三种类型蜘蛛丝的结构及生物学功能
神奇的蜘蛛丝为何它如此坚固
神奇的蜘蛛丝为何它如此坚固蜘蛛丝是一种非常神奇的材料，它具有出色的韧性和强度，被认为是自然界中最坚固的材料之一。
蜘蛛丝的坚固性源于其特殊的结构和化学成分。
本文将探讨蜘蛛丝为何如此坚固，并介绍一些关于蜘蛛丝的有趣事实。
一、蜘蛛丝的结构蜘蛛丝的结构是其坚固性的关键。
蜘蛛丝由蛋白质分子组成，这些蛋白质分子排列成纳米级的晶体结构。
这种结构使得蜘蛛丝具有高度的有序性和规则性，从而增强了其强度和韧性。
蜘蛛丝的结构可以分为两种类型：刚性结构和弹性结构。
刚性结构主要存在于蜘蛛丝的外层，它们具有高度的有序性和规则性，使得蜘蛛丝具有较高的强度。
而弹性结构主要存在于蜘蛛丝的内层，它们具有较高的柔韧性和延展性，使得蜘蛛丝具有较高的韧性。
二、蜘蛛丝的化学成分蜘蛛丝的化学成分也对其坚固性起到了重要作用。
蜘蛛丝主要由蛋白质组成，其中最重要的成分是一种叫做“蜘蛛丝蛋白”的蛋白质。
蜘蛛丝蛋白具有特殊的氨基酸序列，这种序列使得蜘蛛丝蛋白具有高度的有序性和规则性，从而增强了蜘蛛丝的强度和韧性。
此外，蜘蛛丝中还含有一些其他的化学成分，如甘氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。
这些化学成分在蜘蛛丝的结构和性能中起到了重要的作用。
例如，甘氨酸可以增强蜘蛛丝的柔韧性和延展性，丝氨酸可以增强蜘蛛丝的强度和韧性，酪氨酸可以增强蜘蛛丝的抗紫外线能力。
三、蜘蛛丝的制造过程蜘蛛丝的制造过程也对其坚固性起到了重要作用。
蜘蛛丝是由蜘蛛的腺体分泌出来的，然后通过蜘蛛的腹部的喷射器喷射出来。
在喷射出来的瞬间，蜘蛛丝会迅速凝固并形成纤维状的结构。
蜘蛛丝的制造过程非常复杂，涉及到多个步骤和多个腺体的协同作用。
蜘蛛丝的制造过程中，蜘蛛会调节腺体的分泌速度和喷射速度，以控制蜘蛛丝的结构和性能。
这种精密的调节机制使得蜘蛛丝具有出色的坚固性和适应性。
四、蜘蛛丝的应用蜘蛛丝的坚固性和适应性使得它具有广泛的应用前景。
目前，科学家们已经成功地从蜘蛛身上提取蜘蛛丝，并利用其制造出了各种各样的产品。
蜘蛛的网原理和应用
蜘蛛的网原理和应用简介蜘蛛的网是一种由蜘蛛编织的结构，常见于自然界的昆虫和蜘蛛。
蜘蛛的网具有很高的强度和稳定性，具有很多有趣的物理特性。
在自然界之外，人们也借鉴了蜘蛛的网原理，将其应用于科学研究、工程设计和生物医学等领域。
蜘蛛网的原理蜘蛛编织蜘蛛网的原理主要涉及到两个方面：丝线的制备和网的结构组织。
丝线的制备蜘蛛的丝线由蜘蛛体内的特殊腺体分泌产生。
这些腺体会分泌出不同类型的蛋白质溶液，经过加工和拉伸后形成强度高、灵活性好的丝线。
蜘蛛的丝线主要有两种类型：支撑丝和粘附丝。
支撑丝用于构建网的骨架，具有较高的强度和刚性；粘附丝用于捕捉猎物，具有粘性和黏附性能。
网的结构组织蜘蛛网的结构组织可以分为不同层次，包括主要纵横结构、互连结构和等级结构。
•主要纵横结构：蜘蛛网的主要纵横结构由支撑丝组成，形成网的骨架。
它们通常具有较高的拉伸强度和刚性，能够抵抗外力的作用。
•互连结构：蜘蛛网的互连结构由粘附丝组成，用于捕捉猎物和传输信息。
粘附丝通常较薄而柔韧，具有很高的表面能和粘附力。
•等级结构：蜘蛛网还具有等级结构，不同层次的丝线组织形成网的整体结构。
这种多级结构可以提供更好的强度和稳定性。
蜘蛛网的应用由于蜘蛛网具有独特的物理特性，人们将其应用于不同领域，包括科学研究、工程设计和生物医学等。
材料科学蜘蛛网的丝线具有很高的强度和韧性，使其成为一种理想的纺织材料。
研究人员通过模仿蜘蛛的丝线制备方法，开发出具有类似性能的合成丝线。
这些合成丝线可以应用于制造高强度纤维、防弹材料和生物医学材料等领域。
工程设计蜘蛛网的结构组织为工程设计提供了灵感。
研究人员通过研究蜘蛛网的结构和力学特性，设计出更稳定和轻巧的建筑结构、桥梁和航天器。
蜘蛛网的粘附丝也可以应用于微纳尺度的粘附技术。
模仿蜘蛛网的粘附丝结构，可以开发出高性能的粘附材料，用于机器人的爬行和物体的粘附式搬运。
生物医学蜘蛛网的等级结构和粘附性能在生物医学领域有广泛的应用。
模仿蜘蛛网的粘附丝结构，可以用于制备特殊的支架材料，用于细胞培养和组织工程。
三种蜘蛛丝蛋白基因结构及仿生蛛丝的性能研究
三种蜘蛛丝蛋白基因结构及仿生蛛丝的性能研究摘要：蜘蛛丝是一种自然纤维材料，具有出色的力学性能和生物相容性。
在过去几十年中，蜘蛛丝研究的发展引起了越来越多工程学及生命学领域的注意。
因此，本文将结合三种蜘蛛丝蛋白基因的结构及仿生蛛丝的性能展开研究探讨。
引言：蜘蛛丝是一种生物材料，其功效是在自然演化过程中形成的，其力学，生物相容性和可纺性是众所周知。
近年来，仿生学研究也向蜘蛛丝方向聚焦。
许多科学家利用生物技术，开发出新型的人造蜘蛛丝文件，增强材料性能是其研究热点。
在这篇文章中，我们就来介绍三种蜘蛛丝蛋白基因的结构及仿生蛛丝的性能的研究情况。
正文：1. 常见的蜘蛛丝蛋白基因类型现阶段对蜘蛛用来构造蛛丝的基因综合了多个蛋白质。
来自蜘蛛腺体中的蜘蛛肌提供能量来产生拉伸力，而蛛丝的加工和变形则由不同类型的蛋白质来完成。
这三种基因分别为MaSp1，MaSp2和AcSp1，以下分别介绍：(1) MaSp1蛋白质MaSp1是蜘蛛基因组中最长的蛋白质之一，约有600至800个氨基酸残留。
MaSp1包含6个与泛素相似的重复序列，其各自长度大概为120至135个氨基酸。
(2) MaSp2蛋白质MaSp2是一种较短的蛋白质，长度大约为200个氨基酸。
MaSp2与MaSp1不同，在其氨末端和羧末端都有富含谷氨酸和精氨酸的序列，成为一种反复出现的单元。
此外，它还包括两个直接重复序列，并伸展到N 端和 C 端。
(3) AcSp1蛋白质AcSp1是一种不同于MaSp1和MaSp2的蛋白质。
AcSp1蛋白质的长度大约在110 ~ 140个氨基酸之间。
相比于MaSp蛋白，AcSp1存在着更多的极性和带电氨基酸，几乎没有互相重叠的序列，这可能对Fib X（Fib发生素X，是造成蜘蛛蛛丝固化的酶）的发生和Nox（NADPH氧化酶）的抑制具有重要作用。
2. 蛛丝纤维的力学性能由于蜘蛛丝是迄今为止地球上发现的最强的天然纤维，因此从它身上吸取技能值是非FAQ的。
蜘蛛丝
物理性能
• 密度一般为1．2～1．35 g／cm³； • 表面光滑柔和，光泽亮，抗紫外线能力强； • 蜘蛛丝摩擦系数小，抗静电性能优于合成纤维，导湿性能
好于蚕丝，悬垂性优于蚕丝。
物理性能
• 热稳定性
蜘蛛丝 200℃以下表
PK
一般蚕丝
蜘蛛丝 在-40℃时 它仍有弹 性，不易 变脆，变 硬
PK
一般 合成纤维
基因方法得到 蜘蛛丝蛋白
细胞溶解
过滤，真空环
境下加热，使 HFIP挥发
丝蛋白浓度 为1%(w/w) 的溶液
蜘蛛丝 蛋白膜
纺丝液
亲和色谱以及 离子交换色谱 的提纯
溶于HFIP
纺丝液
蜘蛛丝 纤维 纺丝， 凝固浴
纺丝， 凝固浴
蜘蛛丝 纤维
蜘蛛丝的制备
• 天然收集蜘蛛丝
1数量有限； 2难以饲养； 3质量无法控制；
蜘蛛丝的制备
• 微生物寄主法
将蜘蛛丝基因转移到能在大容器里培养生长的细菌
原理
上,通过细菌发酵的方法来获得蜘蛛丝蛋白质,再把 这种蛋白质从微孔中挤出,就可得到极细的蜘蛛丝。
主要 研究机构
美国杜邦公司
缺陷
1价格高昂； 2基因转译不是很成功，最终得到的丝纤维比较脆。
蜘蛛丝的制备
•动物寄主法
原理
该方法就是利用遗传工程将蜘蛛丝的蛋白基因转移 到山羊或奶牛的乳腺细胞中。
领域
市场前景，开发利用
•纺织方面
特点
蜘蛛丝弹性好、柔软,而且穿着舒适
强度大,可制成极耐磨的衣物
绿色环保无污染，真正实现原料、加工零污染
改进
人们已经相当成功地利用蜘蛛丝进行纺丝加工和织造
加工,如何将蛛丝制成织物将是下一个主要课题。
三种类型蜘蛛丝的结构及生物学功能
蜘蛛织网时的自然抽丝速度相当[2] ) 抽出 ,并卷 在一个直径为 415 cm 的圆柱筒上 。蜘蛛在抽 丝前用电子天平称重 。悦目金蛛的捕丝收集于 其网 ,其卵丝是取自卵袋的内层 。所获得的这 3 种不同类型的丝束分别存放于培养皿中 。在 几天内测试 。 112 蜘蛛丝伸长率的测量 计算方法 :伸长率 = ( L - L0 ) ΠL0 ×100 % , L0 : 初始长度 ; L : 断裂 长度 。 113 捕捉丝的光学显微镜观察 将培养皿慢 慢靠近一张完整的悦目金蛛网 ,网的一部分粘 于培养皿皿口的边缘 ,然后用剪刀轻轻地将丝 在皿口边缘处剪断 。丝在 Olympus C235AD 型 光学显微镜下放大 20 倍观察 。 114 拖丝的扫描显微镜观察 分别将 5 小段 悦目金蛛和小悦目金蛛 ( Argiope minuta) 的拖丝 固定于 S2450 Hitachi Japan 型扫描显微镜的样 品台上 (不施加任何外力) ,样品台表面用金粉 喷镀 5 min 后直接用于观察 。丝纤维的直径通 过在扫描电镜下放大 4 000 倍左右的照片来测 定[21] 。每个个体的拖丝直径测定都至少重复 5 次 ,取平均值 。 115 红外光谱分析 采用固体制样的研究方 法 ,蜘蛛丝大约为 1～2 mg。用于测试的有 4 个 样丝 :棒络新妇拖丝 、悦目金蛛拖丝 、悦目金蛛 卵袋丝和悦目金蛛捕丝 。用 Nicole 公司生产的 170SX 型红外光谱仪在 4 000～400 cm- 1 范围内 对样品进行测定 。
213 红外光谱数据及图谱 3 种类型蜘蛛丝 的红外光谱见图 3～6 。图谱结果表明 ,4 个样 丝至少有 3 个不同的特征谱带 :酰胺 Ⅰ特征谱 带 1 645 cm- 1 ,酰胺 Ⅱ特征谱带 1 520 cm- 1 ,酰胺
哪种蜘蛛的丝有毒
哪种蜘蛛的丝有毒蜘蛛是一类常见的节肢动物，它们以捕食昆虫为生，而蜘蛛的丝是其捕食和生活的重要工具。
不同种类的蜘蛛丝在结构和功能上存在差异，而且某些蜘蛛的丝具有毒性。
本文将探讨哪种蜘蛛的丝具有毒性，并对其毒性及相关研究进行介绍。
蜘蛛的丝是由蛋白质组成的，它们通过腺体分泌、固化和排出体外形成。
蜘蛛丝的主要功能包括网捕、结网、移动、交配和雏虫孵化等。
根据结构和用途的不同，蜘蛛丝可以分为多种类型，例如黏网丝、构筑丝、支撑丝、攫丝等。
在众多蜘蛛种类中，有些蜘蛛的丝具有毒性。
其中最为著名的就是黑寡妇蜘蛛（Latrodectus），它们的丝中含有一种名为拉托多克汀（Latrotoxin）的神经毒素。
拉托多克汀是一种高度危险的神经毒素，可以引起人类和其他哺乳动物的严重中毒反应。
黑寡妇蜘蛛的主要特点是雌性蜘蛛具有明显的红腹部斑点，并且只有雌性蜘蛛的毒性对人类具有威胁。
除了黑寡妇蜘蛛，其他一些蜘蛛的丝也可能具有一定的毒性。
例如，狼蛛（Lycosidae）的丝中可能含有一种具有神经毒性的蛋白质成分，对昆虫具有致命作用。
此外，一些猛虎蛛（Sicarius）和漏斗网蜘蛛（Agelenidae）的丝中也发现有潜在的毒性物质。
要了解蜘蛛丝的毒性，科学家们进行了广泛的研究。
他们通过分离提取蜘蛛丝中的毒素成分，并进行毒性实验和分析，从而揭示了不同蜘蛛的丝中毒素的类型和机制。
此外，科学家还运用先进的技术手段，如基因编辑和蛋白质组学，探索蜘蛛丝毒素的进化和多样性。
蜘蛛丝具有毒性的原因可以归结为进化的需要。
作为捕食者，蜘蛛通过毒性丝捕获猎物，并能有效地防御敌害。
然而，并非所有蜘蛛都具有毒性丝，这与蜘蛛种类、环境和食物等因素有关。
在日常生活中，遇到蜘蛛时应保持冷静，避免触摸未知的蜘蛛种类。
尽管大多数蜘蛛的叮咬对人类并不致命，但某些具有毒性的蜘蛛如黑寡妇蜘蛛的叮咬可能会对人体造成严重危害。
如果觉得受到蜘蛛叮咬，应尽快就医，并告知医生蜘蛛的种类，以便采取相应的救治措施。
蜘蛛的丝绸结构
蜘蛛的丝绸结构蜘蛛是一类具有特殊能力的节肢动物，它们的最大特点之一就是能够自行产生丝绸，并将其用于构建巢穴、捕食、繁殖等多种用途。
蜘蛛的丝绸结构具有独特的机械性能和优异的力学性能，这使得蜘蛛丝备受研究者的关注。
本文将深入探讨蜘蛛的丝绸结构及其应用。
一、蜘蛛丝的基本结构蜘蛛丝的基本结构由蛋白质组成，这种蛋白质称为蜘蛛丝素。
蜘蛛丝素的分子结构中包含许多重复的氨基酸序列，这些序列赋予了蜘蛛丝独特的性能。
蜘蛛丝素的分子链会通过氧化反应形成纤维状结构，这样的结构使得蜘蛛丝具有很高的拉伸强度和柔韧性。
二、蜘蛛丝的力学性能蜘蛛丝具有优异的力学性能，主要表现在以下几个方面：1. 高拉伸强度：蜘蛛丝的强度比钢筋还要高，是常见的纤维材料中最强的一种。
2. 良好的柔韧性：蜘蛛丝的柔韧性非常好，可以在拉伸时具有较大的变形能力，不易断裂。
3. 高弹性模量：蜘蛛丝的弹性模量较高，使得它可以在受到外部力作用后能够恢复原状。
4. 轻盈：蜘蛛丝非常轻便，不仅重量轻，而且密度较低。
三、蜘蛛丝的应用领域由于蜘蛛丝具备出色的力学性能，科学家们开始探索其在各个领域的应用。
以下是蜘蛛丝在一些领域的应用实例：1. 材料领域：蜘蛛丝被用于制造高性能纺织品、防弹材料和医疗材料等。
2. 建筑领域：蜘蛛丝的高强度和柔韧性使其成为一种理想的建筑材料，可以用于制作高层建筑的支撑结构。
3. 医学领域：蜘蛛丝可以用于制备生物可降解的缝合线、人工血管等医疗器械。
4. 生物传感器：研究者们利用蜘蛛丝的高灵敏性制造生物传感器，应用于环境监测和医学诊断等领域。
四、蜘蛛丝结构研究的挑战和未来展望尽管对蜘蛛丝结构的研究已经取得了很大进展，但仍存在一些挑战。
首先，蜘蛛丝结构非常复杂，涉及到许多生物和物理学问题，需要跨学科的研究。
其次，蜘蛛的生物体秘制出来的丝绸与在实验室中制备的蜘蛛丝存在差异，这也给研究者带来了一定的困扰。
未来，我们可以通过更深入地研究蜘蛛的遗传信息和丝绸生产过程，来进一步揭示蜘蛛丝的奥秘，并开发出更多的应用。
纺织新材料--蜘蛛丝
纺织新材料--蜘蛛丝佚名2004-2-120 引言人类在蚕丝的开发利用方面已经取得了令人惊叹的成就，相关技术目前已相当成熟和普及。
同样由昆虫分泌的天然生物材料--蜘蛛丝虽在很久以前就引起了人们的好奇心，然而受当时科学技术水平的限制，对蜘蛛丝的研究开发仅停留在一个较低的平台上。
直到近几年，随着现代基因工程技术以及生物材料技术的迅猛发展，科学家们利用基因和蛋白质测定等技术，经过深入研究，解开了蜘蛛丝的奥秘，在人工生产蜘蛛丝方面也取得了突破性进展，使得像蚕丝那样大规模地开发和利用蜘蛛丝的愿望进入日程。
1 蜘蛛丝的结构1．1 蜘蛛丝的形态结构利用扫描电镜研究蜘蛛丝的超分子结构发现，蜘蛛丝是由一些被称为原纤的纤维束组成，而原纤又是几个厚度为120 nm的微原纤的集合体，微原纤则是由蜘蛛丝蛋白构成的高分子化合物。
它的横截面形态接近圆形，与蚕丝的三角形不同，横切断裂面的内外层为结构一致的材料，无丝胶。
蜘蛛丝是单丝，不需要丝胶来粘住两根丝，因此没有蚕丝那样覆盖于表面的水溶性物质。
蜘蛛丝的纵向形态为：丝中央有一道凹缝痕迹，平均直径约6.9μm，约为蚕丝的一半。
蜘蛛丝在水中会发生截面膨胀，而径向收缩。
在碱性条件下，其黄色加深；在酸性条件下，其性能会受到破坏。
1．2 蜘蛛丝蛋白的化学组成蜘蛛丝的主要成分为蛋白质，如所有的蛋白质纤维一样，其组成长链蛋白质的单元为带不同侧链R的酰胺结构，同尼龙-2结构相似。
蜘蛛丝的氨基酸的摩尔分数和氨基酸的主链序列与天然聚肽如蚕丝、羊毛和人发有很大的差别。
这种差异和组成取决于蜘蛛的种类、食物、气候及其它因素。
不同种类的蜘蛛大囊壶腺体所产生丝蛋白质的氨基酸种类差异不大，为17种左右，各种氨基酸的含量也因蜘蛛的种类不同而有一定差异。
其共同点为具有小侧链的氨基酸(如甘氨酸和丙氨酸)的含量丰富，十字圆蛛和大腹圆蛛的这两者含量之和分别达到 59．6％和53．2％，与蚕丝的含量74％比显得较低。
蜘蛛丝中较大的7种氨基酸含量约占其总量的90％，它们分别为甘氨酸(42％)、丙氨酸(25％)、谷氨酸(10％)、亮氨酸(4％)、精氨酸(4％)、酪氨酸(3％)、丝氨酸(3％)瞳。
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动物学杂志 Chinese Journal of Zoology
2003 38 (5)
图 1 悦目金蛛捕丝放大 20 倍的光学显微镜照片
Abstract :We tested the natural major ampullate silk of two orb2web spiders , Nephila clavata and Argiope amoena , the sticky capture silk (adhesive silk of spiral) of A . amoena and the cocoon silk of A . amoena with Fourier Transform Infrared Spectroscopy ( FTIR) . Major conformational sensitive regions were assigned in the spectra. Spider silk showed secondary configuration β: 2sheet , random coil andΠorα2helix. The comparison of the FTIR spectra of these four samples of spider silk demon2 strates that the proportions of these three types of conformation differ in different types of silk from the same spider , contributing to the different properties and functions of silk produced by the same species. In addition , observation of the draglines of A . amoena by Scanning Electronic Microscope (SEM) revealed that the dragline consists of double filaments a fewμm in diameter. Observation of the sticky capture silk of A . amoena by optical microscopy demonstrated that capture silk also con2 sists of two core threads covered by viscid wet droplets. An argument can be made that these confi2 gurations of spider silk are superbly matched to their particular properties and biological functions. Key words :Major ampullate silk ; Capture silk ; Cocoon silk ; Secondary configuration ; Biological
2003 38 (5)
动物学杂志 Chinese Journal of Zoology
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蜘蛛是一个庞大的家族 ,种类繁多 ,不同的 蜘蛛抽出不同的丝 ,织不同的网 ,其生活策略也 不尽相同 。通常 ,蜘蛛能抽出多种不同类型的 丝 ,可用于织网 、捕食 、逃避和织制卵袋等 。不 同类型的丝是由不同丝腺 、导管和纺管[1 ,2] 产生 的 。如园蛛能产生 7 种不同的丝 ,各具有不同 的生物学功能[1] 。蜘蛛丝是一种天然的动物蛋 白纤维 ,它由丝腺中液态的可溶性丝蛋白经由 导管 和 纺 管 后 变 成 固 态 不 溶 的 丝 蛋 白 纤 维[3～6] ,具有强度高 、弹性高 、初始模量大 、断裂 能大等优良的机械性能及力学性能[7] 。蜘蛛丝 作为一种新兴的优质材料 ,人们对其有较多的 研究 ,其中研究最多的是大壶状腺丝 (拖丝) 。 这方面国外有大量的研究报道[8 ,10 ,11 ,15 ,16] ,特别 是大腹园蛛 ( Araneus ventricosus) 和十字园蛛 ( A . diadematus) 拖丝的形态特征 、氨基酸组成及序 列 、蛋白质二级结构 、机械性能 、力学性能和生 物学功能等 。研究表明拖牵丝包含有无规则卷 曲 、α2螺旋和β2折叠等二级结构 ,其特性与其生 物学功能是相对应的 。然而 ,对与拖丝不同的 捕丝和卵袋丝的研究 ,除 Merri 等对黑寡妇 ( La2 trodectus hesperus) 卵囊丝氨基酸组成的分析[8] , Barghout 等人对十字园蛛卵袋丝晶体结构的分 析[19] 和 Vollrath 等人对十字园蛛的捕丝形态结 构的研究外[20] ,对其蛋白质二级结构及功能的 研究在国内外均少见报道 。由于捕丝和卵袋丝 与拖牵丝的功能不同 ,其二级结构可能因此有 所不同 。为此 ,本文对四川省具代表性的棒络 新妇 ( Nephila clavata) 、悦目金蛛 ( Argiope amoe2 na) 的大壶状腺丝 、悦目金蛛的捕丝和卵袋丝这 3 种不同类型蜘蛛丝的形态结构和蛋白质二级 结构做了比较分析 。在此基础上 ,本文还探讨 了蜘蛛丝结构与其生物学功能之间的关系 。
2 结 果
211 捕捉丝的光学显微镜观察 在光学显微 镜下的观察表明 ,捕丝是由 2 根核心丝构成 ,但 其表面覆盖了一层水溶性的粘性物质 ,上面还 排列着大小不均的小液滴 (图 1) 。 212 蜘蛛丝直径和体重 扫描电镜照片表明 , 蜘蛛的拖丝也是由 2 根细丝纤维构成 (图 2) , 直径在 2～315μm 之间 ,并且蜘蛛拖牵丝的直 径大小与其体重没有相关关系 (表 1)
酰胺 Ⅰ特征带 酰胺 Ⅱ特征带
CH2 特征带 酰胺 Ⅲ特征带 多聚丙氨酸特征带 酰胺 Ⅴ特征带
1 642 1 515 1 451 1 230
968 683Π617
1 643 1 520 1 451 1 229
965 692Π594
1 647 1 521 1 451 1 241
961 688Π596
体重 (mg)
667 202 175 396 132 553 336 293 63 240
直径 (μm) X ±S E
215 ±012 218 ±011 310 ±013 313 ±011 211 ±011 210 ±012 310 ±012 312 ±011 212 ±012 213 ±011
Structure and Biological Function of Three Types of Spider Silk
J IANG Ping SHEN Li YANG Kong RAN Dan WANGJie GUO Cong
( College of Life Sciences , Sichuan University , Chengdu 610064 , China)
1 647 1 529 1 452 1 241
963 679Π592
11 棒络新妇牵丝 ; 21 悦目金蛛牵丝 ; 31 悦目金蛛卵袋 丝 ; 41 悦目金蛛捕捉丝
图 2 悦目金蛛拖丝放大 4 200 倍的扫描电镜照片
表 1 悦目金蛛和小悦目金蛛的直径与体重
A1 A2 A3 A4 A5 Am 1 Am 2 Am 3 Am 4 Am 5
蜘蛛织网时的自然抽丝速度相当[2] ) 抽出 ,并卷 在一个直径为 415 cm 的圆柱筒上 。蜘蛛在抽 丝前用电子天平称重 。悦目金蛛的捕丝收集于 其网 ,其卵丝是取自卵袋的内层 。所获得的这 3 种不同类型的丝束分别存放于培养皿中 。在 几天内测试 。 112 蜘蛛丝伸长率的测量 计算方法 :伸长率 = ( L - L0 ) ΠL0 ×100 % , L0 : 初始长度 ; L : 断裂 长度 。 113 捕捉丝的光学显微镜观察 将培养皿慢 慢靠近一张完整的悦目金蛛网 ,网的一部分粘 于培养皿皿口的边缘 ,然后用剪刀轻轻地将丝 在皿口边缘处剪断 。丝在 Olympus C235AD 型 光学显微镜下放大 20 倍观察 。 114 拖丝的扫描显微镜观察 分别将 5 小段 悦目金蛛和小悦目金蛛 ( Argiope minuta) 的拖丝 固定于 S2450 Hitachi Japan 型扫描显微镜的样 品台上 (不施加任何外力) ,样品台表面用金粉 喷镀 5 min 后直接用于观察 。丝纤维的直径通 过在扫描电镜下放大 4 000 倍左右的照片来测 定[21] 。每个个体的拖丝直径测定都至少重复 5 次 ,取平均值 。 115 红外光谱分析 采用固体制样的研究方 法 ,蜘蛛丝大约为 1～2 mg。用于测试的有 4 个 样丝 :棒络新妇拖丝 、悦目金蛛拖丝 、悦目金蛛 卵袋丝和悦目金蛛捕丝 。用 Nicole 公司生产的 170SX 型红外光谱仪在 4 000～400 cm- 1 范围内 对样品进行测定 。
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动物学杂志 Chinese Journal of Zoology
2003 38 (5)
三种类型蜘蛛丝的结构及生物学功能
蒋 平 沈 丽 杨 孔 冉 丹 王 郭 聪 3
(四川大学生命科学学院 成都 610064)
摘要 : 利用付里叶变换红外光谱仪 (FTIR) 对棒络新妇 ( Nephila clavata) 、悦目金蛛 ( Argiope amoena) 的大壶 状腺丝 (拖丝) 、悦目金蛛的捕丝 (粘性螺旋丝) 和卵袋丝这 3 种不同类型蜘蛛丝的二级结构进行了测试 研究 。结果表明 :蜘蛛丝同时包含无规则卷曲 、α2螺旋和β2折叠构象 ;对这 3 种蛛丝的红外光谱进行比较 表明同一蜘蛛的不同类型蛛丝所含的这 3 种二级结构的比例不同 ,这种不同组成的二级结构就赋予了 蜘蛛丝不同的特性 , 这种特性又与其不同的功能相适应 。此外 ,还用扫描电镜 (SEM) 和光学显微镜对悦 目金蛛和小悦目金蛛 ( A . minuta) 的拖丝和捕丝做了形态结构观察 。蜘蛛丝这种天然动物蛋白纤维所具 有的特殊的形态结构 、蛋白质二级结构与其特殊的性能和生物学功能是高度一致的 。 关键词 : 大壶状腺丝 ;捕丝 ;卵袋丝 ;二级结构 ;生物学功能 中图分类号 :Q954 文献标识码 :A 文章编号 :025023263 (2003) 05210205