蛋白质基本骨架
免疫球蛋白基本结构
免疫球蛋白基本结构
免疫球蛋白，也就是抗体，是由多肽链所组成的球形蛋白质分子。
其基本结构由2条相同的重链和2条相同的轻链构成，形状呈‘Y’形分子。
在每条链的N端，均有一个变量区，这就是抗原结合部位，这部分的氨基酸序列多变，决定了抗体与不同抗原特异性结合的能力。
每种免疫球蛋白数百至数千个氨基酸分子组成一对轻链和一对重链，通过嵌段和桥型二硫键连接在一起，形成活性部位，使抗体具有特异性结合抗原的功能。
而每个氨基酸的性质、排列顺序都对抗体的生物活性具有重要影响。
一般来说，轻链有220个氨基酸，次序固定，质量约为25千达尔。
重链有440-550个氨基酸，质量在50-75千达尔之间。
轻链和重链的不同部分通过二硫键连接，构成抗体分子的基础骨架。
轻链和重链都由变异区和恒定区组成。
变异区是氨基酸序列变化多端，为抗体特异性结合抗原提供可能。
恒定区则安排稳定，负责抗体的生物学功能。
此外，抗体分子链之间还存在两种重要连接方式：一种是通过弱相互作用力（如氢键、范德华力等）连接；另一种是通过二硫键连接。
弱连接力在抗体与抗原结合时起嵌段作用，二硫键则使分子的整体结构更加稳定。
总的来说，免疫球蛋白的基本结构包括2条轻链和2条重链，这些链通过二硫键和非共价作用力相连，构成了稳定而复杂的立体结构，使其具有特异性识别和结合抗原的功能。
蛋白质的三维结构
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力 a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键
共价键和次级键键能对比
• 肽键 • 二硫键 • 离子键 • 氢键 • 疏水键 • 范德华力
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
3.肽链中连续出现带庞大侧链的氨基 酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α 螺旋。
4.在多肽链中只要出现 pro，α -螺旋就被中断，产 生一个弯曲（bend）或结 （kink）。因为脯氨酸的 —亚氨基上 氢原子参与肽 键的形成后，没有多余的氢 原子形成氢键；另外，脯氨 酸的 环内—碳原子参与R 基吡咯环的形成，其C-N键 不能自由旋转，不易形成 -螺旋。
一些侧链基团虽然不参与螺旋，但 他们可影响α -螺旋的稳定性 1.在多肽链中连续的出现带同种电荷的 极性氨基酸，α -螺旋就不稳定。如多聚Lys、 多聚Glu。而当这些残基分散存在时，不影响 α螺旋稳定。 2.Gly的R基太小，Φ角和Ψ角可取较大范 围，在肽中连续存在时，使形成α螺旋所需 的二面角的机率很小，不易形成α螺旋。如 丝心蛋白含50%Gly，所以也是螺旋的破坏者。
一、蛋白质的三维结构
蛋白质的空间结构（构象、高级结构） ——蛋白质分子中所有原子在三维空间的 排列分布和肽链的走向。
一、蛋白质的三维结构
二级结构 超二级结构和结构域
蛋白质的三维结构
三级结构
四级结构
研究蛋白质构象的方法
构型和构象 构型－－构型是指在立体异构中，一 组特定的原子或基团在空间上的几何布 局。两种不同构型的转变总是伴随着共 价键的断裂和重新形成。 构象－－当单键旋转时可能形成不同 的立体结构。不涉及共价键的断裂。 （一）X射线衍射法 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱学 方法 如：紫外差光谱、荧光和荧光偏震、 圆二色性、核磁共振（NMR）吸收
简述蛋白质的主要二级结构
简述蛋白质的主要二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链主链存在的局部构象，包括折叠、转角和环。
这些二级结构是蛋白质保持其稳定性和功能性的重要因素。
一、折叠折叠是蛋白质二级结构的基本形式，它是由多肽链主链骨架原子沿一定的轴盘旋而成的。
折叠过程中，相邻氨基酸的侧链或端基通过疏水相互作用或氢键形成空间结构，从而使整个蛋白质分子呈现特定的三维构象。
折叠的主要作用力是疏水相互作用和氢键，这些作用力共同维持了蛋白质的稳定性和功能性。
二、转角转角是蛋白质二级结构中的一种特殊形式，它是由多肽链主链骨架原子在某些特定位置发生弯曲而形成的。
转角通常出现在α-螺旋和β-折叠之间，或者在β-折叠的不同层之间。
转角的主要作用是连接不同二级结构单元，使整个蛋白质分子呈现连续的构象。
三、环环是蛋白质二级结构中的一种特殊形式，它是由多肽链主链骨架原子在某些特定位置形成空间封闭结构而形成的。
环的形成取决于多肽链主链骨架原子之间的相对位置和空间环境。
环可以是短暂的、可变的，也可以是稳定的、长期的。
环的主要作用是稳定蛋白质的构象，同时也可以影响蛋白质的功能性。
四、β-转角β-转角是蛋白质二级结构中的一种特殊形式，它是由多肽链主链骨架原子在某些特定位置发生弯曲而形成的。
β-转角通常出现在β-折叠的不同层之间，或者在β-折叠和α-螺旋之间。
β-转角的主要作用是连接不同二级结构单元，使整个蛋白质分子呈现连续的构象。
五、β-折叠β-折叠是蛋白质二级结构中的一种基本形式，它是由多肽链主链骨架原子在相邻位置形成平面层片结构而形成的。
β-折叠的主要作用力是氢键和疏水相互作用，这些作用力共同维持了蛋白质的稳定性和功能性。
β-折叠可以出现在不同的区域和不同的方向上，形成复杂的空间构象。
综上所述，蛋白质的二级结构是维持其稳定性和功能性的重要因素。
不同的二级结构形式具有不同的特点和作用力，共同构成了蛋白质的三维构象和功能。
了解蛋白质的二级结构有助于深入理解蛋白质的功能和作用机制，为生物医学研究和药物设计提供重要的基础信息。
细胞生物学-细胞骨架
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6 形成应力纤维（stress fiber）
应力纤维是由微丝与肌球蛋白-II组装的一种不稳定性收 缩束，结构类似肌原纤维，使细胞具有抗剪切力。
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培养的上皮细胞中的应力纤维（微丝红色、微管绿色）
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7 参与肌肉收缩
基本结构:肌纤维是圆柱形的肌细胞(长度可达40mm, 宽为10100μm), 并且含有许多核(可多达100个核)。
性，既正极与负极之别。
微丝纤维的负染电镜照片
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三、微丝的装配过程
微丝(F-actin)由G-actin聚合而成，单体具有极性，装配时 首尾相接。在适宜的条件下，肌动蛋白单体可自组装为纤维。 微丝的组装过程分三个步骤：即成核期、延长期、平衡期。
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影响装配的因素
微丝的装配同样受肌动蛋白临界浓度的影响，还受一些 离子浓度的影响：在含有ATP和Mg2+, 以及很低的Na+、K+ 等阳离子的溶液中,微丝趋向于解聚成G-肌动蛋白。
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骨骼肌收缩的基本结构单位——肌小节
肌小节的主要成分是肌原纤维，电镜下可见肌原纤维是由两种 类型的长纤维构成, 一种是细肌丝，直径为6nm；另一种是粗 肌丝，直径为15nm。
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粗肌丝: 组成肌节的肌球蛋白丝。 细肌丝: 组成肌节的肌动蛋白丝。
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粗肌丝的构成---肌球蛋白（myosin）
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踏车现象(treadmilling)
在微丝装配时,若G-肌动蛋白分子添加到F-肌动蛋白丝 上的速率正好等于G-肌动蛋白分子从F-肌动蛋白上失去的速 率时, 微丝净长度没有改变, 这种过程称为肌动蛋白的踏车 现象.
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永久性微丝结构
在体内, 有些微丝是永久性结构, 如肌肉中的细丝及上皮 细胞微绒毛中的轴心微丝等。有些微丝是暂时性结构, 如 胞质分裂环中的微丝。
蛋白质一二三四级结构的概念和特点
蛋白质一二三四级结构的概念和特点结构的基本概念：1、一级结构：氨基酸排列顺序；2、二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。
二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力。
3、三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的，指一条多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕,折叠,从而产生特定的空间结构。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和静电作用维持的.4、四级结构：在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。
除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。
多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。
合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。
蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。
食入的蛋白质在体内经过消化被水解成氨基酸被吸收后，合成人体所需蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。
因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
蛋白质又分为完全蛋白质和不完全蛋白质。
富含必需氨基酸，品质优良的蛋白质统称完全蛋白质，如奶、蛋、鱼、肉类等属于完全蛋白质，植物中的大豆亦含有完全蛋白质。
基本骨架和细胞骨架
基本骨架和细胞骨架基本骨架和细胞骨架是细胞内重要的结构组成部分，为细胞提供形态与支持，参与细胞内运输、细胞分裂、细胞迁移等生命活动。
本文将分别介绍基本骨架和细胞骨架的组成、功能及意义。
一、基本骨架基本骨架，又称细胞外基质，是由细胞外的蛋白质、多糖等物质组成的基质网络。
它是细胞外环境中的主要支持结构，为细胞提供结构支撑和机械强度。
基本骨架的主要组成成分包括胶原蛋白、弹力蛋白和多糖等。
胶原蛋白是基本骨架的主要成分之一，它是一种结构性蛋白质，具有高度的韧性和拉伸强度。
胶原蛋白能够形成纤维状的结构，为细胞提供支持和连接细胞间的结构。
弹力蛋白则具有很高的弹性和可伸缩性，能够使基本骨架具有弹性，维持组织的形态。
多糖是基本骨架的另一个重要成分，包括葡萄糖、半乳糖、葡萄聚糖等。
多糖能够吸附水分，增加基本骨架的湿度和柔软性，起到润滑和缓冲的作用。
同时，多糖还能够与其他蛋白质结合，形成复合物，在细胞间起到粘附和连接的作用。
基本骨架的功能主要有三个方面。
首先，它能够提供细胞的结构支持与形态稳定，使细胞能够保持形状和位置。
其次，基本骨架还能够参与细胞间的相互作用和信号传递，影响细胞的生长、分化和迁移。
最后，基本骨架还能够参与细胞外基质的合成和降解，维持组织的稳态。
二、细胞骨架细胞骨架是细胞内的一种复杂的蛋白质网络结构，由微丝、中间丝和微管三种主要成分组成。
细胞骨架能够赋予细胞形状和机械强度，维持细胞内器官的位置和运动，并参与细胞内物质的运输和细胞分裂。
微丝是细胞骨架的一种主要成分，由肌动蛋白蛋白链聚合而成。
微丝主要分布在细胞质中，能够形成细胞骨架的支架结构。
微丝具有较高的收缩性和柔韧性，能够参与细胞的收缩和运动。
中间丝是细胞骨架的另一个重要成分，由多种不同的中间丝蛋白组成。
中间丝主要分布在细胞质中，能够形成纤维状的结构，为细胞提供支持和连接细胞间的结构。
中间丝的主要功能是维持细胞的结构稳定性和机械强度。
微管是细胞骨架的第三种成分，由α-和β-微管蛋白聚合而成。
植物中的细胞骨架及其相关蛋白质研究
植物中的细胞骨架及其相关蛋白质研究细胞骨架是细胞内的一个基本组成部分，它能够维持细胞的形态结构和稳定性，调控细胞的运动、代谢和分裂等生物学功能。
细胞骨架的主要成分是细胞骨架蛋白质，而在植物细胞中，细胞骨架蛋白质的组成和特征与动物细胞有所不同。
一、微丝蛋白微丝是细胞骨架的重要组成部分，由微丝蛋白（Actin）构成。
在植物细胞中，微丝主要存在于细胞质中，起到维持细胞形态、参与细胞生长和细胞分裂的关键作用。
研究表明，植物中的微丝蛋白主要分为两类：纤维素相关微丝和非纤维素相关微丝。
纤维素相关微丝是通过与纤维素微丝捆绑在一起，使细胞壁形成结构稳定的支撑网络。
非纤维素相关微丝则主要分布在细胞质中，参与细胞的生长、运动和各种细胞器的定位等过程。
二、微管蛋白与动物细胞类似，在植物细胞中也存在微管（Microtubule），是细胞骨架的另一重要组成部分。
微管由微管蛋白（Tubulin）聚合而成，其特点是稳定性较高，参与细胞核分裂、细胞质流动和细胞器定位等生物学过程。
在植物细胞中，微管的动态重塑与细胞生长和极性分布密切相关。
同时，微管蛋白还参与调控植物细胞的悬浮态和伸长态之间的转变，影响细胞的生长速率和方向。
三、中间丝蛋白中间丝（Intermediate filament）是较粗的细胞骨架纤维，由多种中间丝蛋白亚单位聚合而成。
这类细胞骨架纤维主要存在于植物细胞核周围，起到保护和支撑细胞核的作用。
研究发现，植物细胞中的中间丝在细胞质流动、细胞伸长和细胞器运输等方面起到重要作用。
中间丝蛋白在植物细胞中的聚集形式和功能机制与动物细胞中的中间丝有所不同，这为进一步研究植物细胞骨架的特点提供了参考。
通过对植物中细胞骨架及相关蛋白质的研究，我们可以更好地理解细胞内的结构和功能调控机制。
未来的研究将进一步深入探讨不同类型植物的细胞骨架特点，以及细胞骨架与生长、发育、环境逆境等生命活动的关系。
这些研究成果将为农业生产中的植物优化和改良提供重要参考和理论依据，也有助于人们更好地了解和利用植物资源。
细胞骨架的基本类型及结构特征
细胞骨架的基本类型及结构特征细胞骨架是由细胞内的纤维蛋白和微管等细胞骨架蛋白构成的网状结构，它能给细胞提供支持和形状维持，参与细胞运动、细胞分裂和信号传导等重要生理过程。
细胞骨架的基本类型包括微丝、中间丝和微管三种。
下面将分别介绍这三种细胞骨架的结构特征。
第一种细胞骨架类型是微丝。
微丝是由纤维蛋白聚合形成的长丝状结构，直径约为7纳米。
在真核细胞中，微丝是最短的一种细胞骨架，长约1-5微米。
微丝分布广泛，主要存在于细胞边缘的质膜下，参与细胞的伸缩变形、肌肉收缩、细胞分裂和运动进程等具体功能。
微丝的结构特征有以下几个方面：1.微丝是由纤维蛋白单体聚合而成的，单个微丝由数百至数千个纤维蛋白单体组成，通过非共价键相互连接成串。
2.微丝的两端可以分为“+”极和“-”极，“+”极生长速度较快，端部可以结合其他蛋白或细胞器，而“-”极生长速度较慢，常连接到细胞内其他结构上。
3.微丝具有极强的动态性，可进行不断的组装和解聚过程，这也是细胞能通过微丝实现形态变化、运动和分裂等功能的重要基础。
第二种细胞骨架类型是中间丝。
中间丝是相对于微丝和微管而言，直径介于两者之间，约为8-12纳米。
中间丝主要存在于胞核周围的胞质中，对细胞的形态维持和稳定具有重要作用，参与胶原合成、胞吐和细胞抵抗力等功能。
中间丝的结构特征有以下几个方面：1.中间丝是由一种叫作角蛋白的蛋白质组成的。
角蛋白具有较高的抗张强度，可以维持细胞的稳定性和抗压力。
2.中间丝较稳定，不具有动态性，类似于静态的纤维束。
中间丝的组装过程相对稳定，较少发生动态变化。
第三种细胞骨架类型是微管。
微管是由蛋白质聚合而成的中空管状结构，直径约为25纳米。
微管分布广泛，参与细胞内物质的运输、细胞分裂和细胞形态维持等生命过程。
微管的结构特征有以下几个方面：1.微管是由蛋白质α和β管蛋白构成的，这两种蛋白质排列成圆柱状管壁结构。
微管中有13根并列的微丝，在细胞中形成一个管道。
2.微管是动态的结构，能在有机质控制下快速组装和解聚。