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COOH
COO+H N—C —H 3 α
H2N—Cα—H R
不带电形式
R
两性离子形式
Cα如是不对称C(除Gly),则:
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋(-)或右旋(+)]
亚氨基酸 氨基酸中含有的不是氨基而是 亚氨基,称之为亚氨基酸,比 如脯氨酸
(二)氨基酸的分类
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
21
25
30
牛胰岛素的化学结构
核糖核酸酶的一级结构
肽键的形成
肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键(酰胺键)。
二肽;
多肽;
寡肽;
(二)蛋白质的空间结构(构象、高级结构)
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类,所有蛋白质都由20种标准氨基 酸(20 standard am9种氨基酸具有一 级氨基(-NH3+)和羧基(-COOH)结合到α碳 原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子 和各种侧链(R);Pro具有二级氨基(α-亚氨 基酸)
非极性疏水性氨基酸 丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮 氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe) 、色氨 酸(Trp)、蛋氨酸(Met) 非电离极性氨基酸 1)甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸 (Cys) 酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln) 带负电【酸性】 天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu) 带正电【碱性】 赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)

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2024/1/26
表观遗传学异常与疾病关系
表观遗传学改变可导致基因表达模式异常,与癌症、神经退行性疾病等多种疾病发生发展 密切相关。
基因表达调控网络失衡与疾病关系
基因表达调控网络失衡可导致细胞功能异常,进而引发疾病,如自身免疫性疾病、代谢性 疾病等。
22
靶向药物设计原理及应用前景展望
靶向药物设计原理
生物化学将与医学、药学、计算科学等多学科进 行更深入的交叉融合,共同推动医学领域的创新 与发展。
伦理与法规挑战
3
面对基因编辑等前沿技术带来的伦理和法规挑战 ,需要建立健全相关法律法规和伦理规范,确保 生物化学技术的合理应用。
2024/1/26
31
THANKS
2024/1/26
32
通过转录因子、启动子、增强子等元 件调节基因转录效率。
通过DNA甲基化、组蛋白修饰等方式 影响基因表达模式。
翻译水平调控
通过mRNA稳定性、翻译起始速率等 因素控制蛋白质合成。
2024/1/26
21
基因表达异常与疾病发生发展关系探讨
基因突变导致表达异常
基因突变可影响转录、翻译等过程,导致蛋白质功能异常或缺失,进而引发疾病。
2024/1/26
蛋白质的功能分类
01
结构蛋白、功能蛋白和调控蛋白等。
蛋白质的功能举例
02
酶、激素、抗体、转运蛋白等。
蛋白质功能多样性的原因
03
氨基酸序列的多样性、空间结构的复杂性和翻译后修饰的多样
性。
10
蛋白质合成、降解与调控机制
03
蛋白质合成
蛋白质降解
包括转录和翻译两个过程,其中转录是以 DNA为模板合成RNA,翻译是以mRNA 为模板合成蛋白质。

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下公式推算出蛋白质的大致含量:
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种,但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys(K)
9.74
精氨酸 Arg (R) 10.76
组氨酸 His (H) 7.59
另外:
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如:脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母,意思是‚头等 重要的,原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清(清蛋白)的研究 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分

半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2

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现状
生物化学已经成为生命科学领域的重要分支,与分子生物学、遗传学、细胞生 物学等学科相互渗透,共同揭示生命的奥秘。同时,生物化学在医学、农业、 工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性
A
疾病诊断
生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子 的含量或结构异常,从而辅助疾病的诊断,如 血糖、血脂检测等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质,脂类可分为简单脂质(如脂肪酸、甘油酯等 )和复合脂质(如磷脂、糖脂等)。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异,如动物体内主要储存甘油三酯, 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸,进而
药物研发
通过对生物体内代谢途径和药物作用机制 的研究,有助于设计和开发新的药物,提 高治疗效果和降低副作用。
B
C
营养与健康
生物化学在营养学领域的应用有助于了解食 物中营养成分的代谢和利用,为合理膳食和 营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究
生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病 机制和治疗方法,如基因疗法和干细胞疗法 等。
酶活性调节的方式
包括共价修饰、变构调节、酶原激活 和抑制剂作用等。
酶在医学领域应用实例分析
酶与疾病的关系
酶的异常与多种疾病的发生和发展密切相关,如酶缺陷病、代谢 性疾病等。
酶在疾病诊断中的应用
利用酶的特异性催化反应,开发酶学诊断方法,如酶活性测定、同 工酶分析等。
酶在疾病治疗中的应用
通过补充或抑制特定酶的活性,达到治疗疾病的目的,如酶替代疗 法、酶抑制剂疗法等。
进入血液循环被组织细胞摄取利用。

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05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值,可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点,是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定,包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现,主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素,包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化,遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ,如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程,改 良作物品种,提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用,如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成,通过共价键连 接,具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构,这些结 构决定了蛋白质的功能。

蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能,如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成,包括脱氧核糖核 酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA携带遗传信息,RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。

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2、生物分子是分级的 (1)代谢物和大分子 无机物分子 →(同化)转变成代谢物(氨基酸、糖、核苷 酸、脂肪酸和甘油)→(通过共价)键构成大分子(蛋白质、多 糖、DNA和RNA以及脂类) →(大分子间的相互作用导致)超分 子复合物(酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架系统)(图1 -2) (2)细胞器 细胞器是生物分子等级中较高层次的一级。细胞器仅在真核 生物细胞中发现。 (3)膜 膜是细胞和细胞器的边界(但将膜归为超分子装配体或者归 为细胞器都不太适合,虽然它们具有两者共有的性质)。 (4)细胞是生命的基本单位 细胞是生命的单位,是唯一能展现生命特征(生长、代谢、 刺激应答和复制)的最小实体。细胞可分为两种类型,即真核生 物细胞和原核生物细胞。真核生物细胞具有复杂的内部结构。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形 式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换,生物高度组织化的结构 和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利 用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最 重要的富含能量的生物分子,代表着生物在化学上可利用的 能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁 衍与它们自身相同的后代。 二、生命分子 生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组 成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上,其中大 多数H和O以H2O形式出现。
Section 2

在生物化学中,水存在的意义是显而易见的:①几乎 所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的 形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应 物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本 身活跃地参与支撑许多化学反应,水的离子化组分(H+和 OH-)往往作为真正的反应物参与反应。事实上,生物分子 的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H+和OH-的 相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完 成的。⑤水的离子化产物(H+和OH-)是蛋白质、核酸以及 膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离 子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化 状态。

《高级生物化学》课件

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工业领域
在食品、制药、环保等行 业,生物化学技术有广泛 应用,如发酵工程、酶工 程等。
CHAPTER 02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构的表示方法
通过球棍模型、电子云密度图等工具,形象地展示分子的三维结 构,帮助理解分子的物理和化学性质。
分子的极性
介绍分子极性的判断方法,以及极性分子在化学反应中的特殊性质 和作用。
核酸的结构
DNA具有双螺旋结构,RNA具有 单链结构。
核酸的功能
DNA携带遗传信息,RNA在转录和 翻译过程中起重要作用。
酶的作用机制与动力学
酶的作用机制
酶通过降低反应活化能来加速化学反应,具有高 度专一性。
米氏方程
描述了酶促反应速率与底物浓度的关系,是酶动 力学研究的基础。
酶促反应动力学
研究酶促反应的动力学特征,包括反应速率和底 物浓度对反应速率的影响。
酸碱理论与缓冲溶液
1 2
酸碱质子理论
介绍酸碱质子理论的基本概念,理解酸碱的电子 转移过程及其在酸碱反应中的作用。
缓冲溶液
阐述缓冲溶液的概念、组成及作用原理,学习计 算缓冲溶液的pH值的方法。
3
缓冲溶液在生物体内的应用
介绍缓冲溶液在维持生物体内酸碱平衡中的重要 作用,理解人体血液中缓冲系的作用机制。
生物膜的结构与功能
生物膜的组成
生物膜主要由脂质和蛋白质组成,具有流动性 。
生物膜的结构
生物膜具有双层膜结构,膜蛋白和膜脂质相互 作用,形成特定的结构和功能。
生物膜的功能
生物膜具有物质运输、信号转导、能量转换等多种功能,对维持细胞稳态具有 重要作用。
CHAPTER 04
生物代谢

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反密码子 3’- X’-Y’-Z’-5’ 密码子 5’- X- Y- Z - 3’
编辑ppt
15
摆动假说:
1965 年 F.Crick 提出摆动假说(Wobble hypothesis)
这个假说认为密码子-反密码子的相互作用, 首先要求前两个碱基对是标准型的碱基互补, 以保证结合有最大限度的稳定性,第三个碱基 则要求不那么严格,可以允许结构上有小小的 波动(即摆动), 并允许有某些特异的碱基参与
编辑ppt
9
肽酰基位点 (P位点)
大亚基
AA
氨酰基位点 (A位点)
反密码子 3'
5' mRNA 结合位点
小亚基
密码子
大肠杆菌70S核糖体
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10
(三)多核糖体
蛋白质合成过程中一个 mRNA 的分子上不止结合 一个核糖体而是一群核糖 体同时翻译一个 mRNA 分 子,这群核糖体称为多核 糖体(polysome)。
遗传密码: mRNA中的 三个碱基编码一个
氨基酸。此 三联碱基组 称为一个密码子 (codon)。
遗传密码的主要特征:
1. 密码子无标点符号
2. 密码子的不重叠性
3. 密码子的简并性
4. 密码子使用频率不同
5. 密码子与反密码子配对的不严格性
6. 密码子的通用性
7. 密码子的防错编辑性ppt
3
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氨基酸 + tRNA + ATP → 氨基酰-tRNA + AMP + PPi
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13
R1CH CO O H NH2
O
O
O
+ HO P O P O P O 腺苷 E 1 OH OH OH
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同学们好!
现在开始上课!
生物化学
生物化学
第一章 蛋白质化学 第二章 酶化学 第三章 维生素与辅酶 第四章 生物氧化 第五章 糖代谢 第六章 脂代谢 第七章 核酸的生物化学 第八章 蛋白质代谢 第九章 代谢的调节控制
绪论
▪ 生物化学的概念 ▪ 生物化学研究的主要内容 ▪ 生物化学的研究对象 ▪ 生物化学与其他学科的关系 ▪ 生物化学的发展简史 ▪ 生物化学学习方法及参考用书
2 研究它们在生物体内的化学变化及与外界进行 物质和能量交换的规律,即物质代谢和能量代谢 --动态生物化学
3 研究这些物质的结构、代谢和生物功能与复杂 的生命现象之间的关系--功能生物化学
4 生物体遗传信息的传递、表达及代谢调节
三、生物化学的研究对象
1、以所研究的生物对象之不同 动物--动物生物化学 植物--植物生物化学 微生物--微生物生物化学
(一) 学习方法
• 在理解的基础上掌握生物化学的基本原理 • 注重生物化学理论研究的思路和方法 • 结合专业实际或生活实际理解所学知识 • 强化实验技能学习及实际操作能力锻炼 • 善于总结思考并勤于练习
(二)教材及参考书
教材: 金凤燮,生物化学,中国轻工出版社,2005年
参考书:
1.魏述众:生物化学,中国轻工出版社 2.王镜岩等编:生物化学(上、下),人民教育出版社 3.聂剑初等:生物化学简明教程,高教出版社 4. Biochemistry. Worthpublishers.Inc. 5.沈仁权,生物化学教程,高等教育出版社 6.大连轻工业学院主编:生物化学(工业发酵专业用)轻 工出版社85年出版 7.郑集等:普通生物化学(第三版),高教出版社,1998 年出版
生理机能的协调关系,从而对一定的 生理机能给以化学解释。
(二)近代生物化学的发展
▪ 1897年----发现磨碎的酵母菌细胞抽提液能使糖发酵 ▪ 1926年----获得脲酶结晶,证明酶是蛋白质 ▪ 1982年----发现酶性核糖核酸 ▪ 1944年---发现细菌的特性可以通过核酸传递到下一代 ▪ 1945--1982年蛋白质和核酸一级结构的分析和人工合
2、按生物化学应用领域的不同 医学生物化学、农业生物化学、工业生物化
学 3、学科本身各部分常被作为独立的分科:
蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学等 分子生物学
四、生物化学与其他学科的关系
(一)生物化学与化学的关系
生物化学的研究发展与有机化学、分析化学、
物理化学的理论及技术有密切关系
(二)生物化学与其它生物科学的关系
1 生物化学与生理学、微生物学、细胞生物学、遗 传学、胚胎学、组织学、免疫学等密切相关 2 生物化学是分子水平的生物学 3 生物化学是现代生物学科的基础和前沿
(三)生物化学与现代工业
•医学----病理----生物化学代谢失调----成分变化---功能紊乱如高血脂症、糖尿病、贫血症、肝炎
•医学----生化药物
•发酵工业----微生物代谢机制的研究、控制和应用, 工业化生产生物活性物质
•农业----固氮、生物杀虫剂、品种改良、农产品贮 存加工
•食品工业----食品资源、工艺、储藏、营养
•酶工程与自动化
五、生物化学的发展简史
(一 )生物化学发展的三个阶段: 静态生物化学--研究生物有机体的化学组成与性质 动态生物化学--研究生物有机体的化学变化过程 机能生物化学--研究生物有机体内的化学变化与整体
一、生物化学的概念
生物化学是以生物体为对象,从化学的观点研 究生命本质的科学;
它主要是利用化学的理论和方法研究生物体的 基本构成物质的结构、性质及其在生命活动过程中 的变化规律。
二、 生物化学研究的主要内容
1 研究构成生物体的糖、脂质、蛋白质、核酸、 酶、维生素和激素等组成、结构、性质与功能-静态生物化学
成 ▪ 1953年同位素示踪法应用于代谢研究 ▪ 50年代中X光衍射法研究蛋白质立体结构 ▪ 1953年提出DNA的结构为双螺旋的理论
(三)21世纪的生物化学发展趋势
▪ 1.大分子结构与功能的关系; ▪ 2.生物膜的结构与功能 ▪ 3.机体自身调控的分子机理 ▪ 4.生化技术的创新与发明
六、生物化学学习方法及参考用书
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