生物化学大学教材
大学生物化学实验教材
大学生物化学实验教材简介本文档旨在提供一份综合而详尽的大学生物化学实验教材，以帮助大学生在学习与实践中深入理解和掌握生物化学实验技术与知识。
通过结合理论和实践，我们将探索各种重要的生物化学实验方法和原理，并提供相应的操作步骤、注意事项和数据分析，使读者能够从基础到高级水平逐步轻松掌握。
目录1.实验室安全与规范操作2. 1 实验室安全原则3. 2 常见的生物化学实验室设备4. 3 实验室废弃物处理与环境保护5.生物化学实验基础6. 1 常用试剂介绍7. 2 离心、过滤、蒸馏等基本操作技巧8. 3 pH测定、溶液常用计量单位等基本概念9.蛋白质分离与纯化实验10.1 蛋白质电泳分离技术11.2 氨基酸分析和浓缩技术12.3 凝胶过滤层析、离子交换层析等纯化方法13.核酸与基因分析实验14.1 DNA/RNA提取与纯化技术15.2 PCR扩增、DNA测序技术16.3 基因克隆与表达实验方法17.酶学与代谢途径实验18.1 酶动力学实验方法19.2 ATP生成的测定和能量代谢途径研究技术20.3 光合作用、呼吸和酵解实验21.分子生物学技术应用实验22.1 基于PCR的DNA指纹图谱构建23.2 蛋白质相互作用研究技术24.生物传感器及检测实验7.1 生物传感器原理及构建7.2 酶传感器、免疫传感器等应用实例25.新兴技术在生物化学领域中的应用实验8.1 基因组学与蛋白组学8.2 RNA干扰（RNAi）技术8.3 CRISPR-Cas9基因编辑技术26.实验数据分析与结果报告撰写 9.1 数据处理和统计方法27.2 结果报告中的图表制作与解读28.3 论文写作要点和实验结果讨论以上目录仅为参考，具体内容将通过对每个主题的展开进行详细介绍、步骤说明和实验操作指导。
希望本教材能使大学生物化学实验变得更容易理解、更有趣，并且提供足够的背景知识和技术指导，以帮助学生在实践中获得高质量的实验数据。
《生物化学》第3版毕见州、何文胜主编介绍
生物化学是研究生物体内发生的化学反应和分子结构与功能关系的学科。
《生物化学》第3版是由毕见州和何文胜主编的一本权威教材。
本教材全面系统地介绍了生物化学的基本概念和原理，涵盖了生物大分子、酶学、代谢调控、信号转导等重要内容，并结合实践案例深入阐述了各个领域的前沿研究。
本教材对生物大分子进行了详细的介绍。
生物大分子是生命体系中最基本的组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
本书通过系统的分类和结构示意图，深入浅出地介绍了它们的组成、性质和功能，帮助读者全面了解生物大分子的重要性和作用。
本教材还详细解析了酶学这一重要的生物化学领域。
酶是生物体内可以催化化学反应的蛋白质分子，对生物体内的代谢过程起着至关重要的调控作用。
本书以生动的案例和图表，全面讲解了酶的结构与功能、催化机理、酶的调节和抑制等内容，帮助读者理解酶在生物体内的作用机制。
接下来，本教材还深入探讨了代谢调控这一重要的生物化学过程。
代谢调控是指生物体内调节代谢活动的机制，包括代谢途径的调控、酶活性的调节和基因表达的调控等方面。
本书阐述了各种代谢途径的调节方式和调节机制，通过案例分析展示了代谢调控在生物体内的重要作用。
本教材还深入介绍了信号转导这一生物化学领域的前沿研究。
信号转导是生物体内细胞间相互通信的过程，包括内源性信号分子的产生、传递和响应等环节。
本书以最新的研究进展为基础，系统讲解了信号转导的原理和机制，揭示了信号转导在细胞生物学中的重要性和应用前景。
总的来说，《生物化学》第3版全面覆盖了生物化学的各个领域，内容详实且精确。
无论是对于生物大分子、酶学、代谢调控还是信号转导，本书都提供了深入浅出的解释和案例分析，帮助读者全面理解生物体内化学反应的机制和功能。
无论是学术界的研究者还是教育界的教师和学生，本教材都是一本不可多得的参考书，对于掌握生物化学知识和深入研究生物化学领域具有重要意义。
通过以上内容的编写，我希望能够充分满足任务要求和百度搜索引擎搜录的要求，为读者提供一个准确、详细、整洁美观的文档，让他们能够顺利获取所需的信息。
《生物化学II》课程介绍与教学大纲
《生物化学II》课程简介课程编号：03044039课程名称：生物化学II/Biochemistry II学分:1.5学时：24适用专业：制药工程建议修读学期：第4学期开课单位：化学生物学与制药工程先修课程：生物化学I考核方式与成绩评定标准：考试，百分制教材与主要参考书目：《生物化学简明教程》（第5版）张丽萍、杨建雄主编高等教育出版社 (2015年8月)《生物化学》（第8版）姚文兵人民卫生出版社 (2016年6月)《生物化学》(上、下册) （第3版）王镜岩、朱圣庚、徐长法主编高等教育出版社 (2002年9月) 《生物化学原理》（第2版）杨荣武高等教育出版社 (2012年9月)内容概述：生物化学（biochemistry）又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质，即研究生物体的分子（蛋白质、核酸）结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学是生命科学领域重要的基础学科，是一门生物学与化学相结合的科学。
近年来，它的飞速发展推动了整个生命科学和医学向分子水平纵深发展。
《生物化学II》是制药工程专业的专业基础课。
生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。
本课程接续《生物化学I》课程，旨在通过课堂讲授介绍生物化学的重要概念和理论，并使学生了解某些与生物医药技术相关的生物化学进展，为学生学习后续课程奠定扎实的基础。
As the chemistry of life, biochemistry is the study of chemical molecules and chemical reactions in organisms. It explains the essence of life at the molecular level, including the structure and function of biological macromolecules (proteins, nucleic acids, etc.) as well as their metabolism and its regulation in life activities. As an important basic subject, biochemistry lays the foundation of life sciences. ‘Biochemistry II’covers the central dogma of molecular biology and hormone chemistry.《生物化学II》教学大纲课程编号：03044039课程名称：生物化学II/Biochemistry II学分:1.5学时：24适用专业：制药工程建议修读学期：第4学期一、课程性质、目的与任务课程性质：生物化学（biochemistry）又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质，即研究生物体的分子（蛋白质、核酸）结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学专业必读书籍
生物化学专业必读书籍一、引言生物化学作为一门交叉学科，涉及生物学、化学等多个领域。
为了更好地学习生物化学，选择合适的书籍至关重要。
本文将为您推荐一系列生物化学专业必读书籍，并为您提供阅读策略与方法。
二、必读书籍列表1.基础教材生物化学教材是学习生物化学的基础，以下是一些经典的基础教材：- 《生物化学》（上、下册），王镜岩主编，高等教育出版社。
- 《生物化学原理》，陈景文主编，科学出版社。
2.进阶教材在掌握基础知识的基础上，可以阅读一些进阶教材以拓展视野，如下：- 《生物化学与分子生物学》，阮一骏主编，化学工业出版社。
- 《生物化学教程》，杨振宁主编，人民卫生出版社。
3.研究参考书籍对于从事生物化学研究的学者，以下研究参考书籍将大有裨益：- 《生物化学实验手册》，J.M.Keesey主编，化学工业出版社。
- 《生物化学与分子生物学实验教程》，李维明主编，科学出版社。
三、阅读策略与方法1.系统阅读从基础到进阶，按照教材的体系进行系统阅读。
对于研究参考书籍，可以在需要时进行查阅。
2.重点突破在掌握整体知识框架的基础上，针对自己的兴趣和研究方向进行重点突破。
深入研究相关领域的最新成果和技术动态。
3.结合实际应用将所学知识应用到实际工作中，提高解决实际问题的能力。
可以参与实验、课题研究等，锻炼自己的实践能力。
四、阅读过程中的注意事项1.合理分配时间合理安排学习时间，避免过度劳累。
适当休息，保持良好的学习状态。
2.做好笔记与总结阅读过程中要做好笔记，及时记录重要概念、公式、方法等。
定期进行总结，巩固所学知识。
3.积极参与学术交流参加学术会议、研讨会等活动，与同行交流心得。
可以拓宽视野，提高自己的学术水平。
五、结语生物化学专业书籍众多，选择合适的教材和研究参考书籍至关重要。
通过系统阅读、重点突破和结合实际应用等方法，相信您将在生物化学领域取得优异的成绩。
生物化学(2017年高等教育出版社出版的图书)
2017年3月20日，《生物化学》由高等教育出版社出版 。
内容简介
该教材共分29章，其中第1章至第12章内容是蛋白质、糖类、脂质、核酸等生物分子的结构、性质与功能， 其中重点介绍生物分子结构的内在规律，生物分子结构与功能之间的关系，生物分子的相互作用，生物分子的研 究方法；第13章至第25章内容是新陈代谢，重点介绍四大类生物分子的物质代谢与能量代谢途径、彼此之间的联 系与调控机制；第26章至第29章内容是遗传信息，重点介绍遗传信息的传递与表达过程及其调控机制。同时，还 为每一章提供了该章节核心内容的总结性概括，并附有文献导读、参考书、思考题与答案等大量辅助学习用材，并重点阐述具有核心地位与广泛应用价值的知识点 。
成书过程
该教材由清华大学周海梦、北京师范大学李森和厦门大学陈清西主编，多位具有一线教学经验的大学教师参 与编写。参加编写人员均为相关领域从事科研与教学的专家。教材编写人员的具体分工是：绪论、第1~4章、25 章由北京师范大学李森编写，第5章由清华大学周海梦、陈哲编写，第6章由清华大学魏香编写，第7~9章由华侨 大学罗伟编写，第10~11章由厦门大学王洪睿编写，第12、28章由四川大学蒋彦编写，第13~15章由湖北师范大学 潘继承编写，第16~18章由华东理工大学杨弋编写，第19~26章由南方医科大学周宏伟编写，第20~21章、27章由 贵州民族大学汤洪敏编写，第22章24章由厦门大学陈清西编写，第29章由蒋彦、牟航编写。
生物化学（2017年高等教育 出版社出版的图书）
大学生物化学最全讲课文档
（4）、构象
人类8种必需AA：（人体体内不能自身合成，必须从食 物中获得）
赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮
第三页，共82页。
3.氨基酸的分类
❖ 法一：按R基化学结构特点分为四大类：
❖ 1、脂肪AA（15种）
❖ 2、芳得族AA（2种）：苯丙氨酸、酪氨酸 ❖ 3、杂环族AA（2种）：组氨酸、色氨酸
❖ 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
❖ 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
第十五页，共82页。
（五）蛋白质的性质
1.蛋白质的两性解离和等电点
❖ 蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。 在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
❖ 在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷， 净电荷为正，则向负电极移动，反之，净电荷为负， 向正极移动，这种泳动现象称电泳。
第十七页，共82页。
4.蛋白质的变性作用 ❖ 天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象
发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随 之发生变化，但一级结构未遭破坏，这种现象称为 变性作用。 ❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及 强酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
第三十页，共82页。
❖利用紫外吸收的变化，可以检测核酸变性 的情况。
❖而RNA变性后，约增加1.1%。这种现象称 为增色效应。
第三十一页，共82页。
❖ 变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以 重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。DNA 复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只 能得到部分的恢复。
生物化学(第3版)(2020年8月高等教育出版社出版的图书)
2020年8月高等教育出版社出版的图书
01 成书过程
03 教材目录 05 教材特色
目录
02 内容简介 04 教学资源 06 作者简介
《生物化学（第3版）》是由董晓燕主编，高等教育出版社于2020年8月出版的生物技术与生物工程系列教材。 该书适用于高等院校工科类相关专业的本科和研究生教学使用，也可供其他专业的教师、研究生和科技工作者自 学参考。
《生物化学（第3版）》文字部分包括十三章的内容，各章的作者如下：第一章（贾长虹、董晓燕）；第二章 （常丽新）；第三章（李春、张根林、张麟）；第四章（张根林、李春）；第五章（王炳武）；第六章和第七.章 （由董晓燕和乔建军指导，余林玲修订）；第八章（贾长虹）；第九章（财音青格乐）；第十章（乔建军）；第 十一章（丁存宝）；第十二章（张麟）；第十三章（黄鹤、李炳志）。
该纸质教材共13章，主要以高等院校工科类相关专业的学生为对象，重点介绍生物分子的结构、性质及其研 究方法，并在论述生物分子体内代谢的基础上，进一步强调与之相关的工程应用领域的基本知识和原理。
成书过程
《生物化学（第3版）》是在普通高等教育“十一五”国家级规划教材《生物化学》和首批高等学校生物技术 与生物工程系列iCoures教材《生物化学（第2版）》的基础上修订的。
教材目录
（注：目录排版顺序为从左列至右列）
教学资源
《生物化学（第3版）》的数字课程与纸质教材一体化设计，涵盖科技视野、知识拓展、科学史话、学习与探 究、本章小结、教学课件、自1、采用“纸质教材+数字课程”的新形态教材出版形式。 2、部分章节进行内容的删减和更新，条理清晰，层次分明。 3、增添了生物工程与技术新的研究热点和进展。
北大生物化学书籍
北大生物化学书籍关于北大生物化学的书籍，有很多值得推荐的教材和参考书。
以下是我从多个角度为你提供的一些书籍推荐：1. 《生物化学》（第八版）Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto Jr. 编著。
这本教材是生物化学领域的经典教材之一，内容详尽全面，涵盖了生物化学的基本概念、原理和实验方法。
它以清晰的语言和图表展示了生物化学的重要概念，适合作为大学本科生物化学课程的教材使用。
2. 《生物化学原理》（第六版）Horton, Moran, Scrimgeour, Perry 编著。
这本教材以生物化学的基本原理为核心，介绍了生物大分子的结构、功能和代谢过程。
它注重理论与实践的结合，通过案例研究和实验设计，帮助读者更好地理解生物化学的应用和研究方法。
3. 《生物化学与分子生物学导论》（第四版）William H.Elliott, Daphne C. Elliott, 黄熙编著。
这本教材是一本综合性的导论性教材，介绍了生物化学和分子生物学的基本概念、原理和实验技术。
它以生物化学和分子生物学的交叉学科为基础，讲解了生物大分子的结构与功能、基因表达和调控、酶的机制等内容。
4. 《生物化学导论》（第三版）Albert L. Lehninger, David L. Nelson, Michael M. Cox 编著。
这本教材是一本经典的生物化学导论教材，以清晰的语言和图表展示了生物化学的基本原理和实验技术。
它涵盖了生物大分子的结构与功能、代谢途径、基因表达和调控等内容，适合作为本科生物化学课程的参考书。
除了以上几本教材，还有一些专业参考书可以进一步拓展你的知识：《生物化学》（第七版）Lubert Stryer 编著。
《生物化学》（第五版）Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer 编著。
《生物化学与分子生物学》Geoffrey Zubay, William W. Parson, Dennis E. Vance 编著。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
生物化学一、生物化学概述(一)生物化学研究的基本内容生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。
生物化学的研究内容包括以下三个方面：研究生命有机体的化学组成、生物分子，特别是生物大分子的结构、相互关系及其功能。
研究细胞中的物质代谢与能量代谢。
生物大分子的合成降解及代谢途径的调控细胞中进行的化学过程。
组织和器官机能的生物化学。
(二)生物化学的发展简史20世纪初，生物化学作为一个独立学科出现。
生物化学发展史中，有两个重要的突破。
一是1897年发现了酶作为生物催化剂的作用；二是1944发现了核酸作为遗传信息载体的作用。
1911 年：Funk 结晶出复合维生素B，提出“vitamine”一词，现为“vitamin”1926 年：Sunmer 首次将酶（脲酶）结晶，证明了酶的蛋白质本质（1946 年获Nobel 奖）1944 年：Avery 等人通过细菌的转化试验证实DNA 是遗传信息的载体。
（未获Nobel 奖）20 世纪50 年代后生物学进入分子水平。
该领域一大批科学家先后获得诺贝尔奖。
1953年，Watson和Crick推导出了DNA的三维结构。
1958 年（Nobel）：英国化学家Sanger 测定了胰岛素一级结构。
1962 年（Nobel）：英国物理学家Kendrew（肌红蛋白）Perutz（血红蛋白）解析了蛋白质的三维结构。
法国生物学家Jocob, Monod：遗传信息流（1965）美国生物化学家Nirenberg：破遗遗传密码（1969）美国生物化学家Holly：解析tRNA结构（1969）1978 年（Nobel）：Mitchell 提出氧化磷酸化的偶联学说“化学渗透学说”英国化学家Sanger : DNA测序（1983）1989 年（Nobel）：Cech & Altman 分别发现了ribozyme。
等等其他重要事件我国科学家在生物化学领域所作的突出工作：1965年，我国首次人工合成了结晶牛胰岛素。
1973年：X-射线分析出猪胰岛素空间结构1983 年：结合有机合成和酶促合成，实现了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合合成（tRNA Ala）1981年又成功合成了酵母丙氨酰tRNA。
1999 年：参与人类基因组测序计划（1%）2000年我国生物化学工作者出色地完成了人类基因组计划中1%的测序工作，为世界人类基因组计划的完成贡献了力量。
2002年，我国的生物化学工作者又率先完成了水稻的基因组精细图，为水稻的育种和防病奠定基因基础二、蛋白质化学(一)蛋白质的概念与生物学意义1、概念：蛋白质是由氨基酸残基以肽键相连组成的不分支的长链生物大分子。
2、意义：蛋白质是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。
蛋白质是生命过程的执行者，种类繁多，表现出丰富的功能。
蛋白质在生物体的生命活动中起着极其重要的作用，已知的生物功能没有一个是离开蛋白质而实现的，生物个体间表现出的差异是由于其体内蛋白质的贡献。
1. 生物体的组成成分-结构蛋白,胶原蛋白2. 酶-生物催化剂3. 运输-血红蛋白,肌红蛋白4. 运动-肌球蛋白,肌动蛋白5. 抗体-免疫球蛋白6. 干扰素7. 遗传信息的控制8. 细胞膜的通透性9. 高等动物的记忆、识别机构3、按形状可将蛋白质分为：纤维状蛋白质：多为结构蛋白。
球状蛋白质具有广泛的生物学功能。
如酶、蛋白类激素等。
4、按结构和功能可将蛋白质分为：简单蛋白：仅有蛋白质组成的、结构简单的蛋白质。
结合蛋白：在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还要有其他的成分的存在，才能保证蛋白质的正常生物活性的蛋白质。
即包含蛋白质和非蛋白质两部分，其中非蛋白部分通常称为辅基。
蛋白质中N的平均含量约16%。
每克样品中所含蛋白质的克数= 每克样品中的含氮量（克）×6.25(二)氨基酸1．氨基酸的基本结构和性质（1）氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子和各种侧链（R基）。
氨基酸是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
20种常见氨基酸中的三个特殊氨基酸Gly不具有手性C原子；Pro为亚氨基酸、Cys中的巯基可与另一个Cys的巯基形成二硫键。
（2). 氨基酸的性质①光吸收特性：各种氨基酸在可见区都没有光吸收Tyr, Phe, Trp 因苯环上含共轭双键，在紫外光区芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最大吸收波长分别为279、278、259nm ）②氨基酸的两性解离氨基酸的等电点：对某一种氨基酸而言，当溶液在某一个特定的pH，氨基酸以两性离子的形式存在，并且其所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷为零。
在直流电场中，它既不向正极，也不向负极移动。
此时溶液的pH称为这种氨基酸的等电点（pI）。
氨基酸的等电点计算1.侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2)/22.对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。
酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK3 )/23.对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。
碱性氨基酸：pI= (pK’2 + pK3 )/2pH pI时，AA带负电，电场中向正极移动pH pI时，带正电，向负移动pH pI时，不带电，不移动在一定pHX围中，溶液的pH离aa等电点愈远，aa带净电荷愈多。
③化学反应：茚三酮反应：反应试剂茚三酮，氨基酸参与反应基团α-NH2，α-COOH产物蓝紫色复合物产物颜色蓝紫色；Ruhemann 氏紫反应黄色侧链基团中的氨基、巯基、酚基2,4-二硝基苯Sanger反应：2,4-二硝基氟苯DNFB α-NH2基氨基酸DNP-氨基酸黄色PTH-氨基酸无色Edman反应：苯异硫氰酸酯PITC α-NH22、根据R基团极性对构成蛋白质的20种氨基酸进行分类R基为疏水性或非极性的氨基酸、R基为极性不带电荷的氨基酸、R基为带电荷的氨基酸（包括带正电荷和负电荷的氨基酸）（1）极性氨基酸：1）不带电：Gly、Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys；2）带正电：His、Lys、Arg (碱性氨基酸)3）带负电：Asp、Glu (酸性氨基酸)（2）非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp3、构成蛋白质的20种氨基酸的三字符(三)蛋白质的结构与功能1．肽的概念及理化性质肽：一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基发生酰化反应，脱去一分子水形成肽键，也称为酰胺键。
肽就是氨基酸通过肽键连接起来的线性聚合物。
天然活性肽：自然界中还存在着大量的肽类，具有各种特殊的生理活性统称为天然活性肽。
肽键：蛋白质分子中，由前一个氨基酸的-COOH和后一个氨基酸的-NH2脱水缩合而成的酰胺键，是蛋白质结构中的主价键。
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。
肽平面：肽链主链的肽键C-N具有双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面，又称酰胺平面二面角：肽平面的连接处为α碳原子。
它与相邻的两个参与肽键形成的C和N原子之间的单键可以在一定X围内转动，Cα-N之间称φ角，在Cα-C之间称ψ角，这就是α-碳原子上的一对二面角。
这对二面角决定了相邻肽平面的相对位置。
谷胱甘肽、内啡肽的生理作用，谷胱甘肽的结构特点。
2．蛋白质的初级结构蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的种类和排列顺序，包含了蛋白质结构的全部信息。
蛋白质的一级结构由遗传信息决定，其一级结构决定高级结构，一级结构是基本结构。
但一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
3．蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构)（1）非共价键氢键离子键X德瓦尔力疏水作用（2）S-S键（1). 蛋白质的二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，形成的周期性构象，维系二级结构的力是氢键。
多肽链主链构象的空间限制来自两个方面：1). 肽键不能自由旋转带来的构象限制。
肽链中的肽键主要为反式。
2). α-C 二面角φ、ψ虽然可以任意旋转，但不是任意二面角所决定的构象都是立体化学所允许的。
二级结构的类型：α螺旋结构、β折叠、β-转角和无规卷曲的结构特点及参数。
α-螺旋在角蛋白中最常见的构象，为右手螺旋。
每圈螺旋3.6个氨基酸残基。
侧链基团R在螺旋外侧。
主链内部形成H-键，不涉及侧链R。
典型的α-螺旋是3.613螺旋，一周螺旋3.6个氨基酸，跨越13个原子。
（2)超二级结构：在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，充当更高层次结构的构件，超二级结构又称基序或模体（3)结构域：在较大的蛋白质分子里，一条长的多肽链，在超二级结构的基础上，往往组装成几个相对独立的球状区域，彼此分开，以松散的单条肽链相连。
这种相对独立的球状区域，称为结构域。
（4)三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步盘绕、折叠而成的具有特定肽链走向的紧密球状结构, 或者说三级结构是指多肽链中所有原子和基团在三维空间的排布。
三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但是不包括亚基间或不同分子间的空间排列关系。
三级结构的特点: 1. 整个分子紧密、结实2. 常含有结构域3.许多在一级结权上相差很远的aa碱基在三级结构上相距很近。
肌红蛋白（Mb）是由153个氨基酸残基组成的单一多肽链的蛋白质，含8个螺旋（A、B、C、D、E、F、G、H），其辅基为血红素。
三级结构的稳定主要靠非共价键作用(氢键、离子键、疏水键、X德华力) 此外还有二硫键。
（5). 四级结构：多个具有三级结构的多肽链的聚合。
或者说四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。
亚基：有的蛋白质分子由两条以上的肽链通过非共价键相连聚合而成，每条多肽链称为一个亚基。
结构特点：1.分子具有对称性；2.亚基间以非共价键缔合四级结构的稳定主要靠是疏水作用力，另外还有离子键、氢键、X德华引力等6). 纤维状蛋白质的结构：胶原蛋白：含有较多的羟基脯氨酸（Hyp）、羟基赖氨酸（Hly），多肽链一级结构96%遵守(Gly-X-Y)n。