第03章 酶PPT课件
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酶的课件ppt
生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
第3章酶ppt课件精品文档
Km的意义:
a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。
酶的天然底物(最适底物)：Km值最小的底物
Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应
速率，与酶浓度成正比。 意义：Vmax=k3 [E]
如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转 换数(turnover number)，即动力学常数k3。
作用。
一、酶催化反应的特点（特性）
（一）酶的催化效率极高
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍， 比一般催化剂高107～1013倍。
酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
酶的催化不需要较高的反应温度。
（二）具有高度特异性 酶的特异性 (specificity)
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的 化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶
只有全酶才有催化活性
2.结合酶各组分的功能：
决定反应的特异性及其催化机制
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶（全酶) (holoenzyme)
辅助因子
小分子有机化合物 金属离子
决定反应的性 质和反应类型
金属离子是最多见的辅助因子
金属酶(metalloenzyme)： 金属离子与酶结合紧密，提取过程中
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
常见： His—咪唑基；Ser—羟基；Cys—巯基;Glu—γ-羧基
（2）活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空 间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。
活性中心以外 的必需基团
酶 教学PPT
54
反竞争性抑制
E+S
ES
+
I Ki
ESI
E+P
1
Vm
-
1 Km
Km变小 Vm变小
55
各种可逆性抑制作用的比较
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
I结合的对象 E
E、ES
酶促反应特点和机制
18
共性（与一般无机催化剂比较）：
1. 两者都能催化热力学上允许的化学反应； 2. 反应前后，本身不发生质与量的变化； 3. 不改变反应的平衡点； 4. 降低反应所需的活化能。
想一想：与无机催化剂比 较，不同点有哪些？
19
酶的催化原理
极大降低化学反应的活化能 活化分子必须具有的最 低能量水平
Vm [S] V=
Km + [S]
混合级反应
零级反应
一级反应
Km
29
1) Michaelis-Menten equation
V=
Vmax [S] Km + [S]
Km ＝
K2＋ K3 K1
Km ——Michaelis constant(米氏常数) Vmax——最大反应速度
30
米氏常数（Km）
Vmax. [S] =
磺胺药与PABA相互竞争与FH2合成酶结合
49
细菌：
磺胺类药物的抑菌机理
二氢蝶呤啶
谷氨酸
FH2合成酶
PABA
（-）
结构相似 磺胺类药物
FH2
FH2还原酶 （-）
结构相似 MTX
FH4
×
氨甲蝶呤（methotrexate, MTX）
促进核(苷) 酸 的合成
50
反竞争性抑制
E+S
ES
+
I Ki
ESI
E+P
1
Vm
-
1 Km
Km变小 Vm变小
55
各种可逆性抑制作用的比较
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
I结合的对象 E
E、ES
酶促反应特点和机制
18
共性（与一般无机催化剂比较）：
1. 两者都能催化热力学上允许的化学反应； 2. 反应前后，本身不发生质与量的变化； 3. 不改变反应的平衡点； 4. 降低反应所需的活化能。
想一想：与无机催化剂比 较，不同点有哪些？
19
酶的催化原理
极大降低化学反应的活化能 活化分子必须具有的最 低能量水平
Vm [S] V=
Km + [S]
混合级反应
零级反应
一级反应
Km
29
1) Michaelis-Menten equation
V=
Vmax [S] Km + [S]
Km ＝
K2＋ K3 K1
Km ——Michaelis constant(米氏常数) Vmax——最大反应速度
30
米氏常数（Km）
Vmax. [S] =
磺胺药与PABA相互竞争与FH2合成酶结合
49
细菌：
磺胺类药物的抑菌机理
二氢蝶呤啶
谷氨酸
FH2合成酶
PABA
（-）
结构相似 磺胺类药物
FH2
FH2还原酶 （-）
结构相似 MTX
FH4
×
氨甲蝶呤（methotrexate, MTX）
促进核(苷) 酸 的合成
50
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
第03章.酶-2009级临床医学本科PPT课件
酶的生物学意义：
酶在机体中十分温和条件下的高效率催化 作用，并在多种因素的影响下对代谢发挥着巧 妙的调节作用，使得生物体内的物质代谢有条 不紊地进行 。
2010.09
基因工程研究所 肖维威
酶与医学关系密切
（一） 酶与疾病的发生 （二） 酶与疾病的诊断 （三） 酶与疾病的治疗
2010.09
基因工程研究所 肖维威
酸性磷酸酶 前列腺 红细胞
谷丙转氨酶 肝 心 骨骼肌
谷草转氨酶滑肌
乳酸脱氢酶 心 肝 骨骼肌 红细胞
血小板 淋巴结
胆碱脂酶 肝
主要临床应用 胰腺疾患 骨病、肝胆疾患 前列腺癌、骨病 肝实质疾患 心肌梗塞 肝实质疾患 肌肉病 心肌梗塞、肌肉病 心肌梗塞 溶血肝实质疾患
有机磷中毒 肝实质疾患
2010.09
基因工程研究所 肖维威
（三）酶与疾病的治疗
替代治疗：消化不良--胃酶、胰酶 抗菌治疗：磺胺药 对症治疗：预防血栓形成--尿激酶、链激酶、纤溶酶 抗癌治疗：MTX抑制FH2还原酶
2010.09
基因工程研究所 肖维威
1 2 3 4 5
2010.09
本章内容
什么是酶 ?
催化作用 存在于生物体内 蛋白质或核酸
酶是生物体内一类具有催化活性的生物大分 子，包括蛋白质和核酸。
2010.09
核酶
脱氧核 酶
基因工程研究所 肖维威
酶催化进行的化学反应：酶促反应
S(substrate)
底物
E(enzyme)
酶
P(product)
产物
2010.09
基因工程研究所 肖维威
全酶
（无催化活性） （无催化活性） （有催化活性）
对于结合酶来说，单独酶蛋白或辅助因子 没有催化活性，只有全酶才有催化作用。
酶的作用机理PPT课件
生物体内酶代谢的调节与控制
1 2
酶活性的调节
通过改变酶的构象、共价修饰、别构效应等方式 调节酶的活性。
酶含量的调节
通过改变酶的合成速率或降解速率来调节细胞内 酶的含量。
3
酶在代谢途径中的调控作用
通过反馈抑制、前馈激活等机制对代谢途径进行 精细调控。
酶与疾病的关系及药物治疗
酶与疾病的关系
许多疾病与酶的异常有关，如酶缺陷病、酶活性异常等。
酶可以作用于一类具有相似结构 的底物，生成不同的产物。这种 专一性是由酶和底物之间的相互
作用力决定的。
立体异构专一性
酶只能作用于立体异构体中的一 种，而不能作用于其他立体异构 体。这种专一性是由酶的立体结
构和底物的立体构型决定的。
酶的高效性
催化效率高
01
酶的催化效率比无机催化剂高得多，可以加速化学反应的速率，
食品添加剂与酶
探讨酶作为食品添加剂的功能，如增稠剂、乳化 剂等。
酶工程在医药工业中的应用
01
药物合成中的酶
介绍酶在药物合成中的应用，如抗生素、激素等药物的生产。
02
疾病诊断与治疗中的酶
阐述酶在疾病诊断与治疗中的应用，如酶联免疫吸附试验、酶替代疗法
制药领域的应用，如基因工程药物的生产等。
酶的作用机理ppt课 件
https://
REPORTING
• 酶的基本概念与分类 • 酶的结构与功能 • 酶的作用机理 • 酶的性质与影响因素 • 酶在生物体内的应用 • 工业应用中的酶工程
目录
PART 01
酶的基本概念与分类
REPORTING
WENKU DESIGN
01
02
03
04
03.第三章 酶
将底物转化为产物。
(二)必需基团
(essential group)
酶分子中氨基酸残基 侧链的化学基团中，一些 与酶活性密切相关的化学 基团。 1.活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合 催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
2.活性中心外的必需基团
第二节 酶催化作用的特点
(The Characteristic of Enzyme-Catalyzed Reaction)
酶与一般催化剂的共同点是：在反 应前后没有质和量的变化；只能催化热 力学允许的化学反应；只能加速可逆反 应的进程，而不改变反应的平衡点。 酶是蛋白质(或核酸)，又具有一般 催化剂所没有的特征。
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一、高度的催化效率
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020 倍，比一般催化剂高107～1013倍。
二、高度的特异性
酶的特异性(specificity)一种酶仅作用于一种或 一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反 应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异 性或专一性。
根据酶对其底物结构选择的严格程度又分为3 种类型。
(一)米氏方程式
1. 酶促反应模式——中间产物学说
(二)必需基团
(essential group)
酶分子中氨基酸残基 侧链的化学基团中，一些 与酶活性密切相关的化学 基团。 1.活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合 催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
2.活性中心外的必需基团
第二节 酶催化作用的特点
(The Characteristic of Enzyme-Catalyzed Reaction)
酶与一般催化剂的共同点是：在反 应前后没有质和量的变化；只能催化热 力学允许的化学反应；只能加速可逆反 应的进程，而不改变反应的平衡点。 酶是蛋白质(或核酸)，又具有一般 催化剂所没有的特征。
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一、高度的催化效率
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020 倍，比一般催化剂高107～1013倍。
二、高度的特异性
酶的特异性(specificity)一种酶仅作用于一种或 一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反 应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异 性或专一性。
根据酶对其底物结构选择的严格程度又分为3 种类型。
(一)米氏方程式
1. 酶促反应模式——中间产物学说
生物化学-第三章酶
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
底物或每秒钟6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
一、酶的催化作用与分子活化能
活化能：分子由常态转变为活化态所需的能量。 即：活化能指在一定温度下，1mol底物全
部进入活化态所需要的自由能，单位是J／ mol。
酶降低反应活化能的机理是通过改变反 应途径，使反应沿一个低活化能的途径进行。
酶的催化机理是降低活化能
二、酶催化的中间产物理论
ES k1 ES k2P E k1
消化道内几种蛋白酶的专一性
消化道蛋白酶作用的专一性
2 立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对 其立体异构也有一定的要求
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.
37
㈢ Km的意义
1. Km的物理意义
Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时 的底物浓度
2. Km值可表示酶和底物的亲和力
一般来说，K2 》K3，所以
Km=（ K2+K3)/K1 ≈ K2/K1 = Ks
Km↑, E和S的亲和力. ↓
38
3. Km值是酶的特征性常数 和酶的浓度无关，和酶的结构、S种类有关
.
3
酶的分类 酶分子组成
单纯酶： 仅由AA组成 结合酶： AA＋非AA部分
单体酶：一条多肽链
酶蛋白结构
寡聚酶： 几个—几十个亚基 多酶体系：几种功能不同但相关
的酶， 非共价聚合形成复合体
一、酶的分子组成 蛋白质部分＋非蛋白质部分＝结合酶 酶蛋白 ＋ 辅助因子 ＝ 全 酶
1. 全酶的概念 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物，
蜜二糖 + 果糖
蔗糖酶
.
22
蔗糖
㈢ 酶促反应的可调节性
➢ 对酶生成与降解量的调节 ➢ 酶催化效力的调节 ➢ 通过改变底物浓度对酶进行调节等
㈣ 高敏感性
.
23
中间产物学说
E + S ES
E+P
.
24
㈠ 酶－底物复合物的形成与诱导契合假说
主要论点： 酶在与底物相互接近时，其结构相互诱 导、相互适应，进而相互结合
.
16
一、酶促反应的特点 酶与一般催化剂共同点
❖反应前后没有质、量的改变 ❖用量少，催化效率高 ❖不改变化学反应的平衡点
㈠ 高催化效率
活化分子：达到或超过反应能阈的分子 活化能：使低能分子达到活化状态所 需要的能量
.
18
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
二、酶的活性中心 （active center） 1.必需基团
.
12
.
13
2.活性中心概念： 酶分子上必需基团在空间结构上彼此靠近，
形成具有特定空间结构的区域，能与底物结合 并将底物转化为产物。
活性中心外 的必需基团
结合基 团
底物
催化基 团
活性中 心
第二节
酶促反应的特点与机理
The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction
？ 单一物质单一立体构型（“超级专一”）
如 β-葡萄糖氧化酶 .
20
㈡ 高度特异性: 对底物具有严格的选择性
1. 绝对特异性: 只作用于1、2种结构极其相似底物 2. 相对特异性: 可作用于一类化合物或一种化学键 3. 立体异构特异性: 只作用于立体异构体中的一种
蔗糖酶
葡萄糖 + 果糖
半乳糖
棉子糖
Ｖ ── ＝ Vmax[S] Km + [S]
[S]：底物浓度
V：不同[S]时的反应速度
Vmax：最大反应速度
Ｋm：米氏常数 .
36
米－曼氏方程式推导基于两个假设： 1. E与S形成ES的反应是快速平衡反应，而ES分解
为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反 应即 V＝k3[ES] 2. S的总浓度远远大于E的总浓度 因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变 即 [S]＝[St]。
.
25
酶的诱导契合动画
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26
（二）酶促反应的机理
➢ 1. 邻近效应(proximity effect) 与定向排列(orientation arrange )
.
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➢ 2. 多元催化(multielement catalysis)
➢ 3. 表面效应(surface effect)
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第三节
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V Vmax
[S]
当底物浓度较低时
反应速度与底物浓度成正比；反 应为一级反应。
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V Vmax
[S]
随着底物浓度的增高
反应速度不再成正比例加速；反应 为混合级反应。
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V Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度
反应速度不再增加，达最大速度； 反应为零级反应
.
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㈡ 米氏方程
1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物 浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式， 简称米氏方程式(Michaelis equation)。
名称Βιβλιοθήκη 所含的维生素氢原子（质子） NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸，辅酶I）
NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸磷酸，辅酶II）
FMN （黄素单核苷酸）
FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）
醛基
TPP（焦磷酸硫胺素）
酰基
辅酶A（CoA）
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
.
酶能大大降低活1化9 能
• B. 高效性酶的催化
• 反应速度是无酶催化或普通人造催化剂 催且化绝无反副应反速应度；的106~1016倍；
双氧水C裂.高解度专一性
单一类物质（相对专一）
例如 羧肽酶（催化蛋白质C端氨基酸水解脱落的酶）
单一物质（绝对专一）（如苹果酸脱氢酶等等）
只有全酶才有催化活性。
.
6
2. 辅助因子（cofactor）
二者结合程度
辅基： 结合紧密 辅酶： 结合疏松
金属离子：维持构象、传递e、E和S
化学本质
桥梁、中和阴离子
有机小分子：维生素、铁卟啉
传递e、H. 、小分子基团
7
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8
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9
小分子有机化合物在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物(辅 酶 或 辅 基)
酶促反应动力学
Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
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29
酶促动力学： 研究各种因素对酶促反应速度的影响
影响因素： 〔E〕、〔S〕、温度、pH、激活剂、抑制剂
.
30
初速度 底物的转化量 < 5%时的酶促反应速度
一、底物浓度对反应速度的影响
㈠ S对酶促反应的饱和现象 以V—〔S〕作图 得一矩形双曲线
等一碳单位
尼克酰胺（维生素PP之一）
尼克酰胺（维生素PP之一）
维生素B2 （核黄素） 维生素B2 （核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸
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3. 二者的功能
酶蛋白
辅助因子
决定反应的专一性 决定反应的类型
种类多
种类少
如：乳酸脱氢酶 乳酸脱氢、NAD＋ 苹果酸脱氢酶 苹果酸脱氢、NAD＋
第三章 酶 Enzyme
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1
生物催化剂
酶（enzyme） 活细胞产生的，对其特异底物起 高效催化作用的蛋白质
核酶（ribozyme）
1982年Cech研究四膜虫 rRNA加工时发现，又称催化 性RNA
第一节
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme