氨基酸有两种不同的构型
第17章氨基酸和蛋白质-新(4)
（一）两性电离和等电点
分子内部酸性基团和碱性基团所形成的盐称 为内盐。内盐分子中包含正、负离子两部分， 所以又称为两性离子（zwitter-ion）或偶极 离子。偶极离子即可与较强的酸反应，又可 与较强的碱反应，表现出两性化合物的特性。
（二）蛋白质的高级结构
蛋白质分子的多肽链并不是以完全伸展的线 状形式存在，而是通过分子中Cα —H、Cα — N单键的旋转而盘曲、折叠形成特定的三维 空间结构，这种空间结构称为蛋白质的高级 结构。
1．蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构主要指的是多肽链中 原子的空间排布。
N原子上的孤电子对与羰基之间形成共 轭体系，使得C—N单键具有部分双键性质， 限制了肽键的自由旋转。实际上，肽键具有 平面结构，称为肽键平面。其中Cα 1、羰基 碳和氧、氮和氢以及Cα 2共六个原子在同一 平面上，氧原子和氢原子呈反式。
中性氨基酸的pI在5.1～6.5之间
（二）显色反应
α -氨基酸与水合茚三酮在水溶液中加热时， 能放出二氧化碳，并生成紫色的化合物，称 为罗曼氏紫。
O OH
-
R-CH-COO
2
+ OH
N+ H3
O
ONH4 O
N=
O
O
+ RCHO + CO2
水合茚三酮
罗曼氏紫
此反应灵敏度高，是鉴定α -氨基酸简 便而迅速的方法，常用于层析时显色。还可 根据颜色的深浅程度及放出的二氧化碳的量 测定α -氨基酸的含量。
a- 螺旋(b)
（2）β—折叠 又称为β—片层结构。β—折 叠指多肽链呈一种铺开的折扇形状，相邻两 个氨基酸残基的距离约700pm。若干条多肽 链或一条多肽链的若干片段平行排列，维系 和固定β—折叠的作用力仍然是氢键。 β-折叠有两种类型，一种是多肽链从N-末端 到C-末端的排列是同方向的，称为平行β-折 叠，另一种是从N-末端到C-末端的排列是反 方向的叫反平行β-折叠。
蛋白质与氨基酸
（一）氨基酸的通式、分类、结构和代号
1、氨基酸的通式
COO -
COOH
+α
H3N C H
或
α
H2N C H
R
R
2、氨基酸的分类、结构、代号
氨基酸有两种分类方法 (1)按侧链R基的结构
(2) 按侧链R基的极性
氨基酸的结构、代号:
H 2N C H
R
R
R
正离子
两性离子
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有 少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
COOH H2N C H
R
中性氨基酸
（二）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三 维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的 构型分别称为D-型和L-型。
以丙氨酸为例：
如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称 为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH
+
H3N C H
R
COO+
H3N C H
R
COO-
H2N C H R
当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH<pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH>pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
3．氨基酸的酸碱滴定曲线
酸碱滴定曲线
Henderson-Hasselbalch方程
氨基酸结构、分类与命名及应用
L－氨基酸
COOH
H2N
氨基酸的结构、分类和命名及应用
H CH2SH
下列氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
I、中性 (*为必要氨基酸，人体内不能合成，只能从食物中得到）
NH2CH2COOH
甘酸
Gly
5.97
NH2 H3CHC COOH
丙氨酸
Ala
6.00
NH2 (H3C)2HCCHCOOH
氨基酸的结构、分类和命名及应用
内盐
在水溶液中
在酸性溶液中，主要以正离子的形式存在。 在碱性溶液中，主要以负离子的形式存在。 氨基酸的等电点
在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等， 且浓度都很低，而偶级离子浓度最高，此时电解，以 偶级离子形式存在的氨基酸不移动。这溶液的pH值就 叫做氨基酸的等电点。
9.74 10.76 7.59
19-1-2 氨基酸的性质
α-氨基酸都是无色晶体，易溶于水而难溶于无水乙 醇乙醚，由蛋白质水解所得α-氨基酸，除甘氨酸外，都 具有旋光性。他们的α碳原子的结构类型都与L-甘油醛 相同，固都属于L型。
若用R-S标记法，这些α-氨基酸的α碳原子的构型
都是S型。
氨基酸的结构、分类和命名及应用
天冬氨酸
Asp
NH2 HO O C(CH2)2CHCO O H
III 碱性
谷氨酸
Glu
NH2 H2N (CH2)4CHCOOH
NH2 HN CHN(CH2)2CH COOH
NH3
*赖氨酸 精氨酸
Lys Arg
H2N N NH2 CH2CH COO
组氨酸
His
氨基酸的结构、分类和命名及应用
氨基酸有两种不同的构型
填空题1.氨基酸有两种不同的构型，即L型和D型；组成人体蛋白质的氨基酸都是 L 型。
2. 多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
3.在腺苷酸环化酶和磷酸二酯酶的作用下，细胞内cAMP水平下降。
4.DNA复制时辨认复制起点主要靠冈崎片断来辨认。
5.蛋白质生物合成中每生成一个肽键，需消耗高能磷酸键数为 4 。
6.肽腱是联结氨基酸之间的共价键。
肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。
7.蛋白质分子的一级结构首先研究清楚的是胰岛素。
8.阅读mRNA密码子的方向是5’---3’。
9.胆汁酸盐浓度过高可抑制α—羟化酶和HMGCoA酶的活性。
10.“转录”是指DNA指导合成RNA的过程；翻译是指由RNA指导合成蛋白质。
11.蛋白质分子的构象又称为空间结构、立体结构、或高级结构，它是蛋白质分子中原子核集团在三维空间上的排列和分布。
12.CM在小肠粘膜上皮细胞合成，极低密度脂蛋白在肝细胞合成。
13.在mRNA分子中，可作为蛋白合成时的起始密码子的是AUG，终止密码子是UGA，UAG ，UAA。
14.转运线粒体外的NADH至线粒体的方式是苹果酸-天冬氨酸和α-磷酸甘油穿梭作用。
15.赖氨酸氨基酸脱羧基作用生成尸胺，鸟氨酸氨基酸脱羧基作用生成腐胺，它们均有降血压作用。
16.醛固酮的主要作用是强心和利尿。
17.苯丙酮尿症患者体内缺乏苯丙氨酸酶，而白化病患者体内缺乏酪氨酸酶。
18.使血糖浓度下降的激素是胰岛素。
19.在鸟氨酸循环生成尿素的过程中，其限速酶是精氨酸，代琥伯酸合成酶。
20.细胞膜上的磷脂酰肌醇二磷酸被有关的酶水解后可生成两种第二信使，它们分别是 cAMP 和cGMP。
21.终止密码子除UAA外，其余两个是UAG 和 UGA 。
22.维生素D要转变成活性维生素D需在其25 位和第 1 位进行两次羟化。
23. 低密度脂蛋白的生理功用是肝脏合成的胆固醇转运到肝外组织，高密度脂蛋白的生理功用是血液中的胆固醇转运到肝外。
24.治疗痛风症的药物是别嘌呤醇，其原理是其结构与次黄嘌呤相似。
有机化学氨基酸
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
生化III复习题解(1)
第一章蛋白质（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
5．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
6．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
7．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
8．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
9．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
10．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
11．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
12．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
13．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
(二) 填空题1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
氨；羧基；2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。
16 ；6.253．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。
生物化学习题与部分参考答案(精简答案10)
蛋白质化学一、填空题1．氨基酸的等电点pI是指。
2．氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以离子形式存在。
3．在生理条件下(pH7.0左右)，蛋白质分子中的侧链和侧链几乎完全带正电荷，但是侧链则带部分正电荷。
4．通常球状蛋白质的氨基酸侧链位于分子内部，氨基酸侧链位于分子表面。
5．蛋白质中的Phe、Trp和 3 种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在nm 处有最大吸收值。
6．DEAE-纤维素是一种交换剂，CM-纤维素是一种交换剂。
7．天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基与亚氨基氢都参与了链内键的形成，因此构象相当稳定。
8．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为。
9．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的方向移动。
10．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是，含硫的氨基酸有和。
11．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是和。
12．酪氨酸的α－氨基的pK’＝2.2，α－羧基的pK’＝9.11，酚羟基的pK’＝10.9，则酪氨酸的等电点为，在pH＝7.0的溶液中电泳它泳向极。
13．α-螺旋结构是由同一肽链的和间的键维持的，螺距为,每圈螺旋含氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。
天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于螺旋。
14．球状蛋白质中有的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有的氨基酸位于分子的内部。
15．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成化合物，而与茚三酮反应生成黄色化合物。
16．维持蛋白质的一级结构的化学键有和；维持二级结构靠键；维持三级结构和四级结构靠键，其中包括、、和。
17．稳定蛋白质胶体的因素是和。
18．GSH的中文名称是，它的活性基团是。
19．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并，这种现象称为，蛋白质的这种性质常用于。
生物化学复习简答
简答题1、什么是蛋白质的构象？构象与构型有何异同？蛋白质的构象就是蛋白质的立体结构，或称空间结构，也称为三维结构。
构型和构象都是表示分子的空间结构，即分子中各个原子和基团在空间的排布，在这一点上是相同的。
但严格讲起来，它们又是不同的。
因为构型只表示在立体异构体中其取代基团的空间排布，而构象是表示在分子中由于单键的旋转所产生的原子或基团的空间排列。
氨基酸的构型有两种，D-型和L-型。
从D-型变成L-型，必须有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学性质的变化，而且异构体可以区分和分离。
而构象有无数种，一种构象变成另一种构象，不需共价键的断裂，只需单键旋转即可，构象只涉及到结构的相似性，而不表示可区分的立体化学形式，没有光学性质的变化。
虽然构象有无数种，但在天然蛋白质中由于各种条件的限制其构象只有一种。
2、维生素分类依据是什么？每类包含哪些维生素？①通常根据维生素的溶解性质，将其分为脂溶性和水溶性维生素两大类。
②脂溶性维生素溶于脂肪，有维生素A、D、E、K。
③水溶性维生素溶于水，有维生素B族和维生素C和硫辛酸。
3. 生物体内核苷酸有两条完全不同的合成途径，试简述两条途径的名称和特点。
①从头合成(de novo synthesis) 途径。
核苷酸的合成不是利用现成的嘌呤或嘧啶碱，而是由一些简单的前体物质经过一系列酶促反应才完成的。
这些前体物质包括氨甲酸磷酸、天冬氨酸、二氧化碳、谷氨酰胺、甘氨酸和甲酸盐。
②补救途径以完整的嘌呤或嘧啶碱在酶催化下，与磷酸核糖结合直接合成核苷酸。
当①途径受阻时，就可通过此途径来合成。
4.为什么密码子的第三位碱基发生突变后，仍可能翻译出正确的氨基酸而不影响所合成的多肽的生物活性？①由于密码子的专一性主要由第一、第二位碱基决定，而第三位碱基专一性小。
②密码子具有简并性，即同一种氨基酸常有几种密码子。
这种密码子之间相互区别主要在第三位碱基上，也就是讲每一个密码子中的前两位碱基不能有变化，如有变化，所代表的氨基酸也要改变，而第三位的碱基改变往往影响不大。
动物医学《基础生物化学-氨基酸》课件
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
提问：为什么偏酸性？
答案： -COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力
提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
答案：更酸（3.0 左 右）
碱 性 氨 基 酸pI 更 碱（7.6—10.7)( 只 有 三 种）
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7）
时， 带
负 电？
提问：等电点时的氨基酸特点是？
脯氨酸 proline
Pro P
6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
第三章 氨基酸
Chapter 3 Amino acid
本章重点内容
§3-2 氨基酸的结构和分类 §3-3 氨基酸的酸碱化学 §3-4 氨基酸的物理和化学性质
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
★ 组成蛋白质的基本单位是氨基酸（amino acid）。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同 的氨基酸。
氨基酸的结构及性质
主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种,但组 成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L氨基酸〔甘氨酸除外〕.
第一节 氨基酸的分类
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物,是组成蛋白质的基本单位.从蛋白质水解物中分 离出来的氨基酸有二十种,除脯氨酸和羟脯氨酸外,这些天然氨基酸在结构上的共 同特点为：
脯氨酸
饼干写亮一本谱 proline Pro P
6.30
4. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
〔1〕按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
〔2〕按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
〔3〕按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
〔一〕按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
1、脂肪族氨基酸
● 含一氨基一羧基的中性氨基酸
甘氨酸 Gly, G
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸<Lys> 缬氨酸<Val> 蛋氨酸<Met> 色氨酸<Trp > 亮氨酸<Leu> 异亮氨酸<Ile> 苏氨酸<Thr> 苯丙氨酸<Phe>
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填空题1.氨基酸有两种不同的构型，即L型和D型；组成人体蛋白质的氨基酸都是 L 型。
2. 多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
3.在腺苷酸环化酶和磷酸二酯酶的作用下，细胞内cAMP水平下降。
4.DNA复制时辨认复制起点主要靠冈崎片断来辨认。
5.蛋白质生物合成中每生成一个肽键，需消耗高能磷酸键数为 4 。
6.肽腱是联结氨基酸之间的共价键。
肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。
7.蛋白质分子的一级结构首先研究清楚的是胰岛素。
8.阅读mRNA密码子的方向是5’---3’。
9.胆汁酸盐浓度过高可抑制α—羟化酶和HMGCoA酶的活性。
10.“转录”是指DNA指导合成RNA的过程；翻译是指由RNA指导合成蛋白质。
11.蛋白质分子的构象又称为空间结构、立体结构、或高级结构，它是蛋白质分子中原子核集团在三维空间上的排列和分布。
12.CM在小肠粘膜上皮细胞合成，极低密度脂蛋白在肝细胞合成。
13.在mRNA分子中，可作为蛋白合成时的起始密码子的是AUG，终止密码子是UGA，UAG ，UAA。
14.转运线粒体外的NADH至线粒体的方式是苹果酸-天冬氨酸和α-磷酸甘油穿梭作用。
15.赖氨酸氨基酸脱羧基作用生成尸胺，鸟氨酸氨基酸脱羧基作用生成腐胺，它们均有降血压作用。
16.醛固酮的主要作用是强心和利尿。
17.苯丙酮尿症患者体内缺乏苯丙氨酸酶，而白化病患者体内缺乏酪氨酸酶。
18.使血糖浓度下降的激素是胰岛素。
19.在鸟氨酸循环生成尿素的过程中，其限速酶是精氨酸，代琥伯酸合成酶。
20.细胞膜上的磷脂酰肌醇二磷酸被有关的酶水解后可生成两种第二信使，它们分别是 cAMP 和cGMP。
21.终止密码子除UAA外，其余两个是UAG 和 UGA 。
22.维生素D要转变成活性维生素D需在其25 位和第 1 位进行两次羟化。
23. 低密度脂蛋白的生理功用是肝脏合成的胆固醇转运到肝外组织，高密度脂蛋白的生理功用是血液中的胆固醇转运到肝外。
24.治疗痛风症的药物是别嘌呤醇，其原理是其结构与次黄嘌呤相似。
25.脱磷酸化和氧化磷酸化是化学修饰最常见的方式。
26.非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有偶联磷酸化，也不能生成ATP。
27.某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似，其中氨甲喋呤（MTX）与叶酸结构相似，氮杂丝氨酸与谷氨酰胺结构相似。
28.蛋白质解离成阴、阳离子的相等，即所带正、负电荷刚好相等时，称为两性离子，又称等电点。
29.高浓度的中性盐可以沉淀水溶液中的蛋白质，称为盐析。
30.组成蛋白质的氨基酸都是a-氨基酸；都是 L 型氨基酸；31. tRNA 是蛋白质合成场所或装配机。
32. mRNA 是蛋白质合成的直接模板。
33.写出下列核苷酸的中文名称cAMP：环腺苷酸环化酶cGMP：环鸟苷酸环化酶35. 肝是调节血糖浓度的最重要的器官。
36.DNA双螺旋结构中A 、T之间有2 条氢键；而G、C之间有3 条氢键。
37.核酸的基本组成单位是单核苷酸，他们之间是通过3’5’磷酸二脂键相连接的。
38.糖原合成的限速酶是糖原合成酶；糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
39.在无氧的条件下，由葡萄糖或糖原生成乳酸的过程又称为酵解。
40.糖异生过程中所需能量由高能磷酸化合物ATP 和AMP供给。
41.磷酸果糖激酶是糖酵解阶段最重要的限速酶；异柠檬酸脱氢酶是三羧酸循环最主要的限速酶，也是该循环的主要调节酶。
42.必需脂肪酸包括亚油酸亚麻酸和花生四烯酸。
44.在血浆中脂肪酸与血浆脂蛋白结合运输，脂类物质与载脂蛋白结合运输。
45.人体不能合成的三种必需脂肪酸是亚油酸亚麻酸和花生四烯酸，它们由食物供给。
46.ATP的产生有两种方式，一种是氧化磷酸化，另一种是作用物水平磷酸化。
47.尿素主要在肝脏合成， NH3和CO2 是合成的原料，通过鸟氨酸循环循环合成。
48.过氧化物酶催化生成 H2O2，可用于杀菌。
49.体内合成嘌呤核苷酸中嘌呤环的原料是嘧啶环、PRPP、天冬氨酸、谷胺酰胺以及二氧化碳。
50.化学修饰最常见的方式是磷酸化，可使糖原合成酶活性降低，磷酸化酶活性升高。
51.DNA合成的方向是3’---5’，多肽合成的方向是N---C端。
52.体内合成嘧啶核苷酸中嘌呤环的原料是甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、二氧化碳、一碳单位。
53.蛋白质合成的基本原料是 20种氨基酸。
54.除了肝脏和肌肉外，除了肝脏和肌肉外，肾等组织器官对血糖浓度也有一些影响。
55. mRNA是遗传信息的模板；rRNA、蛋白质组成核糖体。
56.联合脱氨基作用主要在肝，肾等组织中进行。
57.在物质代谢中，三羧酸循环、生物氧化、氧化磷酸化是所有产能物质在体内的最终共同通路。
58.基因表达就是基因转录和翻译的过程。
59.只有肝脏含有合成酮体的酶，所以是酮体生成的唯一器官。
60. 脂蛋白是脂类的运输形式，极低密度脂蛋白、高密度脂蛋白均只在肝中合成。
61.除石胆酸外，95%的胆汁酸可进行“肝肠循环”，使胆汁酸被反复循环利用。
62.血钙以离子钙和结合钙两种形式存在。
63.一种氨基酸最多可以有 6 个密码子，一个密码子最多决定 1种氨基酸。
64.含硫氨基酸有蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
65.脂肪酸的β-氧化在细胞的胞液中进行，它包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四个连续反应步骤。
66.根据氨基酸的结构和性质不同将其分为非极性疏水氨基酸，不带电荷的极性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸四种。
67.写出下列核苷酸的中文名称：CTP：三磷酸胞苷和dATP：脱氧三磷酸腺苷。
68.在嘌呤核苷酸从头合成中重要的调节酶是磷酸核糖焦磷酸酶和磷酸核糖氨基转移酶。
69.糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激酶。
70.体内ATP的产生有两种方式，它们是氧化磷酸化和作用物水平磷酸化。
72.核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有6-MP（6-巯基嘌呤），常见的嘧啶类似物有5-FU （5-氟尿嘧啶）。
73.DNA的二级结构的重要特点是形成双螺旋结构，此结构内部是由含氮碱通过氢键相连而成。
74.DNA的双链中，只有一条链可以转录生成RNA，此链称为模板链。
75.酮体包括乙酰乙酸， –羟丁酸，丙酮；HMG-C0A合成酶是酮体生成的限速酶。
76.人体每日排出钙的80%经肠道排出，20%经肾脏排出。
77.肝脏生物转化作用的特点是多样性和连续性及解毒和致毒的双重性。
78.蛋白质合成的原料是氨基酸，细胞中合成蛋白质的场所是核蛋白体。
79. RNA的转录过程分为起始、延长和终止三阶段。
80.酶的非竞争性抑制剂可使Km 不变，使Vm 降低。
81.结合蛋白酶类必需由酶蛋白和辅酶相结合才具有活性。
82. 肝是糖异生的最主要器官，肾也具有糖异生的能力。
83.血糖的主要代谢去路包括：①氧化分解②合成糖原③转变成其他糖和糖衍生物④转变为非糖物质⑤尿糖84.三羧酸循环过程中有 4 次脱氢； 2 次脱羧反应。
85.人体内的胆固醇 1/3 靠食物供给；2/3 有体内合成。
86.在DNA复制时，连续合成的链称为前导链，不连续合成的链称为随从链。
87.尿酸是人体嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物。
88.脂蛋白是脂类的运输形式， HDL和 VLDL均只在肝中合成。
89.脂肪酸的合成在胞液进行，合成原料中碳源是乙酰CoA；供氢体是NADPH+H+，它主要来自磷酸戊糖途径。
90.氨在血液中主要是以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式被运输。
91.血液中含量最多的蛋白质是血浆蛋白质。
92.呼吸链由尼科酰胺核苷酸类黄素蛋白类铁硫蛋白类辅酶Q细胞色素类五类成份组成。
93.谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
94.磷酸戊糖途径的主要生理意义是为核酸合成提供核糖和NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应。
95.携带一碳单位载体是四氢叶酸，另一种载体是S-腺苷蛋氨酸。
96.嘌呤的代谢最终产物是____尿酸________。
97.各种蛋白质的含氮量颇为相近，平均含量为16%左右。
98.写出下列核苷酸的中文名称：UTP__尿嘧啶核苷三磷酸__________和dTTP___胸腺嘧啶脱氧核苷三磷酸_________，dAMP____腺嘌呤脱氧核苷酸________.99.下列辅酶组成中，NAD+含尼克酰胺维生素，FMN含核黄素。
100.一个葡萄糖分子经酵解生成_______2_____个A TP，糖原中的一个葡萄糖残基经酵解可生成_______3_____个A TP.101.乳糜微粒的生理功能是转运外源性甘油三脂，VLDL的主要生理功能是内源性甘油转运到肝外。
102.氨基酸脱氨基作用生成的胺类物质具有升血压作用，它们是_色胺_和酪胺__。
103.三羧酸循环在_____线粒体_______中进行，是糖，脂肪，氨基酸三大营养物质分解代谢的最终共同途径。
_生物素_是丙酮酸羧化酶的辅基。
104.DNA的双链中，只有一条链可以转录生成RNA，称为模板链，另一条链无转录功能，称为_______编码链_____。
105.6—磷酸葡萄糖脱氢酶是_NADP+___________，琥珀酸脱氢酶是____FAD________。
106.血钙中能发挥生理作用的只有____Ca2+________，使血钙降低的激素是_降钙素。
107.对环境信息应答时，引起基因表达水平降低的信号分子称____诱导剂________。