基础生物化学复习资料
基础生物化学复习资料 Standardization of sany group #QS8QHH-HHGX8Q8-GNHHJ8-HHMHGN#
一、名词解释
1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列
和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分
子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和
负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点
4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键
断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲
状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温
度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质
等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应
的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活
性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区
域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作
用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心
时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基
酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引
起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应
16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的
过程。
17.糖酵解：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP
产生的过程。
18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，
而后经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。
19.电子传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）
经一系列递氢体或电子传递体依次传递，最后传给氧而生成水的全部体系。
20.P/O：指每消耗1mol 氧原子，所消耗的无机磷的摩尔数。
21.氧化磷酸化：伴随电子从底物沿呼吸链到O2的传递，ADP被磷酸化
生成ATP的偶联反应。
22.解偶联：指电子传递释放的能量没有用于ADP磷酸化生成ATP，即氧
化与磷酸化过程解偶联。
23.脂肪酸β氧化:脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β-C原子发
生氧化，碳链在α-C原子与β-C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个碳单位的脂酰CoA，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程就叫β氧化。
24.乙醛酸循环：是油料作物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途
径，它将2分子乙酰COA转变为1分子琥珀酸的过程。
25.生物膜：生物体内所有膜的总称，包括细胞质膜和各种细胞器的膜。
26.逆转录：以RNA为模板，根据碱基配对原则，按照RNA的核苷酸顺序
(RNA中的U用T替换)合成DNA
27.半保留复制：每个子代DNA分子中，一条链来自于亲代DNA，另一条
链是新形成的这种复制方式
28.半不连续复制：DNA复制时，复制叉上的一条新链是连续合成的（前
导链），而另一条链是以一系列不连续的冈崎片段方式合成的，最后连接成一条完整的DNA新链（随从链），这种复制方式被称为半不连续复制。
29.不对称转录：在生物体内，DNA的两条链中仅有一条链（或某一区
段）可作为转录的模板。
30.反义链(或模板链)与有义链(编码链)：基因的DNA双链中作为模板
指导转录的那条单链称为反义链或模板链；与反义链互补的那条DNA 单链被称为有义链(编码链)。
31.复制叉：在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，在起点处
形成一个“眼”状结构，在“眼”的两端，则出现两个叉子状的生长点，称为复制叉。
32.核酸内切酶：是一类能从多核苷酸链的内部水解3′,5′-磷酸二酯
键降解核酸的酶。
33.生物固氮：指固氮微生物在常温常压下将大气中的氮气转化为氨的过
程。
34.密码子：mRNA分子上由三个相邻的核苷酸组成一个密码子，代表某
种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
35.同工受体tRNA：携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同
工受体tRNA。
36.诱导酶：在正常代谢条件下不存在，当有诱导物（底物）存在时才合
成的酶，常与分解代谢有关。
37.操纵子：是DNA分子上一个结构连锁、功能相关的基因表达协同单
位，它包括启动基因（P）、操纵基因（O）与结构基因(S)。
38.反馈抑制：代谢过程中后面的产物对其前某一调节酶活性具有抑制作
用。
39.级联放大系统：在连锁反应中，一个酶被共价修饰后，连续地发生
其它酶被激活，导致原始调节信号放大的反应体系。
二、问答题
1.简述蛋白质一，二，三，四级结构特点，并指出维系各级结构稳定
的作用力。
例）链）组成
3.四亚基各有一个血红素辅基
4.亚基的三级结构与肌红蛋白
相似
2.组成蛋白质氨基酸结构通式如何按照Ｒ基极性不同，20种氨基酸可
被分为哪四类写出各类包含的氨基酸及其相应的三字符缩写。
AA通式：
按Ｒ基极性不同，将AA分为：1.非极性Ｒ
基团氨基酸
2.极性不带
电荷Ｒ基团
氨基酸
3.Ｒ基团带
负电荷的氨
基酸
4.Ｒ基团带正
电荷的氨基酸
丙氨酸Ala 甘氨酸Gly 天冬氨
酸
Asp 赖氨
酸
Lys
缬氨酸Val 丝氨酸Ser 谷氨酸Glu 精氨
酸
Arg
亮氨酸Leu 苏氨酸Thr 组氨
酸
His
异亮氨
酸
Ile 半胱氨
酸
Cys
脯氨酸Pro 酪氨酸Tyr
苯丙氨
酸
Phe 天冬酰
胺
Asn
色氨酸Trp 谷氨酰
胺
Gln
甲硫氨
酸
Met
3. 蛋白质变性蛋白质有何特点
①空间构象破坏。维系蛋白质空间结构稳定的作用力遭到破坏，故构象改变。
②蛋白质原有的功能丧失。如酶的催化活性丧失，肌红蛋白的转运功能丧失等。
③蛋白质性质改变：溶解度降低；粘度增加；易被蛋白质酶水解
4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构和空间结构）
蛋白质一级结构与功能的关系：蛋白质的功能取决于一级结构，当一级结构改变时，蛋白质的功能就会发生改变，例如镰刀状细胞贫血病就是一种因血红蛋白一级结构改变而产生的分子病。正常人血红蛋白的链N 端第六位AA为Glu，而患者血红蛋白的链第六位则为Val，结果引起血红蛋白分子表面极性下降，因而聚集成镰刀状。
蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质都有特定的构象，而这种构象是与他们各自的功能相适应，一旦空间结构改变，蛋白质的生物学功能也随之丧失。例如把天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA 水解的功能可随之恢复。
5. 简述DNA分子二级结构的主要特点
①两条核苷酸链平行，走向相反，且绕同一中心轴向右盘旋形成栓螺旋结构。
②两条由磷酸核脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧，碱基位于内侧。
③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，A=T,G≡C碱基互补原则。
④碱基平面与螺旋纵轴接近垂直，糖环平面接近平行。
⑤螺旋的螺距为，直径为2nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为，每圈螺
旋包含10个碱基对。
⑥螺旋结构中围绕中心轴形成两个凹槽即大沟与小沟。
6. 比较DNA,RNA在化学组成，细胞定位及生物功能上的区别
7. 简述tRNA二级，三级结构的特点
tRNA分子的二级结构呈三叶草型，即四臂四环，其中四臂包括氨基酸接受臂，二氢尿嘧啶臂，反密码子臂，TΨC臂，四环包括：D环，反密码子环，TΨC环，额外环。
tRNA的三级结构呈倒L型。
7. 何为米氏方程其中Km的物理意义是什么
米氏方程是利用中间产物学说，推导出的一个表示底物浓度[S]与酶促反应速度V之间定量关系的数学方程式，即v=Vmax×[S]/（Km+[S])。
当反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度，即v=Vmax/2时，Km=[S] ；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。
8. 简述酶的概念及酶作用的特点。
酶是由生物体活细胞产生，具有有催化功能的生物大分子，通常是蛋白质。
酶作用的特点：1.高效性，即酶催化反应速度极高；2.高度专一性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性；3.易变性，酶催化的反应条件温和一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，在高温、强酸、强碱及重金属盐等环境中容易失去活性；4.可调控性，包括酶原激活、共价修饰调节、反馈调节、激素调节等；5.常常需要辅因子。
9. 试述诱导契合学说的主要内容
酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。
10. 影响酶促反应速度的因素有哪些它们如何影响反应速度
（1）底物浓度[S] 对酶反应速度（V）的影响（见下图）：用[S]对V作图，得到一矩形双曲线，当[S]很低时，V 随[S]呈直线上升，表现为一级反应。当[S]增加到足够大时， V 几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。曲线表明，当[S]增加到一定数值后，酶作用出现了饱和状态，此时若要增加 V ，则应增加酶浓度。
（2）酶浓度与反应速度：在底物浓度足够大的条件下，酶浓度与酶促反应速度成正比（见上图）；
（3）温度：过高或过低温度均使酶促反应速度下降，只有在最适温度下酶促反应速度才最高；
（4）pH：pH影响酶蛋白质中各基团的解离状态，过高或过低pH均使酶促反应速度下降，在最适pH下酶促反应速度才最高；
（5）抑制剂：作用于酶活性中心必需基团，引起酶活性下降或丧失，分为可逆抑制和不可逆抑制两种；
（6）激活剂：提高酶活性，加快酶促反应速度的物质，包括无机离子、有机小分子或其他具有蛋白质性质的大分子。
11.简述糖酵解、三羧酸循环及磷酸戊糖途径的主要生物学意义
（1）糖酵解：
A 、为生物细胞活动提供能量；
B 、是糖类有氧氧化的前过程；
C 、提供糖异生作用的主要途径
D 、为其他代谢提供原料；
E 、是糖，脂肪和氨基酸代谢相联系的桥梁 （2）三羧酸循环：
A 、氧化获能的最有效方式；
B 、为其他生物合成代谢提供原料；
C 、是沟通物质代谢的枢纽
（3）磷酸戊糖途径：
途径为细胞内的合成反应提供还原力NADPH+H +； B.与光合作用联系； 途径为细胞内核酸等物质合成提供原料； D.与植物的抗病力相关; E.与有氧、无氧分解相联系； F. 必要时供应能量
12.丙酮酸是一个重要的中间产物，简要写出五个不同的以丙酮酸为底物的酶促反应 （1）丙酮酸＋NADH+H + −−−→←乳酸脱氢酶
乳酸+ NAD + P166 （2）丙酮酸+NAD ++HSCoA −−−−→−丙酮酸脱氢酶系
乙酰CoA+ NADH +H ++CO 2
（3）丙酮酸＋CO 2＋ATP ＋H 2O −−
−−→−丙酮酸羧化酶
草酰乙酸＋ADP+Pi P172 （4）丙酮酸+NADPH+H ++CO 2 −−
−→←苹果酸酶
苹果酸＋NADP + P173 （5）丙酮酸−−
−−→←丙酮酸脱羧酶
乙醛+CO 2 P166 13. 简要写出三个底物水平磷酸化反应
（1）1，3-二磷酸甘油酸+ADP −−
−−−→←磷酸甘油酸激酶
3-磷酸甘油酸+ATP （2）磷酸烯醇式丙酮酸+ADP −−−→−丙酮酸激酶
丙酮酸+ATP
（3）琥珀酰CoA + GDP+Pi −−
−−−→←合成酶
琥珀酰A Co 琥珀酸+ GTP + CoA-SH 14. 简要写出八个氧化脱氢反应
(1)3-磷酸甘油醛+Pi+ NAD +−−
−−−−→←-磷酸甘油醛脱氢酶
3 1,3-二磷酸甘油酸 + NADH + H + （2）异柠檬酸+ NAD +−−−−→−异柠檬酸脱氢酶
α-酮戊二酸 + CO 2 + NADH + H +
（3）α-酮戊二酸 + HSCoA+ NAD+−−
−−−−→−-酮戊二酸脱氢酶系
a 琥珀酰CoA + CO 2 + NADH+ H +
（4）琥珀酸 + FAD −−
−−→←琥珀酸脱氢酶
延胡索酸 +FADH 2 （5）苹果酸+ NAD +−−
−−→←苹果酸脱氢酶
草酰乙酸+ NADH+H +
（６）6-磷酸葡萄糖+NADP +−−
−−−−→←-磷酸葡萄糖脱氢酶
6 6-磷酸葡萄糖酸内酯+ NADPH + H + （７）6-磷酸葡萄糖酸+ NADP + −−
−−−−→−-磷酸葡萄糖酸脱氢酶
6 5-磷酸核酮糖 + NADPH + H + + CO 2
（８）丙酮酸+NAD++HSCoA −−−−→−丙酮酸脱氢酶系
乙酰CoA+ NADH + H + CO 2 15. 简述生物氧化的三个阶段
第一阶段：糖类、脂类和蛋白质等大分子降解成其基本结构单位。单糖，甘油与脂肪酸，氨基酸，该阶段几乎不释放化学能。
第二阶段：葡萄糖、脂肪酸、甘油和氨基酸等大分子基本结构单位，经糖酵解，脂肪酸β氧化，氨基酸脱氨基氧化等降解途径分解为丙酮酸或乙酰CoA 等少数几种共同的中间代谢物，该阶段释放少量的能量。
第三阶段：丙酮酸、乙酰CoA 等经过三羧酸循环彻底氧化为二氧化碳，水，释放大量的能量。氧化脱下的氢经呼吸链将电子传递给氧生成水，释放出大量能量，氧化过程中释放出来的能量用于ATP 合成。
16. 简述化学渗透学说关于氧化磷酸化机理的主要内容
化学渗透假说是由英国生物化学家米歇尔首先提出来的，该假说的内容要点如下： ①呼吸链中递氢体和递电子体体交替排列，有序的定位于线粒体内膜上，是氧化还原反应定向进行。
②电子传递链的复合体中的递氢体有质子泵的作用。它可以将H +从线粒体内膜的内侧泵至外侧。
③线粒体内膜本身具有选择透过性，不能让泵出的H+返回膜内，产生电化学梯度。
④线粒体内膜上的ATP 合酶复合体能使质子回流。电化学梯度消失，并且释放能量。
⑤质子则从膜间空间通过ATP 合成酶复合物上的质子通道进入基质，同时驱动ATP 合成酶合成ATP 。
17. 计算：已知NAD +/NADH+H + 的ΔE o ′= ，O 2/H 2O 的ΔE o ′= +，ATP 水解的ΔG o ′=mol，F=，请计算NADH 经呼吸链氧化生成水时的ΔG o ′。 解：反应的总反应式为：NADH +H + +1/2O 2→NAD ++H 2O
NAD +/NADH+H + 的E o ′= O 2/H 2O 的E o ′= + ΔE o ′= +－（）= V
ΔG o ′=－nF ΔE o ′=－2**=－220KJ(V*mol) -1
答：NADH 经呼吸链氧化生成水时的ΔG o ′为－220KJ(V*mol) -1。 18. 比较脂肪酸-氧化和从头合成的区别，完成下表。
区别要点软脂酸从头合成软脂酸β-氧化细胞中进行部位细胞质线粒体酰基载体ACP CoA
二碳单位参与或断裂形式丙二酸单酰CoA 乙酰CoA 电子供体或受体NADPH FAD，NAD
反应过程羧化、启动、缩合、还
原、
脱水、再还原
活化、脱氢、水
合、再脱氢、硫解
反应方向CH
3→COOH COOH→CH
3
羟脂酰基中间体立体异构
物
D型L型
对HCO
3
-和柠檬酸的需求要求不要求酶系7种酶、蛋白组成复合体4种酶
能量变化消耗7个ATP、14个
NADPH
产生106个ATP
19. 简述乙醛酸循环的生物学意义
答：1.是油料作物体内把脂肪转化为碳水化合物的途径
2.补充TCA循环中的四碳化合物
20. 简述乙酰CoA的来源和去路
答：乙酰CoA的主要来源：丙酮酸氧化脱羧；脂肪酸β-氧化；氨基酸氧化分解
乙酰CoA的代谢去路：可彻底氧化转化为二氧化碳、水和能量；可从头合成为脂肪酸；可转化成酮体；可合成胆固醇。
21.计算1分子月桂酸（12个C）经过生物氧化作用彻底分解为CO
2和H
2
O时生成ATP的
分子数（写出总反应式并列出计算过程）。
答：月桂酸 + ATP + 5NAD+ +6CoASH + 5FAD + 7H
2O→6乙酰CoA + 5FADH
2
+ 5NADH +
5H+ +AMP +PPi
注：此反应式可以不用写，但要说明1分子月桂酸彻底氧化经过5次β氧化循环, 产生6乙酰CoA , 5FADH
2
和 5NADH + 5H+
1分子乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化共生成10分子ATP，因此6分子乙酰CoA 生成6×10=60ATP。
5FADH2：5×=
5NADH + 5H+：5×=
共计产生60++=80ATP, 另外活化消耗了2ATP，因此一共净产生78ATP。
22.试述脂代谢与糖代谢的相互关系
图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。
23.简述参与DNA复制的酶系及其作用。
复制：1、起始（1）识别（引发体识别复制原点）；（2）解链；（3）稳定（SSB 结合解开的单链）；（4）引物
2、延伸当RNA引物合成之后，在DNA聚合酶Ⅲ的催化下，以4种脱氧核糖三磷酸为底物，在RNA引物的3′端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核酸并释放PPi
3、终止（1）切除（DNA聚合酶Ⅰ切除RNA引物；（2）填补（DNA聚合酶Ⅰ填补缺口）；（3）连接（DNA连接酶连接相邻的DNA片段）
转录：1、起始
（1）（在σ亚基帮助下）RNApol识别并结合在启动子-35区
（2）在启动子-10区与RNApol紧密结合，DNA构象改变，局部双链打开
（3）在启动子+1处，RNApol结合ATP或GTP(少见)——第一个核苷酸
（4）亚基离开复合体——核心酶
2、延伸（1）核心酶沿DNA 模板3′→5′移动；（2）新RNA链沿
5′→3′不断延伸
（3）新RNA链离开模板，DNA重新形成双链
3、终止核心酶沿模板3′→5′方向移动到终止子，转录终止，并释放已转录完成的RNA 链。
25.比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同，完成下表。
27. 试述脂代谢与蛋白质代谢、蛋白质代谢与糖代谢的相互关系。
答：图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。
28. 遗传密码如何编码有哪些基本特性
答：遗传密码是mRNA分子中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。每3个连续的核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。
其特点有：
①方向性：阅读密码子要遵循mRNA5ˊ→3ˊ方向进行；
②无标点性与无重叠性：任何密码子之间没有任何标点符号隔开，同时，碱基不能重复使用；
③简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码子的简并性，Met和 Trp 各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有 2～6 个密码子；
④基本通用性：不同生物都使用同一套密码；
⑤变偶性：在密码子与反密码子相互识别的过程中，密码子的第三位碱基有较大的灵活性，可以不完全遵循碱基互补配对原则。
29. 简述三种RNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的
答：（1）mRNA：作为蛋白质生物合成的模板，是遗传信息的载体，决定多肽链中氨基酸的排列顺序，mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体密码子，代表一个氨基酸的信息。
（2）tRNA：蛋白质合成中氨基酸运载工具，为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，准确无误地将活化的氨基酸运送到核糖体中mRNA模板上。
（3）rRNA：与多种蛋白质结合而成核糖体，是蛋白质生物合成的场所，又称肽链合成的“装配机”。
30. 简述蛋白质生物合成的基本过程。
答：（1）氨基酸的活化；（2）肽链合成的起始：（3）肽链的延伸（4）肽链合成的终止：（5）肽链合成后的加工与折叠：
31. 以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。
（1）乳糖操纵子包括启动子（P）、操纵基因（O）和功能上相关的三个结构基因LacZ、LacY、LacA，分别编码大肠杆菌分解利用乳糖的三种相关酶，操纵子受
调节基因的调控。
（2）环境中没有乳糖诱导物的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵基因结合，操纵基因被关闭，操纵子处于阻遏状态，不转录表达，没有三种相关酶
的生成。
（3）环境中有乳糖诱导物的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因开放，操
纵子处于去阻遏状态，转录并表达出三种相关酶。
32. 举例说明酶活性调节的主要方式。
（1）酶原的激活：有些酶在刚刚合成时并无活性，被称为酶原，需要通过其他酶切除寡肽或肽片段后才被有活性。例如胃蛋白酶原在N端切除一个42肽，就被激活为胃蛋白酶；
（2）别构调节：调节物与酶分子活性中心外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的别构调节。例如1,6二磷酸果糖与其后续反应酶丙酮酸激酶结合后，具有激活该酶的作用，是一种前馈激活调节方式；而6-磷酸葡萄糖与其前面的酶己糖激酶结合后，具有抑制该酶的作用，是一种反馈抑制调节方式；
（3）共价修饰调节：酶分子中的某些基团，可以被共价结合或脱去，从而引起酶活性的变化，这种调节称为酶的共价修饰调节。例如无活性的糖原磷酸化酶b催化在磷酸化激酶的作用下，与磷酸基团共价结合，就转变为有活性的糖原磷酸化酶a；
（4）辅因子调节：许多酶催化反应过程需要辅因子参加，若缺乏这些辅因子，某些酶促反应必然会受到抑制，相关代谢途径的运转速度也必然受到影响，因此它们在细胞中的浓度与状态的改变，在一定程度上会对代谢速度和方向产生明显影响。例如能荷调节，ATP/ADP比值对于代谢有重要的调节作用，ATP/ADP比值较低，会加强糖的氧化过程，而对糖原合成过程产生抑制，反之，比值较高，会加强糖原合成过程，而对糖的氧化过程产生抑制；NAD(P)H+H+/NADP+比值较低，会促进分解代谢，抑制合成代谢，反之，比值较高，会促进合成代谢，抑制分解代谢。
33. 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路
（1）三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的必经之路。
分别阐述三大类物质彻底氧化的三个阶段（略），其中前两个阶段的氧化路径各不相同，但最后一个阶段都进入三羧酸循环（殊途同归），通过三羧酸循环彻底氧化分解成和产生能量。这样可以减少参加不同反应所需要的酶，不仅有助于减缓细胞内水、CO
2
蛋白质成分的混乱程度，还可减轻表达这些蛋白质的压力（即需要的原料和酶），更可以减小基因组的大小。
（2）三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的枢纽。
可以用图来说明，也可文字叙述，说明三羧酸循环在三大类物质转化的枢纽地位（略）所以说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质的代谢共同通路。
生物化学复习资料
生物化学复习资料 1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸 2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键 3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm 4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失 5、核酸的基本组成单位是核苷酸 6、tRNA的二级结构为三叶草形 7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂 8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键 9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能 10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变 11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强 12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化 13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定 14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起 15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA 16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL 17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏 18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素 19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ 20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化
21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例 22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛 23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素 24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸 25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA 26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白 27、体内胆红素主要来源是血红蛋白 28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸 29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸 30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶 31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子 32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成 33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶 34、下列是密码子的特点，例外的是间断性 35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症 36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段 37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链 38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行
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生物化学复习资料 氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。(P45) 必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。（亚油酸和亚麻酸）(P25) 必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。(P39) 超二级结构：也称之基元。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级 结构组合体。(P53) 分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。(P98) 解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。符号：Tm。每种DNA或 RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多， Tm值越高。(P98) 增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。(P98) 酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。(P147) 酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。提高酶活性的别构效应，称为别构激活或 正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。(P167) 酶的比活力：每毫克蛋白所含的酶活力单位数。(P172) 对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。 米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（V）与底物浓度（S）关系的速度方程， V＝Vmax[S]/（Km+[S]）。(P157) 米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底 物浓度。符号Km。(P157) 同工酶：一类来自同一生物不同组织或同一细胞而不同亚细胞结构、能催化相同反应、其分子结构却有所不同的一组酶。(P169) 氧化磷酸化：指细胞内伴随有机物氧化，利用生物氧化过程中释放的自由能，促使ADP与无机磷酸结合生成ATP的过程。主要在线粒体中进行。(P206) 底物水平磷酸化：指直接由一个代谢中间产物（如磷酸稀醇式丙酮酸）上的磷酸基团转移到 ADP分子上，而生成ATP的反应。(P206) 解偶联剂：指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转为ATP的化合物。(P212) 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。(P296)
生物化学期末复习知识点
第一章蛋白质练习题 1．组成蛋白质的20种氨基酸中，哪些是极性的7哪些是非极性的？哪一种不能参与形成真正的肽键？为什么？ 在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种：（1）带有非极性侧链基团的氨基酸：Ala，Val，Leu，11。，Th。trp．Met 和Pro。 （2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。 这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。Gly的H+因受α一碳原子的影响，显示极弱的极性。 （3）带有解离侧链基团的氨基酸：在pH7的生理条件下解离，带正电荷的有Arg，Lys和HiS；带负电荷的有：Asp和Glu。在组成蛋白质的20种氨基酸中，Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。 2．什么是蛋白质的等电点（pl）？为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？ 蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来 3．蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合？请举例说明。 在蛋白质分子中带电荷的氨基酸侧链部可以与金属离子以离子键的方式结合。例如血红蛋白分子中血红素带有的铁离子，凌肽酶A分子中的锌离子以及其它蛋白质分子中的铜、镁离子。体内常见的与金属离子结合的氨基酸His、Glu和Cys等。 4．将固体氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液．内的pH大于7，有的小于7，这种现象说明什么； 氨基酸溶于纯水中溶液的pH大于或小于7，这正好说明了氨基酸具有兼性离子的性质。氨基酸的共同特点是既带有氨基也有羧基。还带出可解离和不可解离的侧链基团，当固体的氨基酸溶于纯水中时，pK值小于7的基团解离释放出质子使溶液变为酸性，pK′值大于7的基团接受质子使溶液变为碱性．在组成蛋白质的20种氨基酸中．一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本为中性，一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液pH小于7为酸性，二氨基一羧基的氨基酸，如Lsy。或带有胍基的精氨酸，带有咪唑基的组氨酸溶于水后溶液pH大于7为碱性。 5．什么是肽单位．它向哪些基本特征？ 蛋白质分子中主链骨架的重复单位称为肽单位，组成肽单位的6个原子，一（Cn一CO—NH—Cn+1一）位于一个平面上所以也称其为肽平面。如下所示。 C1α一C O—N H——C2α一 肽单位的基本结构是固定的，并且有以下特征：（1）肽键中的C一N键（键长0.1325nm）；比正常的C一N单键（键长0.147nm）短，比C=N键（键长0.127nm）长．因此具有部分双键的性质不能自由旋转。 （2）肽单位是一个刚性平面结构，所以也可以说多肽链是由许多刚性平面连接起来的，平面之间是α一碳原子、由ψ角和φ角决定了的构象不能轻易改变。 （3）在肽平面上C=O与N一N，或者C1α－C与N一C2α可以是顺式也可以是反式，在多肽链中的肽单位通常是反式。 （4）除Pro外都是反式，反式构型比顺式构型能量低因此比较稳定。Pro不含游离的氨基，不能形成真正的肽鲢，由Pro参与形成的肽键可以是顺式也可以是反式。 l 10．酸水解1毫摩尔某五肽，得到2毫摩尔Gin，1毫摩尔Lys；用胰蛋白酶处理得到两个肽段．电泳时一个向阳极移动，另一个向阴极移动．两者之一用DNFB（2，4－二硝
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生物化学复习材料 1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系 氨基酸等电点： 不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。可以根据等电点分离氨基酸的混合物。第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。 蛋白质的等电点： 2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型 第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。特点：是蛋白质最基本的结构。 第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。a-螺旋、b-折叠、b-转角。特点:有周期性，有规则。类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组
成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。（2）b-折叠：是一种重复性的结构。可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。是比较稳定的结构。（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。 超二级结构和结构域：是过渡态的构象。较复杂的球蛋白一般是有几个结构域组装而成。结构域的种类不是很多，但是可以组装成种类繁多的球蛋白。（1）超二级结构：若干相邻的二级结构的构想单位彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合（模体也属于超二级结构）。可作为蛋白质的结构单位，组装成结构域或三级结构，也可作为蛋白质中有某种特定功能的区域。（2）结构域：在超二级结构的基础上进一步折叠盘绕成近似球体的紧密结构。对于较大的蛋白质或亚基，是由两个或两个以上相对独立的结构域缔造成三级结构。结构域在空间上彼此分隔，各自有部分生物学功能。某些较小的蛋白质只有一个结构域，那么结构域和三级结构一个意思。 很多多结构域的酶分子，活性部位往往分布在结构域之间的一段链接肽链（铰链区）上，结构域之间的相对运动，有利于活性部位结合底
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生物化学基础 复习提纲
生物化学专业复习提纲 第一章糖类 本章节包括以下几个知识点 1，糖的定义和分类。 2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。 3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。 4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。 5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。 6，了解糖的生理功能。 ，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。 基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。 在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。 当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。 好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。 【知识点1】 糖的定义和分类： 定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。 化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮 分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些 【例题1】琼脂和琼脂糖（09） A、主要成分相同,属同多糖 B、主要成分不同,属同多糖 C、主要成分相同,应用不能代替 D、主要成分不同,应用不能代替
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生物化学复习资料 第一章蛋白质的结构与功能 1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。 2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。 3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。 4.氨基酸分类： ①非极性疏水性氨基酸7种： 甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F ②极性中性氨基酸8种： 酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q ③酸性氨基酸2种： 天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E ④：碱性氨基酸3种： 赖氨酸Lysine Lys K 精氨酸Arginine Arg R 组氨酸Histidine His H 5.氨基酸的理化性质： ①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。 ②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。 ③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。 6.几种生物活性肽：
①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。 ②多肽类激素及神经肽。 7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，部分含二硫键。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。 8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。化学键：H键。 主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。 9.肽单元（位）：多肽链中相邻两个α-C之间的结构。具有部分双键性质，6个原子在同一平面（肽平面），不能旋转。Cα1、Cα2在平面所处的位置为反式构型。 10.蛋白质的三级结构：指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力。 11.结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。 12.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象，形成四级结构。 13.亚基：有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，每一条多肽链都有一个完整的三级结构。 亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子键。 同二聚体：两个亚基相同；异二聚体：两个亚基不同 14.蛋白质的四级结构：蛋白质亚基之间的聚合。 15.构型：指分子中各个原子或基团特有的固定空间排列。 16.构象：分子中不同碳原子的各原子或基团的空间排列关系。 17.一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础。 ②不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能。如：胰岛素。
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生物化学复习资料 绪论： 生物化学是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动中的化学变化（即反应代谢）规律及复杂生命现象本质的一门科学。 第一章、糖 1、糖的概念：糖是指由多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总和。 2、糖的化学组成我C、H、O 3、糖的生物学功能: 3.1 糖是人和动物的主要能源物质 3.2糖类还具有结构功能 3.3糖具有复杂的多方面的生物活性及功能 4、糖的分类：根据含糖单位的数目将糖分为以下几类 4.1 单糖，凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 丙糖、丁糖、戊糖、己糖 4.2 寡糖。是有单糖缩合而成的断链结构（一般含2-6个单糖分子） 二糖、三糖 4.3 多糖，是由许多单糖分子缩合而成的长链结构。 如淀粉、糖原、纤维素 5、多糖的分类 5.1 按照多糖来源分为：植物多糖、动物多糖、微生物多糖、海洋生物多糖 植物多糖：从植物，尤其是从中药中提取的水溶性多糖。如当归多糖、枸杞多糖、大黄多糖； 动物多糖：从动物的组织、器官及体液中分离、纯化得多的多糖。如肝素、透明质酸、硫酸软骨素等 微生物多糖：如香菇多糖、茯苓多糖、银耳多糖等 海洋生物多糖：从海洋、湖泊生物体内分离、纯化得到的多糖。如几丁质、螺旋藻多糖等 5.2 按多糖在生物体内的生理功能分为贮存多糖、结构多糖。 贮存多糖：是细胞在一定生理发展阶段形成的材料，主要以固定形式存在，较少是溶解的或高度水化的胶体状态。如淀粉和糖原 结构多糖：也称水不溶性多糖，具有硬性和韧性。结构多糖在生长组织里进行合成，是构成细菌的细胞壁或动植物的支撑组织所必需的物质，如几丁质、纤维素。 5.3 多糖按其组成成分不同分为同聚多糖、杂聚多糖、黏多糖、结合糖。 同聚多糖：由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素 杂聚多糖：有不同单糖缩合而成，肝素，透明质酸 黏多糖：是含氮的不均一多糖，其化学组成糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，如透明质酸、肝素、硫酸软骨素。 5.4 结合糖是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质组合和复合分子。糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂、脂多糖。 糖蛋白：是糖和蛋白质以共价键结合的复合分子。和含羟基的氨基酸以糖苷键形式结合，称为O链接；和酰胺基链接，称为N链接。 6 淀粉 直链淀粉：是由α-1,4糖苷键相连而成的直链结构。 支链淀粉：是由多个较短的α-1,4糖苷键相连而成，每两个短链之间以α-1,6糖苷键链接。 7、糖原：又称动物淀粉，是动物体内的贮存多糖，主要存在于肝及肌肉中。 8、肽聚糖：又称为胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分。 第二章脂类的化学
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生物化学复习资料 一、单项选择题 1.样品中氮的含量是4g，此样品中蛋白质的含量是（25g） 2.关于肽键的叙述，错误的是（肽键旋转而形成了β—折叠） 3.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（包括各原子的空间 位置） 4.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（氢键） 5.蛋白质α—螺旋的特点是（氨基酸侧链伸向螺旋外侧） 6.关于蛋白质二级结构错误的是（整条多肽链中全部氨基酸的空间 位置） 7.关于蛋白质三级结构的描述错误的是（具有三级结构的多肽链都 有生物学活性） 8.每种完整蛋白质分子必定具有（三级结构） 9.关于蛋白质四级结构叙述正确的是（蛋白质亚基间通过共价键聚 合） 10.蛋白质溶液的稳定因素是（蛋白质表面带有水化膜和电荷层） 11.蛋白质变性伴随的结构改变是（次级键断裂） 12.白蛋白【PI为4.7】在（PH4.0）的溶液中带正电荷 13.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3’，5’—磷酸二酯键） 14.DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是（A+G与C+T的比值为1） 15.关于RNA的说法错误的是（细胞质中只有一种RNA，即mRNA） 16.真核生物的mRNA（有帽子结构和多聚A尾巴）
17.DNA的T是指（50％DNA变性时的温度） 18.tRNA的结构特点不包括（5’末端具有特殊的帽子结构） 19.有关tRNA分子正确的描述是（tRNA3’末端有氨基酸臂） 20.DNA变性是指（互补碱基之间的氢键断裂） 21.关于辅助因子叙述错误的是（决定酶促反应的特异性） 22.决定酶促反应的特异性的是（酶蛋白） 23.有关酶活性中心不正确的是（活性中心这是必需基团起作用而与 整个酶分子无关） 24.有关酶活性中心正确的是（所有酶都要有活性中心） 25.酶具有催化活性的结构基础是（有空间构象） 26.酶与一般催化剂的相同点（降低反应的活化能） 27.酶催化反应的机制是（降低反应的活化能） 28.酶的特异性是指（对催化底物的选择性） 29.关于KM的叙述错误的是（与酶催化的底物无关） 30.关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是（最适温度是酶的 特征性常数） 31.关于温度与酶促反应速度关系的叙述正确的是（最适温度不是酶 的特征性常数，延长反应时间，其最适温度降低） 32.有关酶与温度的关系，错误论述是（酶是蛋白质，即使反应的时 间很短，也不能提高反应温度） 33.关于酶的抑制剂叙述正确的抑制剂的论述，错误的是（除去抑制 剂后，酶活性可恢复）
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基础生物化学复习资料 Standardization of sany group #QS8QHH-HHGX8Q8-GNHHJ8-HHMHGN#
一、名词解释 1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列 和分布。 2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分 子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。 3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和 负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点 4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。 5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键 断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。 6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲 状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。 7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温 度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。 8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质 等不同的一组酶。 9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应 的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活 性的酶。 11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区 域。 12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作 用。 13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心 时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。 14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基 酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。 15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引 起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应 16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的 过程。 17.糖酵解：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP 产生的过程。 18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸， 而后经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。 19.电子传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）
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第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
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第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
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一、名词解释 1. 糖异生作用:由非糖物质合成糖原的过程。 2. 转氨基作用：氨基酸分子的α-氨基在转氨基酶作用下转移到α-酮酸的羰基上，使酮酸变成相应的α-氨基酸，原来的氨基酸失去氨基变成相应的α-酮酸。 3. 生糖氨基酸：α-酮酸转变为糖代谢的中间产物，继而异生成糖。 4. 活性肽：具有生物活性的低分子量的肽。 5. β-折叠：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。 6. 呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶系统组成的生物氧化还原链。 7. 同功酶：是能催化相同的化学反应，但酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。 8.蛋白质二级结构：多肽链借助氢键排列成一个方向具有周期性的构像。 9. 氧化磷酸化作用：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的专递过程中伴随着ADP磷酸化生成ATP。 10. 酶的活性中心：酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构像、与酶的活性直接相关的结构区域。 11. 蛋白质变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。 12. 全酶：酶蛋白与辅因子结合成的完整分子。 13. 必需氨基酸：人或动物机体不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸。 二、填空题1. 磷脂包括(甘油磷脂)和（鞘磷脂）两种。 2. 大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收，因此可以利用紫外吸收法测定蛋白质浓度。 3. 氨基酸在等电点时，主要以（兼性离子）形式存在，在pH > pI 的溶液中，大部分以（负）离子形式存在。 4. 能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子组成、结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶叫做同工酶。 5. 结合酶由酶蛋白与辅因子共同构成。其中，酶蛋白决定酶促反应的专一性，而辅因子决定酶促反应的类型。 6. 在生物体内可以作为脱氢酶的辅酶存在的两种B 族维生素是维生素B2和维生素PP 7. 目前比较好的解释氧化磷酸化作用机制的假说是化学渗透假说。 8. 葡萄糖有氧降解分成三个阶段，分别是（糖的裂解、醛氧化成酸、丙酮酸的氧化脱酸） 9. 胞液中的NADH 的再氧化有通过“穿梭机制”完成，其形式有(异柠檬酸穿梭作用、磷酸甘油穿梭作用、天冬氨酸穿梭作用） 10. β-氧化是氧化和水化、再氧化、硫解四个步骤的重复进行。 11.除了β-氧化以外，脂肪酸还可发生α-氧化或ω-氧化 12. 生物体内脂肪酸碳链的延伸由脂肪酸合酶复合体催化完成。脂肪酸合酶复合体催化缩合、还原、脱水还原四步反应。这四步反应构成一个循环。在脂肪酸合成过程，每经过一个循环，脂酰链延伸二个碳原子。 13. 氨是有毒的，人体主要通过丙氨酸和谷氨酰胺的形式将氨转运至肝脏合成尿素排出体外。 14. 嘌呤核苷酸从头合成的时候，首先合成磷酸核糖，然后进一步合成GMP和AMP。 15. 根据组成磷脂的醇类的不同，磷脂可以分成甘油磷脂和鞘磷脂两大类。 16. 生物膜的结构目前人们广泛接受的模型是液态镶嵌模型，组成生物膜的主要脂类是磷脂。 17. B 族维生素 B2 可以在生物体内形成FMN，作为脱氢酶的辅因子参与氧化 还原反应，维生素B6可以在体内生成磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，作为氨基酸脱羧、消旋和
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生物化学期末重点复习资料 对于生物化学这门复合型的科学来说，期末考试的准备是非常 重要的。要想成功应对考试，理解生命的化学原理是必不可少的。下面是一些关于生物化学期末重点复习资料的建议。 核酸和蛋白质 在生物化学的世界中，核酸和蛋白质是最重要的两类分子。要 想成功应对期末考试，就必须掌握它们的基本结构和功能。 核酸是由核苷酸单元组成的，它们分为DNA和RNA两种类型。DNA 分子是一个由四种碱基（腺嘌呤，胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶）组成的双链分子。RNA分子是单链的，由三种碱基（腺嘌呤，胸腺嘧啶和尿嘧啶）组成。 蛋白质是在生命中扮演最重要角色的分子之一。它在生物体内 起到诸多重要的功能，如催化代谢反应，传递信号和支持细胞结构。蛋白质是由数十甚至数百个氨基酸单元组成的，这些单元通 过肽键相互连接。
糖类和代谢 糖类是生命中极其重要的物质，在细胞中提供能量支持代谢。 要想应对期末考试，必须掌握糖类的基本结构和功能。 糖类分为简单糖和复合糖两种类型。简单糖是单一的单糖分子，如葡萄糖、果糖和半乳糖。复合糖是由多种类型的单糖组成的， 如淀粉和纤维素。 代谢是指细胞利用食物中的营养元素和氧气来生产和维持生命 所需的能量和物质，这是其中很重要的一部分。代谢分为两种类型，即有氧代谢和无氧代谢。前者需要氧气参与，后者则不需要。 酶和能量 酶是帮助加速生物代谢反应的重要分子。掌握酶基本结构和其 与酶促反应的关系对于期末考试中的生物化学问题至关重要。
能量是维持生命的另一个重要组成部分，而ATP是维持细胞生命所需的主要能量来源。在期末考试时，了解ATP的不同成分及其在代谢中的作用非常关键。 总的来说，生物化学期末考试的准备需要对生命的基本组成和其基本功能有深刻的理解。对于以上提到的生物化学领域中的知识，掌握得越牢靠，考试的成功率就会越高。
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生物化学复习资料 1。氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。 2。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷） 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷） 芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸 3。氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离. 等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点. 4。试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基 5。简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？ 一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置 二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。 三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。 四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构 6。维持蛋白质各级结构的主要作用力有：①肽键②H键③疏水作用、H键、部分离子键、少量共价键 7。蛋白质的紫外吸收有何特点：单纯蛋白质不吸收可见光,是无色的。一些缀合蛋白质的辅基能吸收可见光,所以呈现不同的颜色，如血红素使血红蛋白呈红色。不过因为两点而对紫外线有吸收：①其肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收②是所含的色氨酸和酪氨酸对280nm的紫外线有强吸收，在一定条件下，蛋白质溶液对280nm紫外线的吸光度与其浓度成正相关，在分离分析蛋白质时常以此作为检测手段。 8.变性:在一些因素作用下，蛋白质的天然构象被破坏，从而导致其理化性质改变,生物活性丧失 复性：当变性程度较轻时,除去其变性因素,蛋白质能恢复或部分恢复其原来构象及功能。9。蛋白质的两性解离:因为他们肽链主链C端的羧基,谷氨酸的γ—羧基和天冬氨酸的β-羧基,可以给出H+而带负电荷，也有肽链主链N端的氨基,赖氨酸的ε-氨基，精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基，可以结合H+而带正电 10.引起蛋白质变性的因素: 物理因素（高温、高压、震荡、紫外线、超声波) 化学因素(强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂eg.十二烷基硫酸钠）
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生物化学 名词解释和答案 蛋白质化学 一.名词解释 1.基本氨基酸： 2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。 3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。 4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI 5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。 6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。 7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。 8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。 9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。 10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。 11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。 12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。 13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。 14.范德华力（Van der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。 15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。 16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。 18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。 19.四级结构（quaternary structure）：生物体内由几个具有三级结构的多肽链通过非共价键彼此形成的一个功能性的聚集体。 20.构型（configuration）：不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。 构象（conformation）：相同构型的化合物中，与原子相连接的各个碳原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。 21.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的基础上，相邻的二级结构单位（α螺旋，β 折叠等）在三维折叠中相互靠近，彼此利用，在局部形成规则的二级结构组合体。 结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽的三维折叠常常形成两个或多个松散连结的近似球状的，相对独立的，在空间上能辨认的三维实体。 22.蛋白质的两性解离：蛋白质分子中既含有酸性有含有碱性的可解离基团，因此是两性电解质，在溶液中解离成带相等电荷的阳离子和阴离子。
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基础生物化学重要知识要点一名词解释 1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构 的构象; 2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力; 3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三 维结构; 4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认 的二级结构组合体; 5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐如硫酸氨,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 称为盐析; 6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象; 7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象;蛋白质在受到光照、热、 有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变; 8.蛋白质复性：指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象; 9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内,此刚性结构的平面叫肽平面 或酰胺平面; 10.反密码子anticodon：在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对 原则识别mRNA链上的密码子;反密码子与密码子的方向相反; 11.核酸的变性、复性denaturation、renaturation：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时,其中的氢 键便断开,双链DNA便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性;在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋;这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”; 12.DNA退火annealing：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新 结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”; 13.必需氨基酸：指人体和其它哺乳动物自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸; 14.分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域,在复性时可形成 局部双螺旋区,称核酸分子杂交; 15.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示; 16.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置; 17.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式; 18.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装 体; 19.增色效应hyper chromic effect：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm