生物催化剂(Biocatalysts)
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酶催化
一、酶的特性
酶反应优点
效率高 速率快 专一性 降低活化能
酶反应缺点
提取工艺复杂 价格非常昂贵 反应容易失活 不能重复使用
二、酶的分类
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根 据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类:
六大类酶的特征
1、氧化还原酶 Oxidoreductase
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
A· + B X A +B· X
• 根据X分类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖 基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 • 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
2. 高效性
反应速度是无酶催化/普通人造催化剂催 化反应速度的106-1016倍。
且无副反应
酶的催化
mol/mol.S
双氧水裂解
(血红蛋白） （过氧化氢酶）
Hale Waihona Puke 用α-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在 65°C条件下可催化2吨淀粉水解。
例如，过氧化氢的分解，在 无催化剂存在时，该分解反应的 活化能为75.31kJ/mol，在用过氧 化氢酶催化时，该分解反应的活 化能仅为8.37kJ/mol。
低水含量的油包水(W /O )微乳液。
——反胶束溶液：透明的、热力学稳定。
——反胶束极性内核中的水与常态水物理性质不同：黏度
较高，酸度与极性低。 “水池”中的水可溶解某些原本
不溶的物质，如脂肪酶等生物活性物质。
酶制剂
葡糖异构酶
应用领域
• 其应用领域遍及轻工、 食品、化工、医药、 农业以及能源、环境 保护等方面。 • 它的特点是用量少、 催化效率高、专一性 强
存在问题
• 饲用酶制剂生产和应用之间缺乏沟通 • 现有酶测定方法不能完全适用于饲用酶制 剂酶活的测定 • 饲用酶制剂生物学评价试验方法不够规范
解决方法
• 与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐 次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。 主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、 大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉 菌中存在。
用途
淀粉酶主要用于制糖、纺织品退浆、 发酵原料处理和食品加工等。葡糖淀粉酶 能将淀粉水解成葡萄糖，现在几乎全由黑 曲霉深层发酵生产，用于制糖、酒精生产、 发酵原料处理等。
淀粉酶类
• 定义：能水解淀粉、糖原和有关多糖中 的O-葡萄糖键的酶。 • 淀粉酶(amylase，AMY,AMS)一般作用于 可溶性淀粉、直链淀粉、糖元等α－1，4葡聚糖，水解α－1，4-糖苷键的酶。
淀粉酶类
主要包括：α—淀粉酶、β—淀粉酶、葡萄 糖淀粉酶、脱支酶、麦芽寡糖生成酶等水 解酶类和葡萄糖苷转移酶、环状糊精葡萄 糖苷转移酶等。
• 加大科技投入，发酵、生物技术和饲料、 营养方面的专家进一步加强合作，不断研 制出适合于饲料原料和市场特点的饲用酶 制剂新产品，以推动饲用酶制剂的生产和 广泛应用。 • 制订饲用酶制剂检测方法标准。 • 规范饲用酶制剂生物学评价试验方法。Fra bibliotek蛋白酶
使用菌种和生产品种最多。用地衣形 芽孢杆菌、短小芽孢杆菌和枯草芽孢杆菌 以深层发酵生产细菌蛋白酶；用链霉菌、 曲霉深层发酵生产中性蛋白酶和曲霉酸性 蛋白酶。
用途
p 用于皮革脱毛、毛皮软化、制药、食品 工业； p 用毛霉属的一些菌进行半固体发酵生产凝 乳酶，在制造干酪中取代原来从牛犊胃提 取的凝乳酶。
第三章 酶
※ 研究一种因素的 影响时，其余各因 素均恒定
一.底物浓度对酶促应速度的影响
v
在其他因素不变的情况下，底物浓度 对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。
Vm 0.3
初 0.2 速 Vm 度 2 V 0.1
[S]与v关系： 当[S]很低时，[S]与v成比例,呈一级反应 当[S]较高时，[S]与v不成比例 当[S]很高时，[S]，v不变,呈零级反应
（二）Km与Vmax的意义
1.Km的推导
V= Vmax [S] Km + [S]
V Vmax Vmax/2 Km [S]
Vmax 2
Vmax[S] ＝ Km + [S] Km＝[S]
当反应速度等于最大速度一半时, 即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
2.Km值的定义:
Km是酶-底物复合物(ES)稳定性的量度,等于 复合物的分解速率与生成速率的比值,其值等于 酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，单 位是mol/L或mmol/L K2+K3 Km= K1 Km值的意义： Km可近似表示酶对底物的亲和力。 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Km是酶的特征性常数之一,可确定最适底物。
（1）表示酶与底物亲和力：
Km越大，表示E与S的亲和力越小，Km越小， 表示E与S的亲和力越大。
K1 E+S K2 ES
K3
E+P
Km=
K2+k3 K1 Km=
，当K2>>K3时，K3可忽略不计，
K2
K1
[E][S] = =Ks [ES]
（2）Km值是酶的一种特征性常数
Km值的大小与酶的结构、底物的种类及反应 条件有关，而与酶的浓度无关，即不同的酶Km 值不同，可用于鉴别酶。
生物催化剂(Biocatalysts
（二）多数酶具有相对特异性
多数酶可对一类化合物或一种化学键起催 化作用， 化作用，这种对底物分子不太严格的选择性称 为相对特异性（ 为相对特异性（relative specificity）。 ）。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。 胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（ 胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（精氨酸和赖 氨酸）的羧基所形成的肽键。 氨酸）的羧基所形成的肽键。
生物催化剂的发展
弄清自然界在亿万年进化过程中巧妙设 计的各种酶作用机理， 计的各种酶作用机理，不仅能揭开生物催化 过程的奥秒，也能为人类利用其中某些原理 过程的奥秒， 来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础， 来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础， 并带动催化的边缘学科──光助催化 光助催化、 并带动催化的边缘学科 光助催化、电催 化和光电催化──的发展 的发展。 化和光电催化 的发展。
酶相关会议
Gordon Research Conferences--enzyme （/programs.aspx?year=2010&program=enzymes） 65th Harden - Enzymes: Nature's molecular machines （/TabID/379/MeetingNo/65hdn/view/Programme /default.aspx） First Southeast Enzyme Conference（/sec/） Texas Enzyme Mechanism Conference （/pharmacy/texasenzyme） XXVIII Midwest Enzyme Chemistry Conference （/research/MECC/index.html） 第十一届中日韩酶工程学术研讨会 （/html/xuehuitongzhi/20100512/508.html） Enzyme Engineering XX Conference （http://www.certh.gr/dat/EC7A5567/file.pdf） 22nd Enzyme Mechanisms Conference （/22emc/） Midwest Enzyme Chemistry Conference （ /seminars/MECC/index.html） Novel Enzymes 2010 （/biocatalysis/novelenzymes2010/programme.sht ml）
酶的基础知识
团）。如胰蛋白酶，只专一的水解赖氨酸或精氨酸的羧基形成的
肽键。
—NH--CH—CO--NH—CH—CO—NH
R1
R2
Lys,Arg
立体异构（化学）专一性
１、旋光异构专一性 当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中
的一种。
例如：淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4 －糖苷键； L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化.
2、酶作为生物催化剂的特性*
③酶易失活，要求温和的反应条件
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱、高温 等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶 作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压 和接近中性的酸碱度。
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应 温度范围为20-40C。
2、酶作为生物催化剂的特性*
寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与 酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。
3、 多酶复合体 multienzyme system
▪ 由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，其中每一个 酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个 代谢途径或代谢途径的一部分。
▪ 分子量很高，在几百万以上。如丙酮酸脱氢酶复 合体、脂肪酸合酶复合体等。
国际生化学会酶学委员会根据酶所催化的反 应性质将酶分为六大类*：
氧、转、水、裂、异、合
分别用1、2、3、4、5、6表示
六大类酶*
国 1. 氧化-还原酶类
际 2. 转移(移换)酶类
系 统
3. 水解酶类
分 4. 裂合（裂解）酶类
类 5. 异构酶类
法 6. 合成酶类
1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases
(2)诱导契合学说(induced-fit hypothesis)
第一节：酶的概念及作用特点
-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条 件下可催化2吨淀粉水解。
2．专一性 Specificity
酶的专一性 Specificity又称为特异性，是 指酶在催化生化反应时对底物的选择性， 即一种酶只能作用于某一类或某一种特 定的物质。亦即酶只能催化某一类或某 一种化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉 的水解；核酸酶催化核酸的水解。
２. 立体化学（异构）专一性
Stereochemical Specificity，stereospecificity
（１） 旋光异构专一性
酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结 合并催化这类底物发生反应。即当底物具有旋 光异构体时，酶只能作用于其中的一种。
例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成 的1，4－糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。
酵母醇脱氢酶。
▪ 酶的立体化学专一性的实践意义
四、酶的分离与制备
选材 破碎细胞 抽提 分离与提纯
3．反应条件温和
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行， 反应温度范围为20-40C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将 引起酶的失活。
４．酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱 高温等条件都能使酶破坏而完全失去活 性。所以酶作用一般都要求比较温和的 条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。
1928年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有 催化作用。
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（Enzyme）的概念
▪ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋
白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts 。
▪ 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和
2．专一性 Specificity
酶的专一性 Specificity又称为特异性，是 指酶在催化生化反应时对底物的选择性， 即一种酶只能作用于某一类或某一种特 定的物质。亦即酶只能催化某一类或某 一种化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉 的水解；核酸酶催化核酸的水解。
２. 立体化学（异构）专一性
Stereochemical Specificity，stereospecificity
（１） 旋光异构专一性
酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结 合并催化这类底物发生反应。即当底物具有旋 光异构体时，酶只能作用于其中的一种。
例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成 的1，4－糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。
酵母醇脱氢酶。
▪ 酶的立体化学专一性的实践意义
四、酶的分离与制备
选材 破碎细胞 抽提 分离与提纯
3．反应条件温和
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行， 反应温度范围为20-40C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将 引起酶的失活。
４．酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱 高温等条件都能使酶破坏而完全失去活 性。所以酶作用一般都要求比较温和的 条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。
1928年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有 催化作用。
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（Enzyme）的概念
▪ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋
白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts 。
▪ 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和
生物催化剂的研究进展
生物催化剂的研究进展生物催化剂（biocatalysts）是一类能够加速化学反应的生物体或者生物体中含有的酶。
由于其高效、环境友好、可再生等特点，近年来，生物催化剂成为了当今工业领域的研究热点。
在各大学校和研究机构内，各种类型的生物催化剂及其应用领域也在不断地被探索和发展。
实际上，生物催化剂不是什么新鲜事物。
早在100多年前的1897年，这个概念就已经被科学家 Harold Arthur Barker 提出。
然而当时的医学和化学技术极其落后，无法有效利用生物催化剂完成有效的化学反应。
随着科学技术的不断发展，生物催化剂的重要性逐渐凸显出来。
生物催化剂存在的意义不仅仅是在于能够极大地提高生产效率，更在于其与化学催化剂相比有更为明显的环保优势。
传统的工业生产往往会产生大量的污染物和副产物，同时工艺和废料处理工作也极为麻烦。
相比之下，生物催化剂的使用极为环保，无有害副产物的产生，并且形成的废料也能被很好地回收运用。
这也解释了为什么越来越多的人将注意力投向了生物催化剂研究。
其实，生物催化剂的应用非常广泛。
它们既能在医药领域中发挥作用，又能够促进食品加工的发展，同时也在新能源领域有广泛发展前景。
例如，过去在医学领域中研制药品大量使用有机溶剂，无论是在反应过程中还是产品纯化过程中，都会产生大量的有机溶剂废物。
而现在，人们可以使用生物催化剂来加速药物合成，避免大量有机污染物的产生，同时医药品的效果也大大提高。
在食品加工中，一些食品添加剂可能会对人体产生不良影响，此时可以选择使用生物催化剂中的脂肪酶和木糖酶等对食品进行改良，比如把不易溶解的脂肪分解成更小的分子。
在新能源领域中，生物催化剂也有广泛的应用。
比如在生物质发酵过程中，通过生物催化剂的催化作用可以将生物材料转化为生物燃料，这种方式无需使用石油等化石燃料，具有较为明显的能源节约效益。
此外，通过研究生物催化剂还可开发出更为高效的太阳能电池，使得电能的获取无需依赖化石能源，从而更为环保和可持续。
生物催化剂名词解释
生物催化剂名词解释
生物催化剂是一种生物化学分子，它可以促进，加速或诱导化学反应发生。
它可以有助于减少体内所需能量的消耗，或者减少体内缺失或抑制化学反应所需的能量。
生物催化剂可以用来调控影响有机生物体的生命过程，包括代谢和表观遗传学等。
生物催化剂可以分为水溶性和非水溶性催化剂。
水溶性生物催化剂是最常见的类型，主要改变有机物在水中的行为，从而加速其特定的催化反应。
例如，水溶性酶可以帮助细胞内的发酵细菌把糖分解成乙酸，生成能量供细胞生长繁殖所需。
此外，水溶性酶也可以帮助细胞分解脂肪、肽等。
非水溶性生物催化剂是一种非常重要的工具，可以改变有机物在油中的行为，从而加快反应速度。
例如，非水溶性酶可以帮助细胞分解油脂，并把油脂的碳氢键分解成氢和碳。
另外，非水溶性酶还能帮助细胞把烃变成供某些特定反应所需的特定的氢碳结构。
总的来说，生物催化剂拥有不同的功能，可以加速有机物的反应，并且会减少体内所需的能量消耗。
尤其是在体内缺失或抑制化学反应时，生物催化剂可以起到最大的作用，把反应推向正确的道路，帮助维持细胞的正常运作，促进健康的生命过程。
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• 酶活性中心外的必需基团不参与活性中心的 组成，但为维持活性中心应有的空间构象所 必需。
第二节 酶促反应的特点与机制
• 酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高。 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能
改变化学反应的平衡点。 3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低
反应的活化能，从而加速反应的进行。 • 活化能：是指一定条件下，能使1摩尔底
的酶。如：淀粉酶、脲酶、脂酶、一些消化蛋白 酶、核糖核酸酶等。 • 结合酶（conjugated enzyme）：由蛋白质和非蛋 白质组成。前者称为酶蛋白（apoenzyme），后者 称为辅助因子（辅酶或辅基）。辅助因子是金属 离子或小分子有机化合物，酶蛋白与辅助因子结 合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作 用。
金属离子
• 辅助因子最为多见的是金属离子。 • 含金属离子的酶分为： • 金属酶：金属离子与酶结合紧密,提取的过程
中不易丢失,这类酶称为金属酶。如羧基肽酶、 黄嘌呤氧化酶等。 • 金属激活酶：金属离子虽为酶的活性所必需， 却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。 这类酶称为金属激活酶。如己糖激酶等 。
第三章 酶
生物催化剂（Biocatalysts）
• 生物催化剂：由活细胞产生的，具有催化功能的生 物分子。
• 酶（enzyme）——是由活细胞合成的、对其特异性 底物有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种 代谢反应最主要的催化剂。
• 核酶（ribozyme）——具有高效、特异催化作用的 核酸（RNA）。主要参与RNA的剪接。
些基团的作用。 • 小分子有机化合物作为辅助因子的种类
不多，都属于维生素或维生素衍生物。 常见的见表 • 酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决 定反应的种类与性质。
辅助因子的分类
• 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作 用特点分为：辅酶和辅基。
• 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超 滤的方法除去。在两个酶促反应中充当质子 或基团供体和受体的作用。如NAD、NADP。
物全部进入活化状态所需要的自由能
一、酶促反应的特点
1、高度的催化效率
• 酶的催化效率比无催化剂的自发反应速 度提高108～1020倍，比无机催化剂的催 化效率高107～1013倍。
• 如过氧化氢酶催化H2O2分解的速度是 Fe2+催化其分解速度的8.3×109倍。
• 这种高度加速的酶促反应机制，主要是 因为降低了反应活化能。（见图）
金属离子在全酶中的作用
①传电子：作为酶活性中心的催化基团参 与催化反应、传递电子。
②架桥梁：作为连接酶与底物的桥梁，便 于酶对底物起作用。
③稳构象：稳定酶的构象所必需。 ④降斥力：中和阴离子，降低反应中的静
电斥力。
小分子有机化合物
• 小分子有机化合物在全酶中的作用： • 参与催化过程，起传递电子、质子或一
2、高度特异性
• 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定 的化学键，催化一定的化学反应并产生一定 的产物的特性称为酶的特异性或专一性。
• 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 特异性分为三种：
• 绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
（1）绝对特异性
• 绝对特异性：酶只能作用于特定结构的 底物，进行一种专一的反应，生成一种 特定结构的产物。这种特异性称为绝对 特异性。
不要求其键的二侧基团。（3Fra bibliotek立体异构特异性
• 立体异构特异性：酶仅作用于立体异构体中 的一种，酶对立体异构物的这种选择称为立 体异构特异性
• 根据旋光异构和几何异构的要求可分为： • 旋光异构特异性：如精氨酸酶只水解L-精氨
酸，不能催化D-精氨酸水解。 • 几何异构特异性：如延胡索酸酶仅催化反丁
烯二酸（延胡索酸）生成苹果酸，而对顺丁 烯二酸（马来酸）无作用。
• 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction • 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate
第一节 酶的分子结构与功能
• 单体酶：只有一条多肽链构成的酶。主要见水解酶 类。
• 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的 酶 。如：乳酸脱氢酶由亚基H、M形成的四聚体。
• 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或 超滤将其除去，在反应中辅基不能离开酶蛋 白。 如金属离子多为此，FAD、FMN、生物 素等。
二、酶的活性中心
• 酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底 物特异地结合并将底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活性部位。（见图）。
• 对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的 组成。
• 酶的必需基团：与酶活性密切相关的基团称 为必需基团。
• 酶活性中心内的必需基因有两种：
• 结合基团，其作用是与底物相结合，使底物 与酶的一定构象形成复合物；
• 催化基团，其作用是影响底物中某些化学键 的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转 变成产物。
• 如：琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生 成延胡索酸。
（2）相对特异性
• 相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化 学键，这种特异性称相对特异性。
• 这种选择性不太严格较差（专一性相对较 差）。如磷酸酯酶等。
• 相对特异性分为： • 族类特异性：对底物仅要求其化学键和一侧
的基团。 • 键特异性：对底物仅选择性要求其化学键，
• 多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的 酶彼此聚合形成的多酶复合物。如：丙酮酸脱氢酶 体系。
• 多功能酶（串连酶）：一些多酶体系在进化过程中 由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多 种不同催化功能的酶。如：脂肪酸合成酶系。
一、酶的分子组成
• 酶按其分子组成分为：（见图） • 单纯酶（simple enzyme）：仅由氨基酸残基构成
3、酶促反应的可调节性
• 体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制， 对反应途径中的关键酶进行调节，也可 对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行 的调节。因此体内化学反应得以有精确 调控下进行。
二、酶促反应的机制
1、酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
• 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相 互变形和相互适应，进而相互结合，这一过 程称为酶—底物结合的诱导契合假说。（见 图）
第二节 酶促反应的特点与机制
• 酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高。 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能
改变化学反应的平衡点。 3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低
反应的活化能，从而加速反应的进行。 • 活化能：是指一定条件下，能使1摩尔底
的酶。如：淀粉酶、脲酶、脂酶、一些消化蛋白 酶、核糖核酸酶等。 • 结合酶（conjugated enzyme）：由蛋白质和非蛋 白质组成。前者称为酶蛋白（apoenzyme），后者 称为辅助因子（辅酶或辅基）。辅助因子是金属 离子或小分子有机化合物，酶蛋白与辅助因子结 合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作 用。
金属离子
• 辅助因子最为多见的是金属离子。 • 含金属离子的酶分为： • 金属酶：金属离子与酶结合紧密,提取的过程
中不易丢失,这类酶称为金属酶。如羧基肽酶、 黄嘌呤氧化酶等。 • 金属激活酶：金属离子虽为酶的活性所必需， 却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。 这类酶称为金属激活酶。如己糖激酶等 。
第三章 酶
生物催化剂（Biocatalysts）
• 生物催化剂：由活细胞产生的，具有催化功能的生 物分子。
• 酶（enzyme）——是由活细胞合成的、对其特异性 底物有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种 代谢反应最主要的催化剂。
• 核酶（ribozyme）——具有高效、特异催化作用的 核酸（RNA）。主要参与RNA的剪接。
些基团的作用。 • 小分子有机化合物作为辅助因子的种类
不多，都属于维生素或维生素衍生物。 常见的见表 • 酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决 定反应的种类与性质。
辅助因子的分类
• 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作 用特点分为：辅酶和辅基。
• 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超 滤的方法除去。在两个酶促反应中充当质子 或基团供体和受体的作用。如NAD、NADP。
物全部进入活化状态所需要的自由能
一、酶促反应的特点
1、高度的催化效率
• 酶的催化效率比无催化剂的自发反应速 度提高108～1020倍，比无机催化剂的催 化效率高107～1013倍。
• 如过氧化氢酶催化H2O2分解的速度是 Fe2+催化其分解速度的8.3×109倍。
• 这种高度加速的酶促反应机制，主要是 因为降低了反应活化能。（见图）
金属离子在全酶中的作用
①传电子：作为酶活性中心的催化基团参 与催化反应、传递电子。
②架桥梁：作为连接酶与底物的桥梁，便 于酶对底物起作用。
③稳构象：稳定酶的构象所必需。 ④降斥力：中和阴离子，降低反应中的静
电斥力。
小分子有机化合物
• 小分子有机化合物在全酶中的作用： • 参与催化过程，起传递电子、质子或一
2、高度特异性
• 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定 的化学键，催化一定的化学反应并产生一定 的产物的特性称为酶的特异性或专一性。
• 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 特异性分为三种：
• 绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
（1）绝对特异性
• 绝对特异性：酶只能作用于特定结构的 底物，进行一种专一的反应，生成一种 特定结构的产物。这种特异性称为绝对 特异性。
不要求其键的二侧基团。（3Fra bibliotek立体异构特异性
• 立体异构特异性：酶仅作用于立体异构体中 的一种，酶对立体异构物的这种选择称为立 体异构特异性
• 根据旋光异构和几何异构的要求可分为： • 旋光异构特异性：如精氨酸酶只水解L-精氨
酸，不能催化D-精氨酸水解。 • 几何异构特异性：如延胡索酸酶仅催化反丁
烯二酸（延胡索酸）生成苹果酸，而对顺丁 烯二酸（马来酸）无作用。
• 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction • 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate
第一节 酶的分子结构与功能
• 单体酶：只有一条多肽链构成的酶。主要见水解酶 类。
• 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的 酶 。如：乳酸脱氢酶由亚基H、M形成的四聚体。
• 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或 超滤将其除去，在反应中辅基不能离开酶蛋 白。 如金属离子多为此，FAD、FMN、生物 素等。
二、酶的活性中心
• 酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底 物特异地结合并将底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活性部位。（见图）。
• 对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的 组成。
• 酶的必需基团：与酶活性密切相关的基团称 为必需基团。
• 酶活性中心内的必需基因有两种：
• 结合基团，其作用是与底物相结合，使底物 与酶的一定构象形成复合物；
• 催化基团，其作用是影响底物中某些化学键 的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转 变成产物。
• 如：琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生 成延胡索酸。
（2）相对特异性
• 相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化 学键，这种特异性称相对特异性。
• 这种选择性不太严格较差（专一性相对较 差）。如磷酸酯酶等。
• 相对特异性分为： • 族类特异性：对底物仅要求其化学键和一侧
的基团。 • 键特异性：对底物仅选择性要求其化学键，
• 多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的 酶彼此聚合形成的多酶复合物。如：丙酮酸脱氢酶 体系。
• 多功能酶（串连酶）：一些多酶体系在进化过程中 由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多 种不同催化功能的酶。如：脂肪酸合成酶系。
一、酶的分子组成
• 酶按其分子组成分为：（见图） • 单纯酶（simple enzyme）：仅由氨基酸残基构成
3、酶促反应的可调节性
• 体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制， 对反应途径中的关键酶进行调节，也可 对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行 的调节。因此体内化学反应得以有精确 调控下进行。
二、酶促反应的机制
1、酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
• 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相 互变形和相互适应，进而相互结合，这一过 程称为酶—底物结合的诱导契合假说。（见 图）