简述生物化学的学习心得

简述生物化学的学习心得
简述生物化学的学习心得

简述生物化学的学习心得

生物化学是学习生物的基础,而且尽是一些需要背的基础知识,上课好好听是必要的,这个一定要及时的复习,上课才能多理解一些内容,方便以后的背诵。下面是为大家收集的生物化学学习心得,欢迎大家阅读。

学习建议:

1、生物化学分为动态生化和静态生化2部分,静态部分主要讲基本物质——糖、脂、蛋白质、核酸、酶(一般放在蛋白质里)、维生素等;动态部分讲这些基本物质的代谢(生物合成和生物分解)途径。首先应该对静态部分打下坚实基础,因为这是理解后面内容的前提,可以按照教材目录的逻辑结构按物质分类、类下又分类的知识结构不断记忆强化,形成知识结构

2、动态部分不建议把经历平均地投入各部分内容,因为重要的是几个核心的代谢过程,比如糖酵解、三羧酸循环、糖的生物合成、脂类的分解和合成……如果打算学习分子生物学要对蛋白质的生物

合成、遗传信息传递部分重点关注。把主要的代谢途径记牢,各类生物物种的代谢就能融会贯通了。

我刚考完12年的研究生,是跨专业考的生物学,用的是王镜岩版教材,按照上面的思路自学了4个多月,通过了考试,应该还是有些效果的。包括进入实验阶段也是只要对主要代谢途径了如指掌就比较容易理解和处理问题。可以到上下载一个生物化学代谢全图,有一个英文版的画得非常全面。祝你成功!

做题翻书,再整合知识点用状图构建起来属于自己的知识络

1,备好错题本和难题本,考试或者做题遇到易错或者较难理解的知识点整合到本本上,有空的时候翻一下并且把已经掌握熟透的内容划去。

2,把每一次考试自己做错的题反复看,并弄懂考的是哪个知识点,如果不懂就问老师,和老师培养良好的关系也是一门对自己学习上升很大的学问。

3,如果已经上完生物必修三和化学选修五的你可以开始尝试每周一套题,以你所在的省为主。

4,选择自己喜欢的练习题册,弄懂里面的内容并吃透。在老师给的课后作业也就是学校订购的习题册中选择较有提升空间的题作答,节省不必要的时间!

生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的

科学,是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象,还可以在体外研究生命现象的某个过程。

首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始

到第六章完,我们学习了细胞中各种组分的结构和功能,了解了小分子如何形成生物大分子,或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始,我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质,有DNA和RNA两种类型,对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础,而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用,因此,了解酶的作用和本质,为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠

得很近的少数氨基酸残基,而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性,于是维生素就成了不可少的一种物质,比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、

皮肤炎等病症,可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。

从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分,当然

这个部分与静态部分是离不开的,且是建立在静态部分上进行的。这

部分讲得最多的就是代谢,代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中,营养物质蕴藏的化学能便释放出来,比如糖类代谢生成水和二氧化碳,在这个过程中释放出大量的能量,供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪,还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的,他们之间也存在着联系,而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚,进而对解释、揭示生命起着很大的作用。

第十三章到第十五章,就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成,有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可以通过一些手段来实现,比如我们可以用利福平、利福霉素去抑制RNA聚合酶的活性,对治疗结核等病症起了很大的作用。

基础生物化学与其他学科也有很多联系,我们大一是就已经学习了的有机化学在描绘生物大分子的性质上起了很大的作用,大二学习的微生物学对研究代谢途径和调控提供很多材料,比如说很多单细胞生物和一些病毒等。当然基础生物化学的形成于发展也推动了其他一些学科的发展,比如说DNA的三维结构推导出来后,综合遗传学与细胞学的研究成果,就诞生了分子生物学。

基础生物化学这门学科对我们的生活非常重要,也是我们学习今后的相关专业知识技能的必备基础,因此学好基础生物化学就是在为今后更加专业的学习奠基石。

生物化学是一门发展很快的专业基础课,而且是发展非常迅速的前沿学科,由于新理论、新知识、新技术的不断出现,使生物化学的研究日新月异,不断有新的研究成果产生,它的研究范围很广,涉及整个生物界,只要有生命存在,就有生化的过程,我校所学的是医用生化,它集中了动物生化和微生物生化的知识,生化的发展促进了医学的发展,是医学课程中很重要的课程,由于生物化学是从有机化学和生理学中脱离而发展起来的,其内容比较抽象,缩写符号多,代谢反应错综复杂且相互联系,理论点多、面广,因而师生普遍反映生物化学是一门难教、难学的课程。因此,如何将这些深奥难以理解的生物化学内容形象化、具体化、生动化,是我们每一位生物化学教师应该不断探索的问题。通过多年教学,我觉得在教学中应注意以下几个方面。

一、强化集体备课,激发群体思维

对于教材中的重点及难点章节采取集体备课,在备课时要发挥骨干教师的辐射作用,开展以他们为主讲人的备课活动,在集体备课前主讲人要广泛收集教学素材,注重理论和实践结合,成功的集体备

课能让所有生化老师群体受益,取长补短,相互启发,互相促进,从而保持教学多元化。

二、授课时多结合临床病例,激发学生的学习兴趣

生物化学较强的理论性和抽象性是学生感到生物化学枯燥及学习被动的主要原因。兴趣是学习的动力,是力求认识事物的心理倾向,激发学习生物化学的兴趣是非常重要的。所以教学内容要侧重于将生物化学的基本理论、基本知识与临床工作联系起来,既能激发学生的学习兴趣,又有助于生物化学课程与后期临床课程和临床实践的密切配合。如在讲授酶时,把酶作用的最适温度概念和高烧对人体的危害、冬眠疗法、高温灭菌、低温保存生物制品等医疗工作措施联系起来。在讲核酸和蛋白质生物合成时,联系一些抗生素抑制细菌生长和抗癌药抑制癌细胞生长的机理,在讲述糖代谢时,可列举糖尿病病例,利用糖代谢知识分析糖尿病“三多一少”产生的原因及治疗方法。不但加深了学生对生物化学知识的理解,而且极大地激发了学生的学习兴趣。让学生觉得理论不再空洞,加快其领悟,提高了教学效果。

三、实施趣味引导式教学

生物化学中有许多原理比较深奥、难以理解,如果采用传统的直接讲授方法,学生必定会感到枯燥乏味,提不起兴趣,若在教学中

讲述一些有趣的见闻、运用一些形象的比喻及提出一些启发性的问题,使深奥的理论浅显化、抽象的事物形象化、枯燥的知识生动化,必然会提高学生学习的兴趣。比如,在讲解呼吸链抑制剂鱼藤酮的抑制原理时,可以先讲古代日本渔民打鱼趣闻,他们用生长在海边的一种藤条状的植物在水中浸泡,鱼就会自然死亡,后来研究发现鱼的死亡是由于呼吸链被抑制,细胞缺氧而死亡,就把这种抑制剂称为鱼藤酮。这样的讲解,使学生很容易就记住了知识点。又如,在讲解三羧酸循环时,把循环过程比喻为操场,草酰乙酸比喻为运动员,乙酰辅酶A 比喻为矿泉水,运动员沿着操场跑步,每跑一圈喝一瓶矿泉水,然后总结三羧酸循环的特点,每循环一圈,消耗一分子乙酰辅酶A,通过对这些问题的解答,可以使学生轻松地掌握这些内容,同时也提高了学生的思维能力。既能引起学生学习的兴趣,又能化解生物化学教学中的难点,起到事半功倍的效果。逐步启发学生,引导探究,层层深入,直至学生能主动地领会和掌握知识技能的方法。

四、利用多媒体教学,提高生化教学质量

多媒体课件可以充分利用各种媒体素材,生动形象地展示课堂

内容,再现传统教学难以表述的内容,具有将抽象理论形象化、平面板书立体化、信息摄取多元化、教育过程人性化等特点,从而调动学生的积极性,吸引学生的注意力,提高学生的学习兴趣。多媒体教学具有图文并茂、动静结合的特点,使图片和动画内容生动活泼,直观

生物化学一名词解释及简答题

DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示 氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成 必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式 蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置 底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构 反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码 反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA:具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞 分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去 复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的

生化实验操作考核要点(新)

【实验操作考核要点】 一、目的要求 1.掌握组织样品的制备方法,了解其注意事项。 2.了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定与蒽酮比色测定糖原含量的原理和注意事项,掌握其操作方法。 3.正确操作使用刻度吸管和可调微量移液器。 4.熟练运用溶液混匀的各种方法(视具体情况,采用合适的混匀方法)。 5.正确掌握溶液转移的操作。 6.正确操作使用分光光度计。 二、操作考核内容 按百分制计。 1.吸量管操作(20分); 2.可调式微量移液器操作(20分); 3.溶液混匀操作(视具体情况,采用合适的混匀方法)(15分); 4.溶液转移操作(10分); 5.分光光度计比色操作(25分)。 6.整体表现(10分)。 三、操作考核标准 (一)吸量管操作(20分,每项操作5分) 1.执管 要求右手拿吸量管,左手拿橡皮球,只能用食指而不能用拇指按压吸量管上口来调节吸取液量的刻度;吸液、排液整个操作过程吸量管应始终保持垂直。 2.坐姿 要求腰、背保持竖直,看刻度时眼睛保持平视。 3.吸取溶液 吸量管插入液面深度约0.5cm,不能一插到底,也不能插入过浅而吸进空气致使溶液进入橡皮球内;调控吸量管吸取液量的刻度时,吸量管尖应离开液面靠在容器内壁上。 4.排出液体

吸量管尖应靠上受纳容器内壁,让管内溶液自然流出。不能用橡皮球吹压,而且在流净后吸量管尖停靠受纳容器内壁至少3秒。 (二)可调式微量移液器操作(20分,每项操作5分) 1.设定容量值 转动加样器的调节旋钮,反时针方向转动旋钮,可提高设定取液量。顺时针方向转动旋钮,可降低设定取液量。在调整设定移液量的旋钮时,不要用力过猛,并应注意使取液器显示的数值不超过其可调范围。 2.吸液 (1)选择合适的吸头安放在取液套筒上,稍加扭转压紧吸嘴使之与套筒之间无空气间隙; (2)把按钮压至第一停点,垂直握持加样器,使吸头浸入液面下2~3毫米处,然后缓慢平稳地松开按钮,吸入液体,等一秒钟,然后将吸头提离液面,贴壁停留2-3秒,使管尖外侧的液滴滑落。 3.放液 (1)将吸头口贴到容器内壁底部并保持100°~40°倾斜; (2)平稳地把按钮压到第一停点,等一秒钟后再把按钮压到第二停点以排出剩余液体; (3)压住按钮,同时提起加样器,使吸头贴容器壁擦过,再松开按钮。按吸头弹射器除去吸头。 4.压放按钮时保持平稳;加样器不得倒转;吸头中有液体时不可将加样器平放。取液器吸嘴为一次性使用。实验完毕,将取液器读数调至最大量程值,竖立放于支架上。 (三)溶液的混匀(操作流程中下划实线的三处,每项操作5分,共15分)1.肝糖原的提取与鉴定操作中,肝匀浆上清液中加5ml 95%乙醇后的混匀最好用倾倒混匀,也可用滴管或吸量管吸、吹混匀,或用玻璃棒搅拌混匀。 2.肝糖原定量测定中,肝组织消化液沸水浴后全部转入100 ml容量瓶,加水至刻线后的混匀应采用倒转混匀。 3.肝糖原定量测定中,加蒽酮溶液后的混匀,可将试管倾斜约45o再作旋转混匀。因蒽酮溶液(浓硫酸配制)比重大于样品水溶液很多,一加入便沉于管

生物化学复习资料

什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?有何临床意义?在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏,引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有:物理因素,如紫外线照射、加热煮沸等;化学因素,如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性,从而达到消毒的目的,在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时,应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是:变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定沉淀;沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏,构象不一定改变,活性也不一定丧失,所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP,TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一,该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少,必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降,有关代谢反应受抑制,导致ATP 产生减少,同时α-酮酸如丙酮酸堆积,使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍,出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状,被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别:体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O,并以光和热的形式瞬间放能;而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物,供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成:体内CO2 的生成,都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同,将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成:生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H),经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递,最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序,并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链:顺序:NADH→FMN/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢,生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化,生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链:FAD·2H/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢,生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化,生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种:底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

生物化学选择题含答案

1.在生理pH 条件下,下列哪种氨基酸带正电荷C A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.异亮氨酸 2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.苏氨酸 3.蛋白质的组成成分中,在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是:A A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子 } C.肽键D.苯丙氨酸 4.下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A.脯氨酸B.苯丙氨酸C.异亮氨酸D.赖氨酸 5.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸 6.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A.天然蛋白质多为右手螺旋 B.肽链平面充分伸展 ) C.每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D.每个氨基酸残基上升高度为. 7.下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加D.有紫外吸收特性 8.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A.Leu B.Ala C.Gly D.Ser E.Val 9.在下列检测蛋白质的方法中,哪一种取决于完整的肽链B / A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法 10.下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A.糜蛋白酶B.羧肽酶C.氨肽酶D.胰蛋白酶 11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确 ? 12.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的A A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相 C.白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D.白质的空间结构主要靠次级键维持 13.列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的支链 C.性氨基酸的相邻存在D.性氨基酸的相邻存在

生物化学简答

生物化学 1.蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 答:1)氨基酸 2)α碳原子连有4个基团或原子,分别为氨基、羧基、侧链和氢。 氨基酸都是α-氨基酸 除甘氨酸外,均为L型氨基酸 2.氨基酸的分类:1)非极性疏水性(丙、甘、缬、脯、亮、异亮、苯丙氨酸) 2)亲水性中性 3)酸性 4)碱性 蛋白质的一级结构:蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序 氨基酸的连接方式—肽键:一级结构的主键—肽键 二级结构:多肽链主链的局部空间结构 3.什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何? 答:1)见名词 2)变性蛋白质易于沉淀,但沉淀的蛋白质不一定变性 4.试述引起蛋白质变性的因素、变性的本质、变性后理化性质的改变以及临床实际应用答:1)物理因素:高温、高压、射线等 化学因素:强酸、强碱、重金属盐等 2)本质:空间构象破坏、非共价键和二硫键破坏 3)变性后理化性质改变和生物活性丢失 4)利用变性:杀菌、消毒;防止变性:生物制品的保存 5.为什么说酶是生物催化剂,它的催化作用有何特点? 答:1)酶具有特殊的催化机制,比普通的化学催化剂降低活化能的幅度要大得多2)特点:高度的催化效率 高度的专一性 高度的不稳定性 酶活力的可调节性 6.酶原是如何被激活的?酶原激活有何生理意义? 答:1)酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂,使分子的构象发生一定的改变,从而形成酶的活性中心,使没有活性的酶原转化成有活性的酶分子 2)生理意义:避免细胞产生的蛋白酶进行自身笑话,机体有效地保护自身 使酶能快速地到达特定部位和环境发生作用,适应环境变化 7.竞争性、非竞争性和反竞争性抑制有何区别? 竞争性非竞争性反竞争性 抑制剂和酶的结合部位酶的活性中心酶的活性中心以外的必 须基团 仅能与ES复合物结合 增加【I】使E对S的亲和力下降,Km 上升。可使抑制作用增强不影响E对S的亲和力, Km不变。但对ESI增加, ES浓度增加,Vm减小 促使E与S结合,E对S的亲 和力上升。Km下降。ESI增加, ES浓度减少,Vm减小 增加【S】可使酶促反映速度达到最大, Vm不变,。可减弱抑制作用 不能使抑制作用减弱不能使抑制作用减弱表现Km 增大不变减小 表现Vm 不变减小减小

大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案

大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中,常用来取用块状固体药品的仪器是()。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后,在左盘衬纸上置氧化铜粉末,右盘衬纸上置1个5g砝码,游码标尺示数如下,此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为()。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体,溶解后稀释到100.0 mL,所得NaOH溶液的浓度为()。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾(KHC8H4O4)的摩尔质量为204.2 g/mol,用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时,如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右,每份应称取邻苯二甲酸氢钾()g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%,下列测定结果哪个不符合标准要求?()。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg,应选取()的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液,常用的基准物质是()。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是()。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是()。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中,可以用直接法配制标准溶液的是()。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3

生物化学复习题及答案

生物化学复习 一、单选题: 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸,哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中,哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下,抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节,错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶),催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应,其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化

生物化学B卷新编

生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是( C ) A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是( E ) A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述,正确的是( A ) A.有些酶可以没有活性中心 B.都有辅酶作为结合基团 C.都有金属离子 D.都有特定的空间构象 E.抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述,错误的是() A.生物学性质相同 B.酶分子一级结构不同 C.同工酶各成员K m 值不同 D.是一组催化相同化学反应的酶 E.酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是( C ) A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是( C ) A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH

7. 长期饥饿时,血糖主要来自(D ) A.肌肉蛋白降解的氨基酸 B.肝蛋白降解的氨基酸 C.肌糖原分解 D.肝糖原分解 E.甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是( E ) A. 脂肪酸氧化 B. 2,3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自( C ) A.类脂 B.生糖氨基酸 C.葡萄糖 D.脂肪酸 E.酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为( C ) A.脱氢、再脱氢、加水、硫解 B.硫解、脱氢、加水、再脱氢 C.脱氢、加水、再脱氢、硫解 D.脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E.加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是( A ) A.肝脏可生成酮体,但不能氧化酮体 B.仅在病理情况下产生 C.主要成分为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮 D.合成酮体的酶系存在于线粒体 E.原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是( D ) A.电子传递链各组分组成4个复合体 B.主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C.每对氢原子氧化时都生成3个ATP D.抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E.如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子

生物化学考研,考博真题及知识点汇总

生物化学(王镜研版)知识点汇总 白质组学,基因组学,转录组学等组学研究进展 1.蛋白质研究1.蛋白质鉴定:可以利用一维电泳和二维电泳并结合Western等技术,利用蛋白质芯片和抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴定研究。 2.翻译后修饰:很多mRNA表达产生的蛋白质要... 2.细胞亚细胞不同发育、生长期和不同生理、病理条件下不同的细胞类型的基因表达是不一致的,因此对蛋白质表达的研究应该精确到细胞甚至亚细胞水平。可以利用免疫组织化学技术达到这个目的,但该技术的致命缺点是... 3.二维电泳蛋白质样品中的不同类型的蛋白质可以通过二维电泳进行分离。二维电泳可以将不同种类的蛋白质按照等电点和分子量差异进行高分辨率的分离。成功的二维电泳可以将2000到3000种蛋白质进行分离。... 转录组学(Transcriptome)是一门在整体水平上研究细胞中所有基因转录及转录调控规律的学科。高通量转录组学研究技术主要包括基于杂交技术的表达谱芯片技术和基于测序技术的转录组测序技术。表达谱芯片的选择可根据点样量、探针设计策略及研究目的等进行。传统的RNA测序技术以基于Sanger测序法的基因表达序列分析SAGE(serialanalysisofgene)为代表,因为要构建SAGE文库,相对费时费力。新近发展起来的新一代RNA—Seq技术具有高通量、低成本、快速、准确的特点,完全改变了转录组学的研究模式,迅速成为研究生物转录组的先进技术 RNAi机制 RNAi即RNA干涉,是近几年才发现的一种由双链RNA引起的基因沉默的现象.从无脊椎动物到脊椎动物,从低等真菌到高等植物都普遍存在RNAi.RNAi的机制也成为人们关注的焦点。 RNA干扰机理miRNA(microRNA, 微小RNA)与siRNA(small interference RNA, 小型干扰RNA)的区别RNA干扰是由长链型、完全型或不完全型双链RNA激活的,这些双链RNA被识别并被一种叫做“Dicer”的RNA酶III进行特异性剪切,得到21–26个核苷酸的小型双链。然后这些小型双链RNA以单链RNA的形式被识别、解链和重组为RISC (RNA诱导沉默蛋白复合体),降解同源mRNA。 第一,微小RNA 起源于明显不同于其他识别基因的基因位点,而小型干扰RNA通常起源于信使RNA、转座子、病毒或异染色质的DNA。 第二,微小RNA由能形成局部RNA 发夹结构的转录体加工而成,而小型干扰RNA 由长链双分子RNA双链体或拓展发夹结构加工而成。 再次,单个“微小RNA:微小RNA”双链体起源于每个微小RNA发夹结构的前体分子, 而小型干扰RNA 双链体集合体起源于每个小型干扰RNA前体分子,导致了许多不同的小型干扰RNA在这种拓展型的双链RNA的双链上聚合。 第四,相关生物中的微小RNA序列几乎总是保守的,而外源小型干扰RNA 序列很少是保守。 第五,关于微小RNA 和外源小型干扰RNA的生物靶标方面,外源小型干扰RNA是典型的“自动沉默”,也就是它们在其起源的同一位点(或非常相似的位点)沉默,而微小RNA 是“异位沉默”,也就是它们是由具备非常不同的沉默的基因产生的。 列举几种免疫组学技术在生化研究中的应用: 1.免疫组化技术的基本原理 应用免疫学及组织化学原理,对组织切片或细胞标本中的某些化学成分进行原位的定性、定位或定量研究,这种技术称为免疫组织化学技术或免疫细胞化学技术。 众所周知,抗体与抗原之间的结合具有高度的特异性。免疫组化正是利用这一特性,即先将组织或细胞中的某些化学物质提取出来,以其作为抗原或半抗原去免疫小鼠等实验动物,制备特异性抗体,再用这种抗体(第一抗体)作为抗原去免疫动物制备第二抗体,并用某种酶(常用辣根过氧化物酶)或生物素等处理后再与前述抗原成分结合,将抗原放大,由于抗体与抗原结合后形成的免疫复合物是无色的,因此,还必须借助于组织化学方法将抗原抗体反应部位显示出来(常用显色剂DAB显示为棕黄色颗粒)。 通过抗原抗体反应及呈色反应,显示细胞或组织中的化学成分,在显微镜下可清晰看见细胞内发生的抗原抗体反应产物,从而能够在细胞或组织原位确定某些化学成分的分布、含量。组织或细胞中凡是能作抗原或半抗原的物质,如蛋白质、多肽、氨基酸、多糖、磷脂、

生物化学实验技能大赛活动方案

生物化学实验技能大赛活动方案 一、活动目的 通过举办生物化学实验技能大赛,使广大学生树立崇尚科学,勇于创新,开拓进取,敢于实践的精神风貌,增强专业素养。在深化教育改革,推进素质教育的要求下,不断提高学生实验设计及实验操作的能力,从而提高广大学生学习《生物化学》这门课程的兴趣,推动生物化学实践教学的改革;增加同学们的合作交流,促进相互间的学习与沟通,拓展知识的应用范围,培养创新意识及团队精神,提高综合实验设计、分析和生物化学实验操作技能,提高大学生动手能力和实践技能,促进我校良好学风的建设,营造浓厚的学习、学术氛围,特此举行此次生物化学实验技能大赛。矚慫润厲钐瘗睞枥庑赖賃軔。 二、组织机构 主办单位:韶关学院教务处 承办单位:英东生命科学学院团委 三、参赛对象 韶关学院全日制在校学生均可参加,自行组队(可跨专业),团队人数1至4人。 四、比赛流程: 1.初赛 各参赛队伍需上交报名表(附件1)并按照作品格式要求(附件2)独立完成实验设计,于2016年11月9日-11月20日将实验设计和报名表(放在同一文件夹压缩打包命名为:学院+实验课题+队长姓名+队长短号)发送至邮箱()参加初赛,纸质版需上交到英东楼B309生科院辅导员办公室处。评委老师对实验设计进行评定后,筛选出约20支参赛队伍进入复赛。 2.复赛 2016年11月26日09:00—17:00为预实验阶段,实验室开放,各参赛队伍可在当天熟悉比赛场地或对所需材料、仪器、试剂等作实验前的预处理。 2016年11月27日09:00—17:00为正式复赛阶段,进入实验室按照实验设计进行操作,并当场完成实验报告,复赛分数根据实验过程及实验报告进行评定。 复赛评选出8支队伍进入决赛,决赛名单当场公布。 复赛地点:英东实验室 决赛 2016年12月3日19:00—22:30为决赛阶段,进行实验报告答辩,决赛分为四个环节:报告陈述、现场答辩、观众提问、专家点评。获奖的实验报告将在英东大厅展示15天。 决赛地点:图书馆学术报告厅 五、参赛要求 1.作品内容 (1)物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶;从果蔬中提取类胡萝卜素;从芦荟中提取碳水化合物;从鸡蛋清中提取某蛋白;从三七中提取三七皂等。 (2)物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假;检验市面上某几种食品是否含有防腐剂;检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 (3)物质含量测定类 如洗衣粉磷含量分析;测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标;比较几种饲料中某物质的含量等。

生物化学基本知识

第六章生物化学实验基本知识 主编:齐锦生编委: 孔德娟齐锦生许丽辉杨崇辉周秀霞罗湘衡君智炜张晓玲王芳 实验室要求 一、实验课的目的 1、加深理解:加深对生物化学基本理论的理解。 2、掌握技术:掌握生物化学的基本实验方法和实验技术(四大基本技术:离心、电泳、层析、比色)及分子生物学的一些基本技术和方法。 3、培养能力:培养学生的思维能力、动手能力和表达能力。 4、掌握精髓:科学的精髓是实事求是、敢于探索、善于创新的精神,要对实验中出现的一切反常现象进行讨论,并大胆提出自己的看法。 二、生化实验室规则和要求 1、预习:课前要预习实验教材,了解实验目的、原理,熟悉操作规程。 2、秩序:自觉遵守纪律,维护教学秩序,不准迟到、早退,保持安静,严禁谈笑打闹,听从教师指导,未经教师同意,不得随意离开实验室。 3、整洁:搞好实验环境和仪器的卫生整洁,实验台面必须保持整洁,仪器药品要井然有序,公用试剂用毕,应立即盖严放回原处,勿使药品试剂撒在实验台面和地面。实验完毕,需将药品试剂排列整齐,仪器要洗净倒置放好。固体废物,如滤纸、棉花、血块不得倒入水池中,以免堵塞下水道;一般性废液可倒入水池中冲走,但强酸强碱或有毒有害溶液必须用水高度稀释后,方可倒入水池中,同时放水冲走,以免腐蚀水管。全体同学由班长安排轮流值日,负责当天实验室卫生、安全和一些服务性工作,经教师验收合格后,方可离开实验室。 4、节约:使用仪器、药品、试剂及各种物品必须厉行节约,并节约水电。应特别注意保持药品和试剂的纯净,严防混杂、乱用和污染。使用和洗涤仪器应小心仔细,防止损坏,贵重仪器使用前应熟悉使用方法,严格遵守操作规程,严禁随意开动,发现故障后应立即报告指导教师,不要自己动手检修,如有损坏按学校规定赔偿。 5、安全:注意人身和国家财产安全是至关重要的,要时刻注意防火、防水、防电、防危险品、防事故,以免发生意外。实验室内严禁吸烟。使用乙醚、苯、乙醇、丙酮等易燃品时,不允许在电炉、酒精灯上直接加热。实验中须远离火源,如有危险发生,应首先关掉电源;有机溶剂着火时,勿用水泼,以免扩大燃烧面积,可用沙土、灭火器具灭之。用火时必须严格做到:火着人在,人走火灭。用毕电器后及时切断电源。加热试剂、液体时,管口不要对人,要十分小心操作,避免灼伤人。实验室内一切物品未经本室负责教师批准,严禁携带出室外,有毒物品尤其如此。借物必须办理登记手续。

(生物化学)论述题

中国农业大学(生物化学)论述题 2002 第一章,蛋白质 1.蛋白质的生物学功能是什么? 2.蛋白质的元素组成特点及其应用如何? 3.氨基酸的分类有哪几种方法?按侧链R基团分类的理由是什么? 4.蛋白质的分子组成有什么特点? 5.何为蛋白质氨基酸?何为非蛋白质氨基酸? 6.氨基酸有什么重要的理化性质?何为氨基酸的等电点?如何pK’值计算氨基酸的等电点? 7.什么是肽键,氨基酸残基和肽单位,肽平面?举例说明。 8.说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用? 9.L(+,—)GLY存在吗?构型与构象的概念及区别是什么? 10。何为蛋白质的一级结构?研究一级结构的意义是什么? 11。何为蛋白质的二级结构?蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet? 12。何为蛋白质的三级结构?以肌红蛋白为例说明之。 参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些? 13。以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义?比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。 14。蛋白质有哪些重要性质?何为蛋白质的变性与复性? 试述变性的特点和机理。 15。举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 第二章,核酸 1.举例说明核酸是遗传信息的载体 2.简述DNA的种类和分布 3.简述RNA的种类和分布 4.DNA与RNA分子组成有什么差别? 5.DNA分子大小与生物进化有什么关系? 6.什么是稀有碱基?如何产生的? 7.简述核苷酸的生理功能 8.简述RNA与DNA的分离提取方法 9.什么是DNA的增色效应和减色效应? 10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定? 11什么是Tm值?与DNA分子组成有什么关系? 12什么是退火,DNA分子在什么温度下退火最好? 13,DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化? 14.什么是分子杂交?举例说明 15为什么说DNA及RNA是两性分子? 16 什么是Chargaff定则,有什么意义? 17什么是DNA的一级结构? 18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么?

生物化学选择题

生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是:( A ) A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时,底物浓度[S]: ( D ) A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是:( D ) A.糖异生 B.糖酵解 C.三羧酸循环 D.磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:( B ) A.不可逆抑制作用 B.竞争性可逆抑制作用 C.非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中,尿素生成的氨基来源有:( C ) A.鸟氨酸 B.精氨酸 C.天冬氨酸 D.瓜氨酸 6.糖酵解途径中,第二步产能的是: ( B ) A. 1,3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1,3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中,并不包括哪类酶的作用: ( D ) A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: ( C ) A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: ( C ) A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制?(D) A.DNA能被复制 B.DNA基因可转录为mRNA C.DNA基因可表达为蛋白质

生物化学简答题35566

2.简述三羧酸循环的生理意义是什么?它有哪些限速步骤? 生理意义:三羧酸循环是机体获取能量的主要方式;为生物合成提供原料;影响果实品质糖;脂肪和蛋白质代谢的枢纽 限速步骤: 1)在柠檬酸合酶的作用下,由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸 2)在异柠檬酸脱氢酶催化下,异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。 3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下,α-酮戊二酸氧化、脱羧,生成琥珀酰-CoA、 NADH+H+和CO2。 4.什么是转氨作用?简述转氨作用的两步反应过程?为什么它在氨基酸代谢中有重要作用? 概念: 转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸,生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶,起到携带NH2基的作用。 这一过程分为两步反应: -H2O +H2O +H2O -H 2O 转氨作用的生理意义: a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量,以满足体内蛋白质合成 时对非必需氨基酸的需求。 b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸,因此, 对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。 c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶,而且转氨酶的活性又较强,故转氨作用是氨 基酸脱氨的重要方式。 d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加,测定病人血 清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。 转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分,从而加速了体内氨的转变和运输,勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。 5.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义 概念:以6-磷酸葡萄糖开始,在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸,进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物,故将此过程称为磷酸戊糖途径。 1)产生大量的NADPH,为细胞的各种合成反应提供还原力 2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料:PPP途径可以产生多种磷酸单糖,如磷 酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。

生物化学实验技能大赛实验设计书

邻二氮菲法测定蔬菜中铁的含量 摘要 用邻二氮菲分光光度法直接测定蔬菜中的铁含量,方法简便、快速、准确,为指导人们合理食用蔬菜进行补铁及进一步开发蔬菜产品提供了可靠的理论依据[1 2]。 关键词蔬菜铁含量邻二氮菲 1.前言 铁作为必需的微量金属元素,对于人体的健康十分重要。铁是血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素及其它酶系统的主要组分,可协助氧的运输,还能促进脂肪的氧化。蔬菜是人们摄取微量铁的主要途径之一,缺铁可造成贫血并容易疲劳,而过多则会导致急性中毒。所以,蔬菜中铁含量的测定具有重要的营养学意义,可为指导人们合理食用蔬菜进行补铁以防治缺铁性贫血,提供可靠的理论依据。 2.实验目的 综合运用所学知识,用仪器分析法测定金属元素含量;练习灵活运用各种基本操作和查阅资料的能力。 3.实验原理 蔬菜中金属元素常与有机物结合成难溶或难于解离的物质,常采用有机物破坏法是被测的金属元素以氧化物或无机盐的形式残留下来,以便测定。本实验采用有机物破坏法(干法),即在高温下加入氧化剂,使有机物质分解。根据不同浓度的物质具有不同的吸光度,采用分光光度法来测定蔬菜中的铁含量。在pH值4~6的条件下,以盐酸羟胺将三价铁还原为二价铁,二价铁再与邻二氮菲(phen)生成桔红色络合物[3],用分光光度计在510nm测定蔬菜中铁的含量。 盐酸羟胺还原三价铁的反应如下: 2 Fe3++2NH2OH·HCl→2 Fe2++N2+2H2O+4H++2Cl- 邻二氮菲与二价铁的反应式如下: Fe2+ + 3(phen) =Fe(phen)3 4.实验器材 722型分光光度计(1台),电子天平(1台)蒸发皿(4个),100mL容量瓶(4个),

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学选择+填空题-含答案

生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转

8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()

生物化学简答题新整理

第一章蛋白质的结构与功能 1.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的? 各种蛋白质的含氮量颇为接近,平均为16%,因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为:蛋白质含量(克%)=每克样品含氮克数 X 6.25 X 100。 2.何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构? 一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基,进行脱水缩合反应,生成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链,称为肽链。肽链有二端,游离a-氨基的一端称为N-末端,游离a-羧基的一端称为C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序,它的主要化学键为肽键。 3.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征? 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中,多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中,肽链主链常出现1800回折,回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。 4.举例说明蛋白质的四级结构。 蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白,它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体,二个单体呈对角排列,形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键,维系其四级结构的稳定性。 5.举例说明蛋白质的变构效应。 当配体与蛋白质亚基结合,引起亚基构象变化,从而改变蛋白质的生物活性,此种现象称为变构效应。 变构效应也可发生于亚基之间,即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。 例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合,导致其构象变化,进一步影响第二个亚基的构象变化,使之更易与氧分子结合,依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合,起到运输氧的作用。 6.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么? 蛋白质分离纯化的方法主要有:盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液,破坏蛋白质的水化膜,使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜,使大分子蛋白质和小分子化合物分离,达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。蛋白质为胶体颗粒,在离心力作用下,可沉降。由于蛋白质其密度与形态各不相同,可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷,成为带电颗粒,在电场中向相反的电极方向泳动。由于蛋白质的质量和电荷量不同,其在电场中的泳动速率也不同,从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。蛋白质是两性电解质,在一定的pH溶液中,可解离成带电荷的胶体颗粒,可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引,然后用盐溶液洗脱,带电量小的蛋白质先被洗脱,随着盐浓度增加,带电量多的也被洗脱,分部收集洗脱蛋白质溶液,达到分离蛋白质的目的。分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒,小分子蛋白质进入颗粒,而大分子蛋白则不能,因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同,流出层析柱的先后不同,可将蛋白质按分子量大小而分离。 种氨基酸具有共同或特异的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质最大吸收峰在 280 nm 附近 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

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