生化前十一章总结讲解
第十一章 雄性不育及其杂种品种的选育
第十一章雄性不育及其杂种品种的选育雄性不育性：（ male sterility ）雄性器官发育不正常，不能产生有功能的花粉，雌蕊发育正常，可接受正常花粉而受精结实。
第一节雄性不育的遗传质核互作不育核不育一、质核互作雄性不育的遗传（一）质核互作雄性不育的遗传解释受细胞质雄性不育基因和对应的细胞核不育基因共同控制的不育类型，常被称为胞质不育（CMS）。
细胞质不育基因S，可育基因N核内不育基因rr，可育基因RR由上可知，质核雄性不育性是核和胞质基因两个体系相互作用的结果，通过“三系”配套可保持雄性不育性，生产杂交种子、在生产上利用。
三系：雄性不育系S(rr)雄性不育保持系N(rr)雄性不育恢复系N(RR)和S(RR)雄性不育系S(rr)由于体内生理机制失调，以致雄性器官不能正常发育，没有花粉或花粉粒空瘪缺乏生育力。
雌蕊发育正常，能接受外来花粉受精结实。
雄性不育保持系N(rr)用来给不育系授粉，保持其不育性的品种或自交系叫做保持系。
不育系是和保持系同时产生的，或是由保持系转育而得来的。
每一个不育系都有其特定的同型保持系，利用其花粉进行繁殖。
它两互为相似体，除在雄性的育性上不同外，其它的特性、特征几乎完全一样。
雄性不育恢复系N(RR)和S(RR)一些正常可育的品种或自交系的花粉授给不育系后，不但结实正常，而且其后代的不育特性消失了，具有正常散粉生育的能力。
也就是说，它恢复了不育系的雄性繁育能力，因此叫恢复系。
（二）多种质核基因对应的遗传玉米：T、S、C每种不育类型都需要某一特定的恢复基因来恢复，恢复基因有专效性和对应性。
（三）孢子体不育和配子体不育的遗传1、孢子体不育花粉育性的表现由母体植株（孢子体）的基因控制，与花粉（配子体）本身的基因无关。
当母体植株是S(rr)时，花粉全部败育。
2、配子体不育不育系花粉败育发生在配子体阶段，花粉育性受配子体的基因控制。
特点：杂种一代的不育和可育花粉各占一半，不影响结实，子一代的结实率正常。
(完整版)细胞生物学知识点总结
细胞生物学目录第一章绪论第二章细胞生物的研究方法和技术第三章质膜的跨膜运输第四章细胞与环境的相互作用第五章细胞通讯第六章核糖体和核酶第七章线粒体和过氧化物酶体第八章叶绿体和光合作用第九章内质网，蛋白质分选，膜运输第十章细胞骨架，细胞运动第十一章细胞核和染色体第十二章细胞周期和细胞分裂第十三章胚胎发育和细胞分化第十四章细胞衰老和死亡第一章绪论1.原生质体：被质膜包裹在细胞内的所有的生活物质，包括细胞核和细胞质细胞质：细胞内除核以外的原生质，即细胞中细胞核以外和细胞膜以内的原生质部分原生质体：除去细胞壁的细胞2.结构域：生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域3.装配模型：模板组装，酶效应组装，自组装4.五级装配：第一级,小分子有机物的形成第二级，小分子有机物组装成生物大分子第三级,由生物大分子进一步组装成细胞的高级结构第四级,由生物大分子组装成具有空间结构和生物功能的细胞器第五级，由各种细胞器组装成完整细胞6.支原体：目前已知的最小的细胞第二章细胞生物的研究方法和技术1.显微镜技术：光镜标本制备技术、2.光镜标本制备技术步骤：样品固定、包埋与切片、染色3.电子显微镜种类：透射电子显微镜，扫描电镜，金属投影，冷冻断裂和冷冻石刻电镜，复染技术，扫描隧道显微镜4.细胞化学技术：酶细胞化学技术，免疫细胞化学技术，放射自显影5.细胞分选技术：流式细胞术6.分离技术：离心技术，层析技术，电泳技术第三章质膜的跨膜运输1.细胞功能：外界与通透性障碍，组织和功能定位，运输作用，细胞间通讯，信号检测2.膜化学组成：膜脂，膜糖，膜蛋白3.膜脂的三个种类：磷脂，糖脂，胆固醇4.脂质体用途：用作生物膜的研究模型，作为生物大分子与药物的运载体5.膜糖功能：细胞与环境的相互作用，接触抑制，信号转导，蛋白质分选，保护作用。
6.膜蛋白类型：整合蛋白，外周蛋白，脂锚定蛋白7.膜蛋白功能：运输蛋白，酶，连接蛋白，受体（信号接受和传递）8.不对称性的研究方法：冰冻断裂复型，冰冻蚀刻9.膜流动性研究方法：质膜融合，淋巴细胞的成斑成帽效应，荧光漂白恢复技术10.膜流动性的重要性：酶活性，信号转导，物质运输，能量转换，细胞周期11.影响膜脂流动性的因素：脂肪酸链，胆固醇，卵磷脂/鞘磷脂比值12.影响膜蛋白流动的因素：整合蛋白，膜骨架，细胞外基因，相邻细胞，细胞外配体、抗体、药物大分子13.膜骨架的主要蛋白：血影蛋白，肌动蛋白和原肌球蛋白，带4.1蛋白，锚定蛋白14.转运蛋白质包括：载体蛋白，通道蛋白15.协同运输的方向：同向协同，反向协同第四章细胞与环境的相互作用1.细胞表面结构：细胞外被、膜骨架、胞质溶胶2.细胞外被功能：连接，细胞保护，屏障3.糖萼：由细胞表面的碳水化合物形成的质膜保护层，又称为多糖包被。
生化考试名词解释
生化考试名词解释2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。
其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。
通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。
在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。
5. EMP途径：又称糖酵解途径。
指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。
是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。
6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。
7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成CO2和水及大量能量。
9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程---除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。
10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。
生化复习知识点
第二章1、蛋白质定义：蛋白质是一种由20种α-氨基酸通过肽键互相连接而成的高分子含氮有机化合物。
每克样品中含氮量×6.25=每克样品中蛋白质含量(N×6.25) 各种蛋白质的含氮量很接近，平均约为16％2、极性酸性氨基酸有:天冬氨酸、谷氨酸3、极性碱性氨基酸有:赖氨酸、精氨酸、组氨酸4、肽键定义：一个氨基酸的羧基与相邻的另一个氨基酸的氨基脱水缩合形成的化学键称为肽键。
5、等电点定义：在某一PH条件下，蛋白质解离成正、负离子的数量相等，净电荷为零时，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点。
（当溶液PH值小于蛋白质PI时，蛋白质分子带正电荷、阳离子）6、多肽类激素：谷胱甘肽—有还原性，可以保护细胞膜不受自由基侵害。
还有催产素（9肽）、加压素（9肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）7、蛋白质一级结构定义：蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序及二硫键所在位置。
主要化学键：肽键。
化学键:肽键8、蛋白质二级结构四种不同形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
化学键氢键9、蛋白质四级结构定义：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布和相互作用，称为蛋白质四级结构。
含两条a链及两条贝达链主要化学键：氢键、离子键。
血红蛋白的四级结构：为两种不同亚基构成的四聚体，两条α链及两条β链。
10、蛋白质的变性定义：蛋白质在某些理化因素作用下，次级腱断裂，严格的空间结构遭到破坏，从而改变其理化性质与生物活性，这种现象称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质变性其本质是:次级键破坏，只有空间构象的改变，并不涉及一级结构的变化。
第三章11、戊糖加碱基合成核苷、核苷加磷酸合成核苷酸、核苷酸通过磷酸二酯键合成核酸12、核酸的基本成分:核酸由C、H、O、N、和P元素组成13、mRNA是体内种类最多的RNA,tRNA是含有稀有碱基最多的RNA,rRNA是含量最多的RNA14、tRNA是三叶草形二级结构，tRNA的倒L三级结构15、mRNA：信使RNA。
第十一章心脏疾病的生物化学标志物
15
（二）危险因素的认识和发展
P281
目前对危险因素的共识如下： 危险因素并不等同于病因；
危险因素不是诊断指标：通常把危险因素异 常的人称高危人群 ；
同一疾病可能有多种危险因素，每种危险因 素影响程度不一（relative risk, RR）。
冠心病危险因素已达百余种，但RR不同。 最有价值的可及早预防和治疗的是：
1. 肌钙蛋白(Tn)的特性
TnC：与钙离子结合部分
肌钙蛋白
Tn (troponin)
TnI：含抑制(ATP酶)因子部分 TnT：与原肌球蛋白结合部分
cTn(cardiac troponin)：为心肌细胞所特有。
37
P288
2. cTn在AMI发生后的变化
AMI后4～8h升高（与CKMB类似，但晚于肌红蛋 白），但窗口期长（4～10天~3周 ）；
12
年龄、性别、高血压、
【二】病 理
高血脂、吸烟等
P280
冠状动脉发生粥样变， 血管硬化，管腔狭窄，
供血减少。
冠状动脉狭窄接着增加
血管完全堵塞，
心脏无血供，局部 大面积心肌坏死
当冠状动脉狭窄 ＜70％时
病人出现活动后心肌供血 不足，表现为心绞痛。
不稳定性/变异性心绞痛 (UA)，休息时亦有心绞痛。
24
P284
生物化学标志物急性心肌损伤诊断的地位
确诊： 20％依靠生物化学标志物确诊 （心电图诊断AMI的阳性率至多81％）， 提高了诊断可靠性。
临床评估病情和预后的灵敏指标。
25
P284
理想的心肌损伤标志物条件
① 高敏感性和高特异性； ② 要紧或仅存在于心肌组织（特异），在
第十一章第三节 生物进化的证据
一、古生物化石证据
古生物学是研究各地质时期不同地层的古代生物 遗体和遗迹（如足印等）的科学。通过研究可以了解 生物在悠长的地质年代中发展的历史；了解生物与环 境变迁的相互关系。
由于古生物学对生物进化能提供直接的证据，因 此它对生物进化论的形成和发展都有重大的作用。
根据不同地层时期所发现的ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ生物化石，可以看出 各类生物的出现具有一定的时间顺序。
第三节 生物进化的证据
一、古生物化石证据（古生物类群出现的顺序） 二、胚胎学证据（脊椎动物胚胎发育的比较） 三、重演律证明生物进化（个体发育；系统发生） 四、比较解剖学证据（同源器官；同功器官；痕迹器官） 五、生物地理学证据（动物地理分界；动物地理分布） 六、生理学证据（血清鉴别法） 七、生化与分子生物学证据
（Chiroptera）中的吸血蝠科。
动物地理特征与生物演化
• 澳洲：原始哺乳动物，如有袋类等。因 为澳洲大陆在中生代与其他大陆分离， 当时地球上只有原始哺乳动物
动物地理特征与生物演化
• 南美洲：新热界的主要组成部分，有特有的贫齿类，也有 有袋类及现代哺乳动物
• 第三纪以前南美洲和其他大陆相连，故有第三纪以前的共 有动物，如有袋类等；第三纪初期到末期南美洲和其他大 陆分离，从而形成特有动物，如贫齿类；上新世以后大陆 桥的形成，北美一些动物通过大陆桥向南迁移，后代保留 至今
同源器官最典型的例子是脊椎动物的四肢， 如鸟的羽翼、蝙蝠的膜翅、鲸鱼的前鳍都能和人 手，马脚一一相较。
同源器官
2.同功器官证明器官的进化
同功器官：指不同形态和机能相似而起源和构 造不同的器官。例如，鸟、蝙蝠和昆虫都具有 适于空中飞行的翅膀。但是这些翅膀的起源和 结构不全相同。同功器官的形成，是适应于一 定生活方式的结果。
生化危机：启示录全手印收集图文攻略
⽣化危机：启⽰录-全⼿印收集图⽂攻略 第⼀章 1-2海岸：西北的绿箱 1-3船员居住区：⾷堂西边的⾃贩机 1-3船员居住区：贮蔵库前的通路的墙的下⽅ 1-3船员居住区：船员居住区の键⼊⼿的房间的西墙 第⼆章 2-1雪⼭：坠落的飞机的操作舱 2-1雪⼭：坑道的⼴场地⾯突出的钟乳⽯ 2-2客室下阶：⾷堂的桌⼦上的鸡⾁ 2-2客室上阶：刚开始房间的浴室⾥ 2-2船桥：船桥玻璃%{p a g e-b r e a k|第⼆章|p a g e-b r e a k}% 第三章 3-2：通信室前的墙壁 3-2：东北⾯的墙壁 3-2：浄化装置的房间 3-2：1阶厨房上的架⼦ 3-2：唠叨者S c a g d e a d的房间 3-2船⾸甲板：电梯的房间的桌⼦上%{p a g e-b r e a k|第三章|p a g e-b r e a k}% 第四章 游泳池的跳台 克⾥斯的假⼈偶的房间墙上的旗⼦%{p a g e-b r e a k|第四章|p a g e-b r e a k}% 第五章 5—1：雪⼭房间 5-2船底区%{p a g e-b r e a k|第五章|p a g e-b r e a k}% 第六章 6-2展望台：天线的配电盘%{p a g e-b r e a k|第六章|p a g e-b r e a k}% 第七章 7-1船⾸甲板 7-2乘电梯下降的房间%{p a g e-b r e a k|第七章|p a g e-b r e a k}% 第⼋章 8-3研究施设：灭菌室前的房间的储物柜 8-3研究施设：灭菌室的下⼀个房间的⽔槽上部 8-3研究施设：最后的道路，电梯北⾯的柱⼦⼀样的东西%{p a g e-b r e a k|第⼋章|p a g e-b r e a k}% 第九章 9-2研究施设%{p a g e-b r e a k|第九章|p a g e-b r e a k}% 第⼗⼀章 11—1：B o s s战%{p a g e-b r e a k|第⼗章|p a g e-b r e a k}% 逗游⽹——中国2亿游戏⽤户⼀致选择的”⼀站式“游戏服务平台。
进化生物学专业知识总结
第一章绪论一、广义进化：是指事物的变化发展，它包含了宇宙的演化即天体的消长，生物的进化，以及人类的出现和社会的发展。
二、生物进化：生物在于其生存环境相互作用过程中，其遗传系统随时间而发生一系列不可逆的改变，并导致相应的表型改变，在大多数情况下这种改变导致生物总体对其生存环境的相对适应。
第二章生命及其在地球上的起源一、生命的本质：作为生命实际是由核酸和蛋白质组成的，具有不断自我更新的能力，以及多方向发生突变并可复制自身的多分子体系。
可见，生命就其本质而言也是物质的，它是物质存在和运动的一种形式。
二、生命活动的基本特征：1、自我更新：生物体的自我更新是一个具有同化与异化两种作用的新陈代谢过程。
2、自我复制：生物体内生物大分子的自我复制是生命活动的另一个基本特征。
3、自我调控：生命是一个复杂的自我调控的开放体系。
4、自我突变：突变常常使一个基因变成它的等位基因，并引起一定的表型变化。
三、熵：所谓熵就是用来表示某个体系混乱程度的物理量。
四、生命起源的过程：1、从无机小分子生成有机小分子。
2、从有机小分子发展成生物大分子。
3、由生物大分子组成多分子体系。
4、由多分子体系发展成原始生命。
第三章细胞的起源与进化一、超循环组织模式：所谓超循环组织就是指由自催化或自我复制的单元组织起来的超级循环系统。
二、阶梯式过渡模式：在上述超循环的基础上，逐渐发展出一个综合的由非细胞到细胞演化的过渡理论。
由原始的化学结构过渡到原始的细胞学说需六个步骤。
1、由不同的小分子聚合为杂聚化合物，这些杂聚化合物是进一步形成生物大分子的材料。
2、从无序的杂聚合物到多核苷酸，分子之间的选择作用有助于渡过复杂性危机。
3、多核苷酸进一步自组合成为一种较为复杂的分子系统，这时的多核苷酸还没有成为遗传载体。
4、蛋白质合成被纳入多核苷酸自我复制系统中。
5、分割结构的形成，是细胞演化的关键一步。
6、最后一步是原核细胞生命（微生物）的形成。
三、真核细胞的起源途径：四、真核细胞起源的意义：1、为生物性分化和有性生殖打下基础。
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第1章蛋白质的结构与功能1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
3.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
4.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基5.蛋白质一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
6.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。
7肽键的形成方式及构成肽平面的六个原子。
答：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2。
8.蛋白质的一、二、三、四级结构的结构决定因素和维持空间结构稳定的价键，答：正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶性的血红蛋白，就聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。
10.血红蛋白的携氧机制。
答：①正协同效应；②变构效应；血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
11.了解蛋白质的两性、紫外吸收、显色反应，熟悉电泳的原理。
答：蛋白质的两性：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰，因此可作蛋白质定量测定。
显色反应：①蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
②蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应。
电泳的原理：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳。
电泳的速度：①电荷②蛋白质分子形状③分子量第2章核酸的结构与功能1.核酸的分子组成及连接各个单元的价键？答：核酸有磷酸，戊糖和碱基组成。
各个单元是由3‘-5‘磷酸二酯键。
2.DNA和RNA分子的不同点有哪些？答：①碱基②戊糖种类③存在部位④单双链状态⑤生理功能⑥长度⑦种类3.DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？答：①DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构；②DNA双链之间形成了互补碱基对；③疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。
4.什么是正超和负超螺旋，哪种螺旋更具有生物学意义？答：正超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方同相同；负超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方向相反。
负超螺旋更具有生物学意义。
5.核小体是什么？它的组成特点是什么？答：DNA染色质呈现出的串珠样结构，作为染色质的基本组成单位是由核小体DNA（约200bp）和组蛋白（H1，H2A，H2B，H3，H4）共同构成。
的结构特点是什么？答：分四步①5‘加帽；②3’加尾；③内含子切除；④编辑8.tRNA分子的二级结构及重要结构的功能有哪些？答：tuna的二级结构——三叶草形四臂①氨基酸臂；②D臂；③反密码子臂；④T C臂。
四环①D环；②反密码子环；③额外环：决定tRNA种类；④T C环：识辨核糖体ssrRNA9.核酸在真核细胞和原核细胞中是怎样表现出时空特异性的？答：①在原核细胞中，RNA合成和蛋白质合成均在同一空间内同时完成；②在真核细胞中，由于核膜的存在，RNA合成和蛋白质合成将在不同的空间内完成，并具有时间上的差异。
10.什么是DNA 的变性和复性，它们是如何引发增色效应和减色效应的？答：DNA的变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链。
DNA的复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。
DNA的增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA 在260nm处的吸光度随之增加。
DNA的减色效应：在DNA解离的链中重新配对中，由于有更少的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之减少。
第3章酶1.酶的本质是什么？试从辅助因子与酶的结合力不同的角度说明辅助因子的分类。
答：酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸。
2.什么是酶的essential group？什么是酶的active center？为什么说酶的活性中心利于酶与底物形成复合物？答：酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
酶的活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，形如裂缝或凹陷。
此裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且多为氨基酸残基的疏水基团组成的疏水环境，形成疏水“口袋”。
3.酶活性中心上的必需基团包括哪两个部分，作用是什么？什么是变构酶，根据必需基团的作用可以将它的结构分成哪两个部分？答：两个部分①结合基团：与底物相结合；②催化基团：催化底物转变成产物一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
受变构调节的酶称变构酶。
变构酶分子中常含有多个亚基，酶分子的催化部位（活性中心）和调节部位有的在同一亚基内，也有的不在同一亚基。
4.谈谈米氏方程中米氏常数Km值的概念意义是什么？答：①Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。
②Km可近似表示酶对底物的亲和力；③同一酶对于不同底物有不同的Km值。
5.谈谈温度对酶活性的影响及其应用。
答：温度对酶促反应速率具有双重影响。
升高温度一方面可加快酶促反应速率；同时也增加酶变性的机会。
酶的活性随温度的下降而降低。
应用：低温麻醉便。
6.请说出不可逆抑制与可逆抑制之间的区别。
答：不可逆抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。
可逆抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失。
7.竞争性抑制的反应实质和特点是什么？请举例说明。
答：反应实质：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
特点：①I与S结构类似，竞争酶的活性中心；②抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；③动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。
举例：①丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶；②磺胺类药物。
8.什么是酶原？酶原激活的意义是什么？答：酶原是在特定条件下，酶的前体一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽，致使分子构象发生改变，形成或暴露出酶的活性中心。
酶原激活的生理意义：①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
②有的酶原可以视为酶的储存形式。
在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
9.请你谈谈白化病和PKU与酶缺陷之间的关系？答：白化病：酪氨酸酶缺失引起白化病，因不能合成黑色素，患者皮肤，毛发等发白。
苯酮酸尿症（PKU)：体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。
第4章糖代谢1.葡萄糖是如何在缺氧状态下转变成乳酸的？有何生理意义？答：第一阶段糖酵解途径①葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（己糖激酶）；②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖；③6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖（6-磷酸果糖激酶-1）；④磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖；⑤磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛（同分异构化）；⑥3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸；⑦1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸；⑧3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸；⑨2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸；⑩磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP（丙酮酸激酶）；第二阶段丙酮酸转变成乳酸。
生理意义：①是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；②是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径（无线粒体的细胞，如：红细胞；代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞）；③它是有氧氧化的前段过程，某些中间产物是合成脂类和氨基酸的等物质的前体。
2.糖的有氧氧化可以分为那几个阶段？其中和糖酵解的共性阶段是什么？答：第一阶段：酵解途径；第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧；第三阶段：三羧酸循环；第四阶段：氧化磷酸化。
和糖酵解的共性阶段是葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸。
3.非糖物质转变成葡萄糖需经过哪些关键反应？各由哪些关键酶催化？答：①丙酮酸经丙酮酸羧化支路（草酰乙酸）变为磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸羧化酶）；②1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖（果糖双磷酸酶-1）；③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶）。
4.一克分子葡萄糖所生成的乙酰CoA进入三羧酸循环可生成多少克分子ATP？是怎样计算的？答：一分子葡萄糖经糖酵解途径分解成两分子丙酮酸，两分子丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成的两分子乙酰CoA，两分子乙酰CoA进入三羧酸循环可生成20分子ATP。
5.叙述血糖的正常含量、来源及去路。
答：正常血糖浓度：3.89~6.11mmol/L。
6.本章所述各种糖代谢中共涉及多少关键酶？它们各是哪些？答：12个关键酶，糖酵解途径3个（己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶）；三羧酸循环3个（柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体）；磷酸戊糖途径1个（6-磷酸葡萄糖脱氢酶）；糖原的合成与分解2个（糖原合酶，磷酸化酶）；糖异生3个（丙酮酸羧化酶，果糖双磷酸酶-1，葡萄糖-6-磷酸酶）。
7.磷酸戊糖途径有何重要意义？试述蚕豆病的成因。
答：（1）为核酸的生物合成提供核糖；（2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应；①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；②NADPH参与体内羟化反应；③NADPH还用于维持谷胱甘肽(GSH)的还原状态。