酪蛋白的提取与测定
牛奶中酪蛋白含量的测定
牛奶中酪蛋白含量的测定牛奶是一种营养丰富的饮品，其中富含多种蛋白质，而酪蛋白是牛奶蛋白质中的主要成分之一。
准确测定牛奶中酪蛋白的含量对于评估牛奶的质量、了解其营养价值以及在相关的食品加工和研究中都具有重要意义。
酪蛋白是一种磷蛋白，在牛奶中以胶束的形式存在。
它的性质相对稳定，在一定的条件下可以从牛奶中沉淀分离出来。
目前，测定牛奶中酪蛋白含量的方法主要有以下几种：一、等电点沉淀法酪蛋白在其等电点（pH 46 48）时溶解度最低，容易沉淀析出。
实验操作时，首先将新鲜牛奶用脱脂棉过滤，以去除其中的杂质。
然后将牛奶缓慢加入到预先调节好 pH 值至 46 48 的醋酸醋酸钠缓冲溶液中，并不断搅拌。
搅拌均匀后静置一段时间，使酪蛋白充分沉淀。
接着通过离心分离的方式将沉淀的酪蛋白收集起来，用蒸馏水多次洗涤，以去除残留的乳清蛋白和其他杂质。
最后将沉淀烘干至恒重，通过称重计算出酪蛋白的含量。
这种方法的优点是操作相对简单，成本较低。
但缺点是沉淀过程中可能会有少量的乳清蛋白一同沉淀下来，导致测定结果偏高。
二、盐析法盐析是指在蛋白质溶液中加入大量的中性盐，以破坏蛋白质的水化膜并中和其电荷，从而使蛋白质沉淀析出。
对于牛奶中酪蛋白的测定，可以使用硫酸铵等盐类进行盐析。
实验时，将牛奶与一定浓度的硫酸铵溶液混合，搅拌均匀后静置一段时间，使酪蛋白沉淀。
同样通过离心、洗涤、烘干等步骤，最终得到酪蛋白的质量并计算其含量。
盐析法的优点是沉淀效果较好，能够较为有效地分离酪蛋白。
但需要注意的是，盐的浓度和使用量需要严格控制，否则可能会影响测定结果的准确性。
三、电泳法电泳是指带电粒子在电场中向着与其所带电荷相反的电极移动的现象。
利用电泳技术可以分离和测定牛奶中的酪蛋白。
首先，对牛奶样品进行预处理，使其中的蛋白质溶解并带电。
然后将处理后的样品加入到电泳槽中，施加电场。
由于酪蛋白和其他蛋白质的带电性质、分子量等不同，它们在电场中的迁移速度也不同，从而实现分离。
酪蛋白的提取与测定
牛乳中酪蛋白得制备与浓度测定一、实验目得1、学习从牛乳中分离酪蛋白得原理与方法２、掌握等电点沉淀法提取蛋白质得方法3、了解紫外吸收法测定蛋白质浓度得原理,熟悉紫外分光光度计得使用4、学会用考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度二、实验原理1、准备酪蛋白原理:牛乳中主要含有酪蛋白与乳清蛋白两种蛋白质,其中酪蛋白占了牛乳蛋白质得80%、牛乳在PH４。
7时酪蛋白等电聚沉后剩余得蛋白质统称为乳清蛋白、酪蛋白就是白色、无味得物质,不溶于水、乙醇等有机溶剂,但溶于碱溶液。
乳清蛋白不同于酪蛋白,其粒子得水与能力很强,分散性高,在乳中呈高分子状态。
本法利用等电点时溶解度最低得原理,将牛乳得PH调至4。
７时,酪蛋白就沉淀出来。
用乙醇洗涤沉淀物,除去脂类杂质后便可得到纯得酪蛋白。
2、紫外吸收法测定蛋白质浓度得原理:大多数蛋白质由于有酷氨酸与色氨酸得存在,在紫外光280nm有吸收高峰,可以进行蛋白质含量得测定。
但就是核酸在２80nm也有吸收,干扰测定,不过核酸得最大吸收峰在２６0nm,通过测定在28０nm与260ｎｍ时Ａ得比值,然后通过计算消除核酸存在得影响,可以求得有核酸存在时蛋白质得浓度。
3、考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度原理:考马斯亮蓝能与蛋白质得疏水微区相结合,这种结合具有高敏感性。
考马斯亮蓝Ｇ250得磷酸溶液呈棕红色,最大吸收峰在465nm、当它与蛋白质结合形成复合物时呈蓝色,其最大吸收峰改变为5９5nｍ,考马斯亮蓝G２5０—蛋白质复合物得高消光效应导致了蛋白质定量测定得高敏感度。
在一定范围内,考马斯亮蓝G250—蛋白质复合物呈色后,在595nm下,吸光度与蛋白质含量呈线性关系,故可以用于蛋白质浓度得测定。
三、实验器材与试剂1、制备酪蛋白:烧杯、玻璃棒、量筒、精密PH试纸、离心机、布氏漏斗、表面皿、恒温水浴锅牛奶、醋酸缓冲液、冰醋酸、9５%乙醇、无水乙醚２、紫外光吸收法:紫外可见光分光光度计、容量瓶50ml(×1)、石英比色皿0.9％NaＣl、1ｍoｌ／LNaOH溶液、1ｍol/Ｌ乙酸溶液3、考马斯亮蓝法:紫外可见光分光光度计、试管1．5cm×１5cm(×9)、玻璃比色皿牛血清白蛋白(0.1ｍg／ｍl)、考马斯亮蓝、0。
酪蛋白的制备_实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解酪蛋白的基本性质和来源。
2. 掌握从牛奶中提取酪蛋白的原理和方法。
3. 学会等电点沉淀法提取蛋白质。
4. 了解酪蛋白的纯化过程。
二、实验原理酪蛋白是牛奶中的主要蛋白质，占牛奶蛋白质总量的80%左右。
酪蛋白是一种含磷蛋白质，其等电点为4.7。
在等电点时，酪蛋白的溶解度最低，因此可以通过调节牛奶的pH值至4.7，使酪蛋白沉淀出来。
然后通过离心、洗涤、干燥等步骤，可以得到纯酪蛋白。
三、实验材料与试剂1. 材料：新鲜牛奶、95%乙醇、无水乙醚、0.2mol/L pH4.7醋酸-醋酸钠缓冲液。
2. 试剂：A液（0.2mol/L醋酸钠溶液）、B液（0.2mol/L醋酸溶液）、乙醇-乙醚混合液。
四、实验步骤1. 准备0.2mol/L pH4.7醋酸-醋酸钠缓冲液：取A液1770ml，B液1230ml混合即得。
2. 取100mL新鲜牛奶，加热至40℃，在搅拌下慢慢加入预热至40℃的醋酸-醋酸钠缓冲液100mL。
3. 用精密pH试纸或pH计调节pH值至4.7。
4. 将上述悬浮液冷却至室温，离心15分钟，弃去清液，得到酪蛋白粗制品。
5. 用水洗涤沉淀3次，每次加入50mL水，离心10分钟，弃去上清液。
6. 在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌，悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。
7. 用乙醇-乙醚混合液清洗沉淀2次，每次加入50mL混合液，离心10分钟，弃去上清液。
8. 最后用乙醚清洗沉淀2次，抽干。
9. 将沉淀风干，得到纯酪蛋白。
五、实验结果与分析通过上述实验步骤，我们成功从牛奶中提取了纯酪蛋白。
实验过程中，我们发现以下几点：1. 在调节pH值至4.7时，酪蛋白开始沉淀，此时溶液变得浑浊。
2. 离心过程中，酪蛋白沉淀逐渐沉淀到离心管底部。
3. 在洗涤过程中，沉淀物逐渐变得纯净，颜色由白色变为淡黄色。
4. 通过乙醇、乙醚洗涤，沉淀物进一步纯化，颜色变为淡黄色。
六、实验总结本次实验我们成功从牛奶中提取了纯酪蛋白，掌握了等电点沉淀法提取蛋白质的方法。
牛奶中酪蛋白的提取实验报告
实验报告的格式和内容可以根据具体实验的目的和方法进行调整，下面是一个关于牛奶中酪蛋白提取的实验报告的基本结构和内容示例：实验目的：本实验旨在通过对牛奶的处理和分离，提取酪蛋白并观察其性质和特点。
实验原理：牛奶中含有丰富的酪蛋白，可以通过酸性条件下的凝乳反应来提取。
酸性条件会导致酪蛋白失去带电性而凝聚成固体，可以通过离心等分离技术获得酪蛋白沉淀。
实验材料和仪器：牛奶样品稀盐酸（HCl）离心机试管、移液器、滤纸等常用实验器材实验步骤：取适量牛奶样品，加入少量稀盐酸，使其呈微酸性。
缓慢搅拌牛奶样品，观察是否出现凝块现象。
将混合物放入离心机，以适当的速度和时间离心。
倒掉上清液，收集酪蛋白沉淀。
用纯净水洗涤酪蛋白沉淀，去除杂质。
通过滤纸将酪蛋白沉淀转移到干净的容器中。
对提取的酪蛋白进行性质观察和测试，如溶解性、凝固性等。
实验结果与分析：观察到牛奶样品在酸性条件下发生凝块现象，表明酪蛋白成功被提取。
经离心分离、洗涤和滤纸转移后，获得了纯净的酪蛋白沉淀。
酪蛋白在水中具有良好的溶解性，且可以通过加热使其凝固。
实验结论：本实验成功提取了牛奶中的酪蛋白，并验证了其在酸性条件下的凝乳性质。
酪蛋白是牛奶中的主要蛋白质成分，具有重要的营养和功能特点。
实验中可能存在的误差和改进：实验过程中的温度、酸度和离心条件等参数对结果可能产生影响，可以进一步优化和控制实验条件。
酪蛋白的提取效率和纯度可以通过其他方法和技术进行定量和定性分析，以获得更准确的结果。
以上是关于牛奶中酪蛋白提取实验的一个示例报告，具体报告内容和格式可以根据实验的具体要求和实验室的规范进行调整。
酪蛋白制备实验报告
一、实验目的1. 学习从牛奶中制备酪蛋白的原理和方法。
2. 掌握等电点沉淀法提取蛋白质的方法。
3. 了解酪蛋白的理化性质及其在食品工业中的应用。
二、实验原理酪蛋白是牛奶中含量最高的蛋白质，约占牛奶蛋白质总量的80%。
酪蛋白是一种含磷蛋白质，其等电点为4.7。
在等电点条件下，酪蛋白的溶解度最低，因此可以通过调节牛奶的pH值至等电点，使酪蛋白沉淀出来，从而实现酪蛋白的提取。
三、实验材料与试剂1. 材料：新鲜牛奶、离心机、抽滤装置、精密pH试纸或酸度计、电炉、烧杯、温度计等。
2. 试剂：95%乙醇、无水乙醚、0.2mol/L pH4.7醋酸-醋酸钠缓冲液。
四、实验步骤1. 酪蛋白粗提（1）取100mL新鲜牛奶，加热至40℃。
（2）在搅拌下，慢慢加入100mL预热至40℃、pH4.7的醋酸-醋酸钠缓冲液。
（3）用精密pH试纸或酸度计调节pH值至4.7。
（4）将悬浮液冷却至室温。
（5）离心15分钟，弃去清液，得到酪蛋白粗制品。
2. 酪蛋白纯化（1）用水洗涤沉淀3次，离心10分钟，弃去上清液。
（2）在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌。
（3）悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。
（4）用乙醇-乙醚混合液清洗沉淀2次。
（5）最后用乙醚清洗沉淀2次，抽干。
（6）沉淀风干，得到纯酪蛋白。
五、实验结果与分析1. 酪蛋白的提取通过实验，成功从牛奶中提取了酪蛋白。
在等电点条件下，酪蛋白的溶解度最低，从而实现了酪蛋白的沉淀。
2. 酪蛋白的纯化通过乙醇、乙醚等有机溶剂的洗涤，有效去除了酪蛋白中的脂类杂质，提高了酪蛋白的纯度。
3. 酪蛋白的理化性质酪蛋白是一种含磷蛋白质，具有以下理化性质：（1）等电点为4.7；（2）溶解度随pH值的变化而变化；（3）在酸性条件下，酪蛋白会发生变性。
六、实验结论1. 成功从牛奶中提取了酪蛋白，并实现了酪蛋白的纯化。
2. 掌握了等电点沉淀法提取蛋白质的方法。
3. 了解酪蛋白的理化性质及其在食品工业中的应用。
七、实验讨论1. 实验过程中，如何提高酪蛋白的提取率和纯度？答：可以通过以下方法提高酪蛋白的提取率和纯度：（1）优化实验条件，如调节pH值、温度等；（2）选择合适的提取剂和洗涤剂；（3）增加离心时间，提高沉淀物的纯度。
酪蛋白提取实验报告
酪蛋白提取实验报告酪蛋白提取实验报告引言：酪蛋白是一种重要的蛋白质成分，存在于牛奶等乳制品中。
本实验旨在通过提取酪蛋白，探索其在食品工业和医药领域的应用潜力。
通过实验过程的详细描述和结果的分析，我们将深入了解酪蛋白提取的方法和效果。
实验材料与方法：1. 材料：牛奶、氯化钙、硫酸、酒精、磷酸盐缓冲液等。
2. 方法：a. 酪蛋白的沉淀：将牛奶加热至80°C，加入少量氯化钙搅拌，冷却后加入硫酸沉淀酪蛋白。
b. 酪蛋白的溶解：将酪蛋白沉淀加入磷酸盐缓冲液，搅拌溶解。
c. 酪蛋白的纯化：将溶解的酪蛋白加入酒精，离心沉淀，去除杂质。
实验过程：1. 酪蛋白的沉淀：将适量牛奶加热至80°C，加入少量氯化钙搅拌，冷却后加入硫酸，酪蛋白逐渐沉淀。
2. 酪蛋白的溶解：将沉淀后的酪蛋白加入磷酸盐缓冲液，搅拌溶解，形成均匀的溶液。
3. 酪蛋白的纯化：将溶解的酪蛋白加入酒精，离心沉淀，去除杂质，得到纯净的酪蛋白。
实验结果与讨论：通过实验，我们成功地提取到了酪蛋白，并进行了初步的纯化。
在实验过程中，我们观察到牛奶在加热后出现了沉淀，这是因为加热使酪蛋白发生凝聚而形成的。
随后，我们通过加入磷酸盐缓冲液将酪蛋白溶解，得到了均匀的溶液。
最后，通过加入酒精并进行离心，我们成功地去除了酪蛋白溶液中的杂质，得到了纯净的酪蛋白。
酪蛋白作为一种重要的蛋白质成分，具有广泛的应用潜力。
在食品工业中，酪蛋白可用于制作奶酪、酸奶等乳制品，增加其营养价值和口感。
此外，酪蛋白还可以作为食品添加剂，提高食品的稳定性和质感。
在医药领域，酪蛋白具有抗菌、抗病毒等生物活性，可以应用于药物的载体材料和生物医学领域。
然而，本实验中的提取方法仅是初步的纯化过程，酪蛋白的纯度还有待进一步提高。
在实际应用中，需要根据具体需求选择更加精细的提取和纯化方法，以获得更高纯度的酪蛋白。
此外，酪蛋白的稳定性也需要进一步研究，以确保其在不同环境条件下的应用效果。
酪蛋白的提取与定性鉴定
酪蛋白的提取与定性鉴定酪蛋白的提取与定性鉴定摘要牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白含量约为35g/L，本实验以市面上出售的伊利纯牛奶为原料进行酪蛋白的提取。
酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为4.7。
利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的PH调至４.７时，酪蛋白就会沉淀出来。
用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后，便可得到较纯的酪蛋白。
利用显色反应对所提取的酪蛋白进行定性鉴定，结果发现它能与双缩脲反应生成紫红色化合物；与印三酮反应生成蓝紫色物质；与浓硝酸发生黄色反应，在碱性溶液中进一步形成深黄色的硝醌酸钠。
关键词酪蛋白提取定性鉴定双缩脲反应茚三酮反应黄色反应牛奶对人体有很多好处，可以促进心血管的健康，控制高血压，增强免疫机能，还能改善睡眠状况，对人类有很大的益处。
而牛奶的主要成分是酪蛋白，所以我们去提纯分析牛奶中酪蛋白的含量很有意义，可以此来初步判断市场销售牛奶的质量。
另外，通过对提取的酪蛋白进行定性鉴定，可以了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接方式，知道其与某些氨基酸的呈色反应原理，并学习常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
1材料和方法1.1材料伊利纯牛奶（从超市购得）离心机抽滤装置（布氏漏斗）精密pH试纸电炉电子称烧杯试管移液管玻璃棒滤纸温度计药匙锥形瓶1.2酪蛋白的提取取两个锥形瓶，分别放入50mL牛奶和50mL醋酸缓冲液，在水浴锅中加热至40℃。
在搅拌下慢慢将两者混合。
用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7。
将上述悬浮液冷却至室温。
离心15分钟（3000r/min），弃去上清夜，得酪蛋白粗制品。
用蒸馏水洗沉淀3次，每次离心10分钟（3000r/min），弃去上清液。
在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。
用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2 次，最后用乙醚洗沉淀2次，抽干。
将沉淀摊开在表面皿上，风干；得到酪蛋白纯品。
准确称重，计算含量和得率。
含量：酪蛋白g/100mL 牛乳（g%）得率：测得含量/理论含量X100%1.3双缩脲反应取少量尿素结晶，放在干燥试管A中。
从牛奶中提取酪蛋白实验报告
从牛奶中提取酪蛋白实验报告实验目的：通过牛奶中的酪蛋白提取实验，学习酪蛋白的结构、性质和提取方法，掌握酪蛋白的分离技术和纯化技术，进一步了解蛋白质的基本研究方法。
实验原理：酪蛋白是牛奶中的主要蛋白质成分，它具有重要的营养和功能作用。
酪蛋白是一种具有多种构象和功能的复合蛋白质，在水溶液中可形成多种不同类型的聚集体，如微胶粒、聚集和凝胶，这些聚集类型与酪蛋白的结构和功能密切相关。
酪蛋白具有一定的疏水性，分子内具有四个疏水和一个亲水的疏水环和亲水链结构，酪蛋白还含有大量的氨基酸残基，其中包括5%左右的带电氨基酸。
牛奶中的酪蛋白可以通过离心、酸沉淀、盐析和凝胶过滤等方法进行分离和纯化。
酸沉淀法是目前常用的分离和提取方法，其原理是在酸性条件下，酪蛋白分子失去电荷平衡，发生凝固，形成凝胶状物，从而与其他物质分离。
实验步骤：1、准备工作(1) 将所有试剂和设备准备好，并洗涤干净。
(2) 将牛奶样品加热至80℃，进行杀菌处理。
2、酸沉淀法提取酪蛋白(1) 取适量的牛奶样品置于容器中，加入适量的盐酸调节至pH值为4.6，搅拌均匀。
(2) 加入同等体积的乙醇，混合均匀。
(3) 离心分离出沉淀，用纯净水洗涤数次，使沉淀中的酸性物质除去。
(4) 将沉淀转移到干燥皿，放置于低温干燥箱中干燥。
(5) 称取干燥后的酪蛋白样品重量，计算得到收率。
3、检测酪蛋白的含量和纯度(1) 构建标准曲线，按照酪蛋白样品体积一定比例浓度溶液进行稀释，分别取10μl、20μl、30μl、40μl、50μl的样品，加入PBS缓冲液中，浓度从高到低依次用Bradford 法进行检测吸光度，并通过标准曲线计算出待测样品的酪蛋白含量。
(2) 通过SDS-PAGE方法检测酪蛋白的纯度和电泳图谱。
将待测样品和已知浓度的酪蛋白标准品一同进行SDS-PAGE电泳，经过染色和脱色处理后，观察分离出的蛋白条带，利用比色、图像分析软件等工具进行定量测定，并计算出待测样品中酪蛋白的纯度和分子大小。
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牛乳中酪蛋白的制备与浓度测定
一、实验目的
1、学习从牛乳中分离酪蛋白的原理和方法
2、掌握等电点沉淀法提取蛋白质的方法
3、了解紫外吸收法测定蛋白质浓度的原理，熟悉紫外分光光度计的使用
4、学会用考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度
二、实验原理
1、准备酪蛋白原理：牛乳中主要含有酪蛋白和乳清蛋白两种蛋白质，其中酪蛋白占了牛乳蛋白质的80%。
牛乳在PH4.7时酪蛋白等电聚沉后剩余的蛋白质统称为乳清蛋白。
酪蛋白是白色、无味的物质，不溶于水、乙醇等有机溶剂，但溶于碱溶液。
乳清蛋白不同于酪蛋白，其粒子的水和能力很强，分散性高，在乳中呈高分子状态。
本法利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的PH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。
用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。
2、紫外吸收法测定蛋白质浓度的原理：大多数蛋白质由于有酷氨酸和色氨酸的存在，在紫外光280nm有吸收高峰，可以进行蛋白质含量的测定。
但是核酸在280nm也有吸收，干扰测定，不过核酸的最大吸收峰在260nm，通过测定在280nm和260nm时A的比值，然后通过计算消除核酸存在的影响，可以求得有核酸存在时蛋白质的浓度。
3、考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度原理：考马斯亮蓝能与蛋白质的疏水微区相结合，这种结合具有高敏感性。
考马斯亮蓝G250的磷酸溶液呈棕红色，最大吸收峰在465nm。
当它与蛋白质结合形成复合物时呈蓝色，其最大吸收峰改变为595nm，考马斯亮蓝G250—蛋白质复合物的高消光效应导致了蛋白质定量测定的高敏感度。
在一定范围内，考马斯亮蓝G250—蛋白质复合物呈色后，在595nm下，吸光度与蛋白质含量呈线性关系，故可以用于蛋白质浓度的测定。
三、实验器材与试剂
1、制备酪蛋白：
烧杯、玻璃棒、量筒、精密PH试纸、离心机、布氏漏斗、表面皿、恒温水浴锅
牛奶、醋酸缓冲液、冰醋酸、95%乙醇、无水乙醚
2、紫外光吸收法：
紫外可见光分光光度计、容量瓶50ml(×1)、石英比色皿
0.9%NaCl、1mol/LNaOH溶液、1mol/L乙酸溶液
3、考马斯亮蓝法：
紫外可见光分光光度计、试管1.5cm×15cm(×9)、玻璃比色皿
牛血清白蛋白（0.1mg/ml）、考马斯亮蓝、0.9%NaCl
四、实验步骤
制备酪蛋白
1、将20mL pH4.7的醋酸-醋酸钠缓冲液预热至40℃
2、将20mL牛奶加热至40℃，在搅拌下缓慢地加入20mL预热的pH4.7的醋酸-醋酸钠缓冲液
3、用精密pH试纸调pH至4.7，可见溶液变为乳白色悬浮液
4、待悬浮液冷却至室温，4000rpm离心5min，弃上清，得酪蛋白粗制品
5、用蒸馏水洗沉淀3次，3000rpm离心5min，弃上清
6、在沉淀中加入20mL95％乙醇，搅拌片刻，将全部悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤
7、用乙醇-乙醚混合液洗涤沉淀2次（10ml/次），最后用乙醚洗涤沉淀2次（10ml/次），抽干
8、将沉淀摊开在表面皿上，风干，得酪蛋白纯品
9、准确称量，计算含量和得率
紫外光吸收法
1．取待测样品溶液置于的石英比色皿中，于分光光度计波长280nm和260nm，分别读取A280nm和A260nm，用生理盐水为比色空白对照。
2．若A280nm/A260nm>1.5，用公式：蛋白质含量（mg/ml）=A280nm/6.3*10 若A280nm/A260nm<1.5，用公式：蛋白质含量（mg/ml）=1.45A280nm—0.74A260nm
考马斯亮蓝法
取9支干净试管，按表进行编号并加入试剂。
混匀，室温静置3min，以第1管为空白，于波长595nm处比色，读取吸光度，以吸光度为纵坐标，各标准液浓度（μg/ml）作为横坐标作图得标准曲线。
五、实验数据
酪蛋白质量：0.5421g
酪蛋白含量：2.71g/100ml牛乳
紫外光吸收法：A280nm 0.769A A260nm 0.959A
A280nm/A260nm<1.5，蛋白质含量（mg/ml）=1.45A280nm—0.74A260nm =0.405 mg/ml
蛋白质浓度为。