血浆蛋白质检查
血浆蛋白质检查
一、主要血浆蛋白质的理化性质、功能和临床意义
（一）血浆蛋白质的组成
包括前白蛋白、白蛋白、α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白、α2-巨球蛋白、铜蓝蛋白、转铁蛋白、β2-微球蛋白、C-反应蛋白。
（二）功能和临床意义
1.前清蛋白（PA）：又称前白蛋白。由肝细胞合成，其半寿期很短，仅约12h。
（1）功能
1）参与组织修补。
2）运载蛋白：运输激素和维生素，如运输甲状腺激素和维生素A。
（2）临床意义
1）营养不良指标。
2）肝功不全指标：在肝炎发病早期血清前白蛋白浓度下降往往早于其他血清蛋白成分的改变。
3）急性炎症、恶性肿瘤、肾炎时其血清浓度降低。
2.清蛋白（Alb）
由肝实质细胞合成，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的57%～68%。
（1）功能
①源性氨基酸营养源；②维持血液正常pH；
③血浆中主要的非特异性载体，可运输许多水溶性差的物质如胆红素、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子、多种药物等；④维持血液胶体渗透压。
（2）临床意义
1）个体营养状态的评价指标：
医学认定水平：Alb＞35g/L时正常；28～34g/L轻度缺乏；21～27g/L中度缺乏；＜21g/L严重缺乏。当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。
2）在血浆蛋白质浓度明显下降的情况下，可以影响许多配体在血循环中的存在形式，包括源性的代物、激素和外源性的药物。
3）浓度升高：严重脱水、休克、饮水不足时。
4）浓度降低
摄入不足（营养不良）
合成障碍（慢性肝病）
消耗增大（恶性肿瘤、甲亢、重症结核等）
丢失增多（肾病综合征、严重烧伤、急性失血、组织炎症等）
白蛋白分布异常（门静脉高压腹水）
先天性白蛋白缺乏症（罕见）
3.α1-酸性糖蛋白（AAG）：又称血清类黏蛋白，包括等分子的己糖、己糖胺和唾液酸。
临床意义：主要作为急性时相反应的指标。
增高：风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死患者常增高。
降低：在营养不良、严重肝损害等情况下。
在急性时相反应或用类固醇皮质激素治疗时，由于α1-酸性糖蛋白含量升高，结合以上药物的能力增强而干扰药物的有效作用。
4.α1-抗胰蛋白酶（AAT）：具有蛋白酶抑制作用的一种急性时相反应蛋白。
（1）功能：对抗由多形核白细胞吞噬作用时释放的溶酶体蛋白水解酶。
（2）临床意义：
①浓度升高：急性炎症、外科手术后。
②降低：可见于胎儿呼吸窘迫症。α1-抗胰蛋白酶缺陷可引起肝细胞的损害而致肝硬化。
5.血红素结合蛋白（Hp）：也称结合珠蛋白、触珠蛋白。是肝脏合成的一种急性时相反应蛋白。
（1）功能：结合血浆中游离的血红蛋白，防止由肾脏丢失，有效的保留铁。
（2）临床意义：
①急性时相反应时浓度增加；②烧伤、肾病综合征引起大量Alb丢失，其含量升高；③血管溶血（溶血性贫血、输血反应、疟疾）时，Hp含量明显下降。
6.α2-巨球蛋白（α2-MG或AMG）：血浆中分子量最大的蛋白质。由肝细胞与单核-吞噬细胞系统合成。
（1）功能：与一些蛋白水解酶结合而影响这些酶的活性，选择性保护某些蛋白酶的活性，可能与免疫反应有关。
（2）临床意义：
升高：见于低白蛋白血症（代偿，保持血浆渗透压）；妊娠、口服避孕药也可使其升高。
7.铜蓝蛋白（CER）：肝合成的含铜α2-糖蛋白。
（1）功能：具有氧化酶的功能（也叫亚铁氧化酶）参与铁代；作为铜的载体和代库（血清中的铜95%存在于CER中，5%以扩散态存在）。
（2）临床意义：协助诊断Wilson病（肝豆状核变性）。Wilson病患者血清总铜浓度不变，铜蓝蛋白含量降低（10mg／dl以下），而伴有血浆可透析的铜（游离铜）含量增加。此病为常染色体隐性遗传。
CER也是一种急性时相反应蛋白。
8.转铁蛋白（TRF）：血浆中主要含铁蛋白。
（1）功能：负责运载由消化道吸收的铁和由红细胞降解释放的铁。TRF的浓度受Fe供应的调节，缺铁时TRF升高。
（2）临床意义：
1）用于贫血的诊断和治疗监测：缺铁性的低血红蛋白贫血中TRF的水平升高，但铁饱和度很低；如果贫血是由于红细胞对铁的利用障碍，则血浆中转铁蛋白正常或低下，但铁的饱和度增高。
2）急性时相反应TRF下降，炎症、恶性病变时随Alb、PA同时下降。
3）在炎症、恶性病变时常随着白蛋白、前白蛋白同时下降。
4）妊娠、口服避孕药或注射雌激素可使TRF升高。
9.β2-微球蛋白（BMG）：广泛存在于所有的有核细胞表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞。
临床意义：
（1）血中浓度升高：肾衰、炎症、肿瘤。
（2）临床主要应用于监测肾小管功能损伤。特别用于肾移植后排斥反应的监测，如有排异反应影响肾小管功能时，尿中β2-微球蛋白排出量增加。
（3）脑脊液中BMG浓度升高：急性白血病和淋巴瘤有神经系统浸润时。
10.C-反应蛋白（CRP）：是一种能与肺炎链球菌C多糖体反应的急性时相反应蛋白，由肝细胞合成。
临床意义：
急性时相反应的一个极灵敏的指标。
浓度升高：急性心肌梗死、创伤、感染、炎症、外科手术、肿瘤浸润、风湿病时血浆CRP浓度迅速显著升高，可达正常浓度的数千倍。
结合临床病史，有助于随访病程。
例题
血浆白蛋白不具有的功能是
A.维持胶体渗透压
B.参与维持血浆的正常pH
C.运输某些物质
D.营养作用
E.免疫功能
[答疑编号1]
正确答案：E
Wilson病时不可能出现下列哪种情况
A.血清总铜浓度升高
B.血清游离铜浓度升高
C.尿铜排出增加
D.血清CER浓度降低
E.血清ALT浓度升高
[答疑编号2]
正确答案：A
对营养不良和肝功能不全比较敏感的血浆蛋白检测指标是
A.白蛋白
B.前白蛋白
C.转铁蛋白
D.β2微球蛋白
E.α1糖蛋白
[答疑编号3]
正确答案：B
引起血浆白蛋白减少的原因不包括
A.严重感染
B.恶性肿瘤
C.慢性肾炎
D.严重腹泻、脱水
E.大面积烧伤
[答疑编号4]
正确答案：D
二、血浆蛋白质的测定、参考值、方法评价及其临床意义
蛋白质测定方式大体可分为：
1.用化学方法测定血清（浆）总蛋白、白蛋白和球蛋白的含量及白蛋白与球蛋白的比例；
2.用蛋白电泳方法测定蛋白质的组分；
3.用免疫化学法特异测定个别蛋白，如用免疫比浊法测前清蛋白。通过制备特异的抗血清，测定Ag-Ab 复合物，多用试剂盒。
（一）血清总蛋白测定方法及临床意义
1.测定方法：双缩脲比色法（推荐蛋白质定量方法）
原理：蛋白质分子中的肽键在碱性条件下与Cu2＋作用生成紫红色的化合物，颜色深浅在一定浓度围与蛋白含量成正比。经与同样处理的蛋白标准液比较，即可求得蛋白质含量。
评价：操作简便、重复性好；只对蛋白作用，氨基酸无反应，各种蛋白呈色相近；缺点是灵敏度较低。
参考区间：血浆总蛋白随年龄增大有所增高，60岁后则有所下降，新生儿为46～70g/L，数月龄～2岁为51～75g/L。3岁及以上为60～80g/L，成人为64～83g/L（直立行走）和60～78g/L（卧床）。
2.临床意义：血清总蛋白生理性波动。
（1）血清总蛋白增高
1）血液浓缩，导致总蛋白浓度相对增高：严重腹泻、呕吐、高热时急剧失水，血清总蛋白浓度可明显升高。休克时，血液可发生浓缩；慢性肾上腺皮质功能减退的患者，由于丢失钠的同时伴随水的丢失，血浆也可出现浓缩现象。
2）血浆蛋白质合成增加：主要是球蛋白合成增加，见于多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症患者。
（2）血清总蛋白降低
1）各种原因引起的血液稀释，导致总蛋白浓度相对降低：如静脉注射过多低渗溶液或因各种原因引起的钠、水潴留。
2）长期摄入不足及消耗增加：如食物中长期缺乏蛋白质或慢性胃肠道疾病所引起的消化吸收不良。因患消耗性疾病，如严重结核病，甲状腺功能亢进，恶性肿瘤等，均可造成血清蛋白浓度降低。
3）蛋白质丢失：如严重烧伤、肾病综合征、溃疡性结肠炎等，使蛋白质大量丢失。
4）蛋白质合成减少：各种慢性肝病。
（二）血清清蛋白测定方法及其临床意义
1.测定方法：
溴甲酚绿法（BCG法）：是一种阴离子染料，在pH4.2的缓冲液中，与白蛋白结合成复合物，溶液由未结合前的黄色变成蓝绿色，在628nm波长的吸光度与白蛋白浓度成正比，经与同样处理的清蛋白标准液比较，即可求得白蛋白的含量。
参考区间：血清白蛋白随年龄有所变化，0～14岁逐渐升高，此后下降。成人：35～52g/L。走动者比卧床者平均高3g/L。
2.临床意义
1）清蛋白浓度增高：严重脱水，血浆浓缩。
2）清蛋白浓度降低：同总蛋白浓度降低。
（三）球蛋白的含量及白蛋白与球蛋白的比例
1.球蛋白的含量：是通过血清总蛋白测定值减去血清清蛋白测定值计算出来的。
2.临床意义：
1）球蛋白浓度增高
多见于感染性炎症、自身免疫性疾病（系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎等）和肿瘤（多发性骨髓瘤和淋巴瘤）。
多发性骨髓瘤是一种单克隆疾病，它是由浆细胞恶性增殖造成的异常高的单一Ig（多见于IgA或IgG）血症。
2）球蛋白浓度降低
见于血液稀释、严重的营养不良、胃肠道疾病等。
3.清蛋白与球蛋白比值（A/G比值）
A/G比值反映了清蛋白与球蛋白浓度变化的关系。正常A/G比值为1～2/1。临床上常用A/G比值来衡量肝脏疾病的严重程度，当A/G比值小于1时，称比值倒置，为慢性肝炎或肝硬化的特征之一。
溴甲酚绿法测定血清白蛋白显色原理是
A.溴甲酚绿在pH7.6环境中与白蛋白形成蓝绿色化合物
B.溴甲酚绿在pH9.2环境中与白蛋白形成蓝绿色化合物
C.溴甲酚绿在pH4.2环境中与白蛋白形成蓝绿色化合物
D.溴甲酚绿在pH8.6环境中与白蛋白形成蓝绿色化合物
E.溴甲酚绿在pH4.7环境中与白蛋白形成蓝绿色化合物
[答疑编号1]
正确答案：C
下列可能导致血清总蛋白增高的原因是
A.营养不良
B.消耗增加
C.急剧失水
D.肝功能障碍
E.消耗性疾病
[答疑编号2]
正确答案：C
（四）血清蛋白电泳分析
1.原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，在同一pH电场中所带电荷量也不同，加之蛋白质的分子量亦不相同，所以在同一电场中电泳迁移率就有差异。醋酸纤维素薄膜电泳及聚丙烯酰胺凝胶电泳是目前临床生物化学检验中最常用的电泳技术，按其泳动速度可将血清（浆）蛋白质分成分为五条区带，从正极到负极依次为白蛋白和α1、α2、β、γ-球蛋白。
通过染色和光密度扫描可计算出各区带蛋白质占总蛋白的百分含量，是了解血清（浆）蛋白质全貌的有价值的方法。
在琼脂糖凝胶电泳中常可分出13个区带。如果采用聚丙烯酰胺凝胶电泳在适当条件下可以分出30多个区带。
以%表示：
Alb：57%～68%
α1：1.0%～5.7%
α2：4.9%～11.2%
β：7%～13%
γ：9.8%～18.2%
以g/L表示：
Alb：35～52 g/L
α1：1.0～4.0 g/L
α2：4.0～8.0 g/L
β：5.0～10.0 g/L
γ：6.0～13.0 g/L
2.临床意义：血清蛋白电泳图谱的分型为临床疾病诊断提供依据。
（1）肾病型
可见于急慢性肾炎、肾病综合征、肾功能衰竭等，图形表现为Alb降低，α2和β升高。
（2）肝硬化型
可见于慢性活动性肝炎、肝硬化等，图形表现为Alb降低，β和γ增高，可出现β和γ难以分离而连接在一起的“β-γ”桥，此现象是由于肝脏纤维增生导致IgA增高所致。
（3）急性反应时相型：常以α1、α2增高为特征。
（4）慢性炎症型：Alb降低，α2、γ增高较为常见。
急性炎症型慢性炎症型
（5）M蛋白血症主要见于多发性骨髓瘤，患者有大量单克隆蛋白质（主要是IgG或IgA），电泳时可在β和γ之间出现一条狭窄的区带，称M区带。
IgG型多发性骨髓瘤IgA型多发性骨髓瘤
异常血清蛋白质电泳图谱的分型及其特征
血清蛋白质的图谱类型总蛋白质Alb α1α2βγ
低蛋白血症↓↓↓↓N ↑N ↓N ↑
肾病型↓↓↓↓↑↑↑↑不定β-γ ↑
肝硬化型↓ N ↑↓↓N ↓N ↓β-γ ↑（融合）
急性炎症或急性时相反应症N ↓ N↑↑ N 慢性炎症型↓↑↑↑弥漫性肝损害型↓ N↓↓↑↓↑弥漫宽γ球蛋白血症型↑↓ N↑↑M蛋白血症型在α-γ区带中出现M蛋白峰-M区带峰高α2（β）球蛋白血症↓↑↑↑
妊娠型（高α型）↓ N↓↑↑ N 蛋白质缺陷个别区带出现特征性缺乏
在正常人血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳图谱中泳动速率最慢的是
A.白蛋白
B.α1球蛋白
C.α2球蛋白
D.β球蛋白
E.γ球蛋白
[答疑编号3]
正确答案：E
三、急性时相反应蛋白
（一）概念：
在急性心梗、外伤、炎症、手术、肿瘤时血浆某些蛋白质水平可有明显的升高或降低，这一现象被称为急性时相反应（APR），这些蛋白质被称为急性时相反应蛋白。它们可能是机体防御机制的一部分。
（二）急性时相反应蛋白的种类
正向急性时相反应蛋白：（浓度升高）
α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白、铜蓝蛋白、C4、C3、纤维蛋白原、C-反应蛋白等。
负向急性时相反应蛋白：（浓度下降）
前白蛋白、白蛋白、转铁蛋白。
（三）在急性时相反应进程中的变化特点及临床意义
急性心梗时，早期C反应蛋白、α1抗胰蛋白酶、α1酸性糖蛋白、触珠蛋白上升很快，然后相继在3周逐步降低至正常。
组织损伤后24小时血中触珠蛋白和α1抗胰蛋白酶开始升高，同时可有血中纤维蛋白原水平的上升，使血栓形成的可能性升高。
C反应蛋白是一种主要的急性反应期的指示蛋白，其在组织损伤后6～8h就可上升，上升幅度可达正常值的20～500倍，在致病因素消除后C反应蛋白可很快恢复正常。因为C反应蛋白在血中的半寿期＜1ｄ，因此其在抗生素治疗时有一定的参考价值。
急性反应期一般同时有免疫球蛋白水平升高，是因为急性感染或其他组织损伤刺激了淋巴细胞（B细胞）的免疫球蛋白合成。
下列哪项不是急性时相反应蛋白
A.CRP
B.LDL
C.AAG
D.AAT
E.Hp
[答疑编号4]
正确答案：B
蛋白质的生理功能
蛋白质的生理功能 1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。 2、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速机体衰退。 3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。 4、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。 5、维持体液的酸碱平衡。 6、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。 7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。 8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。 9、提供热能。蛋白质和健康蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质。 蛋白质能供给能量。这不是蛋白质的主要功能，我们不能拿“肉”当“柴”烧。但在能量缺乏时，蛋白质也必须用于产生能量。另外，从食物中摄取的蛋白质，有些不符合人体需要，或者摄取数量过多，也会被氧化分解，释放能量。
白蛋白
目录 1白蛋白2主要作用3正常值4临床意义5偏低的危害6高的原因是什么 白蛋白结构(双体) 白蛋白结构（单体） 白蛋白（又称清蛋白，albumin,Alb）系由肝实质细胞合成，在血浆中的半寿期约为白蛋白结构(单体)15-19天，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的40%-60%。其合成率虽然受食物中蛋白质含量的影响，但主要受血浆中白蛋白水平调节，在肝细胞中没有储存，在所有细胞外液中都含有微量的白蛋白。关于白蛋白在肾小球中的滤过情况，一般认为在正常情况下其量甚微，约为血浆中白蛋白的0.04%，按此计算每天从肾小球滤过液中排出的白蛋白即可达3.6g，为终尿中蛋白质排出量的30-40倍，可见滤过液中多数白蛋白是可被肾小管重新吸收的。有实验证实白蛋白在近曲小管中吸收，在小管细胞中被溶酶体中的水解酶降解为小分子片段而进入血循环。白蛋白可以在不同组织中被细胞内吞而摄取，其氨基酸可被用为组织修补。 又称清蛋白。溶于水且遇热凝固的一种球形单纯蛋白。在自然界中分布最广，几乎存在于所有动植物中。如卵白蛋白、血清白蛋白、乳白蛋白、肌白蛋白、麦白蛋白、豆白蛋白等都属于此类。常用作培养基成分。也可用有人造香肠、汤品和炖品中作粘接剂。 白蛋白的分子结构已于1975年阐明，为含585个氨基酸残基的单链多肽，分子量为66458，分子中含17个二硫键，不含有糖的组分。在体液pH7.4的环境中，白蛋白为负离子，每分子可以带有200个以上负电荷。它是血浆中很主要的载体，许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输。这些物质包括胆红素、长链脂肪酸（每分子可以结合4-6个分子）、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子（如Cu2+、Ni2+、Ca2+）药物（如阿司匹林、青霉素等）。 主要作用 白蛋白的主要生理作用如下： （1）维持血浆胶体渗透压的恒定 白蛋白是血浆中含量最多、分子最小、溶解度大、功能较多的一种蛋白质。血浆胶体渗透压的维持主要依靠血浆中的白蛋白，胶体渗透压是使静脉端组织间液重返回血管内的主要动力。当血浆白蛋白因病理条件引起下降时，血浆的胶体渗透压也随之下降，可导致血液中的
2017年初级检验技师考试《临床化学》讲义 血浆蛋白质检查
血浆蛋白质检查 一、主要血浆蛋白质的理化性质、功能和临床意义 （一）血浆蛋白质的组成 包括前白蛋白、白蛋白、α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白、α2-巨球蛋白、铜蓝蛋白、转铁蛋白、β2-微球蛋白、C-反应蛋白。 （二）功能和临床意义 1.前清蛋白（PA）：又称前白蛋白。由肝细胞合成，其半寿期很短，仅约12h。 （1）功能 1）参与组织修补。 2）运载蛋白：运输激素和维生素，如运输甲状腺激素和维生素A。 （2）临床意义 1）营养不良指标。 2）肝功不全指标：在肝炎发病早期血清前白蛋白浓度下降往往早于其他血清蛋白成分的改变。 3）急性炎症、恶性肿瘤、肾炎时其血清浓度降低。 2.清蛋白（Alb） 由肝实质细胞合成，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的57%～68%。 （1）功能 ①内源性氨基酸营养源；②维持血液正常pH； ③血浆中主要的非特异性载体，可运输许多水溶性差的物质如胆红素、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子、多种药物等；④维持血液胶体渗透压。 （2）临床意义 1）个体营养状态的评价指标： 医学认定水平：Alb＞35g/L时正常；28～34g/L轻度缺乏；21～27g/L中度缺乏；＜21g/L严重缺乏。当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。 2）在血浆蛋白质浓度明显下降的情况下，可以影响许多配体在血循环中的存在形式，包括内源性的代谢物、激素和外源性的药物。 3）浓度升高：严重脱水、休克、饮水不足时。 4）浓度降低 摄入不足（营养不良） 合成障碍（慢性肝病） 消耗增大（恶性肿瘤、甲亢、重症结核等） 丢失增多（肾病综合征、严重烧伤、急性失血、组织炎症等） 白蛋白分布异常（门静脉高压腹水） 先天性白蛋白缺乏症（罕见） 3.α1-酸性糖蛋白（AAG）：又称血清类黏蛋白，包括等分子的己糖、己糖胺和唾液酸。 临床意义：主要作为急性时相反应的指标。 增高：风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死患者常增高。 降低：在营养不良、严重肝损害等情况下。 在急性时相反应或用类固醇皮质激素治疗时，由于α1-酸性糖蛋白含量升高，结合以上药物的能力增强而干扰药物的有效作用。 4.α1-抗胰蛋白酶（AAT）：具有蛋白酶抑制作用的一种急性时相反应蛋白。 （1）功能：对抗由多形核白细胞吞噬作用时释放的溶酶体蛋白水解酶。 （2）临床意义：
血浆蛋白质检查题库1-0-8
血浆蛋白质检查题库 1-0-8
问题： [单选,A2型题,A1A2型题]Wilson病时不可能出现以下哪种变化（） A.血清总铜浓度升高 B.血清游离铜浓度升高 C.尿铜排出增加 D.血清Cp浓度下降 E.血清ALT升高 Wilson病是由体内铜代谢障碍引起的，其具体表现有：血清总铜量和铜苎蛋白减少而疏松结合部分的铜量增多，肝脏排泄铜到胆汁的量减少，尿铜排泄量增加，许多器官和组织中有过量的铜沉积，尤以肝、脑、角膜、肾等处为明显，过度沉积的铜可损害这些器官的组织结构和功能。
问题： [单选,A2型题,A1A2型题]下列关于前清蛋白的描述，正确的是（） A.是维持血浆渗透压最主要的蛋白质 B.血清中的参考范围为200~400mgml C.对T4的亲和力比T3大 D.在醋酸纤维素薄膜电泳中显示在清蛋白的阳极侧 E.半寿期很长 维持血浆渗透压最主要的蛋白质是清蛋白；参考范围为200~400mgmL；对T4的亲和力比T3大；半寿期很短。选项A、B、C、E都错，就是因为前清蛋白电泳在清蛋白之前（即阳极侧），故称之前清蛋白。
问题： [单选,A2型题,A1A2型题]下列关于清蛋白生理功能的描述，错误的是（） A.具有运输胆红素的功能 B.维持血浆胶体渗透压 C.作为组织修补材料 D.也可运输青霉素 E.在血液偏酸性时，其氨基和羧基分别以-NH2和-COO-形式存在 在血液偏碱性时，其氨基和羧基分别以-NH2和-COO-形式存在。 出处：山东11选5 https://https://www.360docs.net/doc/ce2113505.html,;
问题： [单选,A2型题,A1A2型题]下列关于清蛋白的描述，正确的是（） A.具有运输胆红素的功能 B.分子结构中含氨基酸残基的个数为850个 C.分子结构中含二硫键的个数为13个 D.不能运输青霉素 E.在血液偏酸性时，其氨基和羧基以-NH2和-COO-形式存在 清蛋白分子结构中含氨基酸残基的个数为580个；含二硫键的个数为17个；能运输青霉素；在血液偏碱性时，其氨基和羧基以-NH2和-COO-形式存在。选项B、C、D、E都错误。在胆红素代谢中，间接胆红素的运输主要靠清蛋白，这也是清蛋白功能之一，即载体蛋白。
医学检验--血浆蛋白质检查
血浆蛋白质检查 主要血浆蛋白质的理化性质、功能和临床意义 （一）血浆蛋白质的组成 血浆蛋白质是血浆中含量最多、成分极为复杂、功能广泛的一类化合物。目前已分离出近于纯品者就有200多种。 近年来有许多新技术用于研究蛋白质，这些资料提供了有价值的病理生理信息，有助于疾病的诊断、治疗。 参考值可随所用测定方法、年龄、性别而有所不同 （二）功能和临床意义 1.前白蛋白（PA） 电泳位于清蛋白前面，由肝细胞合成,半寿期为2～5天。 功能 （1）参与组织修补。 （2）运载蛋白：运输激素和维生素，如运输甲状腺激素和维生素A。 临床意义 （1）营养不良敏感指标； （2）肝功不全指标：在肝炎发病早期血清前白蛋白浓度下降往往早于其他血清蛋白成分的改变； （3）急性炎症、恶性肿瘤、肾炎、创伤时其血清浓度降低。 2.视黄醇结合蛋白（RBP） 由肝脏合成，是分子量21kD，半衰期为12小时。 RBP将视黄醇从肝脏转运到各种靶组织，保护其不被氧化损伤。
在血浆中RBP与TTR（甲状腺素转运蛋白）以1:1结合，可避免小分子RBP从肾小球滤过。在靶细胞内，随TTR-RBP复合物的降解，视黄醇被摄入细胞。 3.白蛋白（Alb） Alb由肝细胞合成。白蛋白是血浆中含量最多的蛋白质，占总蛋白的57%～68%。 功能 （1）内源性氨基酸营养源； （2）维持血浆的胶体渗透压； （3）具有酸碱缓冲能力，维持血浆的正常pH； （4）运输和储存作用：是血浆中主要的非特异性载体。 可运输许多水溶性差的物质如胆红素、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子、多种药物等。 因分子量较小，它在血管外体液中的浓度可作为各种膜屏障完整性的良好指标。 临床意义 （1）个体营养状态的评价指标。 （2）血浆蛋白质浓度明显下降时，可以影响一些内源性的代谢物、激素和外源性的药物在血液循环中的存在形式。 （3）血浆的清蛋白增高较少见，血液浓缩如严重脱水、休克、饮水不足等。 （4）浓度降低见于 ①白蛋白合成降低，如急、慢性肝病； ②营养或吸收不良； ③组织损伤或炎症引起的白蛋白分解代谢增加如大面积组织损伤； ④消耗性疾病（恶性肿瘤，严重感染等）； ⑤白蛋白异常丢失，如肾病综合征、慢性肾炎等； ⑥白蛋白分布异常，如有门静脉高压腹水时； ⑦遗传性疾病等。 已发现有20种以上白蛋白的遗传性变异。 简单说：摄入不足；合成障碍；消耗增大；丢失增多；血液稀释及分布异常；遗传疾病。 4.α1-酸性糖蛋白（AAG） α1-酸性糖蛋白包括等分子的己糖、己糖胺和唾液酸，是主要的急性时相反应蛋白，与抗体的免疫防御功能有关。 临床意义：α1-酸性糖蛋白的测定目前主要作为急性时相反应的指标。 增高：在风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死患者。 降低：在营养不良、严重肝损害等。 5.α1-抗胰蛋白酶（AAT） 肝脏合成，α1-抗胰蛋白酶是α1-区带显色的主要成份。 是血液中最主要的蛋白酶抑制剂，可抑制多种蛋白酶的活性。 一般认为α1-抗胰蛋白酶的主要功能是对抗由多形核白细胞吞噬作用时释放的溶酶体 蛋白水解酶。 临床意义 （1）浓度升高：见于急性炎症、外科手术（急性时相反应蛋白）妊娠、长期服用可的松、雌激素等药物也可升高。 （2）降低：可见于胎儿呼吸窘迫综合征。 α1-抗胰蛋白酶缺陷可引起肝细胞的损害而致肝硬化，严重的遗传性缺陷常伴有早年（20～40岁）肺气肿。
知识十六 主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义.
知识十六主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义 教学目的： 1、熟悉血浆蛋白质的理化性质、功能与临床意义； 2、掌握个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义； 3、了解疾病时血浆蛋白质的变化等。 重点：个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义。 难点：血浆蛋白质测定的临床意义；疾病时血浆蛋白质的变化。 教学方法和手段：课堂讲授为主，多媒体教学为辅，课堂提问突出重点。 授课时数：1学时 教学内容及组织： 一、血浆蛋白质的组成及功能 血浆蛋白质是血浆固体成份中含量最多、组成复杂、功能广泛的一类化合物。占血浆固体成份90%左右，目前已经研究的血浆蛋白质有300多种，分离出的纯品约100来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞合成，主要功能。 1. 维持血浆胶体渗透压；清蛋白。 2. 作为某些物质的载体，起运输作用；如清蛋白能与多种物质结合（FA、胆红素），某些球蛋白具特异地运输某些物质的功能，运铁蛋白、运皮质醇蛋白。 3. 维持体液pH恒定；血浆蛋白pI一般都小于7.4是弱酸，一部分以弱酸盐形式存在，构成缓冲对。 4. 免疫功能；血浆中许多具有免疫功能的球蛋白，主要由浆细胞合成，电泳时位于γ区带，如IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，此外，还有具有免疫作用的非特异球蛋白，如补体。 5. 凝血与纤溶作用；凝血与纤溶是一对矛盾的统一、凝血因子与纤溶因子绝大部分是血浆蛋白质，它们促进血液凝固，防止血液流失和溶解血栓，防止重要脏器的动脉栓塞。 6. 营养作用；血浆蛋白质可分解成AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。 7. 催化作用；血浆中有许多酶类，其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝蛋白、LPL、LCAT、肾素等。 二、个别血浆蛋白质 （一）前白蛋白（prealbumin，PA）分子量5.4万，由肝细胞合成，电泳时移动速度较白蛋白快，位于其前方面得名，半寿期短12h，PA是一类运载蛋白，一种能与甲状腺素结合，称为甲状腺结合蛋白，一种能与VitA结合，称为VitA 结合蛋白，常用测定方法是免疫学方法，正常参与范围0.2～0.4g /L,急性炎症，
蛋白质的主要生理功能和作用
蛋白质的主要生理功能和作用 张世林外语学院日语14.1 学号：201407030120 摘要本文阐述了蛋白质的定义概念、组成特点、结构性质、生理功能以及作用。 关键词历史定义组成特点结构性质功能 正文： 在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格利特·马尔德（Gerhardus Johannes Mulder）对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为131Da。 对于早期的生物化学家来说，研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质，如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶（获取自屠宰场）。1950年代后期，Armour Hot Dog Co.公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免费提供给全世界科学家使用。
这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。随后，Walter Kauzman在总结自己对变性的研究成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研究工作的基础上，提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用所介导的。1949年，弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析；到了1980年代，NMR也被应用于蛋白质结构的解析；近年来，冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。截至到2008年2月，蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。 蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊（ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基（-R）不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中
白蛋白生理意义
目前白蛋白的价格已经纳入国家法定定价，它有国家发改委来进行制定最高的零售价格。如国内生产的20G（冻干粉）/瓶人血白蛋白，统一最高零售价格为609元，白蛋白价格国内生产的10g:50ml/瓶人血白蛋白，统一最高零售价格为360元。其他边远地区可根据当地情况作适当比例的调整。作用 白蛋白的生理作用 （1）维持血浆胶体渗透压的恒定 白蛋白是血浆中含量最多、分子最小、溶解度大、功能较多的一种蛋白质。血浆胶体渗透压的维持主要依靠血浆中的白蛋白，胶体渗透压是使静脉端组织间液重返回血管内的主要动力。当血浆白蛋白因病理条件引起下降
时，血浆的胶体渗透压也随之下降，可导致血液中的水份过多进入组织液而出现水肿。 （2）血浆白蛋白的运输功能 血浆白蛋白能与体内许多难溶性的小分子有机物和无机离子可逆地结 合形成易溶性的复合物，成为这些物质在血液循环中的运输形式。由此可见白蛋白属于非专一性的运输蛋白，在生理上具有重要性，与人体的健康密切相关。 （3）血浆白蛋白的其它生理作用 血浆中白蛋白的含量远比球蛋白多，亲水作用又比球蛋白大，这使血浆中的白蛋白对球蛋白起到一种胶体保护的稳定作用。当肝脏功能障碍引起白蛋白合成不足时，可使血浆球蛋白失去胶体保护作用，稳定性下降。血浆球蛋白的稳定性下降，将严重影响这些物质在体内的代谢、利用，引起相应的症状。此外，白蛋白还是人体内一种重要的营养物质。白蛋白在血浆中也不断地进行着代谢更新，血浆白蛋白分解产生的氨基酸，可用于合成组织蛋白，氧化分解以供应能量或转变成其它含氮物质。 具有活性的激素或药物当与白蛋白结合时，可以不表现其活性，而视为 白蛋白 其储存形式，由于这种结合的可逆性和处于动态平衡，因此在调节这些激素和药物的代谢上，具有重要意义。 白蛋白是具有黏性、胶质性的物质，在人体内遇到重金属离子时，会自动与重金属离子结合，由排泄系统排出体外，起到解毒的作用。因此，食用含白蛋白丰富的食物，可避免重金属离子的吸收而中毒。白蛋白对胃壁还有保护作用。 人血白蛋白是血液制品的一种，俗称“生命制品”、“救命药”。它是从健康人的血液中提炼加工而成，直接静脉注射到病人体内，其主要功能是增强人的免疫力和抵抗力。市场价300到400元一瓶。临床上主要用于失血创伤和烧伤等引起的休克、脑水肿，以及肝硬化、肾病引起的水肿或腹水等危重病症的治疗，以及低蛋白血症病人。 参考：1、白蛋白纯化；2、白蛋白的纯化方法；3、白蛋白和抗体的亲和生产工艺；4、包括加热处理步骤的人血清白蛋白的制造方法；5、沉淀法从动物血制取蛋白的方法。 看来，好像别人给我解释的白蛋白就可以当抗体用的解释是完全错误的！！ 肝功能检查白蛋白的作用肝功指标！！！
生理学第三章血液试题及答案
第三章血液 二、填空题1.运输功能、缓冲功能、调节体温、防御和免疫功能、生理性止血功能 2.血浆晶体渗透压、血浆胶体渗透压 3.晶体物质、NaCl、蛋白质、白蛋白 4.300mmol/L、不变、正常 5.降低 1.血液是内环境中最活跃的部分，它的主要功能包括_______ 、 _______ 、________、_______ 、_______ 。 2. 维持细胞内外水平衡；维持血管内外水平衡。 3.血浆晶体渗透压是由形成的，特别是；血浆胶体渗透压是由形成，特别是。 4.正常人的血浆渗透压约为。静脉输入0.85％ NaCl溶液，血浆渗透压，血细胞形态_______。 5.若血浆中的白蛋白数量减少，即使保持血浆蛋白总量不变，血浆胶体渗透压也将明显。 三、单项选择题（A型题）1.A 2.B 3.A 1.血浆胶体渗透压主要来自（） A．白蛋白 B．α1-球蛋白 C．α2-球蛋白 D．γ-球蛋白 E．纤维蛋白原 2.构成血浆晶体渗透压的主要成分是（） A.氯化钾 B.氯化钠 C.碳酸氢钾 D.钙离子 E.碳酸氢钠 3.使血浆胶体渗透压降低的主要因素是（）
A.血浆白蛋白减少 B.血浆血蛋白增多 C.血浆球蛋白增多 D.血浆球蛋白减少 E.血浆纤维蛋白原减少 4.血细胞比容是指血细胞（） A.在血液中所占的重量百分比 B.在血液中所占的容积百分比 C.与血浆容积的百分比 D.与白细胞容积的百分比 E.与血管容积之比 5.正常成年人血液总量约相当于体重的( ) A．8% B．10% C．12% D．14% E．16% 四、多项选择题（X型题）1.ABC 2.ABCDE 3.ABCE 4.ABDE 5.BDE 18.ABC 19.AD 1.血清与血浆的区别在于前者( ) A．缺乏纤维蛋白原 B．缺乏某些凝血因子 C．增加了血小板释放的物质 D．增加了白蛋白 E．增高了血浆晶体渗透压 2.血液的生理功能有( ) A.运输功能 B.缓冲功能 C.防御保护功能 D.调节体温 E.参与生理 止血和血液凝固 3.下列关于血液的叙述正确的是（） A.血液是一种流体组织 B.血液是由血细胞和血浆组成 C.血液的颜色是由红细胞中血红蛋白所决定的 D.血浆蛋白均由肝脏产生 E. 血液的比重在1.050～1.060之间，红细胞数越多，血液比重越大
人血白蛋白的使用
人血白蛋白是临床常用的一种天然血液制品。按照《中国生物制品规程》标准制造和检定的产品，是 由乙型肝炎疫苗免疫健康人的血浆或血清，经低温乙醇法分离纯化，并经60℃10小时加温灭活病毒后制成，白蛋白含量在96%以上，含适宜稳定剂，不含防腐剂和抗生素，供静脉输注。随着我们对危重病人病理生理过程的进一步深入了解，临床中使用白蛋白引起越来越多的争议。白蛋白具有很多生理学功能，在临床中应用的范围很广。在1998年世界范围内白蛋白的用量为300－400吨，很多医院白蛋白的用量占药房营业额的30％强。现在随着药物经济学的发展，对这种昂贵药物不加限制的使用引起了广泛的争议。 1. 蛋白的代谢血浆蛋白是血浆中主要固体物质，约占血浆总量的6－8％。可以分为白蛋白和球蛋白二大类。白蛋白含584个氨基酸，平均分子量69000道尔顿，易溶于水，表面带负电荷。血浆中白蛋白总量约为120g，浓度为40－50g/L。除了分布在血浆中，白蛋白还存在于组织液中，组织液中的白蛋白约为160g，浓度比血浆中的要低，为血浆中白蛋白浓度的一半。正常人体肝脏每天生成9-12g 白蛋白，其生成的速度受血浆胶体渗透压、组织液胶体渗透压的影响。严重的蛋白缺乏症会降低白蛋白的生成。另外一些药物如胰岛素，可的松等会刺激白蛋白的生成，但生长激素对白蛋白的合成没有影响。正常情况下，白蛋白在体内还存在一个循环过程，在血浆中白蛋白通过毛细血管壁间隙进入 组织液中，然后通过淋巴系统重新进入血浆中，白蛋白的循环半衰期为16小时。外源性白蛋白进入人体后，有一个快分布期，从血浆中迅速消失进入组织间隙，分布半衰期约为15小时，之后是一个缓慢的消除过程，消除半衰期约为19天。白蛋白的分解代谢主要发生在血管内皮中，代谢速率为9-12g/天，约为总量的4%。影响白蛋白代谢的主要因素为血浆中白蛋白浓度，人体热量和蛋白的不 足也会加速白蛋白的代谢。感染，外伤，或手术引起炎性级联反应进会释放出许多炎性介质活化白细胞，这一过程引起了血管内表皮细胞的损伤，使毛细血管通透性增加，血管中的成分包括白蛋白渗透到组织中去，这加速了白蛋白的泄漏，炎性介质还会抑制了白蛋白的合成，促进了白蛋白的分解，因此从总体上降低了白蛋白的含量。 2. 白蛋白的生理作用 2.1 扩血容作用 每克白蛋白可结合18ml水，能阻止液体从血管内向血管外扩散。但是白蛋白的扩血容作用并不一定 与理论值相等，还与患者的血容量，蛋白水平，毛细血管的通透性等有关。白蛋白还能聚集到血管水肿孔隙较大的地方，阻止液体的扩散。需要特别指出的是对于毛细血管通透性明显增大的病人，白蛋
第八章血浆蛋白质的测定(精)
第八章血浆蛋白质的测定 教学目的： 掌握：急性时相反应蛋白的概念；个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义。 熟悉：血浆蛋白质的理化性质、功能与临床意义。 了解：血浆蛋白质测定的临床意义：疾病时血浆蛋白质的变化(肝疾病)等 重点：急性时相反应蛋白的概念；个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义。 难点：急性时相反应蛋白的概念和种类 教学方法和手段：课堂讲授为主，多媒体教学为辅，课堂提问突出重点。 授课时数：6学时 教学内容及组织： 第一节概述 一、血浆蛋白质的组成及功能 血浆蛋白质是血浆固体成份中含量最多、组成复杂、功能广泛的一类化合物。占血浆固体成份90%左右，目前已经研究的血浆蛋白质有300多种，分离出的纯品约100来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞合成，主要功能。 1. 维持血浆胶体渗透压；清蛋白。 2. 作为某些物质的载体，起运输作用；如清蛋白能与多种物质结合（FA、胆红素），某些球蛋白具特异地运输某些物质的功能，运铁蛋白、运皮质醇蛋白。 3. 维持体液pH恒定；血浆蛋白pI一般都小于7.4是弱酸，一部分以弱酸盐形式存在，构成缓冲对。 4. 免疫功能；血浆中许多具有免疫功能的球蛋白，主要由浆细胞合成，电泳时位于γ区带，如IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，此外，还有具有免疫作用的非特异球蛋白，如补体。 5. 凝血与纤溶作用；凝血与纤溶是一对矛盾的统一、凝血因子与纤溶因子绝大部分是血浆蛋白质，它们促进血液凝固，防止血液流失和溶解血栓，防止重要脏器的动脉栓塞。 6. 营养作用；血浆蛋白质可分解成AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。 7. 催化作用；血浆中有许多酶类，其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝蛋白、LPL、LCAT、肾素等。 二、个别血浆蛋白质
蛋白质的生理作用.
《食品化学与健康》电子教材 蛋白质的生理作用 一、是人体最重要的组成成分 人体中所有重要组织都有蛋白质参与如神经、肌肉、内脏、血液等都含有蛋白质。蛋白质是构成细胞和组织的“建筑材料”，在人体细胞中的含量仅次于水，占细胞干重的50%以上。一切生物膜，如细胞膜、细胞内各种细胞器的膜，几乎都是由蛋白质和脂类等物质组成。蛋白质是生命活动的重要物质基础。在体内多种重要生理活性物质的成分是蛋白质，蛋白质参与调节生理功能，如构成细胞核的核蛋白能影响细胞功能；促进食物消化、吸收和利用作用的是酶蛋白；维持机体免疫功能作用的是免疫蛋白；具有调节肌肉收缩的功能的是肌球蛋白；具有运送营养素的作用的是血液中的脂蛋白、运铁蛋白、视黄醇结合蛋白质；具有携带、运送氧气功能的是血红蛋白；具有调节渗透压、维持体液平衡的作用(肝癌) 是白蛋白；由蛋白质或蛋白质衍生物构成的某些激素，如垂体激素、甲状腺激素、胰岛素及肾上腺素等等都是机体的重要调节物质。蛋白质能向机体提供能量，大约占总热能的14%，每克蛋白质在体内代谢，能产生4千卡左右的能量。 二、蛋白质的生理作用表现为 1.参与生理活动和劳动做功 心脏跳动、呼吸运动、胃肠蠕动以及日常各种劳动做功等，都离不开肌肉的收缩，而骨肉的收缩又离不开具有骨肉收缩功能的蛋白质。 2.参与氧和二氧化碳的运输 在生命活动中，将氧气供给全身组织，同时将新陈代谢所产生的二氧化碳排出体外的运输工具就是血红蛋白。血红蛋白是红细胞的主要成分，也是红细胞行使其功能的物质基础。 3.参与维持人体的渗透压
血浆中有多种蛋白质，对维持血液的渗透压、维持细胞内外的压力平衡起着重要作用。 4.具有防御功能 血浆中含有的抗体，主要是丙种球蛋白，这是一种具有防御功能的蛋白质。 5.参与调节人体内物质的代谢 在物质代谢中，都需要酶系统的催化或调节，而酶的本质就是蛋白质。在调节代谢过程中，蛋白质以酶和激素的形式出现，发挥了生命活动中“指挥员”的作用。
血浆蛋白的测定及临床意义
血浆蛋白的测定及临床意义 一、血浆蛋白质测定方法的进展： （一）、比色法：例如总蛋白的测定方法：双缩脲反应法；白蛋白的测定方法：溴甲酚绿法。 （二）、电泳法：是进一步分离蛋白质的方法。 （三）、免疫测定法：是利用抗原抗体反应检测标本中微量物质的分析方法。 特点：（1）特异性好：即某一抗原只与其相应的抗体起反应。 （2）敏感性高，可检测出纳克（ng）水平的的量。 免疫测定法包括： 1、免疫扩散法：敏感度在ug/ml，因此只能用于检测含量较高的蛋白质。且操作 繁琐、时间长，需18-48小时。 2、免疫电泳法：是区带电泳与免疫扩散相结合的方法。一般不能定量，仅用于检 测异常蛋白成分。 3、免疫浊度法：基本原理是：当可溶性抗原与相应抗体特异结合，在二者比例合 适，并有一定浓度的电解质存在时，可以形成不溶性的免疫复合物，即沉淀反 应。 二、免疫浊度法的原理： 免疫浊度法可分为透射免疫比浊法和散射免疫比浊法。 1、透射免疫比浊法：当一定波长的光线通过抗原抗体反应混合液时，被形成的免 疫复合物反射、遮挡或吸收而减弱。在一定范围内，吸光度（A）与IC量呈正 相关。因此当抗体量固定时，根据吸光度可计算出抗原量。要求形成的IC达到 一定的数量，而且分子颗粒较大，否则难以精确测定，因此检测灵敏度相对较 低。 2、散射免疫比浊法：光线通过检测溶液时，被反应形成的抗原抗体复合物折射而 部分偏转，产生散射光，散射光强度（I）与样本的IC量、散射夹角（θ）成 正比，而与入射光波长成反比。 散射免疫比浊法又可分为终点散射比浊法和速率散射免疫比浊法 （1）终点散射免疫比浊法：当反应达到平衡时进行检测，通常需10-30min，且灵敏度较低。 （2）速率散射免疫比浊法：由于抗原与抗体结合形成免疫复合物的速度在单
血浆蛋白质检查题库1-2-10
血浆蛋白质检查题库 1-2-10
问题： [单选,A2型题,A1A2型题]下列关于清蛋白生理功能的描述，错误的是（） A.具有运输胆红素的功能 B.维持血浆胶体渗透压 C.作为组织修补材料 D.也可运输青霉素 E.在血液偏酸性时，其氨基和羧基分别以-NH2和-COO-形式存在 在血液偏碱性时，其氨基和羧基分别以-NH2和-COO-形式存在。
问题： [单选,A2型题,A1A2型题]下列关于清蛋白的描述，正确的是（） A.具有运输胆红素的功能 B.分子结构中含氨基酸残基的个数为850个 C.分子结构中含二硫键的个数为13个 D.不能运输青霉素 E.在血液偏酸性时，其氨基和羧基以-NH2和-COO-形式存在 清蛋白分子结构中含氨基酸残基的个数为580个；含二硫键的个数为17个；能运输青霉素；在血液偏碱性时，其氨基和羧基以-NH2和-COO-形式存在。选项B、C、D、E都错误。在胆红素代谢中，间接胆红素的运输主要靠清蛋白，这也是清蛋白功能之一，即载体蛋白。
问题： [单选,A2型题,A1A2型题]下列对血清蛋白质正常范围叙述错误的是（）. A.白蛋白正确范围为35～50gL B.球蛋白正确范围为大于60gL C.总蛋白正确范围为60～80gL D.白蛋白／球蛋白比值为1.5～2.5：1 E.α1抗胰蛋白酶范围为小于500gL 球蛋白的含量是通过血清总蛋白测定值减去血清清蛋白测定值计算的。临床通常用AG比值来衡量肝脏疾病的严重程度。 (古诗词 https://www.360docs.net/doc/ce2113505.html,)
问题： [单选,A2型题,A1A2型题]白蛋白作为血浆载体蛋白，以下哪项特性是错误的（） A.等电点4.7左右 B.带许多负电荷 C.能结合正离子 D.能运载水溶性好的物质 E.能运载胆汁酸、类固醇激素、长链脂肪酸等 白蛋白是运输体内的疏水物质的血浆载体蛋白。
蛋白质的营养生理作用
“蛋白质”一词，源于希腊字“Proteios”，其意是“最初的”、“第一重要的”；蛋白质是细胞的重要组成成份，在生命过程中起着重要的作用, 涉及动物代谢的大部分与生命攸关的化学反应。不同种类动物都有自己特定的、多种不同的蛋白质。在器官、体液和其它组织中，没有两种蛋白质的生理功能是完全一样的。这些差异是由于组成蛋白质的氨基酸种类、数量和结合方式不同的必然结果。 动物在组织器官的生长和更新过程中，必须从食物中不断获取蛋白质等含氮物质。因此，把食物中的含氮化合物转变为机体蛋白质是一个重要的营养过程。 蛋白质在动物的生命活动中的重要营养作用： (一)蛋白质是构建机体组织细胞的主要原料 动物的肌肉、神经、结缔组织、腺体、精液、皮肤、血液、毛发、角、喙等都以蛋白质为主要成份，起着传导、运输、支持、保护、连接、运动等多种功能。肌肉、肝、脾等组织器官的干物质含蛋白质80%以上。蛋白质也是乳、蛋、毛的主要组成成份。除反刍动物外，食物蛋白质几乎是唯一可用以形成动物体蛋白质的氮来源。 (二)蛋白质是机体内功能物质的主要成份 在动物的生命和代谢活动中起催化作用的酶、某些起调节作用的激素、具有免疫和防御机能的抗体（免疫球蛋白）都是以蛋白质为主要成分。另外，蛋白质对维持体内的渗透压和水分的正常分布，也起着重要的作用。 (三) 蛋白质是组织更新、修补的主要原料 在动物的新陈代谢过程中，组织和器官的蛋白质的更新、损伤组织的修补都需要蛋白质。据同位素测定，全身蛋白质6-7个月可更新一半。 (四)蛋白质可供能和转化为糖、脂肪 在机体能量供应不足时，蛋白质也可分解供能，维持机体的代谢活动。当摄入蛋白质过多或氨基酸不平衡时，多余的部分也可能转化成糖、脂肪或分解产热。正常条件下，鱼等水生动物体内亦有相当数量的蛋白质参与供能作用。 “蛋白质”一词，源于希腊字“Proteios”，其意是“最初的”、“第一重要的”；蛋白质是细胞的重要组成成份，在生命过程中起着重要的作用, 涉及动物代谢的大部分与生命攸关的化学反应。不同种类动物都有自己特定的、多种不同的蛋白质。在器官、体液和其它组织中，没有两种蛋白质的生理功能是完全一样的。这些差异是由于组成蛋白质的氨基酸种类、数量和结合方式不同的必然结果。 动物在组织器官的生长和更新过程中，必须从食物中不断获取蛋白质等含氮物质。因此，把食物中的含氮化合物转变为机体蛋白质是一个重要的营养过程。 蛋白质在动物的生命活动中的重要营养作用： (一)蛋白质是构建机体组织细胞的主要原料 动物的肌肉、神经、结缔组织、腺体、精液、皮肤、血液、毛发、角、喙等都以蛋白质为主要成份，起着传导、运输、支持、保护、连接、运动等多种功能。肌肉、肝、脾等组织器官的干物质含蛋白质80%以上。蛋白质也是乳、蛋、毛的主要组成成份。除反刍动物外，食物蛋白质几乎是唯一可用以形成动物体蛋白质的氮来源。 (二)蛋白质是机体内功能物质的主要成份 在动物的生命和代谢活动中起催化作用的酶、某些起调节作用的激素、具有免疫和防御机能的抗体（免疫球蛋白）都是以蛋白质为主要成分。另外，蛋白质对维持体内的渗透压和水分的正常分布，也起着重要的作用。 (三) 蛋白质是组织更新、修补的主要原料 在动物的新陈代谢过程中，组织和器官的蛋白质的更新、损伤组织的修补都需要蛋白质。据同位素测定，全身蛋白质6-7个月可更新一半。
蛋白质的作用及功能
（1）氨基酸、蛋白质的生理功能 蛋白质是人体必需的主要营养物质。蛋白质的分解产物是氨基酸；氨基酸的重要生理功能之一是作为蛋白质、多肽合成的原料，是蛋白质或多肽的基本组成单位。 蛋白质的生理功能： ①维持组织的生长、更新和修复：膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。 ②参与多种重要的生理功能：如催化功能、调节功能、运输功能、储存功能、保护功能和维持体液胶体渗透压（如清蛋白）等。 ③氧化供能：体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，产生（17.19kJ/g）能量，成人每日约有18%的能量来自蛋白质。 ④转变为糖类和脂肪。 （2）营养必需氨基酸的概念和种类 体内需要而不能自身合成、或合成量不能满足机体需要，必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸。营养必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。 蛋白质的功能和对人体的作用 人体的所有组织器官都会有蛋白质，蛋白质是生命的物质基础。蛋白质是人体的主要“建筑材料”。婴幼儿靠它形成肌肉、血液、骨骼、神经、毛发等；成年人需要它更新组织，修补损伤、老化的机体。没有蛋白质的供给，人就不可能从3～4千克的新生儿长成50～60千克重的成年人，所以说蛋白质是人体生命得以延续的主要物质基础。它在人体内的功能共有6 个方面： ◎ 结构功能与催化调节功能 蛋白质是构成体内各组织的主要成分，蛋白质在人体内的主要功能是构成组织和修补组织。人的大脑、神经、肌肉、内脏、血液、皮肤乃至指甲、头发等都是以蛋白质为主要成分构成的。人体发育成长后，随着机体内新陈代谢的不断进行，部分蛋白质分解，组织衰老更新以及损伤后的组织修补等都需要不断补充蛋白质。所以，人每天都要补充一定量的蛋白质，以满足身体的正常需要。人体内的化学变化几乎都是在酶的催化下不断进行的。激素对代谢的调节作用也具有重要意义，而酶和激素都直接或间接来自于蛋白质。 ◎ 防御功能与运动功能 机体抵抗力的强弱，取决于抵抗疾病的抗体的多少，抗体的生成与蛋白质有密切关系。近年来被誉为抑制病毒的法宝和抗癌生力军的干扰素，也是一种复合蛋白质（糖和蛋白质结合而成）。肌肉收缩依赖于肌球蛋白和肌动蛋白，有肌肉收缩才有躯体运动、呼吸、消化及血液循环等生理活动。 ◎ 供给热能与运输和存储功能 人体每日需要的能量，主要来自于糖类及脂肪。当蛋白质的量超过人体的需要，或者饮食中的糖类、脂肪供给不足时，蛋白质亦可作为热量的来源。另外，在人体新陈代谢过程中，被更新的组织蛋白亦可氧化产生热能，供给人体的需要。不论是营养素的吸收、运输和储存以及其他物质的运输和储存，都有特殊蛋白质作为载体。如氧和二氧化碳在血液中的运输、脂类的运输、铁的运输和储存都与蛋白质有密切的关系。
血浆蛋白质检查
本章考点 1.主要血浆蛋白质的理化性质、功能和临床意义 2.血浆蛋白质测定、参考值及其临床意义 3.急性时相反应蛋白 （1）概念、种类 （2）急性时相反应蛋白在急性时相反应进程中的变化特点及临床意义 第一节主要血浆蛋白质的理化性质、功能和临床意义 一、蛋白质的一般理化性质 （一）两性电离和等电点 蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 1.等电点（pI）：使蛋白质解离成阴、阳离子趋势相等时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 2.电泳 带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象称为电泳。 因不同蛋白质等电点不同，放在同一pH溶液中带电不同，电泳时速度不同，所以电泳是 分离蛋白质常用的方法。 体内血浆蛋白pI多在4-6之间，在pH7.4±的血液中带负电荷电泳时从负极向正极移动。 血清蛋白电泳不属于沉淀反应。 （二）蛋白质的胶体性质 1.蛋白质是亲水胶体 2.蛋白质不能透过半透膜 3.扩散与沉降 （三）蛋白质的变性 1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。 2.造成变性的因素 如加热、乙醇尿素等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 3.变性特点 （1）生物学活性丧失；（2）容易消化；（3）溶解度下降（容易沉淀，但并非所有都沉淀，沉淀并非都变性，如盐析不变性） 4.紫外吸收 由于蛋白质分子中含有酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
二、血浆蛋白质的组成 血浆蛋白质是血浆中含量最多、成分极为复杂、功能广泛的一类化合物。目前仅已分离出近于纯品者就有200多种。近年来有许多新技术用于研究蛋白质，这些资料提供了有价值的病理生理信息。有助于疾病的诊断、治疗。 现将血浆中主要蛋白质的性质及功能列于下表3-4-1。 参考值可随所用测定方法、年龄、性别而有所不同 三、功能和临床意义
血浆蛋白质
第十三章血液的生物化学 概述 1．血液的组成 ⑴血浆(plasma) ：离体血液加入抗凝剂，离心沉降血细胞等有形 成分后的上清液。 ⑵血细胞：红细胞，白细胞，血小板 2．血清(serum) ――血液凝固后析出的淡黄色透明液体 述：正常人的血液含水约81%-86%，其余为可溶性固体和少量的氧、二氧化碳等气体。可溶性固体成分非常复杂，主要包括蛋白质、非蛋白含氮物质、不含氮的有机化合物及无机盐等。 3．血液的固体成分 ⑴无机物：以电解质为主 述：血液中含有多种无机盐，它们主要以离子状态存在。重要的阳离子有Na+、K+、Ca2+、Mg2+等，重要的阴离子有Cl-、HCO3-、HPO42-等。这些离子在维持血浆晶体渗透压、酸碱平衡以及神经肌肉的正常兴奋性等方面起重要作用。 ⑵有机物：蛋白质、非蛋白质类含氮化合物、糖类和脂类等 ①非蛋白氮（NPN）――血液中非蛋白含氮物质中所含氮的总称述：NPN主要包括尿素、尿酸、氨基酸、氨、多肽和胆红素等，其中尿素含量最多。约占NPN总量的一半。在临床上血液尿素氮（BUN）常作为判断肾脏排泄功能的指标。 ②不含氮的有机化合物 述：血液中不含氮的有机化合物主要有葡萄糖、乳酸、酮体、脂类等。它们的含量与糖代谢和脂类代谢密切相关。 血浆固体成分中，所占比例最大的物质是血浆蛋白质。
第一节血浆蛋白质 一、血浆蛋白的分类 1．概念：指血浆含有的蛋白质，是血浆中的主要的固体成分。2．总浓度：70～75g/L 3．分类 述：血浆中共有200多种蛋白质。按不同的分类方法可将血浆蛋白质分成不同的组分，常用的方法有盐析法、电泳法及按生理功能分类法。 （一）盐析法 1．概念：根据血浆蛋白质在不同浓度的盐溶液中溶解度的差异而加以分离的方法。 2．分类：此法可分为清蛋白、球蛋白、纤维蛋白原等几部分，其中清蛋白/球蛋白(A/G)为1.5－2.5:1。 （二）电泳法 1．概念：利用各类血浆蛋白质分子大小不同，表面电荷不同，在电场中泳动速度不同而加以分离的方法。 2．分类：以醋酸纤维素薄膜为支持物，可将血浆蛋白质分为清 蛋白、α 1球蛋白、α 2 球蛋白、β球蛋白、γ球蛋白等 五个组分。（幻灯6）如用分辨率更高的电泳方法， 可将血浆蛋白质分成数十种组分。 （三）按生理功能不同，可将血浆蛋白分为清蛋白、免疫球蛋白与补体、糖蛋白、金属结合蛋白类、脂蛋白类、血浆 酶类等六类。