2013年生物化学与分子生物学考试大纲汇总
华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》
考试大纲
（2004-2012十年真题考点分布整理）
第一部分考试说明
一、考试性质
全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。
二、评价目标
生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断
?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案
?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述
三、考试形式和试卷结构
o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题
o答题时间：180分钟
o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％
第二部分考查要点
一、分子生物学
（一）DNA（2008年简答：为什么DNA最适合做遗传物质？）
1、DNA的结构（2008年填空题：A,B，Z型DNA）
DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构
2、DNA的复制（2012名词解释：半保留复制；2011年名词解释：冈崎片段；2011年论述：复制叉上进行的基本活动和参与的酶有哪些？；2010年论述：保持遗传信息稳定性和表达精确性的分子机制；2009年填空：DNA复制需要什么酶;2008年计算题;2008年简答：DNA连接酶功能？在DNA复制中的作用。2007年填空题：DNA拓扑异构酶;2005年问答：DNA合成需要DNA连接酶，而RNA合成不需要连接酶，分析
原因？；2004年名词解释：冈崎片段；2004年问答：PCR与细胞内DNA复制的异同。）DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式
3、原核生物和真核生物DNA复制特点
原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控
4、DNA的修复（2011年简答：DNA损伤原因和修复方式；2010年名词解释：易错修复（SOS反应）；2006年简答：四种修复方式）
四种修复方式
5、DNA的转座（2006年简答：转座子定义及遗传学效应）
转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子
（二）生物信息的传递（上）——从DNA到mRNA
1、RNA的转录(2011名词解释：逆转录酶；2010年名词解释：转录起始复合物；2010年填空：RNA聚合酶III的产物；2010年简答：原核生物与真核生物RNA聚合酶的比较；2009年填空：真核生物三种RNA 聚合酶的功能；2009年填空：端粒酶是一种逆转录酶；2009年问答：RNA的作用；2008年简答：原核生物转录准确起始必须的条件？2006年名词解释：转录因子；2006年简答：核糖体必须包括的几个活性中心及作用)
转录的基本过程，转录机器的主要成分
2、启动子与转录起始（2011年名词解释：增强子；2011年简答:转录起始位点上游DNA片段去除后活性下降的原因；2004年名词解释：启动子、增强子）
启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响
3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较（2008年简答：证明某段RNA是mRNA而不是tRNA或rRNA；2006年论述题：比较真核生物和原核生物的mRNA；2005年问答：怎样区分某段mRNA是真核mRNA还是原核mRNA）
原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征
4、终止和抗终止
不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止
5、内含子的剪接、编辑及化学修饰（2011年简答：RNA剪接与RNA编辑的不同；2010名词解释：RNA 选择性剪接；2010年填空：mRNA的前体是；2009年填空：真核生物mRNA成熟过程；2008年问答：真核生物mRNA加工过程及意义；2007年名词解释：断裂基因）
RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰
（三）生物信息的传递（下）——从mRNA到蛋白质
1．遗传密码(2011年名词解释：密码子简并性；2007年名词解释：无义突变；2007年填空：密码子的三种性质；2006年名词解释：ORF；2004名词解释：无义突变)
三联子密码及其破译，遗传密码的性质
2．tRNA（2007年名词解释：起始tRNA）
tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶
3．核糖体
核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能
4．蛋白质合成的生物学机制（2010填空：原核生物肽链延伸步骤、23SRNA功能、链霉素如何抑制蛋白质的合成；2009年简答：蛋白质翻译后加工的方式；2008年填空：原核生物起始tRNA携带fMet，真核携带Met；2007年填空：蛋白质合成的5个阶段，链霉素的抑制合成机制；2007年填空：原核生物翻译的不同点；2006年名词解释：SD序列）
氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位
5．蛋白质运转机制
翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解
（四）分子生物学研究法
1、重组DNA技术发展史上的重大事件（2009年问答:基因工程的历史，发展及你的看法；2008年填空：
基因工程史上最重要的发现：限制性内切酶、DNA连接酶）
略
2、DNA操作技术（2012年分析与讨论：如何克隆一个基因；2011名词解释：感受态细胞、Klenow片段；2011年论述：举例说明三种生物大分子相互作用的研究方法；2010年填空：DNA与蛋白质相互作用研究方法；2010年论述：5种重组DNA导入细胞的方法；2009年名词解释：凝胶滞缓实验；2009年填空：常用于检测DNA、RNA、蛋白质的分子杂交技术是；2007年名词解释：基因芯片；2006年名词解释：分子杂交；2005年回答问题：已知两种限制性内切酶切割片段，分析片段的酶切图谱）
核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究
3、基因克隆的主要载体系统（2006年名词解释：穿梭载体）
质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体
4、基因的分离和鉴定（2010年填空：大肠杆菌DNA连接酶需、哺乳动物DNA连接酶需；2009年填空：限制性内切酶的识别位点通常具有回文序列、克隆新基因的方法：RACE技术，cDNA差式分析，Gateway 大规模克隆技术、图位克隆法；2008年名词解释：RACE；2008年简答：DNA连接酶功能？在DNA复制中的作用。）
DNA片段的产生和分离，重组体DNA分子的构建，cDNA基因的克隆，克隆基因的分离
（五）基因的表达与调控（上）——原核基因表达调控模式（2010年简答：如何在原核生物中高效表达真核基因；2004简答：简述原核生物与真核生物基因结构和基因表达调控的异同）
1．原核基因表达调控总论（2011年名词解释：葡萄糖效应；2007年填空：原核基因转录调控分为：可诱导和可阻遏调节；2005年问答：原核生物表达调控原理）
原核基因调控机制的类型和特点，弱化子对基因活性的影响，降解物对基因活性的调节，细菌的应急
反应
2．乳糖操纵子与负控诱导系统
操纵子模型及影响因子，lac操纵子DNA的调控区域——P、O区
3、色氨酸操纵子与负控阻遏系统（2006年名词解释：衰减子）
trp操纵子的阻遏系统，弱化子与前导肽
4、其他操纵子
半乳糖操纵子，阿拉伯糖操纵子
5、固氮基因调控
根瘤菌和固氮酶，固氮相关基因及其调控
6、转录后调控
翻译起始的调控，稀有密码子对翻译的影响，重叠基因对翻译的影响，poly(A)对翻译的影响，翻译的阻遏，魔斑核苷酸水平对翻译的影响（2009年名词解释：魔斑核苷酸；）
（六）基因的表达与调控（下）——真核基因调控的一般规律
1、真核生物基因的基因结构与转录活性（2009年简答：真核基因转录前调控；2008年填空;真核生物在DNA水平的表达调控：染色质结构调控，DNA甲基化，基因扩增，基因重排；）
基因家族，真核基因的断裂结构，真核生物DNA水平上的基因表达调控，DNA甲基化与基因活性的调控（2010年简答：DNA甲基化抑制基因转录的机制）
2、真核基因的转录
3、反式作用因子（2010年名词解释：亮氨酸拉链；2009年名词解释:锌指结构；2006年名词解释：亮氨酸拉链）
DNA识别或结合域，转录活化结构域
4、真核基因转录调控的主要模式（2010年填空题：组蛋白修饰方式；）
蛋白质磷酸化、信号转导及基因表达，激素及其影响，热激蛋白诱导的基因表达，金属硫蛋白基因的多重调控
5、其他水平上的基因调控
RNA的加工成熟，翻译水平的调控
（七）疾病与人类健康
1、肿瘤与癌症（2006年名词解释：癌基因，原癌基因，抑癌基因）
反转录病毒致癌基因，癌基因的分类、产物和表达调控，基因互作与癌基因表达
2、人免疫缺损病毒HIV（2007年填空：HIV基因组组成）
HIV病毒粒子的形态结构和传染，HIV的感染及致病机理，艾滋病的治疗及预防
3、乙型肝炎病毒HBV（2007年填空：乙肝病毒基因组组成）
肝炎病毒的粒子结构
4、基因治疗（2009年填空：基因治疗中病毒载体条件；2007年名词解释：基因治疗）
基因治疗的历史沿革，基因治疗中的病毒载体，非病毒载体
（八）基因与发育
1、免疫体系发育及免疫球蛋白基因表达（2010年简答：免疫球蛋白多样性的分子基础；2008年填空题：免疫系统两部分：淋巴细胞和组织相容性抗原；2006年名词解释：等位基因排斥）
脊椎动物免疫系统，B淋巴细胞、T淋巴细胞，免疫球蛋白的结构，lg基因重排，主要组织相容复合体2、果蝇的胚胎发育
卵子发育，胚胎发育
3、高等植物花发育的基因调控
植物花器官结构，花发育的“ABC”模型
（九）基因组和比较基因组学（2008年名词解释：卫星DNA）
1、人类基因组计划
人类基因组计划的科学意义，遗传图，物理图，转录图，人类基因组的序列图
2、DNA的鸟枪法序列分析技术
基因组DNA大片断文库的构建，鸟枪法基因组序列分析技术及其改良
3、比较基因组学及功能基因组学研究
通过基因组数据进行全局性分析，基因组数据的比较分析，功能基因组学研究
二、生物化学
（一）糖类（2012简答：糖蛋白中糖链的作用；2010年填空：糖蛋白的连接方式；2009年填空：糖肽键类型；2008年填空;细菌细胞壁的主要成分：肽聚糖。几丁质的单糖：N-乙酰葡糖胺；2008填空：糖原与淀粉结构上的区别；2007年名词解释：糖胺聚糖）
1、糖的分类、构型与构象
2、重要的单糖、寡糖、多糖、糖蛋白和蛋白聚糖的特性
（二）脂质（2008年填空：构成生物膜的脂类：磷脂，胆固醇，糖脂）
1、脂酰甘油类，重要的饱和与不饱和脂肪酸及其特点；甘油三酯；氢化；碘值（2010年填空：碘值反应脂肪酸、皂化值用来衡量什么、耐旱植物富含什么脂肪酸；）
2、磷脂类，甘油磷脂，鞘氨醇，神经酰胺
3、萜类和类固醇及前列腺素，胆固醇，各种固醇的来源与转化关系，前列腺素
4、脂蛋白及其分类
（三）氨基酸（2012简答：等电点计算；2008年计算题；2007年计算题；2006年计算题：计算PH=5的天冬氨酸Asp溶液中，Asp+的比例；2005年计算）注：等电点计算题要重点讲解。
1、常见的20种氨基酸的分类（2008年填空：通过侧链发生o-糖基化的的氨基酸是：苏氨酸（侧链），丝氨酸羟基在主链；2004年名词解释;必需氨基酸）
2、氨基酸的旋光性，氨基酸的酸碱性，氨基酸的化学反应（2010年填空：在PH6-8之间有缓冲作用的氨基酸、茚三酮反应成黄色的氨基酸、Edman反应试剂、Tyr Pauly反应；2008年问答题：根据氨基酸反
应判断蛋白质的结构；2005年回答问题：旋光度急剧变化的原因？旋光度和二级结构的关系）
3、氨基酸的分析分离方法
（四）蛋白质的共价结构（2008年填空：谷胱甘肽的组成，连接方式；2008年填空：认为肽键具有部分双键性质的主要依据：C-N键长介于单键短，比双键长；2007年简答：对某个蛋白质的基因进行克隆）
1、蛋白质的共价结构（肽和肽键的结构，氨基酸测序，N端和C端氨基酸残基测序的各种方法，蛋白酶，肽段的氨基酸序列测定方法，二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成）
2、蛋白质的氨基酸序列和生物功能
（五）蛋白质的三维结构（2012年分析与讨论：如何研究蛋白质的三维结构；2010年名词解释：同源蛋白；2006年论述题：论述弱相互作用（次级键）及其在稳定蛋白质构象中的作用；2004年问答题：论述弱相互作用（次级键）及其在稳定蛋白质构象中的作用）
1、蛋白质构象的研究方法
2、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质（构型与构象，多肽链肽键的二面角，二级结构的基本类型，超
二级结构，常见的纤维蛋白质）（2008年填空题：推测多聚谷氨酸在PH=PI喝PH>PI时构象：分别α螺旋和无规卷曲；2007年名词解释：domains与motifs；2007年计算题：α-螺旋相关数据）
3、三级结构和四级结构（球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构）（2010年填空：三级结构驱动力；2010年论述：形成蛋白质寡聚体的意义；2009年简答题：维持球状蛋白质的作用力及作用）（六）蛋白质结构和功能的关系（2009年问答：蛋白质一级结构与蛋白质功能的关系）
1、肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理（2010年填空：血红蛋白氧合曲
线为S形的原因；2010年简答：血红蛋白中婴儿中γ链取代成人的β链，143为由Ser变为His的意义）
2、免疫球蛋白，免疫系统的识别，免疫球蛋白的结构和类别
（七）蛋白质的分离、纯化和表征（2012年分析与讨论：如何纯化蛋白质；2011年简答：SDS-PAGE与PAGE的比较，巯基乙醇的作用；2010年名词解释：亲和层析；2009年简答题：凝胶过滤层析和聚丙烯酰胺电泳的原理；2009年简答：试写出两种沉淀蛋白质的方法；2009年问答：DNA变性和蛋白质变性定义及二者异同；2004名词解释：亲和层析）
1、如何确定蛋白质分子的大小和形状
2、蛋白质的胶体性质和沉淀性质
3、蛋白质分离纯化的原则和方法以及含量和纯度的测定
（八）酶通论
1、酶是生物催化剂，酶作为生物催化剂的特性，酶的化学本质，辅酶
2、酶的分类和命名（2008年填空：溶菌酶属于水解酶，作用对象是NAM的C1与NAG的C4之间的糖苷键）
3、酶的活力测定和分离纯化（2010年计算题;酶的活力单位、比活力；2007年计算题）
4、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶（2008年填空题：广义的核酶包括：具有催化作用的DNA和RNA）
（九）酶促反应动力学（2011计算题：米氏方程；2010计算题：米氏常数的计算；2009年计算题米氏方程；2008问答：通过酶促反应动力学证明：两个配基结合位点相互独立、双底物催化反应是有序反应、寻找最适底物和抑制剂，确定抑制剂类型、某化合物是酶的别构调节物；2006年计算题：判断抑制剂类型）
1、酶促反应的动力学（米氏学说，米氏常数，双倒数作图法，多种底物反应的不同机理，抑
制剂对酶反应的影响）
2、酶的抑制作用（2011名词解释：自杀性底物；2011简答：可逆与不可逆抑制剂的区别，如何
通过酶促反应动力学判断？2010年填空：有机磷抑制酶活性的部位；2008年名词解释:自杀性底物）
3、酶反应的影响因素（2012简答）
（十）酶的作用机制和酶的调节（2011简答：怎样确定某氨基酸是酶活性所必须；2010年名词解释：丝氨酸蛋白酶；2008年填空：丝氨酸蛋白酶催化三联体：His57、Asp102和Ser195；2008年填空：溶菌酶属于水解酶，作用对象是NAM的C1与NAG的C4之间的糖苷键；2007年名词解释：亲和标记试剂；2004年名词解释：别构效应和别构效应剂、丝氨酸蛋白酶）
1、酶的活性中心及其作用原理（酶的专一性，酶的活性中心，影响酶催化效率的因素）
2、酶活性的调节控制和调节酶（别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶）
（十一）维生素与辅酶（2009填空：维生素作为酶的辅酶；2008年填空题：维生素D的生成）
1、维生素的概念，和辅酶的关系
2、脂溶性维生素和水溶性维生素（维生素A在视觉中的作用，维生素D与固醇，维生素C与
坏血病，维生素B2与FMN、FAD，泛酸，叶酸，生物素，维生素B6，维生素B族与辅酶。）
3、辅酶的金属离子
（十二）核酸（2012简答：三种形式DNA的电泳速度；）
1、核酸的早期研究和双螺旋结构模型
2、核酸的种类、分布和生物学功能
3、核苷酸的组成、碱基分子式（2009年简答题：写出四种脱氧核苷酸的中文名，并画竖线式；2008年填空题：核酸水解的三种成分？磷酸，戊糖，碱基；）
2、脱氧核糖核酸的组成
3、RNA的结构、类型，tRNA的三级结构，真核生物mRNA结构特点，rRNA的分类
（十三）核酸的物理化学性质（2012年简答：核酸的测序；2006年简答：核酸的保存）
1、核酸的水解（2008年填空：核糖核酸经水解后分解为？）
2、核酸的酸碱性质
3、核酸的变性、复性和杂交（2011名词解释：Tm;2010年填空：缺口平移需要的酶；2010年简答：DNA变性和复性的影响因素；2008年填空：Tm定义；2007年名词解释：Tm）
（十四）抗生素（2010年填空：B族维生素作为辅酶的作用、链霉素如何抑制蛋白质的合成；）
1、抗生素的耐药性、抗性机理，肽聚糖的结构
2、几种重要的抗生素及其医疗特性
3、抗生素在农业中的应用
4、细菌耐药性的生化机制
（十五）激素
1、激素的概念，肾上腺素，cAMP与G蛋白，肾上腺素、cAMP与G蛋白相互作用的机理，级
联放大作用（2011简答：蛋白类激素与类固醇激素作用机理的区别；2008年填空题：胰岛素
作用机理。2007年简答：某受体蛋白质与激素结合后引起细胞内蛋白激酶活化，问该蛋白石
内在还是外周蛋白质，解释）
2、含氮激素，磷酸肌醇级联放大作用，螺旋区－泡区－螺旋区结构与钙调蛋白，脂肪族激素
3、植物激素
4、昆虫激素
主要参考书：
1．朱玉贤等．现代分子生物学（第二版）．北京：高等教育出版社，2002．
2．王镜岩等主编．生物化学（第三版，上册）．北京：高等教育出版社，2002．
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成
APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们
生化考试大纲
《生物化学》考试大纲 课程名称：生物化学( biochemistry ) 课程性质：必修课 学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求： 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。肽键与肽链，医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。 2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲：蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求： 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。
考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念 2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用：DNA 的理化性质及其应用。 4：超纲：核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。酶促反应动力学基本内容：温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响，熟悉酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念，酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。 3、酶促反应的机制：活化能；诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类：维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。
北京理工大学825分子生物学考试大纲
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2018年自考医学类生物化学试题及答案
2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)
A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构
612生物化学与分子生物学
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
《生物化学》考试大纲
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
分子生物学复习提纲
基因：是生物的基本遗传单位，是控制遗传性状的功能单位 基因组：一种生物所含的全套遗传物质。 基因表达：指细胞在生命过程中，把储存在DNA顺序中遗传信息经过转录和翻译，转变成具有生物活性的蛋白质分子。 质粒：是附加到细胞中的非细胞的染色体或非核区DNA原有的能够自主复制的较小的DNA分子。 顺式作用元件：存在于基因旁侧序列中能影响基因表达的序列，包括启动子、增强子、调控序列和可诱导元件等，它的作用是参与基 因表达的调控，本身不编码任何蛋白质。 顺反子：是基因的基本功能单位，一个结构基因就是一个顺反子。 外显子：真核生物基因转录区的初级转录产物经过转录后加工之后保留于成熟RNA中的序列和转录区内的对应序列，属于编码序列。 内含子：真核生物基因转录区内位于相邻外显子之间的序列及初级转录产物中的对应序列，属于非编码序列。 启动子：是一段DNA序列，常位于基因转录区的上游，是DNA在指导合成RNA时被RNA聚合酶识别、结合并启动转录的碱基序列，具有方 向性，属于调控序列。 终止子：位于转录区下游的一段DNA序列，是转录的终止信号。 病毒，原核生物，真核生物基因组的特征与区别? 答：病毒基因组特征 1、病毒的基因组可能是DNA或RNA 2、可能是单链分子或双链分子，可能是闭环结 构或线性结构 3、DNA病毒基因组为单一DNA分子，多数RNA分子 基因组为单一RNA 4、基因组为单倍体且基因为单拷贝 5、基因组序列基本上都是编码序列 6、相关基因丛集成一个转录单位 7、有些基因组存在重叠基因 原核生物基因组特征 1、基因组DNA常为单一闭环双链分子 2、基因组DNA只有一个复制起点 3、基因组所含基因数量较多，且形成操纵子结构 4、编码序列几乎都是连续的，没有内含子结构 5、编码序列占基因组的50% 6、非编码序列主要是一些调控序列 7、多拷贝基因很少
02634生物化学大纲
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学与分子生物学问答题
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
03生物化学考试大纲
生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算
题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖 1．1．1单糖的结构 1．1．2单糖的性质 1. 1．3单糖的重要衍生物 1．2 结合糖 1．2．1肽聚糖 1．2．2糖蛋白 1．2．3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油 2．1．1脂肪酸 2．1．2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系
3．1 蛋白质概论 3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象 3．2 氨基酸 3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析 3．3 肽 3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质 3．4 蛋白质一级结构 3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定 3．4．4蛋白质一级结构与生物功能 3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型 3．5．3超二级结构 3．5．4纤维状蛋白质
02634生物化学(二)大纲
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学与分子生物学试题库完整
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
811生物化学考试大纲.doc
811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类（第一、二级分类） 了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说
8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA，RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制
2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)
D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )
《生物化学》考研大纲
《生物化学》考研大纲 一、考试科目简介 《生物化学》是在分子水平上研究生物体的化学成分（结构、性质、功能）和这些成分在生命过程中变化规律的一门学科。它的发展不仅从理论上深刻揭示了生命活动的化学本质，而且已广泛渗透和应用在基因工程、蛋白质工程、发酵工程、酶工程等现代生物技术中，在生物科学等领域发挥着越来越重要的作用。 《生物化学》研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径、各途径之间关系及调控方法，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，跟踪生物化学发展前沿，能综合运用所学的知识分析和解决相关问题。 二、考试内容 第一章绪论 生物化学发展简史 当代生物化学研究的主要内容 生物化学研究热点、发展前沿 第二章糖 糖的概念和分类 糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 几种常见糖的结构和特性（葡萄糖、半乳糖、果糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖、淀粉、糖原） 第三章脂类 脂质的类别、功能 重要脂肪酸、重要磷脂的结构 甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 生物膜的化学组成和结构 第四章蛋白质化学 蛋白质的元素组成 20种氨基酸的分类、简写符号；必需氨基酸种类 肽相关知识 氨基酸的理化性质及主要化学反应 蛋白质的结构（一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键） 蛋白质一级结构序列的测定 蛋白质的结构与功能之间的关系 蛋白质的理化性质，蛋白质的变性作用 蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用 第五章核酸化学 核酸的组成与类别 核苷酸的结构 DNA双螺旋结构要点、功能 RNA的分类及各类RNA的结构特点、生物学功能 核酸的主要理化性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理 第六章酶学 酶的概念和化学本质，酶的命名和分类 酶的结构与酶的活性 酶的作用特点和机制
石河子大学加试科目考试大纲-分子生物学考试大纲
石河子大学生命科学学院硕士研究生入学考试《分子生物学》考试 大纲 一、考试性质 石河子大学硕士研究生入学分子生物学考试是为招收理学类硕士研究生而设置的选拔考试。它的主要目的是测试考生的分子生物学基本知识，包括对分子生物学各项内容的掌握程度和应用相关知识解决问题的能力。考试对象为参加全国硕士研究生入学考试初试选拔通过者、报考生物化学与分子生物学等专业的考生。 二、考试方式和考试时间 分子生物学考试采用闭卷、笔试形式，试卷满分为100分，考试时间为180分钟。试卷务必书写清楚、符号和西文字母运用得当。不得在试题上答卷。 三、试卷结构 （一）试卷的结构 1、基本概念的考核（名词解释或者判断题）：内容为课程涉及的基本概念和各个章节知识点，主要覆盖本门课程章节的重点内容，占总分的20%。 2、简答题：对本门课程基本知识的应用能力，以及应用相关理论知识进行分析能力考核，占总分的50%。 3、论述题：对本门课程近年来发展动态以及发展趋势了解程度的考核，以及考核学生的科研思维能和表达能力，占总分的30%。 四、考查目标 1、了解分子生物学研究的基本内容及发展简史，理解和掌握分子生物学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2、能够运用辩证的观点正确认识生命现象的分子生物学本质和规律，具备分析问题和解决问题的能力，能够应用分子生物学相关知识的基本原理进行分析。 3、对学生的科研思维能力以及分析问题的能力进行考察。 五、考试内容和考试要求 （一）绪论 1、考试内容：分子生物学的基本概念、分子生物学发展简史、分子生物学研究的主要内容、分子生物学的应用。 2、考试基本要求：掌握分子生物学课程内容的基本概念，分子生物学近年来的发展趋势。 （二）遗传物质的分子结构、性质和功能 1、考试内容： ①核酸的种类和分布，核酸的化学组成。核酸有两大类：DNA和RNA。核酸的基本组成单位为核苷酸，组成DNA的核苷酸为脱氧核糖核苷酸（dNMP），组成RNA的核苷酸为核糖核苷（NMP）。核苷酸由磷酸、戊糖和碱基组成。组成DNA分子的戊糖为D-2脱氧核
02783 家畜病理学 自考考试大纲
湖北省高等教育自学考试课程考试大纲 课程名称：家畜病理学课程代码：02783 一、本课程的性质及设置目的 （一）本课程的性质、地位与任务 家畜病理学是研究动物患病机体的机能、代谢和形态结构变化，阐明疾病的原因、发生和发展规律的一门科学。家畜病理学是动物医学专业必修的专业基础课。它从形态和机能两个方面，研究患病动物生命活动、疾病的发生、发展和结局，从而使考生学会如何认识动物个体及群体所患疾病的本质并运用家畜病理学的理论知识和技能对动物疾病做出诊断。 （二）本课程的基本要求 在学习本课程以前，要求应考生系统掌握动物医学专业必修的各门基础课，如动物学、生物化学、动物生理学、解剖学、组织学等；应掌握疾病原因、发生和发展机理及其发生病变脏器组织的病理变化；对畜禽各系统器官常见病理变化，应掌握其病因、发生机理、病理变化等内容。 （三）本课程与相关课程的联系 家畜病理学是理论性与实践性很强的学科，它是介于家畜解剖及组织胚胎学、家畜生理学、动物学等专业基础课与动物性食品卫生检验、家畜中毒及毒物检验、家畜传染病学、家畜寄生虫学等专业课之间的桥梁课程。 学习本课程应具备的基本知识是：1．动物生理学；2．组织胚胎学。 重点是：1．炎症；2．临床上常见脏器病变的眼观和显微镜下的识别。 难点是：眼观和显微镜下识别病变组织的一致性。 疑点是：从病理学的变化能否对疾病做出诊断。 二、课程内容及考核目标 绪论 (一）自学目的与要求 1．了解： -1-
家畜病理学在兽医科学中的地位 2．掌握： （1）家畜病理学的基本内容 （2）家畜病理学最基本研究方法 （3）学习家畜病理学应树立的观点 3．熟练掌握： （1）家畜病理学的概念 （2）家畜病理学的研究方法及其应用 （二）本章课程内容 第一节家畜病理学的基本内容、家畜病理学在兽医科学中的地位 第二节家畜病理学的研究方法 第三节学习家畜病理学的指导思想和方法 （三）考核知识点 1．家畜病理学的研究方法特别是尸体剖检及临床病理学研究 2、学习家畜病理学的指导思想和方法，掌握学习家畜病理学主要树立的几个观点（四）考核要求 1．识记：家畜病理学的概念 2．领会：尸体剖检的常用方法 3．简单应用：学习家畜病理学主要树立的几个观点 4．综合应用：运用树立的观点，解决畜牧生产实际问题 第一篇家畜病理学总论 第1章疾病概述 （一）自学的目的与要求 1．了解：疾病发生发展的一般规律 2．理解：疾病发生的一般经过、一般机制 3．掌握：疾病发生的原因（内因、外因、诱因） 4、熟练掌握：疾病、潜伏期、前驱期、症状明显期、疾病转归的概念 （二）课程内容 第一节疾病概念 第二节疾病发生的原因 -2-
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。