

氨基酸分解代谢

氨基酸分解代谢
高氨血症的症状包括呕吐、头痛、意识障碍等,严重时 可导致昏迷。
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等,同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损,导致氨代谢异常,引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰,如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成,并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合,触发一系列信号转导途径,最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合,产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程,是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中,游离氨基酸与特定的tRNA结合,通过氨基酰-tRNA合成酶催化,形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP,为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节,包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性,称为激活剂,而另一些 物质则抑制酶的活性,称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程,受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下,增加酶的合成可以促进代谢反应, 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。

氨基酸的一般代谢

氨基酸的一般代谢

总反应式:
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点: ① 尿素分子中的2个氮原子,一个来自氨, 另一个来自天冬氨酸,而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程,合成1分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中,谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基,氨基与尿液中的H+ 结合,然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4.高血氨症和氨中毒
正常生理情况下,血氯的来源与去路保持动 态平衡,血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时,尿素合成发生障碍, 血氨浓度升高,称为高血氨症。 一般认为,氨进入脑组织.可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此,脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少,导致三 羧酸循环减弱,从而使脑组织中ATP生成减少, 引起大脑功能障碍,严重时可发生昏迷,这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。

氨基酸的代谢课件

氨基酸的代谢课件

(一)、生成尿素(尿素循环)
排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称尿素循环 1932年,Krebs发现,向悬浮有肝切片的缓冲液
中,加入鸟氨酸、瓜氨酸、Arg中的任一种, 都可促使尿素的合成。
《氨基酸的代谢》PPT课件
尿素循环途径(鸟氨酸循环)
总的结果 P311反应式
《氨基酸的代谢》PPT课件
1、 氨甲酰磷酸的生成(限速步骤) 肝细胞液中的a.a经转氨作用,与α-酮戊二
(3)
《氨基酸的代谢》PPT课件
《氨基酸的代谢》PPT课件
(四) 非氧化脱氨基作用
产生NH3和酮酸
①脱水脱氨基
②脱巯基脱氨基 ③ 直接脱氨基 ④水解脱氨基 ⑤氧化-还原脱氨基
两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮 酸、氨。
⑥脱酰胺基作用
谷胺酰胺酶:谷胺酰胺 + H2O → 谷氨酸 + NH3 天冬酰胺酶:天冬酰胺 + H2O → 天冬氨酸 + NH3
N-乙酰Glu激活氨甲酰磷酸合酶 I、II
《氨基酸的代谢》PPT课件
2、 合成瓜氨酸(鸟氨酸转氨甲酰酶)
鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中,需要Mg2+作为辅因子 瓜氨酸形成后就离开线粒《体氨基,酸的进代入谢》细PPT胞课件液。
3、 合成精氨琥珀酸(精氨琥珀酸合成酶)
精氨琥珀酸合成酶的催化机制
《氨基酸的代谢》PPT课件
肾中a.a占代谢库的4%。
血浆中a.a占代谢库的1~6%。
肝、肾体积小,它们所含的a.a浓度很高,血浆a.a是体 内各组织之间a.a转运的主要形式。
《氨基酸的代谢》PPT课件
氨基酸来源与去路
食物蛋白质 组织蛋白质
体内自身合成的AA

简述体内氨基酸的代谢

简述体内氨基酸的代谢

简述体内氨基酸的代谢
体内氨基酸代谢是指机体对摄入的蛋白质分解后所获得的氨基
酸进行消化吸收、转运、合成和分解等一系列过程。

氨基酸代谢的主要过程包括氨基酸的脱羧、转氨、转移和转化等。

氨基酸的脱羧是在肝脏中进行的,通过氨基酸转移酶的作用,氨基酸中的氨基被转移到α-酮酸上,生成相应的酰胺酸和谷氨酸。

酰胺酸可在肝细胞内进一步转化为其他氨基酸或α-酮酸,而谷氨酸则可被转运到其他组织细胞中继续合成其他氨基酸。

氨基酸的转氨是指将氨基酸中的氨基转移到另外一种氨基酸或α-酮酸上,形成一种新的氨基酸或α-酮酸。

转氨作用的主要催化剂是氨基酸转移酶,转氨的过程还需要消耗维生素B6作为辅酶。

氨基酸的转移是指将一种氨基酸的氨基转移到某种特定的物质上,生成新的氨基酸或非氨基酸物质。

最常见的转移反应是甲基转移和乙酰转移。

氨基酸的转化是指机体将氨基酸转化为其他物质,如肝脏将苏氨酸转化为丙酮酸并进入三羧酸循环,从而提供能量。

此外,氨基酸也可用于合成胺类物质、嘌呤和嘧啶等核苷酸、以及许多激素和神经递质等。

总之,氨基酸代谢是机体中一个复杂的过程,涵盖了氨基酸的消化、吸收、转变和利用等多个方面。

对于人体健康和生命活动的维持,氨基酸代谢的正常功能是至关重要的。

氨基酸代谢

氨基酸代谢

第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸(一)蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一:胃酶类:胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度:多肽及少量氨基酸2.场所二:小肠酶类:肠激酶、胰液蛋白酶(原)、内/外肽酶 消化程度:氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三:小肠粘膜细胞内酶类:寡肽酶(例如氨基肽酶及二肽酶等) 消化程度:最终产生氨基酸。

(二)氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位:主要在小肠粘膜细胞 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制:耗能的主动吸收过程1.方式一:载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。

2.方式二:γ-谷氨酰基循环(三)未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等;也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质,对机体有一定的营养作用。

组胺和尸胺:降血压;酪胺:升血压;酪胺和苯乙胺:假神经递质(肝性脑病)二、 内源氨基酸(一)蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期:蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间,用t1/2表示。

2. PEST 序列:脯-谷-丝-苏,快速降解标志序列。

(二)真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌,胆汁激活)1.外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 (1)不依赖ATP (2)利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2.异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 (1)依赖ATP (2)泛素共价地结合于底物蛋白质,蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解,泛素的这种标记作用是非底物特异性的,称为泛素化。

(3)降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白:细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子,其控制着细胞周期的启动。

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3.了解
①嘌呤核苷酸循环的过程; ②芳香族氨基酸的代谢; ③饥饿、应激状态下的整体水平 调节。
第一节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质生理功能
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。作为生物体内重要的生物大分子物 质,蛋白质不能被机体直接吸收进入体内,它须经过机体的消化和吸收过 程,以氨基酸形式进入体内发挥作用。故蛋白质在机体内的分解代谢情况 实质上为机体内氨基酸的代谢。
它是指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共 有8种:赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨 酸、缬氨酸。 其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。
(二) 蛋白质的营养价值(nutrition value)
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类的比例。
(三) 蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补 充而提高营养价值的作用。
四、蛋白质的消化、吸收与腐败
(一)消化——外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收
部位:在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽
蛋白质消化的生理意义
➢ 由大分子转变为小分子,便于吸收。
➢ 消除种属特异性和抗原性,防止过敏、毒性反应。
中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
通过γ-谷氨酰基循环完成氨基酸的吸收
(三)未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐败作用
蛋白质的腐败作用(putrefaction)
未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸,在大肠下部受大肠 杆菌的分解,此分解作用称为腐败作用(putrefaction)。
(二)氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
吸收部位:主要在小肠 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制:耗能的主动吸收过程
通过转运蛋白完成氨基酸和小肽的吸收
载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、 Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。
七种转运蛋白 (transporter)
➢ 降低肠道pH值 NH3转变为NH4+以胺盐形式排出,可减少氨的吸
收,这是酸性灌肠的依据。
3.腐败作用产生其他有害物质
➢ 正常情况下,上述有害物质大部分随粪便排出,只有小部分被吸收,经 肝的代谢转变而解毒,故不会发生中毒现象。
第二节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况
二、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
胰酶及其作用:
胰酶是消化蛋白质的主要酶,最适pH值为7.0左右, 包括内肽酶和外肽酶。
➢ 内肽酶(endopeptidase)
水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹 性蛋白酶。 ➢ 外肽酶(exopeptidase)
自肽链的末段开始,每次水解一个氨基酸残基,如羧基肽酶 (A、B) 、氨基肽酶。
2.正氮平衡 氮摄入量>氮排出量,反映机体内蛋白质合成代谢大于其分解代谢。常见 于儿童、孕妇和恢复期的患者等。
3.负氮平衡 氮摄入量<氮排出量,反映机体内蛋白质合成代谢小于其分解代谢。常见 于长期饥饿、营养不良、严重烧伤及各种消耗性疾病患者等。
三、蛋白质营养价值
(一)必需氨基酸(essential amino acid)
方式
氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 *嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。
3. GTP、ATP为其抑制剂;GDP、ADP为其激活剂。
(二)转氨基作用(transamination)
1. 定义 在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸脱掉α-氨基生成相应的 α-酮酸,而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
2.除赖氨酸、苏氨酸、(羟)脯氨酸外,绝大多数氨基酸均可参与转氨基作用。转氨 基作用并未产生游离的氨。
3. 反应式
4. 转氨基作用的机制
(1) 转氨基作用的过程是转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的互变传递氨基。 (2) 转氨酶的种类多,专一性强,分布广。如肝细胞含量最高的丙氨酸氨基转移酶
(ALT),以及心肌细胞含量较高的天冬氨酸氨转移酶(AST)。
腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚等;也可产 生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。
1.肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类
蛋白质 蛋白酶
组氨酸 鸟氨酸 赖氨酸 酪氨酸
色氨酸 苯丙氨酸
氨基酸 脱羧基作用 胺类
组胺
腐胺
降血压
尸胺
酪胺 色胺
升血压
苯乙胺
假神经递质是肝昏迷发生的原因之一
2.肠道细菌通过脱氨基作用产生氨
1. 蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
➢ 胃蛋白酶的最适pH值为1.5~2.5,对蛋白质肽键的作用特异性较 差,主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键, 产物主要为多肽及少量氨基酸。
➢ 胃蛋白酶的凝乳作用:乳汁中的酪蛋白(casein)与Ca2+形成乳
凝块,胃停留时间延长,利于消化。
2.蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸
作为组织细胞的重要组成部分
蛋白质主要生理功能
参与机体重要的生理
氧化供能
二、蛋白质需要量
氮的摄入量和排出量能间接反映机体内蛋白质合成与蛋白质分解的状 况。氮平衡包括总氮平衡、正氮平衡和负氮平衡三种类型。
1.总氮平衡 氮摄入量=氮排出量,反映机体内蛋白质合成代谢与其分解代谢处于动态 平衡。常见于健康成人。
课程目标
2.熟悉
①蛋白质的营养价值及腐败作用; ② α-酮酸的代谢; ③氨基酸脱羧基作用;含硫氨基酸代谢; ④物质代谢调节的特点及基本调节方式。
1.掌握
①营养必须氨基酸种类、蛋白质的营养互补作用; ②氨基酸脱氨基方式,氨的来源、转运及去路; ③一碳单位的概念及代谢; ④糖、脂、蛋白质代谢的相互转变。
测定血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和判断预后的主 要指标之一。
(三)联合脱氨基作用
1. 定义 两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。 2.联合脱氨基作用
3.此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成非必需氨基酸的主要方 式。主要在肝、肾组织进行。
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