生物化学 核酸名词解释
biochemistry名词解释

生物化学(Biochemistry)是研究生物体内化学物质和生物化学过程的学科。
它涵盖了分子层面的生物学,关注生物体内分子的结构、组成和相互作用,以及这些分子如何参与细胞功能、代谢过程和遗传传递等生物学活动。
以下是一些与生物化学相关的术语的详细解释:1.分子生物学(Molecular Biology):研究生物体内分子的结构、功能和相互作用。
它涉及到DNA、RNA、蛋白质和其他生物分子的合成、调控和相互作用。
2.基因(Gene):是生物体内携带遗传信息的DNA序列。
基因编码了蛋白质的合成所需的信息,并通过转录和翻译过程将这些信息转化为蛋白质。
3.蛋白质(Protein):是生物体内由氨基酸组成的大分子。
蛋白质具有多种功能,包括酶催化、结构支持、信号传导、运输物质和免疫防御等。
4.酶(Enzyme):是一类特殊的蛋白质,能够催化生物体内化学反应的进行。
酶通过降低反应的活化能,加速化学反应速率。
5.代谢(Metabolism):是生物体内化学反应的总体过程。
它包括分解有机物和合成新的分子,以获得能量和构建细胞组分。
代谢过程还涉及调节物质转运和维持生物体内稳态。
6.基因表达(Gene Expression):是指基因信息的转录和翻译过程,将DNA序列转化为蛋白质。
这一过程包括转录(DNA转化为RNA)和翻译(RNA转化为蛋白质)两个主要步骤。
7.核酸(Nucleic Acid):是生物体内的重要分子,包括DNA(脱氧核糖核酸)和RNA(核糖核酸)。
DNA储存遗传信息,而RNA在基因表达过程中起着重要的中间信使和催化作用。
8.代谢途径(Metabolic Pathway):是一系列相互关联的化学反应,共同完成特定代谢功能。
代谢途径通常涉及多个酶的参与,以完成特定的生物合成和分解过程,以及能量的转化和物质的转运。
9.能量代谢(Energy Metabolism):是生物体内转化和利用能量的过程。
能量代谢包括产生能量的反应(如细胞呼吸和光合作用),以及利用能量的反应(如肌肉收缩和细胞运输)。
生化名词解释

生物化学名词解释生物化学:生物化学是用化学的原理和方法,从分子水平来研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。
糖类化合物:多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。
差向异构体:仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。
旋光异构体:由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。
αβ异头物:异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物,具有相同取向的称β-异头物。
单糖:简单的多羟基醛或酮的化合物。
成脎反应:单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。
寡糖:由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。
多糖:由10个以上单糖单位构成的糖类物质。
血糖:是血液中的糖份,绝大多数为葡萄糖。
糖原:动物体内的储存多糖,相当于植物体内的淀粉。
脂质:脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。
反式脂肪酸:不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。
皂化值:完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。
碘值:100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数,表示油脂的不饱和程度。
抗氧化剂:具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
兼性离子:同时带有正电荷和负电荷的离子。
等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。
层析:基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。
蒽酮反应:蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应,反应后溶液呈蓝绿色,在620nm处有最大吸收。
谷胱甘肽:由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
简单蛋白:仅由氨基酸组成。
结(缀)合蛋白:由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。
蛋白质一级结构:以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质二级结构:肽链主链骨架原子的相对空间位置。
蛋白质超二级结构:若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起,彼此相互作用,形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
结构域:二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区,是一个特定区域。
(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。
2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。
4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。
5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。
15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
生物化学名词解释+英文解释

氨基酸的等电点:在一定的PH值条件下,氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同,即争电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点,以PI表示。
增色效应:核酸变性后在260NM处紫外吸收值增加的现象称为增色效应生物氧化:有机的物质在生物体细胞内,经过酶的催化氧化分解生成CO2,H2O并释放能量的过程糖原异生作用:指非糖物质(如丙酮酸,甘油,乳酸等)在肝脏中转变为葡萄糖或糖原的过程转录:在RNA聚合酶的催化下,以DNA为模板,按照其碱基顺序合成与其碱基互补的RNA过程。
蛋白质二级结构:指肽链中的主链借助氢键,有规则地卷曲折叠成沿一维方向具周期性的结构酶活性中心:酶分子中直接和底物结合,并和酶的催化作用直接有关的部位同工酶:能催化同一种化学反应,但其酶蛋白背身分子结构组成去有所不同的一种酶转氨基作用:一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上,从而生成相应的新的一分子α-酮酸和α-氨基酸半保留复制:当DNA复制时,秦代分子的两条链必须分开,每条多核苷链都作为通过碱基互补配对相互作用而生成互补链的模板从而使互补的子链能在每条亲链表面由酶促合成,结果产生两个相同的双螺旋DNA分子,每个都含有一天来自亲化分子的多核苷酸连,以及一条新合成的互补链,这种复制模式就叫半保留复制糖酵解:糖酵解又被称为EMP途径,其反生在细胞液中,因葡萄糖在机体内经过无氧分解生成乳酸的过程与酵母发酵的过程基本相同,被称为~维生素:是维持生物体正常生活所不可缺少的一类小分子化合物分子杂交:不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。
如核酸(DNA、RNA)之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。
全酶:由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
β-氧化:脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂肪酸β-氧化酶系催化下进行氧化分解,由于氧化是在脂酰基的β-碳原子上的发生的,故称β-氧化米氏常数:在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数,是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。
生物化学名词解释2

第二章1.DNA的变性稳定核酸双螺旋次级键断裂,空间结构破坏,变成单链结构的过程。
核酸的一级结构(碱基顺序)保持不变。
2.复性变性核酸的互补链在适当的条件下,重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。
3.碱基堆积力层层堆集的芳香族碱基上π电子云交错而形成的一种力,是使DNA结构稳定的最主要的因素4.熔解温度当核酸分子加热变性时,其在260nm 处的紫外线吸收会急剧地增加,当紫外线吸收变化达到最大变化的半数值时所对应的温度5.核酸杂交当两条不同来源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时,在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子,这种分子称杂交分子,形成杂交分子的过程称分子杂交6. 退火变性的DNA经缓慢冷却后,两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性,也称退火。
第三章1、α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。
2、β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽链反向排列)。
3、β-转角(β-turn):也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。
4、结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合5、蛋白质变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。
生化名词解释(生物化学)

生化名词解释第一章1.一级结构:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构:是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
3.三级结构:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
5.超二级结构:在许多蛋白质分子中,可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合称为超二级结构。
6.模体:蛋白质中具有特定功能的或作为一个独立结构一部分的相邻的二级结构的聚合体。
7.分子伴侣(molecular chaperon):通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的蛋白质。
8.肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子(Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面构成。
9.结构域(domain)指的是分子量大的蛋白质折叠成的结构紧密、稳定的区域,可以各行其功能。
10.蛋白质变性(protein denaturation):在物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质变性。
第二章11.核酸:是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子,具有复杂的结构和重要的生物学功能。
可分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。
12.核酸杂交(nucleic acid hybridization):具有互补碱基序列的DNA或RNA分子,通过碱基对之间氢键形成稳定的双链结构,包括DNA和DNA的双链,RNA和RNA的双链,DNA和RNA 的双链。
13.核小体(nucleosome):是染色质的基本组成单位,由DNA和H1、H2A,H2B,H3和H4等5种组蛋白共同构成。
生物化学名词解释整理
核小体:核小体是真核细胞染色质的基本结构单位,由DNA与组蛋白共同组成。
Tm值:DNA变性过程中,其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度(或称变性温度、融点),用Tm表示,一般70℃~85℃。
核酸分子杂交:如果把不同的DNA链放在同一溶液中作变性处理,或把单链DNA与RNA放在一起,只要有某些区域有成立碱基配对的可能,它们之间就可形成局部的双链。
核酶:具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接,这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
核酸的变性:在某些理化因素的作用下,核酸分子中的氢键断裂,双螺旋结构松散分开,理化性质改变失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。
退火:热变性的DNA溶液经缓慢冷却,可使原来两条彼此分离的链重新缔合,重新形成双螺旋结构,这个过程称为复性。
增色效应:核酸变性后,在260nm处对紫外光的吸光度增加,这一现象称为增色效应。
这是判断DNA变性的一个指标。
DNA的一级结构:在多核苷酸链中,脱氧核糖核苷酸的连接方式、数量和排列顺序称为DNA的一级结构稀有碱基:机体内除常见5种碱基A、G、C、U、T外,还有一些修饰过的或微量的其他碱基称为稀有碱基。
核苷:戊糖与碱基缩合成的化合物统称为核苷酶的活性中心:必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构,能与底物特异结合并将底物转化为产物。
酶原:有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。
酶原的激活酶:原在一定条件下,可转化成有活性的酶的过程称为酶原激活。
同工酶:催化相同的化学反应,但其理化性质、生物学活性以及免疫学活性均不相同的一组酶。
竞争性抑制:抑制剂的结构与底物的结构极其相似,可以与底物竞争酶的活性中心,从而抑制了酶促反应的速度,此种抑制作用称为竞争性抑制。
不可逆性抑制:抑制剂与酶分子中的必需基团以共价键结合,使酶失活,不能用一般物理方法将它除去,这种抑制作用称为不可逆抑制作用。
酶的共价修饰:酶蛋白肽链上某些氨基酸残基,在另一种酶的催化下,发生可逆的共价修饰,从而改变酶的活性,酶的这种调节方式称为化学修饰调节。
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生物化学名词解释大全可能包括许多不同的术语和概念。
以下是一些常见的生物化学名词及其解释:
1.蛋白质:蛋白质是生物体中重要的组成部分,是由氨基酸组成
的大分子,具有复杂的三维结构,是细胞和组织的主要成分。
2.氨基酸:氨基酸是蛋白质的基本组成单位,是含有氨基和羧基
的有机化合物。
3.DNA:DNA是脱氧核糖核酸的缩写,是生物体的遗传物质,由
四种不同的碱基组成。
4.RNA:RNA是核糖核酸的缩写,是生物体中重要的信息分子,
参与蛋白质的合成和基因表达调控。
5.酶:酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物,可
以加速生化反应的速度。
6.糖类:糖类是生物体中重要的能量来源,是由碳、氢、氧组成
的化合物,包括单糖、双糖和多糖等。
7.脂肪:脂肪是生物体内储存能量的物质,是由甘油和脂肪酸组
成的化合物。
8.生物氧化:生物氧化是指生物体内的氧化反应,是有机物质在
代谢过程中释放能量的过程。
9.光合作用:光合作用是指植物、藻类和某些细菌利用光能将二
氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程。
10.呼吸作用:呼吸作用是指生物体内的有机物在细胞内经过一系
列的氧化分解,最终生成二氧化碳和能量的过程。
以上是一些常见的生物化学名词解释,当然还有很多其他的术语和概念,具体的解释需要根据上下文和领域进行确定。
生物化学(人卫版)名词解释整理
生物化学名词解释整理版章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分参考教学PPT、各教辅术后习题及试卷标准答案整理录入/清水秋香第一章蛋白质结构与功能isoelectric point, pI:氨基酸的等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
Peptide bond:肽键。
由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。
Glutathione,GSH:谷胱甘肽。
由谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成的三肽。
是体内重要的还原剂。
peptide unit:肽单元。
参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
peptide plane:肽平面。
肽链主链的肽键C-N具有部分双键的性质,因而不能自由的旋转,使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽单位平面,又称酰胺平面。
通常是反式的。
α-helix:α-螺旋。
常见的蛋白质二级结构之一。
为具有最大氢键联系的右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距0.54nm。
motif:模体。
在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上二级结构元件的不同折叠形式,又称折叠或超二级结构。
也是在DNA中对特殊序列的描述。
zinc finger:锌指结构。
一种常见的模体。
由1个α-螺旋和2个反平行的β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA的功能。
Domain:结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain) 。
Molecular chaperon:分子伴侣。
是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。
生物化学名词解释全
生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期:生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essentialaminoac id)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein aminoacid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(proteinsecond ary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( vander Waals force) 18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromiceffect) 10.减色效应(hypo chromiceffect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(m eltingtemperatureTm)14.分子杂交(molecularhybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1.米氏常数(Km 值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomericenzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allostericenzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymaticcompare energy)14.活性中心(active center)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biological oxidation)2. 呼吸链(respiratory chain)3. 氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)4. 磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)6. 能荷(energy charg第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q 酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactate cycle)4.发酵(fermentation)5.变构调节(allosteric regulation)6.糖酵解途径(glycolytic pathway)7.糖的有氧氧化(aero bic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentose phosphatepathway)10.D-酶(D-enzyme)11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(essentialfattyacid)2.脂肪酸的α-氧化(α-oxidation) 3. 脂肪酸的β-氧化(β-o xidation) 4.脂肪酸的ω-氧化(ω-oxidation) 5. 乙醛酸循环(glyoxylate cycle)6.柠檬酸穿梭(citriate shuttle) 7. 乙酰CoA 羧化酶系(acetyl-CoAcarnoxylase)8. 脂肪酸合成酶系统(fatty acid synthase system)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biologicalnitrogenfixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation ofammonium ionsintoorganic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ke togenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction en donuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)第九章核酸的生物合成1.半保留复制(semiconservativereplication)2.不对称转录(asymmetrictrancription)3.逆转录(reverse transcriptio n)4.冈崎片段(Okazaki fragment)5.复制叉(replicationfork) 6.领头链(leading strand)7.随后链(lagging strand)8.有意义链(sense strand)9.光复活(photoreactivation)10.重组修复(recombination repair)11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonic vector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducibleenzyme)2.标兵酶(Pacemakerenzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene act ivator protein) 8.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase) 9.共价修饰(Cova lent modification)10.级联系统(Cascadesystem)11.反馈抑制(Feedback inhibition)12.交叉调节(Cross regulation)13.前馈激活(Feedforwardactivation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymous codon)3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobble hypothesis)5.移码突变(frameshiftmutant)6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisense RNA)8.信号肽(signal peptide)9.简并密码(degeneratecode)10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(poly some)12.氨酰基部位(aminoacyl site)13.肽酰基部位(peptidysite)14.肽基转移酶(peptidyl transferase)15.氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16.蛋白质折叠(protein folding)17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger)19.亮氨酸拉链(leucinezipper) 20.顺式作用元件(cis-acting elemen t)21.反式作用因子(trans-acting factor)22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。
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生物化学核酸名词解释生物化学核酸名词解释1高效特异催化功能、ribozyme:具有的2rna。
物、:kcat自杀型不可逆性底抑制剂不但具备与天然底物相近的结构,而且本身也就是酶的底物,可以被酶催化剂而出现相似底物的变化。
因此称之为“自杀性底物”3、酶的活性部位(活性中心)物碰触并且出现反:与底应的部位就称作酶的活性中心,也称作酶的活性部位。
4、变构酶又称别构酶化部位与某些单质,酶分子的非催物对称地非共价融合后,引发酶的构象的发生改变,进而发生改变酶的活性状态5原产在染色体着丝、卫星dna:主要粒部位,由非常长的dna串成它的高复杂性又称序列共同组成,联及多次重因为为丛藓科扭口藓直观序列其不同寻常的核苷dna,又因酸共同组成,常在浮力密度距心中从整个基因共同组成一个或多个“卫dna中拆分星”条带,故称卫星6、dnasouthern。
印迹:将dna凝胶上分离的酸纤维素膜上,再片段转移到硝通过同位素标记的单链针的杂交作用检测dna或rna探这些被转移的片段的方法。
dna限制性酶切dna步骤:分子、琼脂糖凝胶电泳分离、碱变性、转膜、探针杂交、洗膜除去未杂交的探针、放射性自显影。
nouthernrna印迹:将胶迁移至硝酸纤维分子从电泳凝素膜上,然后展开核酸杂交的一种那个实验方法。
wouthren质从电泳凝胶中备注:将蛋白意到硝酸纤维素膜上,然后与放射性同位素特定蛋白质的抗体i125标记的展开反应。
7化某化学反应的能、酶活力:指酶催力,其大小可以用在一定条件下以催化剂的某一化学反应的示,两者呈圆形线性第一关反应速率去别表。
8用、1)、对称遏制倪晓颖共价键融合,用:抑制剂与酶以输血、约束条件或凝胶过滤器等方法可以除去抑制剂,恢复正常酶活性。
主要包含:竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用三种。
竞争性抑制是i与s十一位,影响了竞争e的结合部的正常融合。
s与e非竞争遏制就是s三元复合物无法入同时与e融合,i与但一步水解为产物,酶活性上升。
反竞争遏制就是e只有与能够与s复合物无法进一步i融合后,才融合,三元水解为产物。
2用)、不可逆遏制并作:抑制剂通常以共价键与酶的必须基团展开不可逆融合,从而并使酶丧失活性。
按其促进作用特点又可以分成专一性不可逆抑制作用和非专一性不可逆促进作用。
非专一不可逆抑制:抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用,不论必须基团与否,符合共价结合,由于必须基团也被共价结合,从而导致酶的抑制失活。
专一不可逆抑制作用:抑制剂专一地促进作用于酶的活性中心或其他必须基团,展开了共价融合,从而遏制酶的活性。
9mrna、cdna文库:以转录酶催化,在体为模板,经反外反转录成与cdna,用噬菌体或质粒载适当的载体(常体体菌,则每个细菌)连接后转化受含有一段cdna,并能繁殖扩增,这样包mrna含着信息的细胞全cdna部克隆集合称为该组织细胞的库。
cdna文10类、dna1-5kbvntrs指纹:在人,但位人点的是总dna性内切酶切成不同提取后用限制的片段,然后以vntrs列southerm为探中的特异序针杂交,可进行发现阳性片段的大小各不相同。
由于不同个体的这种串联重复的数目和位置各不相同,所以vntrs的southern杂交带谱就具有高度的个体特异性,称dna指纹。
11遗、dna传后生遗传(外自身的核苷酸):指不处于序列中可影响活性的任何可遗传dna的性质。
11多克隆位点就是涵盖、多克隆位点:多个(最多20个)限制性酶切位点的一段很短的12、亲和层析:dna序列蛋白质分子能够对配基专一性地融合成复合物,发生改变条件,又能够拆分,利用这种特性而设计的一种层析技术。
13使用适度疏水性的、疏水吸附层析:分离介质,在含盐的水溶液体系中,借助于分离介质与蛋白质分子之间的疏水作用达到吸附活性蛋白分子的目的14反应中间产物为抗、抗体酶:用没原诱导产生的具备催化剂能力的免疫球蛋白称作抗体酶15、蛋白质全然水解:键都吓到,并使蛋白即将所有的肽质全然水解为氨基酸。
蛋白质部分水解:即将蛋白质的部分肽键打开,进而部分地分离出所需氨基酸。
16测序法、dns-cl-edman敏的dns:将高度灵技术与能已连续水解的edman反应有机融合出来测量氨基酸排序顺序的方法。
17欲诉寡核苷酸、基为、基因芯片:固因组的生物芯片。
利用dna或cdna等这类芯片与标记的生交,可对样品的基物样品进行杂因表达谱生物信息进行快速定性和定量分析。
18、密度梯度区离心沉降速度与分子小:蛋白质颗粒的大和密度有关,在具备密度梯度的介质中Vergt 时。
质量和密度小的颗粒比质量和密度大的颗粒下陷的慢,并且每种蛋白质颗粒下陷至与自身密度成正比的介质密度梯度中。
19能在原核生物中复、穿梭载体:既制,又能在真核生物中复制的载体。
20涉现象中,介入细、sirna:rna干+胞中特定双链加21-23nt工裂rna的正义和解成的反义链组成等干扰基因表达的小分子rna,其引发的rnai是转录后基因沉默现象的机制之一21、rnai:即rna干涉,是近年来发现的在生物体内普遍存在的一种古老的由双链生物学介导的、由特定酶rna(现象dsrna,是)参与的特异性基因沉录水平、转录后水默现象,它在转平和翻译水平上阻断基因的表达。
22、蛋白质组学:以蛋白质组为研究对象,分析细胞内动态变化的蛋白质组成成分、表达水平和修饰状态,了解蛋白质间的相互作用与联系,在整体水平上研究蛋白质的组成与调控的活动规律。
蛋白质组胞或非政府或机体所:一个粗涵盖的所有蛋白质,现定义为基因组抒发的全部蛋白质。
具备三种含义:一个基因组、一种生物、一种细胞所表达的全部蛋白质。
23、原位杂交:用单链针通过杂交法对细rna或dna探胞或非政府中的基因或涂片或非政府切片上mrna分子在细胞展开定位的方法。
24欲诉寡核苷酸、基为、基因芯片:固因组与dna或cdna等的生物芯片。
利用这类芯片与标记的生物样品展开杂交,可以对样品的基因表达五音生物信息展开快速定性和定量分析。
25等同于酶反应速度为、表观km值:km最大反应速度一半时的底物浓度26、二面角:由ca单键旋转和a2-n单键转动角度同意c2-c2的相连两个肽平面在空间上的相对边线的夹角。
27、酶的化学修饰:在不引起酶蛋白变性的条件下,某些试剂能与氨基酸残基应,的侧链基团反氧化、还原等修饰引起共价结合、反应,使基团的结构变,称为化学试剂和性质发生改修饰。
具有这种性质的酶称为化学修饰酶。
28周边效应就是指酶与、即将来临定位效应:底物构成中间复合物后,并使底物与底物之间,酶催化剂基团与底物之间融合于同一分子,并使有效率浓度大大提高,并使反应速率大大大力推进。
定向效应就是指反应物的反应基团之间和催化剂基团与反应基团之间的恰当应当。
挑位产生的效29每毫克酶蛋白中所、酶的比活力:含有的酶活力单位。
30酶、催共价催化剂:化反应过在程中,酶与底物以共价键融合成中间物过滤器态以快速反应。
31纯化后酶制剂的比、回收率:每次活力。
力/32、提取液总活ks型不可逆抑制剂:主要作用于酶活性这类抑制剂部位的必须基团,但也作用于酶非活性部位,取决于抑制剂与酶活性部位必须基团在反应前形成非共价络合物的解离常数以及与非活性部位同类基团形成非共价络合物的解离常数之比,即故称为抑制剂。
ksks型不可逆的比值,33抑制剂、kcat型不可逆剂不但具备与天然:这类遏制底构,而且本身也就是物二者相似的结酶的底物,可以被酶催化剂而出现相似底物的变化。
但这类抑制剂除了一种潜伏性的反应基团,这种基团可以因酶的催化剂而曝露或活化,促进作用于酶活性中心或辅基,并使酶共价共价润色而失活。
34就是所指由多条各自具有、dna的四级结构存有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排序方式及亚基之间的相互分子在双螺旋基础促进作用关系。
dna上曲,构成超螺旋,进一步改变盘并使体积放大。
超螺旋结构就是三级结构dna的35、对角线电泳:用于分析混合物中某一组分对某些化学处理或光处理后变化的双向电泳技术。
样品加样后先从一个方向进行电泳分离,经化学或光处理后,再以与第一次电泳垂直方向进行第二次电泳分离,则经过处理未被修饰的组分皆位于电泳图谱的对角线上。
36、亚基与原体:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称作亚基。
等距的前体蛋白质可以视作两个或多个不等距的相同结构成分共同组成,这种相同结构成分称作原体37、盐析:当盐的浓度升高时,例如饱和状态和半饱和状态,蛋白质溶解度减少,从水溶液中结晶出。
一、rna 功能的多样性:质的制备1)、掌控蛋白于rnamRNA后加工2)、促进作用和润色超过与细胞功能的调3)、基因表节4)、生物催化剂与其他细胞持家功能5工与演化)、遗传信息的提6)、染色体、核糖体、核酸等7)、信号辨识与转回骨架形成成分导二、核酸碱基的理化性质:1)、弱碱性性:2)与嘌呤具有疏水性260nm3、紫外吸收特)、嘧啶4上的)、嘧啶与嘌呤环的氨基具有亲水性n、酮基和环外三、稳定双螺旋结构的力:分子内能12))、碱基、氢键3基堆积力)、离子键作用5)4、疏水)、碱四、性的原因:脱氧核dna具有高度弹糖和磷酸组成的骨架上的键可以自由的移动,随着热力学的变化,可使键弯曲、伸展或碱基分开,这就使具有同样碱基配对的dna取另一些构象,双螺旋可以采构象的这种差异称dna为多态性。
氧核糖的五元环能1)、脱折叠成各种构象2核糖骨架的连续的)、组成磷酸脱氧键可以转动3以自由移动)、c1-n核糖键可五、dna构型的生物学意义:别是大沟)的特征1)、沟(特在遗传信息表达过程2中起关键作用浅影响调控蛋白对)、沟的宽窄及深dna信息的识别,三种构型的动态转型之中。
dna处在3)、dna化与高级结构的变二级结构的变化是相互关联的。
这种变化在制与转录中具有重dna复要的生物学意义。
六、测定细胞和组织切片中核酸位置的三种方法:1)、对专法:一rna性或孚尔根染色染dna色的具有方法、荧光染料染色法、碱性染料染色法2)、紫外照相法:260nm的紫外吸收,细胞下具有强烈在此下照相,则含有核酸的结构很容易辨认出来。
经专一酶处理后染3)、色七、稀有修饰组分的意义:dna分子中的珍贵组分常在基因信息的抒发调控和维护中起至促进作用。
rna 也含有珍贵成分,特别就是trna中在rna的功能中北埃尔普。
珍贵组分与保持特trna中的许多的定的三级结构、密码辨识与准确接合有关。
与细胞增殖有关。
与平衡核酸的高级结构及酶的辨识有关。
与细胞癌变有关。
与基因表达调控有关。