生物化学综合实验

课程代码：81033111，81033121

课程名称：生物化学综合实验

英文名称：Biochemistry Comprehensive experiments

学分：3 开课学期：7、8

授课对象：生物本科各专业学生先修课程：生物化学

课程主任：朱启忠. 职称：教授. 学位：学士

课程简介：

生物化学技术是生物学等学科的专业技能课，是技能课程中较重要课程之一。生物科学和生物技术的进步和发展与生物化学，特别是生物化学技术的发展密不可分，它是生物学发展的的动力，生物学中任何一项进展都脱离不开生物化学技术。本课程主要从生物化学综合大实验入手，学习生物大分子的分离纯化、电泳、各种层析、离子交换、固定化等技术。

实践教学环节：

本课程设96学时的综合实验课，进行生物化学基本技能训练，实验全部设为开放性实验，注重能力培养。

课程考核：

课程最终成绩=平时成绩*30%+期末考试成绩*70%；

平时成绩由出勤率、试验报告的完成情况决定；

期末考试采取开卷考试。

指定教材：

[1]杨建雄著，《生物化学与分子生物学实验技术教程》，北京，科学出版社，2002.5，第一

版。

参考书目：

[1]张龙翔等编著，《生化实验方法和技术》，北京，高等教育出版社，2001.2，第一版。

[2] 朱启忠主编《生物化学技术指南》，乌鲁木齐市，新疆科技卫生出版社，1995.9，第一

版

生物化学综合实验报告

存车处生物化学综合实验实验报告项目名称：核酸的分离纯化及性质研究指导教师：商亚芳班级：食品科学与工程类13-04班姓名：俞海清学号：2013218687 日期：2015/07/02-07/03 小组成员：俞海清曾斯棋

核酸的分离纯化及其性质研究摘要：提取植物组织DNA和动物肝脏的DNA，先要破碎细胞，然后通过离心获得沉淀。分理出脱氧核糖蛋白（DNP）。利用阴离子除垢剂（SDS），将蛋白质和DNA 分离开来，用氯仿-异戊醇去蛋白质蛋白质变性，然后离心除去变性蛋白质，之后用乙醇将DNA沉淀出来，得到粗蛋白质。为了获得高纯度的DNA，采用适量的RNase来降解残留的RNA，再利用乙醇来提取DNA，重复多次来获得较纯的DNA。再利用DNA紫外吸收特性测定DNA的纯度时，发现提取出来的DNA纯度比较高。利用二苯胺法测定DNA的含量，发现DNA含量偏低。DNA产率很低。最后采用琼脂糖凝胶电泳来分离DNA，测定DNA片段的分子质量。结果实验成功的在紫外线下观察出了标准DNA条带以及待测样品条带。 Abstract: In order to extract the plant’s DNA and the pluck’s DNA.we should break cells,then separate the https://www.360docs.net/doc/c819090109.html,e the SDS to break protein and DNA.Phenol – chloroforM – isoaMyl alcohol Mixture can make protein denaturation .place it on the centrifugal machine to remove the protein .Then,take let the DNA dip into ethylalcohol.it can separate the DNA . In order to obtain high purity DNA, use the right amount of RNase to degradate residual RNA, recycled ethanol to extract DNA over and over https://www.360docs.net/doc/c819090109.html,ing ultraviolet absorption characteristics determine th e purity o f DNA .we found that the purity of DNA is high.Diphenylamine is used to check the content of DNA, the discovery of DNA’s content is low. DNA’s yield is very low.Finally, agarose gel electrophores is used to separate DNA and check molecular weight of DNA fragments.Under the uv light,we found standard DNA bandin g and the banding whic h belong to pending text sample successfully. 关键词：DNA 分离二苯胺乙醇琼脂糖凝胶电泳氯仿-异戊烷 Key words：DNA separate diphenylamine ethylalcohol agarose gel electrophores Phenol – chloroforM – isoaMyl alcohol Mixture 前言：核酸（nucleic acid）是遗传信息的携带者，是基因表达的物质基础。核酸是由许多核苷酸聚合成的生物大分子化合物，为生命的最基本物质之一。核酸广泛存在于所有动植物细胞微生物体内，生物体内的核酸常与蛋白质结合形成核蛋白。无论是进行核酸结构，还是功能研究，首先需要对核酸进行分离和纯化。核酸样品质量将直接关系到实验的成败。在核酸分离提取中最重要的是要防止核酸的生物降解,细胞内或外来的各种核酸酶能消化核酸的磷酸二酯键，破坏核酸一级结构。所用器械和一些试剂需高温灭菌，提取缓冲液中需加核酸酶抑制剂。实验原理： 1.植物组织中核酸的分离与纯化原理：DNA存在于细胞核中，天然状态的DNA

大学生物化学实验报告

大学生物化学实验报告大学生物化学实验报告引言：生物化学实验是大学生物化学课程的重要组成部分，通过实验可以让学生更好地理解和掌握生物化学理论知识，培养学生的实验操作能力和科学研究思维。本篇文章将以一次生物化学实验为例，介绍实验目的、实验原理、实验步骤、实验结果及讨论，并对实验的意义进行探讨。实验目的：本次实验的目的是通过酶的催化作用，研究酶对底物浓度的影响，并探讨酶的最适底物浓度。通过本实验，旨在加深对酶活性和酶底物反应的理解，为生物化学领域的研究提供实验依据。实验原理：酶是一类能够加速生物体内化学反应速率的蛋白质。酶底物反应是酶与底物之间的特异性结合，形成酶底物复合物，进而催化底物转化为产物。酶的活性受到多种因素的影响，其中底物浓度是一个重要的因素。底物浓度低时，酶与底物的结合速率较慢，反应速率较低；而当底物浓度增加时，酶与底物结合的速率增加，反应速率也随之增加。然而，当底物浓度达到一定程度后，酶的活性将达到最大值，此时增加底物浓度已无法进一步提高反应速率，这被称为酶的最适底物浓度。实验步骤： 1. 准备实验所需材料和仪器：酶溶液、底物溶液、酶活力检测试剂盒、试管、移液管等。

2. 将一定量的酶溶液和不同浓度的底物溶液分别加入试管中，并在恒温水浴中预热。 3. 在每个试管中加入相同体积的酶活力检测试剂盒，并迅速混匀。 4. 将每个试管放入恒温水浴中，控制反应温度。 5. 反应一段时间后，取出试管，立即停止反应。 6. 使用酶活力检测试剂盒中的试剂，按照说明书进行检测，并记录各组实验的吸光度值。 7. 根据吸光度值，绘制底物浓度与酶活性的关系曲线。实验结果及讨论：根据实验数据，我们绘制了底物浓度与酶活性的关系曲线。曲线呈现出一种特定的形态，即先上升后趋于平稳。从曲线可以观察到，在底物浓度较低时，酶活性随底物浓度的增加而增加，这是因为底物浓度的增加提高了酶与底物的结合速率。然而，随着底物浓度的进一步增加，酶活性逐渐趋于平稳，这是因为酶的活性已经达到最大值，无法再进一步提高。这一结果验证了酶的最适底物浓度的存在。通过本实验，我们不仅深入了解了酶的催化作用和底物浓度对酶活性的影响，还探讨了酶的最适底物浓度。这对于进一步研究酶的功能和应用具有重要的意义。在生物医学领域，深入了解酶的最适底物浓度，可以为药物研发提供理论依据，提高药物的疗效和安全性。在农业领域，研究酶的最适底物浓度，可以为农作物的种植和育种提供指导，提高农作物的产量和品质。总结：通过本次生物化学实验，我们深入了解了酶的催化作用和底物浓度对酶活性的

大学生物化学实验

生物化学实验安排实验一蛋白质及氨基酸的呈色反应一、实验目的 1、了解构成蛋白质的基本结构单位及主要联接方式 2、了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理 3、学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法二、实验原理 1. 双缩脲反应(biuret reaction) 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。 2. 茚三酮反应(ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 3.苯环的黄色反应 Tyr + 浓硝酸黄色 Trp Phe+少量浓硫酸+浓硝酸黄色 4. 乙醛酸的反应：检测Trp或含Trp蛋白质的反应。当Trp与乙醛酸和浓硫酸在试管中滴加时，产生分层现象，界面出现紫色环。主要是由于蛋白质中的吲哚环作用。 5. 偶氮反应

偶氮化合物都含有-N=N-这样结构，通常作为染料。 6. 醋酸铅反应 ()↓ --→+--+Pb COO NH Pb COOH N H 2222Pr Pr 三、实验步骤 1. 双缩脲反应(biuret reaction) 取1支试管，加乳蛋白溶液（蛋清：水= 1：9）约1ml 和10%NaOH 约2ml ，摇匀，再加1%CuSO4溶液2滴，随加随摇。观察现象，记录。 2. 茚三酮反应(ninhydrin reaction) （1）取2支试管分别加入蛋白质溶液（蛋清：水= 1：9）和甘氨酸溶液1ml ，再各加0.5ml0.1%茚三酮，混匀，沸水浴中加热1-2分钟，观察颜色是否由粉红色变紫红色再变蓝色。（2）在一块小滤纸上滴1滴0.5%的甘氨酸溶液，风干后再在原处滴1滴0.1%茚三酮乙醇溶液，在微火旁烘干显色，观察是否有紫红色斑点的出现。 3. 苯环的黄色反应向6个试管中按下表加试剂，观察现象并记录。鸡蛋清溶液（蛋清：水= 1：9） 4. 乙醛酸的反应：向3个试管中按下表加试剂，观察现象并记录。蛋白质溶液（蛋清：水= 1：20）

生物化学实验报告

生物化学实验报告生物化学是一门研究生命体系中化学成分和物质转换过程的科学，其实验研究对于揭示生命的本质、改善人类生命质量具有重要意义。本文将以实验报告的形式，介绍一次生物化学实验的设计、过程和结果。一、实验目的本次实验的目的旨在从多个方面探究某种生物化学物质的结构、性质及功能，以及探索该物质在生命体系中的作用。具体的实验目标包括： 1. 通过化学方法及相关仪器对该化合物的分子结构进行分析和测定； 2. 对该化合物的氧化还原性进行测定，并探究其可能的氧化还原反应机制； 3. 通过光谱分析、酶活性测定等方法，确定该化合物在生命体系中的作用及其机制；

4. 总结实验结果，探讨该化合物在生物化学领域中的应用及前景。二、实验步骤本次实验主要包括以下步骤： 1. 提取目标化合物。选用某一生物体组织作为原料，在适当的化学反应条件下，经过酶促反应、液液抽提、柱层析等步骤，旨在获得目标化合物的高纯度样品。 2. 分析结构。使用核磁共振(NMR)、高效液相色谱(HPLC)、紫外可见光谱(UV-vis)等现代科学仪器和技术，对提取的化合物进行结构分析和测定，以揭示化合物分子结构，及其性质和可能的反应机制。 3. 氧化还原性测定。利用常用的氧化还原滴定法，对化合物的氧化还原性进行测定，及探究其可能的氧化还原反应机制。

4. 酶活性测定。通过对该化合物活性酶的特定底物的催化反应，测定其反应速率及相关动力学参数，以推测该化合物在生命体系中的作用方式及机制。 5. 总结实验结果。根据所测得的实验数据和分析结果，对该化合物的结构、性质及功能进行总结，即探讨其在生物化学领域中的应用及未来前景。三、实验结果及分析根据实验数据和分析结果，我们可以得出以下结论： 1. 通过化学反应及柱层析等步骤，我们从生物体组织中获得了目标化合物，并通过核磁共振(NMR)等技术分析，揭示了化合物的结构； 2. 通过常用的氧化还原滴定法，我们测定了化合物的氧化还原性，并推测了其可能的氧化还原反应机制；

医学生物化学基本实验

医学生物化学基本实验第一节蛋白定量分析实验蛋白质是一切活细胞和有机体的最重要组成成分，它是构成人体及所有动物机体组织的主要部分。蛋白质是由二十种氨基酸以肽键相互连接而成的复杂的高分子化合物。蛋白质含量可通过它们的物理化学性质，如折射率﹑比重﹑紫外吸收﹑染色等测定而得知，或用化学方法，如微量凯氏定氮﹑folin-酚试剂、双缩脲反应等方法来测定，表2-1为五种蛋白质的测定方法的比较。表五种蛋白质测定方法比较方法灵敏度原理干扰物质凯氏定氮法(Kjedahl法) 0.2～1.0mg 将蛋白质转化为氮，用酸吸收后滴定非蛋白氮（可用三氯乙酸沉淀蛋白质而分离）双缩脲法(Biuret法) 1～20mg 多肽键加碱性铜离子生成紫色络合物硫酸铵；Tris缓冲液；某些氨基酸 Folin-酚试剂法(Lowry法) 5μg 磷钼酸-磷钨酸试剂被 Tyr和Phe还原硫酸铵；Tris缓冲液；甘氨酸；各种硫醇考马斯亮蓝法(Bradford法) 1～5μg 考马斯亮蓝染料与蛋白质结合时其λmax由 465nm变为595nm 强碱性缓冲液； TritonX-100； SDS 紫外吸收法50～100μg 蛋白质中的酪氨酸和色氨酸残基在280nm 处的光吸收各种嘌呤和嘧啶；各种核苷酸实验一双缩脲法测定蛋白质含量【实验目的】掌握双缩脲法测定蛋白质浓度的原理和标准曲线的绘制。【实验原理】蛋白质分子中含有许多肽键，与双缩脲结构类似，在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物（称双缩脲反应）。在一定浓度范围，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，故可用比色法测定蛋白质的含量。含有两个以上肽键的物质才有此反应，故氨基酸无此反应。【实验内容与方法】 1. 标准曲线的制作 (1) 取小试管7支，编号，按表2-2操作表2-2 双缩脲法操作步骤

生物化学实验教案(全)

生物化学实验―教案―

目录实验一糖的颜色反应 (1) 实验二糖的还原作用 (3) 实验三多糖的实验 (4) 实验四糖的旋光性和变旋现象 (5) 实验五血糖的定量测定（葡萄糖氧化酶法） (7) 实验六人血清中总胆固醇的测定 (8) 实验七牛奶中粗脂肪含量的测定 (9) 实验八牛奶中酪蛋白的提取 (11) 实验九牛奶中酪蛋白含量的测定 (12) 实验十氨基酸的纸层析 (14) 实验十一醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质 (16) 实验十二蛋白质的颜色反应 (18) 实验十三蛋白质的沉淀反应 (20) 实验十四 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子质量 (22) 实验十五双缩脲法测定蛋白质浓度 (23) 实验十六考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 (25) 实验十七紫外光吸收法测定蛋白质浓度 (26) 实验十八血清谷丙转氨酶的测定 (28) 实验十九过氧化物酶的作用 (29) 实验二十溶菌酶的提纯结晶 (30) 实验二十一酵母RNA的提取 (31) 实验二十二 RNA的定量测定（苔黑酚法） (32) 实验二十三 DNA的提取及含量测定 (33) 实验二十四荞麦中总黄酮的定性定量研究 (33)

实验一糖的颜色反应 [实验目的及要求] 1. 掌握莫式（Molisch）试验鉴定糖的原理和方法。 2. 掌握塞式（Seliwanoff）试验鉴定酮糖的原理和方法。 3. 掌握杜式(Tollen)试验鉴定酮糖的原理和方法。 [实验原理] 1．莫式试验：糖经无机酸（浓硫酸、浓盐酸）脱水产生糠醛或糠醛衍生物，后者在浓无机酸作用下，能与а-萘酚生成紫红色缩合物。 2．塞式试验：酮糖在浓酸的作用下，脱水生成5-羟甲基糠醛，后者与间苯二酚作用，呈红色反应；有时亦同时产生棕红色沉淀，此沉淀溶于乙醇，成鲜红色溶液。 3．杜式试验：戊糖在浓酸溶液中脱水生成糠醛，后者与间苯三酚结合成樱桃红色物质。 [实验仪器及用品] 仪器：水浴锅。器皿：吸管、试管。实验药品：蔗糖、葡萄糖、淀粉、果糖、阿拉伯糖、半乳糖、а-萘酚、浓硫酸、95%乙醇、间苯二酚、盐酸、间苯三酚。 [实验试剂] 莫式试剂：а-萘酚5g,溶于95%乙醇并稀释至100ml。现用现配，并贮于棕色试剂瓶中。塞式试剂：间苯二酚50mg，溶于100ml盐酸（V H2O：V HCl=2:1），现用现配。杜式试剂：2%间苯三酚乙醇溶液（2g间苯三酚溶于100ml95%乙醇中）3ml,缓缓加入浓盐酸15ml 及蒸馏水9ml。临用时配制。 [实验内容及步骤] 一、莫式实验于4支试管中，分别加入1 ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%淀粉溶液和少许纤维素（棉花或滤纸浸在1 ml水中），然后各加莫式试剂2滴，摇匀，将试管倾斜，沿管壁慢慢加入浓硫酸1.5 ml （切勿振摇！），硫酸层沉于试管底部与糖溶液分成两层，观察液面交界处有无紫色环出现。二、塞式试验于4支试管中，分别加入0.5 ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%果糖溶液，然后各加塞式试剂 2.5ml，摇匀，同时置沸水浴内，比较各管颜色及红色出现的先后顺序。三、杜式试验

生物化学实验

实验一蛋白质的颜色反应与沉淀反应蛋白质分子中的某种或某些基团与显色剂作用，可产生特定的颜色反应。不同蛋白质所含的氨基酸不完全相同，颜色反应亦可不同。颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质亦可产生相同的颜色反应，因此不能仅根据颜色反应的结果决定被测物质是否是蛋白质。颜色反应是一些常用的蛋白物质的定量测定的依据。多数蛋白质是亲水胶体，当其稳定因素被破坏或与某些试剂结合成不溶解的盐后，即产生沉淀。实验材料与仪器鸡（或鸭）蛋白吸管0.5 ml（×1）、1ml（×3）、2 ml（×2）、5ml（×2）滴管试管1.5×15cm（×10）水浴锅电炉吸滤瓶500ml（1）布氏漏斗试剂 1. 卵清蛋白液：将鸡（或鸭）蛋白用蒸馏水稀释20～40倍，2～3层纱布过滤，滤液冷藏备用。 2. 1%苯酚溶液：苯酚1ml，加蒸馏水稀释至100ml。 3. 1%白明胶液：1g白明胶溶于少量热水，完全溶解后稀释至100ml。 4. 米伦（Millon）试剂：40g汞溶于60ml浓硝酸（比重1.42），水浴加温助溶，溶解后加二倍体积蒸馏水，混匀，静置澄清，取上清液备用。此试剂可长期保存。 5. 0.5%茚三酮溶液：0.5g茚三酮溶于95%乙醇并稀释至100ml。 6. 尿素：如颗粒较粗，最好研成细粉末状。 7. 10%NaOH溶液：10gNaOH溶于蒸馏水，稀释至100ml。 8. 浓硝酸：比重1.42 9. 1%硫酸铜溶液：硫酸铜1g溶于蒸馏水，稀释至100ml。 10. 硫酸铵晶体：如颗粒太大，最好研碎。 11. 饱和硫酸铵溶液：蒸馏水100ml，加硫酸铵至饱和。 12. 95%乙醇 13. 结晶氯化钠 14. 2～3%醋酸铅（或AgNO3）：2～3g醋酸铅溶于蒸馏水并稀释至100ml。 15. 5%鞣酸溶液：5g鞣酸溶于蒸馏水并稀释至100ml 16. 饱和苦味酸溶液 17. 1%醋酸溶液：冰醋酸1ml用蒸馏水稀释至100ml。主要内容（一）米伦氏反应 1. 用苯酚实验：取1%苯酚溶液1ml于试管中，加米伦氏剂约0.5ml，小心加热溶液即出现玫瑰红色。 2. 用蛋白溶液实验：取2ml蛋白溶液，加入0.5ml米伦试剂，此时出现蛋白质的沉淀。小心加热，凝固之蛋白质出现红色。 3. 用白明胶（也是一种蛋白）做上述实验，结果如何？（二）双缩尿反应 1. 取少许结晶尿素放在干燥试管中，微火加热，尿素熔化并形成双缩尿，释出之氨可用红色石蕊试纸检测。至试管内有白色固体出现，停止加热，冷却。然后加10%NaOH溶液1ml摇匀，再

生物化学实验3篇

生物化学实验第一篇：分离和纯化酶酶是一种具有催化作用的蛋白质，在生物化学研究中具有重要意义。为了研究酶的性质和机制，需要对酶进行分离和纯化。一、酶的分离方法 1.分离基于酶的物理性质的方法，包括沉淀法、沉降法、过滤法和电泳法等。 2.基于酶的化学性质进行分离的方法，包括离子交换色谱法、凝胶过滤法、亲和层析法和扩散法等。二、酶的纯化方法酶纯化的目的是通过不同的技术方法消除干扰因素，获得特异性高和纯度高的酶。酶纯化一般通过以下步骤完成： 1.初步分离：选择一种合适的分离方法（如沉淀法、凝胶过滤法或离子交换色谱法等），使酶从细胞或组织中分离出来。 2.活性测定：确定所分离出的物质是否为酶。 3.酶的纯化：经过不断的纯化步骤（如扩散法、凝胶层析法、电泳法、亲和层析法等），获得特异性高和纯度高的酶。 4.酶的结构与功能分析：对纯化后的酶进行结构与功能分析，探索其催化机理和调控机制。三、酶的应用酶在生命科学和工业生产中应用广泛，主要应用包括： 1.生命科学领域：用于疾病诊断、药物设计、基因工程、

蛋白质工程和代谢组学等研究。 2.工业生产领域：用于食品加工、医药生产、纺织印染、制浆造纸、环境治理和能源生产等领域。总之，酶的分离和纯化为酶的结构与功能分析和应用提供了基础。随着生命科学和工业生产的不断发展，酶的应用前景日益广阔。第二篇：酶催化反应酶是一种生物催化剂，能够加速生物化学反应，提高反应速率和效率。酶催化反应的基本原理是：酶与底物结合，形成酶底物复合物，通过降低反应的活化能，促进反应速率，使底物转化成产物，最终释放出酶和产物。具体而言，酶催化反应通常包括以下步骤： 1.酶与底物的结合：酶与底物之间形成酶底物复合物，通常通过酶和底物之间的亲和性实现。 2.转化过渡态形成：酶催化的反应需要一定的能量（活化能）才能进行。酶通过与底物结合，改变底物的构象，使底物转化成具有更高自由能的过渡态。 3.过渡态降解：在过渡态中，酶通过结构变化（催化中心的变化）降低了催化反应的活化能，促进了底物的转化，并释放出产物和酶。 4.新复合物形成：反应结束后，酶与产物结合形成酶产物复合物，通常通过酶和产物之间的亲和性实现。总而言之，酶通过特定的机制促进生物化学反应发生，为生命活动提供能源，维持生命活动平衡。第三篇：酶反应动力学酶反应动力学研究的是酶催化反应的速率规律和影响因

生物化学实验

生物化学实验讲义化学工程与技术学院基础部实验一酪蛋白的制备一、目的学习从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。二、原理．牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为 4.7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。三、器材 1 、离心机2、．抽滤装置 3、精密pH试纸或酸度计 4、电炉 5、烧杯 6、温度计．四、试剂与材料 1、牛奶2500mL

2、95％乙醇1200mL 3、无水乙醚1200mL 4、0.2mol／L pH 4.7醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL 5、．乙醇—乙醚混合液2000mL 五、操作 1、将100mL牛奶加热至40℃。在搅拌下慢慢加入预热至40℃、pH 4.7的醋酸缓冲液100 mL。用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7。将上述悬浮液冷却至室温。离心15分钟(3 000r／min)。弃去清液，得酪蛋白粗制品。 2、用水洗沉淀3次，离心10分钟(3000r／min)，弃去上清液。 3、在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2次。最后用乙醚洗沉淀2次，抽干。 4、将沉淀摊开在表面皿上，风干；得酪蛋白纯晶。

5、准确称重，计算含量和得率。含量：酪蛋白g／100mL牛乳(g％) 得率：测得含量 100 % 理论含量思考题 1、制备高产率纯酪蛋白的关键是什么？实验二小麦萌发前后淀粉酶活力的比较一、目的 1.学习分光光度计的原理和使用方法。 2.学习测定淀粉酶活力的方法。 3.了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化。二、原理种子中贮藏的糖类主要以淀粉的形式存在。淀粉酶能使淀粉分解为麦芽糖。 2（C6H10O5）n +nH2O nC12H22O11 麦芽糖有还原性，能使3，5---二硝基水杨酸还原成棕色的3-氨基-5-硝基水扬酸。后者可用分光光度计测

关于高级生物化学与分子生物学综合实验报告

关于高级生物化学与分子生物学综合实验报告一、引言高级生物化学与分子生物学是现代生物学领域中的重要学科，研究的对象涉及生物体内的各种化学反应和分子生物学机制。本实验旨在通过实际操作，探究一些高级生物化学与分子生物学方面的实验操作和实验结果。二、实验目的 1.熟悉DNA的提取与鉴定方法； 2.掌握基因克隆技术，并进行目的基因的克隆； 3.了解蛋白质的表达与检测方法。三、实验材料与方法 1.材料：PCR试剂盒、DNA提取试剂盒、RNA提取试剂盒、质粒、菌落PCR引物、PCR反应裂解液、跑图和变性聚丙烯酰胺凝胶等。 2.方法： a.DNA提取与鉴定：按照DNA提取试剂盒的说明书进行操作，提取样本中的DNA，并使用凝胶电泳检测提取的DNA是否成功。 b.基因克隆：将目的基因的DNA片段扩增后，连接到质粒上，利用细菌进行转化，最后通过PCR和凝胶电泳检测克隆是否成功。 c.蛋白质的表达与检测：利用RNA提取试剂盒提取RNA，再通过反转录PCR方法进行cDNA的合成，最后进行蛋白质的表达和检测。四、实验结果

1.DNA提取与鉴定：经过DNA提取试剂盒的操作，成功从样本中提取到DNA，并通过凝胶电泳发现DNA片段呈现清晰的带状。 2.基因克隆：通过PCR扩增得到目的基因的DNA片段，并成功连接到质粒上。经过细菌转化后，经过PCR和凝胶电泳检测发现克隆成功。 3. 蛋白质的表达与检测：通过RNA提取试剂盒提取到RNA，进行反转录PCR合成cDNA。最后通过Western blot技术检测到蛋白质的表达。五、讨论与分析 1.DNA提取与鉴定：DNA提取试剂盒是一种快速、简便的DNA提取方法，能够有效地提取纯度较高的DNA样本。凝胶电泳是一种常用的DNA鉴定方法，能够通过DNA片段的迁移情况来判断提取的DNA质量和浓度。 2.基因克隆：PCR是一种重要的基因克隆技术，能够高效地扩增目的基因的DNA片段。质粒是一种常用的载体，通过连接目的基因的DNA片段到质粒上，可以实现基因的克隆。细菌转化是将质粒导入到细菌细胞内的方法，通过筛选转化后的细菌，可以判断克隆是否成功。 3. 蛋白质的表达与检测：RNA提取试剂盒能够从细胞中提取到RNA，通过反转录PCR合成cDNA，可以实现蛋白质表达的分析。Western blot 技术是一种常用的蛋白质检测方法，可以通过特异性抗体与目标蛋白质结合来检测其在样本中的表达情况。六、结论通过本次实验，我们成功地完成了DNA的提取与鉴定、基因的克隆以及蛋白质的表达与检测等操作。通过实际操作，我们深入了解了高级生物化学与分子生物学的实验原理和实验方法。实验结果表明，我们的操作是成功的，预期的实验目的也得到了完成。

生物化学实验汇总

实验一蛋白质含量的测定 —考马斯亮蓝G-250染色法一、实验目的：1、学习、掌握利用考马斯亮蓝G-250染色法测定蛋白质含量的原理及方法； 2、掌握分光光度计的使用方法； 3、掌握标准曲线的绘制。二、实验原理: 蛋白质含量测定依法，是生物化学研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有四种古老的经典方法，即定氮法，双缩脲法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。另外还有一种近十年才普遍使用起来的新的测定法，即考马斯亮蓝法（Bradford法）。其中Bradford法和Lowry法灵敏度最高，比紫外吸收法灵敏10～20倍，比Biuret法灵敏100倍以上。定氮法虽然比较复杂，但较准确，往往以定氮法测定的蛋白质作为其他方法的标准蛋白质。值得注意的是，这后四种方法并不能在任何条件下适用于任何形式的蛋白质，因为一种蛋白质溶液用这四种方法测定，有可能得出四种不同的结果。每种测定法都不是完美无缺的，都有其优缺点。在选择方法时应考虑：①实验对测定所要求的灵敏度和精确度； ②蛋白质的性质；③溶液中存在的干扰物质；④测定所要花费的时间。双缩脲法：原理是蛋白质含有两个以上的肽键（-CO-NH-）因此，有双缩脲反应，在碱性溶液中蛋白质与Cu2+形成紫色络合物，其颜色深浅与蛋白质含量成正比，而与蛋白质的相对分子质量及aa成分无关，故可以用来测定蛋白质含量； Folin-酚试剂法（Lowry法）：是双缩脲法的发展，第一步涉及到碱性溶液中铜蛋白质复合物的形成，然后这个复合物还原磷钼酸－磷钨酸试剂，产生深蓝色（钼蓝和钨蓝混合物）比双缩脲法灵敏，但费时；紫外吸收法：蛋白质中一些氨基酸残基中的苯环含有共轭双键，所以蛋白质具有吸收紫外光的性质，最大吸收峰在280nm处，在一定范围内，蛋白质溶液的光吸收值与蛋白质含量成正比，可用作定量测定，简单、灵敏、快速、不耗样品，低浓度的盐类不干扰。考马斯亮蓝法（Bradford法），由于其突出的优点，正得到越来越广泛的应用蛋白质的存在会影响酸碱滴定中所用某些指示剂的颜色变化，从而改变这些染料的光吸收，在此基础上发展了蛋白质染色测定方法涉及的甲基橙、考马斯兰亮蓝、溴甲酚绿和溴甲酚紫。目前广泛使用的染料是考马斯亮蓝。考马斯亮蓝G -250染色法测定蛋白质含量属于染料结合法的一种，考马斯亮蓝G-250在酸性溶液中，游离状态下为棕红色，当它与蛋白质通过范德华键结合后，变为蓝色，蛋白质染料复合物对595nm可见光有最大光吸收，在一定范围内（10-1000μg/ml）其OD595nm值与蛋白质含量成正比，故可用于蛋白质的定量测定。 1、简答下列三种测定蛋白质含量的方法及其原理？（1）双缩脲法；（2）Folin-酚试剂法；（3）紫外吸收法。 2、什么叫分光光度法。分光光度技术 1、定义：利用紫外光、可见光、红外光和激光等测定物质的吸收光谱，利用此吸收光谱对物质进行定性定量分析和物质结构分析的方法，称为分光光度法。使用的仪器称为分光光度计。 2. 朗伯——比尔（Lambert－beer）光吸收定律： A＝－lgT＝εb c （1）A—吸光度，又称光密度“O.D”。（2）T—透光度，T＝I / I。（I。—为照射到吸收池上的光强，I—为透过吸收池的光强）。（3）ε—摩尔吸光系数（L·mol－1·cm－1）。（4）b——样品光程（cm），通常b=1cm。（5）C-——样品浓度（mol/L）。实验二过氧化氢酶活性的测定——碘量法一、实验目的：1、掌握碘量法测定过氧化氢酶活性的原理和方法；

生物化学综合实验习题解答

生物化学综合实验习题解答综合实验一蛋白质的浓度测定―Bradford法 1．制作标准曲线及测定样品时，为什么要将各试管中溶液纵向倒转混合？答：(1)由于蛋白与考马斯亮蓝G-250染料的结合能力不同，纵向倒转混合，充分反应。 (2)标准蛋白加入的量与考马斯亮蓝G-250的体积相差悬殊，纵向倒转混合，充分反应。 2．查阅相关资料、文献，举例说明测定蛋白质的浓度的方法有哪几种，并说明各自的优缺点。答：主要的以下几种：（1）微量凯氏（Kjeldahl）定氮法，优点是测定准确率高，可测定不同形态的样品。缺点是测定过程繁琐。（2）双缩脲法（Biuret法）优点是较快速，不同的蛋白质产生颜色的深浅相近，以及干扰物质少。主要的缺点是灵敏度差。因此双缩脲法常用于需要快速，但并不需要十分精确的蛋白质测定。（３）Folin―酚试剂法（Lowry法）此法的显色原理与双缩脲方法是相同的，即Folin―酚试剂，以增加显色量，从而提高了检测蛋白质的灵敏度。这两种显色反应产生深蓝色的原因是在碱性条件下，蛋白质中的肽键与铜结合生成复合物。Folin―酚试剂中的磷钼酸盐―磷钨酸盐被蛋白质中的酪氨酸和苯丙氨酸残基还原，产生深蓝色（钼兰和钨兰的混合物）。在一定的条件下，兰色深度与蛋白的量成正比。 (４）考马斯亮兰法（Bradford法）考马斯亮兰G-250染料，在酸性溶液中与蛋白质结合，溶液的颜色也由棕黑色变为蓝色。染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸（特别是精氨酸）和芳香族氨基酸残基相结合。在波长为595nm下测定的吸光度值A595，与蛋白质浓度成正比。优点：a. 灵敏度高。b 测定快速、简便，只需加一种试剂。c. 干扰物质少。

生物化学实验内容3篇

生物化学实验内容实验一：糖类的定性和定量分析糖类是重要的生物分子之一，无论是在生物体内还是在工业领域都有着重要的应用。本实验旨在通过定性和定量分析糖类的实验，让学生了解糖类的性质和分析方法。实验一、糖类的定性实验材料：葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、淀粉、碘液、硝酸银、硫酸、苯酚、NaOH、酚酞指示剂步骤： 1.将葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、淀粉各取一份，用水溶解。 2.取5ml的各种糖溶液于试管中，加入2滴苯酚，再加入1ml NaOH溶液和1滴酚酞指示剂，观察是否变色。 3.将1ml的碘液加入每种糖溶液中，观察反应结果。 4.将1ml的硝酸银溶液加入每种糖溶液中，放置后观察反应结果。结果分析： 1.苯酚试剂可以检测出葡萄糖和果糖的存在，经反应产物为红褐色。 2.加入碘液后，葡萄糖和淀粉溶液会呈现出蓝色复合物；果糖溶液则无反应；麦芽糖和蔗糖溶液则会出现棕色沉淀。 3.加入硝酸银溶液后，蔗糖会产生白色沉淀，而麦芽糖和淀粉则无明显反应。

实验二、糖类的定量实验材料：葡萄糖溶液、NaOH溶液、硫酸、费林试剂步骤： 1.将试样称取10mg，加入5ml的NaOH溶液，在沸水浴中加热10min，冷却后将pH值调节至7-8。 2.将所有试剂进行融合，称取0.1g的硫酸和0.5g的费林试剂，放入10ml的水中混合均匀。 3.加入数滴试样到试剂溶液中，混合均匀后沸腾2min，冷却后去除浮渣并将溶液转移到5ml容量瓶中。 4.在溶液中加入几滴酚酞指示剂，并用2.5％NaOH溶液滴加，直至出现红色，记录加滴量。结果分析： 1.根据加入NaOH溶液的体积和试样的含量，可以计算出糖类物质的浓度。 2.费林试剂可以与糖类发生反应，生成物质的深度颜色与糖的含量成正比。实验三、酵母的发酵过程酵母是一类单细胞真菌，可以通过发酵过程产生乙醇和二氧化碳。本实验旨在观察酵母在不同条件下的发酵过程，了解发酵原理和条件对发酵有何影响。材料：酵母、果糖、葡萄糖、蔗糖、麦芽糖、发酵管、氢氧化钠溶液、氢氧化钠的饱和的饱和的水解液、试剂瓶、称瓶步骤： 1.称取3g酵母溶解在50ml水中。 2.在共5个试管中分别加入0.2g的果糖、葡萄糖、蔗糖、

生物化学实验内容

生物化学实验内容生物化学实验内容一、细胞的酶促反应实验实验原理：酶是生物体内起调节和催化作用的一类蛋白质，它能够催化某些基质（叫底物）的反应，促使底物转化成产物的过程。本实验以酵母中的酶为例，研究酵母如何利用葡萄糖进行发酵反应，以产生二氧化碳气体。实验步骤： 1. 准备酵母发酵液：先在酵母粉中加入适量的葡萄糖，加入5%的酵母悬液，搅拌均匀，然后使用减压过滤器将液体过滤，并将过滤出的发酵液倒入操作管内。 2. 制备实验装置：将操作管与气体收集瓶通过U型玻璃管连接起来，用消毒酒精灯将管道消毒，然后将取样器放到气体收集瓶内。 3. 开始实验：将操作管倒置放在气体收集瓶内，然后用黄色指示移交管检测样品PH值。等取样器内的气体达到稳定状态后，记录气体体积和温度，计算出气体的体积（记为V），并使用计算器计算气体里面的CO₂体积比例（%VCO₂=气体中CO₂体积/气体总体积）。 4. 重复实验：重复三次以上实验，计算平均值并分析实验数据。实验结果：根据实验可得，当葡萄糖浓度越高时，发酵液中可产生的二氧化碳气体就会越多。而当发酵液中的酵母数量增加时，发酵反应速率增快，产生的二氧化碳气体也会相应

增多。另外，当发酵温度过低或酸碱度过高，也会影响酵母的生长繁殖和发酵反应。二、酶的催化实验实验原理：酶能够将底物转化成产物，同时不会自身发生变化，其催化作用也受到环境因素的影响。本实验通过比较未加酶的底物和加入酶的底物的反应速率，来探究酶的催化作用。实验步骤： 1. 制备酶溶液：取适量的胰蛋白酶，加入适量的缓冲液，搅拌均匀，制成胰蛋白酶溶液。 2. 制备底物溶液：取适量的葡萄糖溶液，分成两份。其中一份为未加酶的底物。 3. 加入酶溶液：将另一份葡萄糖溶液加入适量的酶溶液中，即为加入了酶的底物溶液。 4. 测定反应速率：分别加入两份底物溶液到不同的试管中，同时开始计时，观察反应产物生成的颜色变化，记录每个时间点的吸光度。 5. 分析实验结果：根据实验数据和曲线分析，可以得出在加入酶的情况下，底物反应速率明显比未加酶的底物快。实验结果：通过实验可以发现，酶对底物的反应速率具有极大的促进作用，而不会影响酶自身的结构和功能。同时，对于不同的底物和酶，其反应速率和催化效果也具有明显的差别，而在温度、酸碱度等因素的影响下，其催化效果也会受到不同程度的影响。

生物化学实验

生物化学实验生物化学实验一、糖的颜色反应及还原作用实验一：糖的颜色反应实验1.1 莫氏实验一、目的掌握莫氏（molisch）实验鉴定糖的原理和方法。二、原理糖经浓无机酸（浓硫酸、浓盐酸）脱水产生糠醛或糠醛衍生物，后者在浓无机酸作用下，能与α-萘酚生成紫红色缩合物，在糖液和浓硫酸的液面间形成紫环，因此又称“紫环反应”，其反应如下图：利用这一性质可以鉴定糖。三、实验器材 1、棉花或滤纸。 2、吸管1.0ml(*4)、2.0ml(*1)。 3、试管1.5*15cm(*4)。四、实验试剂 1、莫氏试剂：称取α-萘酚5g，溶于95%乙醇并稀释至100ml。此试剂需新鲜配置，并贮于棕色试剂瓶中。 2、1%蔗糖溶液：称取蔗糖1g，溶于蒸馏水并定容至100ml。 3、1%葡萄糖溶液：称取葡萄糖1g，溶于蒸馏水并定容至100ml. 4、1%淀粉溶液：讲1g可溶性淀粉与少量冷蒸馏水混合溶液合成薄浆状物，然后缓缓倾入沸蒸馏水中，边加边搅。最后以沸蒸馏水稀释至100ml。五、操作于4支试管中，分别加入1ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%淀粉溶液和少1，摇匀，讲试管2滴1ml水中）。然后各加莫氏试剂许纤维素（棉花或滤纸浸在倾斜，沿管壁慢慢加入浓硫酸1.5ml(切勿振摇！)硫酸层沉于试管底部与糖溶液分成两层，观察液面交界处有无

紫色环出现。六、注意事项 1、试管中加入各种糖后，应做好标记，浓硫酸加入的方式应保持一致。 2、莫氏反应非常灵敏，所用的试剂应洗净，不可再样品中混入纸屑等杂物。 3、当糖浓度过高时，由于浓硫酸对他的焦化作用，将呈现红色及褐色而不呈现紫色，需稀释后再做。思考题： 1、解释α-苯酚反应的原理。 2、用莫氏试验鉴定糖时需注意哪些？试验1.2 塞氏试验一、目的掌握塞氏（Seliwanoff）实验鉴定酮糖的原理和方法。二、原理酮糖在浓酸的作用下，脱水生产5-羟甲基糠醛，后者与间苯二酚作用，呈2，以果红色反应，有时亦同时产生棕色沉淀，此沉淀溶于乙醇，呈鲜红色沉淀糖为例，其反应如下：三、实验器材 1、吸管0.5ml(*3)、5.0ml(*1)。 2、试管1.5cm*15cm（*3）。 3、水浴锅。四、实验试剂 1、塞氏试剂：溶50mg间苯二酚于100ml盐酸中[V(HO):V(HCl)=2:1],临用2时配制。 2、1%果糖溶液：称取果糖1g，溶于蒸馏水并定容至100ml。 3、1%葡萄糖溶液：见实验1.1。 4、1%蔗糖溶液：见实验1.1。五、操作于3支试管中分别加入1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液和1%果糖溶

生物化学综合实验---合肥工业大学精品课程

生物化学综合实验---合肥工业大学精品课程 LT

实验1. 核酸的分离提取及性质研究实验目的核酸的分离纯化是核酸制备及分析的前提和基础，通过本实验将学会和掌握核酸制备的一些基本操作和方法，通过分光光度法和电泳等实验技术研究核酸的性质，同时掌握用RFLP技术分析不同材料之间亲缘关系的方法。实验仪器与试剂主要仪器：研钵、高速离心机、紫外分光光度计、涡旋仪、水浴锅、微量加样器、电泳仪、紫外透射反射分析仪、PCR仪、试管、烧杯、试剂瓶、冰箱。主要试剂：液氮、SDS、CTAB、Tris、乙醇、巯基乙醇、EDTA、氯仿、异丙醇、HCl、蔗糖、NaCl、苯、PCR试剂盒等。要求运用的实验技术紫外分光光度技术、琼脂糖凝胶电泳技术、高速离心技术、限制性内切酶酶解技术、PCR技术等。参考书目（仅供参考，另外可以查阅期刊杂志） 1. 生物化学实验，武汉大学出版 2. 生物化学实验，中国科学技术大学出版社 3. 生物化学实验原理和方法，北京大学出版社

实验2. 蛋白质的分离纯化及性质研究实验目的蛋白质（包括酶）的性质、结构和功能的研究，以及生物体内物质代谢途径的阐明等都是建立在蛋白质和酶的分离纯化基础上的。在蛋白质的分离过程中，必须通过浓度、纯度和活性的测定来决定分离步骤的取舍。酶促反应动力学，尤其是抑制剂酶促反应动力学是研究酶的结构与功能关系的一个重要方面。本实验通过对蛋白质（或酶）的分离纯化、浓度、纯度和活性的测定、动力学进行研究，从而掌握蛋白质和酶的系列研究方法和操作。实验仪器与试剂主要仪器：研钵、纱布、离心机、紫外分光光度计、试管、烧杯、试剂瓶、冰箱、真空泵、透析、层析柱、自动收集器、漏斗等。主要试剂：pH试纸、乙酸、硫酸、NaOH、HCl、硼酸、Tris、硫酸铵、胰蛋白酶等要求运用的实验技术盐析技术、离心技术、柱层析技术、紫外分光光度技术、聚丙烯酰胺凝胶电泳技术、透析技术等。参考书目（仅供参考，另外可以查阅期刊杂志） 1.蛋白质技术手册，科学出版社 2. 现代酶学，华东理工大学出版社 3. 蛋白质电泳实验技术，科学出版社

生物化学实验内容

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《生物化学》实验教学大纲课程类别：专业基础适用专业：本科临床学专业课程总学时：实验学时： 32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程开课实验室名称：生化实验室一、目的和任务生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。

4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。三、考试方法及成绩评定方法四、说明实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社， 2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表

生物化学实验内容

《生物化学实验》内容课程类型：制药工程专业必修实验总学时：32课时开设实验项目数：8个适用对象：2017制药工程1、2班实验教师：段志芳一、实验目标及基本要求生物化学实验是一门独立的实验课程，培养学生生物化学实验基本操作技能、实验数据处理能力、分析问题解决问题的能力和实事求是的科学态度。包括实验时的表现（实验出勤、安全卫生、操作对错、损坏器皿情况等，占50%）及实验报告的完成情况和完成质量（占50%），每个实验按总分为100分为满分进行打分，共8个实验，总评取平均值。四、要求（1）实验过程中同组人可以配合进行；（2）实验报告独立完成，同组人数据相同，不得抄袭他组数据；（3）实验过程若出现失误应向老师汇报后再进行重做；（4）对实验结果进行简单的分析.

实验一植物组织中可溶性总糖的提取一、实验目的 1. 掌握可溶性总糖的概念和性质。 2. 掌握可溶性总糖提取的基本原理。 3．掌握溶解、过滤、洗涤、定容等基本操作技术。二、实验原理可溶性糖是指易溶于水的糖，包括绝大部分的单糖、寡糖，常见的有葡萄糖、果糖、麦芽糖和蔗糖等。它们在植物体内可以充当能量的储存、转移的介质、结构物质和功能分子如糖蛋白的配基。总糖主要指具有还原性的葡萄糖、果糖、戊糖、乳糖和在测定条件下能水解为还原性的单糖的蔗糖、麦芽糖以及可能部分水解的淀粉。可溶性总糖提取方法包括：热水提取法、酶提取法、超声波提取法等。其溶于热水，不溶于60%以上乙醇，所以用热水提取、乙醇沉淀除去部分醇溶性杂质。本实验利用可溶性糖溶于水的特性，将植物磨碎，用热水将组织中的可溶性糖提取出来，结合实验二得到总糖浓度，已知溶液体积和原料重量，可以求出总糖含量。三、实验用品 1.仪器设备：电子天平（精确到0.0g，配称量纸若干）；可控温电加热板或电炉或电热套或水浴锅均可。可共用。 2.玻璃器皿：研钵1套；100mL锥形瓶1个；25mL量筒1个；玻璃棒1根； 100mL烧杯2个；胶头滴管1支；过滤装置1套（铁架台1台+铁圈1个+玻璃漏斗1个+100mL容量瓶1个+洗瓶1个）；不锈钢刮勺1个；剪刀1把。此部分为每组所用，集中到小框里，放置各实验台上。 3.药品试剂：新鲜植物叶片；蒸馏水。 4.其他：9cm滤纸若干（与玻璃漏斗配套）；纸巾若干；标签纸若干。每个洗手池常规配置烧杯刷、毛巾、洗手液。四、实验操作取新鲜植物叶片，洗净表面污物，用滤纸吸去表面水分。称取0.5g，剪碎，加入5～10ml蒸馏水，在研钵中磨成均浆，转入锥形瓶中，用蒸馏水少量多次冲洗研钵，洗出液也转入锥形瓶中，塑料薄膜封口，于沸水中提取30min，提取液冷却后过滤到100ml容量瓶中，同法残渣再提取2~3次，将提取液合并至容量瓶中，用蒸馏水定容至刻度。贴好标签，保存至冰箱中，用于实验二。五、实验结果与讨论 1、观察产品颜色是否与理论相符，若不符合，分析原因。 2、结合实验二结果计算含量六、实验注意事项