9氨基酸代谢分析
9蛋白质降解和氨基酸代谢
26S 蛋白酶体由 20S 蛋白酶体和 19S 调节亚基组 成， 20S 蛋白酶体包含 14 个 型亚基和 14 个 型亚基，构成四个 7 聚体 (7777) 叠成的空 桶状结构，两端的7构成了底物进入和产物 逸出的通道及 19S 调节亚基结合部位，中部 的77具有多种蛋白酶活性 19S调节亚基至 少含有 18 种蛋白组分，在 ATP 存在下与 20S 组成有活性的26S蛋白酶体。
9.1.3 细胞内蛋白质降解 9.1.3.1 细胞内蛋白质降解的意义 蛋白质与其它细胞组分一样，都处于不断降解 和更新的周转过程中。 细胞内蛋白质的周转是十分复杂和受到精密控 制的过程，周转速率不仅与生物体的种类、 营养状况、环境因素、发育阶段等有关，还 与蛋白质的种类有关。
例如，大鼠肝中鸟氨酸脱羧酶的半寿期只有 11min；5-氨基乙酰丙酸合酶的半寿期约1h， 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的半寿期约 13 h； 精氨酸酶的半寿期约96h；3-磷酸甘油醛脱氢 酶的半寿期约130h。
9.2 氨基酸的分解与转化 蛋白质降解成的氨基酸可通过脱氨基和脱羧基 作用进一步分解。 9.2.1 脱氨基作用 包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基以 及非氧化脱氨基和脱酰胺作用等。这是氨基 酸主要的转化方式。
9.2.1.1 氧化脱氨基作用 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应酮酸的 过程，称作氧化脱氨基作用。 催化脱氨基的酶有脱氢酶和氧化酶，脱氢酶中 最重要的是谷氨酸脱氢酶，以 NAD 或 NADP 为辅酶，催化谷氨酸氧化脱氨，生成 - 酮戊 二酸。
细胞质内有两个最重要的蛋白质降解系统： 溶酶体系统和泛肽系统。 溶酶体系统包括多种在酸性 pH 下活化的小分 子量蛋白酶，因此又称为酸性系统，主要水 解长寿命蛋白质和外来蛋白。 泛肽系统在 pH=7.2 的胞液中起作用，因此又 称为碱性系统，主要水解短寿命蛋白和反常 蛋白。
复方氨基酸9aa说明书
复方氨基酸9aa说明书
【概述】复方氨基酸9aa，是一种由九种氨基酸组成的营养补充剂。
它主要含有三种优势氨基酸：谷氨酸、精氨酸和缬氨酸，其他氨基酸包括色氨酸、苏氨酸、甘氨酸、赖氨酸、丙氨酸、异亮氨酸。
复方氨基酸9aa可以帮助人体中的多种氨基酸快速而平衡地补充，能够增强人体的抗病能力，增强消化系统的功能，维持人体内部的氨基酸平衡，促进身体健康。
【作用】 1. 促进营养吸收复方氨基酸9aa中的氨基酸可以帮助人体更好地吸收营养物质。
它们能够抑制脂肪的吸收，减少血糖的摄入，并且能够增加蛋白质的吸收，从而对人体健康有很大的帮助。
2. 改善新陈代谢复方氨基酸9aa中的氨基酸不仅可以促进营养物质的吸收，还可以改善人体的新陈代谢，使新陈代谢的过程更加顺畅。
3. 保护消化道复方氨基酸9aa中的氨基酸能够保护消化道，减少消化道的刺激，降低消化道对食物的敏感性，从而减少消化道炎症和疾病的发生。
4. 增强免疫力复方氨基酸9aa中的氨基酸可以增强人体的免疫力，促进免疫系统正常运作，帮助人体抵抗病毒和细菌的侵袭。
5. 维持氨基酸平衡复方氨基酸9aa中的氨基酸能够维持人体内部的氨基酸平衡，保持氨基酸的正常浓度，从而促进人体的健康。
【用法用量】复方氨基酸9aa的使用量根据个人情况而定，一般建议每次服用0.5g-1g，一日2-3次，可以长期服用。
【注意事项】 1. 对氨基酸过敏者慎用； 2. 服用期间要注意饮食卫生，避免摄入过多脂肪和糖类； 3. 请勿将本品与其他药物同时服用； 4. 儿童及孕妇慎用； 5. 服用本品后如出现过敏反应，请立即停止服用，并向医生询问。
【贮藏方法】复方氨基酸9aa请存放于阴凉、干燥、通风处，远离阳光直射，避免高温高湿。
氨基酸分析的检测方法评述
文章编号:1004-7964(2004)03-0039-05收稿日期:2003-11-05基金项目:国家高技术研究发展计划(863计划)经费资助,课题编号:2001AA647020四川大学青年基金,课题编号:H2002[9-057]第一作者简介:戴红,女,1966年出生,副教授。
主要研究方向:分析检验。
氨基酸分析的检测方法评述戴红,张宗才,张新申(皮革化学与工程教育部重点实验室(四川大学),四川成都610065)摘 要:对氨基酸分析常用的化学方法、电化学方法、分光光度法(包括可见光分光光度法,紫外光分光光度法和荧光分光光度法)等检测方法进行综述,以期为提高氨基酸分析的灵敏度、准确性,为快速、高效的氨基酸分析方法的建立提供参考。
关键词:氨基酸;检测;分析中图分类号:Q517;Q503 文献标识码:ADetermination M ethods of Amino A cids A nalysisDA I Hong ,ZHA N G Zong 2cai ,ZHA N G Xi n 2shen (Key L aboratory of L eather Chemist ry and Engi neeri ng(S ichuan U niversity ),M i nist ry of Education ,Chengdu 610065,Chi na )Abstract :Determination methods for amino acids ,including chemistry determination ,elec 2tric 2chemistry determination ,spectrophotometer determination and conductivity detection method were reviewed for the sake of improving the analysis sensitivity and accuracy.The paper aimed at providing useful reference to building a fast and effective amino acids aualytic methods.K ey w ords :amino acid ;analysis ;determination 氨基酸是蛋白质的基本结构单位和生物代谢过程中的重要物质,氨基酸分析技术对蛋白质化学、生物化学和整个生命科学研究以及产品开发、质量控制和生产管理等具有重要意义,广泛地应用于化工、轻工、食品加工、医药卫生行业的医药、食品、保健品等的分析,并且用于皮革化学鞣革机理的研究中[1,2,3]。
生物化学课后习题答案-第九章xt9
第九、 十章 氨基酸代谢和核苷酸代谢一、课后习题1.名词解释：转氨基作用、嘌呤核苷酸的从头合成、嘧啶核苷酸的补救合成。
2.试列表比较两种氨基甲酰磷酸合成酶。
3.给动物喂食15N标记的天冬氨酸，很快就有许多带标记的氨基酸出现，试解释此现象。
4.简述鸟氨酸循环的功能和特点。
5.简述PRPP在核苷酸合成代谢中的作用。
6.试述1分子天冬氨酸在肝脏测定氧化分解成水、CO2 和尿素的代谢过程中并计算可净生成多少分子的ATP？参考答案：1.（1）是指在转氨酶的催化下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的酮基上，，使酮酸生产相应的α-氨基酸，而原来的氨基酸失去氨基变成相应的α-酮酸。
（2）嘌呤核苷酸的合成是核糖与磷酸先合成磷酸核糖，然后逐步由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳集团、CO2及天门冬氨酸掺入碳原子或氮原子形成嘧啶环，最后合成嘧啶核苷酸。
（3）尿嘧啶在尿核苷磷酸化酶催化下，可与核糖-1-磷酸结合成尿嘧啶核苷。
尿嘧啶核苷在ATP参与下，由尿核苷激酶催化，生产UMP。
尿嘧啶也可与PRPP作用生成UMP，此反应由尿核苷-5-磷酸焦磷酸酶催化。
2. 两种氨基甲酰磷酸合成酶（CPS）性质和功能的比较如下：酶名称 存在位置 参与反应类型 激活剂参与 供氮氮源生理意义CPS-1 肝脏线粒体参与尿素合成 需N-乙酰谷氨酸（AGA）和Mg2+参与游离NH3活性作为肝细胞分化程度指标CPS-2 真核细胞胞质 参与嘧啶核苷酸的从头合成不需AGA激活 谷氨酰胺活性作为细胞增殖程度指标3. 机体中存在谷草转氨酶和谷丙转氨酶，天冬氨酸通过联合脱氨基作用和转氨基到其他α-酮酸，从而生成对应得氨基酸。
4. 特点：（1）肝脏中合成尿素；（2）能量消耗3个ATP；（4个高能键）；（3）尿素中各原子的来源（酰基——CO2、氨基——一个游离的NH3、一个来自Asp）；（4）尿素循环中的限速酶——氨基甲酰磷酸合成酶І。
5. PRPP在核苷酸合成代谢中的作用具有重要作用.(1)在嘌呤核苷酸的从头合成途径中具有起始引物的作用；在补救途径中， 可以PRPP和嘌呤碱基为原料合成嘌呤核苷酸。
生物化学简答题
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
氨基酸分析报告
氨基酸分析报告氨基酸是构成蛋白质的基本单元，对于人体的健康发挥着重要的作用。
从食物中摄入适量的氨基酸能够促进人体的生长发育，增强免疫力，并维持正常的代谢功能。
今天，我将为大家分析一份关于氨基酸含量的报告，通过这份报告，我们可以更好地了解氨基酸对于人体健康的贡献。
报告首先列出了人体所需的9种必需氨基酸。
这包括赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、亮氨酸、苏氨酸和苏胺酸。
这些氨基酸是人体无法自行合成的，只能通过饮食或营养补充品的摄入来获得。
因此，了解食物中这些必需氨基酸的含量，对于保证人体的正常功能和健康至关重要。
接下来，报告详细列出了各种食物中的氨基酸含量。
以动物性食物为例，牛肉中富含赖氨酸和缬氨酸，这两种氨基酸对于促进肌肉生长和修复非常重要。
猪肉则富含苏氨酸和苏胺酸，这两种氨基酸参与调节人体的免疫功能和抗炎反应。
鸡蛋则是一种全面的蛋白质来源，富含所有的必需氨基酸。
因此，适当地摄入这些动物性食物，能够提供身体所需的各类氨基酸。
然而，对于素食主义者来说，他们需要通过其他植物性食物来获取氨基酸。
豆类及其制品是植物性食物中富含氨基酸的重要来源。
黄豆中含有丰富的异亮氨酸和苏氨酸，豆腐和豆浆也是蛋白质的良好补充。
此外，许多谷物和坚果也都含有某些必需氨基酸。
例如，核桃中富含亮氨酸，燕麦中则富含苏胺酸。
因此，素食主义者只要合理搭配各种植物性食物，也能够获得足够的必需氨基酸。
除了有关食物的氨基酸含量，报告还提供了一些与人体健康相关的数据。
例如，富含色氨酸的食物能够促进脑内血清素的合成，从而提高人的情绪和睡眠质量。
另外，赖氨酸在产生皮肤胶原蛋白方面起着重要作用，维持皮肤的弹性和光泽。
此外，氨基酸还参与体内氧化还原反应，具有抗氧化的作用，可以对抗自由基的损害。
最后，报告向读者展示了氨基酸的补充品和相关营养品市场。
随着健康意识的提高，许多人开始选择补充氨基酸来维持身体健康。
然而，在选择补充氨基酸的产品时，需要格外关注产品的质量和安全性。
9-1蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
丙氨酸 苏氨酸
苯丙氨酸
异亮氨酸 亮氨酸 酪氨酸 亮氨酸 赖氨酸
葡萄糖
甘氨酸
丝氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
缬氨酸
磷酸烯 醇式酸
天冬氨酸 天冬酰氨
苯丙氨酸 酪氨酸
色氨酸
乙酰CoA
乙酰乙酰 CoA
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸 柠檬酸 谷氨酰胺 精氨酸 组氨酸
天冬氨酸
异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸
1、氧化途径 进入TCA途经氧化产量
2、变为糖、酮体或脂肪 （1）生糖氨基酸: 某些氨基酸可以生成丙酮酸或TCA中 间产物，离开TCA时生成草酰乙酸，然后沿糖异生途径转 变为糖，这类氨基酸叫生糖氨基酸。
（2）生酮氨基酸：有些AA的代谢终产物为乙酰CoA或乙 酰乙酰CoA，后者在某些情况下如饥饿、糖尿病等在动物 体肝脏内可转变为酮体（乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮）。
NH3+CO2+2ATP
氨甲酰磷酸 Asp 延胡索酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
精氨酸
H2 O
尿素
1、瓜氨酸的生成 P266
鸟氨酸氨甲 酰基转移酶
2、精氨琥珀酸的生成
这个需要ATP的反应是由精氨琥珀酸合成酶催化的。
3、精氨酸和延胡索酸的生成 P267
精氨琥珀酸在精氨琥珀酸裂解酶的催化下裂解生成。
精氨酸
4、精氨酸分解成鸟氨酸和尿素 P267 精氨酸酶催化精氨酸（Arg）的胍基水解。
R CH2 NH2 COOH
氨基酸脱羧酶
（PLP）
RCH2NH2 + CO2
胺
生成的胺类化合物少数有生理活性作用，其它有毒性。 谷氨酸：经谷氨酸脱羧酶 γ -氨基丁酸（GABA）
氨基酸代谢与Hsp90蛋白质在糖尿病神经病变中的作用分析
氨基酸代谢与Hsp90蛋白质在糖尿病神经病变中的作用分析糖尿病是一种常见的代谢性疾病，全球有大约3.80亿人受到影响。
尤其是在发达国家，随着现代生活方式的普及，糖尿病的发病率持续上升。
糖尿病被认为是一种威胁全球健康的重要疾病，严重影响着人们的生活质量和寿命。
除了对代谢的影响之外，糖尿病还会引起一系列的并发症，其中包括神经病变。
神经病变会导致神经功能受损，患者会出现感觉异常和运动障碍等症状，进而影响了患者的日常生活。
神经病变是糖尿病患者中最常见的并发症之一，糖尿病神经病变的病理机制一直是研究的热点之一。
氨基酸代谢在糖尿病神经病变中扮演着不可忽视的角色。
氨基酸代谢异常会影响神经细胞的代谢和功能。
已知糖尿病神经病变患者的氨基酸代谢存在异常，其中支链氨基酸（BCAA）和芳香族氨基酸（AAA）的水平显著升高。
BCAA和AAA都是重要的营养物质，它们除了参与代谢之外，还具有一定的信号传递作用。
过高的BCAA和AAA水平会改变神经细胞的信号转导，从而导致神经细胞功能发生异常。
研究发现，氨基酸代谢异常与糖尿病神经病变的发生密切相关，这为糖尿病神经病变的预防和治疗提供了新的思路。
除了氨基酸代谢之外，Hsp90蛋白质也在糖尿病神经病变中发挥了重要的作用。
Hsp90是一种重要的分子伴侣蛋白，它参与了细胞内许多蛋白质的折叠、稳定和信号转导等过程。
已知Hsp90的表达水平在糖尿病神经病变中有所改变，Hsp90的低表达与神经病变的发生密切相关。
Hsp90是一种具有保护性作用的蛋白质，其可以通过调节其他蛋白质的表达和功能来发挥保护神经细胞的作用。
在研究糖尿病神经病变的过程中，许多学者将氨基酸代谢和Hsp90蛋白质联系起来进行探究。
研究发现，在糖尿病神经病变发生的过程中，氨基酸代谢异常会导致Hsp90蛋白质表达水平下降，使神经细胞处于一种慢性的应激状态，从而导致神经细胞功能异常。
因此，研究氨基酸代谢和Hsp90蛋白质的相互作用对于糖尿病神经病变的预防和治疗具有重要意义。
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⑴ 肽链外切酶(exopeptidase)：如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基 肽酶、二肽酶等；
⑵ 肽链内切酶(endopeptidase)：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、 弹性蛋白酶等。
产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨 基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
体内能够自行合成，不必由食物供给的氨 基酸就称为非必需氨基酸(non-essential amino acid)。
必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、 色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、甲硫氨 酸 （ Met ） 、 苏 氨 酸 （ Thr ） 、 亮 氨 酸 （Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val）。
Section 2 Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
一、蛋白质的消化
（一）胃中的消化
胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及 少量氨基酸。
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
（二）小肠中的消化
Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr “假 设 来 借 一 两 本 书”
由于酪氨酸在体内需由苯丙氨酸为原料来合 成，半胱氨酸必需以甲硫氨酸为原料来合成， 故这两种氨基酸被称为半必需氨基酸。
蛋白质的营养价值及互补作用
决定蛋白质营养价值高低的因素有： ① 必需氨基酸的含量；
第九章 氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的 基本组成单位。
氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
本章要求
熟悉蛋白质消化酶的特点；了解氨基酸的吸收、 蛋白质的腐败作用。
主动转运过程，需由特殊的氨基酸载体 携带。转运氨基酸进入细胞时，同时转 运入Na+。
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 载 体类型 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
（二）-谷氨酰基循环
由-谷氨酰基转移酶催化，利用GSH，合成 -谷氨酰氨基酸进行转运吸收，消耗的GSH 可重新再合成。
-谷氨酰基循环
-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
（三）肽的吸收 利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系
掌握氨基酸的一般代谢、转氨基作用、联合脱氨 基作用；
掌握生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基 酸的概念；熟悉α-酮酸的代谢。
掌握体内氨的来源、转运及尿素的生成。了解尿 素合成的调节 。
掌握血氨的来源与去路；了解高血氨症与氨中毒。
熟悉γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺的来源。 掌握一碳单位的概念、运载体及一碳单位的生理功
识别等均与蛋白质有关。
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡
人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并 以含氮终产物的形式排出体外。同时，须 从食物中摄取一定量的蛋白质，以维持正 常生理活动之需。
由于食物中的含氮物主要是蛋白质，故可 用氮的摄入量来代表蛋白质的摄入量。
体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中， 故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态 平衡，这种动态平衡就称为氮平衡 (nitrogen balance)。
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
O
R
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
② 必需氨基酸的种类；
③ 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相 符的氨基酸组成。
将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食 用，以提高其营养价值的作用称为食物蛋白 质的互补作用。
例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多，而 豆类蛋白质含Trp较少而Lys较多，二者混合 后食用，即可提高营养价值。
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
能。
熟悉S-腺苷甲硫氨酸（SAM）生成及甲硫氨酸循环 反应。
熟悉合成肌酸的氨基酸前体、PAPS的生成。 了解儿茶酚胺的生成过程、苯酮酸尿症。
第一节 蛋白质的营养作用
Section 1 Nutritional Function of Protein
一、蛋白质营养的重要性
1. 是构成组织细胞的重要成分。 2. 参与组织细胞的更新和修补。 3. 参与物质代谢及生理功能的调控。 4. 氧化供能，可占所需能量的18%。 5. 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、
（二）生理需要量
根据计算，正常成人每日最低分解约20g 蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质 组成的差异，故每日食物蛋白质的最低 需要量为30~ 50g。
为了长期保持氮总平衡，正常成人每日 蛋白质的生理需要量应为80g。
（三）必需氨基酸
体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的 氨基酸称为营养必需氨基酸(essential amino acid)。
胰蛋白酶原
肠激酶 胰蛋白酶
糜蛋白酶原 糜蛋白酶
弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶
羧基肽酶原A及B 羧基肽酶A及B
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
O
O
O
O
H2N CH C NH CH NH CH C NH CH C NH CH C NH CH COOH
R1
R2
R3
R4
R5
R6
二、氨基酸的吸收
（一）氨基酸吸收载体 氨基酸的吸收主要在小肠进行，是一种
氮平衡的类型
1．氮总平衡：每日摄入氮 量与排出氮量大致相等， 表示体内蛋白质的合成量 与分解量大致相等，称为 氮总平衡。此种情况见于 正常成人。
2．氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮量， 表明体内蛋白质的合成量大于分解量，称 为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、 病后恢复期。
3．氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量， 表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称 为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患 者（结核、肿瘤），饥饿者。