动物生物化学复习总结
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
第二节蛋白质的结构层次1．肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点来源：中国执业兽医师网发布时间：2011-10-13 查看次数：260动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
动物生物化学知识点复习
组分
磷酸
戊糖
碱
嘌呤
基
嘧啶
两类核酸的分子组成
RNA
磷酸
DNA
核糖 U
脱氧核糖
AG
C
T
核苷酸的紫外吸收
碱基中含有共轭双键， 最大吸收峰 260 nm 左右
核酸溶液紫外吸收以摩尔磷的吸光度表示， 摩尔磷即相当摩尔核苷酸。
（P）＝ 30.98 A
WL
ε：摩尔吸光系数 A：吸收值 W：每升溶液磷重量 L ：比色杯内径
由于共振作用，所有核苷酸的碱基都吸收紫外光，核酸在 260 nm 附近有强大光吸收。
第5章 糖类
糖类的本质： 多羟基醛、多羟基酮 多羟基醛或多羟基酮的衍生物
指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个-螺旋或-转角)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
2. 结构域 (domain) 指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。
四. 蛋白质的三级结构
（一）三级结构的概念
(一) 四级结构的概念
(１) 有关四级结构的一些概念 亚基(单体)，同多聚，杂多聚
(２) 四级缔合的驱动力 主要有范氏作用力，氢键，离子键和疏水作用力，其中疏水作用力最为重要，二硫键对于稳定四级结构有重要意义。
(３) 亚基相互作用的方式 亚基之间的分布有各种各样的对称关系。
第4章 核酸
核酸的一级结构：一分子核苷酸的3’-位羟基与另一分子核苷酸的5’-位磷酸基通过脱水可形成3’,5’-磷酸二酯键，将两分子核苷酸连接起来。
动物生物化学重点笔记
动物生物化学重点笔记动物生物化学是研究动物体内化学物质的组成、结构、性质、代谢及其调节的一门科学。
它对于理解动物的生命活动、疾病发生机制以及动物生产等方面都具有重要意义。
以下是动物生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要功能。
1、蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，常见的氨基酸有 20 种。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链经过折叠、盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构有α螺旋、β折叠等，三级结构是整条多肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性与复性等特性。
变性会导致蛋白质的空间结构破坏，从而失去其生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链组成，碱基之间遵循互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C 配对）。
2、 RNA 的种类和功能RNA 有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA （rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质合成；tRNA 转运氨基酸；rRNA 参与核糖体的构成。
3、核酸的复制与转录DNA 复制是半保留复制，通过解旋、引物结合、延伸等步骤完成。
转录是以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和作用条件温和等特点。
2、酶的活性中心酶的活性中心是酶与底物结合并发挥催化作用的部位。
3、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
4、酶的调节酶的调节包括酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）和酶含量的调节。
四、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。
动物生物化学考研知识点总结
《动物生物化学》考试大纲一、蛋白质化学1、蛋白质的化学组成掌握蛋白质元素组成的特点；掌握蛋白质基本组成单位-氨基酸的基本结构及常见氨基酸的名称、结构及分类。
掌握氨基酸的主要理化性质。
掌握必需氨基酸的概念及种类。
2、蛋白质的化学结构及高级结构掌握蛋白质的氨基酸组成及蛋白质一级结构的概念；掌握肽的概念；掌握蛋白质的二级结构、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构的基本概念及维持蛋白质高级结构的作用力；掌握二级结构的基本类型3、多肽、蛋白质结构与功能的关系掌握分子病及变构效应的概念；掌握蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的高级结构与功能的关系；掌握蛋白质的变性、复性的概念、表现及机理。
掌握日常生活中对变性的利用的预防的实例。
4、蛋白质的理化性质掌握蛋白质的两性解离和等电点；掌握蛋白质电泳的基本概念、原理及实验室常见的电泳技术；掌握蛋白质分子质量测定的常用方法及原理；掌握盐析、透析的原理及蛋白质的胶体性质；掌握蛋白质沉淀的方法及应用；掌握蛋白质的紫外吸收的应用二、核酸1、核酸的种类、分布与功能2、核酸的化学组成掌握核酸的元素组成、分子组成核苷酸的生物学作用3、核酸的分子结构掌握DNA的分子结构、碱基组成及性质；掌握RNA的分子结构及碱基组成三、酶1、酶的概念及作用特点掌握酶、酶活力、比活力、酶活力单位的概念酶的作用特点：高效性、专一性、酶的不稳定性、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
酶的底物专一性：结构专一性和立体化学专一性2、酶的化学结构掌握辅酶、辅基、维生素的概念；掌握几种重要辅酶（辅基）的结构及功能3、酶的结构与功能的关系掌握酶的活性中心、必需基团、酶原、酶原的激活、同工酶的概念；掌握酶原激活的本质及意义4、酶的作用机理掌握酶的作用机理及酶作用高效率的机制5、酶促反应的动力学掌握酶促反应速度的因素底物浓度对酶促反应速度的影响：米氏方程、米氏常数及其意义pH 的影响温度的影响酶浓度的影响激活剂的影响抑制剂的影响：抑制作用与抑制剂、抑制作用类型（竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制）、常见抑制剂类型别构酶的概念6、酶活性的调节掌握变构调节与共价修饰调节的概念及方式7、酶的命名及分类掌握酶的命名及分类四、糖代谢1、概述掌握糖的生理功能及糖在动物体内的代谢概况；掌握血糖的来源和去路2、糖原的合成与分解掌握糖原的合成和分解的主要过程3、糖酵解掌握糖酵解的概念、糖酵解的历程（细胞定位、反应历程）、糖酵解中产生的能量、糖酵解的生物学意义4、葡萄糖的有氧分解掌握葡萄糖的有氧分解的概念、过程及意义5、糖异生掌握糖异生作用的概念及糖异生途径的反应历程6、磷酸戊糖途径掌握磷酸戊糖途径的生理意义五、生物氧化1、生物氧化概述掌握生物氧化的概念及特点2、生物氧化中水的生成掌握呼吸链的概念及组成；掌握两条呼吸链的排列顺序；掌握呼吸链的抑制作用3、胞液NADH进入线粒体的穿梭机制掌握胞液NADH进入线粒体的两种穿梭方式4、生物氧化中ATP的生成掌握ATP在生物体中的作用及生成方式；掌握呼吸链上氧化与磷酸化偶联的部位；掌握解偶联作用五、脂代谢1、脂类及其生理功能掌握脂类在生物体的重要作用；掌握不饱和脂肪酸的概念；掌握脂肪的分解代谢；掌握酮体的概念、生理意义；酮病的发生机制；掌握丙酸的代谢2、脂肪的合成代谢掌握乙酰辅酶A的来源及转运；丙二酰单酰辅酶A的形成；从头合成与β-氧化的比较3、脂类在体内运转的概况掌握血脂的概念、血浆蛋白的结构与分类；掌握血浆脂蛋白的主要功能六、含氮小分子的代谢1、蛋白质的营养作用掌握饲料蛋白质的生理功能；掌握氮平衡的概念、蛋白质的生物学价值；2、氨基酸的一般分解代谢掌握氨基酸的一般分解代谢；掌握氨基酸的三种转氨基作用及三种作用的比较3、氨的代谢掌握动物体内氨的来源与去路；掌握氨的转运；掌握尿素循环的过程4、α－酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成掌握α－酮酸的代谢5、核苷酸的代谢掌握嘌呤核苷酸从头合成的概念、嘌呤环各原子的来源；掌握嘧啶核苷酸从头合成的概念、嘧啶环各原子的来源七、物质代谢的联系与调节掌握物质代谢的基本目的；掌握主要营养物质之间的代谢联系和相互影响八、DNA的生物合成－复制掌握中心法则、基因表达的概念；掌握复制的概念；掌握参与大肠杆菌DNA复制的酶和蛋白质因子；原核细胞DNA的复制过程；逆转录：逆转录酶及其催化特性；cDNA；掌握DNA 的损伤与修复九、RNA的生物合成－转录掌握转录的概念及不对称性；大肠杆菌的RNA聚合酶；原核细胞的转录过程；RNA前体的转录后加工；掌握外显子、内含子的概念；掌握真核生物mRNA的首尾修饰；掌握核酶的定义及意义十、蛋白质的生物合成1、蛋白质合成体系的重要组分mRNA及遗传密码：遗传密码的概念和密码表的破译；遗传密码的特点；起始密码子和终止密码子tRNA：反密码子的概念；起始tRNArRNA与核糖体2、原核生物蛋白质的合成过程掌握氨基酸的活化：氨酰-tRNA合成酶的性质及反应机理；大肠杆菌蛋白质的合成；肽链合成的起始：SD序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成肽链的延伸：进位、转肽、移位肽链合成的终止和释放3、多肽链翻译后的加工掌握多肽链合成后的加工、折叠的概念。
动物生物化学知识点总结
动物生物化学知识点总结生物化学是现代生物科学中的重要分支之一，它研究微观层面的生命现象和化学过程，是生物学和化学学科的交叉点。
而动物生物化学作为生物化学的重要分支之一，研究的是动物体内的化学反应和生命现象，对于理解动物的生长发育、代谢和疾病等方面具有重要的作用。
本文将介绍一些常见的动物生物化学知识点，帮助读者更好地了解动物生命的奥秘。
一、碳水化合物1. 糖类的分类糖类是由碳、氢、氧3种元素组成的化合物。
根据它们的分子结构和化学性质的不同，可以将糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖是最小单位的糖类，如葡萄糖、果糖和核糖等。
双糖是由两个单糖分子通过酯键或糖苷键连接而成的糖类，如蔗糖和乳糖等。
多糖是由多个单糖或双糖分子通过糖苷键连接而成的糖类，如淀粉、纤维素和壳多糖等。
2. 糖酵解糖酵解是指将糖分解为能量和原料的过程。
糖酵解分为两个阶段，即糖的同化和糖的异化。
糖的同化是指将糖分子通过一系列反应转化为3-磷酸甘油酸，同时释放一些能量。
这个过程需要消耗一些ATP。
糖的异化是指将3-磷酸甘油酸分解成二氧化碳和水，并释放更多的能量。
这个过程会产生ATP和NADH。
3. 糖尿病糖尿病是一种代谢性疾病，主要表现为血糖水平持续升高。
诱发糖尿病的原因很多，其中最常见的是胰岛素分泌减少或作用不良。
胰岛素是一种由胰腺分泌的激素，可以促进细胞对葡萄糖的吸收和利用。
如果胰岛素分泌不足或作用受到抑制，就会导致血糖水平升高，进而损害多个器官和系统的功能。
二、脂质1. 脂质的分类脂质是一类由碳、氢、氧和其他元素组成的生物大分子，具有生物学重要性。
根据其结构和行为特征的不同，可以将脂质分为三类：甘油脂、磷脂和固醇。
甘油脂是一种由甘油和脂肪酸通过酯键结合而成的脂类，如三酰甘油。
磷脂是一种含有磷酸基的脂类，如磷脂酰胆碱。
固醇是一类具有四环结构的天然有机化合物，如胆固醇。
2. 脂肪的代谢脂肪的代谢是指将脂肪酸和甘油脂转化为能量和产生一些代谢产物的过程。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 蛋白质蛋白质是组成生物体的基本大分子，由氨基酸组成，具有多样的功能。
氨基酸的种类及顺序不同，决定了蛋白质的结构与功能。
蛋白质可以分为两类：结构蛋白和功能蛋白。
结构蛋白包括胶原蛋白和肌动蛋白等，主要构成生物体的骨骼、组织和器官等；功能蛋白包括酶、激素、抗体等，参与生物体的代谢、信号传导和免疫等方面。
2. 糖类糖类是由单糖分子组成的多糖，是生物体能量的来源之一，也是生物体的结构材料。
糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，是生物合成的最基本的糖类。
双糖由两个单糖分子通过糖苷键结合而成，如蔗糖、乳糖等。
多糖由多个单糖分子通过糖苷键结合而成，如淀粉、纤维素等。
3. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的化合物，是生物体的主要能量来源之一，也是细胞膜的主要成分。
脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸，它们的含量和种类决定了脂类的性质和功能。
酯化反应是脂类形成以及分解过程的关键。
4. 核酸核酸由核苷酸分子组成，是生物体内存储遗传信息和转移遗传信息的重要分子。
核苷酸包括腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸四种。
DNA和RNA是两种最重要的核酸，它们的化学结构及功能有很大不同。
DNA储存生物体的遗传信息，RNA参与信息的传递和表达。
5. 酶酶是一类可以催化生物化学反应的蛋白质催化剂。
酶可以大大降低生物化学反应的能垒，从而加速反应速率。
酶的活性受到很多因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。
酶在生物体内发挥着重要的作用，如消化、代谢、免疫等等。
6. 生物膜生物膜是由磷脂分子和蛋白质分子构成的双层屏障，包裹着细胞内部，为细胞提供保护和组织结构支持。
生物膜的结构和功能受到很多因素的影响，如膜蛋白分子的种类和密度、环境因素等。
生物膜参与到细胞的转运、信号传导和细胞分裂等重要生物过程。
7. 代谢代谢是指生物体内物质的转化和利用过程。
代谢可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢是指需要氧气参与的代谢反应，包括三个步骤：糖解、Krebs循环和呼吸链。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
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一、名词解释：1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。
2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。
3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶二、填空题：1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸❖ 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面)习题1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子）2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构）3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。
答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个）6双缩脲用来检测什么（蛋白质）7肽键属不属于一级结构内能（属于）8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面）判断题9肽键能旋转形成β-折叠（错误）10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误）11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确）12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是）13盐析不会引起蛋白质的变性（正确）14Km值代表亲合性的高低（负相关）15磷酸化是激酶催化的（正确）16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶）17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确）18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶）19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间）20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+）21发生线粒体的循环式：三羧酸循环22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次）思考题第二章蛋白质（1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？因为天冬氨酸为酸性氨基酸，故PL=（PK1+PKR）/2=2.76（2）简述血红蛋白变构与功能的关系？血红蛋白每个亚基内有一个血红素辅基，血红素中央的Fe离子是结合部位,Fe离子有6个配位键，4个与血红素吥啉环的四个吡咯的N原子相连，第五个配位键与β链F8的组氨酸咪唑基相连，第6个配位键是与氧结合的部位，不结合氧时由于第5 个配位键的作用使亚铁离子离开卟啉环，当与氧结合时亚铁离子被拉向卟啉环，这一微小的移动引发了整个血红蛋白构象和性质的改变。
（3）简述镰刀型贫血病的分子机制？血红蛋白β链第6位氨基酸残基改变，Glu和Val分子的性质在侧链，Glu侧链带负电荷，而Val是一个非极性基因，所以使得Hbs分子表面的负电荷减少。
这种变化使患者的容易发生聚集并形成杆状多聚体，导致红细胞变形。
第三章酶（1）简述酶的催化特点？1、酶的专一性又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
绝对专一性：只对一种底物有选择性，专一性最强相对专一性：键专一性，基团专一性立体异构专一性：这类酶只能作用于底物的一种立体异构体。
2、酶具有极高的催化效率3反应条件温和4、酶易失活5、体内酶活性是受调控的（2）简述酶的催化机理（如何降低活化能）？(一) 邻近和定向效应邻近效应：底物的反应基团与活性部位的催化基团互相靠近，A、B双底物分子反应基团互相靠近，大大增加了活性部位内底物的有效浓度，从而使底物反应速度大大地提高定向效应：在酶活性部位中，催化基团与底物分子反应基团之间，形成了正确的定向排列，使分子间的反应按正确的方向相互作用形成中间产物，降低了底物分子的活化能。
增加了底物反应速度(二) 形变效应当酶遇到它的专一性底物时不仅酶构象受底物作用而变化，底物分子常常也受酶作用而变化。
(三) 共价催化酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，此中间产物很容易向着最终产物的方向变化，故反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。
根据活性中心处极性基团对底物进攻的方式不同，共价催化可分为亲电催化与亲核催化两种。
(四) 酸碱催化通过瞬时向反应物提供质子或从反应物接受质子稳定过渡态，加快反应的一类催化作用第四章糖类代谢（1）简述1分子葡萄糖完全氧化产生多少ATP分子？第一阶段（胞液）： 2ATP、 2NADH，计7（5）ATP第二阶段（线粒体）：2NADH，计5ATP第三阶段（线粒体）：6NADH、2FADH2、 2GTP(或2ATP)，计20ATP共计32（30）ATP（2）简述糖异生的生理学意义？1. 反刍动物体内葡萄糖的唯一来源。
2. 动物机体饥饿状态下血糖的重要来源。
3. 清除动物体剧烈运动时产生的乳酸，避免因乳酸堆积过多而引起酸中毒。
因而，在动物体内形成了“乳酸循环”（Cori）循环（3）为什么说肝脏是维持血糖浓度的重要器官？肝脏是维持血糖恒定的关键器官。
肝脏具有双向调控功能，它通过肝糖原的合成，糖的氧化分解，转化为其他非糖物质或其他糖类，以及肝糖原分解，糖异生和其他单糖转化为葡萄糖来维持血糖的相对恒定肝是实行血糖调节的重要器官，肝具有许多糖代谢的特异酶，许多糖代谢过程如糖原的合成和分解、糖异生作用都是在肝细胞内完成的。
所以肝是维持血糖恒定的关键器官。
肝功能受损时，可能影响糖代谢而易出现血糖的波动。
（4）三羧酸循环中并无氧参加，为什么说它是葡萄糖的有氧分解途径？对于循环中生成的NADH和FADH2只有H由呼吸链传递到分子态氧时才能再生成NAD+和FAD供循环用。
因此分子态氧虽然不直接参与三羧酸循环但是这个循环只有在有氧条件下才能运转。
第六章脂类代谢（1）为什么摄入糖量过多容易长胖？a.摄入糖类过多会减少脂肪的消耗.b.过多的糖类会产生大量的乙酰辅酶A和α-磷酸甘油，使得过量的乙酰辅酶A不能进入三羧酸循环，而是合成脂肪酸；α-磷酸甘油会促使合成甘油三酯，从而引起肥胖。
（2）在肝脏线粒体中，为什么草酰乙酸可以决定乙酰coA进入三羧酸循环或合成酮体？当草酰乙酸较多时，乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合进入三羧酸循环；当草酰乙酸很低时，只有少量乙酰辅酶A进入三羧酸循环大多进入酮体合成途径。
（3）简述乙酰辅酶A在含碳化合物代谢中的作用？A．在糖代谢中，乙酰辅酶A进入三羧酸循环氧化供能。
B．在脂类代谢中，乙酰辅酶A是合成脂肪酸和酮体的重要原料,同时脂肪酸和酮体最终也是以乙酰辅酶A的形式进入三羧酸循环，氧化供能。
第七章蛋白质代谢（1）为什么说谷氨酸是氨基酸的转换站？因为只有L-谷氨酸脱氢酶分布广，活性高，能专一催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸，故在转氨基作用中，α-酮戊二酸可作为氨基的受体，转变成L-谷氨酸，再被氧化脱氨。
（2）简述糖、脂类、氨基酸代谢的相互联系（一）糖代谢与脂类代谢之间的联系糖可以转变为脂肪、胆固醇等脂类物质。
但脂肪转变为葡萄糖是有限度的（二）糖代谢与氨基酸代谢之间的联系糖可以转变为非必需氨基酸。
氨基酸中除亮氨酸和赖氨酸之外都能转变为葡萄糖(三）脂类代谢与氨基酸代谢之间的联系氨基酸可以转变为脂肪、胆固醇等脂类物质。
但脂肪转变为氨基酸是有限度的第八章核酸的化学结构（1）核苷酸的合成代谢与蛋白质的分解代谢有何关系？氨基酸是核苷酸嘌呤和嘧啶碱基的合成原料，是蛋白质分解代谢的产物。
第九章核酸的生物学功能（1）简述DNA损伤的原因是什么？损伤的DNA是如何修复的？原因：1、DNA分子的自发性损伤DNA复制中的错误DNA的自发性化学变化2、物理因素引起的DNA损伤：紫外、核辐射3、化学因素引起的DNA损伤：烷化剂、亚硝酸盐等修复：不论物理因素或化学因素所造成的损伤，只要DNA结构发生改变，就能被修复酶识别，把不正常的部分切除光诱导的修复（光修复）不依赖光的修复（暗修复）：．1、切除修复2．重组修复3．SOS修复在高等动物体内暗修复代替了光修复（2）简述原核生物和真核生物转录后mRNA加工修饰的差异？原核生物的mRNA不用加工修饰1、mRNA加“帽子”和“尾巴”的修饰真核生物的mRNA前体，在核内加工过程中，会形成核内分子大小不均一的中间产物，称为核不均匀一hnRNAhnRNA转变为mRNA，需要在5’和3’末端进行修饰。
5’末端要形成“帽子”(cap)的复杂结构。
3’末端要形成poly(A)尾的结构2、mRNA的剪切加工真核生物mRNA前体物的剪切加工，包括内含子的剪除及外显子的拼接，称为RNA剪接（3）请说明三种RNA在蛋白质合成中的作用？mRNA遗传信息的携带者tRNA在翻译过程中为氨基酸的运载体rRNA与核糖体的形成有关，是其重要组成部分。
（4）蛋白质合成的加工修饰有哪些内容加工包括：修饰、折叠折叠：酶二硫键异构酶加速蛋白质中形成正确的二硫键肽酰脯酰顺反异构酶催化肽脯氨酰之间肽键的旋转反应，从而加速蛋白质的折叠过程分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠修饰：（1）N-端修饰（2）多肽链的水解切除（3）氨基酸侧链的修饰（4）糖基化修饰。