蛋白质的结构与功能Microsoft Word 文档
蛋白质结构与功能-终稿
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2021/8/7
2.1 概述
❖蛋白质的生物学意义和元素组成 ❖蛋白质的分类 ❖蛋白质在生产和生活中的应用
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2021/8/7
蛋白质的生物学意义
蛋白质作为生 命现象的物质基础 之一，构成一切细 胞和组织结构的最 重要的组成成分， 参与生物体内许多 方面的重要功能。
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结论：
•当溶液的pH＞pI，氨基酸带净负电荷，在电场中 将向正极移动； •当溶液的pH＜pI，氨基酸带净正电荷，在电场中 将向负极移动； •当溶液的pH＝pI，氨基酸带净电荷为零，在电场 中不移动。 •在一定pH范围内，溶液的pH离pI愈远，氨基酸 所携带的净电荷愈大。
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光学性质与吸收光谱
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氨基酸的分类
以氨基酸是否参加蛋白质的组成为依据， 将氨基酸分为两大类： ▪组成蛋白质的氨基酸
编码氨基酸（有密码子） 非编码氨基酸（无密码子） ▪非蛋白质氨基酸
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编码蛋白质的氨基酸分类
➢根据氨基酸R基侧链的极性， 可将氨基酸分为：
Ala Val Ile Leu Pro Met
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（4）与荧光胺反应
氨基酸可与荧光胺反应，产生荧光产物， 可用荧光分光光度计测定氨基酸含量。
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（4）丹磺酰氯（DNS-Cl，5-二甲基氨基萘-1磺酰氯）反应
常用于多肽链-NH2末端氨基酸的标记和微量氨 基酸的定量测定。
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（5）异硫氰酸苯酯反应
蛋白质的结构与功能研究
蛋白质的结构与功能研究近年来，蛋白质成为了研究的重点之一。
蛋白质是生命体中最基本、最重要的分子之一，其结构和功能对生命体的运作起着至关重要的作用。
本文将着重探讨蛋白质的结构与功能研究。
一、蛋白质的结构蛋白质的分子量从数千到数千万不等，主要由氢、氧、氮和碳等元素构成。
它们是由酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸等单元组成的长链状大分子。
蛋白质整个分子的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指的是氨基酸单元所组成的线性链状结构。
一级结构决定了蛋白质的基本性质，包括其电荷、亲和性等。
它也是蛋白质的其他结构级别的基础。
2. 二级结构蛋白质的二级结构指的是由氢键在蛋白质分子中形成的结构。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由一条线性氨基酸链相对于自身形成的螺旋状结构组成。
而β-折叠则是由氨基酸链的段落形成的折叠状结构。
3. 三级结构蛋白质的三级结构指的是蛋白质分子的立体构型。
其稳定的立体构型是由各种化学键的相互作用共同作用的结果。
三级结构是蛋白质的功能所需要的，它重要的是形成了许多功能结构，如活性中心、酶催化中心等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构指的是由两个或更多的蛋白质链聚合形成的结构。
常见的四级结构包括四权同构体、四聚体等。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种功能，包括生物催化、信息调控、结构支撑、运输和存贮等。
下面我们针对其中的生物催化和信息调控这两点进行简要探讨。
1. 生物催化酶催化生物化学反应，这是蛋白质最重要的特征之一。
蛋白质催化的反应有两种类型：酸性催化和碱性催化。
通过蛋白质催化加速的化学反应速率比不通过催化的速率要快得多。
蛋白质催化酶也是药物研究和制造的重要工具。
2. 信息调控蛋白质在信息调控方面的作用也是至关重要的。
蛋白质分子能够定向识别、结合和锁定其他蛋白质、核酸分子，从而在细胞中发挥信息调控功能。
信息调控的一些例子包括：蛋白质结合DNA，激活或抑制转录，或者蛋白质激活或抑制特定的酶催化反应。
蛋白质的结构和功能解析
蛋白质的结构和功能解析蛋白质是我们生命中最为重要的物质之一，它们不仅构成了大部分的细胞组织，还参与了许多生命活动。
那么，蛋白质的结构和功能究竟是怎样的呢？下面就让我们一起来深入了解一下。
1. 蛋白质的结构蛋白质的结构是多样的，但总体上可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构是由氨基酸组成的线性序列，而二级结构、三级结构和四级结构则是在一级结构的基础上形成的。
1.1 一级结构蛋白质的一级结构是由氨基酸组成的，而氨基酸之间以肽键相连，形成一条线性的多肽链。
常见的氨基酸有20种，它们在多肽链中的排列顺序决定了蛋白质的一级结构。
1.2 二级结构蛋白质的二级结构是由多个氨基酸之间的氢键相互作用所形成的。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
其中，α-螺旋是由一条多肽链绕成螺旋状，每转一圈就会有3.6个氨基酸，而β-折叠则是由多条多肽链相互排列而成的。
1.3 三级结构蛋白质的三级结构是由多个氨基酸之间的氢键、疏水相互作用、离子键相互作用等力的作用所形成的。
它决定了蛋白质的空间结构以及它所能发挥的功能。
1.4 四级结构蛋白质的四级结构是由多个蛋白质分子相互作用所形成的。
常见的四级结构有同源二聚体、同源四聚体等。
2. 蛋白质的功能蛋白质具有广泛的生物学功能，可以用于酶催化、基因调控、信号传导等。
2.1 酶催化许多酶都是蛋白质，它们可以加速生物化学反应的速率。
酶的催化作用是通过酶与底物之间的相互作用，使得底物的能垒降低，反应速率加快。
2.2 基因调控蛋白质也可以通过与DNA结合的方式来实现基因调控的功能。
例如，转录因子可以结合在DNA上，以促进或抑制RNA聚合酶的活性，从而影响基因的转录。
2.3 信号传导蛋白质还可以通过与其他蛋白质相互作用来实现信号传导的功能。
例如，细胞膜上的受体可以与信号分子结合，从而触发细胞内信号传导通路，进而影响细胞的功能。
3. 结语蛋白质是生命的基础，对于人类的健康和生命活动至关重要。
蛋白质的分子结构及功能共58页文档
45、法律的制定是为了保证每一个人 自由发 挥自己 的才能 ，而不 是为了 束缚他 的才能 。—— 罗伯斯 庇尔
46、我们若已接受最坏的，就再没有什么损失。——卡耐基 47、书到用时方恨少、事非经过不知难。——陆游 48、书籍把我们引入最美好的社会，使我们认识各个时代的伟大智者。——史美尔斯 49、熟读唐诗三百首，不会作诗也会吟。——孙洙 50、谁和我一样用功，谁就会和我一样成功。——莫扎特
蛋白质的分子结构及功能
41、实际上，我们想要的不是针对犯 罪的法 律，而 是针对 疯狂的 法律。 ——马 克·吐温 42、法律的力量应当跟随着公民，就 像影子 跟随着 身体一 样。— —贝卡 利亚 43、法律和制度必须跟上人类思想进 步。— —杰弗 逊 44、人类受制于法律，法律受制于情 理。— —托·富 勒
举例试述蛋白质结构与功能的关系
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蛋白质的结构和功能
1 第二章 蛋白质的结构和功能 蛋白质（ protein ）在生物体内具有广泛和重要的生理功能，它不仅是各器官、组织 的主要化学组成，且生命活动中各种生理功能的完成大多是通过蛋白质来实现的，而且 蛋白质在其中还起着关键的作用，所以蛋白质是生物化学学科中传统、基础的内容，在 分子生物学学科中又是发展最快、 最重要的部分之一， protein 一词就是来自 1938 年 Jons J Berzelius 创造的希腊单词 protios ，意为第一或最重要的意思。 第一节 蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质是生命的物质基础，一切生命活动离不开蛋白质。 蛋白质普遍存在于生物界，从病毒、细菌到动、植物都含有蛋白质，病毒除核酸外 几乎都由蛋白质组成，甚至朊病毒（ prion ）就只含蛋白质而不含核酸。蛋白质也是各种 生物体内含量最多的有机物质 （表 2－ 1）。人体内蛋白质含量就约占其干重的 45%左右。
体内一些蛋白质的重要生理功能： 一） 催化功能 二） 调节功能 三） 保护和支持功能 四） 运输功能 五） 储存和营养功能 六） 收缩和运动功能 七） 防御功能 八） 识别功能 九） 信息传递功能 十） 基因表达调控功能 十一） 凝血功能 十二） 蛋白质的其他众多生理功能 第二节 蛋白质的分子组成 蛋白质的元素组成和分子量 2
蛋白质是大分子化合物，相对分子质量（ Mr）—般上万，结构十分复杂，但都是由 C、H、0、N、S等基本元素组成，有些蛋白质分子中还含有少量 Fe、P、Zn、Mn、Cu、
I等元素，而其中氮的含量相对恒定，占 13%〜19%，平均为16%，因此通过样品中含
氮量的测定，乘以 6.25，即可推算出其中蛋白质的含量。 二、 蛋白质的氨基酸组成
大分子蛋白质的基本组成单位或构件分子（ building-block molecule ）是氨基酸 （ami no acid, AA ）（表2- 2）。在种类上，虽然自然界中存在着 300多种氨基酸， 但构成蛋白质的只有 20种氨基酸，且都是 L, a -氨基酸，在蛋白质生物合成时它们 受遗传密码控制。另外，组成蛋白质的氨基酸，不存在种族差异和个体差异。 在20种氨基酸中，除甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酰是亚氨基酸外， 其余 COOH | 均为L , a -氨基酸。氨基酸分子的结构通式为： H2N - C - R
蛋白质的结构与功能
1.非极性脂肪族氨基酸●甘氨酸：（Gly）无L、D型之分●缬氨酸：（Ala）、亮氨酸：（Leu）、异亮氨酸：（Ile）同属支链氨基酸，具有代谢共性。
●脯氨酸：（Pro）唯一亚氨基氨基酸，唯一环状氨基酸；喜β-转角，不喜α-螺旋，亚氨基不易形成氢键。
●丙氨酸：（Ala）2.极性中性氨基酸（有极性但不带电）●丝氨酸：（Ser）、苏氨酸：（Thr）含-OH,电子对偏向O。
蛋白质修饰位点；磷酸化的修饰。
（芳香族的酪氨酸Try）。
●半胱氨酸：（Cys）含-SH,较之-OH，H更易挣脱，形成二硫键，生成胱氨酸。
●蛋氨酸：（Met）含-S-甲基，去甲基。
蛋aa循环中再生。
●天冬酰胺：（Asn）、谷氨酰胺：（Gln）含酰胺。
3.芳香族氨基酸（共轭双键，280nm）4.苯丙氨酸：（Phe）→脱氨基→苯丙酮酸↑→苯酮酸尿症（PKU）→毛发、皮肤色浅；智力低下。
治疗：食用无苯丙氨酸的食物，早期发现，早期治疗。
Phe→苯丙氨酸羟化酶→酪氨酸：（Tyr）→（黑色素）多巴胺↓→帕金森5.色氨酸：（Trp）臭，含吲哚环。
6.酸性氨基酸（天谷酸）天冬氨酸：（Asp）谷氨酸：（Glu）7.碱性氨基酸：（赖精组）赖氨酸：（Lys）含氨基，易得氢离子。
精氨酸：（Arg）含胍基、咪基。
组氨酸：（His）含咪唑基。
8.氨基酸理化性质：无色晶体，溶于水；两性电解质，含共轭双键具有紫外吸收性质（分析溶液中蛋白质含量的快速简便方法），与茚三酮反应生成蓝紫色物质（氨基酸定量分析）。
9.Primary Structure 肽键(二硫键、共价键)●定义：在Pr分子中，从N端到C端氨基酸排列顺序。
●研究对象：多肽链。
N-C氨基酸的排列顺序（氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构）●决定因素：mRNA（DNA）基因信息10.Secondary Structure 氢键定义：在Pr分在中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
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一、A1
1、对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是
A.范德华力
B.疏水键
C.氢键
D.盐键
E.酯键
【正确答案】：E
【答案解析】：稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价
键或次级键，包括氢键，范德华力，疏水作用和盐键（离子键）。
盐键又称盐桥或离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。吸引力F与电
荷电量的乘积成正比，与电荷质点间的距离平方成反比，在溶液中此吸引力随周围介质
的介电常数增大而降低。在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后
带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。
盐键的形成不仅是静电吸引而且也是熵增加的过程。升高温度时盐桥的稳定性增加，盐
键因加入非极性溶剂而加强，加入盐类而减弱。
【该题针对“蛋白质的化学”知识点进行考核】
2、关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指
A.氨基酸的排列顺序
B.局部主链的空间构象
C.亚基问相对的空问位置
D.每一原子的相对空间位置
E.每一氨基酸侧链的空间构象
【正确答案】：B
【答案解析】：蛋白质的三级结构
多肽链中，各个二级结构的空间排布方式及有关侧链基团之间的相互作用关系，称为蛋
白质的三级结构。换言之，蛋白质的三级结构系指每一条多肽链内所有原子的空间排布，
即多肽链的三级结构=主链构象+侧链构象，三级结构是在二级结构的基础上由侧链相互
作用形成的。
氨基酸侧链的空间构象对应三级结构
蛋白质的二级结构
多肽链主链中各原子在各局部的空间排布，即多肽链主链构象称为蛋白质的二级结构。
原子的相对空间位置对应二级结构。
【该题针对“蛋白质的化学”知识点进行考核】
3、变性蛋白质的主要特点是
A.分子量降低
B.溶解性增加
C.共价键被破坏
D.生物学活性丧失
E.不易被蛋白质水解
【正确答案】：D
【答案解析】：蛋白质变性后的特点：
（一）生物活性丧失
蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧
能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只
有轻微变化即可引起生物活性的丧失。
（二）某些理化性质的改变
蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部
的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降
低。
（三）生物化学性质的改变
蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主
要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维
持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的
松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量
暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶
而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
【该题针对“蛋白质的化学”知识点进行考核】
4、合成脂肪酸的乙酰CoA主要来自
A.糖的分解代谢
B.胆固醇的分解代谢
C.脂肪酸的分解代谢
D.生酮氨基酸的分解代谢
E.生糖氨基酸的分解代谢
【正确答案】：A
【答案解析】：合成脂肪酸的原料是乙酸CoA，主要来自糖的氧化分解。糖转变为脂肪
作为能量储存，胆固醇不分解代谢乙酰CoA。
脂肪酸分解代谢的乙酰CoA主要合成酮体。
生酮氨基酸分解的乙酰CoA固然可合成脂肪酸，但只是次要的，但机体不把它作为能源
使用。生酮氨基酸只是亮氨酸和赖氨酸，是少数。生糖氨基酸要转变也先转变为糖。
【该题针对“脂类代谢”知识点进行考核】
5、下列有关氧化磷酸化的叙述，错误的是
A.P／O可以确定ATP的生成数
B.氧化磷酸化过程有两条呼吸链
C.氧化磷酸化过程存在于线粒体内
D.电子经呼吸链传递至氧产生3分子ATP
E.物质在氧化时伴有ADP磷酸化生成ATP的过程
【正确答案】：D
【答案解析】：呼吸链有两条，一条可产生3个ATP，另一条(琥珀酸氧化呼吸链)则只
产生2个ATP。
【该题针对“蛋白质的化学”知识点进行考核】
6、通常生物氧化是指生物体内
A.加氧反应
B.脱氢反应
C.释出电子的反应
D.与氧分子结合的反应
E.营养物氧化成H2O和CO2的过程
【正确答案】：E
【答案解析】：本题选E。生物氧化通常指物质在生物体内进行氧化作用，主要是糖、
脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成H2O和CO2的过程。
【该题针对“蛋白质的化学”知识点进行考核】
7、糖尿出现时，全血血糖浓度至少为
A.8.89mmol／L(160mg／dl)
B.11.1mmol／L(200mg／dl)
C.27.78mmol／L(500mg／dl)
D.66.67mmol／L(1200mg／dl)
E.83.33mmol／L(1500mg／dl)
【正确答案】：A
【答案解析】：出现尿糖是因为血糖浓度超出肾小管的重吸收能力，即肾阈。肾阈为16
0mg／dl。
【该题针对“蛋白质的化学”知识点进行考核】
8、蛋白质合成后经化学修饰的氨基酸是
A.丝氨酸
B.酪氨酸
C.半胱氨酸
D.羟脯氨酸
E.蛋(甲硫)氨酸
【正确答案】：D
【答案解析】：蛋白质中羟脯氨酸是合成后由脯氨酸残基经羟化修饰而来的。羟脯氨酸
不属有遗传密码子的20种氨基酸。
【该题针对“蛋白质的化学”知识点进行考核】