酶促反应影响因素

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酶促反应影响因素实验中存在的问题与改进探讨

酶促反应影响因素实验中存在的问题与改进探讨

酶促反应影响因素实验中存在的问题与改进探讨
酶促反应影响因素实验中可能存在的问题有以下几点:
1. 实验条件的控制不准确:实验室环境的温度、湿度、光照等因素可能会对酶的活性产生影响,如果这些因素没有得到准确的控制,就会对实验结果造成影响。

2. 酶的纯度问题:酶的纯度影响其活性,如果实验中使用的酶样品纯度不高,可能会导致实验结果误差较大。

3. 酶底物浓度的选择:酶底物浓度的选择也会影响实验结果。

如果酶底物浓度过低,可能会导致反应速率过慢,难以测量;而如果酶底物浓度过高,可能会产生底物竞争,导致实验结果不准确。

4. 反应时间的选择:反应时间的选择也要注意。

如果反应时间过短,可能会无法测量到足够的反应产物,影响实验结果;而反应时间过长,则可能会导致反应过度,产生误差。

针对这些问题,可以采取以下改进措施:
1. 准确控制实验条件:确保实验室环境的温度、湿度、光照等因素在实验过程中保持稳定,并对这些因素进行准确的记录。

2. 使用高纯度酶样品:选择高纯度的酶样品进行实验,以确保实验结果准确可靠。

3. 合理选择酶底物浓度:根据实验目的和酶的特性,选择合适的酶底物浓度,确保反应速率适中,方便结果的测量。

4. 合理选择反应时间:根据酶的反应速率和实验目的,选择合适的反应时间,确保能够得到足够的反应产物,而不产生过度反应。

5. 进行对照实验和重复实验:进行对照实验和重复实验,以验证实验结果的可靠性,并能够对实验误差进行评估和控制。

通过以上改进措施的采取,可以提高酶促反应影响因素实验的准确性和可重复性,并得到更可靠的实验结果。

影响酶促反应的因素——温度,ph,激活剂及抑制剂,生化实验报告(共8篇)

影响酶促反应的因素——温度,ph,激活剂及抑制剂,生化实验报告(共8篇)

影响酶促反应的因素——温度,ph,激活剂及抑制剂,生化实验报告(共8篇) 影响酶促反应速度的因素生化实验实验二影响酶促反应速度的因素【目的】观察温度、PH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。

【原理】唾液淀粉酶催化淀粉水解,生成一系列水解产物,即糊精、麦芽糖和葡萄糖等。

淀粉及其水解产物遇碘会呈现不同的颜色。

在不同温度,不同PH值下,唾液淀粉酶活性不同,催化淀粉水解程度不一,生成的产物也就不同。

此外,激活剂、抑制剂也能影响淀粉酶活性,影响淀粉的水解。

因此可根据在不同反应条件下,溶液加碘呈现的不同颜色来判断淀粉的水解程度,从而验证了温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。

淀粉I2 【操作】1. 温度对酶促反应速度的影响取3支试管,编号,按下表操作:2. PH对酶促反应速度的影响取3支试管,编号,按下表操作:3.激活剂与抑制剂对酶促反应速度的影响取4支试管,编号,按下表操作:【结果及分析】观察各管颜色变化,说明温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应的影响。

【实验注意事项】篇二:生化实验思考题参考答案生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么?答:生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。

从科研工作的角度选材,还应当注意具体的情况,如植物的季节性、地理位置和生长环境等,动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等,微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。

2、材料的破碎方法有哪些?答:(1) 机械的方法:包括研磨法、组织捣碎法;(2) 物理法:包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等;(3) 化学与生物化学方法:包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。

实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定?两种滴定方法各有何优缺点?答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。

间接法的优点是操作简便、反应条件温和,缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差;直接法的优点是反应原理直观易懂,缺点是操作较复杂,条件剧烈,不易控制。

影响酶促反应的因素

影响酶促反应的因素

影响酶促反应的因素
酶促反应指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。

影响酶促反应的因素有温度,酸碱度,酶浓度,底物浓度,抑制剂和激活剂等。

1.温度:酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快;但当温度升高到一定限度时,酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。

在一定条件下,每一种酶在某一定温度时活力最大,这个温度称为这种酶的最适温度。

2.酸碱度:每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性,超过这个范围酶就会失去活性。

3.酶浓度:在底物足够,其它条件固定的条件下,反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时,酶促反应的速度与酶浓度成正比。

4.底物浓度:在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度增加而加快,反应速度与底物浓度近乎:成正比,在底物浓度较高时,底物浓度增加,反应速度也随之加快,但不显著;当底物浓度很大且达到一定限度时,反应速度就达到一个最大值,此时即使再增加底物浓度,反应也几乎不再改变。

5.抑制剂:能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。

6.激活剂:能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂。

酶工程 第二章酶动力学 第二节影响酶促反应的因素

酶工程 第二章酶动力学 第二节影响酶促反应的因素
图2-9 pH对酶活性的影响
第二节 影响酶促反应的因素
酶的最适pH并不是一个常数,它往往因酶的纯度、底物种 类和浓度以及环境介质的成分不同而不同。因此,酶的最适pH 只在一定的条件下才有意义。大多数酶的最适pH在6~8之间, 动物酶多在6.5~8.0之间,植物和微生物酶多在4.5~6.5之间。 也有少数例外,如胃蛋白酶为1.5,肝脏中的精氨酸酶则为9.7。 几种常见酶的最适pH见表2-1。
pH对酶活性产生影响的原因存在以下几方面的可能:
1.氢离子与氢氧根离子的浓度会影响到酶蛋白构象的变化, 甚至能够导致酶变性而失活。
2.pH能够影响到酶分子中某些基团的解离,这些基团的离 子化状态与酶分子的活性中心构象有关。
第二节 影响酶促反应的因素
3.pH会影响到底物分子的解离状态,同时也会影响酶分子 的解离状态,从而对酶与底物的亲和力产生影响。
所示。
[s]
图2-6 底物浓度与酶反应速度的关系
第二节 影响酶促反应的因素
从上图可以看出,在低的底物浓度时,底物浓度增加,反 应速度随之急剧增加,反应速度与底物浓度成正比,此时米氏 方程可简化为
当底物浓度较高时,增加底物浓度,反应速度虽随之增 加,但增加的程度不与底物浓度成正比;当底物达到一定浓 度后,若再增加其浓度,则反应速度将趋于恒定(v= Vmax), 并不再受底物浓度的影响,此时的底物浓度巳达到饱和程度。 所有的酶都有这种饱和现象,但各自达到饱和时所需要的底 物浓度各不相同,甚至差异极大。
第二节 影响酶促反应的因素
竞争性抑制作用可以通过增加底物的浓度来加以解除。这
种 米抑氏制常作数用Km的增特大点(是如酶图催2-化10反)应。的最大反应速度Vmax不变,而
图2-10 竞争性抑制作用的特性

最新高中生物-高一生物酶促反应的影响因素 精品

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2018--2018学年生物(苏教版)必修一同步导学案4.1.3酶促反应的影响因素一、目标导航1.酶促反应的影响因素二、知识网络1.影响酶活性的因素:温度和pH。

①温度:在较低的温度范围内,酶促反应的效率随着温度的升高而加快。

反应速率最高时的温度称为酶促反应的最适温度。

适当升高温度能加速酶促反应,但过高的温度又加速了酶蛋白的变性。

②pH:在一定的pH下,酶表现出最大活性,此时的pH称为最适pH,高于或低于此pH,酶的活性均降低。

过酸、过碱会使蛋白质变性而失去活性。

不同的酶最适pH是不同的。

(6)影响酶促反应速率的因素:pH、温度、酶的浓度、底物浓度等。

三、导学过程知识点一影响酶催化作用的因素甲乙丙1.酶相关实验的设计思路(1)根据两类催化剂催化H 2O 2产生O 2的多少判断酶的高效性 2H 2O 2――→H 2O 2酶2H 2O +O 2↑(气泡多而大);2H 2O 2――→Fe 3+2H 2O +O 2↑(气泡少而小)。

(2)根据斐林试剂与还原糖发生氧化还原反应判断酶的专一性蔗糖――→淀粉酶蔗糖(非还原糖)+斐林试剂→蔗糖+斐林试剂(无砖红色)。

(3)根据碘试剂与淀粉的颜色变化判断淀粉的水解淀粉+蒸馏水→淀粉+碘液→蓝紫色复合物(淀粉未被水解); 淀粉+淀粉酶→麦芽糖+碘液→无蓝紫色复合物(淀粉已被水解)。

(4)根据温度变化来判断酶的活性和结构的变化温度:低温(0 ℃)→升温→最适温度(37 ℃)→再升温→高温(大于70 ℃)| | | | | 活性:活性低―→活性增高→活性最高―→活性降低→无活性 | | | | | 结构:未变性―→未变性―→未变性―→渐变性―→已变性 (5)根据酸碱度变化来判断酶的活性和结构的变化 酸碱度:过酸←酸性增强←最适酸碱度→碱性增强→过碱 | | | | | 活性:无活性←活性降低←活性最高→活性降低→无活性 | | | | | 结构:变性← 渐变性 ← 未变性 ―→ 渐变性―→变性 【例1】 甲、乙、丙三图依次表示酶浓度一定时,反应速率和反应物浓度、温度、pH的关系。

影响酶促反应速度的因素

影响酶促反应速度的因素

影响酶促反应速度的因素酶作为生物催化剂,其活性受到多种因素调节,这是酶自身的特点,也是生物体能够调控代谢速度,从而适应环境的物质基础。

酶促反应的影响因素,主要是pH、温度、激活剂和抑制剂四大类。

了解这些影响因素,不论对于生产、生活,还是科学研究,都有重要作用。

限于篇幅,本文介绍前三类。

大部分酶的活力受pH值的影响,在一定的pH值活力最高,称最适pH。

一般酶的最适pH在6-8,少数酶需偏酸或碱性条件。

如人体胃蛋白酶最适pH为2.0,而肝脏精氨酸酶为9.7。

胃蛋白酶最适pH大部分酶的pH-酶活曲线是钟形曲线,但也有少数酶只有钟形的一半,甚至是直线。

如木瓜蛋白酶底物的电荷变化对催化没有影响,在pH4-10之间是一条直线。

一些酶的pH-酶活曲线,引自百度图片pH影响酶的构象,也影响与催化有关基团的解离状况及底物分子的解离状态。

最适pH有时因底物种类、浓度及缓冲溶液成分不同而变化,不是完全不变的。

温度也是常见的影响因素。

酶活随温度变化的曲线也是钟形曲线,有一个最高点,即最适温度。

温血动物的酶最适温度一般是35-40度,植物酶通常在40-50度。

这是温度升高时化学反应加速(每升温10℃反应速度加快1-2倍)与酶失活综合平衡的结果。

一般酶在60度以上变性,少数酶可耐高温,如牛胰核糖核酸酶加热到100度仍不失活。

因为酶的变形过程需要水参与,所以干燥的酶可耐受高温,而液态酶失活较快。

最适温度也不是固定值,它受反应时间影响,酶可在短时间内耐受较高温度,反应时间延长则最适温度降低。

热失活的活化能一般为50-100 Kcal/mol,比一般反应的活化能高10倍,所以一般酶在30℃以下是稳定的。

最适温度受反应时间影响,引自百度图片凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂。

大部分激活剂是离子或简单有机化合物。

根据无激活剂时酶是否具有活性,可分为必需激活剂和非必需激活剂;根据激活剂分子性质,可分为以下三类:1.无机离子可分为金属离子、氢离子和阴离子三种。

酶促反应影响因素

酶促反应影响因素

酶促反应影响因素酶促反应影响因素1. 温度:温度高于酶的最适活性温度,会加速酶分子的活性,而酶活性过高则可导致酶烧伤或破坏,从而降低反应的速率,所以保持合适的温度是影响酶促反应的重要因素之一。

2. 酶浓度:酶浓度是影响酶促反应速率的主要因素,它直接影响反应中酶与底物之间的接触次数,当酶浓度增加时,酶与底物越多,接触次数越多,反应速率自然越快,反之,当酶浓度过低时,反应速率就变慢。

3. pH值:pH值也会影响酶促反应,每种酶都有自己最适宜的pH值,若pH值过高或过低,酶活性可能会下降,甚至在一定的极端条件下可能造成酶的解离,因此需要控制反应的pH值。

4. 辅助因子:对于一些特定的酶,还需要加入某些激活剂或辅助因子,才能促进反应,引起酶活性。

例如,维生素是不可缺少的辅助因子,它们可能和一些酶结合形成介质型酶,影响酶促反应的反应速率。

5. 抑制剂:在生理反应过程中,也需要抑制酶的活性,而一些有机分子可以抑制酶的活性,从而降低反应的速率。

抑制剂的效果受其类型、浓度和pH值等影响,如果抑制剂的浓度过高,将会完全抑制酶活性,从而降低反应的速率。

6. 氧化剂和还原剂:氧化剂和还原剂都会影响酶促反应,氧化剂可以促进酶的反应速率,而还原剂则可以降低酶的反应速率。

例如,苯酚可以作为氧化剂加速酶促反应,而过氧化氢则可以作为还原剂,降低酶促反应的速率。

7. 金属离子:一些金属离子也可以影响酶的反应速率,其中锰、铜、铁等离子可能介导酶的正向活性,而硫酸钙、硫酸镁、硫酸铝等离子可能起抑制作用,降低酶的反应速率。

因此,温度、酶浓度、pH值、辅助因子、抑制剂、氧化剂和还原剂以及金属离子等都是影响酶促反应速率的重要因素。

基于此,实验室工作者可以在有效控制这些条件条件的基础上,改善反应的质量和效率,从而获得更佳的实验结果。

影响酶催化作用的因素

影响酶催化作用的因素

影响酶催化作用的因素1.酶催化速率的表示方法:单位时间内底物的减少量或产物的生成量。

2.影响酶作用的因素及其规律。

影响酶促反应的因素常有酶的浓度、pH、温度、、底物浓度、激活剂、抑制剂等,其变化规律有以下特点:(1)温度对酶促反应的影响①在一定温度范围内酶促反应速率随温度的升高而加快;但当温度升高到一定限度时,酶促反应速率不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。

②在一定条件下,酶活性最大时的温度称为该酶的最适温度。

见图1。

③低温影响酶的活性,但不会使酶的空间结构破坏,温度升高后,酶仍能恢复活性。

但高温会导致酶变性,使其永久失去活性。

(2)pH对酶促反应的影响①每一种酶只能在一定限度的pH范围内才有活性,超过这个范围酶就会永久失去活性。

②在一定条件下,每一种酶在某一pH时活性最大,此pH称为该酶的最适pH。

如图2表示胰蛋白酶的活性与pH的关系。

(3)底物(反应物)浓度对酶促反应的影响①在底物浓度较低时,反应速率随底物浓度增加而加快,反应速率与底物浓度近乎成正比。

②在底物浓度较高时,底物浓度增加,反应速率也随之加快,但不显著。

③当底物浓度很大,且达到一定限度时,反应速率就达到一个最大值,此时即使再增加底物浓度,反应速率也几乎不再改变,原因是酶饱和了。

见图3。

(4)酶浓度对酶促反应的影响。

在底物足够、其他条件固定的条件下,反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时,酶促反应速率与酶浓度成正比。

见图4。

(5)酶激活剂和酶抑制剂对酶活性的影响①酶激活剂:能增强酶的活性或使非活性的酶变为活性酶,如唾液淀粉酶需要被氯离子激活后,其活性才能增强。

②酶抑制剂:能使酶的活性下降或丧失,如氰化物可以抑制细胞色素氧化酶的活性。

影响酶作用的因素:曲线分析:曲线含义的准确表述:B 点:该酶发挥催化作用的最适温度或最适pH 值AB 段:达到最适温度(pH 值)前,随着温度(pH 值)升高,酶的催化效率提高酶的最适pH 值往往随底物种类、浓度等的变化而不同,因此,并不是一个常数,只是在一定条件下才有意义。

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• 另外,过酸、过碱或者温度过高都会 导致酶变性失活,且失去活性是永久 的、不可逆的。酶的本质就是蛋白质, 就好像煮鸡蛋一样,变质后凝固的蛋 白质再也回不到液态。
• 因低温而导致的酶活性下降在温度上 升以后又会使酶的活性恢复。故酶制 剂可以在低温的环境下保存。
酶浓度影响其活性示意图
• 在底物充足, 其他条件适宜的 条件下,酶促反 应速率与酶浓度 成正比。
五、酶活剂对酶反应速率的影响
• 能使酶活性提高的物质,都称为激活剂(activator),
其中大部分是离子或简单的有机化合物。如Mg++
是多种激酶和合成酶的激活剂,动物唾液中的α-
淀粉酶则受Cl-的激活。 特点:
D.该实验的pH应控制在该淀粉酶作用的最适pH条件下
影响酶酶促反应的影响因素
• 温度 • PH • 激活剂 • 抑制剂 • 底物浓度 • 酶浓度
通过影响酶活性而影响反应 直接影响酶促反应
一、温度对酶促反应的影响
每种酶都有自己适合的温度 • 动物:35---40 ℃ • 植物: 40--50 ℃ • 细菌、真菌差别较大,有的酶最适温度可高达70℃
乙酶被降解的过程中其分子结构会发生 改变,从而使其活性丧失。
2.(2013·临沂一模)下图为酶催化作用的模型。下列叙述正
确的是
( )。
A
A.该模型能很好地解释酶的专一性 B.该模型反映了酶可降低反应的活化能 C.该模型中生理过程表示脱水缩合 D.人成熟的红细胞内不能合成酶,也无上述模型
表示的生理过程
酶的最适温度
在一定条件下,一种酶在某一特定的温度时,其活性最 大,该温度称为该酶的最适温度。酶的最适温度不是一 个固定不变的常数。其数值受酶工作的时间、底物种类、 浓度、缓冲液种类等的影响。
在一定范围内,酶促反应速率随 着温度的升高而加快;
在达到最适温度以前,反应速度 随温度升高而加快
在达到最适温度以后,反应速度 随温度升高而下降
三、底物浓度对酶活性的影响
• 酶浓度一定时,在底物浓度较低时,酶促反应速率随底物 浓度的增加而急剧加快,这时二者成正相关。但当底物浓 度达到某一定值时后,再增加底物浓度,反应速率 不再
变化。原因是受酶数量的限制。
酶 促
酶的浓度一定




底物浓度
四、酶浓度对其活性的影响

底物足够





酶的浓度
B.其他条件最适,改变反应时间,观察反应生成物的量
C.其他条件最适,改变酶的浓度,观察反应生成物的量
D.其他条件最适,改变反应物的浓度,观察反应生成物的量
重要概念:酶活性 酶活性的表示方法 P83
4.小张进行“酶活性的影响因素”实验,结果如下图,分析 正确的是
A.随温度升高,酶活性不断上升
B.随pH下降,酶活性不断升高
酶是蛋白质,高于最适温度后,蛋 白质结构发生不可逆的改变,活性 下降;当温度再下降到最适温度时, 酶活性受温度影响示意图 活性不能恢复。
0⁰C左右酶活性很低,但结构稳定,因此酶制剂适于在0--4度下保存
应用实例
• 加酶洗衣服等用热水的效果要比用冷水好。 • 人在发烧的时候食欲下降,亦是身体里一些酶的作用。
底物不同,酶量属于无关变量,A项正确;不能将斐林试 剂改为碘液,因为其一碘液无法检测蔗糖,其二碘液只能 证明淀粉的存在,对淀粉没有被水解和淀粉未完全水解的 检测结果不容易区分,B项错误;⑥处的温度应为50~65 ℃,C项正确;第②步操作省略不影响实验结果,D项正 确。 • 答案 B
6.下表是探究温度对淀粉酶活性影响的实验设计及结果。
过酸或过碱酶都会破坏酶分子的 空间结构,使酶永久失去活性, 且不可恢复。
0
最适pH
pH
酶活性受PH影响示意

例:如下图表示某反应物剩余量随pH及温度的变化情况,正确 的是
C
A.该酶的最适温度是37℃ B.随着pH的升高,酶的活性先降低后升高 C.随着温度的升高,酶的最适pH不变 D.随着温度的升高,酶的活性逐渐降低
C.最适温度为T,最适pH为X
D.酶活性受温度影响,但不受
pH影响
C
5.下表是某同学为验证酶的专一性而设计的实验方案,a~d表示4 支试管,①~⑦表示实验步骤。对该实验方案的有关评价,错误 的是
a
b
c
d
蔗糖溶液2 ① 淀粉溶液
mL
唾液淀粉酶溶液2 mL
唾液淀粉酶溶液2 mL

37 ℃温水中水浴加热10 min
酶促反应的影响因素
杨振龙 2014年9月5日
酶的本质
酶的特性
上节课小结
产生部位 活细胞(不包括成熟的红细胞)
化学本质 合成原料 合成场所 功能
绝大多数是蛋白质,少数是RNA 氨基酸或核糖核苷酸 核糖体或细胞核 生物催化作用
作用场所 细胞内外均可
(1)酶具有高效性 (2)酶具有专一性 (3)酶的作用条件较温和
3.以下各种酶与其作用部位相匹配的是
B
A.淀粉酶——肽键
B.ATP水解酶——高能磷酸键
C.限制酶——氢键
D.解旋酶——磷酸二酯键
关于酶的实验
1.(2013·江苏改编)为了探究温度、pH对酶活性的影响,
下列实验设计合理的是
B
实验编号
探究课题
选用材料与试剂
过氧化氢溶液、新鲜的

温度对酶活性的影响
B
二、PH对酶活性的影响
最适PH
• 酶促反应速率最快时的环境pH称为该酶促反应的最适pH。
教材P85;注意几个最适PH
• 每一一般种地酶,只动能物在体一内定的限. 度的PH
范围内才有活性,其中酶活性最 高时的PH,即为该酶的最适PH。 高于或低于最适pH值酶的活性 都会降低。
υ/mmol. s-1
试管



淀粉溶液/mL
2
2
2
淀粉酶溶液/mL
1
1
1
反应温度/℃
30
40
50
碘液/mL
2
2
2
蓝色深浅
++

+++
注:“+”的多少代表颜色深浅。
根据以上实验设计及结果,以下说法不正确的是
B
A.该实验的自变量是温度
B.根据实验结果可知该淀粉酶的最适温度是40 ℃
C.该实验是通过检测淀粉的剩余量来确定温度对酶活性的影响的
A.本实验的因变量是不同的催化剂 B.本实验的无关变量有温度和酶的用量等
答案 C
C.1号与3号,1号与4号可分别构成对照实验
D.分析1号、2号试管的实验结果可知加热能降低反应的活化

3.欲测定某种酶的催化反应速率,人们设计了如下几种方案,
其中最可行的是
答案 B
A.其他条件最适,改变温度,观察反应生成物的量
例:(2013•海淀区模拟)如图所示是与酶活性影响因素相关 的曲线,据图能得出的结论是( )
A.相同温度下不同pH酶活性不同D
B.随温度改变该酶的最适pH不变 C.相同pH下不同温度酶活性不同 D.随pH改变该酶的最适温度不变
图示表示温度、PH值对酶活性的影响.底物剩余量越多,表示酶的活性越大 低.图中虚线对应的温度是该酶的最适温度;PH从5-6时,酶的活性逐渐增 强;PH从6-7时,酶的活性逐渐降低. 解:A、由图可知,温度较低时,PH为6和PH为7的曲线重叠,说明相同温度 下不同pH酶活性也可能相同,故A错误; B、温度较低时,PH为6和PH为7的曲线重叠,温度升高时,两者曲线分开, 说明随温度改变该酶的最适pH也可能会改变,故B错误; C、相同pH下不同温度酶活性可能相同,故C错误; D、由图可知,随着PH改变,酶的最适温度不变,都是虚线对应的温度,故 D正确.
肝脏研磨液
新制的淀粉酶溶液、可溶

温度对酶活性的影响
性淀粉溶液、碘液
新制的蔗糖酶溶液、可溶

pH对酶活性的影响
性淀粉溶液、碘液
新制的淀粉酶溶液、可溶性淀

pH对酶活性的影响
粉溶液、斐林试剂
A.实验① B.实验② C.实验③ D.实验④
2.(2013·广州调研)下图表示“比较过氧化氢在不同条件下的 分解”实验。有关分析合理的是
例:酶抑制剂分竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂,两者作用特
点如图甲所示,图乙表示相应的反应速率。下列有关叙述不正
确的是
答案 C
A.曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果 B.曲线a、b反应速率不再增加是受酶浓度的限制 C.曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低
D.非竞争性抑制剂与该酶结合后能改变其空间结构

将c倒入a,将d倒入b

37 ℃温水中水浴加热10 min

加入现配的斐林试剂溶液2 mL

37 ℃恒温水浴2 min

观察并记录颜色变化
A.加入的唾液淀粉酶的量属于无关变量
B.应将斐林试剂改为碘液
C.②④⑥的温度设置有一处错误
D.第②步操作可以省略 • 解析 考查与酶有关的实验设计。此实验的自变量是所加
• 特别提醒 酶与无机催化剂的相同之处:

(1)化学反应前后数量和性质不变。

(2)加快化学反应的速度,缩短达到化学平衡的时间,
但不能改变平衡点。

(3)都能降低化学反应的活化能。
思维激活 1;甲、乙两种酶用同一种蛋白酶处理, 酶活性与处理时间的关系如右图所 示,请思考: (1)甲、乙两种酶的化学本质是否相 同?出现此结果表明酶具哪种特性? (2)乙酶活性改变的机制是什么?
Hale Waihona Puke 解析 由图可知,酶的竞争性抑制剂结构与 底物相似,与底物“争夺”酶的结合位点, 当底物足够多时,反应速率仍然可以加快; 非竞争性抑制剂改变了酶的结构,使酶的 催化能力降低,即使增加底物,其反应速 率仍然较低。
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