胶原蛋白的结构与特性

胶原蛋白的结构类似绳索，由无数根胶原纤维束所组合而成。胶原蛋白最基本的单位为原胶原，是由三条多胜肽（polypeptides）链所组成的，而此三条多胜肽链则以平行及链间的氢键紧密地结合在一起，形成稳定的三股螺旋结构。由多个原胶原聚集成胶原分子，而平行排列的胶原分子形成束形的胶原蛋白微纤维，胶原蛋白微纤维再纠集成较大的纤维束。

由于每一条多胜肽链（称为 alpha 链）的组成相似，但不一定完全相同，所组成的胶原蛋白形式也不相同，有由三条完全相同的 alpha 链所组成的（如第二型），也有由完全不相同的 alpha 链所组成的（如第四型）。到目前为止，已发现的动物胶原蛋白可分成 21 种型式，依着组织的不同而有不同的胶原蛋白，其中以第一型胶原蛋白的含量最多，约占全部胶原蛋白含量的 90％，也是用途最广的胶原蛋白。

胶原蛋白的分子量约为 283,000 道尔顿（daltons），长约 280 奈米，直径 1.5 奈米，具有特别的机械性质，例如具有方向性的胶原蛋白纤维抗拉强度可高达 5 ~ 10 公斤/毫米平方（kg/mm2），因此提供结缔组织所需的张力、拉力强度等。在生化性质方面，它可促使血小板凝集而催化血块的形成，另外胶原蛋白的功用包括可控制分子通透、促进伤口愈合与组织修复、调控细胞与组织的生理功能等。

单个的Ⅰ型胶原分子分子量约285kD，宽14A，长约3000A。由三条多肽链组成。哺乳动物个体中有30种不同的多肽链构成16种不同的胶原，其中最常见的列于表13－3中。

表13－3 胶原的主Array

要类型

胶原蛋白的氨基酸组成有如下特征：①甘氨酸几乎占总氨基酸残基的三分之一，即每隔两个其他氨基酸残基(X，Y)即有一个甘氨酸，故其肽链可用(甘－X－Y)n 来表示。②含有较多在其他蛋白质中少见的羧脯氨酸和羧赖氨酸残基，也有较多脯氨酸(pro)和赖氨酸。如脯氨酸(Pro)和4—羟脯氨酸(4—hydroxyproline,Hyp)含量高达15～30%。同时还含有少量3—羟脯氨酸(3hydroxyproline)和5—羟赖氨酸(5—hydroxylysine,Hyl)。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。例如，正常胶原在39℃变性，而在缺乏脯氨酸羟化酶条件下合成的胶原在24℃变性成为白明胶(gelatin)。而羟赖氨酸上可结合半乳糖－葡萄糖苷，与特定组织功能相关。如在基底膜胶原(Ⅳ型)中含hyl较多，含糖也较多，可能与基底膜的滤过功能有关。③胶原中缺乏色氨酸，所以它在营养上为不完全蛋白质。

在胶原纤维中，胶原蛋白分子单位称为原胶原(tropo collagen)。每个原胶原分子由三条α－肽链组成，α－肽链自身为α螺旋结构，三条α－肽链则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构(图13－6)。肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。而且三条α－肽链是交错排列的，因而使三条α－肽链中的Gly、X、Y残基位于同一水平上，借Gly中的N－H基与相邻链X残基上羟基形成牢固的氢键(图13－7)，以稳定其分子结构。

原胶原分子平行排列成束，通过共价交联，可形成稳定的胶原微纤维(microfibvil)，进一步行聚集成束，形成胶原纤维。胶原分子通过分子内或分子间的交联成为不溶性的纤维。因胶原分子氨基酸组成中缺乏半胱氨酸，不可能象角蛋白那样以二硫键相联，而是通过组氨酸与赖氨酸间的共价交联，一般发生在胶原分子的C－或N末端之间。

胶原纤维在不同组织中的排列方式与其功能相关。如在肌腱、皮肤及软骨，要分别在一维、二维和三维方向承受张力，因而其胶原纤维排列分别为平行束状，多角的纤维片层及不规则排列等方式。(表13－4)

表13－4 胶原纤维在不同组织中的排列

胶原蛋白简介、组成及结构 ( 添加日期：2008-2-2 9:09 )

胶原蛋白是一种生物性高分子物质，在动物细胞中扮演结合组织的角色。为生物科技产业最具关键性的原材料之一，也是需求量十分

庞大的最佳生医材料。其应用领域包括生医材料、化妆品、食品工

业、研究用途等。

胶原蛋白的组成

胶原蛋白富含除色氨酸和半胱氨酸外的18种氨基酸，其中维持人体生长所必需的氨基酸有7种。胶原蛋白中的甘氨酸占30％．脯

氨酸和羟脯氨酸共占约25％，是各种蛋白质中含量最高的，丙氨酸、

谷氨酸的含量也比较高．同时还含有在一般蛋白中少见的羟脯氨酸和

焦谷氨酸和在其他蛋白质几乎不存在的羟基赖氨酸。所以胶原蛋白的

营养十分丰富。

胶原蛋白的结构特点

胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚

集为超分子结构。分子量为300 ku。胶原蛋白最普遍的结构特征是三

螺旋结构。其由3条a链多肽组成，每一条胶原链都是左手螺旋构型。

3条左手螺旋链叉相互缠绕成右手螺旋结构，即超螺旋结构闭胶原蛋

白独特的三重螺旋结构，使其分子结构非常稳定，并且具有低免疫原

性和良好的生物相容性等。结构决定性质，性质决定用途，胶原蛋白

的结构的多样性和复杂性决定其在许多领域的重要地位。胶原蛋白产

品具有良好的应用前景。

人体之所以能够活动自如，就是因为有关节的结构，大部分的关节，不但是提供人体活动之需，并经由软骨保护骨头避免磨损，软

骨当中有65%至80%是由水所组成，其它则有醣蛋白、胶原蛋白及软

骨细胞，这些提供了软骨健康营养及功能保护。事实上，软骨本身是

一多孔结构，胶原蛋白是一条条细长纤维形成的网套，醣蛋白则是具

有弹性的球体，水分则填塞其中，这些组成都必须完整，才可使软骨

负荷重力，若胶原蛋白变少，会使醣蛋白与胶原蛋白的网套连接松弛，

或是醣蛋白内含物减少，会使醣蛋白不再具有弹性，都会导致关节受

力时容易变加速磨损，随着患者年龄增长，造成这些材质「自然消失」

或「功能退化」，就形成所谓的退化性关节炎。所以银发族、更年期

妇女、运动过度者、骨折者或关节容易酸痛者应多补充富含胶原蛋白

之食物。

胶原蛋白的分类与存在

胶原蛋白是一类蛋白质家族。现已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因。可以形成16种以上的胶原蛋白分子。根据它们在

体内的分布和功能特点。目前将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细

胞外周胶原，间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分。包括

I、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，其主要分布于皮肤、肌腱，等组织，

其中Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ型

胶原蛋白．其主要分布于基底膜；细胞周胶原蛋白通常中指V 型胶原

蛋白。在结缔组织中大量存在．

膠原蛋白

胶原蛋白类型

1.2 胶原概述胶原（Collagen）的定义[5]是细胞外基质(ECM)的一种结构蛋白，含有一个或几个由α链组成的三螺旋结构的区域，即为胶原域。胶原是动物组织中一类重要的结构蛋白，由动物的成纤细胞合成的生物高分子，是一种白色、无支链、不透明的纤维型蛋白质，广泛存在于动物肌腱、韧带、软骨、皮肤及其他结缔组织中，是哺乳动物体内分布最广、含量最丰富的蛋白质，约占机体总蛋白的1/3[6]，起着支撑器官、保护机体的功能，也是组成细胞间质的最重要功能蛋白质。 1.2.1 胶原的结构及类型胶原结构具有显著特点，其一级结构表现为甘氨酰-脯氨酰-Y、甘氨酰-脯氨酰-羟脯氨酰、甘氨酰-X-Y（其中X、Y 代表除脯氨酰和甘氨酰以外的任何其他氨基酸残基）的三肽重复序列。胶原含有其他蛋白质中少见的羟脯氨酸和羟赖氨酸，也有较多的脯氨酸和赖氨酸，缺乏色氨酸，芳香氨基酸和半胱氨酸含量较少，为营养学上所称的不完全蛋白质。二级结构表现为特殊的三股螺旋结构，是由三条左手螺旋的α-肽链以平行、右旋形式，缠绕形成绳索状右手超螺旋结构[5]。三级结构反映胶原肽链除次级键作用外，图1-2 胶原的分子结构 Fig.1-2 Molecular structure of collagen 分子内和分子间还存在醇醛缩合交联、醛醇组氨酸交联及醛胺缩合交联三种，这使得胶原具有高拉伸强度。四级结构表现为原胶原分子依照一定规则平行排列成束，首尾错列四分之一，以共价键搭接形成稳定的胶原纤维，再进一步聚集成更大的纤维束，而胶原纤维在不同组织中排列方式不同[7,8]。胶原并非是某一个蛋白质的名称，而是一个庞大的高度特化的纤维蛋白家族，在结构上既有相同特点又存在差异，己知的数量在不断增加，目前已发现有27种不同类型的胶原[9]。依照发现的先后顺序采用罗马数字命名为Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、Ⅲ型胶原等。按功能不同可分为成纤维胶原、成网状结构胶原、成串珠丝胶原等。按构成组织可分为纤维状胶原、软骨质胶原、玻璃状胶原、弹性胶原

2嘉兴学院纺织导论第二章纺织纤维及其形态结构特征(薛

第二章纺织纤维及其形态结构特征纤维是一种细长而柔软的材料，在自然界中具有这种特定形态的素材无处不在。例如，动物身上的毛纤维、桑蚕吐出的蚕丝、蜘蛛编网的蜘蛛丝、棉花苞中的棉纤维等材料都具有这种特征。细长而柔软的纤维与纤维会自然地集合、纠缠在一起，也会在外力或人工的作用下堆积、排列、取向，构成不同的纤维集合体，如纤维团、纤维网、纱线、绳索、织物、服装、包装袋、传送带等形形色色的纺织品。纤维也可以与其他类型的物质材料一起构成具有两相结构的复合材料。在生物体中也有大量的纤维存在，如蔬菜、木材中的纤维素，人体中的基因、神经，光导纤维在构筑Internet网络世界中也发挥了重要的作用。在本章中我们重点介绍能够用于纺织加工的纤维材料。第一节纤维的定义及分类一、纤维的定义纤维是一种细长而且柔软的材料，它的直径较细，为几微米或几纳米，长度则为几毫米、几十毫米甚至上千米，细而长是纤维材料的主要几何形状特征。纤维还必须具有一定的模量、断裂强度、断裂伸长等力学性能。纤维同时还是一种柔软的材料。根据上述分析，纤维可以简单地定义为细长且具一定力学性能的柔性材料。从广义的角度来看，纤维作为具有特定形状特征的材料普遍地出现在食品、生物材料、复合材料等各类材料中。从纺织工业（狭义）的角度来看，纤维材料主要是指能在纺织工业体系中加工并用于纺织产品生产的纤维，也称为纺织纤维材料，或简称为纺织材料。在本书中，“纤维材料”的含义与“纺织纤维材料”“纺织材料”意义基本等同，主要是指可进行纺织加工、用于制作纺织品的纤维材料，一般须满足以下条件：①满足纺织产品使用功能的要求；②具有某些特定的物理和化学性能，可以进行物理和化学的加工；③生产成本较低，产量较大，能以较低的价格大量地供应纺织工业生产。

纤维素的结构及性质

一.结构纤维素是一种重要的多糖，它是植物细胞支撑物质的材料,是自然界最非丰富的生物质资源。在我们的提取对象－农作物秸秆中的含量达到450－460g/kg。纤维素的结构确定为β-D-葡萄糖单元经β－（1→4）苷键连接而成的直链多聚体，其结构中没有分支。纤维素的化学式：C 6H 10 O 5 化学结构的实验分子式为（C 6H 10 O 5 ） n 早在20世纪20年代，就证明了纤维素由纯的脱水D-葡萄糖的重复单元所组成，也已证明重复单元是纤维二糖。纤维素中碳、氢、氧三种元素的比例是：碳含量为44.44％，氢含量为6.17％，氧含量为49.39％。一般认为纤维素分子约由8000～12000个左右的葡萄糖残基所构成。 O O O O O O O O O 1→4）苷键β-D-葡萄糖纤维素分子的部分结构（碳上所连羟基和氢省略）二．天然纤维素的原料的特征做为陆生植物的骨架材料，亿万年的长期历史进化使植物纤维具有非常强的自我保护功能。其三类主要成分－纤维素、半纤维素和木质素本身均为具有复杂空间结构的高分子化合物，它们相互结合形成复杂的超分子化合物，并进一步形成各种各样的植物细胞壁结构。纤维素分子规则排列、聚集成束，由此决定了细胞壁的构架，在纤丝构架之间充满了半纤维素和木质素。天然纤维素被有效利用的最大障碍是它被难以降解的木质素所包被。纤维素和半纤维素或木质素分子之间的结合主要依赖于氢键，半纤维素和木质素之间除了氢键外还存在着化学健的结合，致使半纤维素和木质素之间的化学健结合主要在半纤维素分子支链上的半乳糖基和阿拉伯糖基与木质素之间。表：植物细胞壁中纤维素、半纤维素、和木质素的结构和化学组成

胶原的结构_天然胶原和改性胶原的网络结构

第15卷第1期皮　革　科　学　与　工　程 Vol 115,No 112005年2月L EA T H ER SCIENCE AND EN GIN EERIN G Feb 12005 文章编号:1004-7964(2005)01-0026-05 收稿日期:2004209218 3本文是世界著名皮革科学家Brown 博士来华讲学内容的一部分,由四川大学生物质与皮革工程系王英梅、陈武勇翻译整理胶原的结构:天然胶原和改性胶原的网络结构 Eleanor M.Brown (美国农业部东部研究中心) 摘　要:介绍了美国东部农业研究中心对胶原结构的研究成果,重点介绍了对胶原四级结构的计算机模拟图像,并在胶原结构层次上详细讨论了鞣制机理以及鞣制对胶原构象的影响,最后讨论了胶原的应用。 1胶原 1.1　前言自然界可再生的资源有两类,一类是碳水化合物,其中包括纤维素、木质素、淀粉、胶质等;另一类是蛋白质,其中最重要的是胶原,胶原约占动物总蛋白量的30%。胶原的功能也可以分为两方面:一方面是它的生物学功能,胶原是细胞外间质(ECM )的结构蛋白,也是原纤维的组成成分,比如皮肤、软骨、骨等;另一方面胶原在现代科学技术上也有广泛的应用,比如在分子架构、皮革工业、医学方面和食品方面都有大量的研究和应用。目前共发现发现的纤维状(由原纤维组成)的胶原有以下几类: Ⅰ型胶原(2α1(Ⅰ)1α2(Ⅰ )),主要存在于皮肤、骨、肌腱; Ⅱ型胶原(3 α1(Ⅱ)),主要存在于软骨;Ⅲ型胶原(3α1(Ⅲ)),通常与Ⅰ型胶原共存; V 和XI 型胶原的杂和三体(α1,α2,α3) 1.2　胶原的细微结构1. 2.1　胶原的细微结构美国东部农业中心多年来致力于胶原细微结构的研究,对其进行了计算机三维图像模拟,在胶原超分子结构方面取得了一系列卓有成效的研究结果。现在科学界通常认为胶原的细胞外合成过程为以下图示(图1),图中按箭头顺序依次为:多肽链,三股螺旋的胶原分子,前胶原,原纤维。原胶原的精细结构总体有以下3个要点: (1 )每个原胶原分子由三条肽链组成,并且肽链具有重复的氨基酸序列(Gly -Xxx -Yyy )n ,通常图1胶原的细胞外合成过程 Fig.1Extracellular steps in t he biosynt hesis of collagen 为Gly -Pro -H Pr ; (2)每条链都是左手螺旋,不是α螺旋,每个旋转的部位3个氨基酸残基,螺距0.94nm ,每条肽链大约有1000个氨基酸残基; (3)三条螺旋的肽链盘绕成一个右手超螺旋。另外人们经研究还发现有以下6种作用共同维持螺旋的稳定性: (1)肽键(2)氢键 (3)脯氨酸,阻止了N -C 键的旋转(4)羟脯氨酸,可以与水发生桥连作用 (5)甘氨酸,由于甘氨酸是最小的氨基酸,可以使分子间形成近距离的连接 (6)侧链相互作用现代显微技术的发展,尤其是原子力显微镜的发明和应用,使得人们可以更直观地观察到胶原的细微结构。图2、图3即为典型的胶原电镜照片。图4直观地表示了胶原的超分子结构,由低级到高级(图中从左到右)的结构依次为: (1)微原纤维1968年Smit h 提出胶原微原纤维的左手五股螺旋模型,而其它观点提的模型为4或6股螺旋 (2)原纤维MCF 束(3)纤维束1.2.2　I 型胶原 I 型胶原是脊椎动物结缔组织中最重要和最常

胶原蛋白与人体皮肤的关系

对于爱美的女性来说，“胶原蛋白”这个词或许一点都不陌生，它一直被称为保健良品，美容圣品。但是，仍然有一些消费者不是很清楚什么是胶原蛋白，胶原蛋白的作用和最好的胶原蛋白是什么，胶原蛋白的效果怎么样？胶原蛋白是人体皮肤的主要成分，是一种生物性高分子物质，在动物细胞中扮演结合组织的角色。一个成年人的身体内约有3公斤胶原蛋白，主要存在于人体皮肤、骨骼、眼睛、牙齿、肌腱、内脏（包括心、胃、肠、血管）等部位，其功能是维持皮肤和组织器官的形态和结构，也是修复各损伤组织的重要原料物质。胶原蛋白被称为肌肤的软黄金，占皮肤比重的70%-80%。当胶原蛋白不足时，不仅皮肤及骨骼会出现问题，对内脏器官也会产生不利影响。胶原蛋白的流失，导致支撑皮肤的弹力网断裂，皮肤组织萎缩、塌陷，肌肤就会显现干燥、粗糙、松弛、皱纹、毛孔粗大、暗淡、色斑等衰老现象。据相关资料显示，人体胶原蛋白在20岁时就已经开始老化、流失，含量逐年下降，25岁则进入流失的高峰期，40岁时，含量不到18岁时的一半。胶原蛋白就像人体中所含的水分一样，水分不断流失，人类就要不停的喝水来补充，胶原蛋白也是一样，需要大家及时补充。可是，补充胶原蛋白又有什么作用呢？不仅在美容方面，胶原蛋白还运用于医疗，化妆品等多个领域。由于其运

用的方面不同，发挥的作用也不同，无法进行比较。胶原蛋白的结构特点胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚集为超分子结构。分子量为300ku。胶原蛋白最普遍的结构特征是三螺旋结构。其由3条a链多肽组成，每一条胶原链都是左手螺旋构型。3条左手螺旋链叉相互缠绕成右手螺旋结构，即超螺旋结构闭胶原蛋白独特的三重螺旋结构，使其分子结构非常稳定，并且具有低免疫原性和良好的生物相容性等。结构决定性质，性质决定用途，胶原蛋白的结构的多样性和复杂性决定其在许多领域的重要地位。胶原蛋白产品具有良好的应用前景。人体之所以能够活动自如，就是因为有关节的结构，大部分的关节，不但是提供人体活动之需，并经由软骨保护骨头避免磨损，软骨当中有65%至80%是由水所组成，其它则有醣蛋白、胶原蛋白及软骨细胞，这些提供了软骨健康营养及功能保护。事实上，软骨本身是一多孔结构，胶原蛋白是一条条细长纤维形成的网套，醣蛋白则是具有弹性的球体，水分则填塞其中，这些组成都必须完整，才可使软骨负荷重力，若胶原蛋白变少，会使醣蛋白与胶原蛋白的网套连接松弛，或是醣蛋白内含物减少，会使醣蛋白不再具有弹性，都会导致关节受力时容易变加速磨损，随着患者年龄增长，造成这些材质「自然消失」或「功能退化」，

半纤维素简介与知识点总结

第三节半纤维素一、半纤维素的分离与测定半纤维素存在于各种植物原料中，在牛纤维素基础理论研究或应用机理研究巾，往往需要把半纤维素从原料中分离出来，分离要彻底，并且要尽量减少半纤维素的裂解。但由于中纤维素与木素之间有化学键联接，此复合体简称L.C．C，与纤维素虽没化学键联接，但结合紧密，性质近似，所以半纤维素的分离是比较复杂的。 1．半纤维素的分离纤维原料中除了三大组成外，还有其它少量组分存在，在半纤维素的分离(抽提)前必须先把这些少量组分除去。通常是采用苯一乙醇或丙酮抽提除去。经过抽提后的试料，称为无抽提物试料。分离提取半纤维素有两种方法，一是直接抽提法，二是制成综纤维素后再提取。直接抽提法适用于阔叶木和草类原料，不适用于针叶木，因为针叶木管胞次生壁的木质化程度高，使碱不易进入，因而分离出来的半纤维素很少，无实用价值。直接法所得的半纤维素量少，且杂质也多，给提纯工作增加困难。因此，大多数是制备综纤维素，再从综纤维素中抽提半纤维素，这种做法比较普遍。 2．半纤维素的测定对半纤维素的测定研究，自60年代以来，所用方法日趋完善。现在除用部分水解法、高碘酸盐氧化法及甲基化法外，又增加了Smith降解法，并且用色谱和质谱联用鉴定技术等。现以白桦半纤维素为例，将这些方法的主要原理简介如下： (1)部分水解法。将半纤维素水解，得到糖的复合物，主要含木糖和糖醛酸。用阴离子交换树脂将这两种糖分离，而糖醛酸又可用色谱法分成三种。 (2)高碘酸盐氧化法。高碘酸盐氧化法可以测定聚糖还原性末端基的数目和支链情况，因此可以通过高碘酸盐的消耗量和形成的甲酸量计算末端基和支链的数目。 (3)Smith降解法。它是目前用得最多的办法，是在高碘酸盐氧化的基础上发展起来的方法。其基本原理是：聚糖经过高磺酸的氧化后用硼氢化钠还原，然后进行酸水解、还原，最后用色谱鉴定所得产物，藉以了解聚糖结构情况。

半纤维素综述

半纤维素综述 091060002 钟毅铭一、什么是半纤维素(hemicellulose)： ①是由几种不同类型的单糖构成的异质多聚体，这些糖是五碳糖和六碳糖，包括木糖、阿伯糖、甘露糖和半乳糖等。 ②半纤维素木聚糖在木质组织中占总量的50%，它结合在纤维素微纤维的表面，并且相互连接，这些纤维构成了坚硬的细胞相互连接的网络。１.构成半纤维素的主要糖基： ①糖基：D-木糖、D-甘露糖、D－葡萄糖、D-半乳糖、L-阿拉伯糖、 4-氧甲基-D-葡萄糖醛酸及少量L-鼠李糖、L-岩藻糖等。 ②半纤维素主要分为三类： Ⅰ、聚木糖类 Ⅱ、聚葡萄甘露糖类 Ⅲ、聚半乳糖葡萄甘露糖类。２.半纤维素结构： 3.半纤维素的生物合成：在植物细胞德尔内质网的核蛋白体上合成的蛋白质可以向高尔基体转移并进行糖苷化,合成的半纤维素包含在高尔基囊泡内并向细胞表面移动,在细胞膜处高尔基囊泡融合成连续的质膜,从而使半纤维素粘到细胞壁上。高尔基体之所以能产生半纤维素，使高尔基体能产生合成半纤维素所需的酶。

4.半纤维素的命名法： ①先写支链糖基，后写主链糖基；含量少在前，含量多在后；词首加“聚”。 ②只写主链糖基，不写支链糖基，词首写“聚”字 ③将构成半纤维素的各种糖基都列出来，首先写支链少的糖基，再写支链多的糖基，最后写主链糖基。分支度：分子中支链数与分子量的比值，表示半纤维素分子结构中枝链的多少。用相同溶剂在相同条件下同一类半纤维素中分枝度高的半纤维素溶解度高。 5.半纤维素在细胞壁中的分布： ①半纤维素浓度分布的趋势为胞间层和细胞外壁较高，次生壁，特别 S2层中最低。 ②半纤维素浓度在S1外层最多，从S1向S2方向降低，在S1/S2交界处半纤维素浓度重新增加到S1外层的水平，在S2层逐渐下降到一个水平，并在此水平基本恒定，到S2/S3交界处，浓度又重新上升，S3层的半纤维素浓度通常与S2层中部差不多或稍高。二、半纤维素的分离与提取： 1.分离前的准备： ①微量组分的去除。 ②综纤维素的制备。 2.抽提：浓碱溶解硼酸铬分级抽提法（对象：针叶木原料）、逐步增加碱液浓度分级抽提法（对象：针叶木综纤维素）、单纯碱抽提法（对象：阔叶木与草类原料中的聚木糖）、二甲亚砜抽提法（优点：可以保留半纤维素中乙酰基）。三、半纤维素化学结构的研究方法： ①部分水解法。 ②高碘酸盐氧化法。 ③Smith降解法。

胶原蛋白的结构与功能

胶原蛋白胶原蛋白是一种生物性高分子物质，英文学名Collagen。在动物细胞中扮演结合组织的角色。为生物科技产业最具关键性的原材料之一，也是需求量十分庞大的最佳生医材料。其应用领域包括生医材料、化妆品、食品工业、研究用途等。胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚集为超分子结构。分子量为300ku。胶原蛋白最普遍的结构特征是三螺旋结构。其由3条a链多肽组成，每一条胶原链都是左手螺旋构型。3条左手螺旋链叉相互缠绕成右手螺旋结构，即超螺旋结构闭胶原蛋白独特的三重螺旋结构，使其分子结构非常稳定，并且具有低免疫原性和良好的生物相容性等。结构决定性质，性质决定用途，胶原蛋白的结构的多样性和复杂性决定其在许多领域的重要地位。胶原蛋白产品具有良好的应用前景。人体之所以能够活动自如，就是因为有关节的结构，大部分的关节，不但是提供人体活动之需，并经由软骨保护骨头避免磨损，软骨当中有65%至80%是由水所组成，其它则有醣蛋白、胶原蛋白及软骨细胞，这些提供了软骨健康营养及功能保护。事实上，软骨本身是一多孔结构，胶原蛋白是一条条细长纤维形成的网套，醣蛋白则是具有弹性的球体，水分则填塞其中，这些组成都必须完整，才可使软骨负荷重力，若胶原蛋白变少，会使醣蛋白与胶原蛋白的网套连接松弛，或是醣蛋白内含物减少，会使醣蛋白不再具有弹性，都会导致关节受力时容易变加速磨损，随着患者年龄增长，造成这些材质「自然消失」或「功能退化」，就形成所谓的退化性关节炎。所以银发族、更年期妇女、运动过度者、骨折者或关节容易酸痛者应多补充富含胶原蛋白之食物。胶原蛋白具有其它替代材料无可比拟的优越性： ①胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区．使其具有一定的热稳定性； ②胶原天然的紧密的纤维结构，使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备；

超分子结构化学_周公度

第17卷第5期大学化学2002年10月今日化学超分子结构化学周公度 (北京大学化学学院北京100871) 超分子(supramolecule)通常是指由两种或两种以上分子依靠分子间相互作用结合在一起,组装成复杂的、有组织的聚集体,并保持一定的完整性,使其具有明确的微观结构和宏观特性。由分子到超分子和分子间相互作用的关系,正如由原子到分子和共价键的关系一样。 1987年,诺贝尔化学奖授予C.Pedersen(佩德森)、J M.Lehn(莱恩)和D.Cram(克拉姆)等在超分子化学领域中的奠基工作:佩德森发现冠醚化合物,莱恩发现穴醚化合物并提出超分子概念,克拉姆是主客体化学的先驱者[1~3]。此后,作为化学的前沿领域,超分子化学引起了人们的广泛关注,近10多年来获得了很大的发展。研究超分子的形成、作用、结构和性能的超分子化学,已扩展到化学的各个分支,还扩展到生命科学和物理学等许多其他学科,并形成新的学科领域[4~11]。超分子和超分子化学通常包括以下两个范围较广而部分交叠的领域。 (1)将超分子定义为由确定的少数组分(受体和底物)在分子识别原则基础上经过分子间缔合形成的分立的低聚分子物种。 (2)由大量不确定数目的组分按其性质自发缔合成超分子聚集体(supramolecular assem blies)。它又可分为两类: 薄膜、囊泡、胶束、介晶相等,它的组成和结合形式在不断变动,但具有或多或少确定的微小组织,按其性质,可以宏观表征的体系; 由分子组成的晶体,它组成确定,并且具有整齐排列的点阵结构,研究这种超分子的工作常称为晶体工程。下面首先根据结构化学的原理和观点,探讨促使超分子体系稳定形成的因素;其次讨论各种分子间的相互作用,使分子相互识别和自组装;然后再讨论晶体工程的特点;最后讨论超分子结构化学原理的应用。在讨论中辅以实例,使内容丰富生动。 1 超分子稳定形成的因素超分子体系和其他化学体系一样,由分子形成稳定超分子的因素,在不做有用功(如光、电 )时,可从热力学自由焓的降低( G<0)来理解: G= H-T S 式中 H是焓变,代表降低体系的能量因素; S是体系熵增的因素。 1.1 能量降低因素分子聚集在一起,依靠分子间的相互作用使体系的能量降低。下面列出常见的降低体系能量的因素。 1.1.1 静电作用静电作用包括盐键,即带电基团间的作用,如R NH+3-OOC R;离子偶极子作用,

纤维素的大分子结构

第三节棉纤维的结构棉纤维的结构一般包括大分子结构、超分子结构和形态结构。棉纤维的性能基本上由这些结构所决定。因此，了解棉纤维结构可为检验棉花品质提供理论基础。一、棉纤维的大分子结构成熟的棉纤维绝大部分由纤维素组成。纤维素是天然高分子化合物，其分子式为（C6H10O5），大分子结构式如图1-3所示。图1-3 纤维素大分子结构式纤维素是一种多糖物质，每个纤维大分子都是由n个葡萄糖剩基，彼此以1-4苷键联结而形成的。所以，纤维素大分子的基本链节是葡萄糖剩基，在大分子结构式中为不对称的六环形结构，也称“氧六环”。相邻两个氧六环彼此的位置扭转180°，依靠苷键连成一个重复单元，即大分子单元结构是纤维素双糖，长度为1.03nm,是纤维素大分子结构的恒等周期。纤维素大分子的空间结构，如图1-4所示。图1-4 纤维素大分子空间结构示意图纤维素大分子的官能团是羟基和苷链。羟基是亲水性基团，使棉纤维具有一定的吸湿能力；而苷键对酸敏感，所以棉纤维比较耐碱而不耐酸。此外，纤维素大分子中氧六环之间距离较短，大分子之间羟基的作用又较多，所以纤维素大分子的柔曲性较差，是属于较僵硬的线型大分子，棉纤维表现为比较刚硬，初始模量较高，回弹性质有限。二、棉纤维的超分子结构超分子结构是指大于分子范围的结构，又称“聚焦态结构”。（一）大分子间的结合力棉纤维中大分子之间是依靠分子引力（又称“范德华力”）和氢键结合的。 1．分子引力分子引力是永远存在分子间的一种作用力，是由偶极分子之间的静电引力、相邻分子之间诱导电动势引起的诱导力以及相邻原子上电子云旋转引起瞬间偶极矩产生的色散力综合组成。它的强度比共价键的强度小得多，而且与分子间的距离有关，作用距离约为0.3-0.5nm，当分子间距离大于0.5nm时，这种作用力可忽略不计。 2．氢键氢键是大分子侧基上（或部分主链上）极性基团之间的静电引力。它的结合力略大于分子引力，在作用距离约0.23-0.32nm条件下能使相邻分子较稳定地结合。（二）结晶态和非结晶态纤维中大分子的排列是比较复杂的，一般存在两种状态，即某些局部区域呈结晶态，另一些局部区域呈非结晶态。纤维中大分子在规律地整齐排列的状态都叫“结晶态”，纤维中呈现结晶态的区域叫“结晶区”。在纤维的结晶区中，由于大分子排列比较整齐密实，缝隙孔洞较少，分子之间互相接近的各个基团的结合力互相饱和，因而纤维的吸湿较困难，强度较高，变形较小。棉纤维结晶区内结晶结构的最小单元，即单元晶格是由五个平行排列的纤维素大分子在两个氧六环链节长的一段上组成，中间的一个大分子与棱边的四个大分子是倒向的。不同种类的纤维素纤维其晶胞尺寸是不相同的。棉纤维和麻纤维单元晶格的尺寸为a=0.835nm，b=1.03nm，c=0.795nm，?＝84°,称为“纤维素Ⅰ晶胞”，如图1-5所示。粘胶

胶原蛋白知多少—一个行业您不得不了解的信息

贴为本人网络论坛中发表的第一帖，更是天涯社区第一帖，因此我将用心真诚真实的把我所知道的胶原行业内幕披露出来，使广大爱美的MM们认清真相，不受无良商家的忽悠，尽量不花冤枉钱。首先介绍一下本人的情况吧。本人毕业于生物化工类的重点高校，北京化工大学。于2005年融资1000万，先建立胶原蛋白研究所及实验室，后中试车间，后建立GMP生产基地，核心产品为小分子胶原蛋白，学术名称为胶原蛋白低聚肽，产能为日产胶原原液8吨。大宝、伊利、三元均是我们的客户，像大宝SOD蛋白蜜核心原料就是我们供应的小分子胶原；再如伊利的优品嘉人酸牛奶中的NOC胶原蛋白前期也是我们提供的，后来因为股东闹矛盾，工厂解体，才不供应了。现把原帖整理后重新贴在娱乐八卦版。您将从这个帖子系统了解胶原蛋白的知识：【1】胶原蛋白是否有副作用？是否能够引起小叶增生？【2】如何鉴别胶原蛋白品质的好坏？【3】如何通过最普通的方法检验是否添加有激素？是否含有杂质？【4】口服胶原蛋白对美容是否有效果？有没有这方面的临床证据？【5】胶原蛋白通过外部涂抹的方式，对美容是否有效果？【6】胶原蛋白的保湿、美白、淡斑、祛皱方面的原理又是什么呢？【7】分子量到底多大的胶原蛋白易被人体吸收啊？为什么？【8】胶原蛋白对骨健康有什么作用？我会最大限度的为各位解答疑问，让大家可以了解胶原蛋白的前世今生，全面知晓胶原与美容的关系。 1.胶原蛋白产品是否安全？是否会引发小叶增生？是否含有激素？胶原蛋白本身是安全的！ ------从高品质的原料（如鱼鳞）中，用生物酶解低温萃取的方法，经过严格的过滤工艺环节，得到的产品绝对是安全的，您服用多少的量多长时间都不会对人体引发副作用。真正高品质的小分子胶原产品对人体皮肤有明显的美容效果，是非常安全的美容佳品，无论您是口服或者外部涂抹。但是，如果原料变质，甚至是皮革工业的下脚料（猪皮牛皮经过酸碱及化学物质浸泡后的边边角角），制成的胶原产品单纯从外观上难以区分优劣。如果酶解反应环节或者过滤纯化环节控制不科学，最终得到的胶原产品极可能含有对人体有害物质。腥臭味、猪毛味道等令人作呕的味道的胶原产品，有很大可能性如此。为了取得立竿见影的效果，有的产品中添加了一些激素类物质，因此引起人体的副作用也就在所难免了；胶原蛋白的口服液，大家尤其要慎重！另外，学过食品营养的朋好友都知道，口服液中含有胶原蛋白等富营养物质，出厂后，在运输存储的过程中，遇到温度升高等情况，定会变质，因此里面必加防腐剂，即使宣传无添加的某些品牌。一些朋友反应长期服用某口服液，出现小叶增生的情况，我推测这里面很可能添加了一些激素类物质或者防腐剂。但是这种情况，要想检测到到底是那种成分，也绝非易事。因此，建议大家对胶原蛋白口服液一定要慎重！最好选择高纯胶原蛋白粉，最好

温度对胶原结构的影响(二维红外)

3.4.4 温度对胶原结构的影响胶原蛋白作为细胞外间质对基体的热平衡发挥着重要的作用，基于热效应的各种理疗也都将通过胶原蛋白对细胞产生作用，另外，胶原蛋白作为一种天然高分子生物材料，温度对其变性过程也具有重大影响。所以，本节旨在通过二维红外相关光谱研究温度对胶原蛋白结构的影响。图3.7为胶原从25℃～95℃间隔10℃升温过程中的红外吸收光谱。随着温度的升高，胶原酰胺Ⅰ带发生了蓝移，酰胺Ⅱ带吸收峰却发生了红移，并且可以看出，酰胺Ⅱ带的变化大于酰胺Ⅰ带的变化。图3.7中还可以明显看出，3327 cm-1处N—H伸缩振动吸收峰由钝逐渐变尖，这就说明，温度的升高，破坏了胶原内部氢键的结合，增加了胶原的无序结构。图3.7 4000~400 cm-1范围内胶原从25℃~95℃升温过程中的红外吸收光谱Fig. 3. 7 Variable tempaerature (25℃~95℃) FTIR spectra of Collagen in the spectra range of 4000~400 cm-1 二阶导数图谱能有效分辨出红外吸收峰中的重叠峰，能为二维红外相关分析提供大量信息。图3.8为胶原从25℃~95℃升温过程中在400~4000 cm-1范围内的二阶导数图谱，从上到下依次为25℃、35℃、45℃、55℃、65℃、75℃、85℃以及95℃时的胶原红外动态吸收光谱。胶原蛋白在25℃~95℃升温过程中实际上是一个逐渐解螺旋的过程，胶原随着温度的升高，胶原分子间以及分子内的氢键被逐渐削弱，三股螺旋结构和肽链转角结构逐渐减少，而其伸展肽链及无序结构

却增多。1694 cm-1、1524 cm-1、1241 cm-1为胶原胶原蛋白酰胺带的吸收峰，它们代表的是胶原分子间及分子内氢键结构，如图3.8所示，随着温度的升高，1694 cm-1、1524 cm-1处吸收峰都逐渐减弱甚至消失，同时1241 cm-1处吸收峰也发生了蓝移，这无疑说明了胶原在升温过程中，其氢键结构在逐渐减少。另外，随着温度的升高，在1704 cm-1、1504 cm-1处吸收峰逐渐增强，1451cm-1处吸收峰也发生了蓝移，由此可以推断，1704 cm-1、1504 cm-1吸收峰代表的是胶原的肽链伸展或者胶原的无序结构。图 3.8 胶原在1750-1000 cm-1波数范围内从25℃~95℃升温过程中的二阶导数图谱Fig. 3.8 Second derivative spectra in the range of 1750-1000 cm-1 for collagen 对胶原蛋白结构变化的研究主要集中在其酰胺带以及指纹变化区，图3.9为胶原从25℃～95℃升温过程中1750~1000 cm-1范围内的二维相关分析图。其中图3.9(a)为同步相关图，图3.9(b)为异步相关图。同步图中的自相关峰表示胶原结构随温度的敏感程度，同步交叉峰代表了胶原的基团振动吸收峰随温度升高其结构变化取向一致的行为；而异步交叉峰则代表了胶原基团振动吸收峰随温度升高其结构变化相对独立的行为。所以，若同步相关图中出现交叉峰，表明其对应在υ1，υ2上的一对基团振动峰的强度变化在升温过程中是彼此相关的。若异步相关图中出现交叉峰，表明其对应在υ1，υ2上的一对基团振动峰的强度变化在升温过

胶原蛋白结构合成

通过对文章的分析可以了解，成骨不全可以通过常染色体显性遗传，也可以通过常染色体隐形遗传，不管是I型胶原基因的突变还是涉及到修饰初始链、监控分泌途径、装配三螺旋结构的相关基因的突变都是通过影响胶原蛋白的合成而影响其正常结构导致OI表型的。 I型胶原蛋白的结构在分子结构上，原胶原蛋白是由平行线型链组成，每一线型链由三条扭曲左旋的a-肽链通过链间相互作用紧密结合而形成一极强的右旋三重螺旋（triplehelix）结构（如图1a所示），含有三种结构：螺旋区（由重复的Gly-X-Y 三联体序列构成），非螺旋区（在N端和C端的2个前肽形成非螺旋的结构域）及球形结构域（非螺旋结构域再进一步形成球形结构），后两者即是原胶原蛋白与胶原蛋白的区别。胶原蛋白的三股螺旋由二条α1（Ⅰ）链及一条α2（Ⅰ）链构成。每条α链约含1050个氨基酸残基，由重复的Gly-X-Y 三联体序列构成。其中X、Y是Gly之外的任何氨基酸残基，但X通常是Pro（脯氨酸）,Y通常是不由DNA碱基密码子编码的羟基脯氨酸（Hyp），它是在蛋白质一级结构序列形成之后由特定的酶—脯氨酸-4-羟化酶（P4H）作用于序列中的Pro形成的；另外,还含有一定量的羟赖氨酸（Hyl），它具有与Hyp相类似的作用。由于Pro 和Hyp的侧链是环形的它们的a-碳和酰胺氮之间的键不能旋转，因此高含量的这些氨基酸残基促进a-肽链螺旋结构的形成和稳定。在三重螺旋结构中，Gly残基位于螺旋形的中心，而其它具有侧链的氨基酸残基位于螺旋的外侧（如图1b 所示）。由于三重螺旋结构是一种错位的结构，来自三条肽链的Gly残基沿着螺旋的中心轴堆积。在三维空间上，一条链上的Gly处于和其它两条链的X 和Y残基相邻的位置，如图1b中，A链上的Gly与C 链上的X和B链上的Y 距离较近。因此，每个Gly残基的N-H(氮氢键)就与相邻的X残基上的C=O形成氢键。由于Hyp残基的羟基也参与链间氢键的形成，三重螺旋结构得到了稳定和增强。对于胶原蛋白而言，真正可发挥其生物功能和力学性能的必须是由三条缠绕的直链组成，成为三重螺旋结构。胶原蛋白在生物体内的合成与纤维的形成胶原蛋白在生物体内的合成如图2所示。 I型胶原蛋白的基因长约40kb，包含了52个外显子，编码的单体a肽链包约含1050个氨基酸残基。单体的原胶原多肽链由粗面内质网（rER）上的核糖体所合成，其前体（pro）a 链上含有1 个22 氨基酸残基的信号肽序列，该信号肽序列为内质网（ER）膜上的信号肽受体所识别，在一些移位子（translocator）的帮助下穿过ER的膜进入ER 腔中，前体a链上的信号肽被ER 腔中的信号肽酶切割形成原胶原的单体分子。原胶原分子在分泌出细胞之前，在ER中还要经历一系列翻译后的修饰过程，据报道新合成的原胶原多肽链进入ER腔以后至少受到9 种分子伴侣与酶的作用。多肽链中的脯氨酸与赖氨酸要被脯氨酸3位羟化酶（P3H）、脯氨酸4位羟化酶（P4H）及赖氨酸4位羟化酶（L4H）有选择性地羟基化,羟化作用对三股螺旋的坚固性有重要作用，羟化不足的链在体温下不能形成坚固的三股螺旋，因而不能从细胞内排出。多肽链还需经糖基化作用形成三螺旋结构。之后三聚体的I型前胶原分子被转运至高尔基体进行寡糖

1 超分子化学基础

应用有机化学
超分子化学
研究由两种以上的化学物质(分子、离子等)借分
第一章超分子化学基础
子间力相结合而形成的超分子实体，这种有一定组织构造的实体具有很好设定的性能。
分子化学:共价键的化学
W?hler合成尿素；Robert B. Woodward 和Albert Eschenmoser 在上百位合作者的参与下合成维他命B12
超分子化学: 分子间键的化学，其目标是控制分子间价键。
从分子化学到超分子化学：分子、超分子、分子和超分子器件
三位超分子化学研究方面的科学家获得1987年的年的Nobel化学奖获得年的化学奖
美国的C. 美国的 J. Pederson、D. J. Cram教授、教授法国的J. 教授。法国的 M. Lehn教授。教授
1

1967 年Pederson 等第一次发现了冠醚。
原先想合成的是一个非环聚醚(多元醚)，但在纯化过程中分离出极少量产率仅0.4%的丝状有纤维结构并不溶于羟基溶剂的白色晶体。受好奇心驱使，他进行了深入研究，发现它是一种大环聚醚，即命名为冠醚，它是由于非环聚醚前体与碱金属离子配位结合，阳离子使配体预组织后更有利于环化而形成的。这可以说是第一个在人工合成中的自组装作用。 Pederson 诺贝尔演说的题目就是“冠醚的发现”，他提到要是当年忽略了这种并非期待的杂质，他可能就与冠醚失之交臂。
O O O O O O
杯芳烃
杯芳烃：苯酚衍生物与甲醛反应得到的一类环状缩合物。杯芳烃：苯酚衍生物与甲醛反应得到的一类环状缩合物。分子形状与希腊圣杯（分子形状与希腊圣杯（Calixcrater）相似）
IUPAC：含-O(CH2CH2O)n-结构的环状聚醚化合物简称为（王）冠醚化合物（Crown ether）
Cram 诺贝尔演说的题目是“分子主客体以及它们的配合物的设计”。
受到酶和核酸的晶体结构以及免疫系统专一性的启发，从1950 年代起就想设计和合成较简单的有机化合物，来模仿自然界存在的一些化合物的功能，他认识到高度结构化的配合物是中心，Pederson 的工作一发表，他就意识到这是一个入口，由此开展了系列的主客体化学的研究。主客体也就是生物学中常采用的受体与基质，它们间的作用是典型的自组装作用。
Lehn 诺贝尔演说的题目则是“超分子化学——范围与展望、分子、超分子和分子器件”
直接地提出了超分子化学的命题，他建议将超分子化学定义为 “超出分子的化学”(Chemistry beyond the molecule)。早在1966 年，对于神经系统中的过程的兴趣，促使他想到一个化学家如何为这种最高生物功能的研究作出贡献，由于神经细胞运作与跨越细胞膜的Na+ 和K+ 的分布变化有关，因而想设计合成环肽来监控膜间 K+ 的传递。Pederson 工作发表后，Lehn 意识到这种物质可以将大环抗菌素的配价能力与醚的化学稳定性结合起来，进一步考虑到具有三维球形空腔的物质，能够整体包围离子，将形成比平面大环更强的配合物，由此设计了大双环配体、多重识别配体等，研究了它们的结构、催化性能、传递性能，并进一步进行分子器件的设计。
新型超分子化合物
超分子有三个重要特征：自组装、自组织和自复制自组装、自组装
超分子化学作为化学的一个独立的分支，是一个交叉学科，涉及无机与配位化学、有机化学、高分子化学、生物化学和物理化学，由于能够模仿自然界已存在物质的许多特殊功能，形成器件，因此它也构成了纳米技术、材料科学和生命科学的重要组成部分。
多年前提出的许多拓扑结构：多年前提出的许多拓扑结构：轮烷（轮烷（Roxtaxane））索烃（索烃（Catenane））绳结（绳结（Knot））双螺旋（双螺旋（Helix））奥林匹克环（奥林匹克环（Olympic Ring））等新颖的超分子结构已利用模板反应模板反应有效地合成出来已利用模板反应有效地合成出来
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半纤维素

半纤维素概念：半纤维素是来源于植物的聚糖，它们含有D-木糖基、D-甘露糖基与D-葡萄糖基或 D-半乳糖基的主链，其他糖基可以成为支链而链接于主链上，是低相对分子质量、能用碱液提出来的聚碳水化合物。组成的结构单元主要有：五碳糖：D-木糖基、L-阿拉伯糖基六碳糖：D-葡萄糖基、D-甘露糖基、D-半乳糖基糖醛酸：4-O-甲基-D-葡萄糖醛酸基、D-半乳糖醛酸基、D-葡萄糖醛酸基纤维素和半纤维素的主要区别：纤维素：单一糖基构成、线性高分子、聚合度高半纤维素：多种糖基构成、带有支链、聚合度低纤维素原料中主要半纤维素的类型针叶木：聚O-乙酰基半乳糖葡萄糖甘露糖（为主）、聚阿拉伯糖4-O-甲基葡萄糖醛酸木糖阔叶木：聚O-乙酰基-（4-O-甲基葡萄糖醛酸）木糖（为主）、聚葡萄糖甘露糖禾本科植物：聚阿拉伯糖4-O-甲基葡萄糖醛酸木糖（为主）半纤维素的命名法 1.先写支链糖基，后写主链糖基；含量少在前，含量多在后；词首加“聚” 2.只写主链糖基，不写支链糖基，词首写“聚”字分支度：分子中支链数与分子量的比值，表示半纤维素分子结构中枝链的多少。用相同溶剂在相同条件下同一类半纤维素中分枝度高的半纤维素溶解度高半纤维素在细胞壁中的分布研究方法：骨架法：根据纤维细胞壁中的半纤维素聚糖可溶于碱液，也可以用稀酸水解使之分离的性质，把综纤维素试样用碱液抽提或稀酸水解除去半纤维素，利用电子显微镜观察除去半纤维素后的“骨架”，与除去半纤维素前的细胞壁相比较，就可以了解半纤维素的分布情况。染色法：半纤维素的还原性末端基容易被氧化成羧基，羧基能与某些金属离子作用而使金属离子接到羧基上去。由于重金属离子对电子的散射力强，在电子显微镜照片显出较深的“颜色”而容易观察。因此，可以通过“染色”是深浅程度可以观察半纤维素在细胞壁中的分布情况。分布：1、半纤维素浓度分布的趋势为胞间层和细胞外壁较高，次生壁，特别S2层中最低 2、半纤维素浓度在S1外层最多，从S1向S2方向降低，在S1/S2交界处半纤维素浓度重新增加到S1外层的水平，在S2层逐渐下降到一个水平，并在此水平基本恒定，到 S2/S3交界处，浓度又重新上升，S3层的半纤维素浓度通常与S2层中部差不多或稍高。半纤维素的分离与提取分离前的准备： 1、微量组分的去除：苯醇抽提或丙酮抽提：萜烯类化合物、脂肪、蜡、鞣质等 70%乙醇或冷水抽提：单糖、若干配糖化合物、少量的低聚糖和水溶性聚糖草酸盐或草酸溶液预抽提：果胶质、半乳糖醛酸含量较多的原料。 2、综纤维素的制备：氯化法、亚氯酸钠法、二氧化氯法和过醋酸法半纤维素的抽提：浓碱溶解硼酸铬分级抽提法（对象：针叶木原料）、逐步增加碱液浓度分级抽提法（对象：针叶木综纤维素）、单纯碱抽提法（对象：阔叶木与草类原料中的聚木糖）、

胶原蛋白提取及氨基酸序列

管圆线虫胶原蛋白基因的测序与表达生命科学学院08级3班 09080319 吴星星一．胶原蛋白介绍胶原蛋白又名胶原质, 是由动物细胞合成的一种生物性高分子, 是构成动物结缔组织的主要蛋白质, 广泛存在于骨、腱、软骨、皮肤等结缔组织中,在脊椎动物中约占总蛋白的1/3。最常见的3 种胶原是Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型胶原, 其中Ⅰ型胶原是成年动物皮中的主要胶原形式。胶原蛋白中脯氨酸和羟脯氨酸的含量是各种蛋白质中含量最高的[1]。蛋白质是一切生命体必不可少的组成部分, 胶原作为一大类蛋白质, 在生物体内起着重要作用。由于胶原蛋白有诸多优良性质, 使这类生物高分子化合物用途非常广泛, 遍及医药、化工、食品等领域[2]。胶原蛋白具有巨大的开发潜力和利用价值。随着科学技术的发展, 人们对胶原的应用越来越广泛, 对胶原蛋白的需求越来越大, 如何既经济又快速获得胶原蛋白已成为人们关注的课题。 <一>实验材料介绍广州管圆线虫病( Angiostrongyliasis) 是由广州管圆线虫( Angiostrongylus cantonensis) 幼虫寄生于人体中枢神经系统而引发的疾病。人感染广州管圆线虫后, 幼虫在人体内移行, 侵犯中枢神经系统, 引起脑组织病变。患者出现嗜酸性粒细胞增多性脑膜脑炎或脑膜炎。临床症状主要为急性剧烈头痛; 其次为恶心、呕吐、发热及颈项强直; 严重病例可有瘫痪、嗜睡、昏迷, 甚至死亡作为一种新发传染病的病原, 广州管圆线虫的许多生物学特性, 特别是分子生物学方面, 还未被人们所认知。鉴于广州管圆线虫在人体的感染和致病阶段主要为幼虫, 本实验根据广州管圆线虫幼虫的cDNA 文库表达序列标签( expression sequence tag, EST) 测序结果, 采用PCR 技术克隆并鉴定了广州管圆线虫胶原蛋白( collagen, COL) 基因的全长cDNA 序列, 并构建了其原核表达重组质粒, 为下一步的深入研究奠定了基础。二．胶原蛋白的提取 1.1 实验原料广州光源线虫 1.2 仪器设备 Beckman LG10 - 2.4A 冷冻离心机; Unico UV-2102 紫外分光光度计; ALPH AL- 2 冻干机; DYY-Ⅲ电泳仪:; 自动定氮仪:KTJELTEC, Auto1030 Analyzer; 835- 50 型氨基酸分析仪:; WR- 2001 溶剂过滤器: 1.3 试剂材料胃蛋白酶、胰酶:,三氯乙酸, 对二甲氨基苯甲醛, 氯氨T, 高氯酸, 巯基乙醇, 柠檬酸缓冲液等。所有试剂均为分析纯;超滤膜: TS- 100, CXA- 50, 实验方法 1.4.1 酶法提取胶原蛋白本实验选用胰酶、胃蛋白酶进行酶解, 提取管园线虫的胶原蛋白。按原料∶缓冲液(pH8~9)1∶3 匀浆, 加入胰酶搅拌均匀, 在45℃酶解4h, 沸水浴灭酶 10min,5000r/min 离心15min, 取上清液, 将上清液冷冻干燥保存。去脂去杂蛋白的线虫, 按原料∶缓冲液(pH2)1∶7 匀浆, 加入胃蛋白酶搅拌均匀, 在37℃酶解6h,沸水浴灭酶10min, 7000r/min 离心15min, 取上清液, 将上清液冷冻干燥保存。补充：酶法提取胶原蛋白具体原理胶原蛋白是由三股螺旋组成的, 分子量在30 万u,每条肽链的分子量大约为10 万u。因胶原蛋白酶对胶原蛋白的水解主要破坏胶原的螺旋区, 使胶原蛋白水解为小分子肽类及游离氨基

胶原蛋白知识大全

胶原蛋白产品知识大全【1】胶原蛋白是否有副作用？是否能够引起小叶增生？【2】如何鉴别胶原蛋白品质的好坏？【3】如何通过最普通的方法检验是否添加有激素？是否含有杂质？【4】口服胶原蛋白对美容是否有效果？有没有这方面的临床证据？【5】胶原蛋白通过外部涂抹的方式，对美容是否有效果？【6】胶原蛋白的保湿、美白、淡斑、祛皱方面的原理又是什么呢？【7】分子量到底多大的胶原蛋白易被人体吸收啊？为什么？【8】胶原蛋白对骨健康有什么作用？ 1.胶原蛋白产品是否安全？是否会引发小叶增生？是否含有激素？胶原蛋白本身是安全的！ ------从高品质的原料（如鱼鳞）中，用生物酶解低温萃取的方法，经过严格的过滤工艺环节，得到的产品绝对是安全的，您服用多少的量多长时间都不会对人体引发副作用。真正高品质的小分子胶原产品对人体皮肤有明显的美容效果，是非常安全的美容佳品，无论您是口服或者外部涂抹。但是，如果原料变质，甚至是皮革工业的下脚料（猪皮牛皮经过酸碱及化学物质浸泡后的边边角角），制成的胶原产品单纯从外观上难以区分优劣。如果酶解反应环节或者过滤纯化环节控制不科学，最终得到的胶原产品极可能含有对人体有害物质。腥臭味、猪毛味道等令人作呕的味道的胶原产品，有很大可能性如此。为了取得立竿见影的效果，有的产品中添加了一些激素类物质，因此引起人体的副作用也就在所难免了；胶原蛋白的口服液，大家尤其要慎重！另外，学过食品营养的朋好友都知道，口服液中含有胶原蛋白等富营养物质，出厂后，在运输存储的过程中，遇到温度升高等情况，定会变质，因此里面必加防腐剂，即使宣传无添加的某些品牌。一些朋友反应长期服用某口服液，出现小叶增生的情况，我推测这里面很可能添加了一些激素类物质或者防腐剂。但是这种情况，要想检测到到底是那种成分，也绝非易事。因此，建议大家对胶原蛋白口服液一定要慎重！最好选择高纯胶原蛋白粉，最好不要有过多的添加物。胶囊片剂之类的产品形态也要慎重。纯的胶原粉体容易检测里面是否含有杂质，但是混合了其他成分后，您想一一排查清楚到底含有什么成分，就比较费力了。 2.小分子胶原到底能否为人体吸收？究竟多大分子量的产品容易被人体吸收？科学界已经证实，两个氨基酸脱去一分子的水结合而成的二肽，以及三个氨基酸脱去一分子的水结合而成的三肽，在小肠内是可以被人体直接吸收的。但是，被吸收后，到底有多少为人体皮肤重新利用，转化率是多少？其机制机理是什么？诸如此类的量化数据，即定量研究还没有得到明确的结果。因此，大家不要被忽悠，如有的品牌宣称：“产品中含有可以直接被人体皮肤吸收