酶ppt课件 (2)
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酶的课件ppt
生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
酶与疾病的发生第二组ppt课件
b.羟基酶抑制
抑制剂：有机磷化合物
（胆碱酯酶）
丝氨酸酶 丝氨酸酶
有机磷杀虫剂 × 胆碱酯酶 乙酰胆碱 + H2O 胆碱 + 乙多汗、呼吸困难）
Thanks For Your Attention
酶与疾病的发 生第二组
演讲内容
简介
概念
酶
分子结构
疾病发生的关系
酶的概念
酶是一类由活性细胞 产生的具有催化作用 和高度专一性的特殊 蛋白质(核酶除外）。
酶的简介
1.1发展史 (1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶 结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质 的一切性质。 紧接着科学家们相继提取出多种酶的蛋白质 结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的 蛋白质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发 现有催化活性的天然RNA—Ribozyme。 L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有 酶活性是两个最著名的例子。
（1）遗传性疾病
（2）中毒性疾病
（1）遗传性疾病
酶是基因表达的特殊蛋白质，先天性或遗传性 缺陷可使某些酶的基因表达缺陷或异常，导致 酶的质和量的先天性异常。因酶的缺陷使相应 的正常代谢途径不能进行而引起的疾病叫做酶 遗传性缺陷病。例如，酪氨酸酶遗传性缺陷时， 体内酪氨酸不能转化成黑色素，导致皮肤、毛 发缺乏黑色素而患白化病。
酪氨酸酶缺陷——白化病
• 皮肤乳白色，毛发 淡黄或银白色，瞳 孔淡红，虹膜淡灰 或淡红，半透明视 网膜缺乏色素。
苯丙氨酸羟化酶缺陷——苯丙酮酸尿症
• 智力低下，60%患 儿有脑电图异常， 头发细黄，皮肤色 淡和虹膜淡黄色， 惊厥，尿有“发霉” 臭味或鼠尿味。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
酶非水相催化 (2)优秀课件
六、pH值特性
在有机介质中酶所处的pH环境与酶在冻干或吸 附到载体上之前所使用的缓冲液pH值相同，称 为pH印记或pH记忆（pH-imprinting）;
现象：脂肪酶催化三丁酸甘油与正庚醇的转酯 反应，酶的反应速度与其冷冻干燥前水溶液的 的PH密切相关，反应的最适PH接近于水溶液 中的最适PH
疏水性强的有机溶剂中酶的立体选择性差。 例如：某些蛋白水解酶在有机溶剂中可以合
成由D－氨基酸组成的多肽，而在水溶液中 酶只选择L-氨基酸。
三、区域选择性
酶能够选择底物分子中某个区域的基团优先发生反应； 用区域选择系数的大小衡量。
用1、2代表底物分子的区域位置；
区域选择系数：
K1，2=（kcat/Km)1/ （kcat/Km)2
性药物拆分的研究。
第二节 有机介质中水和有机溶剂
对酶催化反应的影响
一、有机介质反应体系
微水介质体系
是由有机溶剂和微量的水组成的反应体系。 微量的水主要是酶分子的结合水,对维持酶
分子空间构象和催化活性至关重要。 另一部分水分配在有机溶剂中。 酶以冻干粉或固定化酶的形式悬浮于有机
介质中，是常见的有机反应体系。
原因：当酶分子从水溶液转移到有机介质时，原 有的解离状态不变，被保持在有机介质中；
有机介质中酶催化反应的最适ph通常与在水溶 液的pH接近；
但有些有机溶剂中酶的最PH与水溶液中相差较 大，还与缓冲液种类和离子强度有关;
第四节 有机介质中酶催化反应的
有机介质中的酶催化
指酶在含有一定量水的有机溶剂中进行的催化反应。 适用范围:底物、产物两者或其中之一为疏水性物质的
酶催化作用。 原因:酶在有机介质中由于能够基本保持其完整的结构
和活性中心的空间构象，所以能够发挥其催化功能。 特性:酶的底物特异性、立体选择性、区域选择性、键
酶的特性和作用 PPT课件
与酶相关的实验探究
1. 验证酶的高效性——比较过氧化氢酶与Fe3+的催化效率
探究酶的专一性的两种方案
（1）方案一：用同种酶催化两种不同物质 实验组：反应物＋相应酶溶液→反应物被分解； 对照组：另一反应物＋等量相同酶溶液→反应物不被分解。 （2）方案二：用两种不同酶催化同一物质 实验组：反应物＋相应酶溶液→反应物被分解； 对照组：相同反应物＋等量另一种酶溶液→反应物不被分解。
项目 来源及作用场所
化学本质 生物功能
共性
酶
激素
活细胞产生；细胞内或细胞外
绝大多数是蛋白质，少数是 RNA
专门的内分泌腺或特定部位细 胞产生；细胞外发挥作用
固醇类、多肽、蛋白质、氨基 酸衍生物、脂质等
催化作用
调节作用
在生物体内均属高效能物质，即含量少、作用大、生物 代谢不可缺少
与酶有关的图像与曲线
酶抑制剂分竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂，两者作用特点如图甲所示，图乙
表示相应的反应速度。下列有关叙述不正确的是（C）
A．曲线a表示没有酶抑制剂存在时的作用效果 B．曲线a、b反应速率不再增加是受酶浓度的限制 C．曲线c表示在竞争性抑制剂作用下酶的活性降低 D．竞争性抑制剂与该酶催化的底物结构相似
1. 酶高效性的曲线
生 成 物 浓 度
①酶比无机催化剂的催化效率更高 ②酶只能缩短达到化学平衡所需的时间，不改变化学反应的平衡点
2. 酶专一性的曲线
①在A反应物中加入酶A，反应速率明显加快，说明酶A能催化该反应 ②在A反应物中加入酶B，反应速率不变，说明酶B不能催化该反应
3. 影响酶活性的曲线
①温度 ②pH ③酶的浓度 ④底物浓度
A．实验①
B．实验②
新教材高中生物第5章第2课时酶的特性pptx课件新人教版必修1
【教材微点发掘】 1 ． 阅 读 教 材 第 84 页 ， 说 出 酶 制 剂 适 于 在 低 温 (0 ～ 4 ℃) 下 保 存 的 原 因 ：
__________________________________________________________________ __________________________________________________________________ ______________________。 答案：在0 ℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度 下酶的活性可以升高
第2课时 酶的特性
学有目标——课标要求必明
记在平时——核心语句必背
1.酶具有高效性、专一性和作用条件的温和性 1.阐明酶的高效性、专一性和
2.酶具有高效性的原因：与无机催化剂相比，酶降 作用条件较温和
低活化能的作用更显著 2.通过相关的实验和探究，尝
3.过酸、过碱或温度过高都会使酶因空间结构遭到 试控制自变量、观察和检测
(2)设计方案ຫໍສະໝຸດ 项目 材料实验组对照组 等量的同一种底物
试剂
与底物相对应的酶 溶液
新知探究(一) 酶的高效性和专一性 【探究·深化】
[问题驱动] 1．验证酶的高效性 在比较肝脏研磨液(过氧化氢酶)和FeCl3对过氧化氢的 催化效率实验中(如图)，试管甲产生的气泡比试管乙多， 说明 与无机催化剂相比，酶的催化作用具有高效性 。
2．验证酶的专一性 (1)实验验证：淀粉和蔗糖不是还原糖，但淀粉水解后会生成麦芽糖，蔗糖水 解后会产生葡萄糖和果糖，麦芽糖、葡萄糖、果糖都是还原糖。下表为比较新鲜 唾液(唾液淀粉酶)对淀粉和蔗糖的催化作用实验，请分析：
操作步骤 可溶性淀
酶—酶的概述(生物化学课件)
(4)同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
生物化学---酶催化作用的特点PPT课件
NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅 酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，它们是多种重要 脱氢酶的辅酶。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。