生物化学简明教程课后习题答案解析

生物化学简明教程课后习题及答案

1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 （2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度

下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。 蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。 5．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr，异硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6mol/L HCl β-巯基乙醇，水合茚三酮，过甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，其中哪一个最适合完成以下各项任务？ （1）测定小肽的氨基酸序列。 （2）鉴定肽的氨基末端残基。 （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？ （4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。 （6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲； -巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr；（6）胰蛋白酶。 9．概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。 解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。 （2）蛋白质的N端和C端的测定。 （3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。 （4）分离提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。

生物化学简明教程第四版课后答案.

2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1） N-末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。① ―二硝基氟苯(DNFB或FDNB法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯（―DNFB）反应（Sanger反应），生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。②丹磺酰氯(DNS法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS―Cl）反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。③苯异硫氰酸脂（PITC或Edman降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC）反应（Edman反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N―末端的PTC―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端残基序列。（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C端氨基酸以游离形式存在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。②还原法：肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后，代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。③羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。 2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？ 3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白

【生物】生物化学简明教程第四版张丽萍杨建雄课后答案

【关键字】生物 1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（）、羧基（—COOH）、巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯（―DNFB）反应（Sanger反应），生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS―Cl）反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂（PITC或Edman降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC）反应（Edman反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N―末端的PTC―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端残基序列。

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1 绪论 1.生物化学研究得对象与内容就是什么？ 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体得化学组成、生物分子得结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中得能量变化; (3)生物遗传信息得储存、传递与表达; (4)生物体新陈代谢得调节与控制。 2.您已经学过得课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学就是生命科学得基础学科,注意从不同得角度,去理解并运用生物化学得知识。 3.说明生物分子得元素组成与分子组成有哪些相似得规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似得规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种就是蛋白质、核酸、糖与脂得主要组成元素。碳原子具有特殊得成键性质,即碳原子最外层得4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键与共价三键,碳还可与氮、氧与氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键得性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状得多种多性得化合物。特殊得成键性质适应了生物大分子多样性得需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上得氨基(—NH 2)、羟基(—OH)、 羰基(C O )、羧基(—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫与磷有着可变得氧化数及氮与氧有着较强得电负性而与生命物质得许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同得规律性。生物大分子均由相同类型得构件通过一定得共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质得构件就是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸得构件就是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸得主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质得构件就是甘油、脂肪酸与胆碱,其非极性烃长链也就是一种重复结构;构成多糖得构件就是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原得糖链骨架均呈葡萄糖基得重复。2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端得常用方法有哪些？基本原理就是什么？ 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质得游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB)反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成得键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余得都就是游离氨基酸。② 丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质得游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl)反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成得键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈得荧光物质DNS ―氨基酸,其余得都就是游离氨基酸。③ 苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质得游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端得PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲得衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下得肽链仍然就是完整得。④ 氨肽酶法:氨肽酶就是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链得N 端逐个地向里切。根据不同得反应时间测出酶水解释放得氨基酸种类与数量,按反应时间与残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质得N 端残基序列。(2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其她氨基酸都转变为相应得氨基酸酰肼化物。 ② 还原法:肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应得α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C ―末端氨基酸得α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。③ 羧肽酶法:就是一类肽链外切酶,专一得从肽链得C ―末端开始逐个降解,释放出游离得氨基酸。被释放得氨基酸数目与种类随反应时间得而变化。根据释放得氨基酸量(摩尔数)与反应时间得关系,便可以知道该肽链得C ―末端氨基酸序列。2.测得一种血红蛋白含铁0、426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1、65%与异亮氨酸2、48%,问其最低相对分子质量就是多少？解答: (1)血红蛋白: 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 (2)酶: 因为亮氨酸与异亮氨酸得相对分子质量相等,所以亮氨酸与异亮氨酸得残基数之比为:1、65%:2、48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3.指出下面pH 条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还就是保持原点？ (1)胃蛋白酶(pI 1、0),在pH 5、0; (2)血清清蛋白(pI 4、9),在pH 6、0; (3)α-脂蛋白(pI 5、8),在pH 5、0与pH 9、0; 解答:(1)胃蛋白酶pI 1、0＜环境pH 5、0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4、9＜环境pH 6、0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5、8＞环境pH 5、0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5、8＜环境pH 9、0,带负电荷,向正极移动。 4.何谓蛋白质得变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答:蛋白质变性得概念:天然蛋白质受物理或化学因素得影响后,使其失去原有得生物活性,并伴随着物理化学性质得改变,这种作用称为蛋白质得变性。变性得本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序得状态变成松散无序得状态,一级结构不破坏。

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6 酶 1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？ 解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。 2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶： 磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase） 碱性磷酸酶（alkaline phosphatase） ●肌酸激酶（creatine kinase） ?甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase） ?琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase） ?柠檬酸合酶（citrate synthase） ?葡萄糖氧化酶（glucose oxidase） ?谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase） ?蔗糖酶（invertase） ? T4 RNA 连接酶（T4 RNA ligase） 解答：前两个问题参考本章第3节内容。 异构酶类； 水解酶类；

●转移酶类； ?氧化还原酶类中的脱氢酶； ?合成酶类； ?裂合酶类； ?氧化还原酶类中的氧化酶； ?转移酶类； ?水解酶类； ?合成酶类（又称连接酶类）。 3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？ 解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。 4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。 解答：参考本章第5节内容。 5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。接下来，你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用： （1）你将第65位的精氨酸突变为谷氨酸，发现该酶的底物专一性发生了较大的改变，试解释原因；

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课后习题参考答案 第二章核酸的化学 1．列表说明DNA和RNA在化学组成、分子结构和生物学功能各方面主要特点。 答： 2．列述DNA双螺旋结构的要点，从分子大小和形成氢键两个方面A-T配对和G-C配对是碱基配对的最佳方案，概要说明碱基配对规律在生命科学中的意义。 答：双螺旋的要点： （1）DNA分子是由两条方向相反的平行的多核苷酸链构成的一条链的5’-末端与另一条的3’末端相对两条链的主链都是右手螺旋，由共同的螺旋轴。 （2）两条链上的碱基均在主链的内侧A与T配对，G与C配对。 （3）成对的碱基大致处于同一平面，改平面与螺旋轴基本垂直。 （4）大多数DNA属双链DNA（dsDNA），某些病毒DNA的单链DNA（ssDNA）。 （5）双链上的化学键手碱基配对等因素的影响旋转手限制。使DNA分子比较刚硬，呈比较伸展的结构。亦可作进一步的扭曲成三 碱基互补配对规律保证了遗传信息在传递和遗传过程中的准确性。 3.简要说明松弛环形DNA，解链环形DNA，负超螺旋DNA的结构特点。 答：松弛环形DNA：仅有双螺旋，无扭曲张力。连环数等于扭转数。 解链环形DNA：链中有突环，存在扭曲张力，即突环部分有形成超螺旋的趋势。 负超螺旋DNA：由于双链两端处于固定状态，两条链之间的扭曲引起双链环向右手方向扭曲，形成超螺旋结构致密，体积较小。 4．分别简述原核生物和真核生物基因组的特点。 答：真核生物基因组的特点是：（1）基因组通常比较大，为双螺旋的DNA分子；（2）含有内含子序列；（3）有大量重复序列；（4）表达调控较复杂。 原核生物基因组的特点：（1）除了调节序列和信号序列外，DNA的大部分是蛋白质编码的结构基因，且每个基因在DNA分子中只出现一次或几次；（2）功能相关的基因常串联在一起，并转录在同一mRNA分子中；（3）有基因重叠现象。 5．如果人有1014个细胞，每个细胞的DNA含量为6.4x109bp，则人体DNA的总长度为多少米？在染色体中，DNA长度是如何被压缩的？ 答：1014x 6.4x109x 0.34=2.176x1014m

生物化学简明教程 第四版 张丽萍 杨建雄 课后答案

2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答： （1）血红蛋白： （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为： 1.65%: 2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。 4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失； ②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。 蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。 9．概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。 解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。 （2）蛋白质的N 端和C 端的测定。 （3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。 （4）分离提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。 （5）从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。 如果蛋白质含有一条以上的肽链，则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。如是含二硫键的蛋白质，也必须在测定其氨基酸排列顺序前，拆开二硫键，使肽链分开，并确定二硫键的位置。拆开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。 8．概述超螺旋DNA 的生物学意义。 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量()r 2131.11100159001.65M ??= ≈最低()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低

生物化学简明教程第五版课后习题答案5 脂类化合物和生物膜

生物化学简明教程第五版课后习题答案 5 脂类化合物和生物膜 1．简述脂质的结构特点和生物学作用。 解答：(1)脂质的结构特点：脂质是生物体内一大类不溶于水而易溶于非极性有机溶剂的有机化合物，大多数脂质的化学本质是脂肪酸和醇形成的酯及其衍生物。脂肪酸多为4碳以上的长链一元羧酸，醇成分包括甘油、鞘氨醇、高级一元醇和固醇。脂质的元素组成主要为碳、氢、氧，此外还有氮、磷、硫等。 (2)脂质的生物学作用：脂质具有许多重要的生物功能。脂肪是生物体贮存能量的主要形式，脂肪酸是生物体的重要代谢燃料，生物体表面的脂质有防止机械损伤和防止热量散发的作用。磷脂、糖脂、固醇等是构成生物膜的重要物质，它们作为细胞表面的组成成分与细胞的识别、物种的特异性以及组织免疫性等有密切的关系。有些脂质（如萜类化合物和固醇等）还具有重要生物活性，具有维生素、激素等生物功能。脂质在生物体中还常以共价键或通过次级键与其他生物分子结合形成各种复合物，如糖脂、脂蛋白等重要的生物大分子物质。 2．概述脂肪酸的结构和性质。 解答：(1)脂肪酸的结构：脂肪酸分子为一条长的烃链（“尾”）和一个末端羧基（“头”）组成的羧酸。烃链以线性为主，分枝或环状的为数甚少。根据烃链是否饱和，可将脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。 (2)脂肪酸的性质： ①脂肪酸的物理性质取决于脂肪酸烃链的长度和不饱和程度。烃链越长，非极性越强，溶解度也就越低。 ②脂肪酸的熔点也受脂肪酸烃链的长度和不饱和程度的影响。 ③脂肪酸中的双键极易被强氧化剂，如H 2O 2、超氧阴离子自由基（）、羟自由基（·OH ） 等所氧化，因此含不饱和脂肪酸丰富的生物膜容易发生脂质过氧化作用，从而继发引起膜蛋白氧化，严重影响膜的结构和功能。 ④脂肪酸盐属于极性脂质，具有亲水基（电离的羧基）和疏水基（长的烃链），是典型的两亲性化合物，属于离子型去污剂。 ⑤必需脂肪酸中的亚油酸和亚麻酸可直接从植物食物中获得，花生四烯酸则可由亚油酸在体内转变而来。它们是前列腺素、血栓噁烷和白三烯等生物活性物质的前体。 3．概述磷脂、糖脂和固醇类的结构、性质和生物学作用 2O _˙

生物化学简明教程第五版课后习题参考答案13. DNA的生物合成

生物化学简明教程第五版课后习题参考答案 13 DNA的生物合成 1．生物的遗传信息如何由亲代传递给子代？ 解答：生物的遗传信息表现为特定的核苷酸排列顺序，通过DNA的复制和细胞分裂由亲代细胞传递给子代细胞。进行有性生殖的多细胞生物形成性细胞时，通过减数分裂，使性细胞形成单倍体，在受精过程中形成的双倍体细胞中，一半染色体来自父亲，另一半染色体来自母亲，从而实现了遗传信息从亲代到子代的传递。 2．何谓DNA的半保留复制？是否所有DNA的复制都以半保留的方式进行？ 解答：DNA的半保留复制指新合成的DNA双链中，有一条链是来自亲代的，另一条链是新合成的。半保留复制的方式只适用于双链分子，单链DNA分子要转化成双链的复制型DNA，再以半保留方式复制。 3．若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中生长三代，提取DNA，并用平衡沉降法测定DNA密度，其14N-DNA分子与14N-15N杂合DNA分子之比应为多少？ 解答：15N标记的大肠杆菌利用培养基中的14N合成DNA，第一代DNA双链都是14N-15N 杂合DNA分子。第二代分别是以第一代中的14N和15N链作为母链合成新的DNA，所以14N-DNA分子与14N-15N杂合DNA分子之比为1：1。第三代中的14N和15N母链的分子之比是3:1，所以14N-DNA分子与14N-15N杂合DNA分子之比应为3:1。 4．已知DNA的序列为： W: 5′-AGCTGGTCAA TGAACTGGCGTTAACGTTAAACGTTTCCCAG-3′ C: 3′-TCGACCAGTTACTTGACCGCAATTGCAA TTTGCAAAGGGTC-5′ → 上链和下链分别用W和C表示，箭头表明DNA复制时复制叉移动方向。试问：①哪条链是合成后随链的模板?②试管中存在单链W，要合成新的C链，需要加入哪些成分?③如果需要合成的C链被32P标记，核苷三磷酸中的哪一个磷酸基团应带有32P? ④如果箭头表明DNA的转录方向，哪一条链是合成RNA的模板? 解答：①W链；②DNA聚合酶，引物，dNTP，mg2+；③α-磷酸基团；④C链。 5．用什么实验可以证明DNA复制时存在许多小片段（冈崎片段）？ 解答：用带标记的脱氧核苷三磷酸作为合成DNA的原料，经过一段时间后，加入碱溶液使合成停止，检查发现标记出现在大约1000个核苷酸的小片段DNA即冈崎片段上，追赶标记发现，这些带标记的小片段DNA很快能够连接成DNA长链，后来的研究发现，DNA 复制时，前导链是连续合成的，后随链需要先合成冈崎片段。

生物化学简明教程第五版习题答案 -2.蛋白质化学

2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N -末端测定法：常采用 ―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯（―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。 ③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。 2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？ 2,42,42,42,4

生物化学简明教程第五版课后习题答案12 核苷酸代谢

生物化学简明教程第五版课后习题答案 12 核苷酸代谢 1．你如何解释以下现象：细菌调节嘧啶核苷酸合成的酶是天冬氨酸-氨基甲酰转移酶，而人类调节嘧啶核苷酸合成的酶主要是氨基甲酰磷酸合成酶。 解答：氨基甲酰磷酸合成酶参与两种物质的合成，嘧啶核苷酸的合成和精氨酸的合成。在细菌体内，这两种物质的合成发生在相同的部位（细菌无细胞器的分化），如果调节嘧啶核苷酸合成的酶是此酶的话，对嘧啶核苷酸合成的控制将会影响到精氨酸的正常合成。而人体细胞内有两种氨基甲酰磷酸合成酶，即定位于线粒体内的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ和定位于细胞质内的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ，它们分别参与尿素循环（精氨酸合成），嘧啶核苷酸的合成。 2．假如细胞中存在合成核苷酸的全部前体物质，①从核糖-5-磷酸合成1mol腺苷酸需要消耗多少摩尔ATP？②如果用补救途径合成1mol腺苷酸，细胞可节省多少摩尔ATP？ 解答：①从核糖-5-磷酸合成磷酸核糖焦磷酸（PRPP）时，需要将1mol焦磷酸基团从ATP转移到核糖-5-磷酸分子上去，在合成IMP途径的后续步骤中，该焦磷酸被释放并迅速水解生成2mol Pi，相当于消耗2mol ATP。随后在生成甘氨酰胺核苷酸、甲酰甘氨咪唑核苷酸、5-氨基咪唑核苷酸和甲酰胺核苷酸四步反应中，各有1mol ATP的消耗，生成了IMP。在IMP转化成腺苷酸时，由腺苷琥珀酸合成酶催化的反应又另外消耗1mol GTP。所以，从核糖-5-磷酸合成1mol腺苷酸需要消耗7mol ATP。②补救途径合成腺苷酸反应为：腺嘌呤+ 核糖-5-磷酸→腺苷+Pi ，腺苷 + ATP → AMP + ADP ,可见从腺嘌呤补救途径合成1mol 腺苷酸只消耗1mol ATP，比从头合成核糖-5-磷酸节省6mol ATP 。 3．使用放射性标记的尿苷酸可标记DNA分子中所有的嘧啶碱基，而使用次黄苷酸可标记DNA分子中所有的嘌呤碱基，试解释以上的结果。 解答：使用放射性标记尿苷酸后，尿苷酸（UMP）→UDP→CTP→CDP→dCDP→dCTP；UDP →dUDP→dUMP→dTMP→dTDP→dTTP。放射性标记次黄苷酸后，次黄苷酸（IMP）→GMP→GDP →dGDP→dGTP；次黄苷酸（IMP）→腺苷琥珀酸→AMP→ADP→dADP→dATP。 4．为便于筛选经抗原免疫的B细胞和肿瘤细胞的融合细胞，选用次黄嘌呤–鸟嘌呤磷酸核糖转移酶缺陷(HGPRT–)的肿瘤细胞和正常B细胞融合后在HAT(次黄嘌呤–氨甲蝶呤–胞苷)选择培养基中培养，此时只有融合细胞才能生长和繁殖，请解释选择原理。 解答：细胞内核苷酸合成有两条途径，一是从头合成途径，另一条是补救途径。对于B 细胞，由于不能在培养基上繁殖，所以未融合的B细胞不能在培养基上繁殖。对于肿瘤细胞，因为是HGPRT缺陷型，因而它不能通过补救途径合成核苷酸。又因为选择性培养基HAT中含

生物化学简明教程第五版课后习题答案6.酶

生物化学简明教程第五版课后习题答案 6 酶 1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？ 解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。 2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶： 磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase） 碱性磷酸酶（alkaline phosphatase） ●肌酸激酶（creatine kinase） ❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase） ⏹琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase） ☐柠檬酸合酶（citrate synthase） ☐葡萄糖氧化酶（glucose oxidase） ❑谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase） ❒蔗糖酶（invertase） ♦ T4 RNA 连接酶（T4 RNA ligase） 解答：前两个问题参考本章第3节内容。 异构酶类； 水解酶类； ●转移酶类； ❍氧化还原酶类中的脱氢酶； ⏹合成酶类； ☐裂合酶类； ☐氧化还原酶类中的氧化酶； ❑转移酶类； ❒水解酶类； ♦合成酶类（又称连接酶类）。 3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？ 解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结

构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。 4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。 解答：参考本章第5节内容。 5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。接下来，你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用： （1）你将第65位的精氨酸突变为谷氨酸，发现该酶的底物专一性发生了较大的改变，试解释原因； （2）你将第108位的丝氨酸突变为丙氨酸，发现酶活力完全失去，试解释原因； （3）你认为第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中是否相互靠近，为什么？ 解答：（1）第65位的氨基酸残基可能位于酶活性部位中的底物结合部位，对酶的专一性有较大影响，当该氨基酸残基由精氨酸突变为谷氨酸后，其带电性质发生了改变，不再具有与原底物之间的互补性，导致酶的专一性发生改变。 （2）第108位的丝氨酸残基应位于酶活性部位的催化部位，是决定酶是否有活力的关键氨基酸，通常它通过侧链上的羟基起到共价催化的功能，当该残基突变为丙氨酸后，侧链羟基被氢取代，不能再起原有的共价催化作用，因此酶活力完全失去。 （3）第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中应相互靠近，因为这两个氨基酸残基都位于酶的活性部位，根据酶活性部位的特点，参与组成酶活性部位的氨基酸残基在酶的空间结构中是相互靠近的。 6．酶具有高催化效率的分子机理是什么？ 解答：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶―底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。 7．利用底物形变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时，酶与底物的相互作用。 解答：当酶与底物互相接近时，在底物的诱导作用下，酶的构象发生有利于底物结合的变化，与此同时，酶中某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成一个互相契合的复合物，并进一步转换成过渡态形式，在过渡态形式中，酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合，从而降低活化能，增加底物的反应速率。 8．简述酶促反应酸碱催化与共价催化的分子机理。 解答：在酶促反应酸碱催化中，酶活性部位的一些功能基团可以作为广义酸给出质子（例

生物化学简明教程第五版课后习题答案7.维生素

生物化学简明教程第五版课后习题答案 7 维生素 1．什么是维生素？列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。 解答：维生素的科学定义是参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等，水溶性维生素主要包括维生素B族（维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、维生素B12、叶酸、泛酸、生物素）、硫辛酸和维生素C。 2．为什么维生素D可数个星期补充一次，而维生素C必须经常补充？ 解答：维生素D是脂溶性的维生素，可以贮存在肝等器官中。维生素C是水溶性的，不能贮存，所以必须经常补充。 3．维生素A主要存在于肉类食物中，为什么素食者并不缺乏维生素A？ 解答：维生素A可在人体内由植物性食物中的 ―胡萝卜素转化而成。 4．将下面列出的酶、辅酶与维生素以短线连接。 解答： 5．在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？ 解答：NAD+、NADP+、FMN、FAD。 6．试述与缺乏维生素相关的夜盲症的发病机理。 解答：视网膜上负责感受光线的视觉细胞分两种：一种是圆锥形的视锥细胞，一种是圆柱形的视杆细胞。视锥细胞感受强光线，而视杆细胞则感受弱光的刺激，使人在光线较暗的情况下也能看清物体。在视杆细胞中，11―顺视黄醛与视蛋白组成视紫红质。当杆状细胞感

光时，视紫红质中的11―顺视黄醛在光的作用下转变成全反视黄醛，并与视蛋白分离，视黄醛分子构型的改变可导致视蛋白分子构型发生变化，最终诱导杆状细胞产生与视觉相关的感受器电位。全反式视黄醛通过特定的途径可重新成为11―顺视黄醛，与视蛋白组合成为视紫红质，但是在该视循环中部分全反视黄醛会分解损耗，因此需要经常补充维生素A。当食物中缺乏维生素A时，必然引起11―顺视黄醛的补充不足，视紫红质合成量减少，导致视杆细胞对弱光敏感度下降，暗适应时间延长，出现夜盲症状。 7．试述与缺乏维生素相关的脚气病的发病机理，为什么常吃粗粮的人不容易得脚气病？ 解答：脚气病是一种由于体内维生素B1不足所引起的以多发性周围神经炎为主要症状的营养缺乏病，硫胺素在体内可转化成硫胺素焦磷酸，后者作为辅酶参与糖代谢中丙酮酸、α―酮戊二酸的氧化脱羧作用，所以，缺乏维生素B1时，糖代谢受阻，一方面导致神经组织的供能不足，另一方面使糖代谢过程中产生的α―酮酸、乳酸等在血、尿和组织中堆积，从而引起多发性神经炎等症状。维生素B1在谷物的外皮和胚芽中含量很丰富，谷物中的硫胺素约90%存在于该部分，而粗粮由于加工时保留了部分谷物外皮，因此维生素B1含量充足，常吃粗粮的人不容易缺乏维生素B1，因此不易得脚气病。 8．试述与缺乏维生素相关的坏血病的发病机理。 解答：坏血病是一种人体在缺乏维生素C的情况下所产生的疾病。维生素C参与体内多种羟化反应，是胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶维持活性所必需的辅助因子，可促进胶原蛋白的合成。当人体缺乏维生素C时，胶原蛋白合成产生障碍，胶原蛋白数量不足致使毛细血管管壁不健全，通透性和脆性增加，结缔组织形成不良，导致皮下、骨膜下、肌肉和关节腔内出血，这些均为坏血病的主要症状。 9．完整的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败，但是去除蛋白的蛋黄，即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败？ 解答：蛋清中含有抗生物素蛋白，它能与生物素结合使其失活，抑制细菌生长，使鸡蛋不容易腐败。 10．多选题： （1）下列哪一个辅酶不是来自维生素（） A．CoQ B．FAD C．NAD+D．pLp E．Tpp （2）分子中具有醌式结构的是（） A．维生素A B．维生素B1C．维生素C D．维生素E E．维 生素K （3）具有抗氧化作用的脂溶性维生素是（） A．维生素C B．维生素E C．维生素A D．维生素B1E．维 生素D （4）下列维生素中含有噻唑环的是（）

生物化学简明教程第五版课后习题答案11. 蛋白质分解和氨基酸代谢

生物化学简明教程第五版课后习题答案 11 蛋白质分解和氨基酸代谢 1．蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义? 解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。首先可去除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害。其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分，在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。 2．何谓氨基酸代谢库? 解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。 3．氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式? 解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。 4．试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。 解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5¢-磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。吡哆醛-5¢-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5¢-磷酸，同时氨基酸则变成α-酮酸。吡哆胺-5¢-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成吡哆醛-5¢-磷酸，吡哆醛-5¢-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。 5．假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在? 解答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。鸟氨酸作为C 和N的载体，可以促进鸟氨酸循环。谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。抗生素可以抑制肠道微生物的生长，减少氨的生成。 6．什么是鸟氨酸循环，有何实验依据? 合成lmol尿素消耗多少高能磷酸键? 解答：尿素的合成不是一步完成，而是通过鸟氨酸循环的过程形成的。此循环可分成三个阶段：第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。第二阶段为瓜氨酸与氨作用，

生物化学简明教程第4版答案2

9 糖代谢 1．假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C标 记,那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。 （1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。 解答： （1）能找到14C标记的CO2 葡萄糖→→丙酮酸(*C1) →氧化脱羧生成标记的CO2。 （2）能找到14C标记的乳酸丙酮酸(*C1)加NADH+H+还原成乳酸。 （3）能找到14C标记的丙氨酸丙酮酸(*C1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C标记 的丙氨酸。 2．某糖原分子生成n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个α-（1—6）糖苷键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）?如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，将净生成多少mol ATP? 解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n+1个分支及n+1个α-（1—6）糖苷键。如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和 H2O, 将净生成33molATP。 3．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别? 解答：(1)葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。NADH+H+代谢去路不同,在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。 (2)生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP;有氧条件下净生成7mol ATP。 葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡 --二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖1,6 2mol ATP。在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成 2×2.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。 4．O2没有直接参与三羧酸循环,但没有O2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么?丙二酸对三羧酸循环有何作用? 解答：三羧酸循环所产生的3个NADH+H+和1个FADH2需进入呼吸链，将H+和电子传递给O2生成H2O。没有O2将造成NADH+H+和FADH2的积累，而影响三羧酸循环的进行。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。 5．患脚气病病人丙酮酸与α–酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡萄糖的食物后），请说明其理由。 解答：因为催化丙酮酸与α–酮戊二酸氧化脱羧的酶系需要TPP作酶的辅因子, TPP是VB1的衍生物,患脚气病病人缺VB1,丙酮酸与α–酮戊二酸氧化受阻,因而含量比正常人高。 6．油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加，利用生化机制解释该现象，写出所经历的