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鲁枣3号茎段不定芽诱导研究

鲁枣3号茎段不定芽诱导研究

鲁枣3号茎段不定芽诱导研究作者:孙清荣孙洪雁周广芳来源:《山东农业科学》2016年第02期摘要:为了建立枣优良新品种鲁枣3号的茎段不定芽再生体系,以其幼嫩茎段为外植体,研究了不同基本培养基和植物生长调节剂对茎段愈伤组织诱导及不定芽再生的影响。

结果表明:基本培养基WPM比MS显著提高了愈伤组织诱导率,WPM上的愈伤组织诱导率达100%,但不能诱导愈伤组织产生不定芽。

TDZ对不定芽的再生比6-BA更有效,成功诱导愈伤组织获得了14.9%的不定芽再生率,而6-BA未能诱导愈伤组织产生不定芽。

鲁枣3号茎段适宜的不定芽再生培养基为:MS+lmg/L TDZ+0.2mg/L IBA。

关键词:鲁枣3号;茎段;愈伤组织;不定芽中图分类号:S665.101文献标识号:A 文章编号:1001-4942(2016)02-0012-03枣(Zizyphus juijuba Mill.)是鼠李科枣属多年生落叶木本果树,原产地中国。

红枣营养丰富、富含维生素,深受广大消费者喜爱,但由于枣树在生长过程中经常受到一些病虫害危害,制约了红枣产量。

通过育种方法可以进行枣树品种的抗性改良,但由于枣胚败育率高及落花落果严重等,利用常规杂交育种方法很难达到品种改良的目的。

基因工程的外源基因遗传转化技术及植物体细胞诱变技术等现代生物技术方法的发展为植物新品种的选育和改良提供了育种新途径,该技术的成功应用主要依赖于植物高效再生体系的建立。

因此,建立枣树的高效再生体系是利用现代生物技术手段改良品种的首要步骤。

枣离体叶片不定梢诱导研究报道较多,但以枣嫩茎切段为外植体进行不定芽诱导的研究尚未见报道。

鲁枣3号是2010年山东省审定的极早熟鲜食枣新品种,为了更好地利用、保存和改良这一品种,本试验研究了其茎段不定芽再生技术,为种苗的无性快繁、品种资源的离体保存及利用现代生物技术改良品种奠定基础,同时也为其他品种茎段不定芽再生诱导研究提供参考。

1 材料与方法1.1 试验材料山东省果树研究所枣树资源圃种植的枣树新品种鲁枣3号成年大树。

山东省17地级市辖区名称、区号、车牌 (2017新编)

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鲁教版初中信息技术第3三册多媒体教材

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教材概述
- 教材名称:鲁教版初中信息技术第3三册多媒体教材教材名称:鲁教版初中信息技术第3三册多媒体教材
- 编写出版:鲁东大学出版社编写出版:鲁东大学出版社
- 适用对象:初中学生(年级待确认)适用对象:初中学生(年级待确认)
- 教材形式:多媒体教材(电子版)教材形式:多媒体教材(电子版)
教材内容
教材主要涵盖以下内容:
1. 计算机基础知识:计算机基础知识:
- 计算机的组成和工作原理
- 计算机硬件和软件的基本概念
- 操作系统的使用方法和功能
2. 信息技术应用:信息技术应用:
- 网络基础知识和网络安全意识
- 互联网的使用和应用
- 多媒体技术和图像处理方法
3. 编程与应用:编程与应用:
- 基础编程语言和编程思维培养
- 算法和程序设计基础
- 简单的编程项目实践
4. 信息素养与道德:信息素养与道德:
- 信息的获取和评估技巧
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- 信息技术的合理使用和道德规范
教学特点
- 多媒体教材形式,丰富的图像、视频和音频资源,更具吸引力和互动性。

- 结合实际生活和应用场景,培养学生信息技术应用能力和创新思维。

- 渐进式教学,循序渐进地引导学生掌握信息技术的基础知识和操作技能。

- 注重培养学生的信息素养和道德意识,促进健康和谐的网络行为。

以上是关于鲁教版初中信息技术第3三册多媒体教材的简要介绍。

希望这份教材能够帮助初中学生全面提升他们的信息技术能力和素养。

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第一组 2 金色的草地 4 绝招 第二组 6 小摄影师 8 我不能失信 第三组 10 风筝 12 听听,秋的声音 第四组 14 盘古开天地 16 一幅名扬中外的画 第五组 18 富饶的西沙群岛 20 “东方之珠” 第六组 22 科利亚的木匣
第三组
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高中语文鲁人版必修3 第3课 屈原列传 课件(20张)

高中语文鲁人版必修3 第3课 屈原列传  课件(20张)
2、聊斋志异
记 记
3、非有志者不能至也 4、寻向所志 标记
志气 志趣
理想
5、其志洁,其行廉
6、穷且益坚,不坠青云之志
7、一篇之中三致志焉
8、项脊轩志
意愿
名词,一种记事的文体
1、博闻强志
名词,学识,见闻
动词,听见 使动用法,
2、忽闻门外虫鸣
3、初闻涕泪满衣裳 动词,听说
4、能谤讥于市朝,闻寡人之耳者 使……听到
6、神情与苏、黄不属
动词,掌管 动词,类似
7、有宁越……之属为之谋
8、吾属今为之虏也 9、若属皆且为所虏
名词,类,这些人
名词,用在人称后面, 表复数。吾属,我们。 若属,你们这些人

1、每一令出,平伐其功
2、其后秦欲伐齐
3、口诛笔伐
声讨 砍伐 炫耀,自夸
讨伐,进攻
4、伐薪烧炭南山中
5、上兵伐谋,其次伐交,其次伐兵
15、然皆祖屈原之从容辞令 名作动,效法,模仿
古今异义
1、明年,秦割汉中地与楚以和 第二年
2、设诡辩于怀王之宠姬郑袖
古义:骗人的假话 今义:无理狡辩,动词
3、其存君兴国而欲反复之
古义:返回 ( 楚国 ) 恢复 ( 国家 ) 。
今义:一遍又一遍;颠来倒去;重复的情况。
4、颜色憔悴 古义:脸色
今义:色彩
词类活用 1、入则与王图议国事,以出号令;名作状 出则接遇宾客,应对诸侯
在内,在外
2、屈平疾王听之不聪也 动作名,听觉,听力 3、谗谄之蔽明也 动作名,中伤别人的小人 4、邪曲之害公也 形作名,邪恶小人 5、方正之不容也
形作名,端方正直的人
6、明道德之广崇 形作动,阐明
7、蝉蜕于浊秽

高中语文鲁人版必修3 第3课 屈原列传 课件(23张)

高中语文鲁人版必修3 第3课 屈原列传  课件(23张)
传屈 原 司 列
马 迁

时秦昭王与楚婚,欲与怀王会。怀王欲行, 屈平曰:“秦,虎狼之国,不可信。不如 毋行。”怀王稚子子兰劝王行:“奈何绝 秦欢?”怀王卒行。入武关,秦伏兵绝其 后,因留怀王以求割地。怀王怒,不听。 亡走赵,赵不内。复之秦,竟死于秦而归 葬。
译文:这时秦昭王和楚国通婚,想要同
怀王会见。怀王打算去,屈原说:“秦国 是虎狼一样的国家,不可以相信。不如不 去。”怀王的小儿子子兰劝楚王去:“为 会么要断绝和秦国的友好关系?”怀王终 于去了。进入武关后,秦国的伏兵截断了 归楚的后路。便扣留怀王来求得割让土地。 怀王很生气,不答应。逃跑到赵国,赵国 不敢接纳。又回到秦国,最后死在秦国, 尸体被运回(楚国)埋葬。
八 长子顷襄王立,以其弟子兰为令尹。 楚人既咎子兰以劝怀王入秦而不反也。
译文:怀王的大儿子顷襄王继位做国 君,让他的弟弟子兰做令尹。楚国人抱怨 (责怪)子兰,因为他劝说怀王去秦国却 顾楚国, 系心怀王,不忘欲反;冀幸君之一 悟,俗之一改也。其存君兴国而欲 反覆之,一篇之中三致志焉。然终 无可奈何,故不可以反。卒以此见 怀王之终不悟也。
这些事发生在“屈平既绌”以后,说明罢黜屈 平是错误的。怀王复释张仪、赴秦身死,都与未 听屈原的劝谏有关。
1.国家危难之际,屈原的态度和信念是什么?表现 了什么精神? 态度:嫉之
信念:眷顾楚国,系心怀王,不忘欲反,存君兴国
精神:忠贞不渝的爱国精神 2. 这一部分作者议论的观点是什么?对表现屈 原有什么作用? 这一部分作者指出楚国的危难在于“怀王之终 不悟”,“此不知人之祸也”。通过议论,突出 了屈原在楚国兴盛衰亡上举足轻重的地位。
十一 屈原至于江滨,被发行吟泽畔,
颜色憔悴,形容枯槁。渔父见而问之 曰:“子非三闾大夫欤?何故而至 此?”屈原曰:“举世混浊而我独清, 众人皆醉而我独醒,是以见放。”渔 父曰:“夫圣人者,不凝滞于物,而 能与世推移。举世混浊,何不随其流 而扬其波?众人皆醉,何不餔其糟而 啜其醨?何故怀瑾握瑜,而自令见放 为?”

山东省17地级市辖区名称、区号、车牌

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鲁教版 Unit 3 Can you play the guitar知识点及练习

鲁教版     Unit 3 Can you play the guitar知识点及练习

鲁教版Unit 3 Can you play the guitar? 知识点及练习一、学习内容:Unit 3 Can you play the guitar?二、学习目标:1、熟练掌握一些生词,词组和重点句型。

2、学会表达自己具备的才能。

3、谈论自己的喜好和意愿。

三、重点难点:can的用法。

四、学习方法:小组讨论,探究合作,讲练结合。

五、使用课时:2课时.六:教学过程:————————————学习导航—————————————一、词汇复习----见课本词汇表(一)默写下列单词1. 吉他2. 唱歌3. 游泳4. 跳舞5. 画画6. 说(某种语言)7. 参加8. 写字9. 给…看10. 人们11. 也12. 音乐家(二)重点短语回顾1. 弹吉他____ _____2. 下象棋___ _______3. 擅长于_______4. 跟…交谈__ ______5. 打鼓_________6. 弹钢琴_ _____7. 对…有办法8. 在周末__ ____9. 说英语10. 加入英语俱乐部二、重难点解析1. — Can you play the guitar? 你会弹吉他吗?—Yes, I can. 是的,我会。

—No, I can’t. 不,我不会。

①情态动词can的用法:情态动词无人称和数目的变化,不能独立使用作谓语,后面必须接动词原形,情态动词和动词原形一起构成谓语。

常用的情态动词有:can, may, must, need。

含情态动词的句子一般疑问句是把情态动词提到句首,否定句是在情态动词后加not。

②play the guitar“弹吉他”,play后加乐器名词时,乐器名词前要加the,“play + the+ 乐器”表示“弹奏某种乐器”。

play后加球类名词时,球类名词前不加the,“play +球类名词”表示“踢、打某种球”。

2. Can you speak English? 你会说英语吗?speak English“说英语”,“speak + 语言”表示“说某种语言”。

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Protein Structure(蛋白质结构与功能)Lu Linrong (鲁林荣)PhDLaboratory of Immune Regulation, Institute of Immunology Zhejiang University,School of MedicineMedical Research Building B815-819Email: Lu.Linrong@Lu Linrong@gmail comWebsite: /llrOutline•Amino acids : properties•Protein structure:primary, secondary, tertiary, and quaternary structures methods for protein separation and purificationstudymethods to protein structuresAmino Acids and Peptides(氨基酸)gAmino Acids ): Building blocks•There are over 300 naturally yamino acids on earthOnly•20amino acidsparticipate in proteinsformation•Different side chains, R,determin the propertiesof20 amino acids.20 Amino acids Glycine (G)Leucine (L)Isoleucine (I)Valine (V)Alanine (A)Glycine (G)Leucine (L)Isoleucine (I)Valine (V)Alanine (A)Methionine (M)Asparagine (N)Tryptophan (W)Phenylalanine (F)Proline (P)Threonine (T)Serine (S)Glutamine (Q)Cysteine (C)Tyrosine (Y)Glutamic acid (E)Asparatic acid (D)Histidine (H)Lysine (K)Arginine (R)White: Hydrophobic,Green: Hydrophilic,Red: Acidic,Blue: BasicClassifications of amino acids1.Nonpolar(hydrophobic) 非极性2.Polar (hydrophilic) 极性中性l(h d h l)3.Acidic 酸性4.Basic 碱性1.Nonpolar hydrophobic AAs2. Polar uncharged AAs 2P l h d AA3. Acidic AAs 3Acidic AAs4. Basic AAsSpecial AAsGlycine :side chain is –H,veryflexible Proline :has two covalent bondswith backbone C H Cysteine :can form disfulfide bridge2H C O O -N H 2+C H 2C H 2AminoProperties of Acids•Amino acids have both acid and base properties 两性解离)A i id h b h id d b i(•Aromatic amino acids absorb light in the near‐ultraviolet(近紫外吸收)•Coloured by ninhydrin (茚三酮反应)•Sanger’s reaction•Edman reactionAmino acids have both acid and base properties (两性解离)pH<pI pH>pIpH=pIpI, isoelectric point, 等电点:The isoelectric point is the pH at which a particular molecule Th i l t i i t i th H t hi h ti l l l or surface carries no net electrical chargeAromatic amino acids absorb light in the near ‐ultraviolet (近紫外吸收)•Aromatic amino acids(芳香族氨基酸): Trp, Tyr,Phe y•Near ‐ultraviolet•Can be used for proteinquantitationreaction Ninhydrin (茚三酮反应)440 nm for proline , hydroxyproline 540nm for other AAs p ,y yp(羟基脯氨酸)540 nm for other AAs黄色紫色离子交换层析柱茚三酮Sanger's reaction (FDNB, DNFB) Determining the N-termial amino acid in a polypeptide chain(N-端测定)硝基氟苯(二硝基氟苯)DNPDNP-蛋白DNP-氨基酸Edman reaction (PITC,苯异硫氰酸酯)1.Peptide is coupled tophenylisothiocyanate (PITC). Thefree N-terminal amino group reactswith the carbon of thei h h b f hisothiocyanate group to give thephenylthiocarbamyl (PTC)derivative of the peptide.d i ti f th tid2.Cleavage of the PTC derivativeusing anhydrous trifluoroaceticacid(无水三氯乙酸) to give the)to give theanilinothiozolinone (ATZ)derivative of the N-terminal aminoacid, and the peptide with oneacid and the peptide with onefewer amino acid,3.The ATZ residue is converted tothe phenylthiohydantoin (PTH)the phenylthiohydantoin(PTH)amino acid. (First, the ATZderivative is hydrolyzed underq,gaqueous, acidic conditions to givethe PTC amino acid. The acid thencyclizes to give the stable PTHProtein is attached to a solid support such as a chemically modified glass disk or a porous polyvinylidene fluoride membrane in the reaction cartridge.The machine performs the coupling,cleavage,conversion and coupling cleavageidentification steps(derivatives injected into an HPLC column where its retention time is compared with that of known PTH amino acid standards.)for each amino acid residue.The protein may then be identified by searching a database to match the sequence and properties of the protein.(Peptides 肽)Peptides are short polypeptides chains, up to length of about 50 amino acids.Proteins are made up of one or more polypeptides with more than 50 amino acids.H 2N C CR 1OH+N C H HCOOHH 2O H 2N CC R 1C H COOH H H H 22The Peptide Plane 肽平面The atoms of the group, O=C‐N‐H, together α,H with the two Care fixed on the same plane,known as the peptide plane.The whole plane may rotatearound the N‐Cαbond (phiangle) or C‐Cαbond (psi angle).l)b d(i l)A peptide planeNative functional peptides•谷胱甘肽(glutathione, GSH):Tripeptide that contains anunusual peptide linkage between the amine group of cysteine (which is attached by normalpeptide linkage to a glycine)and the carboxyl group of theglutamate side-chain.It is an antioxidant,preventing damage to important cellular components caused by reactive oxygen species such as free radicals and peroxides.•促甲状腺素释放激素(thyrotropin releasing hormone, TRH):•Also called thyroliberin or protirelin, is a tripeptide hormone that stimulates the release of thyroid‐stimulating hormone(促甲状腺素) and prolactin(催乳素) by the anterior pituitary(垂体前叶). TRH has been used clinically for the treatment of )h b d li i ll f th t t t f spinocerebellar degeneration(脊髓小脑变性) anddisturbance of consciousness(意识障碍) in humans.humansThe Molecular Structure of ProteinHow to Describe Protein Structure:Primary: Amino acid sequenceSecondary: Alpha helix, beta sheet and loopsTertiary: The three‐dimensional (3D) structureArrangement of several polypeptideQuaternary: chainsStructurePrimaryTh d f i id i i i i ll d i d The order of amino acids in a protein is genetically determinedContains all the information to assume its correct 3‐D structurestructure Secondaryα‐helix (α‐螺旋)β(β折叠)‐sheet ‐β‐turn (β‐转角)random coil (无规卷曲)α‐helix‐αhelix is the most popular secondarystructure elements in proteinsmost of the α‐helices are right‐handedEvery backbone N‐H group formes a hydrogen bond  to the backbone C=O group of the amino acid four  residues earlier „Each helix contains 3.6 AAs „The Th  pitch it h is i  0.54nm 0 54Prediction of a-Helix by it’s a.a. squenceAmino-acid propensities: Different amino-acid sequences have different propensities for forming α-helical structure. Methionine, alanine, leucine, uncharged glutamate, and lysine ("MALEK" in the amino-acid 1-letter codes) all have especially high helixforming gp propensities. p Proline and glycine have poor helix-forming propensities: Proline cannot donate an amide hydrogen y g bond ( (having g no amide hydrogen), y g ) and its sidechain interferes sterically with the backbone of the preceding turn inside a helix. However, proline is often seen as the first residue of a helix, presumably due to its structural rigidity. At the other extreme, glycine also tends to disrupt helices because its high conformational flexibility makes it entropically expensive to adopt the relatively constrained α-helical structure.β‐sheetAmino acid propensities Large aromatic residues (Tyr (Tyr, Phe and Trp) and β-branched branched amino acids (Thr (Thr, Val, Ile) are favored to be found in β strands in the middle of β sheets.β‐sheetCommon β-sheet structural motifsβ hairpin: Greek key motif: The Greek key motif consists of four adjacent antiparallel strands and their li ki l linking loops. β-meander motif: A simple supersecondary protein topology composed of 2 or more consecutive antiparallel β-strands linked together by hairpin loops. Psi-loop Psi loop motif The psi-loop, Ψ-loop, motif consists of two antiparallel strands with one strand in between that is connected to both by hydrogen bondsβ hairpinGreek key motifβ-meander motifPsi-loop motifβ‐turn„ „It turns for about 180o It contains t i  4 AAs. AA  The Th  first fi t  and the forth amino acid  form H‐bond Helix-Sheet composites p in spider p silkThe measurement of protein electronic circular dichroism (CD, 园二色光谱) provides a probe of protein secondary stucture.Motif (基序)• The motif is a characteristic domain structure  consisting of two or more secondary structures,  which appears in a variety of proteins .    Examples: helix‐loop‐helix, leucine zipper, zinc finger,  coiled coil, etcHelix‐loop‐helix 螺旋‐环‐螺旋•Two α‐helices connected by aloop•A common motif in transcriptionfactors: e.g. c myc, HIF, MyoD‐•The smaller helices form dimers•The larger helix contains theDNA‐binding regionsLeucine zipper 亮氨酸拉链•Parallel alpha helicesP ll l l h h li•A leucine residue at everyseventh position in eachhelix•One basic region for DNAbinding•A common motif intranscription ‐jun,factors:c junc‐fosZinc 锌指Cysfinger CHis •Two antiparallelβ‐strandsand an α‐helix•Consensus sequence:•Cys‐X2‐4‐Cys‐X3‐Phe‐X5‐Leu‐X2‐His‐X3‐Hisregulatory proteins, andother proteins that interactwith DNA contain zincfingersg•α‐helix of each fingercontacts theDNATertiary StructureThe different sections ofα‐helix, β‐sheet, otherh li h t thminor secondarystructure and connectingloops of a polypeptidefold in three dimensionsShape‐DeterminingInteractions in Proteins•Noncovalent interaction (非共价结合)hydrogen bonds 氢键N‐H…Ovan der Waals forces 范德华力hydrophobic interactions 疏水作用electrostatic salt bridges 离子键•Covalent interaction 共价结合)Co alent intera tion(disulfide bonds 二硫键Protein Domains (结构域)A protein domain is a part of protein sequence and structure thatevolve, function, independently rest of the can evolve function and exist of theprotein chain(结构上及功能上)Built from different combinations of secondary structure elements and motifsQ yQuaternary Structurequaternary structure is the arrangement of multiple folded protein or coiling protein molecules in a multi‐subuniti ili i l l i l i b i complex•Arrangement of several polypeptide chains •Each polypeptide chain is called subunit (亚基)•Hydrogen bonds and electrostatic salt bridges are major forcesAdvantages of thequaternary structureIt allows very large protein molecules to be made, such g)as collagen (大分子形成It can provide greater functionality to a protein by combining different activities into a single entity (具有多种功能)The interactions between the subunits can often be modified by binding of small molecules and lead to the allosteric effects (变构效应)Quaternary Structure of Hemoglobin(血红蛋白)。

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