2014生物化学思考题1-2章
生物化学课后题1章
第一章一。
叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系？，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。
通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。
为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。
根据侧链结构可分为1.含烃链的。
非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。
2。
含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。
如半胱氨酸。
3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸4.含负性解离基团的酸性氨基酸。
如谷氨酸5.含正性解离截团的碱性氨基酸。
如精氨酸。
二。
简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系？一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
（主要化学键是肽键也包括二硫键）二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。
（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。
主要靠：氢键三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。
（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力）四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基）四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要靠：氢键和离子键。
结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。
氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。
三。
解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系？模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的结构成分。
生物化学第九版习题集 附答案(第一二章)
第一章蛋白质结构与功能一、单项选择题1．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?（）A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．组氨酸2．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的? （）A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应3．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的? （）A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.蛋白质不具有两性解离性质E.以上各项均不正确4．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链? （）A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法E.以上都不是5．尿素不可用于破坏（）A.肽键B. 二硫键C、盐键 D.离子键 E.氢键6．蛋白质变性会出现下列哪种现象（）A．分子量改变B．溶解度降低C．粘度下降D．不对称程度降低E．无双缩脲反应7．关于肽键与肽，正确的是（）A．肽键具有部分双键性质B．是核酸分子中的基本结构键C．含三个肽键的肽称为三肽D．多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E．蛋白质的肽键也称为寡肽链8．蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是（）A．肽键B．二硫键C．酯键D．氢键E．疏水键9．下列不含极性链的氨基酸是（）A．酪氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸10．能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为（）A．除甘氨酸外均为L系B．除丝氨酸外均为L系C．均只含a—氨基D．旋光性均为左旋E．以上说法均不对11．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：（）A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基12．蛋白质的电泳行为是因为：（）A．碱性B．酸性C．中性D．电荷E．亲水性13．蛋白质分子结构的特征元素是：（）A.CB.HC.OD.NE.P14．蛋白质二级结构单元中例外的是（）A.亚基B.α－螺旋C.β－折叠D.β－转角E.无规则卷曲15．下列氨基酸与茚三酮反应显色为蓝紫色例外的是（）A.丙氨酸B. 脯氨酸C.亮氨酸D.半胱氨酸E.甘氨酸16．下列哪种情况不会影响α－螺旋结构的稳定（）A.侧链过大B.侧链过小C.异种电荷D.同种电荷E.脯氨酸17．蛋白质含有下列哪种氨基酸使其具有紫外吸收的性质（）A.色氨酸B. 脯氨酸C.亮氨酸D.半胱氨酸E.甘氨酸18．蛋白质在等电点时不具有的特点是（）A．不带正电荷.B．不带负电荷C．溶解度大D．电泳时在原点不移动E．易变性19．肽键的正确表示方法是（）A．―CO―NH―B．―NO―CH―C．―NH2―CO―D．―NN―CO―E．―CH―NO―20．具有四级结构的蛋白质是（）A.胰岛素B.核糖核酸酶C.谷胱甘肽D.血红蛋白E.以上都是21．蛋白质变性不包括（）A.氢链断裂B.肽键断裂C.疏水作用破坏D.范德华力破坏E.盐键破坏22．核糖核酸酶具有生物学活性时必须具有哪一级结构（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.五级结构23．每克某蛋白质溶液中含氮量为0.02克，则100克该溶液中所含有的蛋白质有多少克（）A.12.50克B.1200克C.6.25克D. 625克E.16克24．下列哪种氨基酸为中性氨基酸（）A.谷氨酸B.精氨酸C.组氨酸D.天冬氨酸E.脯氨酸25．下列哪种氨基酸中含有亚氨基（）A.丝氨酸B.亮氨酸C.脯氨酸D.组氨酸E.蛋氨酸26．下列氨基酸不含硫的是（）A.蛋氨酸B.胱氨酸C.甲硫氨酸D.半胱氨酸E. 色氨酸27．重金属中毒时，可用蛋白质溶液使其沉淀来缓解中毒，若蛋白质的PI＝8，则溶液的PH应为多少（）A.8 B.〈8 C.〉8 D. ≥8 E. ≤828．有关亚基，下列说法不恰当的是（）A.每种亚基都有各自的三维结构B.亚基内除肽链外还可能会有其他的共价键存在C.一个亚基只含有一条多肽链D.亚基单位独立存在时具备原有生物学活性E.亚基与亚基间互相联系29．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）A.氧可氧化Fe2+使之变成Fe3+B. 第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力加强C.这是变构效应的显著特点，有利于血红蛋白执行输氧功能的发挥D.亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变E. 亚基与亚基间互相制约。
生物化学复习题(1-3章)
生物化学复习题第一、二、三章1、生物化学是在什么水平研究生命现象的A 器官B 系统C 分子D 原子E 物质结构2、生物大分子物质是A糖类、脂类、蛋白质、核酸B糖类、脂类、维生素、核酸C糖类、脂类、蛋白质、酶D糖类、脂类、核酸E糖类、脂类、维生素3、下列哪种碱基只存在于RNA分子中：A G B A C T D U E4、、蛋白质一级结构的化学键是：A 氢键B 疏水键C 肽键D 二硫键E 范德华力5、蛋白质中氮的含量约为：A 27% B 19% C 13% D 6.25% E 16%6、32克氮元素相当于多少克样品中蛋白质的含量A 150B 64C 200D 180E 1007、氨基酸的紫外线吸收峰值A 280nmB 260nmC 290nmD 270nmE 300nm8\维持蛋白质二级结构的化学键是：A 氢键B肽键C疏水键D二硫键E范德华力9\非必需氨基酸为：A 色氨酸、苯丙氨酸B 亮氨酸、异亮氨酸C 苏氨酸、结氨酸D 赖氨酸、甲硫氨酸E 谷氨酸、天冬氨酸10\蛋白质的最佳生理需要量：A 30gB 50gC 80gD 60gE 120g11\蛋白质的基本单位是；A 氨基酸B 核糖C 核苷酸D 碱基E 磷酸12、下列哪种氨基酸不是必须氨基酸：A 异亮氨酸B 色氨酸C 蛋氨酸D 苏氨酸E 组氨酸13、氨基酸在其等电点是处于什么状态：A 正电荷B 负电荷C 正负电荷相等D 不一定E以上都不对14、当把氨基酸放在大于等电点的溶液中其状态A 正电荷B 负电荷C 正负电荷相等D 不一定E以上都不对15、蛋白质在其等电点是处于什么状态：A 正电荷B 负电荷C 正负电荷相等D 不一定E以上都不对16、能使蛋白质变性的因素不包括A 高温B 紫外线C 高压D 低温E 重金属20、200g蛋白质的含氮量：A 32gB 16gC 20gD 23gE 18g21、蛋白质的变性是由于：A 蛋白质一级结构被破坏B 蛋白质空间结构被破坏C 蛋白质水解D 蛋白质的辅基充分丢失E 蛋白质失去水化膜22、蛋白质多肽链的方向是：A 从3ˊ端到5ˊ端B 从5ˊ端到3ˊ端C 从C端到N端D 从N 端到C端E 没有方向性23、关于蛋白质四级结构描述正确的是：A 一定有多个不同的亚基B 一定有多个相同的亚基C 亚基必须具有三级结构 D 亚基之间依靠肽键结合起来 E 多为螺旋或片层状结构24、蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小25、RNA主要存在于A 细胞液 B 细胞核 C 线粒体 D 内质网 E 核糖体26、下列哪种碱基只存在于DNA分子中：A G B A C T D U E C27、DNA主要存在于 A 细胞液 B 细胞核 C 线粒体 D 内质网 E 核糖体28、DNA的紫外线吸收峰值A 280nmB 260nmC 290nmD 270nmE 300nm29、DNA 分子的二级结构是：Aα-螺旋 B 双螺旋 C β-折叠 D 茎环结构E 三叶草结构30、DNA的基本单位是：A 脱氧核苷酸B 核苷酸C 核糖D 磷酸E 碱基31、维持α-螺旋和β-折叠结构的主要是：A 二硫键B 氢键C 疏水键D 酯键E 范德华力32、RNA的基本单位是：A 脱氧核苷酸B 核苷酸C 核糖D 磷酸E 碱基33、维持核酸一级结构的化学键是A 肽键B 磷酸二酯键C 氢键D 疏水键E 二硫键34关于碱基配对正确的是A A和TB C和TC C和AD A和GE G和 T35、关于碱基配对正确的是A A和DB C和GC C和AD A和GE G和 T36、酶的化学本质是：A 活性中心B 小分子有机化合物C 核酸D 蛋白质E 以上都不是37、酶的活性中心是指：A 酶分子的中心部位B 辅酶C 酶分子的催化集团D 酶分子的结合集团E 由必需集团构成的具有一定空间构象的区域38、与酶促反应速度成正比关系的影响因素是A 底物浓度B 温度C 溶液的PHD 抑制剂的浓度E 最始温度及PH、底物浓度足够大时的酶浓度39、所有竞争性抑制作用可通过增加何物而接触：A 磺胺B H+浓度C 抑制剂浓度D 底物浓度E 对氨基苯甲酸40、酶原没有活性是因为A 缺乏辅酶或辅基B 酶蛋白肽链合成不完全C 酶原是普通蛋白质D 酶原已经变性E 活性中心未形成或未暴露41、酶的活性中心是指：A 酶分子的中心部位B 辅酶C 酶分子的催化集团D 酶分子的结合集团E 由必需集团构成的具有一定空间构象的区域42、磺胺类药物是下列哪个酶的抑制剂：A 四氢叶酸合成酶B 二氢叶酸合成酶C 四氢叶酸还原酶D 二氢叶酸还原酶E 转肽酶43、影响酶促反应的因素：A 底物浓度B 温度C PHD 酶浓度E 以上都是44、当发生心肌细胞缺血坏死，血液中的乳酸脱氢酶含量明显增多的是：A LDH1B LDH2C LDH3D LDH4E LDH545、当发生急性肝炎时，血液中的乳酸脱氢酶含量明显增多的是：A LDH1B LDH2C LDH3D LDH4E LDH5。
生物化学思考题答案
生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leulm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
生化实验思考题参考答案[1]
![生化实验思考题参考答案[1]](https://img.taocdn.com/s3/m/fb5e0b19f7ec4afe04a1dff5.png)
生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。
从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。
2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。
实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。
间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。
实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法（1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。
（2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答：防止脂质被氧化。
实验六蛋白质等电点测定1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。
结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。
答：2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。
在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。
生物化学习题以及答案 第一章：蛋白质化学
第一章一、蛋白质化学1. 1.在生理pH条件下，带正电荷的氨基酸是(D)A．Ala B．Tyr C．Trp D．LysAla丙氨酸非极性氨基酸pl=6.0 Tyr (Y)酪氨酸极性不带电荷pl=5.66Trp (W)色氨酸非极性氨基酸pl=5.89 Lys（K）赖氨酸极性带正电荷pl=9.74--------------------------------------------------------------------------------2. 如下排列顺序的化合物：苯丙-赖-色-苯丙-亮-赖，可以认为(B)A 是一具有6个肽键的分子B是一碱性多肽 C 是一酸性多肽 D 是一中性多肽Phe-Lys-Trp-Phe-Leu-LysFKWFLK 有两个K，其余都是非极性氨基酸，那么碱性--------------------------------------------------------------------------------3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下最不稳定(C)A 溶液pH大于pIB 溶液pH小于pIC 溶液pH等于pID 溶液pH等于7.40--------------------------------------------------------------------------------4. 蛋白质变性是由于：(B)A 一级结构的改变B 空间结构的改变C 辅基的脱落D 二级结构的改变蛋白质变性二、三级以上的高级结构发生变化或破坏，但一级结构没有破坏。
--------------------------------------------------------------------------------5. 维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是：（B）p21A 肽键B 肽键原子间的氢键C 侧链间的氢键D 二硫键多肽链中有脯氨酸时，α-螺旋就会被中断，因为脯氨酸的α-亚氨基上氢原子参与肽键的形成后，再没有多余的氢原子形成氢键。
生物化学课后习题1-3
生物化学（上册）课后习题第一章糖类1、环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体？为什么？25=32因为环状己醛糖含有5个不对称碳原子。
单糖由直链变成环状结构后，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
羰基碳上形成的差向异构体称异头物。
2、含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能含有多少个异构体（不包括异头物）？含同样残基的糖蛋白上的二糖将有多少个异构体？每个单糖单位都能作为羰基供体，与另一个单糖单位的5个羟基形成糖苷键（C1,C2，C3，C4，C6），于是α-D-吡喃半乳糖-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳糖-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖-D-吡喃半乳糖苷和β-D-吡喃葡萄糖-D-吡喃半乳糖苷各有五种，共5*4=20种。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2，C3，C4，C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4*4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16*2=32个。
5、D-葡萄糖的α、β异头物的比旋（【α】20D）分别为+112.2º和+18.7º.当α-D-吡喃葡萄糖晶体溶于水时，比旋将由+112.2º降至平衡值+52.7º.计算平衡混合液中α和β异头物的比率。
假设开链形式和呋喃形式可忽略。
忽略开链形式和呋喃形式。
设：α-D-吡喃葡萄糖所占比例x%，则β-D-吡喃葡萄糖所占比例为(100-x）%。
已知25℃,1ml溶液和1dm旋光管中，α-D-吡喃葡萄糖旋光度+112.2º，β-D-吡喃葡萄糖+18.7º，平衡时葡萄糖溶液的旋光度+52.7º。
根据平衡时旋光度是组成各成分旋光度的加和，列出关系式如下：112.2x%+18.7(100-x）%=52.7,解方程得x=36.5α-D-吡喃葡萄糖比例为36.5%，β-D-吡喃葡萄糖比例为63.5%。
生化生物化学问答(1)重点知识总结
1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
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第一章 绪论
1. 什么是手性中心、手性分子，具有手性中心的分子是手性分子吗？
2. 什么是构型？甘油醛的DL 构型如何区分？具有多个手性中心的分子构型如何表示？
3. 什么是旋光性？DL 型与左右旋光性具有相关性吗？
4. 什么是旋光异构？什么是几何异构？ 什么是立体异构
5. 什么是构象？构象与构型如何区别？
6. 生物体内单糖一般为D 型、组成蛋白质的氨基酸为L 型，思考生物进化过程中这种构型的选择有何生理学意义？
第二章 氨基酸
1. 什么是氨基酸、什么是α、β或γ氨基酸？生物体内氨基酸都是α氨基酸吗？
2. 组成蛋白质的常见氨基酸的构型通式如何表示？组成蛋白质的常见氨基酸具有哪些结构特性？组成蛋白质的氨基酸都是L 型?都具有旋光性吗？
3. 组成蛋白质的常见20种氨基酸均是极性分子吗？侧链基团的极性情况如何？
4. 什么是氨基酸的等电点？组成蛋白质常见氨基酸的等电点如何计算？计算的原理是什么？在pH 7的溶液中其带点性质如何？
5. 判断题 1) 组成蛋白质的20种氨基酸都有一个不对称性的α-碳原子，所以都有旋光性。
2) 蛋白质分子中因为含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。
3) 亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
4) 组成蛋白质的氨基酸均是L-型氨基酸，除甘氨酸外都是左旋的。
5)
自由在很高或很低pH 值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。
⒍ 溶液的pH 可以影响氨基酸的等电点。
5. 有四种氨基酸，其解离常数分别为： 氨基酸 pK 1
（α-COOH ）
pK 2
（α-NH 3
+
）
pK 3
（R 基）
Cys 1.71 8.33 10.78 Glu 2.19 9.67 4.25 Arg 2.17 9.04 12.48 Tyr
2.20 9.11 10.07
问：⑴ 四种氨基酸的等电点分别是多少？⑵ 四种氨基酸在pH7的电场中如何移动？
6. 将丙氨酸溶液调至pH8，然后向该溶液中加入过量甲醛，当所得的溶液用碱反滴至pH8时，消耗0.2mol/L
NaOH溶液250ml，问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？
7. Gly-Ile二肽，先已掌握氨基和羧基缩合成酰胺键的反应条件，设计合成该二肽的实验步骤。