南京中医药大学2014生物化学重点
南京中医药大学生物化学题库
南京中医药大学生物化学题库生物化学题库第一章蛋白质的结构与功能（一）A1型题1 ．某一溶液中蛋白质的百分含量为55%，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为 AA ．8.8%B ．8.0%C ．8.4%D ．9.2%E ．9.6%2 ．蛋白质分子中的氨基酸属于下列哪一项？ CA ．L-β-氨基酸B ．D-β-氨基酸C ．L-α-氨基酸D ．D-α-氨基酸E ．L、D-α-氨基酸 3 ．属于碱性氨基酸的是 CA ．天冬氨酸B ．异亮氨酸C ．组氨酸D ．苯丙氨酸E ．半胱氨酸4 ．280nm波长处有吸收峰的氨基酸为 DA ．丝氨酸B ．谷氨酸C ．蛋氨酸D ．色氨酸E ．精氨酸5 ．维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 EA ．盐键B ．二硫键C ．肽键D ．疏水作用E ．氢键 6 ．下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是 BA ．多肽链中氨基酸的排列顺序B ．氨基酸分子间通过去水缩合形成肽链C ．从N-端至C-端氨基酸残基排列顺序D ．蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置E .通过肽键形成的多肽链中氨基酸排列顺序7 ．下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是 BA ．谷胱甘肽中含有胱氨酸B ．谷胱甘肽中谷氨酸的α-羧基是游离的C ．谷胱甘肽是体内重要的氧化剂D ．谷胱甘肽的C端羧基是主要的功能基团E ．谷胱甘肽所含的肽键均为α-肽键8 ．有关蛋白质二级结构错误的描述是 DA .蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复结构B ．二级结构仅指主链的空间构象C ．多肽链主链构象由每个肽键的二个二面角所决定D ．整条多肽链中全部氨基酸的空间位置E ．无规卷曲也属二级结构范畴9 ．有关肽键的叙述，错误的是 DA ．肽键属于一级结构内容B ．肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面C ．肽键具有部分双键性质D ．键旋转而形成β- 折叠E ．肽键中的C-N 鍵长度比N-Cα单键短10 ．有关蛋白质三级结构描述，错误的是 AA ．具有三级结构的多肽链都有生物学活性B ．亲水基团多位于三级结构的表面C ．三级结构的稳定性由次级键维系D ．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构E ．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果11 ．正确的蛋白质四级结构叙述应该为 CA ．四级结构的稳定性由次级键维系B ．蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C ．蛋白质亚基间由非共价键聚合D ．四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件E ．蛋白质都有四级结构 12 ．下列正确描述血红蛋白概念是 BA ．血红蛋白是含有铁卟啉的四个亚基球蛋白B ．血红蛋白氧解离曲线为 S 型C ．1个血红蛋白可于1个氧分子可逆结合D ．血红蛋白不属于变构蛋白E ．血红蛋白的功能与肌红蛋白相同 13.蛋白质α-螺旋特点有 CA ．为左手螺旋B ．螺旋方向与长轴垂直C ．氨基酸侧链伸向螺旋外侧D ．肽键平面充分伸展E ．靠盐键维系稳定性 14.蛋白质分子中的无规则卷曲结构属于 AA ．二级结构B ．三级结构C ．四级结构D ．结构域E ．以上都不是15.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是 CA ．主链骨架呈锯齿状B ．氨基酸侧链交替位于扇面上下方C ．β-折叠的肽键之间不存在化学键D ．β-行式结构，也有平行式结构E ．肽链充分伸展 16.下列有关氨基酸的叙述，错误的是 CA ．丝氨酸和苏氨酸的侧链都含有羟基B ．异亮氨酸和缬氨酸都有分支C ．组氨酸和脯氨酸都是亚氨基酸D ．苯丙氨酸和色氨酸都为芳香族氨基酸E ．精氨酸和赖氨酸都属于碱性氨基酸 17．常出现于肽链转角结构中的氨基酸为 AA ．脯氨酸B ．半胱氨酸C ．谷氨酸D ．甲硫氨酸E ．丙氨酸18．在各种蛋白质中含量相近的元素是 BA ．碳B ．氮C ．氧D ．氢E ．硫 19. 下列氨基酸中含有羟基的是 B A .谷氨酸、天冬酰胺 B ．丝氨酸、苏氨酸 C ．苯丙氨酸、酪氨酸D ．半胱氨酸、蛋氨酸E ．亮氨酸、缬氨酸20．蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 DA .含硫氨基酸的含量B ．肽链中的肽键C ．碱性氨基酸的含量D ．芳香族氨基酸的含量E ．脂肪族氨基酸的含量21. 下列有关肽的叙述，错误的是 DA .肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物B ．组成肽的氨基酸分子都不完整C ．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D ．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质 E ．根据N-末端数目，可得知蛋白质的肽链数22. 关于蛋白质二级结构的描述，错误的是 EA .每种蛋白质都有二级结构形式B ．有的蛋白质几乎全是β-折叠结构C ．有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构D ．几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中 E ．大多数蛋白质分子中有β-转角和三股螺旋结构23．每种完整蛋白质分子必定有 CA .α-螺旋B ．β-折叠C ．三级结构D ．四级结构E ．辅基24．胰岛素分子A链与B链的交联是靠 BA .氢键B ．二硫键C ．盐键D ．疏水键E ．Vander Waals力25．关于蛋白质亚基的描述，正确的是 DA .一条多肽链卷曲成螺旋结构B ．两条以上多肽链卷曲成二级结构C ．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质D ．每个亚基都有各自的三级结构E ．以上都不正确 26. 蛋白质的空间构象主要取决于 AA .肽链氨基酸的序列B ．α-螺旋和β-折叠C ．肽链中的氨基酸侧链D ．肽链中的肽键E ．肽链中的二硫键位置 27．蛋白质溶液的稳定因素是 C A .蛋白质溶液的粘度 B ．蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥C ．蛋白质分子表面带有水化膜D ．蛋白质溶液属于真溶液E ．以上都不是 28．能使蛋白质沉淀的试剂是 BA .浓盐酸B ．硫酸铵溶液C ．浓氢氧化钠溶液D ．生理盐水E ．以上都不是29．盐析法沉淀蛋白质的原理是 AA .中和电荷，破坏水化膜B ．盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C ．降低蛋白质溶液的介电常数D ．调节蛋白质溶液的等电点E ．以上都不是30. 血清白蛋白（pl为4.7）在下列哪种pH值溶液中带正电荷 AA .pH4.0B ．pH5.0C ．pH6.0D ．pH7.0E ．pH8.0（三）B1型题A ．酸性氨基酸B ．支链氨基酸C ．芳香族氨基酸D ．亚氨基酸E ．含硫氨基酸 1 ．甲硫氨基酸是 : A B C D E 正确答案：E2 ．色氨酸是 : A B C D E正确答案：C3 ．缬氨酸是 : A B C D E 正确答案：B4 ．半胱氨酸是 : A B C D E正确答案：E5．脯氨酸是: A B C D E正确答案：DA ．二级结构B ．结构域C ．模序D ．三级结构E ．四级结构6．锌指结构是： A B C D E正确答案：C7．无规卷曲是： A B C D E正确答案：A8．纤连蛋白RGD三肽是： A B C D E 正确答案：C9．在纤连蛋白分子中能与DNA结合的结构是： A B C D E 正确答案：B10.亚基间的空间排布是： A B C D E 正确答案：EA ．构象改变B ．亚基聚合C ．肽键断裂D ．二硫键形成E ．蛋白质聚集 11．蛋白质协同效应发生时可出现： A B C D E正确答案：A12．蛋白质一级结构被破坏时出现： A B C D E 正确答案：C13．蛋白质变性时出现： A B C D E 正确答案：A14．蛋白质四级结构形成时出现： A B C D E 正确答案：B15．蛋白质水化膜破坏时出现： A B C D E 正确答案：E（四）X型题 1 ．脯氨酸属于A ．亚氨基酸B ．碱性氨基酸C ．极性中性氨基酸D ．非极性疏水氨基酸 E.以上都不正确正确答案：AD 2 ．谷胱甘肽A ．是体内的还原型物质B ．含有两个特殊的肽键C ．其功能基团是巯基D ．为三肽 E.以上都不正确正确答案：ACD3 ．a-螺旋A ．为右手螺旋B ．绕中心轴盘旋上升C ．螺距为0.54nmD ．靠肽键维持稳定 E.以上都不正确正确答案：ABC 4 ．空间构象包括A ．β-折叠B ．结构域C ．亚基 D. 模序 E.以上都不正确正确答案：ABCD5. 分子伴侣A ．可使肽链正确折叠B ．可维持蛋白质空间构象C ．在二硫键正确配对中起重要作用D. 在亚基聚合时发挥重要作用E.以上都不正确正确答案：AC6．蛋白质结构域A ．都有特定的功能B ．如折叠的较为紧密的区域C ．属于三级结构D.存在每1种蛋白质中E.以上都不正确正确答案：ABC7．蛋白质变性A ．有肽键断裂而引起B ．都是不可逆的C ．可使其生物活性丧失 D.可增加其溶解度 E.以上都不正确正确答案：C 8．血红蛋白A 由4个亚基组成B ．含有血红素C ．其亚基间可发生负协同效应D.与氧结合呈现双曲线性质E.以上都不正确正确答案：AB9．蛋白质一级结构A 是空间结构的基础B ．指氨基酸序列C ．并不包括二硫键 D.与功能无关 E.以上都不正确正确答案：AB 10．蛋白质三级结构A 存在于每个天然蛋白质分子中B ．是指局部肽段空间构象C ．包括模序结构D.属于高级结构E.以上都不正确正确答案：CD第二章核酸的结构与功能（一）A1型题1．核酸中核苷酸之间的连接方式是 BA.2'，3'-磷酸二酯键B. 3'，5'-磷酸二酯键C.2'，5'-磷酸二酯键D. 糖苷键E. 氢键正确答案：B 2. 与 pCAGCT互补的DNA序列是 AA.pAGCTGB. pGTCGAC. pGUCGAD. pAGCUE.pAGGUG 正确答案：A3．DNA双螺旋结构模型的描述中哪一条不正确 CA.腺嘌呤的克分子数等于胸腺嘧啶的克分子数B.同种生物体不同组织中的DNA碱基组成极为相似C. DNA双螺旋中碱基对位于外侧D.二股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的氢键连接E.维持双螺旋稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力正确答案：C4．符合DNA结构的正确描述是 DA.两股螺旋链相同B.两股链平行，走向相同C. 每一戊糖上有一个自由羟基 D.戊糖平面平行于螺旋轴 E.碱基对平面平行于螺旋轴正确答案：D5．RNA和DNA彻底水解后的产物 CA.核糖相同，部分碱基不同B.碱基相同，核糖不同C.碱基不同，核糖不同D.碱基不同，核糖相同E.碱基相同，部分核糖不同正确答案：C6. DNA和RNA共有的成分是 CA.D-核糖B.D-2-脱氧核糖C.鸟嘌呤D.尿嘧啶E.胸腺嘧啶正确答案：C7. 核酸具有紫外吸收能力的原因是 AA.嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B.嘌呤和嘧啶中有氮原子C.嘌呤和嘧啶中有硫原子D.嘌呤和嘧啶连接了核糖E.嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团正确答案：A 8. 有关DNA双螺旋模型的叙述哪项不正确 C A.有大沟和小沟 B.两条链的碱基配对为T=A,G≡C C.两条链的碱基配对为T=G,A≡C D.两条链的碱基配对为T=A,G≡CE.一条链是5'→3',另一条链是3'→5'方向正确答案：C9. DNA超螺旋结构中哪项正确 CA.核小体由DNA和非组蛋白共同构成B.核小体由RNA和H1,H2,H3,H4各二分子构成C.组蛋白的成分是H1,H2A,H2B,H3和H4D.核小体由DNA和H1,H2,H3,H4各二分子构成E.组蛋白是由组氨酸构成的。
药学本科生物化学各章复习重点
生化复习第四章蛋白质的化学要点汇总蛋白质：多种氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质具有多样性的生物学功能作为生物催化剂（酶）?代谢调节作用（激素）?免疫保护作用（抗体）?物质的转运和存储（转运蛋白）?运动与支持作用（胶原蛋白）?控制生长和分化（激活或阻遏蛋白）?参与细胞间信息传递（受体）?生物膜的功能（离子泵）?氧化供能（18%）?必需氨基酸：人体不能合成，必需从食物中获取的一类氨基酸。
主要有：苯丙、蛋、缬、苏、异亮、?亮、色、赖8种氨基酸等电点(isoelectric point，pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势?及程度相等，成为兼性（两性）离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构：整条多肽链通过肽键形成的氨基酸残基排列顺序。
?肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
蛋白质二级结构：局部肽链的主链骨架原子通过氢键形成的三维结构，并不涉及氨基酸残基侧链的?构象。
肽单元：参与肽键的6个原子C 、C、O、N、H、 C位于同一平面。
? 21α -螺旋(①右旋；②3.6个AA残基/螺旋；③1个肽单元N-H和第四个肽单元C=O形成氢键；④侧链R在螺旋外侧。
常见如角蛋白，肌红蛋白）β-折叠（①各链伸展使肽平面之间折叠成锯齿状；②各链平行排列通过氢键相连；③各链走向相同或相反；④侧链R在片层上下方；⑤可在分子内或分子间形成。
常见如蚕丝蛋白）基序：也称超二级结构（或模体），在许多蛋白质分子中，可发现2到3个具有二级结构的肽段，在?空间上相互接近，形成一个有规则和具有特定功能的二级结构组合。
如：αα，βαβ，βββ。
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且发挥特定生物学功能的区域。
?蛋白质三级结构：整条多肽链通过疏水键、离子键、氢键等形成的三维结构。
有些蛋白质含有二条或多条多肽链，每条肽链都有完整的三级结构，这种多肽链称为蛋白质的亚基。
南京中医药大学生物化学复习资料教材
第一章蛋白质的结构与功能1.等电点：在某一PH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正电荷和负电荷相同，其净电荷为零，此溶液的PH值即为该蛋白质的等电点。
2.蛋白质的一级结构：N-端到C-端氨基酸排列顺序。
由肽键维持3.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是肽链主链骨架原子的相对空间位置。
由氢键维持3.蛋白质的三级结构：整条肽链中全部aa残基的相对空间位置，整条肽链所有原子在三维空间的排布。
由氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键维持。
4.变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构像被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。
5.中性溶液中带正电的氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸，精氨酸，组氨酸。
6.中性溶液中带负电的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸、谷氨酸。
第二章核酸的结构与功能1.增色效应：DNA变性后，双链螺旋被破坏，分子内部的碱基暴露，DNA在260nm处紫外吸收增强。
2.Tm值：指使50%的DNA变性，也就是A260达到最大值的50%时的温度。
3.DNA的一级结构：核苷酸自5’端至3’端的碱基排列序列。
4.DNA的二级结构：双螺旋结构（DNA由两条多聚脱氧核苷酸单链组成，反向平行，直径2.73nm，螺距3.54nm；核糖与磷酸在外侧；DNA双链间形成互补碱基对）由疏水堆积力和氢键维持5.DNA的三级结构：超螺旋结构（原核：环状；真核：核小体为基本单位）6.tRNA含有多种稀有碱基，tRNA含有茎环结构，二级结构似三叶草（氨基酸臂、反密码环、二氢尿嘧啶环、T-Ψ环、额外环），三级结构是倒L形。
第三章酶1.全酶：酶蛋白和辅助因子结合在一起成为全酶。
2.辅酶：凡是酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤除去的称辅酶。
3.辅基：与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤除去的称辅基。
4.同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生化复习重点内容
生化复习重点内容绪论课时：共1学时目的要求1．熟识生物化学的含义、主要内容和发展。
2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。
教学内容1．生物化学的含义、任务和主要内容。
2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。
3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。
4．生物化学的学习方法。
思考题1.什么就是生物化学？医学生物化学的主要任务？2.生物化学的主要研究内容就是什么？3.生物化学与其他医药各学科的关系？第一章蛋白质的结构与功能课时：共6学时目的要求1．掌控蛋白质的共同组成和分子结构；氨基酸及蛋白质的化学性质。
2．熟识蛋白质在生命活动过程中的重要性；蛋白质的拆分提纯。
3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽；了解多肽链中氨基酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。
教学内容1．蛋白质详述：⑴蛋白质在生命过程中的重要性。
⑵蛋白质的分类。
2．蛋白质的分子组成：⑴蛋白质的元素共同组成：含n量占到整个分子量16%⑵蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为l-?-氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。
⑶肽键和肽：肽键的构成、肽的概念⑷体内某些关键的活性肽3．蛋白质的分子结构：⑴蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。
⑵蛋白质的空间结构：二级（二级结构的主要形式和模体概念）、三级（包含结构域与分子伴侣概念）、四级结构（包含亚基概念）。
4．蛋白质结构与功能关系⑴一级结构与功能关系⑵空间构象与功能关系5．蛋白质的化学性质及其拆分提纯：⑴蛋白质的化学性质两性电离和等电点；胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固；紫外吸收特征；呈色反应。
⑵蛋白质的拆分和提纯透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心⑶多肽链中氨基酸的序列分析⑷蛋白质空间结构测量思考题1.氨基酸的结构特点。
2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？4.试比较蛋白质与多肽的区别。
生化重点 山中医
蛋白质化学1.生物样本中蛋白质克数=6.26*含氮克数2.构成天然蛋白质的氨基酸有20种3.除甘氨酸外，其余都为氨基酸的a-碳原子均为手性碳原子。
4.除脯氨酸外其他为a氨基酸。
脯氨酸为a亚氨基酸。
5.必需氨基酸：缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，甲硫氨酸，苏氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸6.丙氨酸结构式7.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸结构式8.碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸7.氨基酸的理化性质：1.氨基酸的两性电离和等电点。
（判断带什么电）2.a-氨基酸与茚三酮水合物发生反应，生成蓝色化合物。
3.氨基酸的紫外吸收性质。
芳香族氨基酸。
络氨酸，色氨酸的吸收峰为280nm，苯丙氨酸的吸收峰为260nm。
8.蛋白质一级结构化学键：肽键和二硫键。
9.蛋白质二级结构化学键：氢键。
a-螺旋，B-折叠10.蛋白质的一般性质：1，蛋白质的紫外吸收特性。
238nm。
2，蛋白质的两性电离和等电3、蛋白质的呈色反应。
含有两个或两个以上肽键的化合物能与碱性硫酸铜反应，呈现紫红色，称为双缩脲反应。
茚三酮反应。
11.蛋白质的稳定因素：水化膜，相同电荷12.蛋白质的变性：高温，超声波，X射线，强酸，强碱，重金属离子表现：1、水中的溶解度降低。
2、黏度增加。
3、结晶能力消失。
4、易被蛋白酶水解。
5、紫外吸收减弱（酒精，使增强）6、丧失生物医学活性（与天然蛋白质的主要区别）破坏化学键：次级键，二硫键。
13.蛋白质的分离纯化鉴定技术：透析，沉淀（盐析法破坏水化膜蛋白质不变性）核酸化学1.核酸的基本组成单位：核苷酸2.核苷酸水解：戊糖（β-D-核糖、β-D-2-脱氧核糖），磷酸，含氮碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、嘧啶碱以N-1、嘌呤碱以N-9位与核糖的C-1’位形成N-β-核苷键。
4.核酸的连接方式：由许多单核苷酸通过3’-5’-磷酸二酯键连接而成5.DNA的二级结构——双螺旋结构模型：1、DNA分子由两条相反平行脱氧多核苷酸链绕同一中心轴形成的右手双螺旋结构。
医学生物化学知识点总结
医学生物化学知识点总结医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究人体生命过程与生物分子之间的相互关系。
本文将就医学生物化学的若干知识点进行总结，以便读者深入理解该领域的重要概念和原理。
一、生物大分子的基本特征生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
它们都具有一定的结构特点和功能，其中蛋白质是最为复杂的一类大分子。
蛋白质由氨基酸组成，可以通过肽键连接在一起形成多肽链。
其功能多样，包括酶促反应、结构支持和信号传导等。
二、酶促反应与酶动力学酶是生物体内催化反应的生物催化剂，它能够加速反应速率并降低活化能。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
酶动力学研究酶催化速率与底物浓度之间的关系，包括酶动力学参数的测定和酶反应的速率方程等。
三、生物能量代谢与三大能量物质生物体内的能量代谢主要依赖于三大能量物质：葡萄糖、脂肪和蛋白质。
葡萄糖通过糖酵解和三羧酸循环产生三磷酸腺苷（ATP）作为细胞内的能量储备。
脂肪是最有效的能量储存物质，而蛋白质则在特定情况下被分解为氨基酸，供能使用。
四、核酸结构与遗传信息传递核酸是遗传信息的存储和传递分子，包括DNA和RNA。
DNA是双螺旋结构，由一条脱氧核糖核苷酸链和一条互补的链组成。
RNA分为信使RNA、核糖体RNA和转运RNA等多种类型，它们参与到蛋白质的合成过程中。
五、生物膜与细胞信号传导生物膜是细胞内外的分隔膜，具有选择性通透性。
磷脂是构成细胞膜的主要成分，它们通过疏水作用形成脂双层结构。
细胞信号传导则通过细胞膜上的受体、信号转导分子和效应器等组成的信号转导通路实现。
六、酸碱平衡与血液酸碱平衡调节酸碱平衡是维持机体内部环境稳定的重要生理过程，主要通过呼吸系统和肾脏来调节。
在血液中，酸碱平衡主要通过碳酸氢根离子和碳酸根离子之间的平衡来实现，而呼吸酸中毒和代谢性碱中毒则是常见的酸碱平衡紊乱疾病。
总结：通过对医学生物化学的知识点进行梳理和总结，我们深入了解了生物大分子的特征、酶促反应与酶动力学、生物能量代谢、核酸结构与遗传信息传递、生物膜与细胞信号传导以及酸碱平衡等内容。
生化重点
最近一直在看生化，本来想和大家分享一点心得，奈何等我考完研大家也要期末考了，只能先草草写一点。
本资料适合用于两三天突击，学霸们也可以在头脑里过一遍。
文中仅述及要点，基本的概念需要靠自己翻书去看。
我们所学的生化可以通俗地分为三大部分：生物各类分子的结构及功能、三大代谢、遗传信息的传递。
南农在前两部分出题的分布比较平均，但第二部分更难，而且在大题中有所偏重。
第三部分属分子生物学，考得较少。
闲话少叙，直入正题。
第一部分生物各类分子的结构及功能1、糖类：单糖、寡糖、多糖等的基本概念，简单记住即可，不是重点（后面的代谢才是关键）。
顺带提一下，南农的生化书最差的一点就是没有讲直链糖是怎么成环的，弄得大家一头雾水，但也有个好处，就是不用考什么构型构象的数目了。
（解释见附注）2、脂质也没什么太难的东西，考得很少，随便看看就行（当然有余力的记下来更好）。
3、氨基酸：关于20 种氨基酸，结构式没必要记，知道大概基团就行。
三字母缩写有的能用读音记，不能的可以用联想记忆。
记不下来的话也不要纠结，最多一两题选择。
必需氨基酸有个经典口诀：一家写两三本书来（异甲缬亮色苯苏赖）。
这部分还要记以下这些：有无极性（看R基）、所带电荷（酸负碱正，可以用“酸腐”来记；碱性AA：拣来精读，赖氨酸、精氨酸、组氨酸）、理化性质（芳香族氨基酸：色老笨，顺序一定要记清，紫外吸收：色>酪>苯丙）。
等电点pI的计算方法要记得，取平均值，酸性是两个小的平均，碱性是两个大的平均，应该会考一题。
三个主要的反应、分离分析（电泳有一道小题）都略略看一下。
4、谷胱甘肽的概念及作用记一下。
蛋白质的各级结构及维持的作用力、变性是重点，名词解释跟问答里经常考，α-螺旋的三个数据要背一下。
5、核酸（也很重要，但不难）：核苷酸的结构同样也没必要背，DNA双螺旋的主要数据,DNA 的变性、复性、增色效应、熔解温度（也叫熔点，概念与物理上不同），PCR，杂交。
7、酶：在第一部分里南农很喜欢考酶。
生物化学前五章知识点
生物化学第一～第五章知识点第一章蛋白质
1. 生物化学
2. 酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸
2. N末端和C 末端
3. 蛋白质的等电点（PI）
4. 比较蛋白质的变性作用与沉淀作用
第二章核苷酸
1. 核苷酸组成
2. 核酸变性
3. DNA的Tm值
4. 基因
5. 核酸有几类？它们在细胞中的分布、功能如何？
第三章酶化学
1. 酶的活性中心
2. 酶的必需基团
3. 酶原及酶原激活
4. 米氏常数Km
5.酶的可逆抑制作用
6.酶的竞争性抑制作用
7.酶的非竞争性抑制作用
8.酶的反竞争性抑制作用
第四章糖代谢
1.底物水平磷酸化；
2.糖酵解；
3.三羧酸循环及其生物学意义；
4.糖异生作用及其生理意义；
5.磷酸戊糖途径的生理意义
6.糖异生与糖酵解能同时进行吗？为什么？
7.血液中葡萄糖的来源和去路如何？人体是如何维持血糖水平的稳定的？
第五章脂类代谢
1. 酮体；酮体是怎样产生的？酮体可以利用吗？简述酮体产生的意义？
2. 脂肪酸的β-氧化
3. 脂肪酸的合成及分解
补充考点：人体新陈代谢有哪几种调节机制？（必考）
答：生物体新陈代谢的调控可概括为三个水平：
①整体水平：主要指激素、神经介质等对生物体的整体调节；
②细胞水平：主要指细胞内膜系统对细胞的分割调控；
③分子水平：分子水平的调节是最根本的调节。
主要包括酶活性调节和酶浓度调节。
酶活性调节快速灵敏，酶浓度调节是调节酶的基因表达，从根本上调节了酶的数量。
多酶复合体的形成也可使催化效率大大提高。
医学生物化学重点总结
医学生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA和RNA两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA 一级结构相同点 1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C 二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
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四个营养物质之间转换
糖→R-5-P→核酸←嘧啶碱,嘌呤碱←氨基酸
糖→乙酰CoA→脂肪酸,胆固醇↔脂肪↔3-磷酸二羟丙酮←乙酰CoA
糖↔a-酮酸↔（非必须）氨基酸
氨基酸→乙酰CoA→脂肪酸、胆固醇、丝氨酸、蛋氨酸→胆碱、胆胺→磷脂
转录复制的异同
模板，原料，引物，酶，产物，配对
复制（DNA双链，dNTP(N=AGCT)，需要，DNA聚合酶，A-T,G-C)
转录（DNA一条链，NTP(NGCU)，不需要，RNA聚合酶，RNA，A-U A-T G-C）
谷氨酸参与的反应生成物酶（Pr代谢）
1. L-谷氨酸脱氢酶在体内分布广泛（肌肉组织除外），活性高，能催
化L-谷氨酸氧化脱氨基，生成NH3和a-酮戊（竖横）酸
谷氨酸+NAD(P)++H20（相互转化符号）a-酮戊（竖横）酸
+NAD(P)H+H++NH3
2. 谷氨酸酰胺的运氨作用：谷氨酸酶催化谷氨酸和NH3合成谷氨酰
胺，反应消耗ATP
糖酵解途径
1. 糖酵解的反应过程
（1）一分子葡萄糖生成1,6-二磷酸果糖消耗两分子ATP
（2） 1,6二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛
（3）两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP
2. 糖酵解的生理意义：
（1）糖酵解是相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式
（2）某些组织在有氧是通过糖酵解供能
（3）糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料。