蛋白质的三维结构(4)PPT
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蛋白质的三维结构5课件.ppt
（二）-折叠片
（三）-转角和-凸起
-转角
-转角
-凸起
四 纤维状蛋白质
1α-角蛋白
1α-角蛋白
2 -角蛋白
2 -角蛋白
3 胶原蛋白:一种三股螺旋
3 胶原蛋白:一种三股螺旋
五 超二级结构
五 超二级结构
六 结构域
六 结构域
结构域分类
七 蛋白质的三级结构与球蛋白
疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
主要的化学键
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构定义
球状蛋白
1 多肽链折叠成球形 2 大多包含几个二级结构 3 功能多样:酶调节蛋白
肌红蛋白
三维结构特征
纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构. 球状蛋白质具有明显的折叠层次 一级结构 二级结构 超二级结构 结构域 三级结构或亚基 四级结构 球蛋白是紧密的球状或椭球状实体 疏水残基埋藏于球体内,亲水残基暴露于球体外 表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋),这个空穴能结合配体,蛋白质的活性部位 由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用.
-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn ) 无规卷曲 ( random coil )
（一） -螺旋目 录1 偶极矩2 α-螺旋的右旋和左旋
3 影响α-螺旋结构的因素
脯氨酸 （亚氨基酸）
（二）-折叠片
（二）-折叠片
蛋白质的四级结构
1、对称性
血红蛋白质四级结构
多聚蛋白:病毒外壳
2、缔合蛋白的优越性
增强稳定性: 减少蛋白质的相对表面积 自身缔合稳定的需要 屏蔽亚基上的疏水残基以利于更加稳定 提高遗传经济和效率 编码同聚蛋白的小亚基比编码大一倍的蛋白质更经济 使催化集团靠近 亚基的催化基团聚集以形成活性中心 不同催化亚基聚合催化关联反应:A B C 发挥协同效应与别构效应 别构效应:别构部位与配体的结合可影响其他亚基,增 强或减弱对底物的结合 协同效应: 正协同效应,负协同效应
第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构ppt课件
二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽 链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结 构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基 或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
(二)亚基的缔合
血红蛋白（Hb)是四个亚基缔合而成，聚合动力：疏 水作用（主要），二硫键，离子键，氢键等。
纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋， β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和 无脊椎动物体内，起支架和保护作用。角蛋白来 源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角 蛋白和β- 角蛋白。
α-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白， 如丝心蛋白。
结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的 出入口
三、蛋白质三级结构
(一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力
(一)三级结构的特点
一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排 布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间 排列。大多数蛋白质的三级结构为 球状或近似球 状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布 于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形 结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活 性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学 功能的特定区域。
（三） 一 级 结 构 与 三 级 结 构 的 关 系
四、寡聚蛋白的四级结构
(一)寡聚蛋白的概念 (二)亚基的聚合 (三)亚基的空间排布 (四)血红蛋白（Hb)的构象
(一) 寡聚蛋白的概念
主要的化学键 包括：疏水键、 离子键、氢键 和 范德华力等。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基 或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
(二)亚基的缔合
血红蛋白（Hb)是四个亚基缔合而成，聚合动力：疏 水作用（主要），二硫键，离子键，氢键等。
纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋， β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和 无脊椎动物体内，起支架和保护作用。角蛋白来 源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角 蛋白和β- 角蛋白。
α-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白， 如丝心蛋白。
结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的 出入口
三、蛋白质三级结构
(一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力
(一)三级结构的特点
一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排 布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间 排列。大多数蛋白质的三级结构为 球状或近似球 状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布 于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形 结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活 性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学 功能的特定区域。
（三） 一 级 结 构 与 三 级 结 构 的 关 系
四、寡聚蛋白的四级结构
(一)寡聚蛋白的概念 (二)亚基的聚合 (三)亚基的空间排布 (四)血红蛋白（Hb)的构象
(一) 寡聚蛋白的概念
主要的化学键 包括：疏水键、 离子键、氢键 和 范德华力等。
生物化学课件6-蛋白质化学4-高级结构
• x-ray衍射实质：大量原子散射波互相干涉结果。 • 散射是衍射的基础，而衍射则是晶体对x-ray散射的
一种特殊表现形式，并非x-ray与物质相互作用的新 现象。
X-射线的衍射
• x-ray射入样品，其背后放置照相底片。
非晶体：沿x-ray传播方向形成一个斑点。
晶体：除透射束形成的中心斑点外，周围还 有有规律分布的其它斑点。
盐 键（Ion Interaction）
• 又称盐桥或离子键，它是正电荷与负电荷之间 的一种静电相互作用。吸引力与电荷电量的乘 积成正比，与电荷质点间的距离平方成反比， 在溶液中此吸引力随周围介质的介电常数增大 而降低。在近中性环境中，蛋白质分子中的酸 性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨 基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形 成离子键。
X-射线（光）衍射
（X-Ray Diffraction, XRD）
X-射线衍射，通过 对材料进行X-射线 衍射，分析其衍射 图谱，分析材料的 成分等。
X-射线 (X-ray)
X-射线是一种波长很短的电磁辐射， 其波长约为(20-0.06)×10-8 cm之间。 伦琴射线具有很高的穿透本领，能 透过许多对可见光不透明的物质， 如墨纸、木料等。这种肉眼看不见 的射线可以使很多固体材料发生可 见的荧光，使照相底片感光以及空 气电离等效应，波长越短的X射线 能量越大，叫做硬X射线，波长长 的X射线能量较低，称为软X射线。
维持蛋白质三级结构的作用力
氢键(Hydrogen Bond)
在稳定蛋白质的结构中起着极其 重要的作用。多肽主链上的羰基氧和 酰胺氢之间形成的氢键是稳定蛋白质 二级结构的主要作用力。此外，还可 在侧链与侧链，侧链与介质水，主链 肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
一种特殊表现形式，并非x-ray与物质相互作用的新 现象。
X-射线的衍射
• x-ray射入样品，其背后放置照相底片。
非晶体：沿x-ray传播方向形成一个斑点。
晶体：除透射束形成的中心斑点外，周围还 有有规律分布的其它斑点。
盐 键（Ion Interaction）
• 又称盐桥或离子键，它是正电荷与负电荷之间 的一种静电相互作用。吸引力与电荷电量的乘 积成正比，与电荷质点间的距离平方成反比， 在溶液中此吸引力随周围介质的介电常数增大 而降低。在近中性环境中，蛋白质分子中的酸 性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨 基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形 成离子键。
X-射线（光）衍射
（X-Ray Diffraction, XRD）
X-射线衍射，通过 对材料进行X-射线 衍射，分析其衍射 图谱，分析材料的 成分等。
X-射线 (X-ray)
X-射线是一种波长很短的电磁辐射， 其波长约为(20-0.06)×10-8 cm之间。 伦琴射线具有很高的穿透本领，能 透过许多对可见光不透明的物质， 如墨纸、木料等。这种肉眼看不见 的射线可以使很多固体材料发生可 见的荧光，使照相底片感光以及空 气电离等效应，波长越短的X射线 能量越大，叫做硬X射线，波长长 的X射线能量较低，称为软X射线。
维持蛋白质三级结构的作用力
氢键(Hydrogen Bond)
在稳定蛋白质的结构中起着极其 重要的作用。多肽主链上的羰基氧和 酰胺氢之间形成的氢键是稳定蛋白质 二级结构的主要作用力。此外，还可 在侧链与侧链，侧链与介质水，主链 肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
生物化学 蛋白质的结构与功能(共112张PPT)
它就会出现相应的二级结构。
三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形 成三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
• 肌红蛋白 (Mb)
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 ， 且 均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分 肽链结构。
（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二 级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则
的二级结构组合，被称为超二级结构。
二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上 相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体 (motif) 。
CHHR3
COO-
C
+NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱氨 酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代半胱氨 酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨酸分子中的 硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中， 包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。硒代 半胱氨酸参与蛋白质合成时，并不是由目前已知的 密码子编码，具体机制尚不完全清楚。
三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形 成三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
• 肌红蛋白 (Mb)
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 ， 且 均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分 肽链结构。
（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二 级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则
的二级结构组合，被称为超二级结构。
二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上 相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体 (motif) 。
CHHR3
COO-
C
+NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱氨 酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代半胱氨 酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨酸分子中的 硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中， 包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。硒代 半胱氨酸参与蛋白质合成时，并不是由目前已知的 密码子编码，具体机制尚不完全清楚。
第4章 蛋白质的三维结构
23
β-转角的特征： ①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成； ②主链骨架以180°返回折叠；
③第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的
N-H之间形成氢键； ④多数由亲水氨基酸残基组成。 ⑤主要有两种类型：I 型和II型；二者主要差别是中 央肽基旋转了180°， ⑥ 一些氨基酸如Pro、Gly经常出现在-转角中；
⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键,且α- C原子参
与吡咯环的形成,环内Cα-N和C-N键不能旋转）。
16
H N C OH
脯氨酸 Pro
O
O
H2N
CH C H
甘氨酸 Gly
OH
α-螺旋遇到Pro会被中断而拐弯,因为脯氨酸是亚氨基酸,其 肽键N原子上没有H，不能形成氢键；且α-C原子参与吡咯
环的形成，环内Cα-N和Cα-C键不能旋转。
R为Gly时，由于Cα上有2个H ，使Cα-C、Cα-N的转动的自 由度很大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低。
17
(二) β-折叠结构(β-pleated sheet) • β-折叠是由两条或多条完全伸展的多肽链靠氢 键联结而成的锯齿状片状结构。 • 每条肽链称β折叠股或β股。 • 侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R 基团交替分布于片层平面两侧。
32
(二) 结构域（domain）
域结构是在较大的蛋白质分子中所形成的两个或多
个在空间上可明显区别的局部区域。多肽链在二级结
构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区。
酵母己糖激酶的
三级结构， 两个结构域之间 有一个裂隙
33
结构域的一般特性：
• 结构域是球状蛋白的独立折叠单位； • 较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的； • 结构域一般有100－200氨基酸残基； • 结构域之间常常有一段柔性的肽段相连，形成所谓的
4.蛋白质的三维结构
backbone: purple hydrophobic: green hydrophilic: yellow
疏水作用在维持蛋白质的三级结构方面占有突出的地位。
4. 盐键:又称离子键（ionic interactions）
定义:
离子键（盐键） 正电荷和负电荷之间的一种静电作用。
Q1Q2 F=
R2 其大小与电荷电量的乘积成正比，与电荷 质点间的距离成反比。
0.15
-0.05
0.8 分1 子1.2 间1.4距1.6离1.8 2
当非共价键合原子或分子相互挨得太近时，由于电子 云重叠，将产生范德华斥力。范德华力包括吸引力和斥 力
由于范德华斥力的存在，范德华力只有当两个非键合
原子处于一定距离时才达到最大。这个距离称为范德华
距离（接触距离，contact distance） ，它等于两个原
⑴深蓝色区域：允许区，非共价键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任 何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。 ⑵浅蓝色区域：不完全允许区，非共价键合原子间的距离介于最小允许距离和一般 允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。 ⑶灰色区域区域：不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的， 此构象中非共价键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
- 60º~ - 40º - 71º~ - 22º
或 +92º~ +179º + 20º~ + 180º
A Ramachandran diagram showing the sterically reasonable values of the angles
and .
L-Ala残基的拉 氏构象图，横坐 标为的取值， 纵坐标为 的取 值。
疏水作用在维持蛋白质的三级结构方面占有突出的地位。
4. 盐键:又称离子键（ionic interactions）
定义:
离子键（盐键） 正电荷和负电荷之间的一种静电作用。
Q1Q2 F=
R2 其大小与电荷电量的乘积成正比，与电荷 质点间的距离成反比。
0.15
-0.05
0.8 分1 子1.2 间1.4距1.6离1.8 2
当非共价键合原子或分子相互挨得太近时，由于电子 云重叠，将产生范德华斥力。范德华力包括吸引力和斥 力
由于范德华斥力的存在，范德华力只有当两个非键合
原子处于一定距离时才达到最大。这个距离称为范德华
距离（接触距离，contact distance） ，它等于两个原
⑴深蓝色区域：允许区，非共价键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任 何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。 ⑵浅蓝色区域：不完全允许区，非共价键合原子间的距离介于最小允许距离和一般 允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。 ⑶灰色区域区域：不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的， 此构象中非共价键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
- 60º~ - 40º - 71º~ - 22º
或 +92º~ +179º + 20º~ + 180º
A Ramachandran diagram showing the sterically reasonable values of the angles
and .
L-Ala残基的拉 氏构象图，横坐 标为的取值， 纵坐标为 的取 值。
生物化学 蛋白质的三维结构(共44张PPT)
四、Protein的二级结构——无规那么卷曲
random coil
α-helix
β-turn β-sheet
无规卷曲泛指不能被归入明确的二级结构如螺旋和折叠的多肽区段， 但也不是完全没有规那么的，也像其他二级结构一样是明确而稳定的 结构。
五、纤维状蛋白——α角蛋白
α-螺旋 初原纤维
〔1〕α角蛋白 头发和羊毛的根本结构 是α-角蛋白，α-螺旋 是α-角蛋白的根本结构 单位;伸缩性能很好，加 热拉伸可转变成β构象， 因此湿热的头发可以拉 伸到原长度的2倍
空间位阻：Gly的R基太小，难以形成α-螺旋所需的两面角，所 以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者；而Asn、Leu侧链很大 ，防碍α螺旋的形成；假设肽链中连续出现带庞大侧链的氨基 酸如Ile，也难以形成α-螺旋。
静电斥力: 假设一段肽链有多个Glu或Asp相邻，那么因 pH=7.0时都带负电荷，防碍α螺旋的形成；同样多个碱性 氨基酸残基在一段肽段内，正电荷相斥，也防碍α螺旋的形 成。
在组织层次上介于二级和三级结构之间，但没有聚集成具有功能的结构域。
其(E①疏F-h水a侧nd链-C埋折a2在+叠-分bin子中d内ing部，m，o亲tif-〕水碳侧链原在子分子总外表是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并 有五与关、螺 纤棱旋维的状角写蛋垂法白，—直用—“α。n角S〞蛋相来白邻表示R: 基团之间的距离为0.7nm ② -折叠结构的氢键主要是由两条肽链间形成的，也可以在同一肽链的不同局部间形 成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。
➢二硫键绝大多数情况下二硫键是在多肽链的β－转角附近形成的。。假设二硫键的 形成并不规定多肽链的折叠，然而一旦蛋白质采取了它的三维结构那么二硫键的形成 将对此构象起稳定作用,蛋白质中所有的二硫键相继被复原将引起蛋白质的天然构象 改变和生物活性丧失。在许多情况下二硫键可选择性的被复原。
第三节蛋白质的三维结构
（2）β-折叠
β-pleated sheet
• β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展 的肽链（或一条多肽链的若干肽段） 的肽链（或一条多肽链的若干肽段） 侧向集聚， 通过链间的氢键 氢键交联而形 侧向集聚， 通过链间的氢键交联而形 成的。肽链的主链呈锯齿状片层结构。 锯齿状片层结构 成的。肽链的主链呈锯齿状片层结构。 • β-折叠中几乎所有肽键都参与链内氢 键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。 键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。 • β-折叠的类型：平行式；反平行式 折叠的类型：平行式；
β-折迭包括平行式和反平行式两种类型
（3）β-转角 β-turn
• β- 转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征 转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构， 是多肽链180 为： • ⑴ 主链骨架本身以大约180°回折; 主链骨架本身以大约180 回折; 180° 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; ⑵ 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; ⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。 构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。 基与第四残基的 基之间形成氢键来维系 • 这类结构主要存在于球状蛋白分子中。 这类结构主要存在于球状蛋白分子中。
不溶性(硬蛋白) 不溶性(硬蛋白) 纤维状蛋白质
角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等 角蛋白、
可溶性
肌球蛋白和纤维蛋白原等
角蛋白
角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物， 角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物， 如毛发、 鳞和羽等。可分为α 如毛发、甲、角、鳞和羽等。可分为α-角蛋白和 角蛋白。 β-角蛋白。 角蛋白主要由 螺旋构象的多肽链组成。 主要由α α-角蛋白主要由α-螺旋构象的多肽链组成。一般 是由三条右手α 螺旋肽链形成一个原纤维（ 是由三条右手α-螺旋肽链形成一个原纤维（向左 缠绕），原纤维的肽链之间有二硫键 ），原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持 缠绕），原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持 其稳定性 毛的纤维是由多个原纤维平行排列， 毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和 二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。 二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。 α-角蛋白的伸缩性能很好，当α-角蛋白被过度拉 角蛋白的伸缩性能很好， 伸缩性能很好 伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时α 伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时α-角蛋白 转变成β 折叠结构，称为β 角蛋白。 转变成β-折叠结构，称为β-角蛋白。
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第4节 蛋白质的二级结构
影响α-螺旋形成的因素
• -螺旋的形成及其稳定性与其氨基 酸组成和顺序有关
• PolyAla生理条件下自发卷曲，形 成-螺旋（R小，不带电荷）
• polyLys、PolyIle生理条件下不能 形成-螺旋（带电荷、R较。（刚性环、不能形成氢键）
第4节 蛋白质的二级结构
2. 肽链内形成氢键，氢键的取 向几乎与轴平行，每个氨基 酸残基的C=O氧与其后第四 个氨基酸残基的N-H氢形成 氢键。由氢键封闭的环是13 元环。（因此，-螺旋也称 3.613-螺旋）
3. 蛋白质中的-螺旋几乎都是 右手螺旋。 -螺旋折叠过程 中存在协同性。
第4节 蛋白质的二级结构
Your left hand will demonstrate a lefthanded helix, which rotates in the clockwise direction as it spirals up your thumb.
a simple method for determining whether a helical structure is righthanded or left-handed.
• 图中，阴影部分为允许区， 空白部分为非允许区。
第4节 蛋白质的二级结构
4、蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空 间的排列,或规则的几何走向、旋转及折 叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或 链间形成的氢键。
• 常见的二级结构元件主要有-螺旋、折叠、-转角、无规卷曲。
第4节 蛋白质的二级结构
➢天然蛋白质的稳定性是相当脆弱的， 生理条件下，折叠态和解折叠态之间的 吉布斯自由能变化仅为65KJ/mol。
➢疏水相互作用在稳定蛋白质的构象方 面起突出的作用
第3节多肽主链折叠的空间限制
3、多肽主链折叠的空间限制 3.1 肽键
• 一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的重复单 位N—Cα—C组成的。
• 参与肽键形成的2个原子和另外4个取代成员： 羰基氧原子、酰胺氢原子以及2个相邻的α-碳 原子，形成一个肽单位
Make fists of your two hands with thumbs outstretched and pointing straight up.
Looking at your right hand, think of a helix spiraling up your right thumb in the direction in which the other four fingers are curled as shown (counterclockwise). The resulting helix is right-handed.
第3节多肽主链折叠的空间限制
• 从Cα沿键轴方向观察， 顺时针旋转的φ或ψ角度 为正值，逆时针旋转的 为负值。
• 二面角所规定的构象能 否存在，主要取决于两 个相邻肽单位中非共价 键合原子之间的接近有 无障碍。
第3节多肽主链折叠的空间限制
拉氏构象图
• 拉氏构象图上的每一点对应 于一对二面角（ φ或ψ ）， 代表一个Cα的两个相邻肽 单位的构象。如果将一个蛋 白质多肽链上所有C α的成 对二面角都画在图上，那么 蛋白质的主链构象将清楚的 表现在图上。
第1节 研究蛋白质构象的方法
1、研究蛋白质构象的方法
➢X-射线衍射——蛋白质晶体 ➢核磁共振（NMR）——高浓度蛋白质溶
液 ➢圆二色性、拉曼光谱、扫描隧道显微镜
第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力
2、维持三维结构的作用力
a 离子键 b 氢键 c 疏水相互作用 d 范德华力 e 二硫键
第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力
第五章 蛋白质的三维结构
第五章 蛋白质的三维结构
在生物学条件下一种蛋白质占优势 的构象只有一种（或少数几种）， 它们是热力学上最稳定的，并且具 有生物学活性，这种构象称为天然 蛋白质（native protein）。
第五章 蛋白质的三维结构
主要内容
• 研究蛋白质构象的方法 • 稳定蛋白质三维结构的作用力 • 多肽主链折叠的空间限制 • 蛋白质的二级结构 • 纤维状蛋白质 • 超二级结构和结构域 • 球状蛋白质与三级结构 • 亚基缔合与四级结构 • 蛋白质的变性与折叠
第3节多肽主链折叠的空间限制
3.2、多肽主链折叠的空间限制
• 一个蛋白质的构象取决 于肽单位绕N-Cα和CαC键的旋转，这些键连接 着多肽链中的刚性的肽 单位。绕N-Cα键旋转的 二面角称φ，绕Cα-C键 旋转的称ψ。
第3节多肽主链折叠的空间限制
• 当φ或ψ旋转键所在的酰胺平面的取向二 等分H-Cα-R平面，且该旋转键两侧的主 链处于顺式构型时，规定φ=0°或 ψ=0°
• 酰胺氮上的孤对电子与 相邻羰基之间具有共振 作用，形成共振杂化体， 稳定性高。
第3节多肽主链折叠的空间限制
肽键的特点：
1.肽键具有部分双键性质： C-N单键键长0.149nm C=N双键键长0.127nm 肽键键长0.132nm
2.肽键不能自由旋转，但N-C和C-C键都可 以自由旋转。 3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个碳原 子（C）都处于同一个平面内，此刚性结构的 平面叫肽平面或酰胺平面（amide plane）。 4.几乎所有的肽单位处于反式构象，只有约6% 的Pro残基处于顺势构象。
第4节 蛋白质的二级结构
4.2、 -折叠
▪ -折叠也称-结构或-构象，它是蛋白
质中第二种最常见的二级结构。
第4节 蛋白质的二级结构
-折叠特点
4.1 α-螺旋
• α-螺旋是蛋白质 中最常见，最典 型、含量最丰富 的二级结构元件。
• 1950年， L.Pauling预测出 能够稳定存在的 α-螺旋结构
第4节 蛋白质的二级结构
α-螺旋的结构特点
1. 多肽链中的各个 肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺 旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的 距离即螺距为 0.54nm,含3.6个 氨基酸残基；每 个残基绕轴旋转 100°，沿轴上 升0.15nm;