生物化学-第二章-蛋白质化学(I)
生物化学 2
第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些还含有少量P和金属元素Fe、Cu、Zn等。
其中各种蛋白质平均含N量占整个分子量16%,即1gN→6.25g蛋白质；2.蛋白质的基本组成单位--氨基酸。
氨基酸结构：除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸。
分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸）。
理化性质：○1、两性解离○2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质○3、氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
3.标准氨基酸的结构特点：由C、H、O、N、S等元素组成的含氨基的有机酸，它们都是α-氨基酸，它们含有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，一个氢离子，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
4.酸性氨基酸：侧链含有羧基；包括天冬氨酸、谷氨酸。
碱性氨酸：侧链含有氨基、胍基，咪唑基；赖氨酸、精氨酸，组氨酸。
芳香族氨基酸：含有疏水性较强的苯基、酚基和吲哚基；包括苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸。
5.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，在酸性溶液与H+结合成带正电的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电的阴离子（—COO—），因此氨基酸为两性电解质。
6氨基酸的等电点：在某溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性粒子，呈电中性，此溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
7.肽键的形成：两分子氨基酸，其中一分子氨基酸的α-羟基和另一分子氨基酸的α-氨基脱去一分子水，缩合成肽，在该物质中连接两分子氨基酸的酰胺键极为肽键。
8肽的概念：氨基酸残基通过肽键连接成肽。
9.蛋白质的理化性质：○1、两性电离的性质和具有等电点；○2、胶体性质；○3、蛋白质的空间结构破坏会引起变性、同时还可能引起沉淀；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。
10.丙酮沉淀：在0—4℃的低温下，用10 倍于蛋白质量的丙酮，使之沉淀，沉淀后立即分离丙酮，否则蛋白质会变性。
生物化学考题-名解
第二章蛋白质化学1、蛋白质的变性2、氨基酸的PI3、肽4、模体（超二级结构）5、结构域6、蛋白质一级结构7、蛋白质的四级结构8、亚基9、盐析10、分子伴侣11.标准氨基酸1.在理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，其理化性质和生物学活性也丧失的过程。
2.调整溶液的pH，使氨基酸带上等量的正电荷和负电荷，此时溶液的pH值为pI。
3.氨基酸之间脱去一分子水以肽键相连而成的化合物。
4.蛋白质中，由两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体，也叫超二级结构。
5.蛋白质的三级结构中存在着若干个二级结构肽段区域或模体的聚集区，它们通常依据特定的几何位置排列，形成具有特定功能的区域，这种区域称为结构域。
6.蛋白质多肽链从N端到C端的氨基酸的排列顺序及二硫键的位置。
7.由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键连接而成的结构。
8.蛋白质四级结构中具有独立三级结构的肽链9.大量的中性盐使蛋白质沉淀下来而使蛋白质不变性的过程。
10.是通过提供一个保护环境，加速蛋白质折叠成天然构象蛋白质的伴侣分子。
由于在细胞中合成蛋白质新生多肽链的速度很快，为此存在许多可以帮助蛋白质新生多肽链折叠的蛋白质，统称为分子伴侣。
11.用于合成蛋白质的20种氨基酸为标准氨基酸，与其他氨基酸的区别是它们都有遗传密码。
第三章核酸化学1、稀有碱基2、增色效应3、减色效应4、变性温度5、核酸分子杂交1.核酸分子中，除了常规碱基之外，还存在含量很少的其他碱基，称为稀有碱基。
2.DNA变性导致其紫外吸收值增加，称为增色效应。
3.变性DNA复性恢复成天然构象时，其紫外吸收降低，称为减色效应。
4.50%DNA变性解链时的温度称为解链温度，又称变性温度、熔解温度或熔点。
5.不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构的过程称为核酸分子杂交。
第四章酶12.Km值Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度1、酶2、酶的活性中心3、酶的必需基团4、多酶体系5、酶的特异性6、酶原激活7、同工酶8、米氏常数9、酶的最适温度10、酶的激活剂1.活细胞产生的具有催化作用的蛋白质及核酸。
生物化学作业答案
生物化学作业答案《生物化学》作业答案第一章绪论练习题一、名词解释生物化学二、问答题为什么护理学专业学生必须自学生物化学？参考答案：一、名词解释生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。
二、问答题请问：生物化学在医学教育中起至了承前启后的关键促进作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有著程度相同的联系。
从分子水平阐述疾病出现的机制、药理作用的原理以及体内的新陈代谢过程等，都有赖于生物化学的科学知识基础。
生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观测和护理确诊提供更多依据，对保持人类身心健康，防治疾病的出现和发展都起至着关键促进作用。
第二章蛋白质化学练习题一、名词解释1、蛋白质的一级结构2、肽键3、蛋白质的等电点（pi）9、蛋白质的呈色反应二、问答题1、什么就是蛋白质的变性？详述蛋白质的变性后的临床使用价值。
2、详述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。
3、蛋白质存有哪些主要生理功能？参考答案：一、名词解释1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基水解酯化构成的酰胺键。
3、蛋白质的等电点（pi）：在某一ph条件下，蛋白质离解成正负离子数量成正比，静电荷为零，此时溶液的ph称作蛋白质的等电点。
4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应呈色，这种现象称作蛋白质的呈色反应。
二、问答题1、请问：蛋白质的变性就是指蛋白质在某些化学因素的促进作用下，严苛的空间构象受到破坏，从而发生改变化学性质并丧失生物活性的现象称作蛋白质的变性。
利用蛋白质变性原理在临床应用领域中存有关键意义和实用价值，例如（1）利用酒精、冷却煮熟、紫外线照射等方法去消毒杀菌；（2）口服大量牛奶救治重金属中毒的病人；（3）临床检验中在叶唇柱醋酸促进作用下冷却推动蛋白质在pi时凝结反应检查尿液中的蛋白质；（4）冷却煮熟蛋白质食品，有助于蛋白酶的催化作用，推动蛋白质食品的消化吸收等。
湖南农业大学生物化学-03-蛋白质化学-05蛋白质的理化性质
第二章蛋白质化学第二章蛋白质化学本章内容第一节蛋白质的建筑构件—氨基酸第二节蛋白质的共价结构第三节蛋白质的高级结构第四节蛋白质结构与功能的关系第五节蛋白质的理化性质第六节蛋白质分离与纯化技术第五节、蛋白质的理化性质蛋白质的化学反应和氨基酸的一样，游离的α-氨基、α-羧基和R基可以发生与氨基酸中相应的基团类似的反应。
一、两性解离性质及等电点二、蛋白质的胶体性质三、蛋白质的沉淀四、蛋白质的变性与复性五、蛋白质的紫外吸收特性六、蛋白质呈色反应一、两性解离性质及等电点NH ++OH -+OH -NH 2NH 3+Pr COOH 3+ H ++ H +Pr COO -Pr COO -pH = pI 净电荷=0pH<pI净电荷为正pH > pI 净电荷为负当蛋白质溶液在某一定pH 值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为兼性离子，净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 值即为该蛋白质的等电I l t i i t I 点（Isoelectric point ，pI ）⏹AA AA 酸性与碱性的比值⏹中性盐的影响：可解离基团与Cl -、Mg 2+等电点时特点（1）净电荷为零（2）一定离子强度的缓冲液（3）多数蛋白质在水中等电点偏酸碱性AA/酸性AA比例等电点胃蛋白酶0.2 1.01.7 6.7血红蛋白 1.7 6.7细胞色素C 2.9 10.7菊糖酶0.348.20.34 8.2（4）在等电点时蛋白质的导电性、溶解度、黏度及渗透压都最小。
二、蛋白质的胶体性质根据溶质在溶剂中的颗粒大小（分散程度），可以把分散系统分为3类：分散相质点小于1nm的为真溶液，大于100nm的为悬浊液，介于l～100nm的为胶体溶液。
分散相质点在胶体系统中保持稳定，需具备3个条件：☐分散相质点大小在l-100nm范围内，介质分子对这种质点碰撞的合力不等于零，使它能在介质中不断作布朗运动；☐分散相的质点带有同种电荷，互相排斥，不易聚集成大颗粒而沉淀；☐分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层，例如与水形成水化层，质点有了水化层，相互间不易靠拢而聚集。
生物化学-03 蛋白质3 结构
第三章 蛋白质
2.4.2 蛋白质的空间结构 （1）维持蛋白质空间结构的化学键 （2）蛋白质的二级结构 （3）球状蛋白质与三级结构 （4）蛋白质的四级结构
熟悉维持蛋白质空间结构的各种化学键，理解 蛋白质的二级、三级和四级结构的概念
能判断维持蛋白质空间结构的主要作用力 应用蛋白质的结构知识解决实际问题
βαβ
βββ
αα
ββ
E、结构域
结构域：在较多的球状蛋白质分子中，多肽链往 往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松 散的肽链相连，此球状构象就是结构域。
结构域存在的原因：
1、局域分别折叠比整条肽链折叠在动力学上更为合理 2、结构域之间由肽链连接，有利于结构的调整
图示：假设具有2个结构域的蛋白质的线性折叠途径
例如：铁氧还蛋白
稳定蛋白质构象的力
盐键
氢键
二
疏
硫
水
键
作
用
酯键
范德华力
（2）蛋白质的二级结构
A、酰胺平面与α-碳原子的二面角
①肽键中C-N键有部分双键性质——不能自由旋转 ②相关的6个原子处于同一平面（肽平面、酰胺平面） ③键长及键角（约120º）一定 ④大多数情况以两个Cα反式结构存在
O C ¨N
在β-折叠片层中，多肽链间依靠相邻肽链间形 成的 ＿＿键来维持结构的稳定性。
练习
β-转角结构是由第一个氨基酸残基的 C＝O 与 第＿＿＿个氨基酸残基的 N-H 之间形成氢键而 构成的。
具有四级结构的蛋白质分子中，每一条肽链称 为一个＿＿＿＿＿。
维持蛋白质构象的作用力有＿＿＿＿，＿＿＿ ＿，＿＿＿＿，＿＿＿＿和＿＿＿＿。
蛋白质四级结构的特征
（1）寡聚蛋白质的由两个到几十个亚基组成。一 般为偶数。
第二章蛋白质的结构与功能PPT课件
生物氧化和能量代谢
分子生物学基础
复制、转录、翻译、表达 调控、重组DNA技术
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8
牛奶加鸡蛋的早餐是否合理？ 多吃糖，让人发胖，原因何在？ 人为什么要呼吸？ 维生素、矿物质不能变成热量，为什么必须摄取？ 糖尿病患者血糖为何升高？ 胰岛素治疗糖尿病机理何在？
药物、毒物如何被排出体外？
黄疸如何发生？
子女与父母在多方面相似，.为什么？
赖
缬
异
假设来写. 一两本书
亮 23
二 、氨基酸的理化性质
1、两性解离及等电点
*氨基酸的等电点(isoelectric point,
pI)
.
24
2、紫外吸收：280nm 芳香族氨基酸，共轭双
键
3、茚三酮反应：
蓝紫色化合物, 570nm,
氨基酸的定量分析
.
25
三、肽键与肽*
二肽
寡肽
多肽
蛋白质
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26
氨基酸残基
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2020/6/22
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*谷胱甘肽（glutathione, GSH）
γ-酰胺键
Cys
H
Gly
Glu
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第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是氨基酸通过肽键连接形成的具有三维结构的生 物大分子。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为四个层次。
一级结构 二级结构
of
hemoglobins（血红蛋白）. , the oxygen-
14
The protein keratin （角蛋白） is the chief structural components of. hair, scales, horn, 15
生物化学与分子生物学-名词解释
第二章蛋白质1、GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。
2、蛋白质变性（protein denaturation）蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
3、α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基（第n＋3个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
4、β-折叠片层(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
5、β-转角（β-turn）也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。
常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。
转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
6、功能蛋白质组（functional proteome）指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。
7、肽键(peptide bond )在蛋白质分子中，一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。
8、基序/模体（motif）模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。
生物化学简答题
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
大学生物化学简答题总结(蛋白质)免费
大学生物化学简答题总结(蛋白质)免费第二章蛋白质蛋白质分类1、根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类。
①球状蛋白质：分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。
②纤维状蛋白质：分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用，如胶原蛋白和角蛋白。
有些可溶于水，在一定的条件下聚集成固态，如血纤维蛋白原。
还有一些与运动机能有关，如肌球蛋白。
有些纤维状蛋白质是由球蛋白聚集形成的，一般归类于球蛋白，如微管蛋白和肌动蛋白。
③膜蛋白质：一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。
生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。
2、根据分子组成可将蛋白质分为两类。
（1）简单蛋白质：仅由肽链组成，不包含其它辅助成分的蛋白质称简单蛋白质（simple protein），按照溶解度的差别，可将简单蛋白质分为7类，清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白（2）结合蛋白质：结合蛋白质（conjugated protein）由简单蛋白质和辅助成分组成，其辅助成分通常称为辅基。
根据辅基的不同，结合蛋白质可分为5类：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和金属蛋白。
3、按功能将蛋白质分为10类。
（1）酶：酶是具催化活性的蛋白质，是蛋白质中种类最多的类群，新陈代谢的每一步反应都是由特定的酶催化完成的。
（2）调节蛋白：许多蛋白质具有调控功能，这些蛋白质称为调节蛋白。
其中一类为激素，如调节动物体内血糖浓度的胰岛素，刺激甲状腺的促甲状腺素，促进生长的生长素等。
另一类可参与基因表达的调控，它们能激活或抑制基因的转录或翻译。
（3）贮存蛋白质：有些蛋白的生物功能是贮存必要的养分，称贮存蛋白。
例如，卵清蛋白为鸟类胚胎发育提供氮源。
许多高等植物的种子含高达60%的贮存蛋白，为种子的发芽准备足够的氮素。
铁蛋白能贮存铁原子，用于含铁蛋白如血红蛋白的合成。
（4）转运蛋白质：主要有两类，一类存在于体液中，如血液中的血红蛋白转运氧气，血清蛋白转运脂肪酸。
南开大学：生化课件02蛋白质化学
D/L标记法 标记法
甘油醛 D/L 分型为参考标准
球棍式
透视式
投影式
二、氨基酸的分类和结构
基团结构分： 依R基团结构分： 基团结构分 非极性氨基酸（ 非极性氨基酸（Nonpolar Amino Acids）9种 ） 种 极性，不带电荷氨基（Polar,Uncharged 极性，不带电荷氨基（ Amino Acids）6/7种 ） 种 酸性氨基酸 (-)（Acidic Amino Acids）2种 （ ） 种 碱性氨基酸 (+)（Basic Amino Acids）3种 （ ） 种
含非极性R基团的氨基酸 含非极性 基团的氨基酸
（甲硫氨酸） 甲硫氨酸）
含极性不带电荷R基团的氨基酸 含极性不带电荷 基团的氨基酸
含带负电荷（酸性） 基团的氨基酸 含带负电荷（酸性）R基团的氨基酸
含带正电荷（碱性） 基团的氨基酸 含带正电荷（碱性）R基团的氨基酸
4-羟脯氨酸 羟脯氨酸 3-甲基组氨酸 甲基组氨酸 5-羟赖氨酸 羟赖氨酸
ε—N-N-N-三甲基赖氨酸 三
甲状腺素
三、蛋白质 中修饰性氨 基酸
γ-羧基谷氨酸 羧基谷氨酸 α-氨基己二酸 氨基己二酸 氨基己二 焦谷氨酸
ε-N-甲基赖氨酸 甲基赖氨酸
磷酸丝氨酸 磷酸苏氨酸 磷酸丝氨酸 磷酸苏氨酸 磷酸酪氨酸 磷酸酪氨酸
N-甲基精氨酸 甲基精氨酸
N-乙酰 赖氨酸
四、非蛋白质氨基酸
[质子供体] 质子供体]
pK值 ：指某种解离基团有一半被解离时的 值。 值 指某种解离基团有一半被解离时的pH值
pK1
pK2
甘氨酸酸 碱滴定曲线
2.34
9.60
Gly等电点的计算 等电点的计算