生物化学课后习题答案

生物化学课后习题答案

【篇一：生物化学王境岩第三版课后习题答案】

环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]

2．含d-吡喃半乳糖和d-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构

体?[20；32]

8．竹子系热带禾本科植物，在最适条件下竹子生长的速度达0.3

m/d高，假定竹茎几乎完全由纤维素纤维组成，纤维沿生长方向定位。计算每秒钟酶促加入生长着的纤维素链的单糖残基数目。纤维

素分子中每一葡萄糖单位约长0.45 nm。[7800残基/s]

9．经还原可生成山梨醇(d-葡萄醇)的单糖有哪些?[l-山梨糖;d-葡萄糖;l-古洛糖；d-果糖]

11．纤维素和糖原虽然在物理性质上有很大的不同，但这两种多糖都是1-4连接的d-葡萄糖聚合物，相对分子质量也相当，是什么结

构特点造成它们在物理性质上的如此差别?解释它们各自性质的生物学优点。

答：糖原是人和动物餐间以及肌肉剧烈运动时最易动用的葡萄糖贮库。纤维素是植物的结构多糖，是他们的细胞壁的主要组成成分。

12．革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同?肽聚糖中的糖肽键和糖蛋白中的糖肽键是否有区别?

13．假设一个细胞表面糖蛋白的一个三糖单位在介导细胞与细胞粘着中起关键作用。试设计一个简单试验以检验这一假设。[如果糖蛋

白的这个三糖单位在细胞相互作用中是关键的，则此三糖本身应是

细胞粘着的竞争性抑制剂]

14．糖蛋白中n-连接的聚糖链有哪些类型?它们在结构上有什么共

同点和不同点?

(3)杂合型(hybrid type )此型糖链具有复杂型和高甘露糖型这两类糖链的结构元件。

15．举出两个例子说明糖蛋白寡糖链的生物学作用。

答：(1)糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用；

(2)糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性。（例见教材p60~p61）

16．写出人abh血型抗原决定簇的前体结构，指出a抗原、b抗原和o抗原(h物质)之间的结构关系，[答案见表1-9]

18．糖胺聚糖如硫酸软骨素，其生物功能之一与该分子在水中所占

的体积远比脱水时大这一生质有关。为什么这些分子在溶液中所占

体积会这样大?

答：由于分子表面含有很多亲水基团，能结合大量的水，形成透明

的高粘性水合凝胶，如一

个透明质酸（ha）分子在水中将占据1000~10000倍于自身体积的

空间。

19．举例说明内切糖苷酶和外切糖苷酶在聚糖链结构测定中的作用。（见教材p73）

第2章脂质

习题

1．天然脂肪酸在结构上有哪些共同的特点?

答：天然脂肪酸通常具有偶数碳原子，链长一般为12-22碳。脂肪

酸可分为饱和、单不饱和与多不饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的双键

位置，有一个双键几乎总是处于c9-c10之间(△9)，并且一般是顺式的。

2．(a)由甘油和三种不同的脂肪酸(如豆蔻酸、棕榈酸和硬脂酸)可

形成多少种不同的三酰甘油(包括简单型和混合型在内)？(b)其中定量上不同组成的三酰甘油可有多少种？[(a) 27种;(b) 10种]

解：(a) 33=27种;

3．(a)为什么饱和的18碳脂肪酸——硬脂酸的熔点比18碳不饱和

脂肪酸——油酸的熔点高？ (b)干酪乳杆菌产生的乳杯菌酸(19碳脂

肪酸)的熔点更接近硬脂酸的熔点还是更接近油酸的熔点？为什么？答：(a)油酸有一个△9顺式双键，有序性校差；而硬脂酸有序性高，故熔点也高； (b)硬脂酸。因为熔点随链长的增加而增加。

4．从植物种子中提取出１g油脂，把它等分为两份，分别用于测定该油脂的皂化值和碘值。测定皂化值的一份样品消耗koh 65 mg,测

定碘值的一份样品消耗i２ 510 mg.试计算该油脂的平均相对分子质

量和碘值。[1292;102]

平均双键数=（68/254）/0.125≈2个

6． (a)解释与脂质过氧化育关的几个术语:自由基、活性氧、自由基链反应和抗氧化剂;(b)为什么Ｐufa容易发生脂质过氧化?

答：(a)

自由基：自由基也称游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨

道上具有一个未(不)成对

电子(unpaired electron)的原子或原子团。

自由基链反应：自由基化学性质活泼，能发生抽氢、歧化、化合、

取代、加成等多种反应，但是自由基反应的最大特点是倾向于进行

链「式」反应〔chain reaction ) ,链反应一般包括3个阶段:引发、

增长和终止。

抗氧化剂：凡具有还原性而能抑制靶分子自动氧化即抑制自由基链

反应的物质称为抗氧化剂(antioxidant ) 。

(b)多不饱和脂肪酸（pufa）中的双键具有潜在的还原性，容易发生

过氧化作用。

7．为解决甘油磷脂构型上的不明确性，国际生物化学命名委员会建

议采取立体专一编号命名原则。试以磷酸甘油为例说明此命名原则。 8．写出下列化合物的名称:

(a)在低ph时，携带一个正净电荷的甘油磷脂;(b)在中性ph时携带

负净电荷的甘油磷脂;(c)在中性ph时，净电荷为零的甘油磷脂。

答：(a)磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺；(b)磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油，-1；双磷脂酰甘油（心磷脂），-2；(c) 磷脂酰胆碱、

磷脂酰乙醇胺。

9．给定下列分子成分:甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖。试问(a)

哪两个成分在蜡和鞘脂脂中都存在?(b)哪两个成分在脂肪和磷脂酰胆碱中都存在?(c)哪些(个)成分只在神经节苷脂而不在脂肪中存在?［(a)脂肪酸，长链醇;(b)甘油，脂肪酸;(c)糖，长链醇］

10．指出下列膜脂的亲水成分和疏水成分:(a) 磷脂酰乙醇胺;(b)鞘

磷脂;(c) 半乳糖基脑苷脂;(d)神经节苷脂;(e)胆固醇。

答：(a)乙醇胺；脂肪酸

(b)磷酰胆碱或磷酰乙醇胺；脂肪酸和烃链

(c)半乳糖；脂肪酸和烃链

(d)连有唾液酸的寡糖链；脂肪酸和烃链

(e)c3羟基；甾核和c17烷烃侧链

11． (a)造成类固醇化合物种类很多的原因是什么?(b)人和动物体

内胆固醇可转变为哪些具有重要生理意义的类固醇物质?

(b)动物中从胆固醇衍生来的类固醇包括5类激素:雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素，维生素d和胆汁酸。

12．胆酸是人胆汁中发现的a-b顺式类固醇(图2-18) 。请按图2-

15所求椅式构象画出胆酸的构象式，并以直立键或平伏键标出 c3，

c7和c12上3个羟基。

13．一种血浆脂蛋白的密度为l.08g/cm3，载脂蛋白的平均密度为1.35 g/cm3,脂质的平均密度为0.90 g/cm3。问该脂蛋白中载脂蛋白和脂质的质量分数是多少？[48.6%载脂蛋白，51.4%脂质]

解：设载脂蛋白的体积分数是x,则有1.35x+0.90(1－x)=1.08,解得

x=0.4

14．一种低密度脂蛋白(ldl含apob- 100(m为500000)和总胆固醇（假设平均mr为590)的质量分数分别为25%和50%。试汁算apo b- 100与总胆固醇的摩尔比[1:1695]

解：设摩尔比为1/x,则有500000/590x=25/50,解得x=1695

15．用化学方法把鞘磷脂与磷脂酰胆碱区分开来。

第3章氨基酸

习题

1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1]

表3-1 氨基酸的简写符号

名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号

丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) leu l

精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k

天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met 天冬氨酸(aspartic acid) asp d 苯丙氨酸(phenylalanine)

半胱氨酸(cysteine) cys c 脯氨酸(praline) pro p

谷氨酰氨(glutamine) gln q 丝氨酸(serine)

谷氨酸(glutamic acid) glu e 苏氨酸(threonine)

甘氨酸(glycine) gly g 色氨酸(tryptophan)trp

组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr

异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine)

asn和/或asp asx b gln和/或glu gls z ser s thr t w y val v phe f m

解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)

ph = 10.53 + lg20% = 9.83

解：ph = pka + lg2/3 pka = 4.25

ph = 4.25 + 0.176 = 4.426

4、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。

[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05]

5、根据表3-3中氨基酸的pka值，计算下列氨基酸的pi值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。[pi:6.02;5.02;3.22;10.76]

解：pi = 1/2（pka1+ pka2）

pi(ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02

pi(cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02

【篇二：生物化学(第三版)课后习题解答】

.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1]

解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)

ph = 10.53 + lg20% = 9.83

解：ph = pka + lg2/3 pka = 4.25

ph = 4.25 + 0.176 = 4.426

5、根据表3-3中氨基酸的pka值，计算下列氨基酸的pi值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。

[pi:6.02;5.02;3.22;10.76]

解：pi = 1/2（pka1+ pka2）

pi(ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02

pi(cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02

pi(glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22

pi(ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.76

6、向1l1mol/l的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molhcl，问所得溶液的ph是多少？如果加入0.3mol naoh以代替hcl时，ph将是

多少？[ph：2.71；9.23]

解：ph1=pka1+lg(7/3)=2.71

ph2=pka2+lg(3/7)=9.23

7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到ph8.0，然后向该溶液中加入过

量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至ph8.0时，消耗0.2mol/l naoh

溶液250ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]

2+-6.4+2+0+解：由ph=pk1+lg（his/10）=pkr+lg（his/his）

=pk2+lg（his/ his）

9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pka=6.0）和1mol/l koh配制1lph6.5的0.2mol/l组氨酸盐

缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，加入352ml 1mol/l koh，用水稀释至1l]

10、为什么氨基酸的茚三酮反应液能用测压法定量氨基酸？

11、l-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/l hcl）在20cm旋光管中测得

的旋光度为+1.81o。计算l-亮氨酸在6mol/l hcl中的比旋（[a]）。[[a]=+15.1o]

14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物

中氨基酸的相对迁移率（假定水相的ph为4.5）：( [ile lys；phe, ser；leu val ala,；val pro；gluasp；tyr alaser≌his]

解：根据p151 图3-25可得结果。

15．将含有天冬氨酸(pi=2.98)、甘氨酸(pi=5.97)、亮氨酸(pi=6.53)

和赖氨酸(pi=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的

强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[asp, thr, gly, leu, lys]

2+a+解：在ph3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的

大小次序是减刑氨基酸(a)中性氨基酸()酸性氨

0基酸(a)。因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：asp, thr, gly, leu, lys。

第四章蛋白质的共价结构

1.如果一个相对分子质量为12000的蛋白质，含10种氨基酸，并假

设每种氨基酸在该蛋白质分子中的数目相等，

100问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？[10]

12000/120100解：10=10

3、某多肽的氨基酸序列如下：glu-val-lys-asn-cys-phe-arg-trp-

asp-leu-gly-ser-leu-glu-

ala-thr-cys-arg-his-met-asp-gln-cys-tyr-pro-gly-glu_glu-lys。（1）如用胰蛋白酶处理，此多肽将产生几个肽？并解释原因（假设

没有二硫键存在）；（2）在ph7.5时，此多肽的净电荷是多少单位？说明理由（假设pka值：

侧链基11.0）；（3）如何判断此多肽是否含有二硫键？假如有二

硫键存在，请设计实验确定5，17和23位上的cys哪两个参与形成？[（1）4个肽；（2）-2.5单位；（3）如果多肽中无二硫键存在，经

胰蛋白酶水解后应得4个肽段；如果存在一个二硫键应得3个肽段

并且个肽段所带电荷不同，因此可用离子交换层析、电泳等方法将

肽段分开，鉴定出含二硫键的肽段，测定其氨基酸顺序，便可确定

二硫键的位置]

（2）糜蛋白酶断裂phe、trp和tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，由已知两肽段氨基酸组成（ala、tyr、ser和pro、phe、lys、arg）可得：-( )-( )-tyr-和-( )-( )-( )-phe-；

（3）由（2）得的两肽段分别与fdnb反应，分别产生dnp-ser和dnp-lys可知该两肽段的n-末端分别为-ser-和-lys-，结合（2）可得：-ser-ala-tyr-和-lys-( )-( )-phe-；

（4）胰蛋白酶专一断裂arg或lys残基的羧基参与形成的肽键，由

题生成的两肽段氨基酸组成（arg、pro和phe、tyr、lys、ser、ala）可得：-pro-arg-和-( )-( )-( )-( )-lys；

综合（2）、（3）、（4）可得此肽一级结构为：-lys-pro-arg-phe-ser-ala-tyr-

5、三肽lys- lys- lys的pi值必定大于它的任何一个个别基团的

pka值，这种说法是否正确？为什么？[正确，

-因为此三肽处于等电点时，七解离集团所处的状态是c-末端coo （pka=3.0），n末端nh2（pka≌8.0），3个侧链3

6、一个多肽可还原为两个肽段，它们的序列如下：链1为ala-cys-phe-pro-lys-arg-trp-cys-arg- arg-

；链2为cys-tyr-cys-phe-cys。（具有完整的二硫键）时可用下列各肽：（1）（ala、cys2、val）；（2）（arg、lys、phe、pro）；（3）(arg2、cys2、trp、tyr)；（4）(cys2、phe)。试指出在该天

然多肽中二硫键的位置。（结构如下图）

解：嗜热菌蛋白酶作用专一性较差，根据题中已知条件：

（1）消化原多肽得到（ala、cys2、val），说明链1在2位cys

后及11位val前发生断裂，2位cys与12位cys之间有二硫键；（2）由链1序列可得该肽段序列为：-phe-pro-lys-arg-；

（3）由（1）（2）可知该肽段(arg2、cys2、trp、tyr)中必有一

cys来自链2，另一cys为链1中8位cys，即链1中8位cys与

链2中的一个cys有二硫键；

（4）嗜热菌蛋白酶能水解tyr、phe等疏水氨基酸残基，故此肽（cys2、phe）来自链2，结合（3）中含tyr，可知（3）中形成的

二硫键为链1 8位cys与链2中3位cys与链2中3位cys之间；（4）中（cys2、phe）说明链2中1位cys与5位cys中有二硫键。

8、一个四肽，经胰蛋白酶水解得两个片段，一个片段在280nm附

近有强的光吸收，并且pauly反应和坂口反应（检测胍基的）呈阳

性。另一片段用溴化氰处理释放出一个与茚三酮反应呈黄色的氨基酸。写出此四肽的氨基酸序列。

[yrmp]

解：胰蛋白酶酶专一水解lys和arg残基的羧基参与形成的肽键，

故该四肽中含lys或arg；一肽段在280nm附近有强光吸收且

pauly反应和坂口反应（检测胍基的）呈阳性，说明该肽段含tyr和arg；溴化氰专一断裂met残基

的羧基参加形成的肽键，又因生成了与茚三酮反应呈黄色的氨基酸，故该肽段为-met-pro-；所以该四肽的氨基酸组成为tyr-arg-met-pro，即yrmp。

9、蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一个十八肽，其序列

为cnckapetalcarrcqqh，已知蜂毒明肽形成二硫键，不与碘乙酸发

生反应，（1）问此肽中存在多少个二硫键？（2）请设计确定这些（个）二硫键位置的策略。

[（1）两个；（2）二硫键的位置可能是1-3和11-15或1-11和3-

15或1-15和3-11，第一种情况，用胰蛋白酶断裂将产生两个肽加arg；第二种情况和第三种，将产生一个肽加arg，通过二硫键部分

氧化可以把后两种情况区别开来。]

10、叙述用mernfield固相化学方法合成二肽lys-ala。如果你打算

向lys-ala加入一个亮氨酸残基使成三肽，可能会掉进什么样的“陷坑”？

解：（1）用boc保护ala氨基端，然后将其羧基挂接在树脂上；（2）除去n端保护，将用boc保护的arg用缩合剂ddc与ala相连；

（3）将把树脂悬浮在无水三氟乙酸中，通人干燥的hbr，使肽与树

脂脱离，同时保护基也被切除。

第五章蛋白质的三维结构

(2) 考虑到完全伸展时每个氨基酸残基约占0.36nm，故此时长为：

3.虽然在真空中氢键键能约为20kj/mol，但在折叠的蛋白质中它对

蛋白质的稳定焓贡献却要小得多（5kj/mol）。试解释这种差别的原因。[在伸展的蛋白质中大多数氢键的供体和接纳体都与水形成氢键。这就是氢键能量对稳定焓贡献小的原因。]

8.两个多肽链a和b，有着相似的三级结构。但是在正常情况下a

是以单体形式存在的，而b是以四聚体（b4）形式存在的，问a和

b的氨基酸组成可能有什么差别。[在亚基-亚基相互作用中疏水相互

作用经常起主要作用，参与四聚体b4的亚基-亚基相互作用的表面

可能比单体a的对应表面具有较多的疏水残基。]

9.下面的序列是一个球状蛋白质的一部分。利用表5-6中的数据和chou-faman的经验规则，预测此区域的二级结构。rrpvvlmaaclrpvvfitygdggtyyhwyh

毒素蛋白由两条不同的多肽链通过链间二硫键交联而成，每条多肽

链的相对分子质量各在13000左右。]

14.证明一个多阶段装配过程比一个单阶段装配过程更容易控制蛋白质的质量。考虑一个多聚体酶复合物的合成，此复合物含6个相同

的二聚体，每个二聚体由一个多肽a和一个b组成，多肽a和b的

长度分别为300个和700个氨基酸残基。假设从氨基酸合成多肽链，多肽链组成二聚体，再从二聚体聚集成多聚体酶，在这一建造过程

中每次

-8操作的错误频率为10，假设氨基酸序列没有错误的话，多肽的折

叠总是正确的，并假设在每一装配阶段剔除有缺

陷的亚结构效率为100%，试比较在下列情况下有缺陷复合物的频率：（1）该复合物以一条6000个氨基酸连续的多肽链一步合成，

链内含有6个多肽a和6个多肽b。（2）该复合物分3个阶段形成：第一阶段，多肽a和b的合成；

第二阶段，ab二聚体的形成；第三阶段，6个ab二聚体装配成复

合物。

[（2）由于有缺陷的二聚体可被剔除，因此有缺陷复合物的平均率

只是最后阶段的操作次数（5次操作装配6个亚

习题

1.蛋白质a和b各有一个配体x的结合部位，前者的解离常数kd为10mol/l，后者kd为10mol/l。（a）哪个蛋白质对配体x的亲和力

更高？（b）将这两个蛋白质的kd转换为结合常数ka。[（a）蛋白

质b；（b）蛋白质a的

6-19-1 ka=10(mol/l)，蛋白质b的ka=10(mol/l)

2.下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的o2亲和力有什么影响？（a）

血浆的ph从7.4降到7.2；（b）肺中co2分压从45torr（屏息）

降到15torr（正常）；（c）bpg水平从4.5mmol/l（海平面）增至7.5mmol（高空）。[对肌红蛋白：（a）无；（b）无；（c）无。

对血红蛋白：（a）降低；（b）增加；（c）降低]

n4.如果已知p50和n，可利用方程（6-15）y/（1-y）=[ p（o2）/

p50]计算y（血红蛋白氧分数饱和度）。设p50=26 torr，

2.8解：y肺/（1-y肺）=[100/26] y肺=0.98

2.8y毛/（1-y毛）=[40/26] y毛=0.77

5.如果不采取措施，贮存相当时间的血，2.3-bpg的含量会下降。如果这样的血用于输血可能会产生什么后果？[贮存过时的红血球经酵

解途径代谢bpg。bpg浓度下降，hb对o2的亲和力增加，致使不

能给组织供氧。接受这种bpg浓度低的输血，病人可能被窒息。]

6.hba能抑制hbs形成细长纤维和红细胞在脱氧后的镰刀状化。为

什么hba具有这一效应？[去氧hba含有一个互补部位，因而它能加到去氧hbs纤维上。这样的纤维不能继续延长，因为末端的去氧

hba分子缺少“粘性”区。]

7.一个单克隆抗体与g-肌动蛋白结合但不与f-肌动蛋白结合，这对

于抗体识别抗原表位能告诉你什么？[该表位可能是当g-肌动蛋白聚

合成f-肌动蛋白时被埋藏的那部分结构。]

-6-9

时）是多少？（b）此fab的亲和力结合常数是多少？（c）从该复

合体中释放半抗原的速度常数为120s。结合的

9.抗原与抗体的结合方式与血红蛋白的氧结合相似。假设抗原是一价，抗体是n价，即抗体分子有n个结合部位，且各结合部位的结

合常数ka值是相同的，则可证明当游离抗原浓度为[l]时，结合到抗

体上的抗原浓度[lp]与抗体的总浓度[pr]之比值a [l])/(1+ka （a）证

明上面的方程可重排为an-k此方程式称scatchard对

位数目只可能是整数，所以n=2]

（a）估算在松弛和收缩时粗丝和细丝的重叠情况。

（b）一次循环中肌球蛋白沿细丝滑行“一步”移动约7.5nm，问一

次收缩中每个肌动蛋白纤维需要进行多少个步？

[（a）约0.75nm，（b）约67步]

解：（a）根据p281图6-35a所示，

第七章蛋白质的分离、纯化和表征

蛋白质也是一种两性电解质。它的酸碱性质主要决定于肽链上可解

离的r基团。对某些蛋白质说，在某一ph下它所带的正电荷与负电

荷相等，即净电荷为零，此ph称为蛋白质的等电点。各种蛋白质都

有自己特定的等电点。在等电点以上的ph时蛋白质分子带净负电荷，在等电点以下的ph时带净正电荷。蛋白质处于等电点时溶解度最小。

在无盐类干扰情况下，一种蛋白质的质子供体基团解离出来的质子

数与质子受体基团结合的质子数相等时的ph是它的真正等电点，称

为等离子点，它是该蛋白质的特征常数。

测定蛋白质相对分子质量（mr）的最重要的方法是利用超速离心机

的沉降速度法和沉降平衡法。沉降系数（s）的定义是单位离心场强

度的沉降速度。s也常用来近似地描述生物大分子的大小。凝胶过滤

是一种简便的测定蛋白质mr的方法。sds-聚丙乙酰胺凝胶电泳（paeg）用于测定单体蛋白质或亚基的mr。

蛋白质溶液是亲水胶体系统。蛋白质分子颗粒（直径1～100nm）

是系统的分散相，水是分散介质。蛋白质分子颗粒周围的双电层和

水化层是稳定蛋白质胶体系统的主要因素。

分离蛋白质混合物的各种方法主要根据蛋白质在溶液中的下列性质：（1）分子大小；（2）溶解度；（3）电荷；

（4）吸附性质；（5）对配体分子特异的生物学亲和力。透析和超

过滤是利用蛋白质不能通过半透膜的性质使蛋白质分子和小分子分开，常用于浓缩和脱盐。密度梯度离心和凝胶过滤层析都已成功地

用于分离蛋白质混合物。等电

【篇三：生物化学课后答案】............................................................................................................ (2)

2 蛋白质化

学 ....................................................................................................... . (2)

3 核

酸 ....................................................................................................... . (4)

4 糖类的结构与功

能 ....................................................................................................... (6)

5 脂类化合物和生物

膜 ....................................................................................................... (7)

6

酶 ....................................................................................................... . (9)

8 新陈代谢总论与生物氧

化 ....................................................................................................... (14)

9 糖代

谢 ....................................................................................................... (15)

10脂质的代

谢 ....................................................................................................... . (16)

11 蛋白质分解和氨基酸代

谢 ....................................................................................................... . (17)

12 核苷酸代

谢 ....................................................................................................... (18)

13 dna的生物合

成 ....................................................................................................... (19)

14 rna的生物合

成 ....................................................................................................... (20)

15 蛋白质的生物合

成 ....................................................................................................... . (22)

16物质代谢的调节控

制 ....................................................................................................... . (23)

1 绪论

1．生物化学研究的对象和内容是什么？

解答：生物化学主要研究:

（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；

（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；

（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；

（4）生物体新陈代谢的调节与控制。

2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。

提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理

解并运用生物化学的知识。

3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。

解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具

有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成

共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共

价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生

物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨

架上的氨基（—nh2）、羟基（—

oh）、羰基（c）、羧基（—cooh）、巯基（—sh）、磷酸基（—po4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数

及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类

型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（n 端→c端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也

具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也

是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。

2 蛋白质化学

1．用于测定蛋白质多肽链n端、c端的常用方法有哪些？基本原理

是什么？

解答：（1） n-末端测定法：常采用

①2,4―二硝基氟苯法、edman降解法、丹磺酰氯法。2,4―二硝基

氟苯(dnfb或fdnb)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝

基氟苯（2,4―dnfb）反应（sanger反应），生成dnp―多肽或dnp―蛋白质。由于dnfb与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，

因此dnp―多肽经酸水解后，只有n―末端氨基酸为黄色dnp―氨

基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。

②丹磺酰氯(dns)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（dns―cl）反应生成dns―多肽或dns―蛋白质。由于dns与氨基

形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此dns―多肽经酸水解后，只

有n―末端氨基酸为强烈的荧光物质dns―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。

③苯异硫氰酸脂（pitc或edman降解）法：多肽或蛋白质的游离

末端氨基与异硫氰酸苯酯（pitc）反应（edman反应），生成苯氨

基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，n―末端的

ptc―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去n―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。

④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的

n端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种

类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋

白质的n端残基序列。

（2）c―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。

肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除c端氨基

酸以游离形式存

在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

③羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的c―末端开始逐

个降解，释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应

时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的c―末端氨基酸序列。

2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一

种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相

对分子质量是多少？

3．指出下面ph条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？

（1）胃蛋白酶（pi 1.0），在ph 5.0；

（2）血清清蛋白（pi 4.9），在ph 6.0；

解答：（1）胃蛋白酶pi 1.0＜环境ph 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pi 4.9＜环境ph 6.0，带负电荷，向正极移动；

4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？

解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作

用称为蛋白质的变性。

变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的

状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶

解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用

敏感，易被水解。

蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如

果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了

蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀

机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。

蛋白质的沉淀可以分为两类：

（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀

的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析

或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。

（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性

而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或

某些酸类的反应都属于此类。

蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都

已经变性。

（1）测定小肽的氨基酸序列。

（2）鉴定肽的氨基末端残基。

（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什

么试剂？

（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。

（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。

解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲；

蛋白酶。

6．由下列信息求八肽的序列。

（1）酸水解得 ala，arg，leu，met，phe，thr，2val。

（2）sanger试剂处理得dnp-ala。

（3）胰蛋白酶处理得ala，arg，thr 和 leu，met，phe，2val。当

以sanger试剂处理时分别得到dnp-ala和dnp-val。

（4）溴化氰处理得ala，arg，高丝氨酸内酯，thr，2val，和leu，phe，当用sanger试剂处理时，分别得dnp-ala和dnp-leu。 ?-巯

基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）cnbr；（6）胰

解答：由（2）推出n末端为ala；由（3）推出val位于n端第四，arg为第三，而thr为第二；溴化氰裂解，得出n端第六位是met，

由于第七位是leu，所以phe为第八；由（4），第五为val。所以

八肽为：ala-thr-arg-val-val-met-leu-phe。

8．当一种四肽与fdnb反应后，用5.7mol/lhcl水解得到dnp-val

及其他3种氨基酸；当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段；

其中一片用libh4（下标）还原后再进行酸水解，水解液内有氨基乙

醇和一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫（红）色产物的氨

基酸。试问这四肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的？

解答：（1）四肽与fdnb反应后，用5.7mol/lhcl水解得到dnp-val，证明n端为val。

（2）libh4还原后再水解，水解液中有氨基乙醇，证明肽的c端为gly。

（3）水解液中有在浓h2so4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产

物的氨基酸，说明此氨基酸为trp。说明c端为gly－trp…

（4）根据胰蛋白酶的专一性，得知n端片段为val－arg（lys）…，以（1）、（2）、（3）结果可知道四肽的顺序：n－val－arg（lys）－trp－gly－c。

9．概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。

解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。

（2）蛋白质的n端和c端的测定。

（3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链

断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。

（4）分离提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。

（5）从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排

列顺序。

如果蛋白质含有一条以上的肽链，则需先拆开成单个肽链再按上述

原则确定其一级结构。如是含二硫键的蛋白质，也必须在测定其氨

基酸排列顺序前，拆开二硫键，使肽链分开，并确定二硫键的位置。拆开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。

3 核酸

1．①电泳分离四种核苷酸时，通常将缓冲液调到什么ph？此时它

们是向哪极移动？移动的快慢顺序如何? ②将四种核苷酸吸附于阴

离子交换柱上时，应将溶液调到什么ph？③如果用逐渐降低ph的

洗脱液对阴离子交换树脂上的四种核苷酸进行洗脱分离，其洗脱顺

序如何？为什么？

解答：①电泳分离4种核苷酸时应取ph3.5 的缓冲液，在该ph时，这4种单核苷酸之间所带负电荷差异较大，它们都向正极移动，但

移动的速度不同，依次为：umpgmpampcmp；②应取ph8.0，这

样可使核苷酸带较多负电荷，利于吸附于阴离子交换树脂柱。虽然

ph 11.4时核苷酸带有更多的负电荷，但ph过高对分离不利。③当

不考虑树脂的非极性吸附时，根据核苷酸负电荷的多少来决定洗脱

速度，则洗脱顺序为cmpamp gmp ump，但实际上核苷酸和聚苯

乙烯阴离子交换树脂之间存在着非极性吸附，嘌呤碱基的非极性吸

附是嘧啶碱基的3倍。静电吸附与非极性吸附共同作用的结果使洗

脱顺序为：cmp amp ump gmp。

2．为什么dna不易被碱水解，而rna容易被碱水解?

解答：因为rna的核糖上有2?-oh基，在碱作用下形成2?,3?-环磷

酸酯，继续水解产生2?-核苷酸和3?-核苷酸。dna的脱氧核糖上无2?-oh基，不能形成碱水解的中间产物，故对碱有一定抗性。

3．一个双螺旋dna分子中有一条链的成分[a] = 0.30，[g] = 0.24，

①请推测这一条链上的[t]和[c]的情况。②互补链的[a]，[g]，[t]和

[c]的情况。

解答：① [t] + [c] = 1–0.30–0.24 = 0.46；② [t] = 0.30，[c] = 0.24，[a] + [g] = 0.46。

4．对双链dna而言，①若一条链中(a + g)/(t + c)= 0.7，则互补链

中和整个dna分子中(a+g)/(t+c)分别等于多少？②若一条链中(a +

t)/(g + c)= 0.7，则互补链中和整个dna分子中(a + t)/(g + c)分别等

于多少？

8．概述超螺旋dna的生物学意义。

解答：①超螺旋dna比松弛型dna更紧密，使dna分子的体积更小，得以包装在细胞内；②超螺旋会影响双螺旋分子的解旋能力,从

而影响到dna与其他分子之间的相互作用；③超螺旋有利于dna的

转录、复制及表达调控。

9．为什么自然界的超螺旋dna多为负超螺旋？

解答：环状dna自身双螺旋的过度旋转或旋转不足都会导致超螺旋，这是因为超螺旋将使分子能够释放由于自身旋转带来的应力。双螺

旋过度旋转导致正超螺旋，而旋转不足将导致负超螺旋。虽然两种

超螺旋都能释放应力，但是负超螺旋时，如果发生dna解链（即氢

链断开，部分双螺旋分开）就能进一步释放应力，而dna转录和复

制需要解链。因此自然界环状dna采取负超螺旋，这可以通过拓扑

异构酶的操作实现。

10．真核生物基因组和原核生物基因组各有哪些特点?

解答：不同点: ①真核生物dna含量高，碱基对总数可达10 ，且

与组蛋白稳定结合形成染色体，具有多个复制起点。原核生物dna

含量低，不含组蛋白，称为类核体，只有一个复制起点。②真核生

物有多个呈线形的染色体；原核生物只有一条环形染色体。③真核

生物dna中含有大量重复序列，原核生物细胞中无重复序列。④真

核生物中为蛋白质编码的大多数基因都含有内含子(有断裂基因)；原

核生物中不含内含子。⑤真核生物的rna是细胞核内合成的，它必

须运输穿过核膜到细胞质才能翻译，这样严格的空间间隔在原核生

物内是不存在的。⑥原核生物功能上密切相关的基因相互靠近，形

成一个转录单位，称操纵子，真核生物不存在操纵子。⑦病毒基因

组中普遍存在重叠基因，但近年发现这种情况在真核生物也不少见。相同点:都是由相同种类的核苷酸构成的的双螺旋结构，均是遗传信

息的载体，均含有多个基因。

11．如何看待rna功能的多样性?它的核心作用是什么?

解答：rna的功能主要有: ①控制蛋白质合成；②作用于rna转录

后加工与修饰；③参与细胞功能的调节；④生物催化与其他细胞持

家功能；⑤遗传信息的加工；⑥可能是生物进化时比蛋白质和dna

更早出现的生物大分子。其核心作用是既可以作为信息分子又可以

作为功能分子发挥作用。

12．什么是dna变性？dna变性后理化性质有何变化？

解答：dna双链转化成单链的过程称变性。引起dna变性的因素很多，如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂（如

尿素，酰胺)等都能引起变性。 dna变性后的理化性质变化主要有：

①天然dna分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团，生物学

活性丧失；②天然的线型dna分子直径与长度之比可达1∶10，其

水溶液具有很大的黏度。变性后，发生了螺旋-线团转变，黏度显著

降低；③在氯化铯溶液中进行密度梯度离心，变性后的dna浮力密

度大大增加，故沉降系数s增加；④ dna变性后，碱基的有序堆积

被破坏，碱基被暴露出来，因此，紫外吸收值明显增加，产生所谓

增色效应。⑤ dna分子具旋光性，旋光方向为右旋。由于dna分子

的高度不对称性，因此旋光性很强，其[a] = 150。当dna分子变性时，比旋光值就大大下降。

13．哪些因素影响tm值的大小？

14．哪些因素影响dna复性的速度？

解答：影响复性速度的因素主要有：①复性的温度，复性时单链随

机碰撞，不能形成碱基配对或只形成局部碱基配对时，在较高的温

度下两链重又分离，经过多次试探性碰撞才能形成正确的互补区。

所以，核酸复性时温度不宜过低，tm-25℃是较合适的复性温度。②

单链片段的浓度，单链片段浓度越高，随机碰撞的频率越高，复性

速度越快。③单链片段的长度，单链片段越大，扩散速度越慢，链

间错配的概率也越高。因面复性速度也越慢，即dna的核苷酸对数

越多，复性的速度越慢，若以 c0为单链的初始浓度，t为复性的时间，复性达一半时的c0t值称c0t1/2，该数值越小，复性的速度越快。④单链片段的复杂度，在片段大小相似的情况下，片段内重复

序列的重复次数越多，或者说复杂度越小，越容易形成互补区，复

性的速度就越快。真核生物dna的重复序列就是复生动力学的研究

发现的，dna的复杂度越小，复性速度越快。

15．概述分子杂交的概念和应用领域。

解答：在退火条件下，不同来源的dna互补区形成双链，或dna单

链和rna单链的互补区形成dna-rna杂合双链的过程称分子杂交。

通常对天然或人工合成的dna或rna片段进行放射性同位素或荧光

标记，做成探针，经杂交后，检测放射性同位素或荧光物质的位置，寻找与探针有互补关系的dna或rna。直接用探针与菌落或组织细

胞中的核酸杂交，因未改变核酸所在的位置，称原位杂交技术。将

核酸直接点在膜上，再与探针杂交称点杂交，使用狭缝点样器时，

称狭缝印迹杂交。该技术主要用于分析基因拷贝数和转录水平的变化，亦可用于检测病原微生物和生物制品中的核酸污染状况。杂交

技术较广泛的应用是将样品dna切割成大小不等的片段，经凝胶电

泳分离后，用杂交技术寻找与探针互补的dna片段。由于凝胶机械

强度差，不适合于杂交过程中较高温度和较长时间的处理，

southern 提出一种方法，将电泳分离的dna片段从凝胶转移到适当

的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，在进行杂交操作，称

southern印迹法，或southern杂交技术。随后，alwine等提出将

电泳分离后的变性rna吸印到适当的膜上再进行分子杂交的技术，

被戏称为 northern印迹法，或northern杂交。分子杂交广泛用于

测定基因拷贝数、基因定位、确定生物的遗传进化关系等。

southern杂交和northern杂交还可用于研究基因变异，基因重排，dna多态性分析和疾病诊断。杂交技术和pcr技术的结合，使检出

含量极少的dna成为可能。促进了杂交技术在分子生物学和医学领

域的广泛应用。dna芯片技术也是以核酸的分子杂交为基础的。

16．概述核酸序列测定的方法和应用领域。

解答：dna的序列测定目前多采用sanger提出的链终止法，和gilbert提出的化学法。其中链终止法经不断改进，使用日益广泛。

链终止法测序的技术基础主要有：①用凝胶电泳分离dna单链片段时，小片段移动，大片段移动慢，用适当的方法11