生物化学课后题1章
生物化学课后题1章
第一章一。
叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系？，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。
通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。
为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。
根据侧链结构可分为1.含烃链的。
非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。
2。
含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。
如半胱氨酸。
3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸4.含负性解离基团的酸性氨基酸。
如谷氨酸5.含正性解离截团的碱性氨基酸。
如精氨酸。
二。
简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系？一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
（主要化学键是肽键也包括二硫键）二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。
（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。
主要靠：氢键三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。
（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力）四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基）四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要靠：氢键和离子键。
结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。
氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。
三。
解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系？模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的结构成分。
生物化学第九版习题集 附答案(第一二章)
第一章蛋白质结构与功能一、单项选择题1．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?（）A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．组氨酸2．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的? （）A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应3．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的? （）A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.蛋白质不具有两性解离性质E.以上各项均不正确4．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链? （）A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法E.以上都不是5．尿素不可用于破坏（）A.肽键B. 二硫键C、盐键 D.离子键 E.氢键6．蛋白质变性会出现下列哪种现象（）A．分子量改变B．溶解度降低C．粘度下降D．不对称程度降低E．无双缩脲反应7．关于肽键与肽，正确的是（）A．肽键具有部分双键性质B．是核酸分子中的基本结构键C．含三个肽键的肽称为三肽D．多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E．蛋白质的肽键也称为寡肽链8．蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是（）A．肽键B．二硫键C．酯键D．氢键E．疏水键9．下列不含极性链的氨基酸是（）A．酪氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸10．能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为（）A．除甘氨酸外均为L系B．除丝氨酸外均为L系C．均只含a—氨基D．旋光性均为左旋E．以上说法均不对11．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：（）A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基12．蛋白质的电泳行为是因为：（）A．碱性B．酸性C．中性D．电荷E．亲水性13．蛋白质分子结构的特征元素是：（）A.CB.HC.OD.NE.P14．蛋白质二级结构单元中例外的是（）A.亚基B.α－螺旋C.β－折叠D.β－转角E.无规则卷曲15．下列氨基酸与茚三酮反应显色为蓝紫色例外的是（）A.丙氨酸B. 脯氨酸C.亮氨酸D.半胱氨酸E.甘氨酸16．下列哪种情况不会影响α－螺旋结构的稳定（）A.侧链过大B.侧链过小C.异种电荷D.同种电荷E.脯氨酸17．蛋白质含有下列哪种氨基酸使其具有紫外吸收的性质（）A.色氨酸B. 脯氨酸C.亮氨酸D.半胱氨酸E.甘氨酸18．蛋白质在等电点时不具有的特点是（）A．不带正电荷.B．不带负电荷C．溶解度大D．电泳时在原点不移动E．易变性19．肽键的正确表示方法是（）A．―CO―NH―B．―NO―CH―C．―NH2―CO―D．―NN―CO―E．―CH―NO―20．具有四级结构的蛋白质是（）A.胰岛素B.核糖核酸酶C.谷胱甘肽D.血红蛋白E.以上都是21．蛋白质变性不包括（）A.氢链断裂B.肽键断裂C.疏水作用破坏D.范德华力破坏E.盐键破坏22．核糖核酸酶具有生物学活性时必须具有哪一级结构（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.五级结构23．每克某蛋白质溶液中含氮量为0.02克，则100克该溶液中所含有的蛋白质有多少克（）A.12.50克B.1200克C.6.25克D. 625克E.16克24．下列哪种氨基酸为中性氨基酸（）A.谷氨酸B.精氨酸C.组氨酸D.天冬氨酸E.脯氨酸25．下列哪种氨基酸中含有亚氨基（）A.丝氨酸B.亮氨酸C.脯氨酸D.组氨酸E.蛋氨酸26．下列氨基酸不含硫的是（）A.蛋氨酸B.胱氨酸C.甲硫氨酸D.半胱氨酸E. 色氨酸27．重金属中毒时，可用蛋白质溶液使其沉淀来缓解中毒，若蛋白质的PI＝8，则溶液的PH应为多少（）A.8 B.〈8 C.〉8 D. ≥8 E. ≤828．有关亚基，下列说法不恰当的是（）A.每种亚基都有各自的三维结构B.亚基内除肽链外还可能会有其他的共价键存在C.一个亚基只含有一条多肽链D.亚基单位独立存在时具备原有生物学活性E.亚基与亚基间互相联系29．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）A.氧可氧化Fe2+使之变成Fe3+B. 第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力加强C.这是变构效应的显著特点，有利于血红蛋白执行输氧功能的发挥D.亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变E. 亚基与亚基间互相制约。
生物化学习题集
《生物化学》课后习题第一章蛋白质一、单项选择题1．某一蛋白质样品的含氮量为2.4克，该样品中蛋白质的含量约为A．11克 B．12克 C．13克 D．14克 E．15克2．维持蛋白质一级结构的主要化学键是A．肽键 B．氢键 C．疏水键 D．盐键3．组成蛋白质的氨基酸有A．300种 B．8种 C．20种 D． 12种4．蛋白质溶液稳定的因素是A．蛋白质分子表面的同性电荷 B．蛋白质分子表面的水化膜和同性电荷C．蛋白质分子表面的水化膜 D．蛋白质结构中的二硫键5．蛋白质的基本单位是A．L-α-氨基酸 B．D-α-氨基酸 C．L-β-氨基酸 D．D-β-氨基酸6．血清中某蛋白质的等电点为6.0，在下列哪种缓冲液中电泳时会向正极移动A pH 4.3 B pH 5.0 C pH 6.0 D pH7.07．蛋白质一级结构是指A．氨基酸种类与数量 B．分子中的各种化学键C．多肽链的形态和大小 D．氨基酸残基的排列顺序8．蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于：A.一级结构 B．二级结构 C.三级结构 D．四级结构9．不是必需氨基酸的是A.缬氨酸 B．苯丙氨酸 C.半胱氨酸 D．亮氨酸10．关于蛋白质的四级结构描述正确的是A. 蛋白质都有四级结构蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C.亚基间通过非共价键聚合D.四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件11．下列有关蛋白质变性的描述中，正确的是A.蛋白质变性由肽键断裂而引起的B. 蛋白质变性增加其溶解度C. 蛋白质变性后一定沉淀D.蛋白质变性可使其生物活性丧失二、名词解释1.肽键2.蛋白质的一级结构3.蛋白质的等电点4.蛋白质的变性5. 必需氨基酸三、简答题1.蛋白质元素组成的特点是什么？有何实际应用？2.说出蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点。
3.说出蛋白质各级结构的含义及维持各级结构的化学键。
4. 举例说明蛋白质变性的实际应用。
生物化学基础课后题总结 (总)
第一章蛋白质的结构和功能1、名词解释肽单元、一、二、三、四级结构2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？第二章核酸的结构与功能1、概念（1）核酸的一级结构（3）DNA分子变性（4）核酸分子杂交2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？3、B型DNA 双螺旋结构要点。
5、真核生物mRNA的结构特点。
6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？7、试述RNA的种类及其主要功能。
第三章糖1、单糖的构型2、单糖聚合反应的化学键名称？3、常见的均多糖是哪四种？第四章脂类生物膜1、生物膜由哪些脂类化合物组成？它们共同的理化性质是什么？2、在动植物组织中，脂肪酸在组成和结构上有何特点？3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水中能形成怎样的结构？为什么？4、何谓生物膜？在结构上有何特点？5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？6、生物膜有何重要的生理功能？第五章酶名词解释酶活性中心Km 酶原与酶原激活酶的特异性同工酶全酶酶的必需基团1、酶与催化剂相比有何异同？2、酶特异性的种类3、Km的生理意义4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？6、什么是酶的别构调节？有何特点？7、何谓酶的共价修饰？有何特点？第六章维生素和辅酶1、维生素的概念与分类2、维生素与辅酶的关系3、了解常见的维生素缺乏症第七章糖代谢名词解释糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生问答题1.掌握糖酵解过程的能量计算。
生物化学第一章蛋白质习题含答案
生物化学第一章蛋白质习题含答案蛋白质习题一、是非题1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。
2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。
3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。
4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。
5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。
6．酸和酶水解蛋白质得到的氨基酸不产生消旋作用。
7．用层析技术分离氨基酸是根据各种氨基酸的极性不同。
8．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。
9．从细胞内提取出某种物质，凡是用羧肽酶A水解不产生游离氨基酸的，可肯定地判断它是非肽物质。
10．蛋白质构象的变化伴随自由能的变化，最稳定的构象自由能最低。
11．刚性平面结构的肽单位是蛋白质主链骨架的重复单位。
12．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。
13．同一种氨基酸的对映体旋光度相等但方向相反。
14．烷基化和烃基化都是与氨基酸的氨基发生的反应。
15．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。
16．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。
17．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。
18．从原子组成上可以把肽键看作是一种酰胺键．但两者并不完全相同。
肽键的实际结构是一个共振杂化体，6个原子位于同一个面上。
19．甘氨酸与D-甘油醛的构型相同。
20．氨基酸自动分析仪可以鉴定除色氨酸以外的所有氨基酸。
2I．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。
22．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。
23．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。
24．肌红蛋白和血红蛋白的α和β链有共同的三级结构。
25．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。
26．有机溶剂引起蛋白质变性的主要原因之一是降低介质的介电常数。
27．免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白。
28．蛋白质的磷酸化和去磷酸化作用是由同一种酶催化的可逆反应。
生物化学习题以及答案 第一章：蛋白质化学
第一章一、蛋白质化学1. 1.在生理pH条件下，带正电荷的氨基酸是(D)A．Ala B．Tyr C．Trp D．LysAla丙氨酸非极性氨基酸pl=6.0 Tyr (Y)酪氨酸极性不带电荷pl=5.66Trp (W)色氨酸非极性氨基酸pl=5.89 Lys（K）赖氨酸极性带正电荷pl=9.74--------------------------------------------------------------------------------2. 如下排列顺序的化合物：苯丙-赖-色-苯丙-亮-赖，可以认为(B)A 是一具有6个肽键的分子B是一碱性多肽 C 是一酸性多肽 D 是一中性多肽Phe-Lys-Trp-Phe-Leu-LysFKWFLK 有两个K，其余都是非极性氨基酸，那么碱性--------------------------------------------------------------------------------3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下最不稳定(C)A 溶液pH大于pIB 溶液pH小于pIC 溶液pH等于pID 溶液pH等于7.40--------------------------------------------------------------------------------4. 蛋白质变性是由于：(B)A 一级结构的改变B 空间结构的改变C 辅基的脱落D 二级结构的改变蛋白质变性二、三级以上的高级结构发生变化或破坏，但一级结构没有破坏。
--------------------------------------------------------------------------------5. 维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是：（B）p21A 肽键B 肽键原子间的氢键C 侧链间的氢键D 二硫键多肽链中有脯氨酸时，α-螺旋就会被中断，因为脯氨酸的α-亚氨基上氢原子参与肽键的形成后，再没有多余的氢原子形成氢键。
生物化学习题及答案
第一章???? 核酸?(一)名词解释1．单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
2．磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3．不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
4．碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
5．反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6．顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7．核酸的变性与复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
8．退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
9．增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
10．减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
11．噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
12．发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
13．DNA的熔解温度：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
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第一章
一。
叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系
，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20
中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分
子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。
通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。
为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。
根据侧链结构可分为1.含烃链的。
非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。
2。
含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。
如半胱氨酸。
3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸
4.含负性解离基团的酸性氨基酸。
如谷氨酸
5.含正性解离截团的碱性氨基酸。
如精氨酸。
二。
简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系
一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
（主要化学键是肽键也包括二硫键）
二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。
（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。
主要靠：氢键
三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。
（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力）
四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基）
四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要靠：氢键和离子键。
结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。
氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。
三。
解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系
模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的结构成分。
其中一类是具有特
殊功能的超二级体。
常见的折叠有，
a-b转角-a,
链-b转角-链，
链-b转角-a-b转角-链。
其总有其特征性的氨基酸序列，发挥其特殊功能。
结构如锌指结构。
（一个a，两
个反平行的贝塔折叠的三肽）。
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行
其功能，称为结构域。
结构域可看作是秋装蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的
三维空间结构。
结构域是三级结构层次上的独立功能区。
四。
举例说明蛋白质结构和功能关系
1.蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的一级机构指:肽链中氨基酸残基(包括二硫键的位置)的排列顺序。
一级结构是蛋白质空间机构的基础,包含分子所有的信息,且决定蛋白质高级结构与功能。
.一级结构的变异与分子病
蛋白质一级结构是空间结构的基础,与蛋白质的功能密切相关,一级机构的改变,往往引起蛋白质功能的改变。
例如:镰刀形细胞贫血病
镰状红细胞贫血病的血红蛋白(HbS)与正常人的血红蛋白(HbA)相比,发现,两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化,这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。
在这个八肽中,β链N端第6位氨基酸发生了置换, HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基,即蛋白质的一级机构发生了变化。
.序列的同源性
不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质,同源蛋白质的一级机构具有相似性,称为序列的同源性。
最为典型的例子,
例如:细胞色素C(Cyt c)
Cyt c是古老的蛋白质,是线粒体电子传递链中的组分,存在于从细菌到人的所有需氧生物中。
通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。
亲缘越近的物种,Cyt c中氨基酸残基的差异越小。
如人与黑猩猩的Cyt c完全一致,人与绵羊的Cyt c有10个残基不同,与植物之间相差更多。
蛋白质的进化反映了生物的进化。
2.蛋白质空间结构与功能的关系
天然状态下,蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构,称为蛋白质的天然构象或三维构象。
三维构象与蛋白质的功能密切相关。
.一级结构与高级结构的关系:
一级结构决定高级机构,当特定构象存在时,蛋白质表现出生物功能;当特定构象被破坏时,即使一级构象没有发生改变,蛋白质的生物学活性丧失。
例如:牛胰核糖核苷酸酶A(RNase A)的变性与复性
当RNase A处于天然构象是,具有催化活性;
当RNase A处于去折叠状态时,二硫键被还原不具有催化活性;当RNase A恢复天然构象时,二硫键重新形成,活性恢复。
.变构效应
变构效应:是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用,这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。
蛋白质在执行功能是时,构象发生一定变化。
例如:肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合
两种蛋白质有很多相同之处,结构相似表现出相似功能。
这两钟蛋白质都含有血红素
辅基,都能与氧进行可逆结合,因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。
但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。
血红蛋白则不同,在氧分压较高时,血红蛋白几乎被氧完全饱和;而在氧分压较低时,血红蛋白与氧的亲和力降低,释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
原因是:在氧分压高环境时,血红蛋白的一个亚基与氧分子结合后产生构象改变,这种构象改变通过亚基间的相互作用,引起其他亚基也发生构象改变,是其他亚基转变为有利于氧分子结合的构象,加速了其他亚基与氧分子结合。
在氧分压较低是,血红蛋白中结合的氧分子可能脱去,当分子中的一个亚基脱去氧后,也发生构象改变,并通过亚基间相互作用虚实其他亚基改变为不利于结合氧分子的结构,从而迅速地脱去氧。
.朊病毒与构象病构象病:指的是由于蛋白质构象异常而产生的疾病。
构象病是由肽链的错误折叠而引起的例如:动物身上的:疯牛病、羊瘙痒病等人类身上的:库鲁病、克-雅氏病、帕金森症、阿兹海默症等综上所述:蛋白质的结构决定其功能。
五。
简要叙述蛋白质理化性质在蛋白质分离，纯化中的应用
•电荷 Charge：
等电聚焦 isoelectricfocussing
离子交换 Ion-Exchange
等电点沉淀 Isoelectric precipitation
•疏水性 Hydrophobicity：
反相层析 Reverse phase chromatography
疏水层析Hydrophobic interaction chromatography •亲和性 Affinity：
染料配体层析 Dye ligand chromatography
共价层析 Covalent chromatography
生物特异层析 Biological specific chromatography 免疫吸附层析 Immunoadsorption chromatography
金属鳌合层析 Metal Affinity Chromatography •分子量 Molecular Weight：
透析 Dialysis
超滤 Ultrafiltration
凝胶过滤 Gel filtration
SDS-PAGE电泳 Electrophoresis
•溶解度 Solubility：
盐析Salt out
有机溶剂沉淀 Organic solvent precipitation
结晶 Crystallization
萃取 Extraction。