免疫球蛋白m 分子直径
免疫球蛋白
第五节 各类免疫球蛋白的特性和功能
一.IgG 一般特性： 一般特性： 单体分子； 单体分子； 四个亚类； 四个亚类； 血清中含量最高(75%Ig) (75%Ig)； 血清中含量最高(75%Ig)； 半衰期最长(21 23天 (21～ 半衰期最长(21～23天)； 3～5岁达成人水平(8.0～17 mg/ml)； 岁达成人水平(8.0 (8.0～ mg/ml)； 可与SPA结合。 SPA结合 可与SPA结合。
三.IgA 1.两种类型： 1.两种类型： 两种类型 IgA1(主要 主要) 单体(主要) 血清型 --- IgA1(主要)，单体(主要)； IgA2(主要 主要) 二聚体(主要), 分泌型 --- IgA2(主要)，二聚体(主要), 粘膜局部浆细胞合成； 粘膜局部浆细胞合成； 分泌片由粘膜上皮细胞合成； 分泌片由粘膜上皮细胞合成； 2.半衰期 6天 半衰期: 2.半衰期: 6天； 3.占血清Ig含量的 占血清Ig含量的5 15%； 3.占血清Ig含量的5～15%； 4.粘膜局部抗感染免疫 粘膜局部抗感染免疫； 4.粘膜局部抗感染免疫； 5.聚合IgA激活补体替代途径 聚合IgA激活补体替代途径。 5.聚合IgA激活补体替代途径。
五.IgE 1.单体分子； 1.单体分子； 单体分子 2.血清中含量最低 血清中含量最低( Ig的0.002%)； 2.血清中含量最低(占Ig的0.002%)； 3.半衰期 3天 半衰期: 3.半衰期: 3天； 4.呼吸道和胃肠道浆细胞产生 呼吸道和胃肠道浆细胞产生； 4.呼吸道和胃肠道浆细胞产生； 5.介导 型超敏反应； 5.介导 I 型超敏反应； 6.过敏性疾病和某些寄生虫感染患者血清中 6.过敏性疾病和某些寄生虫感染患者血清中 特异性IgE水平增高。 IgE水平增高 特异性IgE水平增高。
免疫球蛋白的规格
免疫球蛋白的规格免疫球蛋白（Immunoglobulin）是由免疫系统成份——B淋巴细胞分泌的一种抗体，是由免疫系统在抗菌、抗病毒的过程中存在的特殊蛋白质。
免疫球蛋白识别特异性抗原分子，让抗原分子结合，起到中和破坏抗原的作用，抽象而言，它可以阻止抗原的作用，从而达到降低抗原对身体的危害，开启抗原与抗体的对决，从而得到显著的发炎减轻和症状缓解效果。
免疫球蛋白具有多种规格，比如说可以以全血（血浆）为原料，经过体外抽提纯化，就可得到公用的免疫球蛋白IgG粗粒，其蛋白质的含量一般在75%以上；抽提精制后，可以得到大分子量IgG（Hyper IgG），抗原性小于粗粒免疫球蛋白，蛋白质含量达到95%以上；继而根据不同客户喜好，也可以把大分子量IgG进一步精细加工，进而提炼出分子量更高，免疫活性更强，抗原性更小的超高纯度IgG （Ultra IgG），此蛋白质含量可以达到99.9%以上，比如英美抗体（Human Genes）公司的专利技术，仅需要2小时的抽提精制工艺，便可在不影响羧基的情况下，得到抗原性小的高纯度免疫球蛋白。
另外，免疫球蛋白也可以由血浆免疫系各种抗体分离纯化而得，如抗IgA，抗IgM，抗IgG等几种，其中抗IgG被广泛利用。
抗IgG可分为抗特异IgG、抗子类群IgG以及抗总群IgG三等。
抗特异IgG的性能指标有蛋白质的含量，电泳表现，灭活程度等；抗子类群IgG的性能指标有蛋白质的含量，子类群灭活后的滞留率等；抗总群IgG的性能指标有蛋白质的含量，特异抗原情况，子类群和灭活程度等。
总结来说，免疫球蛋白的不同规格，最为关键的是它们的抗原性、灭活程度和蛋白质含量。
有足够的抗原性、灭活程度并具备一定蛋白质含量的免疫球蛋白，才能更有效的开启抗原与抗体的对决，进行其抗体的功效抗菌作用，从而发挥最佳的免疫效果。
免疫球蛋白_10课件
三、免疫球蛋白的水解片段
木瓜蛋白酶水解IgG ： 得到两个一样的 Fab段和一个Fc段。 胃蛋白酶裂解IgG ： 得到一个具有双 价活性的F〔ab’〕2段和假设干个小分 子多肽碎片〔pFc’〕
木瓜蛋白酶
胃蛋白酶
抗体分子的酶切片段
木瓜蛋白酶
胃蛋白酶
Fc
pFc
第二节免疫球蛋白的异质性
一、免疫球蛋白的类型
三、免疫球蛋白的血清型〔内源因素〕： 根据免疫球蛋白分子中所含抗原表位的不 同，将免疫球蛋白分为三种血清型
1、同种型〔isotype〕
2、同种异性〔allotype〕
3、独特性〔idiotype〕
同种型〔isotype)
是指同一种属所有正常个体Ig分子共同具有 的抗原特异性标志，为种属型标志，同种型 决定簇主要存在于Ig恒定〔C区〕区内
第四章 免疫球蛋白
概述
1、免疫球蛋白〔Immunoglobulin，Ig 〕
是指具有抗体活性或化学构造与抗体相似 的球蛋白统称为免疫球蛋白。可分为分 泌型和膜型，前者存在血清中，后者构 成B细胞膜上的抗原识别受体。
2、抗体〔antibody,Ab)
是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞， 由桨细胞产生的一种糖蛋白，主要存在 于血清等体液中，能与相应抗原特异性
超变区（ HVR） 轻链(VL的三个高变区) CDR1 （28-35） CDR2 （49-56） CDR3（ 91-98） 重链 (VH的三个高变区) CDR1（29-31） CDR2（49-58） CDR3（95-102）
框架区（FR每条链有4区）
FR1 FR1 FR2
FR2 FR3
FR3
FR4
第一节 免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的根本构造
免疫球蛋白分子的结构与功能
一、免疫球蛋白分子的基本结构Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。
即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。
轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。
Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。
图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图（一）轻链和重链由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。
1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。
每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。
L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。
正常人血清中的κ：λ约为2：1。
2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。
每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。
不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。
（二）可变区和恒定区通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。
1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。
免疫球蛋白
七、免疫球蛋白基因
七、免疫球蛋白基因：基因重排
重组信号序列 (recombination signal sequence， RSS)是由寡核苷酸组成的七聚体(heptamer) [5‘CACAGTG3’]、九聚体(nonamer) [5‘ACAAAAACC3’]，以及两者之间较少保守 性的间隔序列(spacer)所组成。
Susumu Tonegawa（利川根进）
The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1987
"for his discovery of the genetic principle for generation of antibody diversity"
高）、唾液、泪液中 ＊ 功能: 对机体的局部粘膜(如呼吸道、消化道粘膜)的抗
感染免疫有重要作用。 ＊ 新生儿通过母乳喂养，可获得被动免疫。
IgD
＊单体结构；
＊血清含量低，占Ig总量的0.2％；半衰期极短，仅3天 （铰链区长）
＊ B细胞表面的IgD（SmIgD）是成熟B细胞的重要表面标 志：未成熟B细胞仅表达mIgM，成熟B细胞（初始型） 表达mIgM和mIgD，活化或记忆性B细胞mIgD逐渐消失。
二、免疫球蛋白的功能区
结构域：Ig的多肽链分子中约110个氨基酸可 折叠成由链内二硫键连接的具有特定功能的球 形结构。称为免疫球蛋白的功能区或结构域 （domain）.
＊ VL和VH: 抗原结合部位 ＊ CL和CH1:同种异型的遗传标记所在处 ＊ CH2和CH3：
① IgG的CH2和IgM的CH3: 补体C1q结合点； ② 母体的IgG借助CH2通过胎盘进入胎儿体内 ＊ CH3、CH4: 与细胞Fc受体结合的部位 IgG的CH3可结合细胞表面的FcR，IgE的CH2和CH3 可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。
免疫球蛋白 全知识
免疫球蛋白全知识
免疫球蛋白是人体中的一种免疫活性分子，是指具有抗体（Ab）活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。
免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A （IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。
免疫球蛋白的主要功能是特异性地结合抗原。
在体内，抗体和抗原结合后可直接发挥效应，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗体可阻止病毒感染靶细胞，分泌型IgA可抑制细菌黏附宿主细胞等。
在体外，抗体与抗原结合后可出现凝集、沉淀等现象。
免疫球蛋白IgM,IgG,IgA,IgD和IgE参考值及临床意义
免疫球蛋白IgM，IgG，IgA，IgD和IgE参考值及临床意义人体的免疫系统，主要由T细胞和B细胞这两种淋巴细胞产生防御作用。
T细胞的作用是直接破坏或抑制；B细胞的作用是产生抗体。
抗体是人体抵抗病原体感染的重要免疫应答效应产物。
在接种疫苗或者自然感染后，人体B细胞接受抗原刺激，增殖分化生成浆细胞，浆细胞产生抗体。
抗体主要存在于血液等体液中，能与相应抗原特异性结合，起到防御作用。
当身体处于正常状态时，如果被细菌或病毒侵入，通过抗体的作用，这些病菌一般可以被及时消除。
抗体的本质是蛋白质，确切地说，它是一种具有免疫功能的球蛋白，存在于血清、体液、外分泌液和一些细胞膜上，也叫做免疫球蛋白。
人体至少有5种免疫球蛋白，各自具有不同的免疫学功能，包括IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。
其中，IgG是最常见的抗体，是人体血清免疫球蛋白的主要成分，占总量的70%～75%。
这些免疫球蛋白由B细胞分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒，广泛存在于人体血液中及B细胞的细胞膜表面。
免疫球蛋白的五大种类：免疫球蛋白对于抵抗外来入侵的病原体或者异物等外来性的抗原，有非常重要的作用。
血清免疫球蛋白的正常参考值：IgM 0.5-2.6g/L；IgG7.0-16.6g/L；IgA 0.7-3.5g/L；IgD 0.01-0.04g/L；IgE0.001-0.009g/L。
IgMIgM为五聚体，是分子量最大的Ig，又称巨球蛋白，半衰期5-10天。
IgM不能通过血管壁，主要存在于血液和粘膜表面。
是接种疫苗或感染病原体后最先产生的高效抗体，是免疫反应中的先锋部队，对发现早期感染意义非常大。
在个体发育过程和体液免疫应答中IgM均是最早合成和分泌的抗体蛋白，天然抗Ａ与抗Ｂ血型凝集素、类风湿因子、冷凝集素等均属于IgM抗体。
IgM增高：见于病毒、细菌、寄生虫感染等早期，类风湿性关节炎、硬皮病、巨球蛋白血症等；IgM降低：见于先天性和获得性免疫缺陷病、蛋白丢失性疾病如肾病综合征、蛋白丢失性肠病、皮肤大面积烧伤等。
免疫球蛋白分类和功能
免疫球蛋白，也被称为抗体，是一类由免疫系统产生的蛋白质分子，主要作用是在抵御感染和保护机体免受病原体侵害。
它们具有高度的特异性，可以与病原体的抗原结合，并触发一系列免疫反应。
免疫球蛋白按照其结构和功能可以分为五个主要的类别，每种类别有不同的功能：
免疫球蛋白A (IgA)：
结构：IgA是一个二聚体，可以存在在分泌物中，如口腔、呼吸道、肠道、泪液和乳汁中。
功能：它在黏膜表面形成第一道防线，防止细菌和病毒侵入机体。
也能中和病原体并促进其排出。
免疫球蛋白D (IgD)：
结构：IgD存在于B细胞表面。
功能：IgD在抗体的类别切换中发挥一定的作用，激活B细胞参与免疫反应。
免疫球蛋白E (IgE)：
结构：IgE在抗体中含量较低。
功能：IgE主要参与对寄生虫感染的免疫反应，同时也与过敏反应密切相关，激活肥大细胞和嗜碱性粒细胞释放过敏介质。
免疫球蛋白G (IgG)：
结构：IgG是最常见的免疫球蛋白，约占血液中抗体的75%。
功能：IgG是主要的体液免疫抗体，具有中和病毒和细菌毒素、促进炎症反应和活化免疫细胞等功能。
它还是胎儿免疫保护的主要来源。
免疫球蛋白M (IgM)：
结构：IgM是最早产生的抗体，通常以五聚体的形式存在。
功能：IgM主要参与早期免疫反应，它在病原体侵入后很快被产生，帮助清除病原体，然后逐渐由IgG取代发挥后续的免疫功能。
这些免疫球蛋白共同构成了机体免疫系统的重要组成部分，通过相互协作来保护我们免受感染和疾病的威胁。
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免疫球蛋白m 分子直径
简介
免疫球蛋白m（IgM）是一种免疫球蛋白，属于抗体家族。
它是体液免疫的重要组成部分，在抗体的产生和免疫反应中起着关键作用。
本文将探讨免疫球蛋白m分子直径的相关知识。
什么是免疫球蛋白m
免疫球蛋白m是一种大分子复合物，由两个重链和两个轻链组成，呈现出Y字型的空间结构。
每个重链和轻链都包含有可变区和恒定区。
免疫球蛋白m的重链主要有μ链，因此也称为IgM。
免疫球蛋白m的结构
免疫球蛋白m的分子直径是其结构中一个重要的参数。
通过实验研究得知，免疫球蛋白m的分子直径大约为900 angstroms（1 angstrom约等于0.1纳米）。
免疫球蛋白m是五聚体，每个单体约有180 kDa的分子量。
免疫球蛋白m的功能
免疫球蛋白m是体液免疫的第一道防线，在感染初期起着重要作用。
它的主要功能有：
1. 中和病原体
免疫球蛋白m可以与病原体表面的抗原结合，形成免疫复合物。
这些复合物可以中和病原体，阻止其侵入细胞或组织。
2. 激活补体系统
免疫球蛋白m可以激活补体系统，促使炎症反应的发生。
补体系统的激活可以引起细胞溶解、炎症介质的释放等，帮助机体对抗病原体的侵袭。
3. 吸附和输送抗原
免疫球蛋白m可以通过其Fc区域与巨噬细胞和其他免疫细胞表面的Fc受体结合，促进抗原的吸附和输送，进一步增强免疫应答。
免疫球蛋白m的生物合成
免疫球蛋白m的合成过程相对复杂。
它主要在B淋巴细胞中合成，并通过细胞器的合作完成。
免疫球蛋白m在细胞内的合成分为三个阶段：
1. 转录和转译
首先，基因组DNA中的IgM基因被转录成mRNA，然后mRNA通过转译作用被翻译成IgM的多肽链。
2. 组装和修饰
多肽链在内质网中经过复杂的组装过程，形成IgM的五聚体结构。
同时，多肽链还会发生糖基化、剪切和折叠等修饰过程。
3. 分泌和分布
修饰完毕的IgM被经过高尔基体等细胞器包装成囊泡，然后通过胞吐途径分泌到细胞外。
免疫球蛋白m可以在淋巴组织、体液中以及黏膜表面等处找到。
结论
免疫球蛋白m作为体液免疫的重要分子，在免疫应答中发挥着关键的作用。
它的分子直径大约为900 angstroms，是一种大分子复合物。
免疫球蛋白m具有多种功能，包括中和病原体、激活补体系统以及吸附和输送抗原。
在生物合成过程中，免疫球蛋白m经历了转录、转译、组装、修饰、分泌和分布的复杂过程。
对于深入理解免疫球蛋白m的结构和功能，有助于我们更好地认识免疫系统的工作原理，并为疾病的预防和治疗提供理论基础。