生化名词解释简答题
生化名词解释及简答题
生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解？(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。
(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
生化重点名词解释+问答知识点
2. 内环境：生理学中将围绕在多细胞动物体细胞周围的液体即细胞 外液，称为内环境。
3. 内环境稳态：是指内环境的理化性质，如温度、PH、渗透压和 各种液体成分的相对恒定状态。
4. 神经调节：是通过反射而影响生理功能的一种调节方式，是人体 生理功能中最主要的一种调节方式。
8. 静息电位：静息时，质膜两侧存在着外正内负的电位差，称为静 息电位。
9. 动作电位：在静息电位的基础上，给细胞一个适当刺激，可触发 其发生可传播的膜电位波动称为动作电位。
10. 阈电位：产生动作电位时，要使膜去极化是最小的膜电位，称为 阈电位。
11. 单收缩：当骨骼肌复制一次短促刺激时，可发生一次动作电位， 随后出现一次收缩和舒张，这种形式的收缩称为单收缩。
视紫红质\维持上皮组织结构完整,增强免疫\促进生长发育\抗氧化作用. D:抗佝偻病维生素;1,25-二羟维生素D3;儿童佝偻病,成人软骨病;调节钙磷 代谢,促进小肠,肾小管钙磷吸收\促进骨盐代谢与骨的正常生长\组织细 胞分化免疫调节. E:生育酚;生育酚;无\治疗习惯流产;抗氧化作用,保护生物膜\维持生殖功 能\促血红素生成\对因子的调节作用. K:凝血维生素;甲基1,4-萘醌;皮下,肌肉,肠胃道出血;促进肝合成凝血因子, 抗凝血因子蛋白\维持骨盐含量,减少动脉钙化. B1:硫胺素;TPP;脚气病,末梢神经炎;酮酸氧化脱羧酶的辅酶\抑制胆碱酯 酶活性\转酮基反应. B2:核黄素;FMN,FAD;口角,舌,唇,阴囊炎;构成黄素酶的辅酶，参与生物氧 化. B6:吡哆醛\醇\胺;磷酸吡哆醛\胺;高同型半胱氨酸血症;氨基酸脱羧酶和 转氨酶,ALA合酶,同型半胱氨酸分解代谢酶的辅酶\对类固醇激素发挥调 节作用. B12:钴胺素;甲钴胺素,5`-脱氧腺苷钴胺素;巨幼红细胞贫血,高同型半胱氨 酸血症,神经脱髓鞘;促甲基转换\促进DNA合成\促进红细胞成熟\琥珀酰 CoA的生成. C:抗坏血病维生素;抗坏血酸;坏血病;参与体内羟化反应\抗氧化作用\增 强免疫作用\促进铁吸收. 叶酸:碟酰谷氨酸;四氢叶酸;巨幼红细胞贫血,高同型半胱氨酸血症;参与 一碳单位转移\与蛋白质,核酸合成,红细胞,白细胞成熟有关. 泛酸:遍多酸;CoA,ACP;无;构成羟化酶的辅基\参与细胞信号传导和基因表 达影响DAN损伤的修复. 生物素:无;生物素辅基;无;构成辅酶A和ACP的成分\参与体内酰基转移和 脂肪酸合成. 3亚细胞器;关键酶;生理意义. 糖酵解:胞液;己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶;缺氧,快速供能\某 些细胞供氧正常,重要供能. TCA: 胞液,线粒体;柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊二酸脱氢酶;氧化供 能\TCA循环是三大营养物质氧化分解的共同途径\是糖,脂肪,AA代谢联系 枢纽. 糖有氧氧化:胞液,线粒体; 己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶,丙酮 酸脱氢酶复合体,柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊二酸脱氢酶;机体获 得ATP的主要方式. 糖异生: 胞液,线粒体; 丙酮酸羟化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羟激酶,果糖二磷
生化名词解释简答
生化重点名词解释1、★肽键（peptide bond）：指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
2、GSH：谷胱甘肽，是人体内重要的抗氧化剂，能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性：在某些理化因素（高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等）的作用下，蛋白质的空间结构发生改变，导致生物活性的丧失，以及理化因素发生改变。
4、α—螺旋：蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。
5、β—转角：伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构6、肽链：多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序（模体）：在有些蛋白质分子中，可见一个或多个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个二级结构的聚集体称为基序。
8、结构域：分子质量大的蛋白质三级结构，常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域。
9、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全，称为氨基酸残基10、变构效应（别构效应）：配体与蛋白质结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使其适合于功能需要，这个变化称变构效应，也叫别构调节。
11、亚基：在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
12、蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等，称为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。
13、★蛋白质一级结构（Primary structure）：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
14、★蛋白质二级结构（Secondary structure）：指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象，即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序，不涉及侧链基团。
15、★蛋白质三级结构（Tertiary structure）：指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。
生化名词解释
1.清道夫受体:主要存在于巨噬细胞表面,介导修饰LDL(包括氧化LDL和BVLDL)从血液循环中清除。
其表达不受细胞内胆固醇浓度的调节。
2.残粒受体:能识别ApoE,是清除血液循环中CM残粒和β-VLDL残粒的主要受体,它也能结合含ApoE的HDL，又称为ApoE受体。
3.血浆脂蛋白:由于甘油三酯和胆固醇难溶于水,不能直接溶解在血液里被装运，在血浆中它们是与特殊的载体蛋白和极性类脂(PL)结合成微溶于水的一类球形大分子复合物微粒而被运输，这种复合物称为血浆脂蛋白。
4.高脂蛋白血症是指血浆中CM,VLDL,LDL,HDL等脂蛋白出现一种或几种浓度过高的现象。
5.水肿:当机体摄入水过多或排出减少,使体液中水增多时,称为水肿或水中毒。
6.P50:是指使Hb氧饱和度达50%时的PO27.酸碱平衡:机体会通过各种调节机制，排出体内多余的酸性和碱性物质，调节体液酸碱物质含量及其比例，维持体液PH在正常范围内，这个过程称为酸碱平衡。
8.内生肌酐清除率:肾在单位时间内，把若干毫升血浆中的内生肌酐全部清除出去的能力，称为内生肌酐清除率。
9.心肌损伤:伴有心肌细胞变性坏死的疾病，主要包括AMI、不稳定型心绞痛和心肌炎以及心肌病、心力衰竭等疾病。
10.心肌损伤标志物:心肌损伤标志物是指当心肌细胞损伤时，可大量释放至循环血液中，其血液浓度变化可反映心肌损伤及其程度的特异物质，其正确的检测可以为急性心肌梗死及其他伴有心肌损伤疾病的早期诊断，病情诊断，疗效观察提供具有价值的信息。
1.血脂：是血浆中脂质(类)的总称，包括甘油三酯（TG）、磷脂（PL）、游离胆固醇（FC）及胆固醇酯（CE）、游离脂肪酸（FFA）等2.氧解离曲线：以血氧饱和度为纵坐标、PO2为横坐标作图,所得的曲线称为氧和血红蛋白解离曲线，简称氧解离曲线。
3.生物转化:机体对非营养物质进行代谢转变，使其极性增加,水溶性增强,易于排出的过程称为生物转化作用4.高脂血症是指血浆中的TC和(或)TG水平升高。
生化名词解释
1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。
2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。
多个AA分子脱水缩合就形成肽链。
3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。
4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。
5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。
6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。
7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。
8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。
9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。
10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。
变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。
13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
14.构型与构象：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
生化名词解释：
生化名词解释、问答1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。
2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。
3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。
简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。
4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。
5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。
6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。
7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。
8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。
9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。
10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。
11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。
12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。
13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。
14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。
2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。
16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化 名词解释
1. peptide unit肽单元:在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1,C,O,N,H,Cα2）位于同一平面，被称为肽单元2. motif模体:在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称为模体。
3. 蛋白质变性: 在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。
4.谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团。
它是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。
5. β-pleated sheetβ折叠: 在多肽链β折叠结构中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
并通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固β-折叠结构.6. chaperon分子伴侣: 分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可以防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。
7. protein quaternary structure四级结构:数个具有三级结构的多肽链，在三维空间作特定排布，并以非共价键维系其空间结构稳定，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 结构域:蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其能，称为结构域。
9. 蛋白质等电点:在某一pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
10. α-螺旋: α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
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第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位置上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5） tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;TyC（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
该定则要点如下：（1）同一生物的所有器官和组织中的DNA的碱基组成是相同的，也就是说，在同一生物中，DNA的碱基组成没有器官和组织的特异性。
（2）不同生物的DNA的碱基组成是不相同的，具有种的特异性，这种差异可用“不对称比率”（A+T／G+C）表示。
（3）亲缘相近的生物中，其DNA碱基组成相似，即不对称比率相近似。
（4）在所有双链DNA中，腺嘌吟与胸腺嘧啶的含量（mol）相等，即A ＝T；鸟嘌吟与胞嘧啶的含量（mol）相等，即G＝C，因此，嘌吟的总数与嘧啶总数也相等， A+ G＝C +T。
7．答：核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。
核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷（苷或称甙）化合物。
核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸（DNA，RNA）的基本单元。
核酸是核苷酸通过磷酸二酯键连接形成的多聚化合物，故核酸也叫多聚核苷酸。
核苷（nucleoside）、核苷酸（nucleotide）英文名称只有一个字母之差。
第二章：蛋白质3．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键.10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
6. 答：蛋白质的二级结构指多肽链主链骨架的盘旋和折叠，天然蛋白质的二级结构主要有四种类型：（1）α-螺旋：3.6个氨基酸残基上升一周，沿纵轴的间距为0.54 nm，靠链内氢键维持的稳定的右手螺旋。
（2）β-折叠：由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻两条肽链间的N-H和C=O间形成氢键连接而形成的锯齿状片层结构。
（3）β -转角：球状蛋白质中存在的一种二级结构，可使多肽走向发生改变，且多处在蛋白质分子的表面。
（4）无规则卷曲：球状蛋白质中存在的一种没有确定规则的盘旋，有利于多肽链形成灵活的，具有特异生物学活性的球状构象。
7．答：稳定蛋白质构象的作用力主要有以下几种：（1）氢键：氢键是一个极性很强的X-H基上的H原子，与另一个极性很强的原子相互作用形成的一种吸引力，本质上属于弱的静电吸引力。
（2）离子键：正负离子间的静电相互作用。
（3）疏水键：疏水性氨基酸侧链避开水相而相互聚集的作用，主要存在于蛋白质分子的内部。
（4）范德华力：非极性分子瞬时偶极间的相互作用，虽是很弱的力，但具有加和性。
氢键、离子键、疏水键和范德华力都属于非共价键，统称次级键。
此外，二硫键（共价键）在维持蛋白质构象方面也起重要作用。
12．答：等电点 Ala：6.02 Lys：9.47 Glu 3.22 ；在电场中Ala 和Glu向正极移动，Lys向负极移动。
第三章：蛋白质1.米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。
2.活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心，包括结合部位和催化部位。
13.别构酶：酶分子中除了有与底物结合的活性中心外，还有与调节物结合的别构中心。
别构酶与调节物结合后，自身的构象会发生变化，从而调节酶活性，所以称它为别构酶或变构酶。
3.同工酶：又称同功酶，是指催化的化学反应相同，但组成结构不完全相同的一组酶。
4.酶原：没有活性的酶的前提物。
五、问答题及计算题（解题要点）1．答：酶的化学本质是蛋白质。
作为生物催化剂，酶的特点是：①酶具有很高的催化效率；②酶的催化作用具有高度专一性；③酶作用一般都要求温和的条件；④酶的催化活性在细胞内受到严格的调节控制；⑤酶的催化活件与辅因子有关。
2. 答：根据国际生化联合会酶委员会的建议，酶分为六大类：①氧化还原酶类；②转移酶类；③水解酶类；④裂合酶类；⑤异构酶类；⑥连接酶类（合成酶类）。
答：酶是生物活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。
但目前也发现了具有催化活性的RNA这种有催化活性的RNA叫做ribozyme（核酶）。
3. 答：酶的活性中心又叫做酶的活性部位。
酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
酶活性中心按其功能可分为部分，结合部位和催化部位。
4.答：（1）邻近效应和定向效应：指酶和底物结合成中间络合物的反应中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，使活性中心的催化基团与底物的反应基因之间正确定向排列所产生的效应。
（2）诱导与应变效应：酶使底物分子中的敏感键发生变形，从而促使底物中的敏感键更易破裂。
（3）共价催化：共价催化是指酶活性中心中的催化基团首先以共价键与底物结合，生成—个活性较高的中间产物，此个间产物容易向着最终产物的方向变化。
（4）酸碱催化：酸碱催化剂是催化有机反应的最普遍最有效的催化剂。
酸碱催化主要是广义的酸碱催化剂，指的是两活性中心处的催化基团，在促进底物的变化中起质子供体及质子受体的作用。
（5）微环境的影响：天然存在的酶分子内，通常是非极性的侧链埋藏在内部，极性的侧链分布在表团。
分子内部是疏水的非极性区，表面是强度不等的亲水极性区。
位于酶的凹入处的活性中心，其微环境都是非极性的。
6.答：米氏常数即Km值。
是当酶促反应速度达到最大反应速度—半时的底物浓度。
在酶学研究中的意义是：（1）Km值是酶的特征常数之一，它一般只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。
不同的酶其Km值不同。
（2）如果一个酶有几种底物时，则对每—种底物，各有一个特定的km值。
（3）Km 值可以近似地表示酶对底物亲和力的大小。
（4）可利用米氏方程求出任意底物浓度时的反应速度，或任何反应速度下的底物浓度。
第四章：糖类及糖代谢1.葡萄糖异生（glycogenolysis）：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
糖的有氧氧化（aerobic oxidation）：在有氧条件下，葡萄糖或糖原氧化成水和二氧化碳的过程。
是糖氧化的主要方式。
酒精发酵（alcoholic fermentation）：在无氧条件下，葡萄糖酵解形成乙醇的过程。
磷酸戊糖途径（pentose phosphate pathway）：生物有机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成葡萄糖酸-6-磷酸，进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
1．答：（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。
（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质、脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。
（3）在细胞中糖类物质与蛋白质、核酸、脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。
（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。
2．答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。
（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。
（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。
所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。
4．答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。
循环每一圈消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖乙醛酸循环的意义：（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。
6．答：糖酵解中产生的NADH+H+在无氧条件下通过生成酒精或乳酸被氧化成NAD+，在有氧条件下通过呼吸链再生NAD+。
再生的NAD+可继续使糖酵解中间物甘油醛-3-磷酸继续氧化，以保证糖酵解的延续。
7．答：糖分解代谢可按EMP-TCA途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是能荷水平，能荷低时糖分解按EMP-TCA途径进行，能荷高时可按磷酸戊糖途径8. 答：核苷酸葡萄糖（NDPG）属于高能态，NDPG分子中葡萄糖基上的C1原子因其羟基被NDP二磷酸酯化而活化， NDPG是葡萄糖更为活泼的活化形式，因而，高能态的NDPG可容易地将其糖基供给许多双糖和多糖的生物合成，起着糖基供体的作用。