蛋白质的高级结构
第章蛋白质的高级结构
3.6.2 肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线
?肌红蛋白的氧合曲线呈双曲线形 ?一个肌红蛋白分子结合一个氧分子 :方式
?Mb与O2的结合程度可用氧分数饱和度 (Y) 来表示
Y = [MbO2] / ( [MbO2]+[Mb] )
Mb+O 2 → MbO 2 K=(PO 2·[Mb])/[MbO2] ( K为氧合肌红蛋白的解离常数 )
胎儿血红蛋白 HbF ,组成:α 2?2
HbF ?肽链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · ·Ser · · C(146) 143
结果：血红蛋白 HbF对氧的亲和力较血红蛋白高 ,可从母体夺取氧
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高级 结构和功能的巨大改变 ，这从反面说明 蛋白质 一级结构决定着蛋白质的高级结构与功能
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37
XiongYanfei
蛋白质的结构与功能的关系
肌红蛋白 和血红蛋白 是两个研究得最透彻的蛋白质，它们是蛋白质结构与功
能的范例。肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质，它和血红蛋白的亚基在 氨基酸序列上具有明显的同源性，它们的构象和功能也十分相似。
铁原子可以是亚铁（ Fe2+）或高铁(Fe3+) ，相应的血红素称为亚铁血红素和高铁
血红素，相应的肌红蛋白称为亚铁肌红蛋白和高铁肌红蛋白。类似的命名也用于血
红蛋白。其中只有亚铁态的蛋白质才能结合 O2。
在肌红蛋白分子中，血红素共价地结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中。其中血
红素铁在第 5配位键与珠蛋白第 93位His残基的咪唑 N配位结合；第 6配位键处于开
6-蛋白质化学4-高级结构
形成超二级结构的作用力
αα： α螺旋的侧链位置的20度错位 βαβ：伸展肽链的12.5度自然扭曲
蛋
白
质
Rossman折叠
中
（βαβαβ）
的
几
种
发夹
曲折
超 二
级
结
希腊钥匙拓扑结构
构
美国土著多彩甘蔗桶(Museum of American Indian, Heye Foundation)
肌球蛋白（Myosin）
肌球蛋白是一种马达蛋白(motor protein)， 在肌肉收缩和细胞分裂中起重要作用，由 Kuehne（1864）在研究骨骼肌收缩时发现并命 名 。Mr 550000，6个亚基：2条重链(Mr 200000)，4条轻链(2L2 18000，L1 16500，L3 25000)，状如“Y”字，长约160 nm。在肌球蛋 白超家族中，头部区域都有相当高的同源性， 特别是ATP和肌动蛋白的结合位点非常保守， 头部具ATP酶活性。两条重链的氨基末端分别 与两对轻链结合，形成两个球状的头部和颈部 调节结构域，称为S1(subfragment 1)，余下重链 部分组成肌球蛋白长杆状的尾部。
免疫球蛋白中的结构域
免疫球蛋白(Ig)有12个结构域[VL（轻链的变区）、CL（轻链 的恒区）、VH（重链的变区）、CH1（重链的恒区1）、CH2 （重链的恒区2）、CH3（重链的恒区3）各2个]。可变区决定 了Ig的特异性；生物学性质如免疫原性、穿过胎盘、结合补体 （或巨噬细胞的吸附）等作用则由恒区决定。
段连接链组成，此超二级结构为单位。连
接链X或是-螺旋链或是无规则卷曲。最常见的 组合是由三段平行的-链和二段-螺旋链构
生物化学王镜岩第三第六章蛋白质的高级结构 课件(共54张PPT)
弹性蛋白：存在于结缔组织
纤维状蛋白质
不溶性〔硬 蛋白〕
角蛋白
α角蛋白：主要存在于毛发中
β角蛋白：天然存在于丝中，丝 心蛋白
胶原蛋白：结缔组织中〔骨、皮肤等〕大量存 在
可溶性蛋 白
肌球蛋白
血纤蛋白原
其它
说明： α角蛋白经充分伸展后可转变成β角蛋白，即β折叠片结构。
(４) 无规那么卷曲〔nonregular coil〕 蛋白质的空间结构：二级结构单元〔 -螺旋、 -折叠、 -转角、自由回转〕、三级与四级结构〔超二级结构、结构域、亚基〕及结构与功 能的关系 特征：两条或多条伸展的多肽链〔或一条多肽链的假设干肽段〕侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规那么的氢键，形成锯齿 状片层结构，即β－折叠片。 70年代，提倡Vitamin C治百病 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴;
4. 蛋白质的超二级结构
(１)超二级结构〔 supersecondary structure 〕 蛋白质中相邻的二级结构单位〔即单个α－螺
旋或β－折叠或β－转角〕组合在一起，形成有规 那么的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋 白质的超二级结构
根本组合方式：αα；β×β；βββ
超二级结构类型
αα
Β-链
β×β
βαβ
1 2ββ--迂迂回3 回4 5
βββ
回形拓扑结构
5 2回形3 拓扑4 结1构
丙糖磷酸异构酶
乳酸脱氢酶结构域1
黄素蛋白
丙酮酸激酶结构域4
羧肽酶
腺苷酸激酶
(a)
()
平行 -折叠的结构比较〔a〕 -园桶形排布，〔b〕马蹄形排布
03-蛋白质的三维结构
目录
2．酰胺平面与二面角
肽键具有部分双键的性质， 不能自由转动。因此，每个肽 单位的六个原子都被酰胺键固 定在同一个平面上，这一平面 称为酰胺平面，也叫肽平面。 它是一个刚性平面，参与肽键 的6个原子C1、C、O、N、H、 C2的相对位臵都是固定不变的。 位于同一平面，C1和C2在平 面上所处的位臵为反式构型。
第三章 蛋白质的高级结构
一、蛋白质的一级结构 二、蛋白质的二级结构 三、蛋白质的三级结构 四、蛋白质的四级结构 五、稳定蛋白质三维结构的作用力 P207，掌握
目录
引言
蛋白质的多肽链并不是线形伸展的，而是 按一定方式折叠盘绕成特有的空间结构。 蛋白质的三维构象，也称空间结构或高级 结构，是指蛋白质分子中原子和基团在三 维空间上的排列、分布及肽链的走向。高 级结构是蛋白质表现其生物功能或活性所 必须的，包括二级、三级和四级结构。
首 N端
末C 端
其中的氨基酸称 氨基酸残基
目录
一级结构
1969年，国际纯化学和应用化学协会经过讨论规定一级 结构只指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，又称共 价结构、主链结构。其内容包括：肽键、氨基酸的种类 和数目，氨基酸的排列顺序、肽链数目、二硫键及酰胺 基的位置等。
一级结构要点：
1.蛋白质通过肽键-CO-NH-这一基本方式连接而成。
β转角
目录
β转角
作用力——同样 是肽键衍生来的 氢键 但由于只有这一 个氢键，只形成 β —转角结构。
O ……（ 氢 键 ）………H —C—（NH—CH—CO）2—N— R
目录
Ϋ-转角是球状蛋白质分子中出现的180°回折，有人称 之为发夹结构。 Ϋ转角的特征： ①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。 ②主链骨架以180°返回折叠。 ③第一个a.a残基的C=O与第四个a.a残基的N-H生成氢键 ④C1Ϊ与C4Ϊ之间距离小于0.7nm ⑤多数由亲水氨基酸残基组成。 在Ϋ转角中第一个残基地C=O与第四个残基地N-H氢键键 合，形成一个紧密地环，使Ϋ转角成为比较稳定地结构。 由于甘氨酸缺少侧链（只有一个H），在Ϋ转角中能很 好地调整其他残基地空间阻碍，因此是立体化学上最合 适地氨基酸，而脯氨酸具有环状结构和固定的φ角，因 此在一定程度上迫使Ϋ转角形成，促进多肽链自身回折。
蛋白质高级结构与功能的关系举例
蛋白质高级结构与功能的关系举例蛋白质可真是个神奇的家伙，大家一定听说过它吧。
就像我们身边那些默默无闻却又不可或缺的朋友，蛋白质在生命中扮演着非常重要的角色。
说到蛋白质，它可不只是个简单的营养成分，它的高级结构跟功能之间的关系就像老母鸡和小鸡的关系，密不可分。
举个例子，咱们常听到的“酶”，可就是蛋白质的一种，真的是帮大忙的家伙。
想想看，如果没有这些酶，咱们的身体可真是“手忙脚乱”。
咱们吃的食物在体内分解、吸收，全靠它们帮忙，简直就是我们的“肠道超人”。
再说说抗体，嘿，抗体也是蛋白质的一种，身体的“保镖”哦。
它们像个超级侦探，专门侦查外来入侵者，跟细菌、病毒斗智斗勇。
你想想，要是没有这些抗体，咱们身体可就像没有城墙的城池，随便被攻击。
每当感冒的时候，大家可能都觉得浑身无力，这时候就说明抗体正在跟坏家伙们斗争，真的是辛苦了它们。
还有那些构建细胞结构的蛋白质，像胶原蛋白。
胶原蛋白就像咱们皮肤的支架，给皮肤提供弹性，让我们看起来年轻有活力。
你说，如果没有胶原蛋白，皮肤可就像秋天的树叶，干枯、皱巴巴的。
咱们都希望能永远保持年轻，但时间不等人，胶原蛋白的减少就像贼一样，悄悄地来偷走我们的青春。
想想那些运动员，肌肉的发达也离不开蛋白质。
这些小家伙们在身体里组成了肌肉纤维，帮助运动员更好地发挥。
而那些努力锻炼的人，饮食中多摄入蛋白质，简直就是给自己加油，想要跑得更快，跳得更高，得靠这些“肌肉小助手”。
看着他们在赛场上拼搏，真是让人热血沸腾，蛋白质就像他们背后的“推手”，无形中助力着他们的每一步。
说到这里，咱们不得不提一下那些经典的食物，比如鸡蛋和牛奶。
鸡蛋里的蛋白质可真是丰富，是许多健身爱好者的“必备良品”。
牛奶里的酪蛋白也是让人青睐，喝上一杯，简直就是给身体来个全方位的滋养。
大家是不是已经想到了早餐的样子？简单易做，营养满分。
哦，对了，植物蛋白也是个大亮点，像豆腐、豆浆，这些家伙们让素食者们也能轻松获得蛋白质的滋养。
分别从一级结构和高级机构,简述蛋白质结构和功能的关系
分别从一级结构和高级机构,简述蛋白质结构和功能的关系示例文章篇一：《蛋白质结构和功能的关系》嗨，大家好！今天咱们来聊聊蛋白质结构和功能的关系，这可特别有趣呢。
咱们先来说说蛋白质是啥。
蛋白质啊，就像是咱们身体里超级重要的小工匠。
你想啊，咱们身体里到处都有它们在忙活着呢。
那蛋白质的结构呢，就像小工匠的工具和模样。
这结构啊，有一级结构，还有高级结构呢。
先讲讲一级结构吧。
一级结构就是蛋白质分子里氨基酸的排列顺序。
这就好比是小工匠身上穿的珠子的顺序一样。
每一个氨基酸就像一颗独特的珠子。
这顺序可不能乱啊，要是乱了，就像你把项链的珠子顺序搞乱了，那整个项链看起来就不是原来的样子啦。
这氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的很多特性呢。
比如说，有一种叫血红蛋白的蛋白质，它里面氨基酸的排列顺序要是出了问题，就像火车的铁轨有一节坏了一样，那血红蛋白就不能正常地在咱们身体里运送氧气啦。
这多可怕呀！你说是不是？咱们身体里好多事情都靠着这些蛋白质小工匠正常工作呢。
再说说高级结构。
高级结构就更复杂啦。
它就像是小工匠搭起来的小房子，有各种各样的形状。
高级结构包括二级结构、三级结构和四级结构呢。
二级结构有点像小房子的一些小框架，像螺旋啊或者折叠的样子。
这就像你折纸的时候，折出一些特定的形状一样。
要是这个形状不对，那这个蛋白质可能就不能好好地干活啦。
三级结构呢，就像是小房子进一步盖得更完整了，有了更多的形状和空间结构。
这个时候的蛋白质就更像一个有特定功能的小机器啦。
比如说，酶这种蛋白质，它的三级结构决定了它能跟哪些东西结合，就像钥匙和锁一样。
只有结构对了，才能打开特定的锁，也就是催化特定的化学反应。
如果这个三级结构被破坏了，就像你把钥匙的齿给弄歪了，那它就开不了锁，酶也就不能催化反应了。
四级结构呢，是好多小的蛋白质亚基组合在一起的结构，就像好多小房子组成了一个小区一样。
这个组合起来的结构能让蛋白质完成更复杂的功能。
像咱们身体里的一些蛋白质复合物，就是靠这种四级结构来发挥作用的。
简述蛋白质的高级结构与一级结构的区别
简述蛋白质的高级结构与一级结构的区别
蛋白质的一级结构是指由氨基酸的线性序列所组成的链，也就是蛋白质分子中各个氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的化学性质和功能。
蛋白质的高级结构是指在一级结构的基础上，通过氢键、离子键、疏水作用和二硫键等相互作用而形成的空间结构。
蛋白质的高级结构包括二级结构、三级结构和四级结构。
二级结构是指氨基酸链内部通过氢键形成的局部空间结构，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，由氢键将氨基酸之间的氨基和羧基连接在一起形成稳定的结构。
β-折叠是一种折叠状的结构，由氢键将相邻的氨基酸之间的氨基和羧基连接在一起形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质分子整体的折叠结构，由多个二级结构通过各种相互作用力相互联系而形成。
三级结构决定了蛋白质的空间构型和功能。
四级结构是指由多个蛋白质亚基相互组合而成的复合物结构。
某些蛋白质由多个亚基组成，每个亚基都有自己的一级、二级和三级结构，而亚基之间通过各种相互作用力相互联系在一起形成稳定的四级结构。
总结起来，蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性序列，而高级结构则是指蛋白质在一级结构的基础上通过各种相互作用力形成的空
间结构，包括二级、三级和四级结构。
蛋白质的高级结构
基序（motif）是结构域的亚单位，通常由23个二级结构单位组成，一般为α螺旋、β折叠和 环（loop）。
免疫球蛋白中的结构域
蛋白质的三级结构
(Tertiary struc的多肽 链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折 叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋 白质的三级结构。
或指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基 础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。 侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。 对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。疏 水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅 基就镶嵌其中，成为活性部位。
主要研究方法是X-光衍射和核磁共振法。
维持蛋白质三级结构的作用力
在蛋白质中(Rossmann折叠)
细胞核抗原的结构
理论上四条β折叠有12种组合， 但是……
Greek key 的由来
回形拓扑结构，反平行折叠片中常出现的超二级 结构，这种结构直接用希 腊陶瓷花瓶上的一种常见 图案命名，称为“Greek key”拓扑结构。有两种可 能的回旋方向，实际上只 存在一种，什么基础还没 有确定。
发夹
希腊钥匙拓扑结构
蛋
白
质
Rossman折叠
中
的 （α螺旋处于β折
叠片上侧）
几
种
曲折
超 二
级
结
构
超二级结构
是一种由两股右手-螺旋彼此缠绕而成的左手超 螺旋(superhelix)，重复距离约140 Å。是-角蛋白、肌 球蛋白、原肌球蛋白(protomyosin)和纤维蛋白原 (fibrinogen)中的一种超二级结构。
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蛋白质的高级结构1 . 氨基酸等电点：氨基酸分子净电荷为零时溶液的 PH 值称为等电点。
2. 肽键：氨基酸之间脱水后形成的共价键。
肽键的结构与性质：具有部分双键性质的肽键不能自由旋转，参与肽键形成的6个原子共处于一个平面--肽平面（Cα1，C，O，N，H，Cα2）与Cα相连的两个单键可以置于旋转，由此产生两个旋转角（Cα-N小写，Cα-C大写，拉式作图）多为反式，X-Pro除外N带部分正电荷，O带部分负电荷3.蛋白质的一级结构:是指蛋白质肽链中氨基酸的序列，它们之间以肽键相连，有的还有二硫键。
蛋白质的一级结构是最基本的结构，决定了蛋白质的高级结构。
4. 构型：指不对称碳上相连的各原子/取代基的空间排布（D/L型）--构型改变涉及共价键5. 构象：在相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子/取代基在单键旋转时形成的空间排布蛋白质的构象：肽键具有部分双键性质，不能自由旋转；氨基酸残基侧链还有空间位阻和静电效应6. a-螺旋： a-螺旋是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。
由多肽主链盘绕形成。
每圈螺旋包括 3.6 个氨基酸残基，螺距 0.54nm，每个 aa 沿轴上升 0.1 5nm。
a-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。
相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键的趋向几乎与螺旋轴平行。
•肽链中的肽平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，并盘绕前进•3.6个aa螺旋上升一圈；间距0.54nm•右手螺旋，每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键（13个原子）•侧链：o遇到Pro就会被中断而拐弯（亚氨基酸，不能充当氢键供体，刚性的环）o Gly上只有两个H，两个单键旋转自由度很大，螺旋稳定性大大降低o带相同电荷的氨基酸残基连续出现时，稳定性降低o N端为酸性，C端为碱性可以中和N端为正，C端为负的偶极矩的影响；还可以是N与磷酸基团结合，C端与金属离子结合（不重要）7. B-折叠：在相邻肽链主链上的-NH 和 C=O 之间形成有规则的氢键的多肽链构象。
在纤维状蛋白质中， B-折叠主要是反平行式，而在球状蛋白质中，存在平行和反平行两种方式。
•由一至多条伸展的多肽链靠氢键联结而形成锯齿状片状结构•氢键由一条β-折叠链上的羰基与另一条β-折叠链上的氨基形成•侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替分布于片层平面两侧•分成平行式（N端在同一段）和反平行式（N-H-O几乎在同一条直线，更稳定）8. B-转角：是一种非重复结构，有两种主要类型，区别在于连接第二个残基与第三个残基的肽平面翻转 1 80° 。
在B-转角中，拐弯处第一个残基的 C=O 和第四个残基的 N-H 之间形成氢键。
•存在于球状蛋白中（角蛋白分子的表面），改变肽链方向•肽键回折180°，使得氨基酸残基C=O与第四个残基的N-H形成氢键•Gly和Pro经常出现在这种结构之中，有利于反平行β-折叠形成（促进相邻肽段各自作为β股，形成β折叠）9. 无规卷曲：是一种无定规律的结构，主要指那些不能被归入明确的二级结构，本身又具有一定的稳定性。
这些部位往往是蛋白质分子中功能实施和构象变化的重要区域。
1 0. 超二级结构：指蛋白质中若干相邻的二级结构在一起，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体（αα，βαβ，ββ）•模体：o在一级结构上，具有特殊的氨基酸序列/DNA分子上的碱基序列，即序列模体o是指具有特定功能/作为独立结构域一部分的相邻二级结构聚合体，即功能模体，相当于超二级结构•常见的模体有β发夹环、卷曲螺旋、βαβ，四螺旋束，EF手相结构（环结合钙离子）1 1 . 结构域：是在二级结构/超二级结构基础上形成的三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，结构域内部有一个疏水核心，含有一或若干个模体结构.2.蛋白质变性:蛋白质中分子原有的高度规整结构因物理或化学因素而发生变化，导致蛋白质的理化性质和生物性质发生变化，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。
3.蛋白质复性:去除物理或化学破坏因素后，蛋白质的自然折叠结构和生物功能恢复的现象。
1.盐溶解度:在蛋白质溶液中加入少量中性盐，可以增加蛋白质的溶解度。
1 5. 盐析：加入高浓度中性盐中和蛋白质的表面电荷，又破坏蛋白质颗粒的水化层，使蛋白质颗粒聚集而沉淀析出，用于蛋白质分离制备1 6. 蛋白质二级结构：是指多肽链局部通过氢键沿一定方向盘旋、折叠而形成有规则的重复构象，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基的构象。
包括 a-螺旋、 B-折叠、 B-转角、无规卷曲。
1 7. 蛋白质三级结构：是指多肽链在二级、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘旋、折叠形成球状分子结构。
1 8. 蛋白质四级结构：由两条及以上具有三级结构的多肽链通过非共价键聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。
每条多肽链又称为亚基/单体。
血红蛋白是由四条多肽链形成的寡聚蛋白质。
它们主要通过非共价键相互结合，有四个氧结合位点，每个位点含有一个血红素辅助基团1 9. 两性离子：同一分子上同时带正负两种电荷的偶极离子。
20. 必须氨基酸：对维持哺乳动物自身生命活动必不可少而其自身又不能合成的氨基酸。
21.变构效应:蛋白质与配体结合后改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性。
一、蛋白质有那些重要功能？1.作为各种酶起到催化作用。
2.是细胞和组织的结构成分。
3.具有储存氨基酸的功能，是生物体和胚胎生长发育的原料。
4.具有运输功能，如血红蛋白。
5.参与细胞的运动，如肌球蛋白。
6.具有激素功能，如胰岛素。
7.免疫功能，如免疫球蛋白。
8.接受和传递信息的功能，如受体蛋白。
9.调节控制细胞的生长、分化和遗传信息的表达，如组蛋白。
二、简述 GSH 在生物体内的作用。
(1)在红细胞中用作巯基缓冲剂，使半胱氨酸残基保持还原状态。
（ 2）作为某些氧化还原酶的辅因子，参与生物体内氧化还原反应。
（ 3）作为还原剂保护巯基酶的活性，防止过氧化物的积累。
（ 4）作为一种电子传递体参与植物体内的电子传递过程。
（ 5）与生物的抗生物和非生物胁迫能力有关。
三、什么样的环境有助于形成 a-螺旋？疏水环境还是亲水环境？链内氢键是形成蛋白质 a-螺旋的主要推动力，在水环境下多肽键能在a-螺旋内形成氢键，也能与水分子形成氢键。
多肽链会呈现类似变性蛋白质那样的伸展结构。
而疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争力，更有利于 a-螺旋的形成。
四、试述蛋白质的二级结构在蛋白质整个分子空间结构中的作用。
蛋白质二级结构有四种，它们的产生带动蛋白质进一步折叠，形成由氢键维持的规则构象；它是蛋白质一级结构和高级结构之间的纽带。
它从一级结构折叠成二级结构(超二级结构)，再折叠成三级结构。
它是三级结构的一个元素。
5.举例说明蛋白质的结构和功能之间的关系。
一级结构：蛋白质一级结构决定其空间结构高级结构：1.空间结构决定蛋白质功能，三维结构破坏，蛋白质功能丧失2.行使功能时，一般需要三维结构/构象发生变化3.结构相似，功能相似；但一级结构层面上的差异则取决于物种进化上的亲缘性4.一级结构相似，往往具有共同的起源6.蛋白质降解后的性质变化是什么？简述蛋白质的降解机理。
（ 1 ）生物学活性丧失。
（ 2）理化性质改变：溶解度降低、黏度增加、光学性质改变。
（ 3）生物化学性质改变，结构松散，容易被蛋白酶水解。
机制：维持蛋白质构象稳定的作用力主要是一些非共价作用力，当某些理化因素破坏了这些作用力时，蛋白质空间结构遭破坏，引起蛋白质变性。
七、举例说明蛋白质一级结构和功能之间的关系。
蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。
一部分氨基酸残基直接参与构成蛋白质的功能活性区，他们的侧链基团即蛋白质的功能基团，这种氨基酸如被置换会直接影响蛋白质的功能；另一部分氨基酸残基在蛋白质构象中处于关键位置，这种残基一旦被置换会影响蛋白质的构象，从而影响蛋白质的功能。
因此一级结构不同的各种蛋白质，他们的结构和功能不同；反之，一级结构大体相似的蛋白质，他们的结构和功能也可能相似。
例如，来源不同动物种属的胰岛素，他们的一级结构不完全一样，但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似，从而使其基本结构和功能相同。
八、蛋白质高级结构与功能的关系：蛋白质的三维结构决定了其生物学功能。
执行特定生物功能的蛋白质具有一定的空间构象。
当一些蛋白质发挥其功能时，蛋白质的空间构象也会发生一些微妙的变化。
例如，血红蛋白的构象在与氧结合前后会发生变化。
九。
蛋白质一级结构的确定步骤？（ 1 ）拆分多肽链。
（ 2）断裂多肽链的二硫键。
(3)多肽链氨基酸组成的测定。
（ 4）分析多肽链的 N 端和 C 端残基（ 5）多肽链断裂成多肽段。
(6)确定每个肽的氨基酸序列。
（ 7）确定肽段在多肽链中的次序（ 8）确定二硫键的位置。
十、维持蛋白质三级结构的作用力：氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键、二硫键。
十一、蛋白质四级结构的特征：（ 1 ）具有对称性（ 2）具有结构和功能上的优越性：•增强结构的稳定性•提高遗传经济性和效率•使催化基团汇集在一起•具有协同性和别构效应珠蛋白家族的结构与功能1.含有血红素辅基2.可逆地结合氧气3.都有珠蛋白折叠这样的结构模体eg：肌红蛋白（Mb）、血红蛋白（Hb）、神经珠蛋白（Ngb）和细胞株蛋白（Cygb）•Mb的结构与功能——贮存o一级：一条肽链，非共价结合一分子血红素辅基（原卟啉&Fe2+）Fe2+可以形成6个配位键，其中四个是与原卟啉环上的N原子结合，一个与肽链F螺旋上HisF8形成，O2可通过第六个配位键可逆地与Fe2+结合o二级：共8段α螺旋，约占75%（N→C：A~H），螺旋之间是短的小环，有4个终止于Pro残基，有些为两亲螺旋。
o三级：折叠成紧密球状，疏水侧链大都在分子内部，极性、带电荷的则在表面。
分子表面形成一个深的疏水口袋（允许O2进入而阻止H2O进入[防氧化]）（CO也能结合，且与血红素亲和度很大）•Hb的结构与功能——运输o四级：四个亚基，每个亚基称为珠蛋白，看作（αβ）2，可结合4分子02。
两条β链之间可结合1分子BPGo一级结构与Mb差别较大，但二、三级结构与Mb十分相似o具有正协同效应、波尔效应、别构效应•Hb的正协同效应：指Hb一个亚基与02结合后，其构象发生变化，使得其它亚基对O2的亲和力突然增强o齐变/序变模型o紧张态（T态）&松弛态（S态）：没有O2结合时，Hb四条链之间结合紧密（T态），这种紧密结合是由盐键及在两条β链之间缝隙中的2，3-BPG（也是Hb的别构调节物）造成的--屏蔽了分子表面疏水的空间，使得Hb结合O2能力降低。