酶促反应的特点与作用机制
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶促反应和酶的作用机制
酶促反应和酶的作用机制酶是一种生物催化剂，也是生命体系中非常重要的一种蛋白质。
酶的作用机制是通过酶促反应来完成的，这种反应是基于酶与底物之间的相互作用。
酶与底物结合形成酶底物复合物，反应后酶与产物解离，使得底物转化为产物。
酶促反应往往速度非常快，特异性较高，因此具有非常广泛的应用前景。
下面将从酶促反应的基本原理和酶的作用机制两方面来详细阐述。
一、酶促反应的基本原理酶促反应是一种基于酶与底物之间的相互作用来进行的化学反应。
这种反应不仅与物质的性质、反应条件有关，而且也与酶的特定性质以及生物环境下的活性相关。
在酶促反应中，酶与底物通过多种非共价键相互作用形成酶底物复合物，复合物中活性中心的化学性质被改变，从而产生反应。
这种反应可以简化为以下四个步骤：1. 亲和力：酶能够与底物结合的过程称为亲和力。
这种相互作用的前提是酶要具有适当的构象，与底物结合必须与一个特定的位点相互作用。
2. 过渡态：酶底物复合物中活性位点经历了一系列形态变化，从而形成一个临时的稳定结构，称为过渡态。
3. 成品生成：过渡态分解后，产生的产物与酶比较弱的相互作用，从而释放酶，进行下一次反应。
4. 酶活性的调节：酶活性的调节是由于底物、产物或其他非底物分子对酶的亲和力和/或立体结构的变化所引起的。
二、酶的作用机制酶的作用机制是基于其分子结构和学问性质的，主要有以下几种：1. 酶催化作用：酶可以促进底物分子之间的反应，降低反应的能垒，从而使化学反应更加容易进行。
2. 特异性：酶的活性中心由一定的氨基酸序列组成，这种序列的三级结构决定了酶的特异性。
在酶底物复合物中，酶能够与特定的底物结合，由于底物在酶的活性中心区域上的结构与底物的大小、形状和化学性质互相适应而产生特异性。
3. 反应速率：酶催化反应的速度比无酶反应快得多，因为酶结构中的活性中心能够提醒底物之间的相互作用。
酶催化反应的速率取决于反应底物的浓度、酶催化的速率常数和反应条件等。
酶促反应效率高的原理
酶促反应效率高的原理
酶促反应效率高的原理主要有以下几个方面：
1. 酶的专一性：酶对特定底物具有高度的选择性，只能与特定的底物结合形成酶底物复合物，并催化底物转化为产物。
这种专一性降低了非特定反应的发生概率，从而提高反应效率。
2. 酶的固定化：酶通常被固定在某种载体上，形成酶固定化系统。
这种固定化使得酶能够保持较高的活性和稳定性，在反应过程中不易失活。
同时，酶固定化可以提高酶的浓度，在相同底物浓度下增加酶的有效接触面积，加速反应速率。
3. 酶的催化机制：酶通常通过降低反应的活化能来促进反应进行。
酶底物复合物的形成可以改变底物的反应构象，使得反应路径更有利于产物形成。
此外，酶还可以提供亲和力、电子转移、质子传递等条件，加速反应速率。
4. 反应条件优化：酶促反应的效率还与反应条件有关。
适当的温度和pH值可以保持酶的活性，并提供适合反应进行的环境。
此外，酶促反应还可以通过调节底物浓度、反应时间等参数来提高反应效率。
综上所述，酶促反应效率高的原理主要是由于酶的专一性、固定化、酶催化机制以及反应条件的优化等因素的综合作用。
这些因素使得酶能够高效地催化底物转
化为产物，从而提高反应效率。
生物化学反应和酶动力学
生物统计学：通过对生物化学反应和酶动力学的数据进行分析和建模，揭示其内在规律和机制
生物物理学：研究生物化学反应和酶动力学过程中的物理现象和原理，例如力、热、光、电等
汇报人：XX
反应速率：快慢程度，受反应物浓度、催化剂等影响
反应机理：各阶段的反应过程和中间产物
反应速率：表示反应快慢的物理量，单位为摩尔每升每秒（mol/(L·s)）。
浓度：反应物的浓度越高，反应速率越快。
温度：温度越高，反应速率越快。
影响因素：浓度、温度、催化剂等。
酶促反应的能量变化：与反应速度的关系
吸热反应和放热反应：生物化学反应中的能量交换
新型酶资源的挖掘：除了传统的酶资源外，科学家们还在不断探索和挖掘新型酶资源，如极端环境下的微生物、基因编辑技术等。这些新型酶资源具有更广泛的用途和更高的催化效率，为生物化学反应和酶动力学的发展提供了新的可能性和机遇。
酶的定向进化：通过基因工程技术对酶进行定向进化，可以提高酶的催化效率和适应性。这种技术可以应用于工业生产中，提高生产效率和降低成本。
酶的组合催化：将不同种类的酶组合在一起，可以实现多步生物化学反应的连续催化，提高反应效率和产物纯度。这种技术可以应用于制药、生物燃料等领域。
酶促反应过程优化：通过基因工程技术、蛋白质工程技术和计算模拟等方法，对酶促反应过程进行优化，提高酶的活性和稳定性，降低生产成本，提高生物制造过程的效率和经济效益。
酶分子的改造：通过蛋白质工程技术对酶分子进行定向进化，改变酶的催化特性，以适应特定反应的需要，应用于药物研发和生物医学研究中。
酶在药物生产中的应用：通过酶促反应，可以合成许多药物，如抗生素、维生素等。
酶在药物代谢中的作用：酶可以参与药物的代谢，使其在体内更好地发挥作用。
酶促反应的机制
可逆性抑制 不可逆性抑制
（一）不可逆性抑制
不可逆性抑制：抑制剂通常与酶 的活性中心上的必需基团以共价 键结合，使酶失活。 不能用透析，超滤等方法除去。
农药可使酶失活解磷定可以解毒
（二）可逆性抑制
可逆性抑制：抑制剂通常与酶 通过非共价键结合，使酶失活。 能用透析，超滤等方法除去。
竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用
酶的活性中心是酶分子中具有三 级结构的区域，如裂缝或凹陷， 可由疏水性氨基酸的基团组成疏 水口袋。
Essential groups of enzyme out of active site
peptide substrate
active site
Catalytic Essential group groups of Binding enzyme in group active site
酶促反应的机制
第一节 酶的分子结构与功能
酶是蛋白质，同样具有一、二、三 甚至四级结构。 单体酶：仅具有三级结构 寡聚酶：多个相同或者不同的亚基 多酶体系：有几种不同的酶聚合 多功能酶：多种不同催化功能在一 条多肽链上。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复 合物成为全酶。
金属酶：结合紧密 金属激活酶：不甚紧密 辅酶：结合松散，可透析超滤去出 接受基团或质子后离开酶蛋白。 辅基：结合紧密，不可透析超滤去 出，不离开酶蛋白。
所有酶均与底物结合时的速度）
Vmax = kcat [E]total .
(3)
正反应速度为：
Vf = k1 [E] ·[S] 逆反应速度为：
Vr= k-1 [ES] 在反应达到平衡时，正反应速度等 与逆反应速度：
k1 [E] ·[S] = k-1 [ES]
生物化学---酶催化作用的特点
一般称为结合部位。
医学ppt
30
医学ppt
31
➢ 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。
结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反
物四氢叶酸。
H
H2N
N NH H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
医学ppt
23
⑧ 维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C N
HO
CH2 OH
H3C N
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆 醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。
HO H3C
CHO O
CH2 O P OH HO OH H3C
N
磷酸吡哆醛
医学ppt
14
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
两部分组成。
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔 发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
酶促反应的机制和调控
酶促反应的机制和调控酶促反应是指在生物体内，酶催化下进行的各种生化反应。
由于酶催化反应速度快、特异性高、温度、酸碱度范围宽，因此在生命活动中发挥了重要的作用。
本文将介绍酶促反应的机制和调控。
一、酶促反应的机制酶促反应的机制是酶与底物结合，酶促使底物转化成产物，并在反应完成后与产物解离。
酶促反应遵循米氏方程的动力学规律，即酶催化下反应速率随底物浓度的增加而增加，直到反应饱和。
酶是一种以氨基酸为基本组成单位的大分子，其结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
酶的活性部位通常位于酶的结构的一级、二级或三级结构上，一旦受到一些物理、化学或生物学上的外界因素的影响，就会导致其结构的改变，从而使其活性部位与底物分子结合，实现催化反应。
在酶催化下，底物分子进入酶分子的活性部位，与酶分子的氨基酸残基发生相互作用，从而形成底物-酶复合物，随后复合物发生化学反应，转化成产物-酶复合物。
反应完成后，产物从酶分子的活性部位中解离，酶分子重复地进行下一个反应。
酶促反应的反应速率依赖于温度、酸碱度、离子强度等环境因素的影响。
温度决定了反应速率的最大值，一般情况下，反应速率会随温度的升高而增加，但是当温度过高时，酶分子的结构会受到破坏，使酶的活性丧失，使反应速率降低。
酸碱度也会影响酶催化反应，过高或过低的酸碱度都会抑制酶的活性。
离子强度与温度、酸碱度一样，也会影响酶的催化活性，但是在不同的酶与底物组合中，其影响程度不同。
二、酶促反应的调控酶促反应的调控是指在生物体内，细胞对酶的活性和数量进行调节，以保证生命活动正常进行。
1. 酶的产生和代谢细胞通过调控转录和转导过程控制酶的合成，从而控制酶的量。
另外，生物体内还存在一种酶的降解作用——泛素依赖性蛋白酶（Ubiquitin-proteasome system），它能够将酶等蛋白质分解成小分子，从而维持细胞内的代谢平衡。
2. 酶的调控方式酶的活性可以通过非竞争性抑制、竞争性抑制、活性修饰等方式进行调控。
生物酶促反应的机理与应用
生物酶促反应的机理与应用酶是一种生物催化剂，可以加速化学反应速率，并且具有高选择性和特异性。
生物酶促反应是目前最受关注的一种研究领域，因为它不仅可以在医学、制药、农业、环保和工业等领域发挥重要作用，而且有助于理解生物系统中的反应机制。
一、生物酶的基本结构和功能生物酶的基本结构由蛋白质和一些非蛋白质组成，其中非蛋白质成分通常是辅因子或辅酶。
酶的活性部位通常被称为“酶口袋”，它可以识别和结合底物，通过一定的酶促反应使底物转化成产物，并与酶断裂，生成产物和游离酶。
酶的催化效率高达1013到1014倍，这是由于其优异的立体构象和空间结构所决定的。
二、酶促反应的机理酶促反应基本上是由底物和酶组成的底物-酶复合物在反应中发生的。
底物与酶结合后，酶促反应在酶口袋中进行，产生中间产物并释放。
这些中间产物都存在于酶口袋中，收到酶的影响，进一步巩固反应，这个过程被称为“酶诱导的拓扑位改变”。
在酶口袋中的中间产物经过一系列反应形成产物。
三、酶促反应在医学中的应用随着科技的进步，优秀的酶催化剂被广泛应用于医学领域。
酶在生化检测、强制药物代谢、细胞增殖和信号传输中发挥重要作用。
生物酶还可以用于研究癌症和糖尿病治疗，如蛋白酶体（proteasome）和酪氨酸蛋白激酶（tyrosine kinase）在肿瘤细胞发展和转移中起到重要作用。
此外，酶还被用于制备药物，如用于治疗阿尔兹海默病的胆碱酯酶抑制剂（cholinesterase inhibitors）。
四、酶促反应在环保和绿色化学中的应用生物酶在环保和绿色化学领域也发挥着重要的作用，其生物降解、生物转化和催化作用被广泛应用于这些领域。
生物酶可以用于降解有机物和重金属污染物，如苯酚、盐酸和甲醛。
此外，酶还可以用于替代传统的化学反应，这些反应可能需要更高的温度、压力和有害溶剂。
生物酶的使用不仅让环保达到更高的标准，而且降低了环境和人类的危害。
五、酶促反应在材料科学中的应用生物酶还可以用于材料科学领域，如合成聚合物、改性纤维、有机电子材料和生物仿生材料等。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
酶促反应的特点与作用机制
以下是为大家整理的酶促反应的特点与作用机制的相关范文，本文关键词为酶促,反应,特点,作用,机制,酶促,反应,特点,作用,机制,，您可以从右上方搜索框检索更多相关文章，如果您觉得有用，请继续关注我们并推荐给您的好友，您可以在医药卫生中查看更多范文。
酶促反应的特点和作用机制
宝鸡职业技术学院
20～20学年度第学期
教师课时授课教案
学科系：医学院授课教师：
专业：科目：生物化学
教研室主任签字：学科系系办主任签字：年月日年月日
酶促反应的特点和作用机制
宝鸡职业技术学院
第二节酶促反应的特点与作用机制
一、酶促反应的特点
酶是一类催化剂，具有一般催化剂的特征:在化学反应前后没有
质和量的改变;只能催化热力学上允许进行的反应;只加速可逆反应的进程，不改变平衡点;对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用。
但酶的化学本质是蛋白质，又具有一般催化剂所没有的特征。
(一）高度的催化效率
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107-1013倍。
例如蔗糖酶催化蔗糖水解的速率是h+催化作用的2.51012倍，脲酶催化尿素的水解速率是h+催化作用的71012倍，且不需要较高的反应温度。
研究表明，酶能更有效地降低反应的活化能，使参与反应的活化分子数量显著增加，从而大大提高酶的催化效率。
(二)高度的专一性
一种酶只能催化一种或一类化合物，或一种化学键，发生一定的化学反应，生成一定的产物，这种特性称为酶的专一性或特异性。
根据酶对底物选择的严格程度不同，酶的专一性可分为三种类型。
1.绝对专一性酶只作用于某一特定的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物，称为绝对专一性。
例如，尿酶只催化尿素水解成nh3和co2，而对尿素的衍生物如甲基尿素没有催化作用。
2.相对专一性有些酶能作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对专一性。
如磷酸酶对一般的磷酸键都能水解，不论是甘油磷酸酯，还是葡萄糖磷酸酯;蔗糖酶不仅水解蔗糖，
酶促反应的特点和作用机制
宝鸡职业技术学院
也能水解棉子糖，使之生成蜜二糖和果糖。
3.立体异构专一性有些酶对底物的立体构型有要求，仅作用于底物的一种立体异构体，这种特性称为酶的立体异构专一性。
如L-氨基酸氧化酶只作用于L-氨基酸，对D-氨基酸则没有催化作用;淀粉酶只能水解淀粉中的α-1，4-糖苷键，而不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键。
(三)酶具有不稳定性
酶所催化的反应都是在比较温和的条件下进行的，如常温、常压、接近中性的环境等。
由于酶的化学本质是蛋白质，任何能引起蛋白质变性的理化因素，如强酸、强碱、重金属盐、高温、紫外线、x射线等均能影响酶的催化活性，甚至使酶完全失活。
(四)酶促反应具有可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应内外环境变化和生命活动的需要。
例如在细胞内酶的分布具有区域化;酶原的激活使酶在合适的环境被激活和发挥作用;代谢物对关键酶、变构酶的抑制与激活和酶的共价修饰等调节;酶的含量受到酶蛋白合成的诱导、阻遏与酶降解速率的调节。
二、酶的作用机制
(一)酶能更有效地降低反应活化能
在任何一种热力学允许的反应体系中，底物分子所含能量各不相
同，只有那些能量达到或超过一定水平的过渡态分子(即活化分子)オ有可能发生化学反应，底物分子达到活化分子所需要的最小能量称为
酶促反应的特点和作用机制
宝鸡职业技术学院
活化能。
活化能是底物分子从初态转化到过渡态所需的能量。
与一般催化剂相比，酶能更有效、更显著地降低反应所需的活化能，使底物只需较少的能量便可转变成活化分子，故其催化效率极高，能大幅度加快反应速度(图3-4)。
(二)酶一底物复合物的形成与诱导契合假说
酶降低活化能的机制，可用中间产物学说来解释。
在酶促反应中，
酶(e)先与底物(s）形成不稳定的酶一底物复合物(es)，后者再分解成酶(e)和产物(p)这一过程即为中间产物学说。
e+s?es→e+p
中间产物es的形成，不是锁与钥匙式的机械关系，而是酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合的结果，这一过程称为诱导契合假说。
酶促反应的特点和作用机制
宝鸡职业技术学院
最后，小编希望文章对您有所帮助，如果有不周到的地方请多谅解，更多相关的文章正在创作中，希望您定期关注。
谢谢支持！。