(880)生物化学及生物化学实验简单复习资料(问答题+填空题)
大连理工880生物化学与生物化学实验(回忆版)
刚刚从战场上下来，数学成功的挂了，虽然不知道和大工还有没有缘分了，但是希望能给下一届的童鞋们一点帮助！
填空：总体来说不难，记得有一道肝炎的鉴别标准不回答，别的都还好。
选择：20个，都是单选。
比较基础，大家好好复习都会的
名词解释：抗体，同工酶，波尔效应，还有两个忘了，都不难，大家放心
简答题：1.不太记得了
2.牛吃的是草，为什么出来的是奶，用生物学知识回答
3.蛋白质的变性，有哪些性质变化
4.从血红蛋白的结构说明蛋白质四级结构的定义，比较血红蛋白和肌红蛋白结构的异同，一氧化碳中毒的机制和治疗方法。
实验题：1考马斯亮蓝方法测定蛋白质的浓度
2.离子交换色谱法，凝胶色谱法，层析法
3.SDS——PAGE方法测定蛋白质相对分子质量。
原谅我记忆力不好，没想起来那么多，由于大连理工只有05年之前的真题试卷，大家可以在各大论坛都下载到。
别看是好几年前的题，但是参考价值很大，今年的题里有超过一半都是那几年的题，大家加油复习！！。
生物化学题库及答案大全
《生物化学》题库习题一参考答案一、填空题1 蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm 处有最大吸收值。
2 蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。
前者的螺距为0.54nm ,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm ____。
天然蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。
3 氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。
4 当氨基酸溶液的pH = pI 时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH > pI 时,氨基酸以负离子形式存在。
5 维持DNA 双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键6 酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。
7 2个H + 或e 经过细胞内的NADH 和FADH 2呼吸链时,各产生 3 个和 2 个ATP 。
8 1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP 。
糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9 。
10 大肠杆菌RNA 聚合酶全酶由σββα'2 组成;核心酶的组成是'2ββα 。
参与识别起始信号的是σ 因子。
11 按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、V B12、V C ,后者主要包括V A 、V D 、V E 、V K (每种类型至少写出三种维生素。
)12 蛋白质的生物合成是以mRNA 作为模板, tRNA 作为运输氨基酸的工具, 蛋白质合成的场所是核糖体。
13 细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。
14 、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA 合成酶•GTP •EF-Tu 三元复合体的形式进位的。
生物化学填空题及答案
生物化学填空题及答案【篇一：生物化学习题及答案】第一部分：名词解释(见书)第二部分各章节习题及答案蛋白质和氨基酸的一级结构1、氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。
用三字母和单字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：（a）含有一个羟基。
（b）含有一个氨基。
（c）含有一个具有芳香族性质的基团。
（d）含有分支的脂肪族烃链。
（e）含有硫。
（f）含有一个在ph 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。
答:（a）ser（s）, thr（t）,tyr（y）（b）asn（n）, gln（q），arg（r），lys（k）（c）phe（f）, trp（w）, tyr（y）,（d）ile（i）, leu（l）, val（v）（e）cys（c）, met（m）（f）可以作为亲核试剂的侧链基团或原子有位于ser（s）,thr（t）和tyr（y）中的-oh；位于cys（c）和met（m）中的硫原子，位于asp（d）和glu（e）中的-coo-；以及位于his（h）和lys（k）中的氮原子。
2、一种氨基酸的可解离基团可以带电或中性状态存在，这取决于它的pk值和溶液的ph。
（a）组氨酸有3种可解离基团，写出相应于每个pk 值的3种解离状态的平衡方程式。
每种解离状态下的组氨酸分子的净电荷是多少？（b）在ph1、4、8和12时，组氨酸的净电荷分别是多少？将每一ph下的组氨酸置于电场中，它们将向阴极还是阳极迁移？答: （a）、（b）见图答：ph=6.0比ph=2.0或ph=13.0时电泳能提供更好的分辨率。
因为在ph＝6.0的条件下每种肽都带有不同的净电荷(+1，-1，和0)，而在ph＝2.0的条件下净电荷分别为+2，+1和+2，在ph＝13.0的条件下净电荷分别为-2，-2和-2。
4、利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被ph7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。
（a）asp和lys（b）arg和met（c）glu和val（d）gly和leu（e）ser和ala答：（a）asp（b）met（c）glu（d）gly（e）ser5、氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58％的色氨酸（色氨酸的分子量为204）。
生物化学(简答题、问答题)
简答题、问答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答：必需基团5、说明米氏常数的意义及应用。
答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用：（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。
（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
生物化学习题库(附参考答案)
生物化学习题库(附参考答案)一、选择题1. 生物体中含量最多的有机化合物是：A. 蛋白质B. 糖类C. 脂肪D. 核酸参考答案：A2. 以下哪种化合物不属于生物大分子？A. 蛋白质B. 核酸C. 纤维素D. 胆固醇参考答案：D3. 在生物体中，酶的化学本质是：A. 蛋白质B. 核酸C. 脂肪D. 糖类参考答案：A4. 以下哪种氨基酸是人体必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 赖氨酸C. 甘氨酸D. 谷氨酸参考答案：B5. 以下哪个过程不涉及ATP的合成？A. 光合作用B. 有氧呼吸C. 无氧呼吸D. 肌肉收缩参考答案：C二、填空题6. 生物体中，蛋白质的基本组成单位是__________。
参考答案：氨基酸7. DNA和RNA在组成上的主要区别是__________。
参考答案：DNA中含有胸腺嘧啶，而RNA中含有尿嘧啶8. 在生物体中，__________是主要的储能物质。
参考答案：脂肪9. 酶的活性受__________的影响。
参考答案：温度和pH10. 在有氧呼吸过程中，__________是最终电子受体。
参考答案：氧气三、判断题11. 蛋白质的四级结构是由多个亚基通过非共价键连接而成。
（）参考答案：正确12. 核酸是由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
（）参考答案：正确13. 酶的活性不受温度和pH的影响。
（）参考答案：错误14. 光合作用过程中，水的分解产生氧气。
（）参考答案：正确15. 有氧呼吸和无氧呼吸的最终产物都是二氧化碳和水。
（）参考答案：错误四、简答题16. 简述酶的作用及其特点。
参考答案：酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应。
酶的作用特点包括：1. 高效性：酶的催化效率远高于无机催化剂。
2. 特异性：酶对其底物具有高度特异性。
3. 温度敏感性：酶的活性受温度影响较大，过高或过低的温度都会使酶失活。
4. pH敏感性：酶的活性也受pH影响，不同酶的最适pH不同。
17. 简述光合作用的过程。
生物化学复习题（简答题+答案）
⽣物化学复习题（简答题+答案）⽣物化学复习题第⼀章绪论1.简述⽣物化学的定义及⽣物化学的研究范围。
(P1)答：定义：⽣物化学就是从分⼦⽔平上阐明⽣命有机体化学本质的⼀门学科。
研究范围：第⼀⽅⾯是关于⽣命有机体的化学组成、⽣物分⼦，特别的⽣物⼤分⼦的结构、相互关系及其功能。
第⼆⽅⾯是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进⾏的化学过程。
第三⽅⾯是组织和器官机能的⽣物化学。
2.简述⽣物化学的发展概况(了解)答：⽣物化学经历了静态⽣化—动态⽣化—机能⽣化这⼏个历程。
⽣物化学的发展经历了真理与谬误⽃争的曲折道路，同时也是化学、微⽣物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。
展望未来，以⽣物⼤分⼦为中⼼的结构⽣物学、基因组学和蛋⽩质组学、⽣物信息学、细胞信号传导等研究显⽰出⽆⽐⼴阔的前景。
现代⽣物化学从各个⽅⾯融⼊⽣命科学发展的主流当中，同时也为动物⽣产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。
３、简述⽣物化学与其他学科的关系。
(了解)答：⽣物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究⼿段，如电⼦显微镜，超离⼼、⾊谱、同位素⽰踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为⽣物化学的发展提供了强有⼒的⼯具。
4.简述动物⽣物化学与动物健康和动物⽣产的关系。
答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提⾼饲料营养作⽤的基础。
2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过⽣化的检查，可帮助疾病的诊断。
第⼆章蛋⽩质1.蛋⽩质在⽣命活动中的作⽤有哪些？(了解)答：1.催化功能。
2.贮存于运输功能。
3.调节功能.。
4.运动功能。
5.防御功能。
6.营养功能。
7.作为结构成分。
8.作为膜的组成成分。
9.参与遗传活动2.何谓简单蛋⽩和结合蛋⽩？(P23-24)答：简单蛋⽩：（⼜称单纯蛋⽩质）经过⽔解之后，只产⽣各种氨基酸。
生物化学复习题（问答题）
问答题：（172题）1.简述丙酮酸脱氢酶系的组成及作用机制2.简述遗传嘧码的特点3.•由α-酮戊二酸和琥珀酸脱下的氢，分别通过什么途径被氧化生崐成水4.DNA复制一般不出现错误的原因是什么?5.试述生物体内脂肪转变为糖的基本过程6.DNA-单链含有下列顺序5' T-C-G-T-G-C-A-C-G-A-T-G-A-C-T-T-GA试述①DNA另一段上碱基顺序②从第一段转录mRNA顺序③合成多少个aa的多肽链④紫外线照射DNA，完全转录是不是受阻，为什么?7.如何证明DNA是半保留复制8.试述酮体的生成和利用9.简述α-磷酸甘油的穿梭作用10.试述Ala Asp Glu生成糖原的过程11.β-氧化的基本过程12.嘌呤，嘧啶环中，CN原子的来源13.简述鸟氨酸循环的过程14.试述生物体糖，脂肪，蛋白质代谢的关系15.比较右旋DNA和左旋DNA之异同16.为什么PH可以影响酶促反应的速度17.生物细胞DNA复制分子机制的基本特点18.•自α-酮戊二酸，琥珀酸脱下的2H,分别通过什么途径与氧结合崐成水19.什么是生物氧化，有何特点20.关于氧化磷酸化的机理，目前主要有哪几种假设21.简述化学渗透假说22.什么是呼吸链和氧化磷酸化23.写出两条典型的呼吸链24.自3-磷酸甘油脱下的氢，如何与氧形成水。
25.•当一对电子从下列一物转移到另一物质时，计算共标准自由能崐的变化 (PH=7.0, 25°C)a. NADA→tytbb. a.a攬3攭→O攬2攭c. FMN →C攬1攭26.酶原是怎样被激活的?27.•在一组10ml反应混合物中，所获得的实验数据列于下表，试通崐过计算回答下列问题[s] M V(wmd/分) [s]M V(UMOL)分5.0×10-2 0.25 5.0×10-5 0.205.0×10-3 0.25 5.0×10-6 0.075.0×10-4 0.25 5.0×10-7 0.0096①在此酶浓度下，酶促反应的最大速度是多少②求酶的Km③当底物浓度为1.0×10-6M和1.0×10-1M时，酶促反应的速度分别崐是多少28.3-磷酸甘油醛，•琥珀酸脱下的氢，分别通过什么途径被氧化生崐成水29.据以下实验，推断出多肽的氨基酸顺序①有一多肽完全水解得以下六个氨基酸Arg Ala Pro Ser Phe Met②该肽和DNHB试剂反应后用酸水解得DNP-Ala③该肽c-末端氨基酸和水合茚三酮反应呈黄色④用溴化氰处理该肽，可使其断裂为两段，其中一段为Pro-Met⑤用胰蛋白酶水解该肽可得二个三肽30.简述肽酶激素和甾体激素的作用原理31.•写出脂肪在生物体(包括动、植、微生物)内转变为糖的基本过崐程32.什么是酶的酶唑中心和必需基因?两者有何关系33.什么是蛋白质的沉淀，试举例说明蛋白质沉淀的原因34.•在下列酶反应力学图中，请标出其横坐标与纵坐标，并解释下崐图①PH ②[E] ③[S] ④V ⑤温度⑥时间35.简述由乳酸和α-磷酸甘油转变为葡萄糖的全过程36.什么是z-DNA tRNA的二级结构37.根据下列实验现象，推断出多肽的氨基酸顺序①有一多肽，完全水解得到以下6个氨基酸Phe Ala Pro Thr Trp Met②该肽和PITC试剂反应后用酸水解得PTH-Ala③该肽的c末端氨基酸和乙醛酸，浓流酸反应棕色环④用溴化氰处理，可以得两个小肽，其中一个为Thr-Trp⑤用胰凝乳蛋白酶水解该肽可得两个三肽38.根据氨基酸的PR值，指出Gly(pk22.34,pk24.60)①PH1.0 ②PH2.1 ③PH4.0 ④PH10时可能带的静电荷39.有一个五肽按天冬氨酸精氨酸丙氨酸酪氨酸，组氨酸顺序构成，崐试正确命名之40.根据氨基酸的Pk值。
生物化学实验考试试题及答案(完整版)
生物化学实验考试试题及答案(完整版)一、选择题（每题3分，共30分）1. 以下哪种方法用于测定蛋白质的浓度？A. 光密度法B. 双缩脲法C. 考马斯亮蓝法D. 紫外-可见光谱法答案：C2. 常用的蛋白质纯化方法有：A. 超速离心B. 透析C. 盐析D. 所有以上选项答案：D3. 在进行酶活性测定时，以下哪个因素对结果影响最大？A. 反应时间B. 反应温度C. 底物浓度D. 酶的浓度答案：C4. 以下哪种化合物在生物体内作为主要的能量载体？A. ATPB. GTPC. NADHD. 所有以上选项答案：D5. 哪个生物大分子在生物体内起到储存和传递遗传信息的作用？A. 蛋白质B. 核酸C. 糖类D. 脂肪答案：B6. 以下哪种实验方法用于测定DNA的浓度？A. 紫外-可见光谱法B. 光密度法C. 乙状曲线法D. 琼脂糖凝胶电泳答案：A7. 以下哪种实验方法用于测定RNA的纯度？A. 紫外-可见光谱法B. 光密度法C. 乙状曲线法D. 琼脂糖凝胶电泳答案：A8. 在进行蛋白质电泳实验时，常用的缓冲液是：A. Tris-HClB. 磷酸缓冲液C. 甘氨酸缓冲液D. 硼酸缓冲液答案：C9. 以下哪种实验方法用于测定蛋白质分子量？A. 凝胶过滤B. 等电聚焦C. SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳D. 紫外-可见光谱法答案：C10. 以下哪种实验方法用于测定酶的活性？A. 光密度法B. 酶联免疫吸附试验C. 比色法D. 所有以上选项答案：D二、填空题（每题5分，共30分）1. 蛋白质纯化的常用方法有：透析、盐析、超速离心、凝胶过滤等。
2. 酶活性测定常用的指标有：酶活性单位、酶比活力、酶活性回收率等。
3. 常用的DNA提取方法有：酚-氯仿法、SDS-酚法、CTAB法等。
4. 蛋白质电泳常用的方法有：聚丙烯酰胺凝胶电泳、琼脂糖凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
5. 生物体内主要的能量载体有：ATP、GTP、NADH 等。
三、简答题（每题10分，共30分）1. 简述蛋白质纯化的目的和意义。
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问答题•构象（conformation）和构型（configuration）有何区别？•简述什么是生物膜，其主要生理功能有哪些？•试述生物膜的两侧不对称性。
•简述细胞膜流动嵌壤模型及其特点。
•什么是生物膜的流动性？请从生物膜的化学组成上说明为什么生物膜会具有流动性，并说明生物膜的流动性对生物体的重要意义。
•为什么说生物膜是生命系统中最容易发生脂质过氧化的场所，会导致什么样的后果？•哪一种氨基酸在血液保持pH稳定方面起重要的缓冲作用，为什么？（血液pH= 7.35~7.45）•简述从氨基酸混合物中分离鉴定氨基酸的方法。
•常用强酸性阳离子交换树脂分离氨基酸混合物，为什么洗脱时要逐步提高洗脱液的pH 和离子强度？•肝炎患者谷丙转氨酶为何升高？•在凯氏定氮法中：蛋白质的含量=样品中含氮量*6.25。
请说明6.25的来历。
•蛋白质的氨基酸排列顺序和核酸的排列顺序以及生物功能有怎么样的关系？简述蛋白质的氨基酸顺序和它们的立体结构之间有什么关系。
•蛋白质的结构有何特点？•简述胰岛素的结构特征，并估算一下其大致的分子量，简单说明理由。
•蛋白质化学研究中常用如下一些试剂：CNBr，尿素，β巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6M HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
为完成下列试验，请选择最适宜的试剂。
实验：1. 一个小肽的氨基酸序列测定；2. 多肽链的氨基末端确定；3. 无二硫键的蛋白可逆变性；4. 芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解；5.甲硫氨酸的羧基一侧肽键的裂解；6.通过氧化途径将二硫键打开。
•如何根据跨膜蛋白计算膜厚？•什么是蛋白质的二级结构，它主要有哪几种形式？•为什么多聚谷氨酸在pH<3.0时呈α螺旋状态，而在pH>5.0时却为松散的β折叠状态？•什么是蛋白质的复性与变性？引起蛋白质变性的因素是什么？在变性的过程中，往往有哪些现象出现？蛋白质变性之后性质有哪些改变？•蛋白质变性后为什么容易凝聚沉降？•蛋白质变性沉降与在等电点处沉降有何不同？•蛋白质折叠与复性有何异同？•蛋白质折叠与β-折叠有何区别？•测定蛋白质的二硫键位置，需要什么方法？请简述之。
•核糖核酸酶复性过程中二硫键是如何形成的？•简述α角蛋白的结构，并计算头发生长速度。
•简述血红蛋白的结构以及特点，这种结构和它的功能有何关系？与肌红蛋白相比，它结合氧有何特别之处？•以血红蛋白来说明蛋白质四级结构的意义，比较血红蛋白和肌红蛋白的结构和功能。
•简述一氧化碳中毒的原因以及解救办法。
•为什么患有镰刀状细胞贫血病的患者细胞呈镰刀状？为什么该病患者早亡？•什么是Bohr效应、Hill常数？其生理意义是什么？•什么是抗体？其具有什么性质？简述其结构特点，用简图表示。
•什么是抗原决定簇？单链抗体又是指什么？•T H和T C细胞有何区别？•什么是MHC，它的功能是什么？•简述什么是半抗原、单克隆抗体？•什么是酶联免疫吸附检测（ELISA），它的原理是什么？•什么是Western blot，它的原理是什么？•对角线电泳与二维电泳有何不同？•测定蛋白质分子量的方法主要有几种？简述其原理。
•对于蛋白质混合物的分离，一般是根据1.分子的大小；2.溶解度；3.电荷；4.吸附性质；5.对分子的生物学亲和力等来设计分离的。
请列举出以上5个方面所涉及的蛋白质分离方法。
每个方面至少列举2种方法，说明其中的分离原理。
•如何定量测定样品中蛋白质的浓度？简述方法原理。
•写出指定蛋白质产物纯度的鉴定方法。
•如何通过SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测蛋白质分子量。
为什么要加巯基乙醇？为什么要沸水煮样？为什么实验前要抽气？•为什么在凝胶过滤时，相对分子质量小的蛋白质有较长的保留时间，而在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳时，它又跑得最快？•如何人工合成多肽？试述其基本过程。
•简述血液凝固机制。
•简述关于酶专一性的学说。
•生物酶在生物体中起着十分重要的作用，请说出它作为生物催化剂与其他催化剂比较有哪些异同，并论述与酶高效率催化作用有关的因素。
•用稳态法推导米氏方程。
•如果一个酶有两个底物，如何判断哪个是相对于该酶的最适底物？为什么？•某酶可以作用于多种底物，如何用实验方法判断哪一种底物是该酶的最适底物？•酶的可逆抑制有几种类型？简述基本形式的特点，及其对酶的V m、K m值的影响。
•酶的活性受哪些因素调节，试说明之。
•作出别构效应的酶与非调节酶的对比动力学曲线，说明什么是酶的别勾效应以及别勾效应是怎样对酶的反应速度进行调节控制的。
•试述如何测定酶的活性中心。
•在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释原因。
•简要说明用于判断和确定酶活性中心的一些主要方法。
•胃蛋白酶的等电点偏酸性，这说明其富含哪些官能团，这些官能团主要由哪些氨基酸提供？•糜蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶均为Ser蛋白酶，但它们作用的靶位点不相同，各是什么，这种底物特异性是如何决定的？•什么是酶工程？目前进行酶工程研究的手段有哪些？请说明用定点突变的方法进行酶工程研究的原理。
•在Southern Blotting 实验中，为什么硝酸纤维素膜只吸附变性DNA？为什么DNA探针与变性的DNA样本之间的杂交须在较高的盐浓度和较高的温度（如68℃）下进行？•简述PCR（聚合酶链式反应）技术的原理。
•DNA作为遗传物质，其直接和间接证据是什么？•简述DNA变性与复性过程及其特点。
•为什么Tm值的高低与C-G的含量相关？•简述RNA和DNA二级结构的异同。
•tRNA的二级结构有何特点，请用简图试画出其基本结构，并说明tRNA的生理功能。
•什么是端粒酶，说明其功能及原理。
•简述双脱氧法测序的原理。
•生物氧化的特点和方式是什么？•简述化学渗透学说。
•氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救激励是什么？•简述解偶联剂的作用。
•试述跑步中乳酸的变化。
•长期不跑步的人，快速跑步之后肌肉感到疼痛，然后酸痛又消失了，为什么？•酒、醋、酸奶等等都是如何生产的？•糖酵解过程中的所有中间产物都是以磷酸化合物的形式存在的意义是什么？•写出糖酵解途径及相关酶。
•糖酵解和发酵有何异同？•糖酵解作用是如何进行调控的？•试述乳酸脱氢酶活性的测定。
•何谓三羧酸循环？它有何作用和生物学意义？•计算葡萄糖在生物体内彻底氧化后的ATP数。
•标记进入三羧酸循环的乙酰CoA，被标记碳原子是否在呼吸中是否存在？•什么是磷酸戊糖途径？其有何特点？其生物学意义何在？•什么是糖异生作用？有何生物学意义？•试述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异，列出不同处的酶以及其所催化的反应。
•丙酮酸脱氢酶系需要几种酶和辅酶？•三羧酸循环中的关键酶都有哪些？•试述乙醛酸循环和三羧酸循环的联系。
•什么是光合磷酸化？•发现脂肪酸β-氧化的实验过程。
•说明天冬氨酸是如何成糖的，天冬氨酸的成糖过程与丙氨酸成糖过程有何异同？•糖代谢紊乱可能造成的疾病。
•油脂作为贮能物质有哪些优点呢？•为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖？•脂肪酸的分解以及β氧化都有什么异同？•脂肪酸β氧化过程与三羧酸循环有两步类似反应，写出这两步反应的化学方程式。
•计算1摩尔16碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为H2O和CO2时可产生多少摩尔ATP。
•为什么糖尿病人在代谢过程中容易产生酮体？过量的酮体对机体有何危害？•写出尿素循环，并简述其生理意义。
•试述尿素循环和三羧酸循环的联系。
•用生化原理解释牛为什么吃的是草，挤的是奶？•什么是一碳单位？一碳单位有哪些？氨基酸与一碳单位之间有何关系？•为什么说三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质和核酸代谢的枢纽，这些不同物质的代谢是通过哪些中间代谢产物联系起来的？•嘌呤类似物和嘧啶类似物为什么可以作为抗癌药物或者抗病毒药物？•大肠杆菌中合成的DNA限制性内切酶的意义及其在细胞中的作用。
•试述遗传中心法则的主要内容。
•DNA复制过程的忠实性是通过哪些途径实现的？•简要说明DNA半保留复制的机制。
•什么是DNA半不连续复制？•设计一个实验来证明DNA的半保留复制。
•试述DNA复制过程。
•DNA复制需要哪些酶和蛋白质因子？•单链结合蛋白在DNA复制中有什么作用？•大肠杆菌的DNA聚合酶和RNA聚合酶有哪些重要的异同点？•原核生物转录的起始、延伸和终止的基本过程。
•哪些因素会引起DNA损伤？何为诱导修复？•DNA复制与RNA转录各有何特点？试比较之。
•大肠杆菌如何终止转录过程？•原核生物中存在转录后加工吗？•转录后加工是基因表达中的一个非常重要的步骤，试举出六种RNA水平上的加工方式。
•遗传密码如何编码？简述其基本特点。
•mRNA、tRNA、rRNA在蛋白质生物合成中各具什么作用？•肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？•简要说明真核生物编码蛋白质基因的表达调节的作用特点。
•什么是逆转录酶？试论述其生物学意义。
•列出转录酶和反转录酶的催化反应式。
•简述什么是增强子。
•原核生物基因表达的调节有哪些机制，请一一列出。
如有必要，可以用图示的方式表示出来。
•试述乳糖操纵子的调控机制。
•核酸和蛋白质的生物合成有什么关系？请简述蛋白质生物合成的过程。
•氨酰-tRNA合成酶在多肽合成中的作用特点和意义。
•为什么m7ATP能抑制真核生物蛋白质合成而不抑制原核生物蛋白质合成；为什么人工合成SD序列抑制原核生物蛋白质和成而不抑制真核生物蛋白质合成。
•原核细胞与真核细胞蛋白质合成起始氨基酸起始氨基酰-tRNA及起始复合物的异同点有那些？•原核生物与真核生物mRNA的信息量及起始信号区结构上有何主要差异。
•载体的哪些特征能使其在真核生物细胞中顺利复制？•什么是后基因组研究，请简述其现实意义。
•简述基因定点突变的基本原理。
•进行PCR实验时，如何选择反应条件（温度、时间、循环次数），为什么？•细菌产生耐药性的机制主要有哪些？•试比较蛋白质、脂肪酸、多糖合成结构单元的激活机制。
•生物化学过程的调控有几种形式？•酶除了具有催化功能外，还具有调节和控制各类生物化学反应速率，方向和途径的功能。
请论述酶的调节作用有哪些方式。
填空题•糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
糖类物质的主要生物学作用为、、。
•直链淀粉含α-1,4糖苷键，支链淀粉和糖原中除含α-1,4糖苷键外，在分支点上还有α-1,6糖苷键，组成单位是葡萄糖残基。
纤维素中的葡萄糖残基通过β-1,4糖苷键连接。
几丁质的单糖单位是通过β-1,4糖苷键连接的N-乙酰葡萄糖胺。
•脂肪酸钠就是肥皂；脂肪酸甲酯可以用作生物柴油。
•植物油在常温下一般为液态，这是因为它们含有大量的不饱和键的缘故。
•必需脂肪酸是亚油酸、亚麻酸。
•糖脂分为鞘糖脂和甘油糖脂。
•常见的两种鞘糖脂包括脑苷脂和神经节苷脂。
•细胞内的磷脂由于含有的醇类的不同，可以分为和两类。
•鞘磷脂不是甘油磷脂。