南开大学生化教学大纲现在 8 (1)

第一章蛋白质化学（17学时）

【目的要求】

⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。

2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。

3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。

【教学内容】

第一节蛋白质通论

一、蛋白质是生命的物质基础

二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度

三、蛋白质的元素组成

第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸

一、氨基酸的基本结构特征

二、氨基酸的分类及结构

三、蛋白质中不常见的氨基酸

四、非蛋白质氨基酸

五、氨基酸的理化性质

1．一般物理学性质

2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应

1．茚三酮反应

2．亚硝酸反应

3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB）

4．甲醛反应

5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl）

6．与酰化剂的反应

7．α-羧基的成酯反应

8．侧链基团参加的反应

七、氨基酸的分离和分析鉴定

1．蛋白质的水解

2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析

第三节蛋白质的结构

一、蛋白质的一级结构

1．肽键和肽链

2．二硫键

3．蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构

1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型

2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键

3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲

三、蛋白质的超二级结构和结构域

1．超二级结构

2．结构域

四、纤维状蛋白质结构

1．角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白

2．胶原蛋白

五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）

六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）

第四节蛋白质的结构与功能

一、蛋白质一级结构与空间结构的关系

二、一级结构与功能的关系

1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）

2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化

三、蛋白质的空间结构与功能

1．蛋白质的变性与复性

2．胰岛素的结构与功能

3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能

4．免役球蛋白的结构与功能

第五节蛋白质的理化性质

一、蛋白质的胶体性质

二、蛋白质的两性性质和等电点

三、蛋白质的沉淀作用

1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶

2．不可逆沉淀作用

四、蛋白质的紫外吸收性质

五、蛋白质的沉降作用

第六节蛋白质的分离纯化与鉴定

一、蛋白质分离纯化的基本原则

二、细胞粉碎及蛋白质的抽提

三、蛋白质分离纯化的主要方法

1．离子交换柱层析法

2．凝胶过滤法（分子筛）

3．亲和层析法

4．疏水层析法

5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有

机溶剂沉淀法

四、蛋白质分子量的测定

1．凝胶过滤

2． SDS-PAGE

五、蛋白质的纯度鉴定

1．电泳

2．等电聚焦：纯度，等电点

六、蛋白质含量测定

1．紫外吸收法

2．染料结合法（Bradford）

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第二章核苷酸与核酸（13学时）

【目的要求】

1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。

2. 熟悉核酸的理化性质; 核酸的变性、复性和

杂交。

3.了解核酸酶和DNA限制性内切酶的作用; DNA

的一级构测定及核酸的分离纯化和鉴定方法。

【教学内容】

第一节碱基、核苷和核苷酸

一．碱基、核苷和核苷酸的结构与种类

1．碱基的结构与种类：嘌呤碱、嘧啶碱和一

些稀有碱基

2．核糖的结构和种类

3．核苷的结构和主要核苷

4．核苷酸的结构

二．核苷酸的生物学功能

1．构成DNA和RNA

2．细胞中的携能核苷酸：ATP和ADP

3．细胞通讯的媒介（第二信使）：cAMP、cGMP 4．核苷酸是多种辅酶的组成成分

第二节磷酸二酯键与多核苷酸

一．核苷酸磷酸团的转移

二．多核苷酸的合成

三．多核苷酸链的简单表示

第三节碱基的性质

一．核苷酸的紫外光吸收性质

二．氢键的形成

第四节DNA的结构

一．DNA储存遗传信息的证实

1．有毒肺炎双球菌转化实验

2．T2噬菌体标记实验

二．各物种 DNA有着独特的碱基组成（Chargaff 等的研究结果）

三．Watson－Crick DNA双螺旋结构特点

四．DNA的二级结构

1．A、B、Z模型

2．三种结构形成的原因

3．三种二级结构特点的比较

4．特殊的二级结构：回文结构、H一DNA 五．DNA的三级结构（超螺旋结构）

第五节RNA的种类和结构

一，RNA的种类

1．核糖体 RNA（rRNAs）

2．信息 RNA（mRNAs）

3．转移RNA（tRNAs）

二．RNA的结构

1．mRNA的结构：一级结构、高级结构

2．tRNA的结构

3．rRNA的结构

第六节核酸的变性、复性和杂交

一．DNA的变性和复性：

1．DNA的变性

2．DNA的复性

3．DNA的淬火与退火

4．DNA的复性动力学

二．DNA的熔解温度（影响因素）

三．核酸的杂交：Southern blot 原理和方法四．DNA聚合酶链反应（PCR）原理和一般方法第七节核酸的理化性质及化学反应

一．核酸的紫外光吸收：克分子磷消光系数

二．嵌合剂的作用（溴化乙啶、丫叮橙、放线菌素D）

三．脱氨基作用和脱氧核苷酸的水解

四．紫外线和一些化学因子对DNA的损伤

五．DNA的酶法甲基化

第八节核酸酶和DNA限制性内切酶

一．核酸酶的分类和特异性

二．限制性内切酶

三．限制性内切酶图谱

第九节DNA的一级构测定和化学合成

一．DNA顺序的测定（双脱氧末端终止法）

二．DNA的化学合成（亚磷酸三酯法）

第十节基因和基因组（简单）

一．基因与基因组的概念

二．天然DNA分子的大小与顺序特征

1．病毒DNA分子

2．细菌染色体DNA

3．细菌质粒DNA

4．真核细胞染色体DNA

三．DNA超螺旋结构

l．DNA超螺旋的基本概念：正、负超螺旋，连系数（L），比连系差（σ），

螺旋数（T），超螺旋数（W）

2．DNA拓扑异构酶：I型，II型

四．人类染色体的包装过程：

第十一节核酸的分离纯化和鉴定（简单）

一．核酸的分离

二．核酸的测定

三．核酸的超速离心

四．核酸的凝胶电泳

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第三章酶(12学时)

【目的要求】

1. 掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点、酶活力的概念和影响酶活力的因素；

2. 熟悉酶促反应动力学；

3. 了解酶的命名、分类、酶活性的调节、酶的分离纯化和活力测定。

【教学内容】

第一节酶的一般概念

一．酶是生物催化剂

二．酶催化的特征

1．催化效率高

2．酶易失活

3．在体内，酶活性受调节控制

4．酶的催化作用具有高度专一性：底物专一性，立体异构专一性等

5．酶专一性的几种假说：锁钥学说，诱导契合学说，三点附着学说

三．酶的组成和分类

1．简单酶类

2．结合酶类：辅酶、辅基、金属离子

第二节酶的分类和命名

一．酶的命名

1．习惯命名法

2．国际系统命名法

二．酶的国际系统分类法

1．分类原则

2．六大类酶催化的反应及特征

第三节酶催化作用的分子基础

一．酶分子的结构特征

1．酶活性中心的概念

2．酶活性中心的特点：（1）(2)（3）（4）（5）（6）

3．必需基团

4．酶活性中心存在的证明方法：切除法、X一射线衍射法、化学修饰法

二．酶原的激活

1．酶原激活的概念

2．几种酶原的激活：胰白酶原的激活，胰凝乳蛋白酶原的激活等

3．酶原激活作用的意义

三．酶高效催化的机制

1．底物与酶的靠近与定向

2．底物的变形与诱导契合

3．酸碱催化

4．共价催化

5．活性部位微环境的影响

6．中间产物学说

四．溶菌酶的结构及催化机制

五．胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶的催化三组合

第四节酶促反应动力学

一．酶浓度的影响

二．底物浓度对反应速度的影响

1．米氏方程及推导

2．米氏常数的意义

3．米氏常数的求法

三．温度对酶促反应的影响

四．pH对酶促反应的影响

五．激活剂的影响

1．金属离子

2．无机离子

3．小分子有机物

4．生物大分子的相互作用

六．抑制剂的影响

1．不可逆抑制作用

2．可逆抑制作用：竞争性、非竞争性、反竞争性抑制

七．双底物酶促反应机制

1．顺序机制：有序顺序机制、随机顺序机制

2．乒乓机制

第五节酶活性的调节和重要调节酶

一．别构调节和别构酶

1．别构调节的基本概念

2．别构调节的动力学曲线

3．蛋白激酶A的别构调节

4．ATCase的别构调节

5．别构调节的机理：序变模型和齐变模型二．酶的共价调节

1．什么是酶的共价调节

2．共价调节的类型

3．蛋白质的磷酸化和脱磷酸化：糖原磷酸化酶的调节

三．同工酶

1．乳酸脱氨酶

2．肌酸激酶

四．核酶

五．抗体酶

第六节酶的分离纯化和活力测定

一．酶分离纯化的一般原则

二．酶活力与测定

三．回收率与纯化倍数的计算：举例

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第四章维生素与辅酶(4学时)

【目的要求】

⒈掌握维生素的概念、特点，B族维生素及其在体内的活性形式(辅酶形式)和维生素A、D、C的生理功能。

⒉了解每种维生素的化学本质、在代谢和生理上的作用。

【教学内容】

第一节维生素的概念和分类

一．什么是维生素

二．维生素的发现

三．维生素的分类

四．维生素的功能及分布

第二节脂溶性维生素

一．维生素A

二．维生素D

三．维生素K

四．维生素E

第三节水溶性维生素

一．维生素C

二．硫辛酸

三．维生素B1与焦磷酸硫胺素

四．维生素 B2与 FMN、FAD

五．维生素B3与辅酶A

六．维生素B5与NAD、NADP

七．维生素B6与磷酸吡哆醛

八．维生素 B7生物素

九．维生素B9与四氢叶酸

十．维生素B12钻氨素

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第五章激素化学(7学时)

【目的要求】

1. 掌握激素的概念与分类; 激素作用原理

2. 熟悉激素的分泌及几种重要激素结构和生理功能

3. 了解主要动、植物激素

【教学内容】

第一节激素的概念与分类

一．激素的一般概念

二．激素的分类

1．含氮类激素

2．类固醇激素

3. 脂肪酸衍生类激素

三．激素作用的特征

第二节激素的分泌及几种重要激素结构和生理功能

一．激素的分泌

二．部分激素的结构和生理功能

1．甲状腺激素

2．肾上腺素

3．前列腺素

4．类固醇激素：肾上腺皮质激素、性激素

5．蛋白质多肽类激素：胰岛素、胰高血糖素，促甲状腺激素材激素

三．激素分泌的调节

1．上级分泌腺对下级分泌腺的调节

2．反馈调节

第三节激素作用原理（细胞信号转导）

一．受体及其特征

1．什么是受体

2．受体的特征

3．受体的类型：细胞膜受体、胞内（核内）受体

二．质膜受体激素的信息传递（第二信使学说）l．以cAMP为第二信使的信息传递

2．以 IP3, DAG，和Ca为第一信使的信息传递

3．以cGMP和NO为第二信使的信息传递

4．酪氨酸激酶受体激素的调节

三．胞内受体激素的信息传递：甲状腺素、类固醇激素

第四节昆虫激素

一．脑激素

二．保幼激素

三．脱皮激素

第五节植物激素

一．植物生长素

二．赤霉素

三．细胞分裂素

四．脱落酸

五．乙烯

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第六章新陈代谢引论（1学时）

【目的要求】

1. 掌握新陈代谢的一般概念包括：什么是新陈代谢、代谢途径的特点及限速反应、限速酶等；要求同学掌握新陈代谢调节的几种方式、特点及意义。

2. 掌握研究新陈代谢的基本方法和原理。如同位素示踪法和酶抑制剂与拮抗剂应用的原理、方法和应注意的问题。

【教学内容】

第一节陈代谢的一般概念

1．什么是新陈代谢

2．代谢途径：途径的单向性，线性，环状，分支途径

3．代谢调控：限速反应与调节

4．中间代谢

5．呼吸商

6．代谢库

第二节代谢的研究方法

1．同位素示踪法

2．酶抑制剂和拮抗剂的应用

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第七章生物氧化（5学时）【目的要求】

1. 要求同学了解生物体系与化学体系的不同与相同之处，掌握热力学第一和第二定律在生物体系中的应用。要求同学掌握高能化合物的概念及在生物换能过程中的重要作用及其意义。特别是ATP的结构、功能及意义。

2. 要求同学掌握生物氧化的基本概念及生物氧化的特点，生物体内电子转移的形式。掌握氧化还原电位、自由能与平衡常数的关系及其计算。

3．要求同学们掌握电子传递链的概念与各个电子传递体的结构、功能及特点。了解和掌握电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂的相同与不同之处。要求同学掌握氧化磷酸化机制及解偶联机制、胞液中NADH进入线立体的机制等。

【教学内容】

第一节生物能学的基本概念

一．生物体对能量的需求

1．生物体的需能变化：位置的变化，浓度的变化，化学键的变化

2．能量的来源和转化

二．热力学定律在生物化学中的应用

1．生物体是一个开放体系

2．生物体能量和物质的变化遵循热力学第一和第二定律

三．高能磷酸化合物

1．基本概念

2．重要高能磷酸化合物的结构

四． ATP、NADH、NADPH在能量代谢中的重要作用

1． ATP的特殊结构

2． ATP是自然界能量的货币

3． NADPH在生物合成过程中提供还原力

第二节．生物氧化的基本概念

一．什么是生物氧化

二．生物氧化的特点

三．生物体内电子转移的几种形式

1．电子直接转移

2．以氢原子的形式转移

3．以氢负离子的形式转移

四．氧化还原电势与自由能的关系

1．氧化还原电位

2．自由能，氧化还原电位和平衡常数的关系第三节．线立体的生物氧化体系

一．电子传递链上的酶和电子载体

1． NADH—CoQ还原酶

2．辅酶Q

3．细胞色素还原酶

4．细胞色素C

5．细胞色素氧化酶

6．琥珀酸—CoQ还原酶

二．电子传递抑制剂

三．电子传递体排列顺序的确定

1．电子传递抑制剂的应用

2．氧化还原电位的测定

四．氧化磷酸化

1．氧化磷酸化的概念

2．氧化磷酸化的机制：

3．一对电子传递过程中ATP合成的数目

4． P/O比

5．呼吸控制

五．氧化磷酸化的解偶联和抑制

1．氧化磷酸化抑制剂

2．解偶联剂和解偶联作用

3．电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂、解偶联剂作用的比较

4． 2。4—二硝基苯酚的解偶联机制

六．细胞质中NADH进入线立体的机制

1．磷酸甘油穿梭系统

2．苹果酸—天冬氨酸穿梭系统

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第八章糖代谢（6学时）

【目的要求】

1. 要求同学们掌握糖的重要分解代谢途径：酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径及乙醛酸循环途径的各个反应步骤、中间代谢物的结构及其催化反应的酶。掌握途径中重要酶（限速酶）的调节方式、意义，糖各条分解途径的关系、ATP的生成等。

2. 要求学生掌握什么是糖的异生作用及生理意义，以及糖异生作用的前体、途径和调节；掌握糖异生和酵解俩条相反途径的协同调控机理及其生理意义。

3．掌握糖原的合成与分解途径中的各步反应以及催化反应酶。掌握俩条相反途径协同调控的机制以及生理意义。

【教学内容】

第一节糖的分解代谢

一．酵解

1．酵解途径及参加的酶

2．酵解小结

二．丙酮酸的去路

1．生成乙酰辅酶A进入TCA

2．生成乙醇

3．生成乳酸

4．生成草酰乙酸

三．巴斯德效应

四．三羧酸循环

1．丙酮酸的氧化脱羧

2． TCA途径及参加的酶

3． TCA小结

4． TCA的回补反应

五．乙醛酸循环

六．磷酸戊糖途径

第二节．糖的异生作用

一．基本概念

二．糖异生途径

三．糖异生前体

四．糖异生小结

第三节．糖原的合成与分解

一．糖原的分解代谢

1．糖原的结构

2．糖原主链的断裂

3．去分支作用

4．糖原分解的调节

二．糖原的合成代谢

1． UDP—葡萄糖的合成

2．糖原的合成

3．糖原的分支

4．糖原合成的调节

三．糖原代谢的调节

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第九章脂类代谢（6学时）

【目的要求】

1. 了解脂类的分类、结构、功能等。

2. 本节要求同学掌握甘油三酯和脂肪酸分解代谢途径中的各步反应和催化反应的酶，掌握途径中关键酶的调节，酮体产生的原因和酮体的利用等。

3．要求学生了解和掌握饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸的合成途径及途径中的调节酶。掌握必需脂肪

酸的概念和种类、名称。

4．要求学生掌握磷脂和鞘脂的基本结构、种类、功能及生理意义以及它们的分解和合成代谢途径。5．要求学生掌握胆固醇的结构、功能以及合成途径的主要步骤。掌握胆固醇的去路及意义，胆固醇合成途径中限速酶的调节方式和意义。

【教学内容】

第一节．概述

第二节．甘油三酯和脂肪酸的分解代谢

一．甘油三酯的分解

二．甘油的命运

三．脂肪酸的分解

1．脂肪酸的转运

2．脂肪酸的β-氧化

3．奇数碳脂肪酸的氧化

4．不饱和脂肪酸的氧化

5．脂肪酸氧化的其他方式

四．酮体的代谢

1．酮体的产生

2．酮体的利用

第三节．脂肪的合成

一．脂肪酸的生物合成

1．十六碳饱和脂肪酸的合成

2．不饱和脂肪酸的合成

二．甘油三酯的合成

第四节．磷脂和鞘脂的代谢

一．磷脂的代谢

1．磷脂的种类、结构和功能

2．磷脂的分解代谢

3．磷脂的合成代谢

二．鞘脂的代谢

1．鞘氨醇的合成

2．鞘糖脂和鞘磷脂的合成

第五节．胆固醇的代谢

一．胆固醇的结构与功能

二．胆固醇的生物合成

1．二羟甲基戊酸的合成

2．异戊烯醇焦磷酸酯的合成

3．胆固醇的合成

三．胆固醇的去路

1．合成胆汁酸

2．衍生为类固醇激素

3．衍生为维生素D [返回索引]

第十章氨基酸代谢（4学时）

【目的要求】

1. 要求学生掌握氨基酸分解代谢的基本反应和氨的转运、尿素的合成与排泄。掌握氨基酸碳架氧化的基本规律，氨基酸衍生的重要生物活性物质及其功能。掌握鸟氨酸循环的调节和生理意义。认识糖代谢与氨基酸代谢的关系。

2. 要求学生了解和掌握氨基酸合成代谢中碳架的来源，合成代谢途径中的反馈调节理论、方式及意义。

【教学内容】

第一节氨基酸的分解代谢

一．氨基酸分解的基本反应

1．氨基酸的脱氨基作用

2．脱酰胺基作用

3．氨基酸的转氨基作用

4．联合脱氨基作用

5．氨基酸的脱羧基作用

二．氨的排泄

1．氨的转运

2．尿素的合成

三．氨基酸碳架的氧化

1．生糖氨基酸

2．生酮氨基酸

3．氨基酸衍生的其它重要物质

第二节。氨基酸的生物合成

一．各种氨基酸碳架的来源

二．个别氨基酸的合成

三．氨基酸合成的调节

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第十一章核苷酸代谢（4学时）

【目的要求】

1. 要求学生掌握核苷酸及嘌呤碱和嘧啶碱的分解代谢途径和调节。

2. 要求学生掌握核苷酸及嘌呤碱和嘧啶碱的合成代谢途径及调节。要求学生掌握嘌呤和嘧啶环中各原子的来源，从头合成和补救途径的区别以及代谢病“痛风”产生的原因，脱氧核苷酸的合成与调节。

【教学内容】

第一节．核酸和核苷酸的分解代谢

一．核酸和核苷酸的降解

二．嘌呤碱的分解代谢

三．嘧啶碱的分解代谢

第二节．核苷酸的合成代谢

一．嘌呤核苷酸的合成

1．从头合成

2．补救途径

二．嘧啶核苷酸的合成

1．从头合成

2．补救途径

三．脱氧核苷酸的合成

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第十二章核酸和蛋白质的合成代谢（10学时）【目的要求】

1. 要求学生掌握DNA复制、修复、重组和突变的基本概念，DNA复制的一般规律及DNA聚合酶的结构、种类和复制过程。DNA修复的类型和各种DNA 重组过程，DNA的突变等。

2. 要求学生掌握RNA的合成过程和RNA聚合酶的结构组成，活性调节。真核生物RNA聚合酶与原核生物RNA聚合酶的差别；新生RNA剪接和修饰的方式；核酶的概念；真核生物mRNA的修饰和剪接方式；逆转录与逆转录酶的概念。真核生物与原核生物转录的调节与控制。

3．要求学生掌握基因密码的重要特点，tRNA对密码子的识别及阅读框的概念，掌握蛋白质合成过程及核糖体结构；氨酰tRNA合成酶对tRNA的识别和校对功能。

【教学内容】

第一节DNA的复制、修复、重组和突变

一．DNA的复制

1．基本概念

2．复制的方式

3．复制的特征

4．DNA聚合酶

5．参与复制的其它酶和蛋白质

6．大肠杆菌的DNA复制

7．真核细胞DNA的复制

二．DNA的修复

1． DNA损伤的形式

2． DNA修复的主要形式

三．DNA的重组

1．重组类型

2．Holliday的同源重组模型

3．同源重组的功能

四．DNA突变

1．突变类型

2．诱变剂的作用

第二节 RNA的代谢

一．RNA的合成（原核生物）

1． RNA聚合酶

2．合成过程

3． DNA足迹法

4． E.coli部分基因启动子的核苷酸序列5．链的延长

6．链的终止

二．真核生物的RNA转录

1． RNA聚合酶

2．启动子

三．新生RNA的剪接和修饰

1． RNA的拼接方式

2．真核生物mRNA的修饰和加工四．核酶—RNA酶

五．以RNA为模板的DNA和RNA的合成1． RNA逆转录

2． RNA的复制

3．端粒酶

六．转录的调节控制

1．原核生物的调节：操纵子模型

2．真核生物的转录调节

第三节蛋白质的合成

一．基因密码

1．基因密码的特征

2．阅读框

二．tRNA对密码子的识别

1．密码子与反密码子

2．摆动学说

三．氨酰tRNA合成酶

1．催化的反应

2．校正功能

四．核糖体是蛋白质合成的工厂

五．蛋白质合成的步骤

1．起始

2．延长

3．终止

六．真核分泌蛋白质的转运

南开大学《现代生物化学》(第二版)重点与课后答案

第一章蛋白质化学（17学时）【目的要求】 ⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。 2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。 3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质 1．一般物理学性质 2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应 1．茚三酮反应 2．亚硝酸反应 3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB） 4．甲醛反应 5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl） 6．与酰化剂的反应 7．α-羧基的成酯反应 8．侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定 1．蛋白质的水解 2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构 1．肽键和肽链 2．二硫键 3．蛋白质的一级结构测定 ——片段重叠法二、蛋白质的二级结构 1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型 2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键 3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域 1．超二级结构 2．结构域四、纤维状蛋白质结构 1．角蛋白：α-角蛋白，β- 角蛋白 2．胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系 1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症） 2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能 1．蛋白质的变性与复性 2．胰岛素的结构与功能 3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能 4．免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用 1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶 2．不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法 1．离子交换柱层析法 2．凝胶过滤法（分子筛） 3．亲和层析法 4．疏水层析法 5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定 1．凝胶过滤 2． SDS-PAGE 五、蛋白质的纯度鉴定 1．电泳 2．等电聚焦：纯度，等电点六、蛋白质含量测定 1．紫外吸收法 2．染料结合法（Bradford） [返回索引]第二章核苷酸与核酸（13学时）【目的要求】 1. 掌握核酸的化学组成; DNA 的分子结构及生物学意义; RNA 的种类及结构。 2. 熟悉核酸的理化性质; 核

关于南开大学《高等数学》课程安排的方案

关于南开大学《高等数学》课程安排的方案教务处：经过数学院高等数学教学部近一年的努力工作，对全校各类《高等数学》教学大纲进行了修订。通过校内外大量的调查研究，结合我校实际情况并经专家论证，各类别《高等数学》教学大纲的修订工作已经完成。并请各单位对与本院（系）有关的公共《高等数学》课程的分类、学时分配方案进行了核准，主管教学领导已签字盖章。此方案已经各单位认可现报教务处批准，从2003级新生开始实施。一、物理类课程名称：高等数学（物理类）3－1，3－2，3－3 （总学时280、总学分14）学时分配：3－1 总学时102（讲授68学时，习题34学时），周学时4+2 3－2 总学时102（讲授68学时，习题34学时），周学时4+2 3－3 总学时76，周学时4 授课对象：物理学院各专业的大学本科一、二年级学生二、信息类课程名称：高等数学（信息类）3－1，3－2，3－3 （总学时280、总学分14）学时分配：3－1 总学时102（讲授68学时，习题34学时），周学时4+2 3－2 总学时102（讲授68学时，习题34学时），周学时4+2 3－3 总学时76，周学时4 授课对象：软件学院、信息技术学院各专业的大学本科一、二年级学生

三、经济类课程名称：高等数学（经济类）3－1，3－2，3－3 （总学时246、总学分13）学时分配：3－1 总学时85（讲授68学时，习题17学时），周学时4+1 3－2 总学时85（讲授68学时，习题17学时），周学时4+1 3－3 总学时76，周学时4 授课对象：经济学院各专业（除经管法班）的大学本科一年级和三年级学生（其中3－1和3－2分别在一年级的第一和第二两个学期讲授，3－3在三年级的第一学期讲授）四、生化类课程名称：高等数学（生化类）2－1，2－2 (总学时170、总学分9) 学时分配：2－1 总学时85，周学时5 ， 2－2 总学时85，周学时5 授课对象：生命科学学院、五医预科、化学学院、环境科学与工程学院、医学院各专业和法政学院应用心理学专业的大学本科一年级的学生。五、管理类课程名称：高等数学（管理类）2－1，2－2 （总学时204、总学分10）学时分配： 2－1 总学时102（讲授68学时，习题34学时），周学时4+2 2－2 总学时102（讲授68学时，习题34学时），周学时4+2 授课对象：国际商学院各专业、经管法试点班的大学本科一年级学生。六、法政类课程名称：高等数学（法政类）2－1，2－2 （总学时136、总学分8）

大连海事大学《生物化学》课程教学大纲

大连海事大学《生物化学》课程教学大纲课程编号适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字一、本课程的性质和目的生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。二、课程简介生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。三、课程教学内容绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。

南开18春学期《生物化学》在线作业

(单选题) 1: 体内氨的主要去路是 A: 生成非必需氨基酸 B: 合成尿素 C: 参与合成核苷酸 D: 生成谷氨酰胺正确答案: (单选题) 2: 酶原无活性是因为： A: 酶蛋白肽链合成不完全 B: 活性中心未形成或未暴露 C: 酶原是无活性蛋白质 D: 缺乏辅酶或辅基的作用正确答案: (单选题) 3: 合成1分子尿素可以从体内清除几分子CO2？ A: 1分子 B: 2分子 C: 3分子 D: 4分子正确答案: (单选题) 4: 嘌呤核苷酸从头合成时，首先合成的是下列哪种核苷酸？ A: AMP B: GMP C: IMP D: ATP 正确答案: (单选题) 5: 下列关于乙酰辅酶A进入胞质的转运，哪种叙述是正确的？ A: 由柠檬酸-丙酮酸穿梭系统转运。 B: 由柠檬酸-苹果酸穿梭系统转运。 C: 由肉碱酰基转移酶系统转运。 D: 由磷酸甘油穿梭系统转运。正确答案: (单选题) 6: 在酵解途径中，下列哪种酶催化可逆反应？ A: 磷酸果糖激酶 B: 已糖激酶 C: 丙酮酸激酶 D: 烯醇化酶正确答案: (单选题) 7: 含2n个碳原子的饱和脂酸经β-氧化分解，可生成的FADH2数是A: 2n个 B: n个 C: n+1个 D: n-1个正确答案: (单选题) 8: NADPH主要来源于哪条途径？ A: 糖酵解 B: 乙醛酸循环 C: 柠檬酸循环 D: 磷酸已糖支路正确答案: (单选题) 9: 核酸的基本组成单位是 A: 戊糖和碱基 B: 戊糖和磷酸 C: 核苷酸

正确答案: (单选题) 10: 下列哪种与能量有关的反应不是在线粒体中进行？ A: 柠檬酸循环 B: 脂肪酸氧化 C: 氧化磷酸化 D: 糖酵解正确答案: (单选题) 11: 第二信使分子IP3的功能是： A: 打开肌浆网膜Ca2+ 通道 B: 激活质膜Ca2+—ATPase C: 打开质膜Ca2+ 通道 D: 激活肌浆网膜Ca2+—ATPase 正确答案: (单选题) 12: 异三聚体G蛋白的α-亚基具有哪种酶的活性? A: ATPase B: GTPase C: CTPase D: UTPase 正确答案: (单选题) 13: 细胞间信息物质不包括 A: 生长因子 B: 肾上腺素 C: N-脂酰鞘氨醇 D: 一氧化氮正确答案: (单选题) 14: 辅酶与辅基的主要区别是 A: 与酶蛋白结合的牢固程度不同 B: 化学本质不同 C: 分子大小不同 D: 催化功能不同正确答案: (单选题) 15: 米氏常数Km可以用来度量： A: 酶和底物亲和力大小 B: 酶促反应速度大小 C: 酶被底物饱和程度 D: 酶的稳定性正确答案: (单选题) 16: 下列哪一项符合诱导契合学说？ A: 酶与底物的关系有如锁和钥的关系 B: 在底物的诱导下，酶的构象可发生一定改变，才能与底物进行反应C: 底物的结构朝着适应酶活性中心方面改变 D: 底物与酶的变构部位结合后，改变酶的构象，使之与底物相适应正确答案: (单选题) 17: 下列哪一物质的甲基不是来自S-腺苷甲硫氨酸？ A: 卵磷脂 B: 肾上腺素 C: 胸苷酸 D: 肌酸磷酸正确答案: (单选题) 18: 下列哪种酶是尿素合成途径中的关键酶？ A: 氨甲酰磷酸合成酶I B: 鸟氨酸转氨甲酰酶

(完整版)生物化学理论教学大纲

《生物化学》教学大纲课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课课程总学时：72学时理论学时：52学时开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学一、课程性质和任务生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。二、课程教学目标本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。

分子生物学实验课程教学大纲

分子生物学实验课程教学大纲课程名称：分子生物学（Molecular Biology）课程编号：1313072215 课程类别：专业课总学时数：68实验时数：18 学分：3.5 开课单位：生命科学学院生物综合教研室适用专业：生物技术适用对象：本科（四年）一、课程的性质、类型、目的和任务分子生物学实验是生物技术专业一门必修的专业课，涵盖了分子与细胞生物学的许多内容，并与结构基因组学、功能基因组学、蛋白质组学、生物信息学、生物医学、分子病毒学、分子免疫学等学科有着重要的联系。分子生物学实验课程教学以理论课教学为基础，理论与实践相结合，加深对所学知识的理解，对实验仪器要求较高，因此开设本课程的目的是使学生掌握分子生物学实验设备的操作方法，使学生更加牢固地掌握基础知识，更重要的是培养学生的动手能力和科学研究能力，为学生学习生命科学中的其他相关课程作好基础准备。同时也使学生具备分子生物学基本的实验技能，学会发现问题和解决问题的能力，为毕业后从事生物学相关的科研和教学工作奠定基础。本课程的任务是通过实验教学，使学生了解和初步掌握分子生物学实验技术的基本原理和方法，教学内容包括植物基因组DNA的提取、琼脂糖凝胶电泳检测、PCR扩增目的基因及聚丙烯酰胺凝胶电泳等。在实验内容和方法、技术上进行合理安排，力争让学生在有限的课时中尽可能多地了解和掌握现代分子生物学基本理论和有关实验的基本方法和技术原理，并尽可能多地引进、介绍新的、先进的实验方法和技术，以开阔学生视野，提高学生的动手能力和创造性思维能力，培养高素质的生命科学人才。二、本课程与其它课程的联系与分工学习和研究分子生物学的目的在于阐明生命活动的化学物质基础，并与其它学科配合，来揭示生命活动的本质和规律。《生物化学》、《细胞生物学》和《遗传学》是先修课程。三、课程内容及教学基本要求 [1]表示“了解”；[2]表示“理解”或“熟悉”；[3]表示“掌握”；实验一植物基因组DNA的提取植物基因组DNA的提取的目的及原理[1]；植物基因组DNA的提取的实验步骤及操作方法[3]；作业：提取的DNA呈褐色的原因及解决办法？实验二琼脂糖凝胶电泳琼脂糖凝胶电泳的原理及操作步骤[1]，琼脂糖电泳的实验方法[3]；作业：琼脂糖凝胶电泳中电压如何设置？实验三聚合式酶联反应（PCR）扩增目的基因

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时：学分数：3.5分适用专业：临床护理学执笔者：郭冬招编写日期：2006年11月一、课程的性质、目的和任务生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。（二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。

南开大学生物化学(医)1999真题

一、判断题：(请用“√”或“×”表示，共15分) 1、百日咳毒素可使Giα的精氨酸ADP__核糖基化。 ( 2、磷酸肌醇系统是不经过腺昔酸环化酶的另一第二信使系统。 ( 3、人体可以合成各种类型的饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。 ( 4、氨是有毒物质，在体内主要是以谷氨酰胺的形式进行转运的。 ( 5、当二分子甘油异生为一分子葡萄糖时需要消耗二个高能磷酸键。 ( 6、肾上腺皮质激素和肾上腺髓质激素都是首先通过与其膜受体结合而产生生日效应的。 ( 7、据推测细胞内的DNA主要以B型结构存在。 ( 8、生物体内核酸的碱基配对方式都是watson-Crick配对。 ( 9、导致RNA化学性质更活泼的关键是RNA中的核糖含有2'-OH。( 10、碱基的内酰胺和内酰亚胺的同份异构互变是造成生物天然突变的主要原[ 之一。 ( ) 11、内切核酸酶是指能切断磷酸二酯键的核酸酶。 ( 12、DNA样品的溶解温度是指DNA变性一半时的温度。 ( 13、“基因组”是某物种所有基因的组合。 ( 14、凡有抑制剂存在，都会降低酶与底物的亲和力。 ( 15、球蛋白的三维折叠均采取亲水侧基在外，疏水侧基藏于分子内部的结构式。 ( ) 二、选择题：(共10分) 1、磷酸化酶激酶中的( )是钙调素，因而可被Ca2+激活。 a)α-亚基； b)β-亚基； c)Y-亚基； d)δ-亚基 2、霍乱毒素可以使Gs蛋白失去( )。 a) GTP-GDP交换能力； b)GTPase的活性； c)与受体的结合能力； d)激活腺昔酸环化酶的能力 3、阿司匹林具有解热止痛的作用，这主要是由于它抑制了( )。 a)肾上腺素的合成； b)甲状腺素的合成； c)前列腺素的合成； d)肾上腺皮质激素的合成 4、蛋白激酶C是Ca2+和( )依赖性激酶。 a)PE b)PC； c)PS； d)Pi 5、糜蛋白酶的亲和标记物为( a)TLCK； b)TPCK c)DFP； d)Pitc 6、Arg的pk1'＝2．17 pk2'＝9．04 pk3'＝12．48 其p’等于( )。 a) 5．613 b) 7．332 C) 7．903 d) 10．76 7、在细胞的DNA中( a)用一个碱基对替换一个碱基对的突变称为点突变； b)插入一个碱基对的突变称为点突变； c)一个遗传位点上的突变称为点突变： d)改变一个基因的突变称点突变 8、大肠杆菌RNA聚合酶中的Sigma因子( ) a)是识别转录终止点的亚基； b)是识别转录起始点的亚基； c)是不可替换的亚基； d)是不可解离的亚基 9、真核生物mRNA poly(A)尾巴的加接信号() a)在转录终止之后； b)在转录终止点之前；

南开大学生物化学

南开99生物化学一、判断题：(请用"√"或"×"表示，共15分) 1、百日咳毒素可使Giα的精氨酸ADP__核糖基化。 ( 2、磷酸肌醇系统是不经过腺昔酸环化酶的另一第二信使系统。 ( 3、人体可以合成各种类型的饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。 ( 4、氨是有毒物质，在体内主要是以谷氨酰胺的形式进行转运的。 ( 5、当二分子甘油异生为一分子葡萄糖时需要消耗二个高能磷酸键。 ( 6、肾上腺皮质激素和肾上腺髓质激素都是首先通过与其膜受体结合而产生生日效应的。 ( 7、据推测细胞内的DNA主要以B型结构存在。 ( 8、生物体内核酸的碱基配对方式都是watson-Crick配对。 ( 9、导致RNA化学性质更活泼的关键是RNA中的核糖含有2'-OH。( 10、碱基的内酰胺和内酰亚胺的同份异构互变是造成生物天然突变的主要原[ 之一。 ( ) 11、内切核酸酶是指能切断磷酸二酯键的核酸酶。 ( 12、DNA样品的溶解温度是指DNA变性一半时的温度。 ( 13、"基因组"是某物种所有基因的组合。 ( 14、凡有抑制剂存在，都会降低酶与底物的亲和力。 ( 15、球蛋白的三维折叠均采取亲水侧基在外，疏水侧基藏于分子内部的结构式。 ( ) 二、选择题：(共10分) 1、磷酸化酶激酶中的( )是钙调素，因而可被Ca2+激活。 a)α-亚基； b)β-亚基； c)Y-亚基； d)δ-亚基 2、霍乱毒素可以使Gs蛋白失去( )。

a) GTP-GDP交换能力； b)GTPase的活性； c)与受体的结合能力； d)激活腺昔酸环化酶的能力 3、阿司匹林具有解热止痛的作用，这主要是由于它抑制了( )。 a)肾上腺素的合成； b)甲状腺素的合成； c)前列腺素的合成； d)肾上腺皮质激素的合成 4、蛋白激酶C是Ca2+和( )依赖性激酶。 a)PE b)PC； c)PS； d)Pi 5、糜蛋白酶的亲和标记物为( a)TLCK； b)TPCK c)DFP； d)Pitc 6、Arg的pk1'＝2．17 pk2'＝9．04 pk3'＝12．48 其p'等于( )。 a) 5．613 b) 7．332 C) 7．903 d) 10．76 7、在细胞的DNA中( a)用一个碱基对替换一个碱基对的突变称为点突变； b)插入一个碱基对的突变称为点突变； c)一个遗传位点上的突变称为点突变： d)改变一个基因的突变称点突变 8、大肠杆菌RNA聚合酶中的Sigma因子( ) a)是识别转录终止点的亚基； b)是识别转录起始点的亚基； c)是不可替换的亚基； d)是不可解离的亚基 9、真核生物mRNA poly(A)尾巴的加接信号() a)在转录终止之后； b)在转录终止点之前； b)在转录终止点上； d)在mRNA的5'末端 10、在大肠杆菌核糖体中( a)大核糖体亚基负责肽键的合成； b)S12蛋白负责肽键的合成；

《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲一、基本信息课程编号：10301100350 课程名称：生物化学英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科药学、中药学、中药学（国际交流）先修课程：化学（基础化学，有机化学基础）承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组二、课程介绍（一）课程目标及地位生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。（二）教学基本要求在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。（三）课程的重点和难点本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四

南开大学生物化学考研大纲及复习经验

南开大学生物化学考研大纲及复习经验南开大学生物化学考研复习都是有依据可循的,考研学子关注事项流程为：考研报录比-大纲-参考书-资料-真题-复习经验-辅导-复试-导师，缺一不可。作为被南开大学生物化学与分子生物学专业录取的考研党中的一员，为了纪念一下本人顺利斩杀南开大学生物化学科目这一拦路虎，特意写下这篇文章来谈谈自己关于南开大学生物化学科目的考研复习经验，另附上南开大学生物化学科目的考研大纲一篇。就我自身而言，我的生物化学本科成绩实在一般，因而在考研的准备过程中，我对这一科目的重视程度也是十分之高的。单单是教材，我就认认真真地过了两面，当然也包括教材上的课后习题。吃透教材之后，等到大纲出来，我就开始看上届学长推荐给我的专业课复习资料了。我自己用完之后觉得这套资料的内容还不错，而且相较于市场上的其他专业课复习资料而言，其内容的确是很符合南开大学生物化学科目的历年出题思路和考察内容。所以，我把我当时攻克下南开大学生物化学科目所使用的参考书目列表如下：《现代生物化学》，黄熙泰、于自然、李翠凤主编化学工业出版社2005年第二版《生物化学》，王镜岩朱圣庚徐长法高等教育出版社第3版《南开大学生物化学考研红宝书》，由天津考研网主编。最后，我将南开大学生物化学科目的考试大纲附在下面，同学们可以看看南开大学这一科目的考察内容，有重点的展开复习工作：《生物化学（生科院）》考试大纲一、考试目的本考试是生命科学学院全日制科学学位硕士研究生的入学资格考试。二、考试的性质与范围本考试是测试考生生物化学基础知识、基本技术和相关研究进展的掌握程度，以及对上述内容理解和综合运用能力的参照性水平考试。考试范围包括本大纲规定的生物化学基础知识和基本技术，及实时的相关研究进展。三、考试基本要求 1.具备生物化学研究领域相关的化学、生物学等方面的背景知识。 2.全面掌握生物化学基础知识和基本技术，了解相关研究进展。

生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版

学院●生命科学学院系别●生物技术系教师●刘玮课程●生物化学(上) 团结勤奋求是创新南昌大学教务处

《生物化学》 (上) 刘玮南昌大学生命科学学院生物技术系 2013年8月

南昌大学课程教学进度表（2013 – 2014 学年第一学期适用）任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮性别：男年龄： 59 职称：研究员学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)

南昌大学课程教学大纲课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry）课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课教学时数总计：64学时授课时数：本学期32学时实践教学时数：无实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无实习：无教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系教学大纲制订时间；2012年9月系主任签字；南昌大学教务处

生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打好基础二、课程的基本要求本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性

1999-2006南开生物化学考研真题

南开大学2006年研究生入学考试生物化学试题一．判断下列说法正确与否（对“√”，错者划“×”，每小题1分，共15分） 1．核苷酸的呋喃型核糖是六元环结构。 2．腺嘌呤的2位有一个取代氨基。 3．在RNA的生物合成过程中，GTP的α磷原子渗入RNA链中。 4．逆转录酶具有校对功能。 5．内含子的剪切反应都不需要ATP。 6．真核细胞DNA的高度重复顺序也称“卫星DNA”。 7．限制图和遗传图的制作方法是一样的。 8．色氨酸操纵子有负调节机制。 9．以质粒为载体的转基因过程称转导。 10．真核生物一个基因可产生多种蛋白质产物。 11．葡萄糖-6-磷酸进入酵解或磷酸戊糖途径主要取决于NADP+和NADPH的比值。12．发酵和酵解均不需氧参加，故统称为糖的无氧分解。 13．别构酶都是寡居酶。 14．甘油和乙酰CoA都是糖异生的前体。 15．类固醇激素也可通过质膜受体发挥效应。二．填空题（每空1分，共23分） 1．一个3150bp共价闭合环形DNA分子，其超螺旋密度为-0.05，则其Lk，Tw和Wr值分别为（）、（）、（）。 2．真核mRNA通常其5’末端有（），3’末端有（），它们都是（）过程的产物。 3．蛋白质生物合成可以分裂为五个阶段，它们是（）、（）、（）、（）、（）。 4．维持蛋白质三级结构的次级键有（）、（）、（）、（）。 5．胶原蛋白多肽链中有很多序列是由（）重复而成的。 6．α-螺旋结构中的二面角φ为（）度，ψ为（）度。 7．维生素K的主要作用是（）。 8．蛋白质的泛素化作用最终导致蛋白质的（）。 9．Glu脱羧酶的辅酶为（），丙酮酸羧化酶的辅酶为（）。10．一氧化氮合酶催化（）生成NO。三．名词解释（每小题2分，共16分） 1．顺反子 2．多聚核糖体 3．反激活子 4．转录单位 5．基因组学 6．酶的活力单位 7．SDS-PAGE 8．酪氨酸激酶受体四．选择题（每小题一分，共11分） 1．框移突变（frame-shift mutation）可能是基因编码顺序：

(完整版)南开大学微生物及生化药学2012-2019真题-703分子与细胞生物学

一、名解 1. Continuous cell line 连续细胞系 2. Plant protoplast 植物原生质体 3. Snp 单核苷酸多态性 4. CDNA library cDNA文库 5. Intron 内含子 6. Apoptosis 细胞凋亡 7. Meiosis 减数分裂 8. RNA interference RNA干扰 9. PD-1 程序性死亡受体1 10. Gluconeogenesis 糖异生 11. Cytoskeleton 细胞骨架 12. Extracellular matrix 细胞外基质 13. Oncogene 癌基因 14. Mitochondria 线粒体 15. Semiconservative replication 半保留复制 16. Epitope 表位；抗原决定部位；抗原决定基 17. Metastasis 转移灶 18. Pseudogene 假基因；假性基因 19. Transposon 转座子 20. Endocytosis 内吞作用二、简答 1.制备目的基因的方法和过程。 2.影响mRNA稳定性的因素 3.顺式作用原件和反式作用因子是如何影响基因表达的。 4.G蛋白偶联受体分类和作用机制 5.同源重组的分子机制 6.简述人类基因组计划的意义。 7.细胞内微管的功能有哪些? 8.简述细胞凋亡的途径有哪些? 9.密码子的偏好性。 10.线粒体氧化磷酸化的过程。三、论述 1.原核生物、真核生物的转录过程以及转录后的加工过程。 2.什么是克隆载体和表达载体？为什么基因工程中既需要克隆载体也需要表达载体？他们各需要哪些功能元件？ 3.高通量测序和生物信息学技术在肿瘤诊断及个性化治疗过程中的应用前景？ 4.结合信号假说，蛋白分选信号介绍糖基化分泌蛋白翻译后转运的过程。

医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)

医学生物化学教学大纲（适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学本科）大学基础医学院医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月

目录医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)

医学生物化学课程教学大纲一、课程说明（一）课程名称、所属专业、课程性质、学分课程名称：医学生物化学所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学课程性质：专业基础课学分：5 （二）课程简介、目标与任务医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。（三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。（四）教材与主要参考书教材：童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002

南开大学微生物专业历年生物化学试题

南开大学一九九九年研究生入学考试生物化学试题 1．举例说明垂体激素与其它内分泌腺的关系如何？（10分） 2．试述K m的意义及常用的求K m的方法。（10分） 3．B族维生素缺乏将影响哪些代谢？为什么？（10分） 4．脂肪酸β- 氧化的产物及其代谢的命运如何？用代谢途径表示其中的两条代谢去路。（20 5．某同学在用醋酸纤维膜电泳法分离血清蛋白质时没有得到预期的分离效果，请帮助他分析原因。（10分） 6．何谓联合脱氨基作用？用结构式表示出联合脱氨基作用的主要方式。（10分） 7．为什么说电泳法，离子交换纤维素层析，分子排阻层析可用于分离蛋白质？（10分）8．DNA体外重组的理论基础及主要的方法步骤是什么？（10分） 9．试比较核糖核酸与脱氧核糖核酸的生物合成。（10分）南开大学2000年研究生入学考试生物化学试题一．一双链DNA分子的一条链中的[A]＝0．3，[G] ＝0．24，问 1．该条链中[T]和[C]是多少？ 2．该条链的互补链中，[T]，[C]，[A] 和[G]应是多少？（10分）四．一线性双链DNA分子中的胞嘧啶由于脱氨基而转变为尿嘧啶，问进行一次半保留复制后所产生的子代DNA分子中该部位的核苷酸对应是什么？两次复制后呢？（10分）五．根据下列资料推出某肽的氨基酸排列顺序：（10分） 1．完全酸水解得到Phe，Pro，Glu，（Lys）2，Met，NH3 2．用FDNB试剂处理得到DNP—Phe 3．用溴化氰水解此肽得到一个以高丝氨酸内酯结尾的四肽和一个二肽 4．用胰蛋白酶水解可产生两个三肽 5．用羧肽酶A或羧肽酶B处理都不能得到阳性结果。六．DNA重组技术中使用的工具酶有哪些？详述它们的作用特征。（10分）七．用反应式表示出生命活动所需的能量是如何产生的？（10分）

生物化学教学大纲

《生物化学》教学大纲（供本科药学专业使用）课程编号：学时：80 其中实验学时：32 一、课程的性质和任务《生物化学》是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。二、相关课程的衔接生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程——药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程奠定坚实的理论基础。三、教学的基本要求本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。四、教学方法与重点难点教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。重点和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版《生物化学》为蓝本编写。重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。其余内容作一般了解五、建议学时分配

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