生物化学复习重点
1 《生物化学》复习资料
第二章 核酸化学
2、试从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA。
①分子大小：DNA是巨大的长链分子；RNA是比DNA小得多的单链结构。
②细胞定位：DNA是主要存在于细胞核，在线粒体、叶绿体中也有；RNA主要存在于细胞质。
③结构：DNA由两条互补的脱氧核糖核甘酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA仅是比DNA小得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶(T)，但无尿嘧啶(U)，但RNA则相反
④功能：DNA是基因遗传与表达的载体，是生物的主要遗传物质；RNA主要参与遗传信息的传递和表达过程，在蛋白质的生物合成中起重要作用；参与基因表达的调控；具有生物催化作用；有些病毒中RNA本身就是遗传物质
3.试从结构和功能上比较tRNA,rRNA,mRNA.
1．mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。
2．tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：①氨基酸臂：由tRNA的5’-端和3’-端构成的局部双螺旋，3’-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂：含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。③反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④ TψC臂：含保守的TψC顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA，促使tRNA与核蛋白体结合。⑤可变臂：位于TψC臂和反密码臂之间，功能不详。
3．rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。
结构 功能
mRNA 有一二三级结构，其中二级结构为三叶草形、三级结构为倒L形 编码氨基酸
tRNA 真核生物：多顺反子结
原核生物：单顺反子 转运氨基酸、识别mRNA上的密码子
rRNA 二级结构是由单链回折形成的局部旋区和突环所组成 构成蛋白质合成场所（核糖体）
4、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？
（1）、天然DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条的走向为5′-3′,另一条链的走向为3′-5′。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘绕，形成大沟和小沟。
（2）、磷酸和脱氧核糖作为不变的链骨架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。 2 （3）、螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。螺旋结构每隔10个碱基重复一次，间距为3.4nm。
（4）、DNA双螺旋结构是十分稳定的。（稳定力量主要有两个：一个是碱基堆积力。一个是碱基配对的氢键。P25）
5.原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别？
结构的比较
原核生物 半衰期短。
多顺反子的形式存在。
原核生物mRNA的5’端无帽子结构，3’端没有或只有较短的多聚（A）结构。
真核生物 单顺反子形式存在。
5’端存在“帽子”结构。
绝大多数具有多聚(A)尾巴
6、正确写出与下列寡核苷酸互补的DNA和RNA序列：
GATCAA TGGAAC ACGCGT TAGCAT
DNA序列 CTAGTT ACCTTG TGCGCA ATCGTA
RNA序列 CUAGUU ACCUUG UGCGCA AUCGUA
7．从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其核苷酸残基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA的4种脱氧核苷酸残基的相对百分组成。两种细菌中有一种是从温泉（64℃）中分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成？为什么？
答：第一种细菌腺嘌呤核苷酸占32%，鸟嘌呤核苷酸占18%，胸腺嘧啶核苷酸占32%，胞嘧啶核苷酸占18%；第二种细菌腺嘌呤核苷酸占17%，鸟嘌呤核苷酸占33%，胸腺嘧啶核苷酸占17%，胞嘧啶核苷酸占33%。 该种细菌从温泉中分离出来，说明它的DNA结构非常牢固，也就是说碱基之间形成的化学键较牢固，由此可以推知G≡C（三个氢键）在此细菌的DNA组成中较多。
8、解释名词
（1）增色效应与减色效应：核酸变性后，对上紫外光的吸收增加，这种效应称为增色效应。反之则为减色效应。
（2）DNA复性与分子杂交：变性DNA的两条单链的碱基可以重新配对，恢复双螺旋结构，这一过程称为DNA的复性；如果把不同的DNA链放在同一溶液中做变性处理，或把单链DNA与RNA放在一起，只要有某些区域（即链的一部分）有碱基配对的可能，它们之间就可以开成局部的双链，这一过程则称为DNA的分子杂交。
（3）回文结构和镜像重复：回文结构是指DNA序列中，以某一中心区域为对称轴，其两侧的碱基序列正读和反读都相同的双螺旋结构。镜像重复是指有些DNA区段的反向重复存在于同一条链上的序列
第三章 蛋白质化学
1、什么是氨基酸、蛋白质的等电点？其大小与什么有关？
氨基酸的等电点：阳离子和阴离子数目相等时的溶液PH值，
其大小与氨基酸酸性和碱性基团的数目，以及每个可解离基团的解离常数有关。
蛋白质的等电点：当溶液在某一特定的PH时，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这时溶液的PH值，
其大小与它所含氨其酸的种类和数量有关。（氨基酸较多，等电点偏高，反之偏低）
2.氨基酸的茚三酮反应，Sanger反应，Edman反应各有何实际应用？
茚三酮反应：用于氨基酸的定性测定和定量测定 3 Sanger反应：用于肽链的N末端分析和蛋白质一级结构的测定
Edman反应：用于层析分离鉴定和肽的末端分析和多肽序列分析
3.常见的氨基酸分类方法有哪些？
（1）根据R基团的结构分类：可分为①脂肪族氨基酸(如丙氨酸、亮氨酸等)、②芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸等)，③杂环氨基酸(如组氨酸、色氨酸等)和④杂环亚氨基酸（脯氨酸）四类，其中以脂肪族氨基酸为最多。
（2）根据氨基酸的酸碱性质分类：分为①中性氨基酸（大多数）、②酸性氨基酸（谷氨酸，天冬氨酸）和③碱性氨基酸（赖氨酸，精氨酸，组氨酸）三类。
（3）根据R基团的极性分类：分为①非极性或疏水性氨基酸，②极性但不带电荷氨基酸，③pH7时带负电荷氨基酸，④pH7时带正电荷氨基酸四类。
6、已知：（1）卵清蛋白PI（等电点）为4.6；（2）B乳球蛋白PI为5.2；（3）糜蛋白酶原PI为9.1。问：在pH5.2时上列蛋白质在电场中向阳极移动还是向阴极移动或者不移动？（注：当某蛋白质处在pH小于它的等电点的溶液时，带正电荷，在电场中向负极移动；当其处在pH大于它的等电点的溶液时，带负电荷，在电场中向正极移动；相等时则不移动。）
答：卵清蛋白PI〈PH，带负电，向正极移动；B乳球蛋白PI=PH，不移动；糜蛋白酶原PI〉PH，带正电，在电场向负极移动。
7、什么叫蛋白质的变性？哪些因素可以引起蛋白质变性？蛋白质变性后有何性质和结构上的改变？蛋白质的变性有何实际应用？
（1）蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受某些物理因素或化学因素的影响，由氢键、盐键等次级键维系的高级结构遭到破坏，分子空间结构发生改变，致使物理性质、化学性质、生物活性改变的作用
（2）引起蛋白质变性的化学因素有：强碱、强酸、脲、胍、重金属盐、三氯乙酸、磷钨酸、浓乙醇等；物理因素有：加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌等
（3）蛋白质变性后会发生如下一些物理性质、化学性质和生物学性质的改变：
① 物理性质改变，粘度增加、溶解度减少、旋光值改变、渗透压和扩散速度降低、不
易结晶。② 结构改变，由于二级结构以上的高级结构破坏，由有序的紧密结构变为无序的松散结构，侧链基团暴露。（变性可涉及次级键与二硫键的变化，但不涉及肽键的断裂。）
③ 化学性质改变，容易被酶水解。④ 生物活性易改变，活性降低或完全丧失。
(4)实际应用：利用蛋白质变性原理，将大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成变性蛋白凝固体即豆腐；医疗上的消毒杀菌也是利用此原理，还有在急救重金属盐中毒患者时，可给患者饮用大量牛乳或蛋清解毒。（蛋白质变性在实际生活中有害也有利）
9、蛋白质的两性解离、沉淀特性有何应用？
可利用蛋白质在等电点时溶解度最小的特性来分离、提纯蛋白质；
可利用电泳法分离和鉴定混合物中的蛋白质。
11、名词解释：
（1）蛋白质的一级结构：指多肽链的氨基酸序列。（肽键和二硫键）
（2）二级结构：指多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠片段。
（3）三级结构：指多肽链借助各种非共价键（或非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
（4）四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
（5）必需氨基酸：有些氨基酸在人和非反刍动物体内不能完成，需从食物中吸取，以保证正常生命活动的需要的氨基酸。
（6）氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。 4 （7）酰胺平面：双键的重要特征之一是不能自由旋转，这就使得多肽链中围绕C-N键的6个原子构成一个平面，称为酰胺平面，也称肽平面。
（8）肽单元：肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
（9）蛋白质等离子点：指在没有其他盐类存在(纯水)时,蛋白质中质子供体解离出的质子数与质子受体结合的质子数相等时的PH,也即蛋白质在纯水中的等离子点为等电点.。
第四章 酶
1、名词解释
（1）酶的活性中心：酶分子上直接参与底物结合和起催化作用的氨基酸残基的侧链基团根据一定的空间结构组成的区域。
（2）酶的别构效应：调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，合酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应。
（3）同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性（Km、电泳行为等）存在明显差异的一组酶。
（4）比活力：代表酶制剂的纯度。（比活力=活力单位数（U）\酶蛋白（mg））.
（5）酶的最适温度：酶显示出最大活力时所处的温度。
（6）辅酶和辅基：全酶中的辅因子。（辅因子包括金属离子和小分子的有机化合物，根据它们与酶分子的结合牢固程度不同，分为辅酶和辅基）
2、酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点？
相似点：（1）能加快化学反应的速度而本身在反应前后没有结构和性质的改变；
生物化学原理教学(杨荣武)生化-期末复习
生化期末重点
考试题型：
一、填空；二、是非题；三、选择题；四、名词解释；五、问答题
每章简要：
一、生物氧化
基本概念，与非生物氧化比较
呼吸链； 概念、组成、类型、传递顺序、抑制剂。氧化磷酸化; 概念、机制、解偶联剂
二、代谢总论
基本概念; 代谢、 代谢途径、 代谢物,分解代谢、合成代谢、代谢组、代谢组学
三、糖酵解
糖的消化; 淀粉的酶水解
糖酵解全部反应、三步限速步骤、特异性抑制剂、两步底物磷酸化反应。能量产生、生理意义、 丙酮酸去向。
四、TCA 循环
乙酰 CoA 的形成 , TCA 循环化学途径、能量产生，功能和调节。
乙醛酸循环
五、磷酸戊糖途径
发生部位、氧化相反应、功能六、糖异生
概念、发生部位、与糖酵解比较、底物、几步重要反应、生理意义
七、光合作用
概念，总反应式
光反应； 两大光系统的组成（中心色素，电子受体与供体，功能），光合磷酸化以及与氧化磷酸化的比较。
暗反应；光反应与暗反应的比较, C3 途径重要的反应, 酶和中间物
八、糖原代谢
糖原降解；相关酶；糖原磷酸化酶………
糖原合成；相关酶，糖原合成酶,UDP-Glc, 需要引物, 糖原素……
调节
九、脂肪酸代谢
脂肪酸的分解代谢； β-氧化, α-氧化， ω-氧化
酮体
脂肪酸的合成代谢
十、胆固醇代谢
胆固醇合成； 前体、部位、重要的中间物、HMG-CoA 还原酶
运输; 血浆脂蛋白、 LDL 、 HDL
十一、磷脂和糖脂代谢
甘油磷脂的酶水解
十二、蛋白质降解及氨基酸代谢
胞内蛋白质的降解；依赖于 ATP 的降解途径
氨基酸的分解代谢；氨基的去除，铵离子的命运，尿素循环
生物固氮
1 生化期末重点
十三、核苷酸代谢
核苷酸的合成；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的合成，从头合成和补救途径。脱氧核苷酸的合成
调节
核苷酸的分解；嘌呤和嘧啶的分解
主要相关疾病
一、概念 第一章：生物氧化
1、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成 CO2 和 H2O 并
生物化学口诀集锦 生化复习
生化-结构杂锦-SOLO
键
一级肽键，这个一般不会混地，二级氢键，H2，记得了吧，三叔众判亲离，这个不是偶创意，嘿嘿，对应疏水作用，范德华力，氢键，离子键，四级氢键，离子键，男人四十妻离子散，好惨，对不对，呵
10个aa组成肽链，10-39是多肽，51个以上是蛋白质
一个男人10岁就娶太太了，39岁就有很多太太，51得了老年痴呆，成了蛋白质，呵呵，貌似这两个口诀都和男人，太太有关，纯属巧合哈
二级有模序，motif，m是否两个n，记下了吧，三级是结构域，structure，三san也有s，四级是亚基，亚洲四小龙，哈哈，歪门邪道记知识点
tRNA分子量最小，third还不是老小，含稀有碱基最多，家里老小最招疼，爸妈把稀有的宝贝都给了它，rRNA含量最多，敢不多吗，造蛋白质的，含量最少的是mRNA，minimum，都有m，而且其5端有m7GpppN，都是有m地，tRNA三叶草，three，都是有t地
TPP VitB1硫一个丙给阿尔发，丙酮酸脱氢酶，而丙拼音bing，有B了吧，还是阿尔发酮戊二酸的辅酶，FAD FMN VitB2一个baby有两个Father，一个亲爹，一个干爹，幸福吧，NAD+ NADH VitPP，两个N两个P，捆绑记忆，泛酸，生物素，贩A粉赚钱，A粉是一种新型毒品，这个钱可赚不得哦，赚钱谐音转酰，生物素，羧化酶，都有s，甲钴胺素，VitB12，一个人变成两个人不就是家，家通甲
生化--一碳与八个--ruru114
一碳单位：有胆（sam）敢（甘）死（丝）就去阻（组）塞（色）一贪（碳）官！
8个必需氨基酸：晾（亮）一晾（异亮）本（苯丙）色（色），原来（赖）是蟹（缬）蛋（甲硫）酥（苏）。
生化－碱性氨基酸－小猪
口诀 ：
懒痞组长精减裁员
说明：
懒（懒氨酸）痞组（组氨酸）长精（精氨酸）减（碱性氨基酸）裁员
生化－酶的化学修饰－天行健
口诀：
正逆方向不同酶；
磷酸化否共价键；
生物化学复习提要
1 生物化学复习提要
糖类提要
一、定义
糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性
二、结构
1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib
2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应
与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
与碱：弱碱互变，强碱分解。
氧化：三种产物。
还原：葡萄糖生成山梨醇。
酯化
成苷：有α和β两种糖苷键。
成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物
氨基糖、糖醛酸、糖苷
五、寡糖
蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构
六、多糖
淀粉、糖原、纤维素的结构
七、计算
比旋计算，注意单位。
脂类提要
一、 概念
脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒
二、脂类的性质与分类 单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂
三、单纯脂
1.脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位
2.油脂的结构和化学性质
(1)水解和皂化值 (2)加成反应 碘值 (3)酸败
3.蜡是由高级脂肪酸和长链油脂族一元醇或固醇构成的酯。
四、磷脂（复合脂）
（一）甘油磷脂类
（二）鞘氨醇磷脂
五、 非皂化脂
（一）萜类 是异戊二烯的衍生物
（二）类固醇 都含有环戊烷多氢菲结构
固醇类：主要有动物固醇 、植物固醇 、酵母固醇 2 固醇衍生物类：胆汁酸、强心苷和蟾毒 、性激素和维生素D
（三）前列腺素
六、 结合脂
1.糖脂：它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。
2.脂蛋白
血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种：
蛋白质提要
一、 概念
简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、甲醛滴定法、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、水化层、双电层、蛋白质的变性与复性、盐析与盐溶
生物化学期末复习资料
生物化学期末复习资料
生物化学期末复习资料
复习是一个汉语词汇，指再一次复习所有科目，尤其是自己喜欢的科目，把以前遗忘的知识记起来，重复自己在脑海中学过的东西，使对其印象更加深刻，从而使在脑海中存留的时间更长一些。下面为大家带来了生物化学期末复习资料，欢迎大家参考！
一、是非判断：
1、Edman降解反应中苯异硫氰酸（PITC）是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。（）
2、蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。（）
3、如动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体速度大于生成酮体速度。（）
4、在天然氨基酸中只限于α–NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。脯氨酸、羟脯氨酸环中的亚氨酸，精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。（）
5、使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。（）
6、若双链DNA中的一条碱基顺序为：pCpTpGpGpApC，则另一条链的碱基顺序为：pGpApCpCpTpG。（）
7、技术碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。（）
8、增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。（）
9、酶被固定后，一般稳定性增加。（）
10、所有的磷脂分子中都含有甘油基。（）
11、胆固醇分子中无双键，属于饱和固醇。（）
12、在三羧酸循环中，琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时，电子受体为EAD。（）
13、蛋白质变性后，其氨基酸排列顺序并不发生变化。（）
14、1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经一次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。（） 15、若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸，若有氧存在下，则NADH+H+进入线粒体氧化。（）
二、单项选择
1、维生素PP是下列那种辅酶的组成成分？（）
A、NADB、CoA–SHC、TPPD、FH
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学
分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径
代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。 1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
高级生物化学复习资料
高级生物化学复习资料
生物化学作为生命科学领域的重要基础学科，对于深入理解生命现象和生物过程具有至关重要的作用。高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步拓展和深化了相关知识，涵盖了更多复杂和前沿的内容。以下是为您精心整理的高级生物化学复习资料，希望能对您的学习和复习有所帮助。
一、蛋白质结构与功能
蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构与功能的关系是高级生物化学中的重点内容。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。通过肽键连接的氨基酸序列决定了蛋白质的基本性质和潜在功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等。α螺旋是常见的结构，每个氨基酸残基沿中心轴旋转 100°，上升 015nm，每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基。β折叠则是通过链间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条多肽链的三维构象，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持其稳定。例如，肌红蛋白就是具有典型三级结构的蛋白质。
四级结构是指多个亚基聚合形成的蛋白质复合物。血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。 蛋白质的功能与其结构密切相关。例如，酶的催化活性依赖于其活性中心的特定结构；抗体通过其可变区的结构与抗原特异性结合。
二、核酸的结构与功能
核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。A 与 T 配对，G 与 C 配对。这种碱基互补配对原则是 DNA 复制和遗传信息传递的基础。
RNA 有多种类型，如信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质的合成；tRNA 则在蛋白质合成过程中转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成成分。
核酸在生命活动中具有重要的功能，如遗传信息的储存、传递和表达。
三、酶学
酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶的催化特点包括高效性、专一性、可调节性和不稳定性。酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
《生物化学》知识点总结
生物化学复习题
第一章 绪论
1. 名词解释
生物化学：
生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内
的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究内容包括①生物体的化学组
成，生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生
物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从份子水平
上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质
2. 问答题
(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？
生物化学的发展主要包括三个阶段： ①静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学
发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌
物②动态生物化学阶段(20 世纪初至 20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时
期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中
叶以后)：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。
(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？
组成生物体的元素共 28 种
第一类元素包括 C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包
括 S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之 C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。
第二章 蛋白质
1. 名词解释
(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物
(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定 pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电
荷相等， 称为两性离子， 在电场中既不向阳极也不向阴极挪移， 此时溶液的 pH 即为该氨基
酸的等电点
(3) 蛋白质等电点： 当蛋白质溶液处于某一 pH 时， 蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，
即称为兼性离子，净电荷为 0，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点
1.生物大分子：
-蛋白质：由氨基酸组成，是细胞的重要组成部分。包括结构蛋白质、酶和激素等。
-脂质：包括脂肪、磷脂和类固醇等，是细胞膜的主要组成成分，还参与细胞信号传导和能量储存。
-核酸：DNA和RNA是基因的主要组成部分，负责遗传信息的存储和传递。
2.氨基酸：
-有20种常见的氨基酸，其中8种属于人体必需氨基酸，必须通过食物摄入。
-氨基酸结合形成蛋白质，通过肽键连接。
-每种氨基酸具有不同的侧链，决定了蛋白质的结构和功能。
3.酶：
-酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率。
-酶本身不参与反应，而是通过降低反应活化能来促进反应的进行。
-酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
4.代谢途径：
-糖原代谢：糖原是动物体内糖类储存形式，能够通过糖原分解酶转化为葡萄糖供能。 -脂肪酸代谢：脂肪酸是脂质的组成部分，能够通过β-氧化途径被分解为辅酶A和醋酸等产物，供能。
-蛋白质代谢：蛋白质通过蛋白质酶分解为氨基酸，进而被转化为能量或用于合成其他生物大分子。
-核酸代谢：核酸通过核酸酶分解为核苷酸，用于DNA和RNA合成。
5.能量代谢：
-ATP是细胞内的能量储存分子，通过水解反应释放能量。
-糖酵解和细胞呼吸是主要的能量产生途径，产生大量的ATP。
-光合作用是植物能量产生的主要途径，通过光能转化为化学能。
6.蛋白质结构与功能：
-蛋白质的一级结构由氨基酸的线性排列确定。
-二级、三级和四级结构决定蛋白质的空间结构和功能。
-蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、抗体防御和激素调节等。
7.糖代谢：
-糖类通过糖酵解途径分解为葡萄糖，并通过糖酵解产生ATP。
-葡萄糖进一步被氧化为二氧化碳和水，产生更多的ATP，这一过程称为细胞呼吸。
8.脂类代谢：
-脂肪酸在线粒体内被氧化为辅酶A和醋酸，并通过柠檬酸循环进一步代谢。 -脂类代谢过程中产生的高能电子通过呼吸链转移，最终产生大量ATP。
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(一) 名词解释
1. 等电点：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2. 蛋白质的变性：蛋白质受理化因素的影响，其原有的高级规律性结构受到破坏，使其理化性质改变，生物功能丧失，但一级结构不变的现象。
3. 前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链。
4. 生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成二氧化碳和水并释放能量的过程。又称呼吸作用或组织呼吸/细胞呼吸。
5. 呼吸链:底物上的H经脱氢酶激活脱落后，经过一系列的中间传递体，传递给被氧化酶激活了的氧，从而生成H2O的全部体系，称为呼吸链（又叫电子传递链或电子传递体系）。
6. 领头链:复制时，亲代DNA双链解链为模版，顺解链方向连续复制下去的链为领头链
7. 同工酶:因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。
8. 变构效应：某些蛋白质在表现其生物功能时，构象改变，从而改变整个分子的性质，这种现象称为变构效应。从而其生物活性也改变的蛋白质称变构蛋白。意义：能使蛋白质更充分、更协调地发挥其复杂的生物功能。
9. 变构酶：可通过改变酶分子的构象来改变酶的活性，从而控制代谢速度.
10. 变性：蛋白质受理化因素的影响，其原有的高级规律性结构受到破坏，使其理化性质改变，生物功能丧失，但一级结构不变的现象。
11. 透析:由于蛋白质分子体积很大,不能透过半透膜,而小分子物质能透过半透膜,这样可把蛋白质分子与小分子物质分开,这个过程叫透析.
12. 增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。
13. 减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低
14. 一碳单位：指具有一个碳原子的基团。
15. 生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科
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一、基础知识
1、1摩尔20碳脂肪酸可进行9次β-氧化，分解成10摩尔乙酰辅酶A，β-氧化的产物是乙酰辅酶A，最终产物是二氧化碳、水、ATP。
2、人体构成蛋白质的氨基酸大约有20种，其中8种被称为必需氨基酸。
3、糖酵解的终产物有二氧化碳、水、ATP。
4、血红蛋白正常范围一般成年男子、120-160克/升，女子110-150克/升。
5、在肝脏中合成并储存的糖称为肝糖原；在肌肉中合成并储存的糖称为肌糖原。
6、根据化学结构及组成，脂质可分为三类，即单纯脂、复合脂、衍生脂。
7、蛋白质的基本结构单位是氨基酸，蛋白质分子结构包括初级结构和
空间结构。
8、细胞内可以提供能量合成ATP的分解代谢途径主要有磷酸原功能系统、
糖酵解和有氧氧化三条
9、运动性疲劳分为中枢疲劳和外周疲劳，在运动中疲劳以中枢疲劳为主导，并且在和外周疲劳相互影响下发展起来，运动性疲劳常伴随保护性抑制的发展
10、在人和高等动物体内，代谢调节的基本方式为细胞水平的调节、器官水平的调节、整体水平的调节。
11、血乳酸评定速度耐力训练效果的方法包括：乳酸能商评定法 实验室负荷法和400m全力跑血乳酸评定法
二基础概念
1、运动生物化学：是从分子水平探讨运动人体的变化规律，并将这些理论应用于体育锻炼与竞技体育的实践。
2、酶是由生物细胞产生的、具有催化功能和高度专一性的蛋白质。酶具有蛋白质的所有属性，但蛋白质不都具有催化功能。
3、糖酵解：糖在氧气供应不足的情况下，经细胞液中一系列酶催化作用，最后生成乳酸的过程称为糖酵解。
4、糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解，生成二氧化碳和水，同时释放出大量的能量，该过程称为糖的有氧氧化。
5、脂肪：脂肪是由3分子脂肪酸和1分子甘油缩合形成的化合物。
6、磷酸原供能系统：由ATP-CP分解反应组成的供能系统称为磷酸原供能系统。