生物化学试题及答案(1)教学总结
生物化学试题及答案
(1)
生物化学试题（1）
第一章蛋白质的结构与功能
[测试题]
一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺
旋 7．模序
8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀 15．电泳
16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽
二、填空题
21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。
22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。
23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。
24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。
25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。
26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。
27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。
28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。
29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。
30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 31．将血浆蛋白质在pH8.6的巴比妥缓冲液中进行醋酸纤维素薄膜电泳，它们向____极泳动，依次分为____， ____，____，____，____。 32．在pH6.0时，将一个丙、精、谷三种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是____，移向负极的是____，留在原点的是____。 33．维持蛋白质胶体稳定的两个因素包括____和____，在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质沉淀的方法称为____，该方法一般不引起蛋白质____。 34．由于蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在分子结构中含有____双键，所以在波长____处有特征性吸收峰，该特点称为蛋白质的____性质。 35．蛋白质的变性是指在理化因素影响下引起蛋白质的____构象发生改变，____丧失，没有____的断裂，变性后使蛋白质____降低，____增加。 36．蛋白质可与某些试剂作用产生颜色反应，这些反应可以用来做蛋白质的____和____分析。常用的颜色反应有____，____，____等。 37．按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为____，大于10的称为____。按照组成成分分类，分子组成中仅含有氨基酸的称为____，分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称为____，其中非蛋白质部分称____。 38．蛋白质可受____，____或____的作用而水解，最后彻底水解为各种____的混合物。 39．蛋白质是由许多____通过____连接形成一条或多条____链。在每条链的两端有游离的____基和游离的____基，这两端分别称为该链的____末端和____末端。 40．离子交换层析分离蛋白质是利用了蛋白质的____性质。阴离子交换层析在层析管内填充的交换树脂颗粒上带____电荷，可吸引带____电荷的蛋白质，然后用带____电荷的溶液洗柱将蛋白质洗脱下来。41．常用的蛋白质沉淀方法有：____、____、____、____。其中____和____法沉淀可保持蛋白质不变性。42．当蛋白质分子中的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力，此效应称为____。当Hb的第一个亚基与O2结合后，对其他三个亚基与O2的结合具有____作用，这种效应称为____。其氧解离曲线呈____型。 43．蛋白质的四级结构是两个或两个以上的____聚合。它们的结合力主要靠____作用，____键和____键也参与四级结构的维持。它们可通过聚合和解聚改变蛋白质的生物学____。 三、选择题 A型题 44．蛋白质分子的元素组成特点是： A.含氮量约16% B.含大量的碳 C. 含少量的硫 D.含大量的 磷 E. 含少量的金属离子 45．测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少g？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 46．下列含有两个羧基的氨基酸是： A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸47．含有疏水侧链的氨基酸有： A.色氨酸、精氨酸 B.精氨酸、亮氨酸 C.苯丙氨酸、异亮氨酸 D.天冬氨酸、丙氨酸 E.谷氨酸、蛋氨酸 48．组成蛋白质的单位是： A.L-α-氨基酸 B.D-α-氨基酸 C.L-β-氨基 D.D-β-氨基 酸 E.L、D-α-氨基酸 49．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动？ A.精氨酸 B.丙氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨 酸 E.赖氨酸 50．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A.丙氨酸 B.亮氨酸 C.赖氨酸 D.谷氨 酸 E.苏氨酸 51．天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A.半胱氨酸 B.脯氨酸 C.丝氨酸 D.蛋氨 酸 E.瓜氨酸 52．蛋白质分子中的主要化学键是： A.肽键 B.二硫键 C.酯键 D.盐 键 E.氢键 53．多肽链中主链骨架的组成是： A.-NCCNNCCNNCCN- B.-CHNOCHNOCHNO- C.-CONHCHCONHC- D.-CNOHCNOHCNOH- E.-CNHOCNHOCNHO- 54．关于肽键的特点哪项叙述是不正确的？ A.肽键中的C-N键比相邻的N-Cα键短 B.肽键的C-N键具有部分双键性质 C.与α碳原子相连的N和C所形成的化学键可以自由旋转 D.肽键的C-N键可以自由旋转 E.肽键中C-N键所相连的四个原子在同一平面上 55．维持蛋白质一级结构的化学键是： A.盐键 B.二硫键 C.疏水键 D.氢 键 E.肽键 56．蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于： A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 E.侧链结构57．α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？ A.2.5 B.3.6 C.2.7 D.4.5 E.3.4 58．维持蛋白质四级结构的主要化学键是： A.氢键 B.盐键 C.疏水键 D.二硫 键 E.范德华力 59．关于蛋白质分子三级结构的叙述哪项是错误的？ A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要由次级键维持 D.亲水基团大多聚集在分子的表面 E.决定盘绕折叠的因素是氨基酸残基 60．关于α-螺旋的论述哪项是不正确的？ A.α-螺旋是二级结构的常见形式 B.多肽链的盘绕方式是右手螺旋 C.每3.6个氨基酸残基盘绕一圈 D.其稳定性靠相邻的肽键平面间形成的氢键 E.影响螺旋的因素是氨基酸残基侧链的结构与性质 61．具有四级结构的蛋白质特征是： A.分子中一定含有辅基 B.是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链进一步折叠盘饶而成 C.其中每条多肽链都有独立的生物学活性 D.其稳定性依赖肽键的维系 E.靠亚基的聚合和解聚改变生物学活 性 62．关于蛋白质四级结构的论述哪项是正确的？ A.其是由多个相同的亚基组成 B.其是由多个不同的亚基组成 C.一定是由种类相同而不同数目的亚基组成 D.一定是由种类不同而相同数目的亚基组成 E.亚基的种类和数目均可不同 63．下列哪一种物质不属于生物活性肽？ A.催产素 B.加压素 C.促肾上腺皮质激素 D.血红素 E.促甲状腺素释放激素 64．关于蛋白质结构的论述哪项是正确的？ A.一级结构决定二、三级结构 B.二、三级结构决定四级结构 C.三级结构都具有生物学活性 D.四级结构才具有生物学活性 E.无规卷曲是在二级结构的基础上盘曲而成 65．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是： A.丝氨酸的-OH B.半胱氨酸的-SH C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 66．蛋白质的一级结构及高级结构决定于： A.分子中氢键 B.分子中盐键 C.分子内部疏水键 D.氨基酸的组成及顺序 E.氨基酸残基的性质 67．关于β-折叠的论述哪项是错误的？ A.β-折叠是二级结构的常见形式 B.肽键平面上下折叠呈锯齿状排列 C.是一条多肽链180O回折形成 D.局部两条肽链的走向呈顺向或反向平行 E.其稳定靠肽链间形成的氢键维系 68．关于β-折叠的叙述哪项是正确的？ A.β-角蛋白具有典型的β-折叠结构 B.两个相邻的肽键平面呈摺扇式折叠 C.β-折叠是一种较伸展的肽链结构 D.肽链间肽键平面上的N-H与C=O形成氢键 E.以上论述都正确 69．在pH7时其侧链能向蛋白质分子提供电荷的氨基酸是： A.缬氨酸 B.甘氨酸 C.半胱氨酸 D.赖氨酸 E.酪氨酸70．下列哪种氨基酸溶于水时不引起偏振光旋转？ A.谷氨酸 B.亮氨酸 C.丙氨酸 D.甘氨酸 E.苯丙氨酸71．合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是： A.脯氨酸 B.赖氨酸 C.谷氨酰胺 D.天冬酰胺 E.羟脯氨酸72．下列哪种氨基酸侧链的pK R值接近pH7？ A.精氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.谷氨酸 E.天冬氨酸73．在pH7时赖氨酸净电荷为一个正电荷时： A.两个氨基解离 B.羧基解离 C.只有α-氨基解离 D.只有ε-氨基解离 E.所有可解离的基团都解离 74．谷氨酸的pK1为2.6，pK R为4.6 ， Pk2为9.6，其pI值为： A. 2.6 B. 3.6 C. 4.6 D. 6.1 E. 7.1 75．血浆蛋白质pI大多在5~6之间，它们在血液中的主要存在形式是： A.带正电荷 B.带负电荷 C.兼性离子 D.非极性离子 E.疏水分子 76．下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开？ A.溴化氰 B.β-巯基乙醇 C.碘乙酸 D.2.4-二硝基氟苯 E.三氯醋酸 77．在下列哪种情况下，蛋白质胶体颗粒不稳定？ A.溶液pH>pI B.溶液pH C.溶液pH=pI D.溶液pH=7.4 E.在水溶液中 78．蛋白质的等电点是指： A.蛋白质溶液的pH=7时溶液的pH值 B.蛋白质溶液的pH=7.4时溶液的pH值 C.蛋白质分子呈正离子状态时的溶液的pH值 D.蛋白质呈负离子状态时的溶液pH值 E.蛋白质分子呈兼性离子状态时的溶液的pH值 79．蛋白质变性是由于： A.一级结构改变 B.辅基的脱落 C.亚基解聚 D.蛋白质水解 E.空间构象改变 80．关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的？ A.氢键断裂 B.肽键断裂 C.生物学活性丧失 D.二级结构破坏 E.溶解度降低 81．醋酸纤维素薄膜电泳可将血浆蛋白质分五条带，向正极泳动速度由快向慢，依次排列顺序是： A.A、α1、β、γ、α2 B.A、β、βˊ、α1、α2 C.A、β、α1、α2 、γ D.A、α1、α2 、β、γ E.α1、α2 、β、γ、A 82．血清白蛋白（pI为4.7）在下列哪种pH值溶液中带正电荷？ A.pH4.0 B.pH5.0 C.pH6.0 D.pH7.0 E.pH8.0 83．下列哪种方法从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性？ A.硫酸铵 B.三氯醋酸 C.氯化汞 D.丙 酮 E.1N盐酸 84．蛋白质变性是由于： A.氨基酸的排列顺序发生改变 B.氨基酸的组成发生改变 C.氨基酸之间的肽键断裂 D.氨基酸之间形成的次级键发生改变 E.蛋白质分子被水解为氨基酸 85．蛋白质变性后表现为： A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.易被盐析出现沉淀 86．若用重金属沉淀pI为8.0的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A.8 B.>8 C.<8 D.≥ 8 E.≤8 87．用钨酸钠沉淀蛋白质的原理是： A.破坏盐键 B.中和电荷 C.破坏氢 键 D.调节等电点 E.与蛋白质结合成不溶性盐 88．在饱和硫酸铵状态下，析出的蛋白质是： A.白蛋白 B.α-球蛋白 C.β-球蛋白 D.γ-球蛋白 E.免疫球蛋白 89．处于等电状态的蛋白质： A.分子不带电荷 B.分子带负电荷 C.分子带正电荷 D.分子带的电荷最多 E.分子最不稳定，易变性 90．将蛋白质溶液的pH值调至其pI时： A.蛋白质稳定性增加 B.蛋白质稳定性降低 C.蛋白质表面的净电荷增加 D.蛋白质表面的净电荷不变 E.对蛋白质表面水化膜无影响 91．下列方法中，哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开？ A.纸层析 B.阴离子交换层析 C.阳离子交换层析 D.凝胶过滤 E.电泳92．对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的？ A.变性蛋白质一定要凝固 B.变性蛋白质一定要沉淀 C.沉淀的蛋白质必然变 性 D.凝固的蛋白质一定变性 E.沉淀的蛋白质一定凝固 93．有一蛋白质水解产物在pH6.0时，用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是： A.Val (pI 5.96) B.Asp (pI 2.77) C.Lys (pI 9.74) D.Arg (pI 10.76) E.Tyr (pI 5.66) 94．蛋白质溶液的稳定因素是： A.蛋白质溶液有分子扩散现象 B.蛋白质在溶液中有“布朗运动” C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷 D.蛋白质溶液的粘度大 E.蛋白质分子带有电荷 95．盐析法沉淀蛋白质的原理是： A.中和电荷、破坏水化膜 B.与蛋白质结合成不 溶性蛋白盐 C.降低蛋白质溶液的介电常数 D.调节蛋白质溶液的等电 点 E.使蛋白质变性溶解度降低 96．血红蛋白运氧机制属于： A.加成反应 B.氧化还原反应 C.电子得失 D.氧合于解离 E.整合反应 97．从蛋白质中制取L-氨基酸多采用： A.碱水解法 B.高温高压法 C.酸水解 法 D.盐析法 E.紫外线照射 98．变性蛋白质的特点是： A.溶解度增加 B.粘度下降 C.紫外吸收降低 D.易被蛋白酶水解 E.生物活性不变 99．关于氨基酸的叙述哪项是错误的？ A.酪氨酸和丝氨酸含羟基 B.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环 C.亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸 D.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸 E.半胱氨酸和胱氨酸含巯基 100．镰刀状红细胞性贫血患者，Hb分子中氨基酸的替换及位置是： A.α-链第六位Val换成Glu B.β-链第六位Val 换成Glu C.α-链第六位Glu换成Val D.β-链第六位Glu 换成Val E.以上都不是 101．甘氨酸的pK-COOH=2.34，pK-NH2=9.60，故它的pI为： A.11.94 B.7.26 C.5.97 D.3.63 E.2.34 102．可用于测定多肽N-末端氨基酸的试剂有： A.甲酸 B.羟胺 C.溴化氰 D.β-巯基乙 醇 E.丹磺酰氯 103．可以裂解肽链中蛋氨酸残基末端的试剂是： A.羟胺 B.溴化氰 C.中强度的酸 D.胃蛋白酶 E.胰蛋白酶 104．混合氨基酸在中性溶液中的主要形式是： A.荷单价负电荷 B.荷单价正电荷 C.非极性分子 D.疏水分子 E.兼性离子 105．有一血清清蛋白(pI=6.85)的混合物在哪种条件下电泳分离效果最好？ A.Ph 4.9 B.pH 5.9 C.pH 6.5 D.pH 8.6 E.pH 3.5 106．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，应该选择缓冲液的pH是： A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 107．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是： A.牛胰岛素（分子量5，700） B.肌红蛋白（分子量16，900） C.牛β乳球蛋白（分子量35，000） D.血清清蛋白（分子量68，500） E.马肝过氧化物酶（分子量247，500） 108．含卟啉环辅基的蛋白质是： A.血红蛋白 B.球蛋白 C.纤维蛋白 D.清蛋白 E.胶原蛋白 109．下列不属于结合蛋白质的是： A.核蛋白 B.糖蛋白 C.脂蛋白 D.清蛋 白 E.色蛋白 110．有关血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的叙述不正确的是： A.都可以结合氧 B.Hb和Mb都含有铁 C.都是含辅基的结合蛋白 D.都具有四级结构形式 E.都属于色蛋白 B型题： (111～115) A.支链氨基酸 B.芳香族氨基酸 C.酸性氨基 酸 D.含硫氨基酸 E.碱性氨基酸 111．天冬氨酸 112．亮氨酸 113．赖氨酸 114．酪氨酸 115．蛋氨酸 （116～121） A.酚环 B.羟乙基-CHOH-CH3 C.异丙基 D.硫醚键-R-S-R- E.以上都不是 116．亮氨酸含有 117．苏氨酸含有 118．半胱氨酸含有 119．苯丙氨酸含有 120．蛋氨酸含有 121．缬氨酸含有 (122～126) 生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。 生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure） ：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学 生化总结 第二章蛋白质的结构与功能 ※推算蛋白质大致含量：每克样品中含氮克数﹡6.25﹡100=100克样品中蛋白质含量（g%）. ※蛋白质的生物学功能：①酶的催化作用；②调控作用；③运动与支持；④参与运输储存； ⑤免疫保护；⑥参与细胞间信息传递；⑦氧化作用。 ※氨基酸的理化性质：两性解离与等电点；氨基酸的紫外吸收性质；荫三酮反应。 ※等电点：在某一PH得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子的浓度相等，呈电中性，此时的溶液的PH值称为氨基酸的等电点。 氨基酸的最大紫外吸收值：280mm 荫三酮反应：蓝紫色络合物。 ※蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。 ※蛋白质的一级结构是其空间结构和特异生物学功能的基础。 ※蛋白质的二级结构：是指多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 ※蛋白质的二级结构包括:四种 ※蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 ※蛋白质的三级结构的稳定是靠次级键（如：疏水作用力，盐键，氢键） ※结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域。 ※蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下蛋白质的空间结构受到破坏从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。 ※蛋白质的变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。 蛋白质紫外吸收最大值：280mm 原因：共轭双键 第三章：核算结构与功能 ※核酸的连接方式：3′，5′磷酸二酯键 书写方向：由一个核酸的3′-羟基和另一个核苷酸的5′-磷酸脱水缩合 ※DNA的一级结构：是指DNA分子中脱氧核苷酸从5′-末端到3′-末端的排列顺序。 DNA的一级结构即是DNA的碱基排列顺序。 Chargaff规则：①A=T,G=C;②不同生物种属的DNA的碱基组成不同；③同一个体的不同器官，不同组织的DNA具有相同的碱基组成。 ※DNA双螺旋结构的生物学意义： ①第一次从结构角度阐明了DNA充当遗传物质的结构基础； ②阐明了基因的本质，基因是存在于染色体上，具有特定遗传功能的DNA片段； ③揭示了DNA半保留复制的奥秘； ④双螺旋结构模型的创立，标志着生物科学的发展进入了分子生物学阶段。 ※DNA的最大紫外吸收值：260mm处 ※DNA的变性：是指在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使双链DNA解链为单链的过程。 ※退火:热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性的过程。 第五章：酶 ※酶分为单纯酶和结合酶 单纯酶：决定反应特异性 结合酶：决定反应的种类和性质 ※酶催化作用的特点：特异性；高效性；酶活性的可调节性；酶活性的不稳定性。 ※某些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆的结合，使酶分子发生构象的变化 生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理. 一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。 一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 生化基本知识归纳总结表 目录 A．氨基酸的分类 B．氨基酸和蛋白质的理化性质比较 01—01 蛋白质分子各级结构的特征及意义比较表 01—02 蛋白质二级结构中的α－螺旋与β－折叠结构比较表 02—01 DNA和RNA组成结构、性质、功能比较表 03—01 三种可逆抑制类型比较表 03—02 酶的变构调节、共价修饰调节与酶原激活作用比较表 04—01 糖代谢途径总结归纳表 04--02 参予糖代谢中的主要维生素及其作用一览表 04—03 糖代谢中的重要中间产物及关连作用一览表 05—01 脂肪酸、脂肪分解合成代谢总结归纳表 05—02 酮体生成与利用比较表 05—03 脂肪酸合成与氧化过程的重要区别表 05—04 类脂合成代谢总结归纳表 05—05 血浆脂蛋白种类、性质、功能特点的比较 06—01 生物氧化与体外氧化(如燃烧)比较表 06—02 底物水平磷酸化、氧化磷酸化和线粒体外氧化的特点与意义比较表06—03 三羧酸循环与氧化磷酸化途径汇总表 07—01 氨基酸脱氨基作用比较表 07—02 由氨基酸代谢生成的生物活性物质或基团归纳表 08—01 嘧啶、嘌呤核苷酸合成归纳比较表 08—02 嘌呤、嘧啶核苷酸转变归纳与比较表(从中间产物→产物) 08—03 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ与Ⅱ的比较 09—01 物质代谢调节中的重要限速酶 09—02 主要代谢途径(酶)的区域化(细胞定位)分布表 09—03 饱食、长期饥饿与应激状态下的物质代谢强度变化表(箭号表示) 10—01 大肠杆菌DNA聚合酶的特性 10—02 原核与真核生物复制比较表 11—01 原核与真核生物转录比较表 11—02 rRNA、mRNA、tRNA合成加工比较表 12—01 原核与真核生物翻译比较表 12—02 复制、转录、反转录、翻译比较汇总表 13—01 原核与真核基因转录及其调控特点的比较 15—01 膜受体与内受体激素作用比较表 15—02 细胞间主要的信息传递途径比较表 17—01 初级与次级胆汁酸的合成特点与功能 17—02 胆汁酸和胆色素肠肝循环比较表 17—04 三类黄疸比较表 组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点 生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： 过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰 第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。 生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH 生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结生物化学考试重点总结
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