酶与催化作用

一. 酶的概念及化学本质

1.酶的概念：

酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。

2.酶的化学本质：

绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，后者称为核酶。

二. 酶的发展史

19世纪中叶，法国科学家巴斯德对蔗糖转化为酒精的发酵过程进行了研究，认为在酵母细胞中存在一种活力物质，命名为“酵素”（ferment）。他提出发酵是这种活力物质催化的结果，并认为活力物质只存在于生命体中，细胞破裂就会失去发酵作用。

1878年，德国生理学家屈内首次提出了“酶”这一概念。随后，酶被用于专指胃蛋白酶等一类非活体物质，而酵素（ferment）则被用于指由活体细胞产生的催化活性。

1897年，德国科学家爱德华·比希纳开始对不含细胞的酵母提取液进行发酵研究，通过在柏林洪堡大学所做的一系列实验最终证明发酵过程并不需要完整的活细胞存在。[11]他将其中能够发挥发酵作用的酶命名为发酵酶（zymase）。

1926年，美国生物化学家詹姆斯·萨姆纳完成了一个决定性的实验。他首次从刀豆得到尿素酶结晶，并证明了尿素酶的蛋白质本质。其后，萨姆纳在1931年在过氧化氢酶的研究中再次证实了酶为蛋白质。约翰·霍华德·诺思罗普和温德尔·梅雷迪思·斯坦利通过对胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等消化性蛋白酶的研究，最终确认蛋白质可以是酶。以后陆续发现的两千余种酶均证明酶的化学本质是蛋白质。

1965年，溶菌酶结构由大卫·菲利浦（David Phillips）所领导的研究组解析，并发表。[这一成果的发表标志着结构生物学研究的开始，高分辨率的酶三维结构使得对于酶在分子水平上的工作机制的了解成为可能。

1980年代，托马斯·切赫和悉尼·奥尔特曼分别从四膜虫的rRNA前体的加工研究和细菌的核糖核酸酶P复合物的研究中都发现RNA本身具有自我催化作用，并提出了核酶的概念。这是第一次发现蛋白质以外的具有催化活性的生物分子。1989年，其二人也因此获得诺贝尔化学奖。

三. 酶的生物学功能

在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。信号转导和细胞活动的调控都离不开酶，特别是激酶和磷酸酶的参与。酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。一些位于细胞膜上的ATP酶作为离子泵参与主动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如荧光素酶可以为萤火虫发光。]病毒中也含有酶，或参与侵染细胞（如HIV整合酶和逆转录酶），或参与病毒颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒的神经氨酸酶）。

酶的一个非常重要的功能是参与在动物消化系统的工作。以淀粉酶和蛋白酶为代表的一些酶可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小分子，以便于肠道吸收。淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反刍动物的消化系统中存在一些可以产生纤维素酶的细菌，纤维素酶可以分解植物细胞壁中的纤维素，从而提供可被吸收的养料。

在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网络。

四．酶的命名

(一)习惯命名法

1. 一般采用底物而命名：如蛋白水解酶等；对水解酶类，只要底物名称即可，如蔗糖酶、

胆硷酯酶、蛋白酶等。

2. 依据其催化反应的性质来命名：如水解酶、转氨酶等。

3. 结合1、2的命名：如琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、磷酸己糖异构酶等。

4. 有时在底物名称前冠以酶的来源或其他特点：如血清谷氨酸－丙酮酸转氨酶、唾液淀粉酶、碱性磷酸酯酶和酸性磷酸酯酶等。

习惯命名法简单，应用历史长，但缺乏系统性，有时出现一酶数名或一名数酶的现象。

(二)系统命名法

鉴于新酶的不断发展和过去文献中对酶命名的混乱，国际酶学委员会规定了一套系统的命名法，使一种酶只有一种名称。它包括酶的系统命名和4个数字分类的酶编号。例如对催化下列反应酶的命名：

ATP + D—葡萄糖——→ADP + D—葡萄糖-6-磷酸

该酶的正式系统命名是：ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。它的分类编号是：E.C.2.7.1.1；E.C代表按国际酶学委员会规定的命名，第1个数字(2)代表酶的分类名称(转移酶类)，第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类)，第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类)，第4个数字(1)代表该酶在亚-亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体)。

五．酶的分类

(一) 根据酶的本质分：

1.蛋白质酶：催化蛋白质中肽键水解的酶。

2.核酸酶：催化核酸酯键的水解的酶。

（二）根据酶的组成成分：

1．单成分酶（单纯酶）：是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均属此列。

2．多成分酶（复合酶）：催化活性，除蛋白质部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme)，

（三）根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：

1.氧化还原酶类(oxidoreductases)：指催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如，乳酸

脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。

2.转移酶类(transferases)：指催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。如转甲基酶、转氨酸、己糖激酶、磷酸化酶等。

3.水解酶类(hydrolases)：指催化底物发生水解反应的酶类。例如、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。

4.裂解酶类(lyases)：指催化一个底物分解为两个化合物或两个化合物合成为一个化合

物的酶类。例如柠檬酸合成酶、醛缩酶等。

5.异构酶类(isomerases)：指催化各种同分异构体之间相互转化的酶类。例如，磷酸丙

糖异构酶、消旋酶等。

6.合成酶类(连接酶类，ligases)：指催化两分子底物合成为一分子化合物，同时还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、氨基酸：tRNA连接酶等。

六酶的催化作用：

（一）酶催化作用的本质：降低反应物的活化能。

（二）影响酶催化的因素：

1. 酶浓度对酶促反应速度的影响

从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。

2．底物浓度对酶促反应速度的影响

在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。

还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。

在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。

3．温度对酶促反应速度的影响

各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。

最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。

所以，人在发烧时，不想吃东西。

4.pH对酶促反应速度的影响

酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。

5．激活剂对酶促反应速度的影响

能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。

6．抑制剂对酶促反应速度的影响

能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。

对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。

有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。

（三）酶催化时的特性

1．高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快。

2．专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽。

3．多样性：酶的种类很多，大约有4000多种。

4．温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

5．活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。

6.有些酶的催化性与辅因子有关。

7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱，重金属盐等破坏。

参考文献：

1.《酶学》作者：郑穗平，郭勇，潘力编著出版社：科学出版社出版时间：2009-9-1

2.《现代酶学》（第二版）作者：袁勤生主编出版社：华东理工大学出版社出版时间：2007-5-1

3.《酶学及其研究技术》作者：陈清西编著出版社：厦门大学出版社出版时间：2010-8-1

4.《现代生物技术丛书酶工程》(二版) 作者：罗贵民主编出版社：化学工业出版社出版时间：2008-5-1

酶催化作用综述

工业催化原理论文论文题目：浅谈酶催化作用课程名称：工业催化原理学院：化学与化工学院专业：化学工程与工艺年级：化工122 学号：1208110201 学生姓名：邓元顺

浅论酶催化作用摘要酶作为催化剂使用已经有几个世纪的历史，但那时人们对酶的本性和功能并不了解。直到20世纪初，才证明所有的发酵过程均是由所用的酶促成的，故而酶也常被叫做酵素。现已证明，酶是由长链氨基酸构成的蛋白质。许多酶的初级结构已得到确定，而且影响酶催化功能的三维空间结构已被证明。尽管获得了不少信息，关于酶催化作用机理的一些基本细节仍不甚明朗，如今酶催化技术作为工业生物技术的核心，被誉为工业可持续发展最有希望的技术。 Abstracts Enzymes have been used for centuries, but it is not known to the nature and function of the enzyme. It was not until early twentieth Century that all of the fermentation processes were promoted by the enzymes that were used, and the enzyme was often called an enzyme. It has been proved that the enzyme is a protein composed of long chain amino acids. The primary structure of many enzymes has been determined, and the three-dimensional structure of the enzyme catalytic function has been demonstrated. In spite of a lot of information, some basic details about the mechanism of enzyme catalysis are still not very clear, and now the catalytic technology as the core of industrial biotechnology, known as the most promising technology for the sustainable development of industry. 关键词：酶，酶催化作用，

酶高效催化的因素

酶高效催化的因素一、靠近和定向效应化学反应的速度与反应物的浓度呈正比。“靠近”（邻近 proximity）是指酶的活性中心与底物靠近，对于双分子反应来说也包括酶活性部位与两底物分子之间的邻近。定向（orientation）是指互相靠近的底物分子之间以及底物分子与酶活性部位的功能基团之间正确的立体化学排列。这样就大大提高了酶活性中心局部区域的底物浓度。研究表明，在生理条件下，底物浓度一般很低（0.001mol / L），而在酶活性部位测得底物浓度达100mol / L，比溶液中高出十万倍。同时，专一性底物与酶分子靠近并与之结合时，酶分子构象发生一定变化，而导致其催化基团与结合基团正确排列与定位，为反应基团分子轨道杂交提供了良好的条件，使底物进入到过度态的熵变负值减小，反应的活化能降低，从而大大提高了反应速率。据估计靠近和定向效应约可使反应速度增加108 倍。二、底物分子的形变与诱导契合所有化学键均由电子形成，电子的迁移会引起这些键的重排和断裂。X-射线分析证明，酶与底物结合并进行反应时，在底物诱导酶活性中心的构象发生改变的同时，酶也可诱导底物分子构象发生变化，促使底物分子中的敏感键发生“形变”，产生“电子张力“，以上变化有利于形成一个互相契合的酶-底物复合物，进一步形成过度态，大大增加酶促反应的速率。三、酸碱催化质子供体（酸）和质子受体（碱）形成的广义酸碱催化（general acid-base catalyst）在生物化学的反应中普遍存在。酶分子中存在许多酸性和碱性基团，它们可作为质子供体和质子受体，在特定的pH 条件下起到广义酸碱催化作用。如氨基、羧基、巯基、酚羟基和咪唑基。特别是咪唑基，既是一个很强的亲核基团（电子对供体），又是一个有效的酸碱催化基团。咪唑基的解离常数约为6.0 ，在接近生物体液的pH条件下，有一半以酸的形式存在，另一半以碱的形式存在。即咪唑基既可作为质子供体，也可作为质子受体在酶促反应中发挥作用，并且供出质子和接受质子的速度十分迅速（半寿期小于10-3秒），因此，咪唑基是最有效的、最活泼的催化基团。四、共价催化某些酶可以与底物形成一个反应活性很高的不稳定共价中间物，此共价中间物很容易变成过度态，因而大大降低反应的活化能，致使底物能越过较低能阈形成产物。共价催化最一般的形式是催化剂的亲核基团对底物的亲电子碳原子进行攻击，形成共价中间物。酶蛋白中有三种主要亲核基团，Ser的羟基、Cys的巯基和His的咪唑基。五、酶活性中心是低介电区域酶活性中心穴内是相对疏水环境。酶的催化基团被低介电环境所包围，因此，底物分子的敏感键和酶的催化基团之间有很大的反应力。来源：生命经纬

影响酶活性的因素

影响酶活性的因素 a.温度：温度（temperature）对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数（temperature coefficient）Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度（optimum temperature）。最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。动物体内的酶最适温度一般在35～45℃，植物体内的酶最适温度为40～55℃。大部分酶在60℃以上即变性失活，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93℃下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100℃仍不失活。最适温度不是酶的特征性常数，它不是一个固定值，与酶作用时间的长短有关，酶可以在短时间内耐受较高的温度，然而当酶反应时间较长时，最适温度向温度降低的方向移动。因此，严格地讲，仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下，才有最适温度。在实际应用中，将根据酶促反应作用时间的长短，选定不同的最适温度。如果反应时间比较短暂，反应温度可选定的略高一些，这样，反应可迅速完成；若反应进行的时间很长，反应温度就要略低一点，低温下，酶可长时间发挥作用。各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。一般而言，温度越高化学反应越快，但酶是蛋白质，若温度过高会发生变性而失去活性，因而酶促反应一般是随着温度升高反应加快，直至某一温度活性达到最大，超过这一最适温度，由于酶的变性，反应速度会迅速降低。热对酶活性的影响对食品很重要，如，绿茶是通过把新鲜茶叶热蒸处理而得，经过热处理，使酚酶、脂氧化酶、抗坏血酸氧化酶等失活，以阻止儿茶酚的氧化来保持绿色。红茶的情况正相反，是利用这些酶进行发酵来制备的。

酶的作用与特性导学案

第五章第一节酶的作用与特性导学案编制：胡玉苹审核:张凤霞 2012.8.30 【考纲解析】知识目标：（1）细胞代谢的概念（2）酶的作用和本质（3）探究影响酶活性的因素学习重点：酶的作用和特性学习难点：1.酶降低活化能的原理。 2.实验中控制变量的科学方法。【基础整理】一、酶在细胞代谢中的作用 1.概念 ①细胞代谢：。 ②活化能：。 ③原理：同无机催化剂相比，酶__________的作用更显著，因而催化效率__________。 ④意义：使细胞代谢能在________条件下______进行。 2、酶在细胞代谢中的作用： 2H2O2 △２H2O＋O22H2O2２H2O＋O2实验：比较过氧化氢在不同条件下的分解实验步骤：【问题探讨】 1.与１号试管相比，２号试管出现什么不同的现象？这一现象说明什么？ 2.3号试管和4号试管未经加热，也有大量气泡产生，这说明什么？催化剂(酶)的作用原理是： 3.酶的催化效率和无机催化剂相比谁更高？为什么？ 4.为什么说酶对于细胞内化学反应的顺利进行至关重要？ 5.本实验最后得出了什么结论？【实验总结】 1.变量、自变量、因变量、无关变量的概念：本实验的自变量：本实验的因变量：本实验的无关变量： 2.对照实验、对照组、实验组的概念：对照实验：对照组：本实验的对照组：实验组：本实验的实验组：

【小结1】控制变量：【小结2】酶在细胞代谢中的作用：二、酶的本质探究一：酶的高效性的实验验证 (1)实验原理 ①________________________________________________________________________。 ②H 2O 2在常温、高温、过氧化氢酶、Fe 3＋等不同条件下气泡产生的________或卫生香燃烧的________不同。 (2)实验过程 (3)实验结论：酶具有________，与无机催化剂相比，酶的催化效率________。探究二：酶的专一性的验证实验 (1)实验原理 ①?????? ??? ?淀粉非还原性糖――→酶麦芽糖蔗糖非还原性糖――→酶葡萄糖＋果糖还原糖＋斐林试剂― →________________ ②用________分别催化淀粉和蔗糖后，再用斐林试剂鉴定，根据是否有砖红色沉淀来判定淀粉酶是否对二者都有催化作用，从而验证酶的________。 (2)实验程序（3）实验结论：探究三：影响酶活性的条件 1．温度对酶活性的影响 (1)实验原理 ①淀粉――→淀粉酶麦芽糖 ↓碘液 ↓碘液 ②温度影响酶的活性，从而影响淀粉的水解程度。滴加碘液，根据________________________来判断酶的活性。 (2)实验设计程序淀粉淀粉酶 ↓ ↓ 各自在所控制的温度下处理一段时间 ↓ 淀粉与下的淀粉酶混合 ↓ 在各自所控制的温度下保温一段时间 ↓ 滴加，观察颜色变化 2．pH 对酶活性的影响 (1)实验原理 ①2H 2O 2――→过氧化氢酶________ ②pH 可影响酶活性，从而影响O 2的产生情况，可根据__________

什么是酶

酶学第一节通论什么是酶酶是由活细胞产生的，能在体内和体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子。酶是生物催化剂。酶除一般催化剂的特点如：加快反应速度、反应前后无变化、不改变反应的平衡点等特征外，作为生物催化剂具有自身的催化特点： 1．催化效率高： 107—1013 2．酶活性易受环境变化的影响 3．在体内，酶活性受调节和控制 4．酶的催化作用具高度专一性（1）结构专一性 A. 绝对专一性脲酶 B. 相对专一性磷酸二酯酶（2）立体异构专一性（3）对酶催化专一性的几种假说 A . 锁钥学说（1894， Emil Fisher） B.诱导契合学说（1958， Koshland）

C . 三点附着学说（A. Ogster）酶的分类和命名节酶的命名为了研究和使用的方便，1961年国际生物化学学会酶学委员会在对自然界中存在的酶进行了广泛研究的基础上，对每一种酶都给出了一个习惯名称和系统名称。 1 习惯命名法（1）根据催化的底物名称命名：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶（2）根据催化反应的性质命名：转氨酶、脱氢酶、脱羧酶有的以所催化的底物和性质命名：乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶，有的以酶的来源或其它特征命名：碱性磷酸酶 2．国际系统命名法谷丙转氨酶： L-丙氨酸：α—酮戊二酸氨基转移酶

草酸氧化酶：草酸：氧氧化酶乙酰辅酶A水解酶：乙酰辅酶A：水解酶二 . 酶的国际系统分类法把酶分为6大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。分别用1、2、3、4、5、6、来表示。再根据被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚类，每一个亚类又按顺序编成1、2、3、4、……等数字。第三节．酶催化作用的分子基础酶分子的结构特征 1．酶的活性部位（活性中心）：酶分子中与底物结合并催化底物生成产物的部位。 2．酶活性部位（中心）的特点： 3．必需基团：在酶分子中有些基团并不位于活性中心，也不与底物直接作用，但它参与维持酶分子的空间构象，是酶表现活性所必需的部位。溶菌酶催化的反应：

酶的作用机制和酶的调节

酶的作用机制和酶的调节重点综述 1. 酶作用机制：有专一性机理(锁与钥匙学说和诱导契和假说)和高效性的机理，以后者出现偏多，而且考查的题型上也是多样化(填写、选择、判断、问答等)。（1)酶作用机理的两种学说，可以只作一般性的了解。 (2)酶作用高效性的机理要重点掌握。体现在以下5个方面：①靠近与定向；②变形与扭曲；③共价催化；④酸碱催化；⑤酶活性部位的低介电区。在这一部分中，还要了解某些酶的作用原理： ①溶菌酶：活性部位有Clu3，和ASP52典型的酸碱催化。 ②胰凝乳蛋白酶：活性部位有ASPl02、His57和Serl95组成的电荷拉力网。 ③羧肽酶A：含金属离子zn2＋的酶。 2. 酶的调节：酶调节的类型(共价调节，化学修饰，酶原激活，酶含量在分子水平的调节)。几个概念也很重要：别构酶，调节酶等。（一）名词解释 1.变构酶（allosteric enzyme）；2．同工酶（isozyme）；3．活性中心（active center）；4. 酶原的激活（activation of zymogen）； 5. 别构效应（allosteric effect）； 6. 正协同效应（positive cooperative effect）（二）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1. 酶原激活的实质是 A. 激活剂与酶结合使酶激活 B. 酶蛋白的变构效应 C. 酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心 D. 酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变 E. 以上都不对 2. 同工酶的特点是 A. 催化相同的反应，但分子结构和理化性质不同的一类酶 B. 催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶 C. 催化同一底物起不同反应的酶的总称 D. 多酶体系中酶组分的统称 E. 催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶 3. 乳酸脱氢酶（LDH）是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。假定这些亚基随机结合成四聚体，这种酶有多少种同工酶？ A. 两种 B. 三种 C. 四种 D. 五种 E. 六种 4．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的 A.是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C．仅通过共价键与作用物结合

酶促反应的特点与作用机制

20 ～ 20 学年度第学期教师课时授课教案学科系：医学院授课教师：专业：科目：生物化学教研室主任签字：学科系系办主任签字：年月日年月日

第二节酶促反应的特点与作用机制一、酶促反应的特点酶是一类催化剂，具有一般催化剂的特征:在化学反应前后没有质和量的改变;只能催化热力学上允许进行的反应;只加速可逆反应的进程，不改变平衡点;对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用。但酶的化学本质是蛋白质，又具有一般催化剂所没有的特征。 (一）高度的催化效率酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107-1013倍。例如蔗糖酶催化蔗糖水解的速率是H+催化作用的2.5×1012倍，脲酶催化尿素的水解速率是H+催化作用的7×1012倍，且不需要较高的反应温度。研究表明，酶能更有效地降低反应的活化能，使参与反应的活化分子数量显著增加，从而大大提高酶的催化效率。 (二)高度的专一性一种酶只能催化一种或一类化合物，或一种化学键，发生一定的化学反应，生成一定的产物，这种特性称为酶的专一性或特异性。根据酶对底物选择的严格程度不同，酶的专一性可分为三种类型。 1.绝对专一性酶只作用于某一特定的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物，称为绝对专一性。例如，尿酶只催化尿素水解成NH3和CO2，而对尿素的衍生物如甲基尿素没有催化作用。 2.相对专一性有些酶能作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对专一性。如磷酸酶对一般的磷酸键都能水解，不论是甘油磷酸酯，还是葡萄糖磷酸酯;蔗糖酶不仅水解蔗糖，

也能水解棉子糖，使之生成蜜二糖和果糖。 3.立体异构专一性有些酶对底物的立体构型有要求，仅作用于底物的一种立体异构体，这种特性称为酶的立体异构专一性。如L-氨基酸氧化酶只作用于L-氨基酸，对D-氨基酸则没有催化作用;淀粉酶只能水解淀粉中的α-1，4-糖苷键，而不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键。 (三)酶具有不稳定性酶所催化的反应都是在比较温和的条件下进行的，如常温、常压、接近中性的环境等。由于酶的化学本质是蛋白质，任何能引起蛋白质变性的理化因素，如强酸、强碱、重金属盐、高温、紫外线、X射线等均能影响酶的催化活性，甚至使酶完全失活。 (四)酶促反应具有可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应内外环境变化和生命活动的需要。例如在细胞内酶的分布具有区域化;酶原的激活使酶在合适的环境被激活和发挥作用;代谢物对关键酶、变构酶的抑制与激活和酶的共价修饰等调节;酶的含量受到酶蛋白合成的诱导、阻遏与酶降解速率的调节。二、酶的作用机制 (一)酶能更有效地降低反应活化能在任何一种热力学允许的反应体系中，底物分子所含能量各不相同，只有那些能量达到或超过一定水平的过渡态分子(即活化分子)オ有可能发生化学反应，底物分子达到活化分子所需要的最小能量称为

探究影响酶活性的因素

酶的特性一、课程目标分析本节课是在对酶的作用和本质已有较深理解，并且通过实验已对酶的催化效率有了感性认识的基础上实施的。通过本节课的学习，应了解酶的概念，理解酶的特性，领悟探究酶的特性的科学研究方法，比如变量的控制、定性说明基础上的定量探究等。由于新课程倡导探究性学习的理念，强调让学生具有较强的生物学实验的操作技能、收集和处理信息的能力、以及交流与合作的能力等，可以说对酶的特性的学习是感悟新课程理念的范例，因此在苏教版和人教版的教材中，都有探究酶的特性及活性受温度和酸碱度影响的实验。当然本节内容成为历年高考的重点也是情理之中，比如04年上海卷考查了胰蛋白酶对底物的分解速度和温度之间的关系、05年江苏卷考查了探究酶的高效性的实验、06年广东卷考查了探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用实验等。此外，同学们在学习本节内容的过程中，还可开展研究性学习，研究酶与人类生活的关系，开阔自己的眼界，更好地体会新课程理念。二、学习方法建议 1、与无机催化剂比较认识酶的特性------高效性同学们对酶的认识有限但对催化剂的特点、作用条件比较熟悉。催化剂是在化学反应中能增大反应速率，但本身的化学性质和质量在反应前后都没有发生变化的物质。无机催化剂催化反应时有时需加热、加压如工业合成氨。而生物体内的代谢主要是在细胞内进行的，细胞内的环境是一个常温、常压的状态，这种环境状态下发生的化学反应，应该有适合的生物催化剂。可见同样是催化剂但作用的特点是不同的。比如生物催化剂过氧化氢酶和无机催化剂Fe3+需都能催化H分解为H，但列表比较后会发现：通过对表格中信息的分析，联系上节课中的实验 ------ 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解，与无机催化剂比较，认识酶的高效性。 2、根据蛋白质结构和功能关系理解酶的特性------专一性酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数酶是蛋白质。由于氨基酸种类、数目、排列顺序和肽链数目及空间结构的不同，就形成了分子结构不同、各具特定空间构型的蛋白质，蛋白质的分子结构是蛋白质功能的物质基础。同学们如何理解生物催化剂催化化学反应时的专一性，可借鉴蛋白质结构和功能的关系。特定空间构型的蛋白质具备特定的生理功能，那么便可推导出某种酶也应有特定的空间构型，特定的空间构型只能与特定的底物相结合，就象锁钥关系，这样也就比较容易理解酶在催化反应时，某种酶只能催化一种或一类物质的化学反应，正由于酶空间结构上有特定的活性部位。酶的专一性保证了生命活动有条不紊地进行。 3、通过设计实验进行探究感知酶的特性-------酶作用的条件比较温和在使用加酶洗衣粉时，温水的洗涤效果要比冷水好；人患感冒发烧时，常常不思饮食，其原因是什么？人体消化道的胃、小肠PH不同但胃肠内都有酶参与大分子物质的消化。同学们对这些事例能做出适当的解释吗？这些事例说明了酶与无机催化剂比较的又一特性，酶作用的条件比较温和。当然假设是否可靠，应设计实验检验。例如：课题定量测定不同pH对酶活性的影响 [目的原理] （1）鲜肝提取液中含有过氧化氢酶，最适pH为7～7.3，不同pH影响酶的活性；

影响酶催化作用的因素

影响酶催化作用的因素 1．酶催化速率的表示方法：单位时间内底物的减少量或产物的生成量。 2．影响酶作用的因素及其规律。影响酶促反应的因素常有酶的浓度、pH、温度、、底物浓度、激活剂、抑制剂等，其变化规律有以下特点： (1)温度对酶促反应的影响 ①在一定温度范围内酶促反应速率随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速率不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。②在一定条件下，酶活性最大时的温度称为该酶的最适温度。见图1。 ③低温影响酶的活性，但不会使酶的空间结构破坏，温度升高后，酶仍能恢复活性。但高温会导致酶变性，使其永久失去活性。 (2)pH对酶促反应的影响 ①每一种酶只能在一定限度的pH范围内才有活性，超过这个范围酶就会永久失去活性。 ②在一定条件下，每一种酶在某一pH时活性最大，此pH称为该酶的最适pH。如图2表示胰蛋白酶的活性与pH的关系。 (3)底物(反应物)浓度对酶促反应的影响 ①在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度增加而加快，反应速率与底物浓度近乎成正比。 ②在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速率也随之加快，但不显著。 ③当底物浓度很大，且达到一定限度时，反应速率就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应速率也几乎不再改变，原因是酶饱和了。见图3。 (4)酶浓度对酶促反应的影响。在底物足够、其他条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应速率与酶浓度成正比。见图4。 (5)酶激活剂和酶抑制剂对酶活性的影响 ①酶激活剂：能增强酶的活性或使非活性的酶变为活性酶，如唾液淀粉酶需要被氯离子激活后，其活性才能增强。 ②酶抑制剂：能使酶的活性下降或丧失，如氰化物可以抑制细胞色素氧化酶的活性。影响酶作用的因素：曲线分析：

酶活力的影响因素

酶活力的影响因素一、实验目的 1、了解酶活力的影响因素 2、掌握检查酶活力的方法和原理二、实验原理酶是生物体内具有催化功能的蛋白质，也叫生物催化剂。生物体内存在多种多样的酶，从而使生物体在温和的条件下能够迅速完成复杂的代谢过程。酶活力受环境pH值的影响极为显著。通常各种酶只有在一定的pH值范围内才表现出活力。一种酶表现活力最高时的pH值，称为该酶的最适pH。低于或高于最适pH时，酶的活性逐渐降低。不同酶的最适pH不同。酶的最适pH也受底物性质和缓冲液性质的影响。酶的催化作用受温度的影响也很大。在一定温度范围内，随着温度的升高，酶的热变性不显著，而酶促反应速度增加，直至达到最大值。反应速度达到最大值时的温度称为酶作用的最适温度。当温度超过酶的最适温度时，酶促反应急剧下降，直至完全停止。一种酶的最适温度不是完全固定的，它与作用时间长短有关，一般作用时间长，最适温度低，而作用时间短，则最适温度高。在最适温度下，酶的反应活性最高。大多数动物酶的最适温度为37~40°C，植物酶的最适温度为40~60°C。酶对温度的稳定性与其存在形式有关。有些酶的干燥制剂，虽加热到100°C，其活性并无明显改变，但在100°C的溶液中却很快完全失去活性。低温能降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。酶的活性受到某些物质的影响，有些物质能使酶的活性增加，称为酶的激活剂；有些物质能使酶的活性降低，称为酶的抑制剂。研究表明，很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性，而且常具有特异性。另外，激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。本实验中，氯离子是唾液淀粉酶的激活剂，能加速唾液淀粉酶催化淀粉水解的速率，而铜离子则为唾液淀粉酶的抑制剂，能降低唾液淀粉酶催化淀粉水解的速率。本实验分别以不同pH值、不同温度及不同激活剂和抑制剂条件下让唾液淀粉酶作用于淀粉，并用碘试剂检查酶促淀粉的水解程度，来说明这些因素对酶活力的影响。直链淀粉遇碘时呈蓝色，支链淀粉遇碘时呈紫色。在淀粉酶作用下，淀粉逐步水解成各种不同大小分子的糊精和麦芽糖，它们遇碘呈不同颜色。糊精按分子从大到小的顺序，遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐和红色，最小的糊精和麦芽糖遇碘不呈现颜色。因此淀粉被淀粉酶水解的程度可由淀粉水解混合物遇碘呈现的颜色来判断。根据淀粉被水解的程度来说明淀粉酶的活性大小。三、试剂与器具（一）试剂 1、1% 淀粉溶液（0.3% NaCl） 2、1% CuSO4溶液 3、1% NaCl溶液 4、1% Na2SO4溶液 5、1/15 mol/L KH2PO4溶液(9.08g/L KH2PO4) 6、1/15 mol/L Na2HPO4溶液(11.87g/L Na2HPO4?2H2O) 7、碘试剂(20mg/mL KI，10mg/mL I2)

酶的定义及特点

酶的定义及特点酶的概念：酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂（biocatalyst）。已发现的有两类：主要的一类是蛋白质酶（enzyme），生物体内已发现4000多种，数百种酶得到结晶。美国科学家Cech于1981年在研究原生动物四膜虫的RNA前体加工成熟时发现核酶“ribozyme”，为数不多，主要做用于核酸（1989年的诺贝尔化学奖）。二、酶的作用特点酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中被催化的物质称为底物，反应的生成物称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性。酶作为生物催化剂，具有一般催化剂的共性，如在反应前后酶的质和量不变；只催化热力学允许的化学反应，即自由能由高向低转变的化学反应；不改变反应的平衡点。但是，酶是生物大分子，又具有与一般催化剂不同的特点。 1．极高的催化效率酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。例如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7×1012倍；碳酸酐酶每一酶分子每秒催化6×105 CO2与水结合成H2CO3，比非酶促反应快107倍。 2．高度的特异性

酶对催化的底物有高度的选择性，即一种酶只作用一种或一类化合物，催化一定的化学反应，并生成一定的产物，这种特性称为酶的特异性或专一性。有结构专一性和立体异构专一性两种类型。结构专一性又分绝对专一性和相对专一性。前者只催化一种底物，进行一种化学反应。如脲酶仅催化尿素水解。后者可作用一类化合物或一种化学键。如酯酶可水解各种有机酸和醇形成的酯。在动物消化道中几种蛋白酶专一性不同，胰蛋白酶只水解Arg或Lys羧基形成的肽键；胰凝乳蛋白酶水解芳香氨基酸及其它疏水氨基酸羧基形成的肽键。立体异构专一性指酶对底物立体构型的要求。例如乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢为丙酮酸，对D-乳酸无作用；L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，对D-氨基酸无作用。 3．酶活性的可调节性酶促反应受多种因素的调控，通过改变酶的合成和降解速度可调节酶的含量；酶在胞液和亚细胞的隔离分布构成酶的区域化调节；代谢物浓度或产物浓度的变化可以抑制或激活酶的活性；激素和神经系统的信息，可通过对关键酶的变构调节和共价修饰来影响整个酶促反应速度。所以酶是催化剂又是代谢调节元件，酶水平的调节是代谢调控的基本方式。 4．酶的不稳定性

生物酶催化资料全

酶的反应机理如下：蛋白质的空间结构去看，而不能孤立地看形成蛋白质后的氨基酸残基。因为酶一般都是具有三级，或四级空间结构的，其中有功能的是部分氨基酸残基形成的结构域，包括底物结合部位和催化部位。首先底物结合部位和底物结合，再由催化部位作用，形成过渡态中间体，进而使底物发生化学变化。生物学中的酶是具有高活性的蛋白分子。它的作用机理有很多种，如趋近作用，亲核作用，亲电子作用等。它具有高效性，专一性，条件性（条件严格，因为蛋白质容易变性）而化学里讲的催化剂只具有一般的催化作用，其作用机理是降低化学反映的活化能。 ----------------------------------------------------------- 生化中酶的作用机理：酶的作用机理酶催化反应机理的研究是当代生物化学的一个重要课题。它探讨酶作用高效率的原因以及酶反应的重要中间步骤。酶原的激活(proenzyme activation)着重研究酶在激活——由无活性的酶原转变成有活性的酶时构象发生的变化。一、与酶的高效率有关的因素据现在所知，重要的因素有以下几个方面： 1．底物与酶的“靠近”(proximity)及“定向”(orientation) 由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之增高。提高酶反应速度的最主要方法是使底物分子进入酶的活性中心区域，亦即大大提高活性中心区域的底物有效浓度。曾测到过某底物在溶液中的浓度为0.001mol/L，而在其酶活性中心的浓度竟达100mol/L，比溶液中的浓度高十万倍！因此，可以想象在酶的活性中心区域反应速度必定是极高的。 “靠近“效应对提高反应速度的作用可以用一个著名的有机化学实验来说明，如表4-12，双羧酸的单苯基酯，在分子催化的过程中，自由的羧基作为催化剂起作用，而连有R的酯键则作为底物，受—COO-的催化，破裂成环而形成酸酐，催化基团—COO-愈靠近底物酯键则反应速度愈快，在最靠近的情况下速度可增加53000倍。但是仅仅“靠近”还不够，还需要使反应的基团在反应中彼此相互严格地“定向”，见图4-19。只有既“靠近”又“定向”，反应物分子才被作用，迅速形成过渡态。

酶作为生物催化剂的特点

酶作为生物催化剂的特点：1，用量少而催化效率高；2，专一性高；3，反应条件温和 4，可调节性影响酶催化作用的因素：1，底物浓度对酶促反应速度的影响在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。2. pH 的影响在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适pH。pH影响酶活力的原因可能有以下几个方面：（1）过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失。（2）当pH改变不很剧烈时，酶虽未变性，但活力受到影响。（3）pH影响维持酶分子空间结构的有关基团解离，从而影响了酶活性部位的构象，进而影响酶的活性3. 温度的影响一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。4．酶浓度的影响在一个反应体系中，当[S]>>[E]反应速率随酶浓度的增加而增加（v=k[E]）,这是酶活测定的基础之一。5 抑制剂对酶活性的影响使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。6．激活剂对酶反应的影响凡能提高酶活力的物质都称为激活剂，有的酶反应的系统需要一定的激活剂。酶的分类与命名(1) 氧化还原酶AH2 ＋ B ＝ A ＋BH2主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶例，醇＋NAD＋＝醛或酮＋NADH ＋H＋→氢供体是醇，氢受体是NAD＋系统命名→醇：NAD＋氧化还原酶；推荐名→采用某供体脱氢酶，如醇脱氢酶 (2) 转移酶AB ＋C ＝A ＋BC系统命名：“供体：受体某基团转移酶”。推荐名：“受体（或供体）某基团转移酶。例，L-丙氨酸＋2-酮戊二酸＝丙酮酸＋L-谷氨酸丙氨酸氨基转移酶→L-丙氨酸：2-酮戊二酸氨基转移酶表明该酶催化氨基从L-丙氨酸转移到2-酮戊二酸。(3) 水解酶系统命名：先写底物名称，再写发生水解作用的化学键位置，后面加上“水解酶”。推荐名：在底物名称的后面加上一个酶字。 (4) 裂合酶系统命名：“底物-裂解的基团-裂合酶”。如L-谷氨酸1-羧基-裂合酶，表明该酶催化L-谷氨酸在1-羧基位置发生裂解反应。推荐名：在裂解底物名称后面加上“脱羧酶”（decarboxylase）、“醛缩酶”（aldolase）、“脱水酶”（dehydratase）等，在缩合反应方向更为重要时，则用“合酶”( synthase)。例子，如谷氨酸脱羧酶（L-谷氨酸＝γ-氨基丁酸＋CO2），苏氨酸醛缩酶（L-苏氨酸＝甘氨酸＋乙醛），柠檬酸脱水酶（柠檬酸＝顺乌头酸＋水），乙酰乳酸合酶（2-乙酰乳酸＋CO2 ＝2-丙酮酸）。 (5) 异构酶Isomerase 异构酶按照异构化的类型不同，分为6 个亚类。命名时分别在底物名称的后面加上异构酶（isomerase），、消旋酶（racemase）、变位酶（mutase）、表异构酶（epimerase）、顺反异构酶（cis-trans-isomerase）等。 (6) 合成酶Ligase or Synthetase 系统命名：在两个底物的名称后面加上“连接酶”。如谷氨酸：氨连接酶，其催化反应式为：L-谷氨酸+ 氨+ ATP ===== L-谷氨酰胺+ ADP +Pi。推荐名：在合成产物名称之后加上“合成酶”。如，天门冬酰胺合成酶，其催化反应式为： L-天门冬氨酸+ 氨+ATP == L-天门冬酰胺+ AMP +PPi。

酶的作用机理

酶一、酶的作用机理： 1、降低反应活化能：在任何化学反应中，反应物分子必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化，形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能。催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。例如H2O2酶将H2O2转变为H2O 和O2，酶能降低反应活化能，使反应速度增高千百万倍以上。 2、复合物学说：酶催化某一反应时，首先在酶的活性中心与底物结合生成酶－底物复合物，此复合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数种产物，此过程可用下式表示：E+S →ES→E+P，ES的形成改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低，从而使反应加速。 3、高效率的机理：（1）趋近效应和定向效应：酶可以将它的底物结合在它的活性部位，由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。（2）张力作用：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。（3）酸碱催化作用：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。（4）共价催化作用：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。

酶促反应的特点与作用机制

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学科系：医学院授课教师：专业：科目：生物化学教研室主任签字：学科系系办主任签字：年月日年月日酶促反应的特点和作用机制宝鸡职业技术学院第二节酶促反应的特点与作用机制一、酶促反应的特点酶是一类催化剂，具有一般催化剂的特征:在化学反应前后没有

质和量的改变;只能催化热力学上允许进行的反应;只加速可逆反应的进程，不改变平衡点;对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用。但酶的化学本质是蛋白质，又具有一般催化剂所没有的特征。 (一）高度的催化效率酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107-1013倍。例如蔗糖酶催化蔗糖水解的速率是h+催化作用的2.51012倍，脲酶催化尿素的水解速率是h+催化作用的71012倍，且不需要较高的反应温度。研究表明，酶能更有效地降低反应的活化能，使参与反应的活化分子数量显著增加，从而大大提高酶的催化效率。 (二)高度的专一性一种酶只能催化一种或一类化合物，或一种化学键，发生一定的化学反应，生成一定的产物，这种特性称为酶的专一性或特异性。根据酶对底物选择的严格程度不同，酶的专一性可分为三种类型。 1.绝对专一性酶只作用于某一特定的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物，称为绝对专一性。例如，尿酶只催化尿素水解成nh3和co2，而对尿素的衍生物如甲基尿素没有催化作用。

实验报告_不同因素对酶的影响

课程名称：指导老师：成绩：实验名称：实验类型：分离鉴定实验同组学生姓名：一、实验目的和要求（必填）二、实验内容和原理（必填）三、主要仪器设备（必填）四、操作方法和实验步骤五、实验数据记录和处理六、实验结果与分析（必填）七、讨论、心得 Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性一、实验目的和要求 1. 了解酶的专一性。 2. 掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。 3. 学会排除干扰因素，设计酶学实验。二、实验基本原理酶是一种具有催化功能的蛋白质。酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶催化的反应（酶促反应）要比相应的没有催化剂的反应快103-1017 倍。酶催化作用的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对某一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化反应。根据各种酶对底物的选择程度不同，它们的专一性可以分为下列几种： 1.相对专一性一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。 2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。 3.立体异构专一性有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。本实验以唾液淀粉酶、蔗糖酶对淀粉、蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。采用Benedict 试剂检测反应产物。 Benedict 试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性糖的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化亚铜沉淀。 Na 2CO 3+ 2H 2O 2NaOH + H 2CO 3 CuSO 4+ 2NaOH Cu(OH)2+ Na 2SO 4 还原糖(—CHO or —C=O)+ 2Cu(OH)2 Cu 2O (砖红色或黄色) + 2H 2O + 糖的氧化产物在分子结构上，淀粉几乎没有，而蔗糖、棉子糖全无半缩醛基，它们均无还原性，因此它们与Benedict 试剂无呈色反应。淀粉被淀粉酶水解，产物为葡萄糖；蔗糖和棉子糖被蔗糖酶水解，其产物为果糖和葡萄糖，它们都为具有自由半缩醛羟基的还原糖，与Benedict 试剂共热，即产生红棕色Cu2O 沉淀。本实验以此颜色反应观察淀粉酶、蔗糖酶对淀粉和蔗糖的水解作用。三、实验材料与试剂 1、实验材料⑴ 蔗糖酶(样品Ⅳ）；⑵ 新鲜唾液（含唾液淀粉酶）； 2、实验试剂⑴ 蔗糖酶液蔗糖酶液(样品Ⅳ）加蒸馏水适当稀释，备用；⑵ 唾液淀粉酶液（学生自制）取0.5mL 唾液至25ml 量筒中，用蒸馏水（稀释）到25ml ，用棉花过滤备用。唾液稀倍数因人而异，可稀释50～生物化学实验（甲）酶的基本性质实验——底物专一性剂、激活剂和抑制、最适温度

酶作用的特性

精品资源欢下载酶作用的特性酶是催化剂，只需微量就可以使所催化的反应加速进行，而其本身的质和量都不发生变化，此外酶是生物催化剂，它有着不同于化学催化剂的特性。（1）酶具有高效性酶的催化能力远远超过化学催化剂。例如，碳酸酐酶能够催化下面的反应： 3222CO H O H CO =+ 碳酸酐酶是目前已经知道的催化反应速度最快的酶之一。每个碳酸酐酶分子每秒能够催化5106?个2CO ，使它们与相同数量的O H 2结合，形成相同数量的32CO H 。碳酸酐酶催化上述反应的速度比非酶催化的上述反应速度快上710倍。酶为什么会具有这样强大的催化能力呢?酶的中间产物学说认为：酶在催化某一底物时，先与底物结合成一种不稳定的中间产物。这种中间产物极为活泼，很容易发生化学反应而变成反应物，并且放出酶。按照中间产物学说，酶的催化反应可以写成下式： S （底物）十E （酶）=SE （中间产物）=E 十P （反应产物）（2）酶具有高度的专一性这就是说，一种酶只能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，促使底物进行一定的化学反应，产生一定的反应产物。酶为什么具有这样高度的专一性呢?这可以用“诱导契合学说”来解释。所谓“诱导契合学说”是指底物一旦与酶结合，酶分子上的某些基团常常发生明显的变化，从而使酶蛋白的构象发生相应的变化，使酶的活性中心的空间结构和底物的空间结构十分吻合，最终契合形成酶—底物络合物，这种变化的结果，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物。科学家们对羧肽酶等进行了X 射线衍射研究，研究的结果有力地支持了这个假说。（3）酶很容易失活同一般的催化剂相比，酶很容易失去活性。酶失活的原因是蛋白质的空间结构发生改变造成的。酶的催化作用，受到温度、pH 和某些化合物等因素的影响。温度的影响：在一定的温度范围（0—40℃）内，酶的催化作用速度随着温度的升高而加快。一般地说，温度每升高10℃，反应速度就相应提高一倍。但超过60℃，绝大多数的酶就会失去活性。 pH 的影响：酶对环境中的pH 十分敏感。酶只有在一定的pH 范围内才能表现出活性，超过这个范围，酶就失活了。即使在这个有限的pH 范围内，酶的活性也要随着环境中pH 的变动而有所不同。一般来说，酶的最适pH 在4~8之间。但是，各种酶的最适pH 是不一样的。某些化合物的影响：有些化合物可引起酶失活，如酒精、有机磷农药、有机氯农药等有机小分子物质；重金属离子等；有些离子或简单的有机化合物，能够增强酶的活性，这些物质叫做酶的激活剂。例如，经过透析的唾液淀粉酶的活性不高、如果加入少量的NaCl ，这种酶的活性就会大大增强，因为NaCl 中的-Cl 起到了激活唾液淀粉酶的作用；还有些物质能够抑制酶的活性，这类物质叫做酶的抑制剂，例如，氰化物可以抑制细胞色素氧化酶的活性。