结构域
结构域
C
反平行β 结构域 结构域： （3）全 β (反平行β) -结构域： ） 反平行 反平行β 反平行β-折叠片为主 反平行β-桶： 反平行β β-折叠片扭曲后围绕而 成类似桶型的结构
类型： 类型： 希腊钥匙型: 希腊钥匙型: 超二级结构希腊钥匙闭合而成 果冻卷型( barrel)：伴刀豆凝集素A 果冻卷型(jell roll β-barrel)：伴刀豆凝集素A 上下型： meander对合而成 上下型： β-meander对合而成 开放式三明治(opensandwish)结构 结构： 开放式三明治(open-face sandwish)结构： 也称露面夹心， 折叠片上有一层α 螺旋， 也称露面夹心， β-折叠片上有一层α-螺旋，由 回环连接， 回环连接，如细菌叶绿素蛋白
（2） 平行α, β（或α/β）结构域： ） 平行α β 结构域： 含平行β 折叠片或α 含平行β 折叠片或α, β混合结 构。 β折叠片两侧都分布有疏 水侧链， 水侧链，常位于蛋白质的核心 单绕平行β桶或平行β桶：肽链 单绕平行β桶或平行β Rossman折叠方式单向卷绕 按Rossman折叠方式单向卷绕 而成的闭合式圆桶结构 N 双绕平行β片或马鞍形扭曲片： 双绕平行β片或马鞍形扭曲片：也称核苷酸结合结 构域。 片扭曲成马鞍形， 构域。由 β片扭曲成马鞍形，α-螺旋分处扭曲片的 两侧
结构) （1）反平行α 螺旋结构域(全α -结构): 反平行α 螺旋结构域 helix占主导 α -helix占主导
上下型螺旋束(up-and-down helix bundle) 上下型螺旋束(up-and四螺旋束，上下摆放， 如：四螺旋束，上下摆放， 轻微左手扭曲 珠蛋白型α 螺旋蛋白： 珠蛋白型α -螺旋蛋白： 相邻的两螺旋接近相互垂直
蛋白质 结构域
蛋白质结构域蛋白质结构域是指蛋白质分子中具有特定功能的结构模块。
蛋白质是生命的基本组成部分，其功能和性质与其结构密切相关。
蛋白质结构域的研究对于理解蛋白质的功能和进化起着重要作用。
蛋白质结构域可以简单理解为蛋白质分子中具有特定功能的“模块”。
蛋白质分子通常由多个结构域组成，每个结构域都承担着不同的功能。
结构域可以是一个独立的蛋白质单元，也可以是由多个结构域组合而成的功能模块。
通过组合不同的结构域，蛋白质可以实现多样化的功能。
蛋白质结构域的研究主要通过实验和计算方法进行。
实验方法包括X射线晶体学、核磁共振、质谱等技术，可以直接观察和解析蛋白质的结构。
计算方法则主要利用计算机模拟和算法，通过分析蛋白质的序列和结构信息，预测和推测结构域的存在和功能。
蛋白质结构域的分类可以根据其结构和功能进行。
根据结构，可以将结构域分为α螺旋结构域、β折叠结构域和α/β结构域等。
α螺旋结构域是由螺旋结构组成的，具有良好的稳定性和结构可预测性。
β折叠结构域由平行或反平行的β片段组成，形成折叠的结构。
α/β结构域则是由α螺旋和β折叠相互交替组成的。
根据功能，结构域可以分为结合结构域、催化结构域和信号传导结构域等。
结合结构域可以与其他分子结合，参与信号传递和调控等过程。
催化结构域则具有催化反应的功能，如酶活性。
信号传导结构域参与细胞信号传导的过程，如激酶和受体结构域。
蛋白质结构域的研究有助于揭示蛋白质的功能和进化机制。
通过研究不同物种中蛋白质的结构域，可以了解蛋白质的功能演化和适应性变化。
同时，蛋白质结构域的研究还有助于药物设计和生物工程领域的应用。
通过结构域的组合和改造，可以设计出具有特定功能和性质的蛋白质分子，用于药物研发和生物工程的应用。
蛋白质结构域是蛋白质分子中具有特定功能的结构模块。
通过研究蛋白质结构域，可以揭示蛋白质的功能和进化机制，为药物设计和生物工程的应用提供理论基础。
蛋白质结构域的研究是蛋白质科学领域的重要研究方向，对于推动生命科学和医药领域的发展具有重要意义。
三种分析蛋白结构域的方法
三种分析蛋白结构域的方法蛋白质是生命体内重要的功能分子，它们通过其特有的三维结构来实现其功能。
蛋白结构域是指蛋白质结构中具有独立功能和收缩性的区域。
分析蛋白结构域的方法对于理解蛋白的功能和机制有重要意义。
以下是三种常用的分析蛋白结构域的方法。
第一种方法是比对分析。
比对分析是通过比对已知结构域的蛋白质序列和结构与待研究蛋白质序列和结构进行对比，以此来鉴定待研究蛋白质中的结构域。
比对分析常用的工具有BLAST和HMMER等。
BLAST（基本局部序列比对工具）通过比对两个蛋白序列的共同片段来确定相似性，可以帮助确定蛋白质的结构域。
HMMER（隐含马尔可夫模型比对工具）则建立了一个隐含马尔可夫模型，将待研究的蛋白质序列与已知结构域的蛋白质序列进行比对，以此来确定结构域。
第二种方法是结构预测。
结构预测是通过计算机程序对蛋白质序列进行建模，以预测其三维结构。
常见的结构预测方法有基于比对的序列相似性建模、基于物理力学的方法和基于机器学习的方法等。
基于比对的序列相似性建模方法通过比对已知结构域的蛋白质序列与待研究蛋白质序列来构建模型，以此来预测待研究蛋白质的结构域。
基于物理力学的方法则基于分子力学和物理化学原理，通过计算机模拟来推测蛋白质的结构。
基于机器学习的方法则使用已知结构域的蛋白质数据来训练算法，以此来预测待研究蛋白质的结构域。
第三种方法是功能簇分析。
功能簇分析是通过聚类算法来将蛋白质分为不同的簇，以确定其中的结构域。
常见的聚类算法有层次聚类、基于密度的聚类和K均值聚类等。
层次聚类是将样本逐步合并成不同的簇，直到达到预定的停止条件。
基于密度的聚类则是根据样本的密度将其分为不同的簇。
K均值聚类是将样本分为K个不同的簇，使得簇内的样本之间的差异最小化。
通过功能簇分析可以鉴定出具有相似功能的蛋白质结构域。
综上所述，比对分析、结构预测和功能簇分析是常用的分析蛋白结构域的方法。
这些方法能够帮助鉴定蛋白质中的结构域，进而理解其功能和机制。
kin10结构域
kin10结构域
Kin10结构域指的是一种存在于植物中的保守的蛋白质结构域。
它是一个约187个氨基酸残基长度的结构域，属于蛋白激酶家族。
Kin10结构域在植物中扮演着重要角色，参与调控能量代谢、生长和应激响应等过程。
它被认为是植物中调控碳代谢和脂肪酸合成的关键蛋白。
Kin10结构域具有典型的蛋白激酶结构，包括N-末端激酶保守区、C-末端激酶保守区以及活性中心（激酶区）。
这些结构特征使得Kin10结构域能够与底物结合，并催化底物上的磷酸化反应。
Kin10结构域包含许多重要的保守序列和催化残基，如ATP结合部位和底物结合部位等。
这些保守序列和催化残基对于Kin10结构域的功能至关重要。
总之，Kin10结构域是一种在植物中广泛存在的蛋白质结构域，参与调控能量代谢和生长等重要生理过程。
它具有典型的激酶结构，通过磷酸化底物来调控多种生物化学反应。
超二级。结构域四级3
残基约产生 1 个错误），但如果蛋白质非常大的话，即使这
样低的错误率也会导致产生错误蛋白质的概率增高。简单地
说，大蛋白质包含一个错误氨基酸的危险性要比小蛋白质大。
九、球状蛋白质的聚集体——四级结构
（一）有关四级结构的一些概念
（1）是指各个亚基在寡聚蛋白质分子中的空间排布及亚基之间的相 互作用，包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非 共价相互作用)，不包括亚基内部的空间构象。 广义的四级结构：由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体， 如多酶复合物，病毒外壳蛋白，细菌鞭毛的微管等。
POB标识符 折叠 超家族 家族 蛋白质 物种
POB标识符：la06 POB标识符：1bef POB标识符：1gai POB标识符：1enh
折叠:血清蛋白
折叠:类铁蛋白状 折叠: α/α复曲面 折叠:DNA结合的3螺旋束
超家族：血清蛋白 超家族;类铁蛋白 超家族：超螺旋折叠 超家族：同源域类
家族：血清蛋白 家族：铁蛋白
（2）均一四级结构蛋白：由相同亚基构成的四级结构。 （3）不均一四级结构蛋白：由不同亚基构成的四级结构 （4）亚基聚合或解聚可有调节活性的作用 分子量>55,000的蛋白质几乎都有亚基 大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别 为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或 两种,少数的多于两种。
全是β折叠的典型连接
交叉连接（未看到）
e .当各个片段以右手螺旋略微扭曲时，β构象最稳定。 扭曲对各个β片层间的相互排列和它们之间的多肽链连接 都有影响。例如，两个平行的β片层必须通过一个交叉条 带连接（如图 ）。原则上这种交叉可以是右手或左手构 象，但是在蛋白质中几乎总是右手的。右手连接比左手连 接短些，而且弯曲角度更小，因此更容易形成。由于β片 层略有扭曲，当许多片段放在一起时也造成了一种特征性 的扭曲结构。β桶和扭曲β片层就是两个例子（如图 ) ， 它们组成了许多更大结构的核心部分。
结构域
（2） 平行, （或/）结构域：
含平行 折叠片或, 混合结 构。 折叠片两侧都分布有疏 水侧链，常位于蛋白质的核心 单绕平行桶或平行桶：肽链 按Rossman折叠方式单向卷绕 而成的闭合式圆桶结构 N
பைடு நூலகம்
C
双绕平行片或马鞍形扭曲片：也称核苷酸结合结 构域。由 片扭曲成马鞍形，-螺旋分处扭曲片的 两侧
一 结构域
（一）结构域的概念 1 概念 2 独立折叠单位：蛋白质折叠单元 3 结构域与功能域： 4 大小：100-200个氨基酸残基 5 连接：单一肽链，类似铰链 6 结构域运动；蛋白分子柔韧性
（二）结构域分类：
（1）反平行 螺旋结构域(全 -结构):
-helix占主导
上下型螺旋束(up-and-down helix bundle) 如：四螺旋束，上下摆放， 轻微左手扭曲 珠蛋白型 -螺旋蛋白： 相邻的两螺旋接近相互垂直
（3）全 (反平行) -结构域：
反平行-折叠片为主
反平行-桶： -折叠片扭曲后围绕而 成类似桶型的结构
类型： 希腊钥匙型: 超二级结构希腊钥匙闭合而成 果冻卷型(jell roll -barrel)：伴刀豆凝集素A 上下型： -meander对合而成
开放式三明治(open-face sandwish)结构： 也称露面夹心， -折叠片上有一层-螺旋，由 回环连接，如细菌叶绿素蛋白
（4）富含金属或二硫键 (小的不规则)结构域：
一般小于100aa残基 结构域不规则 很少量二级结构 富含金属或二硫键， 有稳定结构域作用
（三）多肽链折叠中的手性效应：
右手扭曲倾向：
C
N
遗传距离 进化树 结构域
遗传距离进化树结构域
遗传距离是指两个物种或种群之间基因或遗传物质的差异程度。
它可以通过比较两个物种或种群的基因序列来计算。
遗传距离可以用于评估物种或种群之间的亲缘关系、进化历史和遗传多样性等。
进化树是一种树形结构，用于表示物种或基因之间的进化关系。
它通过比较不同物种或基因的特征或基因序列，推断它们之间的亲缘关系和进化历史。
进化树可以用于研究物种的起源、演化和分类等问题。
结构域是指蛋白质中具有特定功能的区域。
它通常由一段连续的氨基酸序列组成，可以参与蛋白质的折叠、催化化学反应或与其他分子相互作用等。
结构域可以通过蛋白质结构预测、序列比对和实验研究等方法来鉴定。
遗传距离、进化树和结构域都是生物信息学和分子生物学中的重要概念和工具。
它们可以用于研究物种的进化历史、亲缘关系、基因功能和蛋白质结构等问题，对于深入了解生物的本质和生命的奥秘具有重要意义。
结构域 名词解释
结构域（Structural Domain）是指在蛋白质分子中具有特定三维结构和功能的区域。
这些区域通常由一段连续的氨基酸序列组成，通过折叠形成特定的二级和三级结构。
结构域可以根据其功能和结构特点进行分类，例如酶催化结构域、配体结合结构域、蛋白质-蛋白质相互作用结构域等。
每个结构域都具有特定的功能，例如催化化学反应、结合配体、参与信号传递等。
结构域的存在使得蛋白质分子能够在有限的氨基酸序列中实现多种不同的功能。
通过模块化的结构域设计，蛋白质分子可以更加高效地执行复杂的生物过程。
在蛋白质结构研究中，确定结构域的边界和功能对于理解蛋白质的结构-功能关系至关重要。
这可以通过蛋白质结构解析技术（如 X 射线衍射、核磁共振等）和生物信息学方法（如序列比对、结构预测等）来实现。
总之，结构域是蛋白质分子中具有特定结构和功能的区域，它们的存在使得蛋白质能够实现多种复杂的生物功能。
对于蛋白质结构和功能的研究，结构域的鉴定和分析是至关重要的。
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结构域
科技名词定义
中文名称：结构域
英文名称：domain;structural domain;motif
其他名称：模体,基序
定义1：多肽链内一段类似球形的折叠区。
多数结构域具有一定的一级结构和相应功能。
所属学科：免疫学（一级学科）；概论（二级学科）；免疫学相关名词（三级学科）
定义2：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
所属学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；总论（二级学科）
定义3：蛋白质多肽链中可被特定分子识别和具有特定功能的三级结构元件。
所属学科：细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科）
本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布
结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域。
在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分,但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。
蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码。
目录
编辑本段介绍
(Domain)
在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合
结构域。
结构域（Structural Domain）是介于二级和三级结构之间的另一种结构层次。
所谓结构域是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域，又称为辖区。
多肽链首先是在某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结构，然后，又由相邻的二级结构片段集装在一起形成超二级结构，在此基础上多肽链折叠成近似于球状的三级结构。
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的区域性结构缔合而成三级结构，这种相对独立的区域性结构就称为结构域。
对于较小的蛋白质分子或亚基来说，结构域和它的三级结构往往是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域。
结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。
结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
不同蛋白质分子中结构域的数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同。
常见结构域的氨基酸残基数在100～400个之间，最小的结构域只有40～50个氨基酸残基，大的结构域可超过400个氨基酸残基。
编辑本段连接状况
有些球
结构域
形蛋白的一条肽链，或以共价键相连的两条或多条肽链在空间结构上可以区分为若干个球状的子结构，其中的每一个球状子结构就被称为一个结构域。
结构域
同一个蛋白的各个结构域之间是以肽链相互链接的，而链接两个结构域的绝大多数都是单股肽链，只有在极个别的情况下会有少数的双股肽链联系不同的结构域。
在X-射线衍射实验绘制的电子密度图中，可以清楚地看到有些球状蛋白地的部存在一些裂隙，这些裂隙就是各个结构域之间的链接部分，结构域之间的链接虽然是松散的，但他们仍然属于同一条肽链，靠肽链链接这一点和蛋白质的各个亚基之间依靠非键相互作用维系结构有着本质的区别。
结构域在空间上具有临近相关性即在一级结构上相互临近的氨基酸残基，在结构域的三维空间结构上也相互临近，在一级结构上相互远离的氨基酸残基，在结构域的空间结构上也相互远离，甚至分别属于不同的结构域。
结构域与蛋白质完成生理功能有着密切的关系，有时几个结构域共同完成一项生理功能，有时一个结构域就可以独立完成一项生理功能，但是一个结构不完整的结构域是不可能产生生理功能的。
因此结构域是蛋白质生理功能的结构基础，但必须指出的是，虽然结构域与蛋白质的功能关系密切，但是结构域和功能域的概念并不相同。
编辑本段性质
又称基元。
蛋白质分子的一种折叠单位，是较大的蛋白质分子
结构域
或亚基三维折叠中的一个层次或一种相对独立的三维实体。
：一条长钓多肽链最后一步折叠就是结构域缔合(association)，而成一个有活性的蛋白质分子或亚基。
在一级(维)结构中的氨基酸序列的某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级(维)结构(如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等)；然后再把相邻的二级结构片段集装在一起，形成超二级结构；在此基础上，多肽链再进一步折叠，或为近乎球状的三维(级)结构而成(一个)结构域。
对
于一个较大球状蛋白质分子来说，一条庞大的多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三维结构体。
最常见的结构域约含有100～200个氨基酸残基，一般至少40个、多的可至400个以上；对于较小的蛋白质分子或亚基，“结构域”和“三级结构”往往是一个概念，也就是说，这些蛋白质是属于单结构域分子(如卵溶菌酶等)。
从功能角度看，很多属于多结构域的酶蛋白，其活性中心都位于结构域之间，这是基于:(1)通过结构域容易构建具有特定三维排布的活性中心；(2)结构域之间常只有一段肽链相连，使域间容易发生相对运动，这将有利于活性中心结合底物或施加应力，有利于别构中心结合调节物和发生别构效应，以利于酶对反应的催化。
编辑本段实质
结构域实质上是二级结构的组合体，充当三级结构的构件。
每个结构域分别代表一种功能。
编辑本段举例
乳酸脱氢酶有2个
结构域
结构域疫球免蛋白(Ig)有12个结构域[VL(轻链的变区)、CL(轻链的恒区)、VH(重链的变区)、CH1(重链的恒区1)、CH2(重链的恒区2)、CH3(重链的恒区3)各2个]。
其中可变区决定了Ig的特异性，而Ig的其它生物学性质，如免疫原性、穿过胎盘、结合补体（或巨噬细胞的吸附）等作用则由恒区决定。
裂隙/洞穴
形成：结构域之间的结构比较松懈，常形成裂隙或洞穴裂隙内有许多非极性氨基酸残基，因而是疏水的，不允许水分子进入，但能容钠蛋白质的辅基或酶的底物分子等。
意义：蛋白质的活性部位或变构结构部位多位于裂隙处。
由于结构域之间连接的柔韧性，每个结构域可进行较大幅度的相对运动，使裂隙开放或关闭，便于蛋白质分子与其他分子之间的相互作用，故这些部位往往是活性中心所在的部位，或是变构物结合的部位。
编辑本段模体和结构域的区别。