性激素结合球蛋白高的症状
性激素结合球蛋白高的症状
说起激素，很多的人觉得不是一个好东西，副作用大，其实不然，人体本身就是能分沁激素的，各种不同的激素对人体各个方面的生长发育都起着促进的作用，当然，这个分沁的量要是人体所需才行，多了少了都会使身体的健康受到影响，那么，就如性激素结合球蛋白高会有什么症状呢?下面就来说说性激素结合
球蛋白。
性激素结合球蛋白(sex hormone-binding globulin, SHBG)，又称睾酮-雌二醇结合球蛋白，SHBG是一运输性激素的载体，它在性激素人作用过程中以及在各种生理病理情况下都有变化和
意义。在结合型睾酮中，44%-60%与SHBG结合;雌激素在血循环
中约95%与特异的SHBG相结合。
★临床应用：
1、女性多毛症及男性化 SHBG含量在女性多毛症及男性化
疾病中，仅为正常值的50%,而游离T含量则几乎增加90%。故在这类疾病中SHBG测定不仅可作为诊断指标，而且可以作为衡量
治疗效果的依据。
2、多囊卵巢综合征、肥胖、甲状腺机能低下SHBG水平下降。
3、男性性腺机能减退，SHBG水平升高，而血浆T水平往往是正常的。甲状腺功能亢进时，SHBG水平上升。
4、肝脏疾病：肝硬化、慢性肝炎、脂肪肝SHBG水平升高。
5、乳房早熟者血清性激素结合球蛋白升高。实验结果证明：乳房早熟者SHBG升高，是由于生物活性睾酮低，从而改变了乳房组织内雌激素/雄激素的比率所致。
性早熟是指任何一个性征出现的年龄比正常人群的平均年龄要早2个标准差。目前一般认为，女孩在8岁前第二性征发育或10岁前月经来潮，男孩在10岁前开始性发育，可诊断为性早熟。
抗体的基本结构(精制甲类)
免疫球蛋白目录 1. 拼音 2. 英文参考 3. 概述 4. 免疫球蛋白分子的基本结构 1. 轻链和重链 2. 可变区和恒定区 3. 功能区 4. J链和分泌成分 5. 单体、双体和五聚体 6. 酶解片段 5. 免疫球蛋白分子的功能 1. 特异性结合抗原 2. 活化补体 3. 结合Fc受体 4. 通过胎盘 6. 免疫球蛋白分子的抗原性 1. 同种型 2. 同种异型 3. 独特型 7. 免疫球蛋白分子的超家族 1. 免疫球蛋白超家族的组成 2. 免疫球蛋白超家族的特点 8. 各类免疫球蛋白的生物学活性 1. IgG 2. IgA 3. IgM 4. IgD 5. IgE 9. 免疫球蛋白基因的结构和抗体多样性 1. Ig重链基因的结构和重排 2. Ig轻链基因的结构和重排 3. 抗体多样性的遗传学基础
10. 药理作用 11. 药品说明书 1. 适应症 2. 用量用法 12. 相关文献 具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。是由机体的B淋巴细胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 轻链和重链
免疫球蛋白的试题及答案
第四章免疫球蛋白 名词解释： 1．抗体(antibody) 2．Fab(fragment antigen binding) 3．Fc(fragment crytallizable) 4．免疫球蛋白(Immunoglobulin Ig) 5．超变区(hypervariable region，HVR) 6．可变区(variable region，V区) 7．单克隆抗体（Monoclonal antibody， mAb） 8．ADCC(Antibody –dependent cell-mediatedcytotoxicity) 9．调理作用(opsonization) 10．J链（joining chain） 11．分泌片（secretory piece） 12．Ig功能区（Ig domain） 13．Ig折叠（Ig folding） 14．CDR(complementary-determining region) 问答题 1．简述抗体与免疫球蛋白的区别和联系。 2．试述免疫球蛋白的主要生物学功能。 3．简述免疫球蛋白的结构、功能区及其功能。 4．简述单克隆抗体技术的基本原理。 参考答案 名词解释 1．抗体(Antibody) ：是B 细胞特异性识别Ag后，增殖分化成 为浆细胞，所合成分泌的一类能与相应抗原特异性结合的、具有免疫 功能的球蛋白。 2．Fab(Fragment antigen binding)：即抗原结合片段，每个Fab 段由一条完整的轻链和重链的VH和CH1功能区构成，可以与抗原表位 发生特异性结合。 3．Fc片段(fragment crytallizable)：即可结晶片段，相当于IgG的CH2和CH3功能区，无抗原结合活性，是抗体分子与效应分子和 细胞相互作用的部位。 4. 免疫球蛋白(Immunoglobulin，Ig)：是指具有抗体活性或化 学结构与抗体相似的球蛋白。可分为分泌型和膜型两类。 5．高变区（hypervariable region ，HVR）：在Ig分子VL和VH 内，某些区域的氨基酸组成、排列顺序与构型更易变化，这些区域为 超变区。 6．可变区（V区）：在Ig多肽链氨基端(N端)，L链1/2与H链1/4 区域内，氨基酸的种类、排列顺序与构型变化很大，故称为可变区。 7．单克隆抗体(Monoclonal antibody ，mAb)：是由识别一个抗 原决定簇的B淋巴细胞杂交瘤分裂而成的单一克隆细胞所产生的高度 均一、高度专一性的抗体。 8．ADCC(Antibody –dependent cell-mediatedcytotoxicity)：即抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用。是指表达Fc受体细胞通过识别 抗体的Fc段直接杀伤被抗体包被的靶细胞。NK细胞是介导ADCC的主要 细胞。
第四章 免疫球蛋白剖析
第四章免疫球蛋白 第一节基本概念 1、抗体：B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白，这类免疫球蛋白称为抗体。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。 20世纪40年代初期，Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫家兔，证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将除去抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。 2、免疫球蛋白：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。 区别： 抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并不都是抗体。如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似，但无抗体活性。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。 前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后 者是B细胞表面的抗原识别受体。 第二节免疫球蛋白结构
一、免疫球蛋白的基本结构 （一）重链和轻链 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。X 射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成。 1. 重链 分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为五类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区的数目以及铰链区的长度等。同一类Ig根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。如IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。IgM、IgD和IgE尚未发现有亚类。 2.轻链 免疫球蛋白轻链的分子量约25 kD，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两型，即κ(kappa)型和λ(lambda)型，一个天然Ig分子上两条轻链的型别总是相同的,两型轻链的功能无差异。不同种属中，两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ:λ约为2:1，而在小鼠则为20:1。κ:λ比例的异常可能反映免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白λ链过多，提示可能有产生λ链的B细胞肿瘤。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可分为λ1、λ2、λ3和λ 4 四个亚型。 （二）可变区和恒定区 通过分析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列，发现重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（variable
常见生理学缩写
常见生理学缩写： 1、细胞内液（ICF） 2、细胞外液（ECF） 3、组织液或组织间液（ISF） 4、第二信使三磷酸肌醇（IP3） 5、二酰甘油（DG） 6、水孔蛋白（AQP） 7、葡萄糖转运体（GLUT） 8、质膜钙ATP酶（PMCA） 9、肌质网和内质网钙ATP酶（SERCA） 10、低密度脂蛋白（LDL） 11、烟碱型乙酰胆碱受体（nAChR） 12、谷氨酸促离子型受体（iGluR） 13、甘氨酸受体（GlyR） 14、r-氨基丁酸A受体（GABAAR） 15、腺苷酸环化酶（AC） 16、磷脂酶C（PLC） 17、磷脂酶A2（PLA2） 18、磷酸二酯酶（PDE） 19、环磷酸腺苷（cAMP） 20、环磷酸鸟苷（cGMP） 21、花生四烯酸（AA） 22、蛋白激酶A（PKA） 23、蛋白激酶C（PKC） 24、交换蛋白（EPAC） 25、结合蛋白（BP） 26、酪氨酸激酶受体（TKR） 27、酪氨酸激酶结合型受体（TKAR） 28、鸟苷酸环化酶（GC） 29、心房钠尿肽（ANP） 30、脑钠尿肽（BNP） 31、蛋白激酶G（PKG） 32、激素反应元件（HRE） 33、静息电位（RP） 34、动作电位（AP） 35、后去极化电位（ADP） 36、后超极化电位（AHP） 37、微终板电位（MEPP） 38、肌质网（SR） 39、连接肌质网（JSR） 40、红细胞（RBC） 41、白细胞（WBC） 42、血小板（PLT） 43、树突状细胞（DC）
44、自然杀伤细胞（NK） 45、集落形成单位（CFU） 46、红细胞沉降率（ESR） 47、红细胞生成素（EPO） 48、血小板生成素（TPO） 49、集落刺激因子（CSF） 50、干细胞因子（SCF） 51、白细胞介素-3（IL-3） 52、粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子（GM-CSF） 53、早期红系祖细胞（BFU-E） 54、晚期红系祖细胞（CFU-E） 55、低氧诱导因子-1（HIF-1） 56、干扰素（IFN） 57、肿瘤坏死因子（TNF） 58、糖蛋白（GP） 59、血栓烷（TXA2） 60、前列腺素（PG） 61、前列环素（PGI2） 62、凝血酶调节蛋白（TM） 63、组织因子途径抑制物（TFPI） 64、纤溶酶原激活物抑制物-1（PAI-1） 65、尿激酶型纤溶酶原激活物受体（u-PAR） 66、尿激酶型纤溶酶原激活物（u-PA） 67、组织型纤溶酶原激活物（t-PA） 68、蛋白质C（PC） 69、纤溶抑制物（TAFI） 70、5-羟色胺（5-HT） 71、血小板因子（PF4） 72、血管内皮生长因子（VEGF） 73、血小板源生长因子（PDGF） 74、生长激素（GH） 75、胰岛素样生长因子（IGF） 76、孕酮（P） 77、雌二醇（E2） 78、雄激素结合蛋白（ABP） 79、睾酮（T） 80、脱氢表雄酮（DHEA） 81、双氢睾酮（DHT） 82、性激素结合球蛋白（SHBG） 83、卵泡刺激素（FSH） 84、黄体生成素（LH） 85、促性腺激素释放激素（GnRH） 86、转化生长因子（TGF） 87、表皮生长因子（EGF）
结合雌激素软膏
结合雌激素软膏 【药品名称】 通用名称：结合雌激素软膏 英文名称：Conjugated Estrogens Cream 【成份】 本药含有从孕马尿液中提取的雌激素混合物，为水溶性雌激素硫酸钠盐混合物。它是雌酮硫酸钠与马烯雌酮硫酸钠的混合物。它还含有硫酸钠结合物、17α-二氢马烯雌酮、17α-雌二醇、17β-二氢马烯雌酮。 【适应症】 本品可作为替补治疗，预防或延缓未到自然绝经期而切除卵巢的妇女发生骨质疏松症，减少骨折发生的危险性；而本品最有效的用途是在尚未发生明显的骨质缺失前开始服药以防止骨质疏松，必须长期给药以维持疗效。 【用法用量】 口服。每个月1～25日将雌激素与孕激素合用（即周期疗法）。合适的雌激素制剂有： ①结合雌激素：0.625ug/d； ②炔雌醇：25ug/d； ③雌二醇：1mg/d。当妇女不能忍受上述药物剂量时，可口服结合雌激素0.3mg/d外加钙制剂1500mg/d。雌激素替补疗法可在绝经后尽早开始，以延缓骨质损失快速期到来；另外，本品对不超过70岁的老人均有预防作用。最佳疗程尚不清楚，但一般认为应超过10年。 【不良反应】 副反应一般不常见，如恶心、乳房触痛、头痛、眩晕、视物模糊、体重增加、阴道分泌物和
点滴状出血。大剂量服用的病人可能发生子宫内膜增生。 【禁忌】 已知或怀疑妊娠；未确诊的异常生殖器出血；已知或怀疑患有乳腺癌，除了治疗某些转移性癌的病人；已知或怀疑患有雌激素依赖性肿瘤；活动性血栓性静脉炎或血栓栓塞性疾病；以前患有与使用雌激素相关的血栓性疾病；对本品过敏者禁用。 【注意事项】 孕妇及哺乳期妇女用药：....妊娠期药物分级.：X。在妊娠期间禁用雌激素。..哺乳母亲.：作为一般原则，对任何药物，哺乳母亲仅在必须时才可服用，因为许多药物可分泌入乳汁。另外，已知哺乳母亲服用雌激素可降低乳汁的质量和数量。...儿童用药..：尚不明确。老年患者用药.：尚不明确。药物过量：.儿童误摄入大量含有雌激素的口服避孕药后未见有严重不良反应。雌激素过量可导致恶心、呕吐，妇女可能发生撤退性出血。.. 【药物相互作用】 药物/实验室检查的相互关系： 1 加速了凝血酶原时间，部分促凝血酶原激酶时间和血小板凝集时间；升高了血小板计数；增加了Ⅱ因子、Ⅶ因子抗原，Ⅷ因子抗原，Ⅷ因子凝集活性，Ⅸ、Ⅹ、Ⅻ、Ⅶ－Ⅹ因子复合物，Ⅱ－Ⅶ－Ⅹ因子复合物，β血小板球蛋白；降低了抗Ｘａ和抗凝血酶Ⅲ水平，降低了抗凝血酶Ⅲ活性；增加了纤维蛋白原和纤维蛋白原活性；增加了纤溶酶原抗原和活性。 2 增加的甲状腺结合球蛋白（TBG）可使循环中总甲状腺激素增加，后者用蛋白结合碘（PBI）测定，增加了T4水平（用柱或放射免疫法）或T3水平（用放射免疫法测定）。而T3树脂摄取下降，反映TBG升高。游离T3和游离T4浓度则未变。 3 血清中其他结合蛋白，即皮质类固醇结合球蛋白（CBG）和性腺激素结合球蛋白（SHBG）可能升高，分别使循环中皮质类固醇和性类固醇升高。游离和具生物学活性的激素浓度不变。
免疫球蛋白的结构
第一节免疫球蛋白的结构（The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体（antibody, Ab）。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。 实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。1968年和1972年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。 Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏（Bence Jones, BJ）蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构 The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区（hinge region）连接到主干上形成一个"Y"形分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
性激素结合球蛋白与胰岛素抵抗研究进展
陛激素结合球蛋白与胰岛素抵抗研究进展 姜文英综述陈丹青审校 【摘要】性激素结合球蛋白（ＳＨＢＧ）是由肝脏产生的一种糖蛋白，结合循环中的性激素。ＳＨＢＧ结合、转运血中大部分有生物活性的雄激素和雌激素并调节这些激素进入靶器官。ＳＨＢＧ是通过胰岛素下调的，可反映胰岛素抵抗状态。ＳＨＢＧ水平随年龄、生理周期有一定变化，其与胰岛索抵抗的关系在不同人群中有差异。ＳＨＢＧ与以胰岛素抵抗为特征的疾病（如糖尿病、多囊卵巢综合征、代谢综合征）有一定的相关性。 【关键词】性激素结合球蛋白；胰岛素抵抗；糖尿病；多囊卵巢综合征、代谢综合征 ＴｌｌｅＡｄｖａｎｃｅｉｎｔｈｅＳｔｕｄｙ０９ＳＨＢＧａｎｄＩｎｓｕｌｉｎＲｅｓｉｓｔａｎｔＪｔＡＮＣ耽ｎ圳昭，Ｃ舾７、，Ｄａｎ－ｑｉｎｇ．Ｄｅｐａｒｔｍｅｎｔｏｆ６ｙｎｏｅｃｏｌｏｇｙａｎｄＯｂｓｔｅｔｒｉｃｓ，ｔｈｅｂｌｒｓｔＰｅｏｐｌｅ’ｓＨｏｓｐｉｔａｌ，Ｈａｎｇｚｈｏｕ３１００１６，Ｃｈｉｎａ（肌ＮＧＷｅｎ－ｙｉｎｇ）；Ｗｏｍｅｎ’ｓＨｏｓｐｉｔａｌ．ＳｃｈｏｏｌｏｆＭｅｄｉｃｉｎｅ．ＺｈｅｊｉａｎｇＵｎ＆ｅ搿ａｙ，Ｈａｎｇｚｈｏｕ３１０００６，ＣｈｉｎａｔＣＨＥＮＤａｎ－ｑｉｎｇ）【Ａｂｓｔｒａｃｔ】Ｓｅｘｈｏｒｍｏｎｅｂｉｎｄｉｎｇｇｌｏｂｕｌｉｎ（ＳＨＢＧ）ｉｓａｇｌｙｃｏｐｍｔｅｉｎｓｅｃｒｅｔｅｄｂｙｔｈｅｌｉｖｅｒｔｈａｔｂｉｎｄｓｓｅｘｓｔｅｒｏｉｄｓｉｎｔｈｅｃｉｒｃｕｌａｔｉｏｎ．Ｉｎｈｕｍａｎｓ，ＳＨＢＧｂｉｎｄｓａｎｄｔｒａｎｓｐｏｒｔｓｔｈｅｂｉｏｌｏｇｉｃａｌｌｙｍｏｓｔｉｍｐｏｒｔａｎｔａｎｄｒｏｇｅｎｓａｎｄ ｅｓｔｒｏｇｅｎｓ ｉｎｔｈｅｂｌｏｏｄ．ａｎｄｒｅｇｕｌａｔｅｓｔｈｅａｃｃｅｓｓｏｆｔｈｅｓｅｓｔｅｒｏｉｄｓｔｏｔｈｅｉｒｔａｒｇｅｔｓｔｉｓｓｕｅｓ．ＴｈｅＳＨＢＧｉｓｄｏｗｎ．ｒｅｇｕｌａｔｅｄｂｙｉｎｓｕｌｉｎａｎｄｌｏｗＳＨＢＧｌｅｖｅｌｉＳａｓｓｏｃｉａｔｅｄｗｉｔｈｉｎｓｕｌｉｎｒｅｓｉｓｔａｎｔ．ＳＨＢＧｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎｉｓｃｈａｎｇｅｄｂｙａｇｅａｎｄｍｅｎｓｔｒｕａｌｃｙｃｌｅｓ．ａｎｄｔｈｅｒｅｌａｔｉｏｎｓｈｉｐｏｆＳＨＢＧａｎｄｉｎｓｕｌｉｎｒｅｓｉｓｔａｎｔｉＳｄｉｆｆｅｒｅｎｔｉｎｐｅｏｐｌｅ．ＳＨＢＧｈａｓａａｓｓｏｃｉａｔｉｏｎｗｉｔｈａｖａｒｉｅｔｙｏｆｉｎｓｕｌｉｎｒｅｓｉｓｔａｎｔｃｏｎｄｉｔｉｏｎｓｉｎｃｌｕｄｉｎｇｄｉａｂｅｔｅｓｍｅｌｌｉｔｕｓ．ｐｏｌｙｃｙｓｔｉｃｏｖａｒｙｓｙｎｄｒｏｍｅ ａｎｄｍｅｔａｂｏｌｉｓｓｙｎｄｒｏｍｅ． 【Ｋｅｙｗｏｒｄｓ】Ｓｅｘｈｏｒｍｏｎｅｂｉｎｄｉｎｇｇｌｏｂｕｌｉｎ；Ｉｎｓｕｌｉｎｒｅｓｉｓｔａｎｔ；Ｄｉａｂｅｔｅｓｍｅｌｌｉｔｕｓ；Ｐｏｌｙｃｙｓｔｉｃｏｖａｒｙｓｙｎｄｒｏｍｅ；Ｍｅｔａｂｏｌｉｓｓｙｎｄｒｏｍｅ （．，ＩｎｔＲｅｐｒｏｄＨｅａｈＭＦａｍＰｌａｎ。２０１０，２９：９９—１０１） 性激素结合球蛋白（ＳｅＸｈｏｒｍｏｎｅｂｉｎｄｉｎｇｇｌｏｂｕｌｉｎ， ＳＨＢＧ）是肝脏产生的糖蛋白，可特异性结合并转运 性激素，调控血液中生物活性的性激素浓度，影响 其生物利用度。近年研究发现，ＳＨＢＧ与胰岛素抵抗 （ＩＲ）、代谢综合征有关㈣。ＩＲ是糖尿病、高血压、肥 胖症、动脉硬化等代谢综合征疾病代谢紊乱的基 础。就ＳＨＢＧ与ＩＲ的研究进展综述。 ＳＨＢＧ与女性ＩＲ的周期性变化 在男性人群中，ＳＨＢＧ水平随着年龄的增长而 上升ｐＩ。对女性人群，ＳＨＢＧ与年龄的关系研究较少。 Ｍａ酾。等１４］研究了６１６例意大利女性ＳＨＢＧ与年龄 及体质量指数（ＢＭＩ）的关系。研究发现，女性从２０ 岁开始随着卵泡发育完善和生殖激素升高，ＳＨＢＣ 水平下降。而绝经后随着生殖激素撤退ＳＨＢＧ开始 上升。ＳＨＢＧ水平从２０岁开始下降到６０岁开始上 升呈“ｕ”字型改变。生育年龄逐渐过渡到绝经期意 作者单位：３１００１６杭州市第一人民医院（姜文英）；浙江大学医 学院附属妇产科医院（陈丹青）?９９? ?综述? 昧着ＢＭＩ的增加和ＩＲ增强。因此该研究结果提示， 在性激素的作用下，女性ＢＭＩ和ＩＲ与ＳＨＢＧ浓度 呈负相关。Ｂｌｕｍ等肛砸过测定超重（ＢＭＩ２７—４０ｋ∥ｍ２） 及正常体质量ｆＢＭＩ１８。２５ｋｇ／ｍ２）女性的月经周期第 ３，５，８，１６，１８，２１，２４，２７ｄ时炎症因子、性激素的变 化来评估ＩＲ及其与ＢＭＩ相互关系。结果表明，两组 人群超敏Ｃ反应蛋白（ｈｓ．ＣＲＰ）在月经周期早卵泡 期最高，其他时期较稳定；而ＳＨＢＧ浓度在卵泡期较 稳定，在黄体期最高。而稳态模型的ＩＲ指数 （ＨＯＭＡ．ＩＲ－－空腹胰岛素浓度Ｘ空腹血糖浓度／２２．５） 在月经周期中无明显变化。这可能是由于ＨＯＭＡ．ＩＲ 不能充分反映正常个体ＩＲ的细微变化１６吸ＨＯＭＡ—ＩＲ 这个指标有较高的个体本身变异参数而使其缺乏 变化＂１。对于胰腺１３细胞功能严重受损或缺乏者 ＨＯＭＡ．ＩＲ是不适用的［ｓｌ。在一个既定的个体，由于治 疗或者体质量的改变，要监测其ＩＲ的变化，在卵泡 期测得的ＳＨＢＧ浓度由于其个体本身变异参数低， 变化小，结果更加可靠１６］。 万方数据
抗体的基本结构
1.适应症 2.用量用法 12.相关文献 具有抗体活性得血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。就是由机体得B淋巴细胞在抗原得刺激下分化、分裂而成得一组特殊球蛋白。人与动物得免疫血清中得免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白得20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 免疫球蛋白分子得基本结构 Porter等对血清IgG抗体得研究证明，Ig单体分子得基本结构就是由四条肽链组成得。即由二条相同得分子量较小得肽链称为轻链与二条相同得分子量较大得肽链称为重链组成得。轻链与重链就是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子得单体，就是构成免疫球蛋白分子得基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离得氨基或羧基得方向就是一致得，分别命名为氨基端（N端）与羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子得基本结构示意图 轻链与重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）就是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）就是Ig分子得L链，很容易从患者血液与尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者得标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好得材料。
1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成得环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链得型总就是相同得。正常人血清中得κ：λ约为2：1。 2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链得2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成得环肽。不同得H链由于氨基酸得排列顺序、二硫键得数目与们置、含糖得种类与数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性得差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链与ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig得分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD与IgE。γ、α与δ链上含有4个环肽，μ与ε链含有5个环肽。重链（heavy chain,H链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同得H链因氨基酸得排列顺序、二硫键得数目与位置、含糖得种类与数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成得完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）与IgE（ε 可变区与恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链得氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区（C区）。 1．可变区（variableregion,V区）位于L链靠近N端得1/2（约含108～111个氨基酸残基）与H链靠近N端得1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成得肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸得组成与排列随抗体结合抗原得特异性不同有较大得变异。由于V区中氨基酸得种类、排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性得抗体。 L链与H链得V区分别称为VL与VH。在VL与VH中某些局部区域得氨基酸组成与排列顺序具有更高得变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位得氨基酸组面与排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。VL中得高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL与VH得这三个HVR分别称为HVR1、HVR2与HVR3。经X线结晶衍射得研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合得位置，因而称为决定簇互补区（plementarity-determining region,CDR）。VL 与VH得HVR1、HVR2与HVR3又可分别称为CDR1、CDR2与CDR3，一般得CDR3具有更高得高变程度。高变区也就是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在得部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要得作用。
性激素结合球蛋白(SHBG)测定试剂盒(电化学发光免疫分析法)产品技术要求北京联众泰克
性激素结合球蛋白(SHBG)测定试剂盒（电化学发光免疫分析法） 适用范围：本试剂盒用于体外定量测定人体血清样本中性激素结合球蛋白（SHBG）的含量。 1.1包装规格：50人份/盒、100人份/盒。 1.2主要组成成分 试剂盒由磁分离试剂（M）、试剂a（Ra）、试剂b（Rb）和定标品（SHBG-Cal）（选配）组成。组成及含量见下表： 注：1、定标品靶值批特异，详见靶值单。 2、试剂盒条码卡内含主校准曲线。 2.1 外观 2.1.1 试剂盒各组分应齐全、完整、液体无渗漏； 2.1.2 磁分离试剂摇匀后应为棕色含固体微粒的均匀悬浊液，无明显凝集、无絮状物； 2.1.3 其它液体组分应澄清，无异物，沉淀物或絮状物； 2.1.4 包装标签应清晰、无磨损、易识别。 2.2 空白限
应不大于0.35nmol/L。 2.3 准确度 用SHBG国际标准品（08/266）进行检测，其测量结果的相对偏差应在±10%范围内。 2.4 线性 在[1.0，200.0] nmol/L范围内，线性相关系数（r）应不小于0.9900。 2.5 精密度 2.5.1 重复性 在试剂盒的线性范围内，检测高、低两个水平的样品，检测结果的变异系数（CV）应不大于8%。 2.5.2 批间差 在试剂盒的线性范围内，用3个批号试剂盒分别检测高、低两个水平的样品，检测结果的变异系数（CV）应不大于15%。 2.6 效期末稳定性 本产品效期为15个月，试剂盒在2～8℃下保存至有效期末进行检测，检测结果应符合2.1、2.2、2.3、2.4、2.5.1的要求。 2.7 溯源性 依据GB/T 21415-2008《体外诊断医疗器械生物样品中量的测量校准品和控制物质赋值的计量学溯源性》的要求提供性激素结合球蛋白（SHBG）定标品的来源、赋值过程以及测量不确定度等内容，定标品溯源至国际标准品（08/266）。
免疫球蛋白的结构
第一节免疫球蛋白的结构 (The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋 白，这类免疫球蛋白被称为抗体( an tibody, Ab )。 1937年，Tiselius 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、a 1、a 2、B及丫球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在丫球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为丫 球蛋白(丙种球蛋白)。 实际上，抗体的活性除丫球蛋白外，还存在于a和B球蛋白处。1968年和1972年的两次 国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin , Ig )。 Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏(Be nee Jon es, BJ )蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型(secreted lg,Slg )和膜型(membrane Ig, mIg )。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别 受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 I 丨总血清 -------- igG -------- IgA --------- IgM 一电泳迁移率十 (igES极少、不能定曲表示) 正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链( heavy chain , H链)和两条相同的轻链(light chain , L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区(hinge region )连接到主干上形成一个 "Y"形分子，称为Ig分子的单体, 是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
运动生理学
运动生理学复习资料 第一章 1、磷酸原供能系统：由A TP、CP组成供能系统。时间短、供能量少、能量输出功率大、不需要氧，无乳酸的产生。是高功率项目的物质基础，可以通过其功率输出评定运动能力。 2、糖酵解供能系统：糖原或葡萄糖无氧分解成乳酸过程中再合成ATP的供能系统。总量较多、时间较短、功率较大、不需要氧、最终产物是乳酸。血乳酸水平是衡量指标，是1min 以内要求高功率能量输出项目的物质基础。 3、有氧氧化供能系统：制糖、脂肪和蛋白质在细胞内彻底氧化成水和二氧化碳的过程中再合成ATP的能量系统。 4、基础代谢率：单位时间内的基础代谢称为基础代谢率。 5、能量代谢对急性运动的反应是什么？P24 ①能量对无氧运动的反应：急性运动开始的能量主要来自ATP、CP的分解，但供能总量低，仅能维持持续数秒钟的极大强度运动。运动如果要大强度维持，则需糖酵解供能的参与，虽功率输出较系磷酸原系统低，但功能总量较之高，因而维持运动的时间延长。由于产生乳酸，不能长时间运动。 ②能量对有氧运动的反应：低、中强度运动中，机体可以满足运动氧的需要，从而有氧代谢主要提供能量供应。但在运动开始后时，由于呼吸反射迟缓以及氧的运输滞后，导致短时间内一无氧代谢为主。随着呼吸、循环的动员，能够满足运动氧的需要，有氧代谢开始占据主导地位。 ③急性运动中能量代谢的整合： 6、简述急性运动中能量代谢的整合？P26 大强度运动中，各能量代谢系统对能量供应的参与并非以顺序出现，而是相互整合、协调，共同满足体力活动的基本器官肌肉对能量的需求。一般来讲，依运动模式、运动持续时间和强度不同，三种供能系统都参与能量供应，只不过各自占据的比例不同。 7、试述能量代谢对慢性运动的适应？P27 ①慢性运动可上调其主要能量代谢功能系统的酶活性，使急性运动对神经激素的调节更加敏感，内环境变化使器官功能更加协调，同时加速能源物质以及各代谢调节系统的恢复，促进疲劳消除，从而提高运动能力。 ②慢性运动可导致运动或能量节省化。即当机体在同等负荷运动下能达到更大的功率输出或更高的摄氧量水平，表明机体的运动节省化程度提高。运动的节省化较最大摄氧量具有更高的可训练性。 ③大强度运动中，各能量代谢系统对能量供应的参与并非以顺序出现，而是相互整合、协调，共同满足机体的能量需求。 第二章 1、兴奋性：生物体具有对刺激发生反应的能力称为兴奋性。 2、肌肉的兴奋-收缩耦联：①电兴奋通过横管系统传向肌细胞的深处；②三联管结构处的信息传递；③肌浆网（即纵管系统）对Ca2+释放和再聚积。 3、缩短收缩：是指肌肉收缩所产生的张力大于外加的阻力时，肌肉缩短，并牵引股杠杆做相向运动的一种收缩形式。 4、拉长收缩：是指当肌肉收缩所产生的张力小于外加的阻力时，肌肉积极收缩但被拉长的收缩形式。 5、等长收缩：是指当肌肉收缩所产生的张力等于外加的阻力时，肌肉积极收缩但长度不变的收缩形式。
球蛋白的正常值
球蛋白的正常值 球蛋白的正常值是多少？在常规的肝功能检查中，球蛋白检测是其中一项指标。球蛋白具有免疫作用，患者的球蛋白值是对于判断肝脏或免疫系统是否正常有重要参考作用。那么，球蛋白的正常值是多少呢？一起来看看下面的介绍吧。 一、球蛋白的分类： 球蛋白可分为α1、α2、β和γ四种。 1、在肝脏炎症病变时，α1球蛋白增加，而α1增加提示病情较轻，如果减少常标志病情偏重。因此，测定α1球蛋白对判断肝炎患者的严重和预后有参考价值。 2、α2球蛋白也可以反映肝炎病变的严重度。在病毒性肝炎初期，多数保持正常值，以后逐渐增加。在重型肝炎时，如α2球蛋白减少至0.4 g/L以下，提示患者将要或已经出现肝昏迷。肝癌时，α2球蛋白往往增加。α2含脂蛋白，胆汁淤积时，特别是慢性病例，血脂增加时，α2球蛋白随之升高。失代偿期肝硬化时，α2球蛋白多半降低。 3、③β球蛋白在胆汁郁积性肝病变时，多半增加。在肝细胞严重损害时，由于肝脏合成减少，β球蛋白降低，个别可降到6%以下。 4、γ球蛋白几乎在所有肝胆疾病时都增高。肝硬化。重型肝炎时，γ球蛋白可明显升高，甚至可达到2.5g/L-3g/L.如果γ球蛋白增至正常的2倍以上，伴转氨酶在正常值5倍以上。且持续10周无改善者，即可肯定为亚急性重型肝炎，如果不治疗，预后凶险。慢性肝炎时，γ球蛋白的平均值随病型而异。肝硬化γ球蛋白普遍增
免疫球蛋白分子的结构与功能
、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG 抗体的研究证明，lg分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条 相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为lg分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基 本结构。lg单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 图2-3免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是lg分子的 L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较 分析，从而为lg分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1. 轻链（light chain,L ）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa（与lambda（入）同一个天然lg分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的K入约为2：1。 2. 重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450?550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4?5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于 ?戰水化合韧
氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：卩链、丫链、a链、3链和￡链，不同H链与L链 （K或入链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。Y a和3链上含有4个肽，□和&链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N- 末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1. 可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2 （约含108?111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4 （约含118个氨基酸残基）。每个V 区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67?75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列 随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万 化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR ）。在V区 中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion ）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24?34、50?65、95?102位氨基酸。VL和VH的这 三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（compleme ntarity-determi ning regi-on,CDR）o VL 和VH 的HVR1、HVR2 和HVR3 又可分另U称为CDR1、CDR2 和CDR3 , 一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determ inants 主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
免疫球蛋白分子的结构与功能
一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于
氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
抗体的基本结构
抗体的基本结构
免疫球蛋白
具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。是由机体的B淋巴细胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G
（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D （IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C 端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自
不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成的环肽。L 链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和们置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig 的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个环肽，μ和ε链含有5个环肽。重链（heavy chain,H链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同的H链因氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成的完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）和IgE（ε 可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区（C区）。