氨基酸代谢过程
氨基酸代谢与素生成
氨基酸代谢与素生成氨基酸代谢是生物体内的一项关键代谢过程，对于维持生命活动具有重要作用。
在这个过程中，氨基酸可以通过多种途径生成素，为身体提供所需的重要营养物质。
本文将深入探讨氨基酸代谢与素生成的相关内容。
一、氨基酸代谢的概述氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，同时也是生物体内其他重要物质的前体。
为了完成氨基酸的代谢，生物体需要经历一系列的反应过程，包括氨基酸的合成、降解以及转化等。
1. 氨基酸的合成氨基酸的合成是指生物体通过一系列酶催化的化学反应，将低级物质合成为氨基酸的过程。
这种合成过程主要发生在植物和某些微生物体内。
植物通过光合作用和其他合成途径，将无机物转化为简单糖类，再经过一系列反应，最终合成氨基酸。
2. 氨基酸的降解氨基酸的降解是指生物体将氨基酸分解为较低级的物质，以供能量产生或者生成其他重要物质。
在这个过程中，氨基酸被氧化酶催化，分解为酮酸和氨。
酮酸可以进一步参与三羧酸循环，产生丰富的能量；而氨则被转化为尿素，通过尿液排出体外。
3. 氨基酸的转化除了合成和降解，氨基酸还可以通过转化过程生成其他重要的生物物质。
例如，苯丙氨酸可以转化为酪氨酸，再进一步转化为多巴胺和去甲肾上腺素等重要的神经递质。
这种转化过程在生物体内起到调节神经活动的作用。
二、素的生成与氨基酸代谢的关系素是指通过氨基酸代谢过程中生成的一类重要物质，包括胺类、肽类、核苷酸等。
这些物质在生物体内具有多种功能，如构建蛋白质、调节生理过程、储存能量等。
1. 胺类素的生成胺类素是由氨基酸通过脱羧反应生成的一类物质，包括肾上腺素、去甲肾上腺素、组胺等。
这些物质在神经系统、内分泌系统等方面发挥着重要的功能。
例如，肾上腺素、去甲肾上腺素参与了身体的应激反应和兴奋状态的调节。
2. 肽类素的生成肽类素是由氨基酸通过肽键连接而成的一类分子，包括多肽和多肽激素等。
多肽在生物体内起到构建蛋白质的作用，而多肽激素在调节生理过程、维持体内平衡方面发挥重要作用。
氨基酸的一般代谢
COOH CH2 C=O
COOH
COOH
谷氨酸
草酰乙酸
AST
COOH COOH
(CH2)2 C=O
+
Байду номын сангаас
CH2 CHNH2
COOH
COOH
α -酮戊二酸 天冬氨酸
2. 各种转氨酶都具有相同的辅基和作用机制
• 转氨酶的辅基：维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛 • 作用机制
（二）L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素
氨
酮体
α -酮酸
氧化供能
组织蛋白质
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
分解 合成
氨基酸 代谢库
脱羧基作用
糖
胺类
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
三、氨基酸分解代谢首先脱氨基
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
第二节
氨基酸的一般代谢
（General Metabolism of Amino Acids）
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
• 成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解 • 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期（half-life)：蛋白质浓度减少到开始值50%所需要的时间
H2O2 FMN
O2 FMNH2
R
+H2O
R
NH4+
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 （三）α -酮酸可转变成糖和脂类化合物
氨基酸分解产物的代谢
然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，经谷氨酰胺 酶作用分解成谷氨酸及氨，此氨是尿氨的主要来源， 占尿中氨总量的60%。
或者在运送到肝脏被利用。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易通过细胞膜，是氨的主要运输 形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能通过细胞膜。
这里需注意的是在肌肉组织中，也可利用丙氨酸将氨运送到 肝脏。这以过程称为葡萄糖-丙氨酸循环。在此循环中，氨先转 化为谷氨酸的氨基，谷氨酸又与丙酮酸进行转氨形成丙氨酸。 丙氨酸在PH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血 液运送到肝脏，再与α-酮戊二酸经转氨作用又变为丙酮酸和 谷氨酸。在肌肉中，所需的丙酮酸由糖酵解提供，在肝脏中， 多余的丙酮酸又可通过糖异生作用转化为葡萄糖。
2、转变成糖和脂肪：当体内不需将酮酸再合成
氨基酸，并且体内的能量供给又充分时，其酮酸可转变成 糖和脂肪，这已为动物实验所证明。在体内可转变成糖的 氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径进行 代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢、 部分按脂肪酸途径进行代谢。
Gln+H2O Gln 酶Glu + NH4+
尿素循环
▪ 以Ala转运（葡萄糖-丙氨酸转运：肌肉）
NH4++ -酮戊二酸+NADPGHlu脱+氢H酶+ Glu+NAD丙P酮+酸+转H氨2酶O
Glu+丙酮酸 在肌肉 -酮戊二酸+Ala 丙酮酸转氨酶
尿素循环
在肝脏
在植物体内具有天冬酰胺合成酶，它 可催化天冬氨酸与氨作用形成天冬酰胺， 故是植物体内储氨的形式。当需要时， 其氨基又可通过天冬酰胺酶作用而分解 出来，供合成氨基酸之用。此酶在动物 体内也有发现，但在动物体内的作用时 不重要的。
氨基酸代谢 ppt课件
GOT 28000 14000 10000
20
GPT 2000 1200 700
16
• GPT------肝炎 • GOT-----心肌梗死
目录
2. 各种转氨酶都有相同的辅酶
• 磷酸吡哆醛，VB6的活化形式 P441442
氨基酸
磷酸吡哆醛 转氨酶
谷氨酸
α-酮酸
磷酸吡哆胺
α-酮戊二酸
目录
（二）通过谷氨酸脱氢酶脱氨基
胺类的生成
蛋白质
肠道细菌水解
组氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸 赖氨酸
氨基酸
组胺 酪胺 苯乙胺 尸胺
脱羧基
胺类
假神经递质
*假神经递质学说
一部分氨基酸经肠菌的脱羧作用而 形成胺类，如苯乙胺及酪胺，正常 情况下可被肝内单胺氧化酶分解而 清除。肝功能不全时可直接经体循 环入脑，经脑内非特异羟化酶作用 生成苯乙醇胺及β-羟酪胺，与儿茶 酚胺类递质（多巴胺、去甲肾上腺 素）结构相似，又不能正常地传递 冲动，故称假神经递质
目录
通过丙氨酸-葡萄糖循环，氨从肌肉运往肝
肌肉
血液
肝
肌肉 蛋白质
氨基酸 NH3 谷氨酸
α-酮戊 二酸
葡
萄 糖
葡 萄
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿素循环
糖 酵
异
生 NH3
解 途
丙酮酸 谷氨酸
径
丙酮酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙
丙 氨
氨 酸
酸
生理意义
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
肝为肌肉提供糖异生生成的葡萄糖
目录
氨基酸 代谢库
个别氨基酸代谢
(含S、芳香族氨基酸） 尿素
氨基酸分解代谢
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等，同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损，导致氨代谢异常，引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰，如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成，并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合，触发一系列信号转导途径，最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合，产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程，是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中，游离氨基酸与特定的tRNA结合，通过氨基酰-tRNA合成酶催化，形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP，为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节，包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性，称为激活剂，而另一些 物质则抑制酶的活性，称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程，受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下，增加酶的合成可以促进代谢反应， 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸代谢途径
氨基酸代谢途径是指生物体细胞中氨基酸的合成、分解及转换的系统过程，是生物体细胞代谢的一个重要组成部分。
氨基酸是构成蛋白质的重要成分，也是许多糖类、核酸及其他物质的重要原料。
氨基酸代谢途径可以分为三大类：合成途径，分解途径和转换途径。
合成途径是指生物体合成氨基酸的过程，它又可以分为两类：细胞内合成和细胞外合成。
细胞内合成途径由多种酶及细胞内调节因子参与，它们可以将非氨基酸类物质转化为
氨基酸，产生特定的氨基酸。
细胞外合成途径则是指使用外源的氨基酸来进行合成，如摄
入的食物中的氨基酸等。
分解途径是指氨基酸的分解过程，它可以将氨基酸分解为多种产物，如氨基酸的分解
可以产生二氧化碳、水等产物，而氨基酸的分解可以产生细胞内其他物质，如氨基酸的分
解可以产生糖、脂肪、核酸等物质。
转换途径是指氨基酸之间的相互转换过程，它可以将一种氨基酸转换为另一种氨基酸，它可以改变氨基酸的结构，使它们可以参与其他的生物反应，从而促进各种生物体的生理
活动。
总的来说，氨基酸代谢途径是一个复杂的系统，它可以帮助我们了解氨基酸的合成、
分解及转换过程，从而更加深入地了解生物体的代谢过程。
氨基酸代谢
第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一：胃酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度：多肽及少量氨基酸2.场所二：小肠酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三：小肠粘膜细胞内酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。
（二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
2.方式二：γ-谷氨酰基循环（三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。
组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病）二、 内源氨基酸（一）蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。
2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。
（3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。
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转氨基作用机制
体内重要的转氨酶
①丙氨酸氨基转移酶（alanine amino-transferase, ALT或glutamic pyruvic transaminase, GPT）：肝中 活性最高 ②天冬氨酸氨基转移酶（aspartate aminotransferase, AST或glutamic oxalo-acetic transaminase, GOT）：心肌中活性最高 临床意义
丙酮酸 + Glu
Glu +
NAD+
+ H2O
-酮戊二酸+ NADH + NH4+
Ala + NAD+ + H2O
丙酮酸 + NADH + NH4+
（四）嘌呤核苷酸循环
• 肌肉中的脱氨基反应
• 是一种特殊的联合脱氨基作用
嘌呤核苷酸循环
IMP
NH3
H2O AMP
腺苷酸 脱氨酶
α- 氨基酸 转氨酶 α -酮酸
乙酰乙酰 CoA
• 生糖氨基酸：在体内能转变成糖的氨基酸。 • 生酮氨基酸：在体内能转变成酮体的氨基 酸。有Leu和Lys。 • 生糖兼生酮氨基酸：既能转变成糖也能转 变成酮体的氨基酸。有Ile、Phe、Tyr、Trp、 Thr。
氨基酸代谢
Amino Acid Metabolism
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Proteins
一、蛋白质的主要功能
①维持组织细胞的生长、更新和修补；
②参与催化、运输和代谢调节；
③提供能源。
二、氮平衡（nitrogen balance）
氮平衡 状态 氮的总 平衡 氮的正 平衡 进、出氮 情况 摄入氮=排 出氮 摄入氮＞ 排出氮 常见人群
肠激酶 胰蛋白酶原 胰糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶原 胰蛋白酶
胰糜蛋白酶 弹性蛋白酶 羧基肽酶
二、氨基酸的吸收
三、蛋白质的腐败作用
• 肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产 物所起的分解作用，称为腐败作用 （putrefaction）。 • 主要产物：NH3、胺类和一些有害物质。
第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acid
• 蛋白质降解
– 不依赖ATP的过程
– 依赖ATP和泛素的过程
• 泛素：是一种参与蛋白质降解的小分子蛋 白质。
氨基酸代谢库
• 食物蛋白质经消化吸收产生的氨基酸（外 源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解生成 的氨基酸以及其它物质经代谢转变而来的 氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布 于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢 库（metabolic pool）。
第二节
蛋白质的消化、吸收与腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of proteins
一、蛋白质的消化
• 胃蛋白酶
• 胰液中的蛋白酶：对肽键有一定的专一性
– 内肽酶：胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶
– 外肽酶：羧基肽酶A和羧基肽酶B
• 小肠粘膜细胞中的氨基肽酶和二肽酶。
α -酮戊 二酸
Asp AS T
腺苷酸代 琥珀酸 延胡索酸 苹果酸
谷氨酸
草酰乙酸
二、-酮酸的代谢
合成非必需氨基酸 转变成糖和脂肪 氧化供能
NH3 氨基酸 α -酮酸
脱掉氨基后的-酮酸可转变成：
-酮戊二酸 琥珀酰 CoA 三羧酸循环中间产物 延胡索酸 草酰乙酸 丙酮酸 乙酰CoA 脂肪酸 酮体 PEP 葡萄糖
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
Ala
α-酮戊二酸 ALT
丙酮酸 Asp
Glu α-酮戊二酸 AST
草酰乙酸
Glu
要点：
①反应可逆。
②L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+ 或NADP+。 ③此酶分布广泛，但以肝、肾、脑中活性较强。 ④此酶为别构酶。此反应与能量代谢密切相关。
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体内 各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆反应 也是体内生成非必需氨基酸的途径。
健康成年人
儿童、青春期青少年、孕妇及 恢复期病人
氮的负 平衡
摄入氮＜ 排出氮
长期饥饿、消耗性疾病患者
三、必需氨基酸
•人体营养需要，而又不能自身合成，必须 由食物供应的氨基酸。共8种：Val、Ile、 Leu、 Phe、Met、Trp、Thr、Lys。 •蛋白质的互补作用
混合食用营养价值较低的蛋白质，则 必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养 价值。
氨基酸的来源和去路
NH3 食物蛋白质 肝 尿素 酮体 氧化供能 糖
消
化
吸 收
脱氨
氨基酸代谢库
用 作 基
α -酮酸
组织蛋白质
分解 合成
脱羧
转变 其他含氮化合物
基作
体内合成的 非必需氨基酸
用
胺类
C O2
一、氨基酸的脱氨基作用
• • • • 转氨基 氧化脱氨基 联合脱氨基 非氧化脱氨基
要点：
①反应可逆。
COOH CH2 R H2N CH COOH α- 氨基酸 转氨酶 R C O COOH α -酮酸 CH2 C O COOH α -酮戊二酸 COOH H2C CH2 H2N CH COOH L- 谷氨酸
+ NADH + H + NH3
L-谷氨酸脱氢酶 NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸