生化名解
生化名词解释
第一部分：糖酵解（glycolysis，EMP）：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
该途径也称作Embden-Meyethof途径。
柠檬酸循环（citric acid cycle，tricarboxylic acid cycle，TCA cycle）：也叫三羧酸循环，又叫做TCA循环，是由于该循环的第一个产物是柠檬酸，它含有三个羧基，故此得名。
乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成六碳三羧酸即柠檬酸，经过一系列代谢反应，乙酰基被彻底氧化，草酰乙酸得以再生的过程称为三羧酸循环。
生物氧化（biological oxidation）：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程，所以又称为细胞氧化或细胞呼吸。
质子梯度（gradients of protons）：化学渗透学说认为，电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度即质子梯度。
这个梯度的电化学势驱动ATP合成。
Fe -S蛋白：(简写为Fe-S)是一种与电子传递有关的蛋白质，它与NADH Q还原酶的其它蛋白质组分结合成复合物形式存在。
它主要以(2Fe-2S) 或(4Fe-4S) 形式存在。
(2Fe-2S)含有两个活泼的无机硫和两个铁原子。
铁硫蛋白通过Fe3+ Fe2+ 变化起传递电子的作用。
细胞色素（cytochrome)：是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称。
因为有红颜色，又广泛存在于生物细胞中，故称为细胞色素。
血红素的主要成份为铁卟啉。
根据吸收光谱分成a、b、c三类，呼吸链中含5种（b、c、c1、a和a3)。
Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中，即共使2个细胞色素得到电子，从而被氧化。
电子传递链（eclctron transfer chain)：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。
生化名词解释
静态生化名词一．糖化学部分1.Monosaccharides[单糖]：含有一个游离醛基或酮基以及含有多余2个羟基的糖。
最简单的醛糖是甘油醛（糖），最简单的酮糖是二羟（基）丙酮（糖）。
2.Configuration& conformation(糖的构型和构象）－前者指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
两种构型间的转变需要共价键的断裂和重组。
如D-葡萄糖和L-葡萄糖。
后者指取代原子或基团当单键旋转时可能形成的不同立体结构。
这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂。
也见蛋白质和多肽章.3.Mutarotation（糖的变旋现象）：单糖的异头物在水溶液中互相转化的过程。
或者指一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
4.异头物（anomers）:仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
5.异头碳（anomeric carbon）：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
6.成苷反应、糖（苷）基和糖苷键：活泼半缩醛/半缩酮羟基与含羟基的化合物（如醇、酚等）生成的缩醛/缩酮，称为成苷反应。
其产物称为配糖物，简称为“苷”，全名为某糖某苷。
糖（苷）基与配基之间连接的键称为糖苷键(Glycosidic bond)。
7.Glycosidic bond(糖苷键)－一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键。
在糖蛋白中常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
8.Epimerization（差向异构化）：在一个含多个手性中心的分子中，只有一个手性中心构型发生转化的现象。
如D-葡萄糖和D-甘露糖就是。
9.糖酸：单糖的醛基被氧化为COOH的产物。
10.糖醛酸：单糖的伯醇基氧化为COOH的产物。
11.糖二酸：单糖的醛基和伯醇基都被氧化COOH的产物。
12.转化糖：由于水解前后旋光度发生改变（由右旋变为左旋），所以蔗糖的水解产物叫做转化糖，转化糖具有还原糖的一切性质。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化名词解释
生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。
2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。
5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。
9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
生化名词解释：
生化名词解释、问答1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。
2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。
3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。
简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。
4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。
5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。
6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。
7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。
8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。
9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。
10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。
11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。
12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。
13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。
14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。
2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。
16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。
生化名词解释
模体——是具有特殊功能的超二级结构，蛋白质变性——在某些理化因素的作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键（甚至二硫键）断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。
蛋白质的等电点——在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性蛋白质一级结构：氨基酸数目及排列顺序及共价连接二级：多肽链骨架中原子的局部空间排列不涉及氨基酸残基侧链的构象三级：具有二级结构的蛋白质的一条多肽链再进一步盘曲或折叠形成的具有一定规律的三维空间结构四级：各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用核小体——染色体的基本组成单位，由组蛋白和DNA所构成。
DNA变性——DNA受到某些理化因素，DNA双链互补碱基对之间的氢键和相邻碱基之间的堆积力受到破坏，DNA解开成单链，逐步形成无规则线团构象的过程。
增色效应——将DNA的稀盐溶液加热到80~100℃,时，双螺旋结构即发生解体，两条链分开，形成无规线团，理化性质改变→260nm区紫外吸光度值升高的现象，由双螺旋内侧的碱基发色基团因变性而暴露所引起。
复性——变性的DNA去除变性因素后在适当条件下，两条互补链可重新结合恢复天然的双螺旋结构。
退火——热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程。
Tm值——加热变性使DNA分子的双螺旋结构破坏一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示。
同工酶——指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
是长期进化过程中基因分化的产物。
变构酶——亦称别构酶，其酶分子活性中心外的某一部位可以与体内一些代谢物可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性（变构调节）。
酶的活性中心——酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
酶原——指有些酶在细胞合成或初分泌时，或在其发挥催化功能前尚无活性的酶的前体。
酶原激活——指在一定条件下，无催化活性的酶原向有催化活性的酶的转变过程。
其实质是酶活性中心的形成或暴露的过程。
生化重点名词解释及补充题
生化重点名词解释及补充题复习(2008.12)Chapter 7hemoglobin 血红蛋白血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。
人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
myoglobin 肌红蛋白是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
allosteric interaction 变构作用蛋白质分子空间位置不同的位点之间的相互作用heme 血红素血红蛋白的辅基血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红素不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红素载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
prosthetic group 辅基是与酶蛋白共价结合的金属离子或一类小分子有机化合物sequential model 循序模型血红蛋白协同作用的一种解释,各亚基只能有T或R 构象,相互促进,循序结合氧concerted model 协同模型血红蛋白协同作用的一种解释,四个亚基同时变化,都为T或都是R,配体与一个亚基的结合增加所有亚基同时变成R构象的概率Sickle-Shaped Red Blood Cell 镰形红细胞Chapter 8abzyme 抗体酶一种具酶活性的抗体，也称为催化性单克隆抗体。
用过渡态类似物作为免疫原制得。
carbonic anhydrase 碳酸酐酶锌酶的一种,它在红血球中具有对碳酸和重碳酸离子的迅速转换的作用。
在胃中对盐酸的分泌起作用，一般来说，具有调节体液pH的作用。
proteolytic enzyme 蛋白水解酶催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。
生化-名词解释
蛋白质化学氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
常见氨基酸有20种必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的不可或缺氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
等电点（pI,isoelectric point）：使氨基酸分子处于兼性分子状态，所带的正负电荷相等，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
兼性离子：氨基酸在中性pH时，羧基以-COO-，氨基以-NH3+的形式存在。
这样的氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性离子。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
同源蛋白质（homologous protein）：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。
或具有明显序列同源的蛋白质构型（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
构象（conformation):指一个分子中，由于单键旋转引起的组成原子的不同排列。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
蛋白质构象：蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽键，但是天然的蛋白质分子并不是随机的松散的多肽链，每一种蛋白质都有自己特有的空间结构或三维结构，这种三维结构成为蛋白质的构象。
肽平面：由于肽键不能旋转，形成肽键的4个原子与之相连的2个碳原子共处一个平面，形成酰胺平面也称为肽平面或肽键平面。
蛋白质一级结构（primary structure）：指多肽链的氨基酸序列。
生化名词解释
生物化学名词解释1.同功酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
2.翻译：是在以rRNA和蛋白质组成的核糖核蛋白体上，以mRNA为模板，根据每三个相邻核苷酸决定一种氨基酸的三联体密码规则，由tRNA运送氨基酸，合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质肽链的过程。
3.DNA变性:指DNA双螺旋区的氢键断裂，变成单链并不涉及共价键的断裂。
4.半保留复制：双链DNA的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。
5.β氧化：脂肪酸的β氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在a-碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羟基，生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个的碳原子脂肪酸。
6.氧化磷酸化：电子沿呼吸链传递时，将释放出的自由能转移并使ADP磷酸化形成ATP，此过程称氧化磷酸化。
7.必需脂肪酸：为人体生长所必需的但又不能自身合成，必须从食物中摄取的脂肪酸。
Eg亚油酸、亚麻酸、花p生四烯酸。
8.密码子：存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。
密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上，共有64个密码子，其中61个是氨基酸密码子，3个终止密码子。
9.蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
10.戊糖磷酸途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
11.蛋白质二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
12.米氏常数：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
名解(系解、生化、组胚)
系解1.骺软骨（epiphysial cartilage）骨干与骺相邻的部分称干骺端，幼年时保留一片软骨，称骺软骨。
骺软骨细胞不断分裂增殖和骨化，使骨不断增长。
2.关节盘（articular disc）是位于两关节面之间的纤维软骨板，其周缘附着于关节囊内面，将关节腔分为两部分，关节盘多成圆形，中央稍薄，周缘略厚。
可使两关节面各为适合，减少冲击和震荡，并可增加关节的稳固性，此外，两个腔可产生不同的运动，从而增加量运动的形式和范围。
3.胸骨角（sternal angle）胸骨柄与胸骨体连接处微向前突称胸骨角，可在体表摸到，两侧平对第2肋，是计数肋的重要标志，胸骨角向后平对第4肋胸椎体下缘。
4.椎间盘（intervertebral disc）5.翼点（pterion）颞窝前下部较薄，在额、顶、颞、蝶骨汇合处最为薄弱，此处常构成“H”形的缝，称翼点。
其内面为脑膜中动脉沟，有同名动脉通过。
故受暴力打击易引起骨折造成颅内出血6.斜角肌间隙（scalene space）前、中斜角肌与第1肋之间的空隙为斜角肌间隙，有锁骨下动脉和臂丛通过。
7.腹股沟管（inguinal canal）为男性精索或女性子宫圆韧带所通过的一个肌和腱之间的裂隙，位于腹前外侧壁的下部。
由外上斜向内下方，在腹股沟韧带内侧半的上方，长约4.5cm。
管的内口称腹股沟管深（腹）环，在腹股沟韧带中点上方约1.5cm 处，为腹横筋膜向外的突口。
管的外口即腹股沟管浅（皮下）环。
管有四个壁，前壁是腹外斜肌腱膜和腹内斜肌；后壁是腹横筋膜和腹股沟镰；上壁是腹内斜肌和腹横肌的弓状下缘；下壁是腹股沟韧带。
8.咽峡（isthmus of fauces）腭垂、腭帆游离缘，两侧的腭舌弓及舌根共同围成咽峡，它是口腔和咽的分界。
9.十二指肠悬韧带（suspensory ligament of duodenum）十二指肠空肠曲被十二指肠悬韧肌固定于腹后壁的右膈脚上，十二指肠悬肌和包绕其下段的腹膜皱襞共同构成十二指肠悬韧带，又称Treitz韧带，是手术中确定空肠起始的重要标志。
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生化名解
1. Peptide unit（肽单元）：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、
H和Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型，
此同一平面上的6个原子构成了肽单元。
2. motif（模体）：在许多蛋白质分子中，两个或三个具有二级结
构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，一个模
体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能，如锌指结构 。
3. domain（结构域）：分子量大的蛋白质，三级结构常可分割成一
个和数个球状或纤维状区域，折叠的较为紧密，具有独立的生物
学功能，称为结构域。
4. denaturation of protein（蛋白质变性）：某些物理和化学因
素作用下，蛋白质的特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质
的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
5. isoelectic point of protein（蛋白质等电点）：在某一pH溶
液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净
电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
6. active site/active center of enzyme（酶的活性中心）：酶
分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产
物，这一区域称为酶的活性中心。
7. allosteric enzymes and allosteric regulation of
enzymes（变构酶与酶的变构调节）：体内一些代谢物对其代谢
途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。这些代谢物与关键酶分
子活性中心外的某个部位可逆结合，使酶发生变构而改变其催化
活性。酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。对酶
催化活性的这种调节方式称为变构调节。受变构调节的酶称作变
构酶或别构酶。
8. cvalent modification/chemical modification of enzyme（酶
的共价修饰）：在其它酶的催化作用下，酶蛋白肽链上的一些基
团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，
这一过程称为酶的共价修饰。
9. isoenzymes（同工酶）：指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子
结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
10. zymogens and activation of zymogens（酶原与酶原激活）：
有些酶在细胞中合成或分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定
的条件下，水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表
现出酶的活性。这种无活性的酶前体称作酶原。由无活性的酶原
转变为有活性的酶的过程称酶原激活。
11. glycolysis（糖酵解）：在缺氧条件下，葡萄糖经丙酮酸分解成
乳酸的过程称为糖酵解。
12. gluconeogenesis（糖异生）：由非糖物质乳酸、丙酮酸、甘
油、生糖氨基酸转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异生，糖异生
只在肝脏、肾脏发生。
13. Lactate Cycle（乳酸循环）:将肌肉内的糖原和葡萄糖通过糖酵
解生成乳酸，乳酸进入血中运输至肝脏，在肝内乳酸易生成葡萄
糖并弥散入血，释入血中的葡萄糖又被肌肉摄取利用，构成的循
环过程称为乳酸循环。
14. substrate-leyel phosphorylation（底物水平磷酸化）：ADP或
其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反
应过程称为底物水平磷酸化。
15. triglyceride mobilization（脂肪动员）:储存在脂肪细胞中的
甘油三酯被激素敏感性甘油三酯脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘
油，并释放入血，通过血液运送至肝外组织氧化利用的过程。
16. β-oxidation of fatty acid（脂酸的β氧化）：脂酰CoA进入
线粒体基质后，在脂酸B氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的
β碳原子开始，进行脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶
为NAD+）、硫解四部连续反应，生成1分子乙酰CoA及1分子比原
来少两个碳原子的脂酰CoA，此过程即脂酰的B氧化。
17. ketone bodies（酮体）：乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮三者通称
酮体，是脂酸在肝中特有的中间代谢物，是肝脏输出能源的一种
形式。
18. neccesary fatty acid（必需脂酸）：某些多不饱和脂酸，如亚
油酸、亚麻酸、花生四烯酸等，动物机体自身不能合成，需从植
物油摄取，是机体不可缺少的营养物质，同时又是前列腺素、血
栓噁烷、白三烯生理活性物质的前体。
19. oxidative phosphorylation（氧化磷酸化） ：代谢物脱下的两
个H+在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP的过程，称为
氧化磷酸化，氧化磷酸化是体内产生ATP的主要方式。
20. biological oxidation（生物氧化）：糖、脂肪、蛋白质等营养
物质在体内分解代谢，最终生成二氧化碳和水，同时逐步释放能
量的过程。
21. oxidation respiratory chain（氧化呼吸链）:有机物在生物体
内氧化过程中脱下的氢原子，经过线粒体内膜上的一系列按一定
顺序排列的氢和电子的传递体逐步传递，最终与氧结合生成水，
这些氢和电子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
22. P/O(P/O比值)：氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所生成ATP
的摩尔数（即消耗ADP）的摩尔数。
23. essencial amino acid（必需氨基酸）:机体需要又不能自身合
成，必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸，人体内有8
种:甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨
酸、色氨酸、苏氨酸。
24. one carbon unit（一碳单位）：一些氨基酸在分解代谢过程中
产生的一个碳原子的基团，称为一碳单位。其代谢的辅酶是四氢
叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成，主要的一碳单位有
甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基
25. putrefaction of protein（蛋白质的腐败作用）：蛋白质消化
过程中，一部分不被消化，一部分消化产物不被吸收。肠道细菌
对这部分蛋白质及消化产物的分解，称为蛋白质的腐败作用。
26. alanine-glucose cycle（丙氨酸—葡萄糖循环）：肌肉中的氨
基酸将氨基转给丙酮酸，生成丙氨酸，丙氨酸进入血液，并被运
送至肝脏，在肝脏丙氨酸脱去氨基，用于合成尿素，生成的丙酮
酸可转变为葡萄糖，葡萄糖由血液运输到肌肉组织，经糖酵解途
径生成丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸，称为丙氨酸—葡
萄糖循环。该循环是肌肉与肝脏之间氨运输的方式。
27. 2，3BPG(2,3BPG支路)：分支点是1,3-二磷酸甘油酸(1,3-BPG)。
正常情况下，2,3-BPG对BPG变位酶的负反馈作用大于对3-磷酸甘
油酸激酶的抑制作用，所以2,3-BPG旁路仅占糖酵解的15%～
50%，2,3-BPG磷酸酶的活性较低，2,3-BPG的生成大于分解，造
成红细胞内2,3-BPG升高。2,3-BPG虽然也供能，但主要是调节血
红蛋白的运氧功能。
28. Biotransformation（生物转化作用）: 机体将来自体外的非营
养物质（激素、神经递质、药物、毒物、染料、添加剂以及肠管
内细菌的腐败产物）在肝脏进行氧化、还原、水解和结合反应，
使这些物质生物活性或毒性降低甚至消除，这一过程称为转化作
用。
29. bile acid enterohepatic circulation（胆汁酸肠肝循环）：
在肝细胞合成的初级胆汁酸，随胆汁进入肠道，协助脂类物质的
消化吸收后，受肠菌作用转变为次级胆汁酸。肠道中各种胆汁酸
约95%被肠道重吸收经门静脉入肝，并同新合成的胆汁酸一起再
次被排入肠道，这一过程被称为胆汁酸的肠肝循环。